Zinc finger (original) (raw)
Zinkový prst (z angl. zinc finger) je označení pro strukturní motiv běžně nacházený u celé řady bílkovin. Umožňuje především vazbu daných bílkovin na DNA (a RNA) a je proto součástí celé řady tzv. transkripčních faktorů. Je pojmenován podle toho, že má tvar zahnutého prstu, přičemž uvnitř se nachází vazebné místo pro zinek koordinačně navázaný na cysteinový a histidinový zbytek.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | Les proteïnes dits de zinc es troben dins del grup de les anomenades metal·loproteïnes, degut a la necessitat d'unir un o més , en aquest cas el zinc, per a dur a terme les seves funcions biològiques, regular les seves activitats o estabilitzar les seves estructures terciàries o quaternàries. Els dominis dits de zinc formen estructures úniques molt sòlides, sostingudes en la majoria dels casos per residus aminoacídics de cisteïnes (C) i histidines (H). Estudis experimentals mostren que quan el zinc és mogut del nucli de les estructures, els residus aminoacídics interaccionen entre si formant grans complexos de proteïnes que perden la seva funcionalitat, pel que l'acció coordinada entre la unió del zinc i el correcte plegament de la proteïna té moltes conseqüències tant químiques com biològiques. (ca) Zinkový prst (z angl. zinc finger) je označení pro strukturní motiv běžně nacházený u celé řady bílkovin. Umožňuje především vazbu daných bílkovin na DNA (a RNA) a je proto součástí celé řady tzv. transkripčních faktorů. Je pojmenován podle toho, že má tvar zahnutého prstu, přičemž uvnitř se nachází vazebné místo pro zinek koordinačně navázaný na cysteinový a histidinový zbytek. (cs) Los dedos de zinc son pequeños motivos estructurales de proteínas que pueden coordinar uno o más iones de zinc para ayudar a estabilizar sus pliegues. Normalmente funcionan como módulos de interacción que unen el ADN, ARN, proteínas y moléculas pequeñas. Estas proteínas tienen un rol estructural esencialmente. Este rol puede consistir en bajar la entalpía de plegamiento de una proteína e inducir una conformación activa, o bien, estabilizar una estructura cuaternaria en particular. El zinc también tiene un rol regulativo, es decir, no participa en los varios pasos catalíticos, pero su presencia sí incrementa la rapidez catalítica. El nombre de "dedo de zinc" fue acuñado para describir la hipótesis de la estructura de la unidad repetida del factor de transcripción IIIA en Xenopus laevis. Los dedos de zinc coordinan iones de zinc con una combinación de residuos de cisteína e histidina. Pueden ser clasificados por el tipo y orden de estos residuos de coordinación con el cinc (por ejemplo, Cys2His2, Cys4, y Cys6). Un método más sistemático los clasifica en distintos "grupos de pliegues" basado en la forma de la columna de la proteína en el dominio plegado. El "grupo de pliegues" más común de dedos de zinc es el de tipo Cys2His2 (el "clásico dedo de zinc"), clave triple y cinta de cinc. (es) Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement. Ils peuvent être classés en plusieurs familles structurelles différentes (protéines à doigt de zinc) et fonctionnent typiquement comme des groupes d'interaction liant l'ADN, l'ARN, les protéines ou de petites molécules. Le nom « doigt de zinc » a initialement été donné pour décrire l'apparence semblable à des doigts d'un diagramme montrant la structure hypothétique de l'unité répétée dans le de Xenopus laevis. (fr) I