Aspartate kinase (original) (raw)
Aspartate kinase or aspartokinase (AK) is an enzyme that catalyzes the phosphorylation of the amino acid aspartate. This reaction is the first step in the biosynthesis of three other amino acids: methionine, lysine, and threonine, known as the "aspartate family". Aspartokinases are present only in microorganisms and plants, but not in animals, which must obtain aspartate-family amino acids from their diet. Consequently, methionine, lysine and threonine are essential amino acids in animals.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | كيناز الأسبارتات (بالإنجليزية: Aspartate kinase) (أسبارتوكيناز، كيناز الأسبارتيك) هو إنزيم يحفز فسفرة الحمض الأميني أسبارتات. هذا التفاعل هو العملية الأولى في التخليق الحيوي لثلاث أحماض أمينيةأساسية: ميثيونين، ليسين وثريونين المعروفة «بعائلة الأسبارتات». يتواجد جين كيناز الأسبارتات فقط في الكائنات الدقيقة والنبات، ولا يتواجد في الحيوانات والتي يجب أن تحصل على الأحماض الأمينة الخاصة بعائلة الأسبارتات من غذائها. يتواجد كيناز الأسبارتات في الإشريكية القولونية على شكل ثلاث نظائر إنزيمية تنظم بشكل مستقل، كل واحد منها مختص بأحد المسارات البيوكيميائية الثلاث مع الاتجاه. يسمح هذا الأمر بالتنظيم المستقل لمعدلات إنتاج الميثيونين، الليسين والثريونين. الهيئات التي تُنتج الثريونين والليسين عرضة لتثبيط التغذية الراجعة، ويمكن كبت الثلاثة جميعا على مستوى التعبير الجيني بواسطة التراكيز العالية لنواتجها النهائية. غياب هذه الإنزيمات في الحيوانات يجعلها أهدافا مفتاحية لمبيدات الأعشاب الضارة والمبيدات الحيوية جديدة ولتحسينات في القيمة الغذائية للمحاصيل. (ar) Aspartate kinase or aspartokinase (AK) is an enzyme that catalyzes the phosphorylation of the amino acid aspartate. This reaction is the first step in the biosynthesis of three other amino acids: methionine, lysine, and threonine, known as the "aspartate family". Aspartokinases are present only in microorganisms and plants, but not in animals, which must obtain aspartate-family amino acids from their diet. Consequently, methionine, lysine and threonine are essential amino acids in animals. (en) La enzima aspartato cinasa EC 2.7.2.4 cataliza la reacción de transferencia de un grupo de fosfato desde el ATP al L-aspartato. ATP + L-aspartato ADP + 4-fosfo-L-aspartato Las bacterias, plantas y hongos metabolizan ácido aspártico para producir cuatro aminoácidos - lisina, treonina, metionina e isoleucina - en una serie de reacciones conocida como la ruta del aspartato. Adicionalmente, se producen algunos metabolitos importantes por estas reacciones, como el ácido diaminopimélico (un componente esencial en la biosíntesis de la pared celular de las bacterías) y el ácido dipicolínico (que participa en la esporulación de las bacterias gram-positivas. Los miembros del reino animal no poseen esta ruta y por tanto deben adquirir estos aminoácidos esenciales a través de su dieta. La investigación en mejorar el flujo metabólico a través de esta ruta tiene el potencial de incrementar el rendimiento en aminoácidos esenciales en cultivos importantes, y por tanto incrementando su valor nutricional. Adicionalmente, ya que estas enzimas no están presentes en los animales, sus inhibidores son objetivos prometedores para el desarrollo de nuevos antibióticos y herbicidas. La aspartato cinasa (AK) cataliza la primera reacción de la ruta del aspartato; la fosforilación del aspartato. El producto de esta reacción puede entonces ser usado en la biosíntesis de la lisina o en la ruta que conduce a la homoserina, que participa en la síntesis de la treonina, isoleucina y metionina. En las bacterias hay tres isozimas de la aspartato cinasa que difieren en sensividad a la represión e inhibición por la Lys, Met y Thr. AK1 y AK2 son enzimas bifuncionales que consisten en un dominio N-terminal aspartato cinasa y un dominio C-terminal homoserina deshidrogenasa. AK1 participa en la biosíntesis de la treonina y AK2 en la de la metionina. La tercera isozima AK3 es monofuncional y participa en la síntesis de la lisina. En las archaeas y plantas hay una sola isozima que en las plantas es multifuncional. (es) L'aspartate kinase est une kinase qui catalyse la réaction : ATP + L-aspartate ADP + 4-phospho-L-aspartate. Cette famille d'enzymes engage la biosynthèse d'acides aminés de la famille de l'aspartate, c'est-à-dire la thréonine, la méthionine et la lysine. Elles n'existent que chez les plantes et les microorganismes : leur absence chez les animaux en font des acides aminés essentiels chez ces derniers. Il existe chez Escherichia coli trois isoenzymes notées thrA, metLM et lysC qui permettent une régulation par