Annular lipid shell (original) (raw)
Annular lipids (also called shell lipids or boundary lipids) are a set of lipids or lipidic molecules which preferentially bind or stick to the surface of membrane proteins in biological cells. They constitute a layer, or an annulus/ shell, of lipids which are partially immobilized due to the existence of lipid-protein interactions. Polar headgroups of these lipids bind to the hydrophilic part of the membrane protein(s) at the inner and outer surfaces of lipid bilayer membrane. The hydrophobic surface of the membrane proteins is bound to the apposed lipid fatty acid chains of the membrane bilayer. For integral membrane proteins spanning the thickness of the membrane bilayer, these annular/shell lipids may act like a lubricating layer on the proteins' surfaces, thereby facilitating almost f
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| dbo:abstract | Annular lipids (also called shell lipids or boundary lipids) are a set of lipids or lipidic molecules which preferentially bind or stick to the surface of membrane proteins in biological cells. They constitute a layer, or an annulus/ shell, of lipids which are partially immobilized due to the existence of lipid-protein interactions. Polar headgroups of these lipids bind to the hydrophilic part of the membrane protein(s) at the inner and outer surfaces of lipid bilayer membrane. The hydrophobic surface of the membrane proteins is bound to the apposed lipid fatty acid chains of the membrane bilayer. For integral membrane proteins spanning the thickness of the membrane bilayer, these annular/shell lipids may act like a lubricating layer on the proteins' surfaces, thereby facilitating almost free rotation and lateral diffusion of membrane proteins within the 2-dimensional expanse of the biological membrane(s). Outside the layer of shell/annular lipids, lipids are not tied down to protein molecules. However, they may be slightly restricted in their segmental motion freedom due to mild peer pressure of protein molecules, if present in high concentration, which arises from extended influence of protein-lipid interaction. Membrane areas away from protein molecules contain lamellar phase bulk lipids, which are largely free from any restraining effects due to protein-lipid interactions. Thermal denaturation of membrane proteins may destroy the secondary and tertiary structure of membrane proteins, exposing newer surfaces to membrane lipids and therefore increasing the number of lipids molecules in the annulus/shell layer. This phenomenon can be studied by the spin label electron paramagnetic resonance technique. The protein-lipid binding are dependent on OmpF pH levels and their structural features and location of the membranes. When said lipids bind to OmpF it is sensitive to changes that may occur in the electrospray polarity. (en) Los lípidos anulares (también llamados lípidos de caparazón o lípidos de contorno) son un conjunto de lípidos o moléculas lipídicas que se unen o se adhieren preferentemente a la superficie de las proteínas de membrana en las células biológicas. Constituyen una capa, o un anillo de lípidos que están parcialmente inmovilizados debido a la existencia de interacciones lípido-proteína. Los grupos de cabeza polares de estos lípidos se unen a la parte hidrófila de las proteínas de la membrana en las superficies interna y externa de la membrana de la bicapa lipídica. La superficie hidrófoba de las proteínas de la membrana está unida a las cadenas de lípidos y ácidos grasos opuestas de la bicapa de la membrana. Para las proteínas de membrana integrales que abarcan el grosor de la bicapa de la membrana, estos lípidos anulares pueden actuar como una capa lubricante en las superficies de las proteínas, facilitando así la rotación casi libre y la difusión lateral de las proteínas de la membrana dentro de la extensión bidimensional de la membrana biológica. Fuera de la capa de lípidos anulares, los lípidos no están ligados a moléculas de proteína. Sin embargo, pueden estar ligeramente restringidos en su libertad de movimiento segmentario debido a la leve presión de pares de las moléculas de proteína, si están presentes en alta concentración, que surge de la influencia extendida de la interacción proteína-lípido. Las áreas de la membrana alejadas de las moléculas de proteína contienen lípidos de , que en gran medida están libres de cualquier efecto de restricción debido a las interacciones proteína-lípido. La desnaturalización térmica de las proteínas de la membrana puede destruir la estructura secundaria y terciaria de las proteínas de la membrana, exponiendo las superficies más nuevas a los lípidos de la membrana y, por tanto, aumentando el número de moléculas de lípidos en la capa del anillo/capa. Este fenómeno se puede estudiar mediante la técnica de resonancia paramagnética de electrones de . (es) |
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