motivi a dito di zinco (o, con accezioni leggermente differenti tra loro, zinc finger o zinc cluster) sono specifiche regioni proteiche in grado di legare il DNA. (it) A zinc finger is a small protein structural motif that is characterized by the coordination of one or more zinc ions (Zn2+) in order to stabilize the fold. It was originally coined to describe the finger-like appearance of a hypothesized structure from the African clawed frog (Xenopus laevis) transcription factor IIIA. However, it has been found to encompass a wide variety of differing protein structures in eukaryotic cells. Xenopus laevis TFIIIA was originally demonstrated to contain zinc and require the metal for function in 1983, the first such reported zinc requirement for a gene regulatory protein followed soon thereafter by the Krüppel factor in Drosophila. It often appears as a metal-binding domain in multi-domain proteins. Proteins that contain zinc fingers (zinc finger proteins) are classified into several different structural families. Unlike many other clearly defined supersecondary structures such as Greek keys or β hairpins, there are a number of types of zinc fingers, each with a unique three-dimensional architecture. A particular zinc finger protein's class is determined by this three-dimensional structure, but it can also be recognized based on the primary structure of the protein or the identity of the ligands coordinating the zinc ion. In spite of the large variety of these proteins, however, the vast majority typically function as interaction modules that bind DNA, RNA, proteins, or other small, useful molecules, and variations in structure serve primarily to alter the binding specificity of a particular protein. Since their original discovery and the elucidation of their structure, these interaction modules have proven ubiquitous in the biological world and may be found in 3% of the genes of the human genome. In addition, zinc fingers have become extremely useful in various therapeutic and research capacities. Engineering zinc fingers to have an affinity for a specific sequence is an area of active research, and zinc finger nucleases and zinc finger transcription factors are two of the most important applications of this to be realized to date. (en) 아연 집게(영어: zinc finger)는 단백질의 접힌 부분을 안정시키기 위해 하나 이상의 아연 이온(Zn2+)이 존재하는 작은 구조 단백질 모티브다. 원래 아프리카발톱개구리의 전사인자 IIIA로부터 가정된 구조의 집게같은 외관을 설명하기 위해 만들어진 아연 집게는 매우 다양한 단백질 구조를 포괄하게 되었다. 아프리카발톱개구리의 TFIIIA는 원래 아연을 함유하고 기능을 위해 금속을 필요로 하는 것으로 1983년에 입증되었다. 유전자 조절 단백질의 아연이 필요하다는 것이 처음 보고되었다. 다중 도메인 단백질에서 금속 결합 도메인으로 나타나는 경우가 많다. 아연 집게를 포함하는 단백질(아연 집게 단백질)은 여러 가지 다른 구조적 계열로 분류된다. 격자 모양이나 베타 헤어핀 구조와 같이 명확하게 정의되어 있는 많은 다른 2차 구조와는 달리, 각각 독특한 3차원 구조를 가진 아연 집게의 종류가 있다. 특정 아연 집게 단백질의 등급은 이 3차원 구조로 결정되지만, 아연 이온을 조정하는 단백질의 1차 구조나 리간드의 동일성에 근거하여도 인정될 수 있다. 그러나 이러한 단백질의 많은 다양성에도 불구하고, 대다수의 단백질은 일반적으로 DNA, RNA, 단백질 또는 기타 작고 유용한 분자를 결합하는 상호작용 모듈로서 기능하며, 구조의 변화는 주로 특정 단백질의 결합 특성을 변화시키는 역할을 한다. 아연 집게는 인간 게놈의 유전자의 3%에서 발견될 수 있다. 게다가 아연 집게는 다양한 치료와 연구 능력에 매우 유용하게 쓰인다. 