la thréonine, la méthionine et la lysine respectivement. La thréonine et la lysine agissent comme inhibiteurs de leur isoenzyme spécifique, tandis que l'expression génétique des trois formes de l'enzyme est réprimée par des concentrations élevées en produits finaux de chacune des trois voies métaboliques considérées. L'inhibition allostérique des formes thrA et lysC fonctionne peut-être sur le modèle des morphéines. Le fait que ces enzymes soient absentes chez les animaux en fait une cible privilégiée à la fois pour les herbicides et pour l'amélioration des récoltes. (fr) L'aspartato chinasi è un enzima (numero EC 2.7.2.4) appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione di fosforilazione: ATP + L-aspartato ADP + 4-fosfo-L-aspartato Questa reazione è il primo passaggio nella biosintesi di tre amminoacidi essenziali: metionina, lisina, e treonina, nota come "famiglia dell'aspartato". Il gene per l'aspartato chinasi è presente solo in microrganismi e piante, ma non è presente negli animali, che non possono biosintetizzare gli amminoacidi essenziali e li devono necessariamente assumere con l'alimentazione. In Escherichia coli, l'aspartato chinasi è presente come tre isoenzimi con regolazione indipendente, ciascuno dei quali è specifico per la sintesi di uno dei tre amminoacidi. Questo permette la regolazione indipendente della biosintesi di metionina, lisina, e treonina. Le forme che producono treonina e lisina sono soggette a inibizione enzimatica feedback, e tutti e tre possono essere repressi a livello di espressione genica da elevate concentrazioni dei loro prodotti finali. L'assenza di questi enzimi negli animali li rende obiettivi chiave per nuovi erbicidi e biocidi e per migliorare il valore nutrizionale delle colture. (it) Аспартаткіназа — фермент ( 2.7.2.4), який каталізує реакцію фосфорилювання амінокислоти аспаргінової кислоти (аспатрату). Ця реакція — перший крок біосинтезу трьох незамінних амінокислот: метіоніну, лізину і треоніну, відомих як «аспаргінова родина». Аспартаткіназа присутня тільки в мікроорганізмах і рослинах, тварини, через її відсутність, повинні отримувати амінокистоти аспаргінового родини разом з харчуванням. У бактерії Escherichia coli аспартаткіназа присутня у вигляді трьох незалежних ізоформ, кожна з яких специфічна до одного з трьох біохімічних шляхів. Це дозволяє незалежно регулювати швидкості утворення метіоніну, лізину і треоніну. Всі три форми регулюються на рівні транскрипції зворотним зв'язком, тобто інгібуються за умовами високої концентрації своїх кінцевих продуктів. Відсутність цих ферментів у тварин робить їх зручними для інгібування за допомогою гербіцидів та для збільшення їх кількості методами генної інженерії з метою підвищеннч харчової цінності рослинних продуктів. (uk) |
| dbo:ecNumber | 2.7.2.4 |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/2cdq.jpg?width=300 |
| dbo:wikiPageID | 6820871 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 3584 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1079492509 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Morpheein dbr:Allosteric_regulation dbr:Saccharomyces_cerevisiae dbr:Nutritional_value dbr:Essential_amino_acid dbr:Gene_expression dbr:Enzyme dbr:Fusarium dbr:Animal dbr:Arabidopsis_thaliana dbr:Lysine dbr:Threonine dbr:Amino_acid dbr:Escherichia_coli dbr:Diet_(nutrition) dbr:Isozyme dbr:Bacillus_subtilis dbr:Thermus_thermophilus dbc:EC_2.7.2 dbr:Biosynthesis dbr:Plant dbr:Methionine dbr:Microorganism dbr:Catalysis dbr:LysC dbr:Gibberella dbr:Mycobacterium_bovis dbr:Phosphorylation dbr:Enzyme_inhibition dbr:Aspartate |
| dbp:caption | Aspartate kinase homodimer, Arabidopsis thaliana (en) |
| dbp:casNumber | 9012 (xsd:integer) |
| dbp:ecNumber | 2.700000 (xsd:double) |
| dbp:iubmbEcNumber | 2 (xsd:integer) |
| dbp:name | Aspartate kinase (en) |
| dbp:width | 270 (xsd:integer) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Amino_acid_metabolism_enzymes dbt:EC_number dbt:Enzymes dbt:Infobox_enzyme dbt:Kinases dbt:MeshName dbt:Portal_bar dbt:Reflist dbt:Short_description |
| dct:subject | dbc:EC_2.7.2 |
| gold:hypernym | dbr:Enzyme |
| rdf:type | owl:Thing dbo:Biomolecule wikidata:Q206229 wikidata:Q8047 yago:Abstraction100002137 yago:Activator114723079 yago:Catalyst114723628 yago:Chemical114806838 yago:Compound114818238 yago:Enzyme114732946 yago:Macromolecule114944888 yago:Material114580897 yago:Matter100020827 yago:Molecule114682133 yago:OrganicCompound114727670 yago:Part113809207 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Protein114728724 yago:Relation100031921 dbo:Enzyme dbo:Protein yago:Substance100019613 yago:Thing100002452 yago:Unit109465459 |
