Cyanophycin (original) (raw)
Cyanofycin (také CGP z angl. cyanophycin granule polypeptide) je kopolymer kyseliny asparagové a argininu, který se vyskytuje v buňkách sinic (ale i jiných bakterií, např. rody , , Clostridium) v podobě zrn. Slouží především jako zásoba dusíkatých látek. Klíčovým enzymem, který syntetizuje tuto látku, je (CphA), která za pomoci ATP katalyzuje kondenzaci obou stavebních aminokyselin. Na jeho zpětném rozkladu se účastní . Cyanofycin může představovat slibný zdroj některých látek např. ve farmaceutice.
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| dbo:abstract | Cyanofycin (také CGP z angl. cyanophycin granule polypeptide) je kopolymer kyseliny asparagové a argininu, který se vyskytuje v buňkách sinic (ale i jiných bakterií, např. rody , , Clostridium) v podobě zrn. Slouží především jako zásoba dusíkatých látek. Klíčovým enzymem, který syntetizuje tuto látku, je (CphA), která za pomoci ATP katalyzuje kondenzaci obou stavebních aminokyselin. Na jeho zpětném rozkladu se účastní . Cyanofycin může představovat slibný zdroj některých látek např. ve farmaceutice. (cs) Cyanophycin bzw. Cyanophycingranaprotein (CGP) ist ein Biopolymer, das in einer Reihe von Cyanobakterien und Bakterien als Stickstoffspeichermolekül gebildet und in die Zelle eingelagert wird. Es wurde 1887 durch Antonino Borzì entdeckt und besteht zu gleichen Anteilen aus den Aminosäuren L-Asparaginsäure und L-Arginin. Eine Nutzung dieses Polymers besteht bislang nicht, ist jedoch aufgrund der dem Polyacrylat sehr ähnlichen Eigenschaften denkbar. (de) Cyanophycin, also known as CGP (cyanophycin granule polypeptide) or multi-L-arginyl-poly (L-aspartic acid), is a non-protein, non-ribosomally produced amino acid polymer composed of an aspartic acid backbone and arginine side groups. Cyanophycin was first detected in 1887 by the Italian botanist Antonino Borzì and can be found in most cyanobacteria and a few heterotrophic bacteria such as Acinetobacter sp. Cyanophycin is largely insoluble under physiological conditions and is accumulated in the form of granules in the cytoplasm during phosphate or sulfur starvation, generally in the early and mid-stationary phase. It is used as a nitrogen- and possibly carbon-storage compound and also serves as a dynamic buffer for fixed nitrogen in cyanobacterial heterocysts. Nitrogen and carbon are mobilized from cyanophycin by intracellular cyanophycinase in the form of aspartate-arginine dipeptides. Cyanophycin is synthesized from arginine and aspartate in an ATP-dependent reaction catalyzed by a single enzyme, cyanophycin synthetase. Cyanophycin is of potential interest to biotechnology as a source of polyaspartic acid. Due to its unusual polyamphoteric character, cyanophycin is soluble in water under acidic (0.1 M HCl) and alkaline conditions. Heterologous expression of cyanophycin synthetase allows production of cyanophycin in a number of biotechnologically relevant bacteria such as Escherichia coli and Corynebacterium glutamicum. Since insoluble forms of CGP are easily purified, most studies have overlooked the synthesis of CGP that is soluble at a neutral pH. To compare the two, insoluble CGP can be solubilized by only weak acids while soluble CGP can be separated with the process of precipitation by using acetone or ethanol. In 2014, an experiment by Steinbüchel and Wiefel determined that the amount of lysine residue can regulate the solubility of cyanophycin, with higher levels of lysine negatively correlating to the temperature needed to make the polymer soluble with aqueous solvents. It was concluded that insoluble and soluble CGP are not distinct polymers, since they originate from the same polymer mixture, but are instead classified as mixes of cyanophycin mixtures with varying concentrations of lysine residues. The ability of lysine to partially replace the arginine side chain encouraged research of CGP variants with amino acids such as ornithine and citrulline. Lysine, ornithine and citrulline all have an affinity for cyanophycin synthase (L-aspartate-adding) enzyme