특정 염기서열에 대한 친화력을 가지는 아연 집게는 활성 연구의 영역이며, 아연 집게 핵산 분해 효소와 아연 집게 전사인자는 현재까지 실현되어야 할 가장 중요한 두 가지 응용 분야이다. (ko) Een zinkvinger is een structuurmotief in eiwitten met een zinkion (Zn2+). Het zinkion stabiliseert de eiwitvouwing. De polypeptideketen vormt door het zinkion een lusvormige structuur: de zogenoemde zinkvinger, die een specifieke wisselwerking kan hebben met het DNA of RNA. De zinkvinger werd in 1985 door Aaron Klug ontdekt bij de transcriptiefactor IIIA in de oöcyten van de klauwkikker (Xenopus laevis). Gedacht werd dat de DNA-bindingslus gevormd door de donor-acceptorbinding van de liganden vingers vertegenwoordigden, vandaar de naam zinkvingers. Sinds de ontdekking en opheldering van de zinkvingerstructuren blijken ze alomtegenwoordig te zijn. Zo komen ze bijvoorbeeld voor bij 3% van de menselijke genen. De zinkvingereiwitmotieven zijn hoofdzakelijk aan DNA bindende eiwitmotieven. Daarom zijn het meestal transcriptiefactoren. Ook zijn er RNA-bindende zinkvingereiwitten bekend. Tot de zinkvingereiwitmotieven behoren echter ook receptoren voor steroïdhormonen. (nl) ジンクフィンガー（Zinc finger）はタンパク質ドメインの大きなスーパーファミリーの1つで、DNAに結合する性質を持つ。ジンクフィンガーは2つの逆平行βシートと1つのαヘリックスからなる。小さすぎて疎水中心を持たないため亜鉛イオンが安定化にとって重要である。 (ja) Palec cynkowy, palca cynkowego (ang. zinc finger domain) – rodzaj domeny białkowej występującej w białkach wiążących DNA i biorący bezpośredni udział w związaniu cząsteczki kwasu nukleinowego przez białko. Palec cynkowy składa się z dwóch antyrównoległych β-kartek i α-helisy. Obecność jonu cynku (Zn2+) jest kluczowa dla stabilności domeny – w przypadku jego braku nie dochodzi do powstania wystarczająco dużej domeny posiadającej hydrofobowy rdzeń i przez to funkcjonalnej. (pl) Цинковий палець — це невеликий структурний мотив білка, який характеризується координацією одного або декількох іонів цинку (Zn2+) для стабілізації укладки. Спочатку створена для опису гіпотетичної пальцеподібної структури фактора транскрипції IIIA Xenopus laevis, назва цинкового пальця тепер охоплює широкий спектр різних білкових структур. Xenopus laevis TFIIIA спочатку було продемонстровано, що він містить цинк і потребує металу для функціонування в 1983 р., Перше таке повідомлення про необхідність цинку для білка, якщо регулює ген. Він часто з'являється як домен, що зв'язує метал, саме у багатодоменних білках. Білки, які містять цинкові пальці, класифікуються на кілька структурних родин. На відміну від багатьох інших чітко визначених надвторинних структур, таких як грецькі ключі або β-шпильки, існує ряд типів цинкових пальців, кожен з яких має унікальну тривимірну архітектуру. Конкретний клас білка цинкового пальця визначається цією тривимірною структурою, але він також може бути розпізнаний на основі первинної структури білка або ідентичності лігандів, що координують іон цинку. Незважаючи на велику різноманітність цих білків, переважна більшість, як правило, функціонує як модулі взаємодії, які зв'язують ДНК, РНК, білки або інші невеликі корисні молекули, а зміни в структурі служать, головним чином, для зміни специфічності зв'язування конкретного білка. . З часу свого первинного відкриття та з'ясування їх структури ці модулі взаємодії виявилися всюдисущими в біологічному світі і можуть бути виявлені у 3 % генів людського геному. Крім того, цинкові пальці стали надзвичайно корисними в різних терапевтичних та дослідницьких можливостях. Інженерні цинкові пальці, які мають спорідненість до певної послідовності, є сферою активних досліджень, а нуклеази цинкового пальця та фактори транскрипції з цинковим пальцем є двома найважливішими застосуваннями, які мають бути реалізовані на сьогоднішній день. (uk) Os dedos de zinco são domínios proteicos que têm a propriedade de se ligarem ao DNA. Um dedo de zinco é composto por duas folhas-beta antiparalelas e uma alfa-hélice. O íon de zinco é fundamental para garantir a estabilidade