Haem peroxidase (original) (raw)
Haem peroxidases (or heme peroxidases) are haem-containing enzymes that use hydrogen peroxide as the electron acceptor to catalyse a number of oxidative reactions. Most haem peroxidases follow the reaction scheme: Fe3+ + H2O2 [Fe4+=O]R' (Compound I) + H2O[Fe4+=O]R' + substrate --> [Fe4+=O]R (Compound II) + oxidized substrate[Fe4+=O]R + substrate --> Fe3+ + H2O + oxidized substrate Haem peroxidases include two superfamilies: one found in bacteria, fungi, and plants, and the second found in animals. The first one can be viewed as consisting of 3 major classes:
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| dbo:abstract | Haem peroxidases (or heme peroxidases) are haem-containing enzymes that use hydrogen peroxide as the electron acceptor to catalyse a number of oxidative reactions. Most haem peroxidases follow the reaction scheme: Fe3+ + H2O2 [Fe4+=O]R' (Compound I) + H2O[Fe4+=O]R' + substrate --> [Fe4+=O]R (Compound II) + oxidized substrate[Fe4+=O]R + substrate --> Fe3+ + H2O + oxidized substrate In this mechanism, the enzyme reacts with one equivalent of H2O2 to give [Fe4+=O]R' (compound I). This is a two-electron oxidation/reduction reaction in which H2O2 is reduced to water, and the enzyme is oxidized. One oxidizing equivalent resides on iron, giving the oxyferryl intermediate, and in many peroxidases the porphyrin (R) is oxidized to the porphyrin pi-cation radical (R'). Compound I then oxidizes an organic substrate to give a substrate radical and Compound II, which can then oxidize a second substrate molecule. Haem peroxidases include two superfamilies: one found in bacteria, fungi, and plants, and the second found in animals. The first one can be viewed as consisting of 3 major classes: * Class I, the intracellular peroxidases, includes: yeast cytochrome c peroxidase (CCP), a soluble protein found in the mitochondrial electron transport chain, where it probably protects against toxic peroxides; ascorbate peroxidase (AP), the main enzyme responsible for hydrogen peroxide removal in chloroplasts and cytosol of higher plants; and bacterial catalase- peroxidases, exhibiting both peroxidase and catalase activities. It is thought that catalase-peroxidase provides protection to cells under oxidative stress. * Class II consists of secretory fungal peroxidases: ligninases, or lignin peroxidases (LiPs), and manganese-dependent peroxidases (MnPs). These are monomeric glycoproteins involved in the degradation of lignin. In MnP, Mn2+ serves as the reducing substrate. Class II proteins contain four conserved disulphide bridges and two conserved calcium-binding sites. * Class III consists of the secretory plant peroxidases, which have multiple tissue-specific functions: e.g., removal of hydrogen peroxide from chloroplasts and cytosol; oxidation of toxic compounds; biosynthesis of the cell wall; defence responses towards wounding; indole-3-acetic acid (IAA) catabolism; ethylene biosynthesis; and so on. Class III proteins are also monomeric glycoproteins, containing four conserved disulphide bridges and two calcium ions, although the placement of the disulphides differs from class II enzymes. The crystal structures of a number of these proteins show that they share the same architecture - two all-alpha domains between which the haem group is embedded. Another family of haem peroxidases is the DyP-type peroxidase family. (en) Une peroxydase héminique, ou peroxydase hème-dépendante, est une oxydoréductase contenant de l'hème comme cofacteur dans le rôle d'accepteur d'électron afin de catalyser diverses réactions d'oxydation. La plupart de ces enzymes suivent le mécanisme catalytique suivant : Fe3+ + H2O2 [Fe4+=O]R’ (composé I) + H2O ;[Fe4+=O]R’ + substrat → [Fe4+=O]R (composé II) + substrat oxydé ;[Fe4+=O]R + substrat → Fe3+ + H2O + substrat oxydé. Au cours de cette réaction, l'enzyme réagit avec un équivalent de peroxyde d'hydrogène H2O2 pour donner un premier composé [Fe4+=O]R’. Il s'agit d'une réaction d'oxydoréduction à deux électrons au cours de laquelle H2O2 est réduit en H2O pendant que l'enzyme est oxydée. Un équivalent d'oxydation se trouve sur l'atome de fer, donnant l'intermédiaire oxyferryle, tandis que, pour beaucoup de peroxydases, la porphyrine R est oxydée en radical R’. Le composé I oxyde ensuite un substrat organique pour former un radical et le composé II, lequel peut oxyder un second substrat. Les peroxydases héminiques regroupent deux superfamilles, la première présente chez les bactéries, les champignons et les plantes, et la seconde présente chez les animaux. La première peut être organisée en trois grandes classes : * Classe I — Peroxydases intracellulaires, comprenant la cytochrome c peroxydase (CCP) de levure, protéine soluble présente dans la chaîne respiratoire mitochondriale, où elle joue probablement un rôle protecteur contre les dérivés réactifs de l'oxygène ; l'ascorbate peroxydase (AP), principale enzyme d'élimination du peroxyde d'hydrogène dans les chloroplastes et le cytosol chez les plantes vasculaires ; les catalase-peroxydases bactériennes, qui présentent à la fois une activité enzymatique de type catalase et de type peroxydase, et dont on pense qu'elles protègent les cellules en cas de stress oxydant. * Classe II — Peroxydases sécrétées fongiques : lignine peroxydases (LiP) et manganèse peroxydase (MnP) ; dans cette dernière, les cations de manganèse Mn2+ servent de substrats réducteurs. Ce sont des glycoprotéines monomériques intervenant dans la dégradation de la lignine. Elle contiennent quatre ponts disulfure conservés et deux sites de liaison au calcium conservés. * Classe III — Peroxydases sécrétées de plantes, possédant plusieurs fonctions dépendant des tissus, comme l'élimination du peroxyde d'hydrogène des chloroplastes et du cytosol, l'oxydation de composés toxiques, la biosynthèse de la paroi cellulaire, la protection contre les plaies, le catabolisme de l'acide indole 3-acétique (IAA), ou encore la biosynthèse de l'éthylène CH2=CH2. Elles possèdent les mêmes domaines conservés que les peroxydases de la classe II, mais les ponts disulfure sont situés à des endroits différents. Les études par cristallographie aux rayons X montrent que ces protéines partagent souvent une architecture commune, avec deux domaines entièrement α contenant le groupe prosthétique héminique. Les (en) sont une autre famille de peroxydases héminiques. (fr) |
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