CphA. Wiefel, Bröker and Steinbüchel conducted an experiment demonstrating that citrulline-rich cyanophycin can be produced through the introduction of a citrulline-producing strain. It was also determined that insoluble CGP only exhibited minuscule concentrations of citrulline while soluble CGP was able to produce a high concentration of citrulline. This trend is also similar for ornithine. (en) La cianoficina, o multi-L-arginil-poli (ácido L-aspártico), es un polímero de aminoácidos no proteico, producido fuera de los ribosomas, compuesto por una cadena principal de ácido aspártico y grupos laterales de arginina. La cianoficina fue detectada por primera vez en 1887 por el botánico italiano Antonino Borzì y se puede encontrar en la mayoría de las cianobacterias y algunas bacterias heterótrofas como Acinetobacter sp. La cianoficina es en gran parte insoluble en condiciones fisiológicas y se acumula en forma de gránulos en el citoplasma durante la inanición de fosfato o azufre, generalmente en la fase inicial y media estacionaria. Se usa como un compuesto de almacenamiento de nitrógeno y posiblemente de carbono y también sirve como un amortiguador dinámico para la fijación de nitrógeno en los heterocistos de cianobacterias. El nitrógeno y el carbono se movilizan a partir de la cianoficina mediante cianoficinasas intracelulares en forma de dipéptidos de aspartato-arginina. Se sintetiza a partir de arginina y aspartato en una reacción dependiente de ATP catalizada por una sola enzima, la cianoficin sintetasa. La cianoficina es de potencil interés para la biotecnología como fuente de ácido poliaspártico. Debido a su carácter polianfotérico inusual, la cianoficina es soluble en agua en condiciones ácidas (HCl 0,1 M) y alcalinas. Expresiones heterólogas de la cianoficin sintetasa permite la producción de cianoficina en varias bacterias biotecnológicamente relevantes, como Escherichia coli y Corynebacterium glutamicum. (es) La cyanophycine, ou multiarginyl-poly[L-aspartate], est un polymère pseudopeptidique d'acides aminés, composé d'une ossature d'acide aspartique et de d'arginine. La cyanophycine fut découverte en 1887 par un chercheur italien, . On la trouve chez la plupart des cyanobactéries et chez quelques bactéries hétérotrophes telles qu'Acinetobacter sp. La cyanophycine est largement insoluble dans des conditions physiologiques et s'accumule sous la forme de granules dans le cytoplasme pendant des phases de privation de phosphate ou de soufre. Elle est utilisée comme composé de réserve d'azote et le cas échéant de carbone et sert aussi de tampon dynamique pour l'azote fixé dans les hétérocystes des cyanobactéries. L'azote et le carbone sont mobilisés à partir de la cyanophycine par la intracellulaire sous la forme de dipeptides d'aspartate-arginine. La cyanophycine est synthétisée à partir de l'arginine et de l'aspartate dans une réaction liée à l'ATP, catalysée par une seule enzyme, la (CphA). La cyanophycine est potentiellement intéressante en biotechnologie comme source d'. Du fait de son caractère poly-amphotère inhabituel, la cyanophycine est soluble dans l'eau en milieu acide (0,1 M HCl) ou basique. L'expression hétérologue de la cyanophycine synthétase permet la production de cyanophycine dans de nombreuses bactéries importantes en biotechnologie telles que Escherichia coli et . (fr) Cianoficina é um material proteínico granular, que forma a reserva nutritiva nas células de e é considerado especialmente na região periférica da célula. (pt) 藻青素（英語cyanophycin），即多聚-L-精氨酰-聚(L-天冬氨酸)，是一種非蛋白質，不在核糖體合成的氨基酸多聚物，包括由天冬氨酸組成的骨架和精氨酸的側鏈基團。 藻青素最早于1887年由意大利科學家Borzi檢測到，發現于多數藍藻和少數異養細菌中，如不動桿菌屬(Acinetobacter)等中。藻青素在生理條件下基本不可溶，並在缺乏磷或硫時在細胞質内積累形成顆粒，總體來說在生長曲線的早穩定期或中穩定期。藻青素用作氮（或者有碳）的儲存物質，同時作爲藍藻固氮時的氮緩衝劑。氮和碳可由胞内的藻青素酶（英文cyanophycinase）動員成爲天冬氨酸-精氨酸二肽的形式。 藻青素由精氨酸和天冬氨酸通過單個酶——藻青素合成酶（英文cyanophycin synthetase）依賴ATP催化合成。在生物技術中，藻青素有潛在的價值作爲多聚天冬氨酸的來源。由於其不尋常的多重兩性特徵，藻青素可以在酸性（0.1 M HCl）或鹼性水溶液中溶解。藻青素合成酶可以在多種細菌，如大腸桿菌或(Corynebacterium glutamicum)中異源表達，用以生産藻青素。 (zh) |
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