| rdfs:comment | Aspartate kinase or aspartokinase (AK) is an enzyme that catalyzes the phosphorylation of the amino acid aspartate. This reaction is the first step in the biosynthesis of three other amino acids: methionine, lysine, and threonine, known as the "aspartate family". Aspartokinases are present only in microorganisms and plants, but not in animals, which must obtain aspartate-family amino acids from their diet. Consequently, methionine, lysine and threonine are essential amino acids in animals. (en) كيناز الأسبارتات (بالإنجليزية: Aspartate kinase) (أسبارتوكيناز، كيناز الأسبارتيك) هو إنزيم يحفز فسفرة الحمض الأميني أسبارتات. هذا التفاعل هو العملية الأولى في التخليق الحيوي لثلاث أحماض أمينيةأساسية: ميثيونين، ليسين وثريونين المعروفة «بعائلة الأسبارتات». يتواجد جين كيناز الأسبارتات فقط في الكائنات الدقيقة والنبات، ولا يتواجد في الحيوانات والتي يجب أن تحصل على الأحماض الأمينة الخاصة بعائلة الأسبارتات من غذائها. (ar) La enzima aspartato cinasa EC 2.7.2.4 cataliza la reacción de transferencia de un grupo de fosfato desde el ATP al L-aspartato. ATP + L-aspartato ADP + 4-fosfo-L-aspartato Las bacterias, plantas y hongos metabolizan ácido aspártico para producir cuatro aminoácidos - lisina, treonina, metionina e isoleucina - en una serie de reacciones conocida como la ruta del aspartato. Adicionalmente, se producen algunos metabolitos importantes por estas reacciones, como el ácido diaminopimélico (un componente esencial en la biosíntesis de la pared celular de las bacterías) y el ácido dipicolínico (que participa en la esporulación de las bacterias gram-positivas. (es) L'aspartate kinase est une kinase qui catalyse la réaction : ATP + L-aspartate ADP + 4-phospho-L-aspartate. Cette famille d'enzymes engage la biosynthèse d'acides aminés de la famille de l'aspartate, c'est-à-dire la thréonine, la méthionine et la lysine. Elles n'existent que chez les plantes et les microorganismes : leur absence chez les animaux en font des acides aminés essentiels chez ces derniers. Le fait que ces enzymes soient absentes chez les animaux en fait une cible privilégiée à la fois pour les herbicides et pour l'amélioration des récoltes. (fr) L'aspartato chinasi è un enzima (numero EC 2.7.2.4) appartenente alla classe delle transferasi, che catalizza la seguente reazione di fosforilazione: ATP + L-aspartato ADP + 4-fosfo-L-aspartato Questa reazione è il primo passaggio nella biosintesi di tre amminoacidi essenziali: metionina, lisina, e treonina, nota come "famiglia dell'aspartato". Il gene per l'aspartato chinasi è presente solo in microrganismi e piante, ma non è presente negli animali, che non possono biosintetizzare gli amminoacidi essenziali e li devono necessariamente assumere con l'alimentazione. (it) Аспартаткіназа — фермент ( 2.7.2.4), який каталізує реакцію фосфорилювання амінокислоти аспаргінової кислоти (аспатрату). Ця реакція — перший крок біосинтезу трьох незамінних амінокислот: метіоніну, лізину і треоніну, відомих як «аспаргінова родина». Аспартаткіназа присутня тільки в мікроорганізмах і рослинах, тварини, через її відсутність, повинні отримувати амінокистоти аспаргінового родини разом з харчуванням. (uk) |
| rdfs:label | Aspartate kinase (en) كيناز الأسبارتات (ar) Aspartato cinasa (es) Aspartate kinase (fr) Aspartato chinasi (it) Aspartato quinase (pt) Аспартаткіназа (uk) |
| owl:sameAs | freebase:Aspartate kinase wikidata:Aspartate kinase dbpedia-ar:Aspartate kinase dbpedia-es:Aspartate kinase dbpedia-fr:Aspartate kinase dbpedia-it:Aspartate kinase dbpedia-pt:Aspartate kinase dbpedia-sh:Aspartate kinase dbpedia-sr:Aspartate kinase dbpedia-uk:Aspartate kinase https://global.dbpedia.org/id/B39i |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Aspartate_kinase?oldid=1079492509&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/2cdq.jpg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Aspartate_kinase |
| foaf:name | Aspartate kinase (en) |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Aspartokinase dbr:Aspartic_kinase dbr:EC_2.7.2.4 dbr:ATP:L-aspartate_4-phosphotransferase |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Amino_acid_kinase dbr:Amino_acid_synthesis dbr:List_of_EC_numbers_(EC_2) dbr:List_of_MeSH_codes_(D08) dbr:ACT_domain dbr:Biosynthesis dbr:Homoserine_dehydrogenase dbr:Aspartokinase dbr:Aspartic_kinase dbr:EC_2.7.2.4 dbr:ATP:L-aspartate_4-phosphotransferase |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Aspartate_kinase |