deste tipo de domínio. Na ausência do íon, o domínio desdobra-se e torna-se demasiado pequeno para albergar um núcleo hidrofóbico. (pt) Цинковый палец (англ. zinc finger) — небольшой структурный мотив белка, стабилизированный одним или двумя ионами цинка, связанными координационными связями с аминокислотными остатками в составе белка. Как правило, цинковый палец включает около 20 аминокислот, ион цинка связывает 2 гистидина и 2 цистеина. Цинковые пальцы являются белковыми модулями, взаимодействующими с ДНК, РНК, другими белками или небольшими молекулами. Основными группами белков с цинковыми пальцами являются ДНК-связывающие факторы транскрипции, а также искусственные ферменты рестрикции, получаемые слиянием ДНК-связывающего домена цинкового пальца с ДНК-разрезающим доменом нуклеазы. Домен цинкового пальца может быть спроектирован так, чтобы узнавать желаемую последовательность ДНК и связываться с ней. (ru) 锌指（英語：Zinc finger），又稱鋅手指，是一种小的蛋白质结构模体，其特征在于配合一个或多个锌离子（Zn2+）以稳定折叠。最初用来描述非洲爪蟾卵母细胞假说结构的手指状外观，锌指名称现在已经包含了各种不同的蛋白质结构。 在1983年，非洲爪蟾TFIIIA最初被证明含有锌，并且需要这种金属才能运行，这是被报道的第一个基因调节蛋白中具有锌的要求。 这些具有锌指结构的蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白。锌指结构的共同特征是通过肽链中氨基酸残基的特征基团与Zn2+的结合来稳定一种很短的，可自我折叠成“手指”形状的的多肽空间构型。 含有锌指的蛋白（锌指蛋白）被分为几个不同的结构家族。大多數的超二級結構，包括、，都已經被清楚定義。但鋅指的狀況並不是那麼簡單，含有鋅指的蛋白質大約分成幾類，每個鋅指結構都有相當特殊的三級結構，但其加上鋅離子的一級結構也是可以辨認配體。雖然鋅指之間有很大的變異，但大多是都是與DNA、RNA、蛋白質結合。 自从它们最初的发现和它们的结构阐明以来，这些相互作用的模块已经在生物世界中无处不在，并且可以在人类基因组的3％基因中被发现。另外，锌指在各种治疗和研究能力方面已经变得非常有用。研究者會設計出特殊的鋅手指，使其有不同的親合性。鋅指核酸酶和是當今最重要的應用。 (zh) |
| dbo:symbol | TF_Zn_Ribbon Zn_clus zf-C2H2 zf-C2HC zf-C2HC5 zf-CCHC |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Zinc_finger_rendered.png?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | https://web.archive.org/web/20160422025922/http:/planttfdb.cbi.pku.edu.cn/ http://znf.igb.illinois.edu/human/ http://www.expasy.org/cgi-bin/nicedoc.pl%3FPDOC00028 http://www.addgene.org/zfc http://planttfdb.cbi.pku.edu.cn/family.php%3Ffam=C2H2 http://smart.embl-heidelberg.de/smart/do_annotation.pl%3FDOMAIN=ZnF_C2H2 http://bindr.gdcb.iastate.edu/ZiFiT/ http://www.zincfingers.org http://zf.princeton.edu http://www.ebi.ac.uk/interpro/potm/2007_3/Page1.htm http://www.rcsb.org/pdb/static.do%3Fp=education_discussion/molecule_of_the_month/pdb87_1.html https://archive.today/20130113103307/http:/www.zincfingertools.org/ https://translate.google.com/translate%3Fclient=tmpg&hl=en&u=http:/bianconiglio06.blogspot.com/2008/11/la-doppia-elica-fra-le-dita-di-zinco.html&langpair=it%7Cen https://web.archive.org/web/20080531153036/http:/www.rcsb.org/pdb/static.do%3Fp=education_discussion%2Fmolecule_of_the_month%2Fpdb87_1.html https://web.archive.org/web/20120316175612/http:/znf.igb.illinois.edu/human/ https://web.archive.org/web/20160215092327/http:/planttfdb.cbi.pku.edu.cn/family.php%3Ffam=C2H2 https://web.archive.org/web/20200413060026/https:/web.expasy.org/cgi-bin/unavailable.cgi%3Ftype=redirect&query=nicedoc.pl http://planttfdb.cbi.pku.edu.cn |
