Diacylglycerol kinase (original) (raw)

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La diacilglicerol cinasa (DGK) (número EC 2.7.1.107) es una familia de enzimas que cataliza la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.​ 1,2-diacilglicerol + ATP 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP

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dbo:abstract Diacylglycerol kinase (DGK or DAGK) is a family of enzymes that catalyzes the conversion of diacylglycerol (DAG) to phosphatidic acid (PA), utilizing ATP as a source of the phosphate. In non-stimulated cells, DGK activity is low, allowing DAG to be used for glycerophospholipid biosynthesis, but on receptor activation of the phosphoinositide pathway, DGK activity increases, driving the conversion of DAG to PA. As both lipids are thought to function as bioactive lipid signaling molecules with distinct cellular targets, DGK therefore occupies an important position, effectively serving as a switch by terminating the signalling of one lipid while simultaneously activating signalling by another. In bacteria, DGK is very small (13 to 15 kD) membrane protein which seems to contain three transmembrane domains. The best conserved region is a stretch of 12 residues which are located in a cytoplasmic loop between the second and third transmembrane domains. Some Gram-positive bacteria also encode a soluble diacylglycerol kinase capable of reintroducing DAG into the phospholipid biosynthesis pathway. DAG accumulates in Gram-positive bacteria as a result of the transfer of glycerol-1-phosphate moieties from phosphatidylglycerol to lipotechoic acid. (en) La diacilglicerol cinasa (DGK) (número EC 2.7.1.107) es una familia de enzimas que cataliza la conversión de diacilglicerol (DAG) a ácido fosfatídico (PA) utilizando ATP como fuente de fosfato.​ 1,2-diacilglicerol + ATP 1,2-diacilglicerol-3-fosfato + ADP (es) La diacylglycérol kinase (DAGK ou DGK) est une famille de transférases qui catalysent la conversion de diglycérides (diacylglycérols, ou DAG) en acides phosphatidiques (PA) en utilisant l'ATP comme source de phosphate. Dans les cellules non activées par la voie métabolique de l'inositol phosphate, cette enzyme est faiblement active, de sorte que les diglycérides peuvent être utilisés pour former des phosphoglycérides, tandis qu'elle est sensiblement plus active dans les cellules activées, ce qui conduit à la formation d'acides phosphatidiques au lieu de phosphoglycérides. On pense que ces deux types de lipides ont chacun leurs cibles spécifiques dans le cadre d'une signalisation lipidique distincte, de sorte que l'activation ou non de la diacylglycérol kinase joue un rôle de commutateur biochimique entre deux modes métaboliques différents. Chez les bactéries, la diacylglycérol kinase est une petite protéine membranaire (de 13 à 15 kDa) qui posséderait trois domaines trans-membranaires. La région inchangée est une zone de 12 résidus d'acides aminés situés dans une boucle cytoplasmique entre les 2e et 3e domaines trans-membranaires. Certaines bactéries à Gram positif possèdent une diacylglycérol kinase soluble capable de réintroduire les diglycérides dans la lipogenèse ; les diglycérides s'accumulent dans ces bactéries à la suite du transfert de groupes glycérol-3-phosphate de phosphatidylglycérols à l'acide lipotéichoïque. (fr)
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