Autotransporter family (original) (raw)
In molecular biology, an autotransporter domain is a structural domain found in some bacterial outer membrane proteins. The domain is always located at the C-terminal end of the protein and forms a beta-barrel structure. The barrel is oriented in the membrane such that the N-terminal portion of the protein, termed the passenger domain, is presented on the cell surface. These proteins are typically virulence factors, associated with infection or virulence in pathogenic bacteria.
| Property | Value |
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| dbo:abstract | In molecular biology, an autotransporter domain is a structural domain found in some bacterial outer membrane proteins. The domain is always located at the C-terminal end of the protein and forms a beta-barrel structure. The barrel is oriented in the membrane such that the N-terminal portion of the protein, termed the passenger domain, is presented on the cell surface. These proteins are typically virulence factors, associated with infection or virulence in pathogenic bacteria. The name autotransporter derives from an initial understanding that the protein was self-sufficient in transporting the passenger domain through the outermembrane. This view has since been challenged by Benz and Schmidt. Secretion of polypeptide chains through the outer membrane of Gram-negative bacteria can occur via a number of different pathways. The type V(a), or autotransporter, secretion pathway constitutes the largest number of secreted virulence factors of any one of the seven known types of secretion in Gram-negative bacteria. This secretion pathway is exemplified by the prototypical IgA1 Protease of Neisseria gonorrhoeae. The protein is directed to the inner membrane by a signal peptide transported across the inner membrane via the Sec machinery. Once in the periplasm, the autotransporter domain inserts into the outer membrane. The passenger domain is passed through the center of the autotransporter domain to be presented on the outside of the cell, however the mechanism by which this occurs remains unclear. The C-terminal translocator domain corresponds to an outer membrane beta-barrel domain. The N-terminal passenger domain is translocated across the membrane, and may or may not be cleaved from the translocator domain. In those proteins where the cleavage is auto-catalytic, the peptidase domains belong to MEROPS peptidase families S6 and S8. Passenger domains structurally characterized to date have been shown to be dominated by a protein fold known as a beta helix, typified by pertactin. The folding of this domain is thought to be intrinsically linked to its method of outer membrane translocation. (en) Un domaine autotransporteur est un type de domaine protéique de certaines protéines membranaires présentes dans la membrane externe de bactéries à Gram négatif. Ce domaine se trouve toujours à l'extrémité C-terminale de la protéine et forme une structure en tonneau β. Ce tonneau est orienté dans la membrane de telle façon que le domaine N-terminal de la protéine, appelé domaine passager, se trouve à la surface de la cellule. Ces protéines sont généralement des facteurs de virulence intervenant dans l'infection par des bactéries pathogènes. Le terme « autotransporteur » provient du fait que ce domaine permettrait aux protéines de traverser la membrane externe, conception cependant nuancée par certains auteurs. La sécrétion de chaînes polypeptidiques à travers la membrane externe des bactéries à Gram-négatif peut résulter de différents processus. Le mode de sécrétion de type V(a), ou autotransporteur, et celui assurant la sécrétion du plus grand nombre de facteurs de virulence parmi les sept types de sécrétion connus chez les bactéries à Gram négatif. L'exemple type de ce mode de sécrétion est celui de la peptidase IgA1 de Neisseria gonorrhoeae. La protéine est dirigée vers la membrane interne par un peptide signal transporté à travers la membrane interne par le système de sécrétion. Une fois dans le périplasme, le domaine autotransporteur s'insère dans la membrane externe. On pense que le domaine passager traverse le domaine autotransporteur afin de se retrouver du côté extérieur de la cellule, mais le mécanisme qui sous-tend ce processus demeure obscur. Le domaine passager, qui occupe la partie N-terminale de la protéine, subit une translocation à travers la membrane externe, et peut éventuellement être clivée du domaine autotransporteur. Dans les protéines pour lesquelles le clivage est autocatalysé, le domaine peptidase appartient aux familles MEROPS S6 et S8. Les domaines passagers dont la structure a été caractérisée sont essentiellement formés d'hélices β, dont l'exemple typique est fourni par la pertactine. On pense que le repliement de ce domaine est intrinsèquement lié à son mode de translocation à travers la membrane externe. (fr) |
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| rdfs:label | Autotransporter family (en) Domaine autotransporteur (fr) |
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