| dbo:wikiPageID | 234129 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 42295 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1117353449 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Caenorhabditis_elegans dbr:Proteins dbr:Extended_x-ray_absorption_fine_structure dbr:Nuclear_hormone_receptor dbr:Structural_motif dbr:Beta_hairpin dbc:Zinc_finger_proteins dbr:Cytoskeleton dbr:DNA dbr:DNA-binding_protein dbr:Zinc_finger_inhibitor dbr:Zinc_finger_nuclease_treatment_of_HIV dbr:Gene dbr:Conformational_change dbr:Coordination_complex dbr:Transcription_Activator-Like_Effector_Nuclease dbr:Ligands dbr:Maize dbr:Zebrafish dbr:Zinc dbr:Krüppel dbr:Substrate_(biochemistry) dbr:TAL_effector dbr:Tobacco dbr:Transcription_(genetics) dbr:Drosophila_melanogaster dbr:GC_box dbr:GTF3A dbr:Ion dbr:Lipid dbr:Salt_bridge_(protein_and_supramolecular) dbr:Aaron_Klug dbr:African_clawed_frog dbc:Protein_structural_motifs dbr:Cysteine dbr:Drosophila dbc:Protein_folds dbr:Eukaryote dbr:Eukaryotes dbr:Evolution dbr:FokI dbc:DNA-binding_substances dbr:PROSITE dbr:Cell_adhesion dbr:Chromatin dbr:Epithelial dbr:Phage_display dbr:Protein_domain dbr:Transcription_factor dbr:Protein_folding dbr:Protein dbr:RNA dbc:Protein_domains dbr:HIV/AIDS dbr:Histidine dbr:Histone_acetyltransferase dbr:Zinc_finger_nuclease dbr:Zinc_Finger_Transcription_Factor dbr:B-box_zinc_finger dbr:Greek_key_(protein_structure) dbr:Metal-binding_domain dbr:Krüppel_associated_box dbr:RING_finger_domain dbr:Rat dbr:Sequence_motif dbr:Xenopus dbr:Xenopus_laevis dbr:Molecular_binding dbr:Steroid_hormone_receptor dbr:Myelin dbr:N-terminus dbr:Protein_engineering dbr:Supersecondary_structure dbr:Protein_motif dbr:Protein_superfamilies dbr:Amino_acid_sequence dbr:Gal4 dbr:Secondary_structure dbr:Zif268 dbr:Zinc_finger_nucleases dbr:Zinc_finger_transcription_factors dbr:File:Zinc_finger_DNA_complex.png dbr:File:Zinc_finger_rendered.png dbr:File:PDB_1d66_EBI.jpg dbr:File:PDB_1ncp_EBI.jpg dbr:File:PDB_1pft_EBI.jpg dbr:File:PDB_1zaa_EBI.jpg |
| dbp:caption | solution structure of a cchhc domain of neural zinc finger factor-1 (en) |
| dbp:cdd | cd00067 (en) |
| dbp:date | 2012-03-16 (xsd:date) 2016-02-15 (xsd:date) 2016-04-22 (xsd:date) 2020-04-13 (xsd:date) |
| dbp:interpro | IPR001138 (en) IPR001878 (en) IPR002515 (en) IPR007087 (en) IPR009349 (en) IPR013137 (en) |
| dbp:name | Fungal Zn-Cys binuclear cluster domain (en) TFIIB zinc-binding (en) Zinc finger, C2H2 type (en) Zinc knuckle (en) zf-C2HC (en) zf-C2HC5 (en) |
| dbp:pfam | PF00096 (en) PF00098 (en) PF00172 (en) PF01530 (en) PF06221 (en) PF08271 (en) |
| dbp:pfamClan | CL0361 (en) Zn_Beta_Ribbon (en) |
| dbp:prosite | PS00028 (en) PS00463 (en) PS50158 (en) PS51134 (en) |
| dbp:smart | GAL4 (en) SM00343 (en) |
| dbp:symbol | TF_Zn_Ribbon (en) Zn_clus (en) zf-C2H2 (en) zf-C2HC (en) zf-C2HC5 (en) zf-CCHC (en) |
| dbp:url | https://web.archive.org/web/20160422025922/http:/planttfdb.cbi.pku.edu.cn/ https://web.archive.org/web/20120316175612/http:/znf.igb.illinois.edu/human/ https://web.archive.org/web/20160215092327/http:/planttfdb.cbi.pku.edu.cn/family.php%3Ffam=C2H2 https://web.archive.org/web/20200413060026/https:/web.expasy.org/cgi-bin/unavailable.cgi%3Ftype=redirect&query=nicedoc.pl |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Anchor dbt:Cite_web dbt:Clear dbt:Div_col dbt:Div_col_end dbt:Infobox_protein_family dbt:Portal dbt:Reflist dbt:Short_description dbt:Webarchive dbt:Protein_domains dbt:Transcription_factors |
| dcterms:subject | dbc:Zinc_finger_proteins dbc:Protein_structural_motifs dbc:Protein_folds dbc:DNA-binding_substances dbc:Protein_domains |
| gold:hypernym | dbr:Motif |
