The immunoglobulin domain, also known as the immunoglobulin fold, is a type of protein domain that consists of a 2-layer sandwich of 7-9 antiparallel β-strands arranged in two β-sheets with a Greek key topology, consisting of about 125 amino acids. The backbone switches repeatedly between the two β-sheets. Typically, the pattern is (N-terminal β-hairpin in sheet 1)-(β-hairpin in sheet 2)-(β-strand in sheet 1)-(C-terminal β-hairpin in sheet 2). The cross-overs between sheets form an "X", so that the N- and C-terminal hairpins are facing each other. Members of the immunoglobulin superfamily are found in hundreds of proteins of different functions. Examples include antibodies, the giant muscle kinase titin, and receptor tyrosine kinases. Immunoglobulin-like domains may be involved in protein–protein and protein–ligand interactions. (en)
Un dominio Ig, o dominio immunoglobulinico, è una particolare struttura globulare comune a moltissime proteine recettoriali dell'organismo umano. Tutte le proteine che hanno nella loro struttura uno o più domini Ig vengono considerate come appartenenti alla superfamiglia delle immunoglobuline. Un dominio Ig è una struttura ripiegata formata da circa 110 amminoacidi, i cui estremi sono stabilizzati da un ponte disolfuro di circa 55-75 amminoacidi e vanno a costituire il cosiddetto "ripiegamento anticorpale". La sua struttura terziaria è composta da due foglietti β, ognuno dei quali è costituito a sua volta da 3-5 "nastri" β ad andamento antiparallelo di 5-10 amminoacidi ciascuno. Questa struttura, cosiddetta "a sandwich", è mantenuta compatta dalla presenza, sui due beta foglietti, di amminoacidi idrofili rivolti verso l'esterno associati ad amminoacidi idrofobici rivolti verso l'interno: questi ultimi cementano la struttura e sono quindi altamente conservati, cioè vengono mantenuti in tutti i differenti tipi di domini Ig. I domini Ig sono comuni a diversi tipi di molecole, ma dal momento che sono maggiormente rappresentati appunto nelle immunoglobuline si classificano a seconda della somiglianza con i domini della regione variabile (domini Ig di tipo V, con 5 nastri β) o della regione costante (domini Ig di tipo C, con 3 nastri β) degli anticorpi. Esiste inoltre un terzo tipo di dominio Ig, il tipo C2 o H, che presenta 3 nastri β ma ha analogie strutturali sia con i domini C sia con quelli V. Le principali molecole che presentano almeno un dominio Ig nella loro struttura sono: * Immunoglobuline: un dominio V e un dominio C nella loro catena leggera, e un dominio V e tre/quattro domini C nella loro catena pesante. * Recettore delle cellule T o TCR: quattro domini Ig, di cui due di tipo V e due di tipo C (uno per la catena α/δ e uno per la catena β/γ). * MHC di classe I: un dominio di tipo C nella sua catena α e un dominio Ig che costituisce l'intera . * MHC di classe II: un dominio C nella catena α e uno nella catena β * CD2: due domini Ig, uno di tipo V e uno di tipo H * CD3: un solo dominio Ig di tipo H * CD4: quattro domini Ig, due di tipo V alternati a due di tipo H * CD8: un dominio V nella catena α e uno identico nella catena β * CD28 e CTLA-4: un dominio V per ognuna delle loro due catene * B7-1/2: un dominio V e un dominio H * FcγRII (recettore di tipo II per la porzione Fc delle IgG): due domini H * Molecole di adesione: ICAM-1 (cinque domini H), ICAM-2 (due domini H) e VCAM-1 (sette domini H) * IL-1R (recettore per IL-1) di tipo 1: tre domini H * PDGFR (recettore per il PDGF): 5 domini H (it)
Splot immunoglobulinowy, fałd immunoglobulinowy lub domena immunoglobulinowa (domena Ig) – struktura białkowa charakterystyczna dla cząsteczek z nadrodziny immunoglobulin, składającą się z dwóch równoległych harmonijek beta. Wyróżnia się 4 typy domen immunoglobulinowych: * domeny IgV (znane także jako domeny V lub domeny części zmiennych) – mają największe rozmiary, a typowym przykładem są domeny części zmiennych przeciwciał. Jedna z beta-harmonijek beta ma 4, a druga 5 pasm. * domeny IgC (znane także jako domeny C lub domeny części stałych) – mają mniejsze rozmiary, niż domeny V i budowę charakterystyczną dla domen Ig znajdujących się w częściach stałych przeciwciał. W obydwu harmonijkach beta znajdują się po 4 pasma aminokwasowe. Takie klasyczne domeny IgC nazywa się domenami IgC1. Do domen IgC zalicza się też domeny o charakterze IgV, ale rozmiarach porównywalnych z klasycznymi domenami IgC1. Noszą one nazwę doment IgC2. * domeny IgI (z ang. intermediate) – mają cechy nie pozwalające zaklasyfikować ich do żadnej z powyższych grup. Całość, niezależnie od rodzaju domeny, jest stabilizowana przez mostki dwusiarczkowe, a w skład struktury wchodzi 60-100 aminokwasów. (pl)
The immunoglobulin domain, also known as the immunoglobulin fold, is a type of protein domain that consists of a 2-layer sandwich of 7-9 antiparallel β-strands arranged in two β-sheets with a Greek key topology, consisting of about 125 amino acids. The backbone switches repeatedly between the two β-sheets. Typically, the pattern is (N-terminal β-hairpin in sheet 1)-(β-hairpin in sheet 2)-(β-strand in sheet 1)-(C-terminal β-hairpin in sheet 2). The cross-overs between sheets form an "X", so that the N- and C-terminal hairpins are facing each other. (en)
Un dominio Ig, o dominio immunoglobulinico, è una particolare struttura globulare comune a moltissime proteine recettoriali dell'organismo umano. Tutte le proteine che hanno nella loro struttura uno o più domini Ig vengono considerate come appartenenti alla superfamiglia delle immunoglobuline. Le principali molecole che presentano almeno un dominio Ig nella loro struttura sono: (it)
Splot immunoglobulinowy, fałd immunoglobulinowy lub domena immunoglobulinowa (domena Ig) – struktura białkowa charakterystyczna dla cząsteczek z nadrodziny immunoglobulin, składającą się z dwóch równoległych harmonijek beta. Wyróżnia się 4 typy domen immunoglobulinowych: Całość, niezależnie od rodzaju domeny, jest stabilizowana przez mostki dwusiarczkowe, a w skład struktury wchodzi 60-100 aminokwasów. (pl)