| rdf:type | owl:Thing dbo:Biomolecule wikidata:Q206229 wikidata:Q8054 yago:WikicatDNA-bindingSubstances yago:WikicatTranscriptionFactors yago:Abstraction100002137 yago:AngularShape113864763 yago:Attribute100024264 yago:Beginning107290905 yago:Cause107326557 yago:Chemical114806838 yago:Compound114818238 yago:Environment113934596 yago:Event100029378 yago:Factor107327805 yago:Fold113907415 yago:Happening107283608 yago:Macromolecule114944888 yago:Material114580897 yago:Matter100020827 yago:Molecule114682133 yago:OrganicCompound114727670 yago:Origin107323922 yago:Part113809207 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Protein114728724 yago:PsychologicalFeature100023100 yago:Relation100031921 yago:YagoPermanentlyLocatedEntity dbo:Protein yago:Shape100027807 yago:Situation113927383 yago:Sphere114514039 yago:State100024720 yago:Substance100019613 yago:Thing100002452 yago:Unit109465459 yago:WikicatProteinDomains yago:WikicatProteinFolds yago:WikicatProteins |
| rdfs:comment | Zinkový prst (z angl. zinc finger) je označení pro strukturní motiv běžně nacházený u celé řady bílkovin. Umožňuje především vazbu daných bílkovin na DNA (a RNA) a je proto součástí celé řady tzv. transkripčních faktorů. Je pojmenován podle toho, že má tvar zahnutého prstu, přičemž uvnitř se nachází vazebné místo pro zinek koordinačně navázaný na cysteinový a histidinový zbytek. (cs) Les doigts de zinc sont de petits motifs structuraux trouvés dans les protéines et capables d'ordonner en complexe un ou plusieurs ions zinc pour stabiliser leur repliement. Ils peuvent être classés en plusieurs familles structurelles différentes (protéines à doigt de zinc) et fonctionnent typiquement comme des groupes d'interaction liant l'ADN, l'ARN, les protéines ou de petites molécules. Le nom « doigt de zinc » a initialement été donné pour décrire l'apparence semblable à des doigts d'un diagramme montrant la structure hypothétique de l'unité répétée dans le de Xenopus laevis. (fr) I motivi a dito di zinco (o, con accezioni leggermente differenti tra loro, zinc finger o zinc cluster) sono specifiche regioni proteiche in grado di legare il DNA. (it) ジンクフィンガー（Zinc finger）はタンパク質ドメインの大きなスーパーファミリーの1つで、DNAに結合する性質を持つ。ジンクフィンガーは2つの逆平行βシートと1つのαヘリックスからなる。小さすぎて疎水中心を持たないため亜鉛イオンが安定化にとって重要である。 (ja) Palec cynkowy, palca cynkowego (ang. zinc finger domain) – rodzaj domeny białkowej występującej w białkach wiążących DNA i biorący bezpośredni udział w związaniu cząsteczki kwasu nukleinowego przez białko. Palec cynkowy składa się z dwóch antyrównoległych β-kartek i α-helisy. Obecność jonu cynku (Zn2+) jest kluczowa dla stabilności domeny – w przypadku jego braku nie dochodzi do powstania wystarczająco dużej domeny posiadającej hydrofobowy rdzeń i przez to funkcjonalnej. (pl) Os dedos de zinco são domínios proteicos que têm a propriedade de se ligarem ao DNA. Um dedo de zinco é composto por duas folhas-beta antiparalelas e uma alfa-hélice. O íon de zinco é fundamental para garantir a estabilidade deste tipo de domínio. Na ausência do íon, o domínio desdobra-se e torna-se demasiado pequeno para albergar um núcleo hidrofóbico. (pt) 锌指（英語：Zinc finger），又稱鋅手指，是一种小的蛋白质结构模体，其特征在于配合一个或多个锌离子（Zn2+）以稳定折叠。最初用来描述非洲爪蟾卵母细胞假说结构的手指状外观，锌指名称现在已经包含了各种不同的蛋白质结构。 在1983年，非洲爪蟾TFIIIA最初被证明含有锌，并且需要这种金属才能运行，这是被报道的第一个基因调节蛋白中具有锌的要求。 这些具有锌指结构的蛋白大多都是与基因表达的调控有关的功能蛋白。锌指结构的共同特征是通过肽链中氨基酸残基的特征基团与Zn2+的结合来稳定一种很短的，可自我折叠成“手指”形状的的多肽空间构型。 含有锌指的蛋白（锌指蛋白）被分为几个不同的结构家族。大多數的超二級結構，包括、，都已經被清楚定義。但鋅指的狀況並不是那麼簡單，含有鋅指的蛋白質大約分成幾類，每個鋅指結構都有相當特殊的三級結構，但其加上鋅離子的一級結構也是可以辨認配體。雖然鋅指之間有很大的變異，但大多是都是與DNA、RNA、蛋白質結合。 自从它们最初的发现和它们的结构阐明以来，这些相互作用的模块已经在生物世界中无处不在，并且可以在人类基因组的3％基因中被发现。另外，锌指在各种治疗和研究能力方面已经变得非常有用。研究者會設計出特殊的鋅手指，使其有不同的親合性。鋅指核酸酶和是當今最重要的應用。 (zh) Les proteïnes dits de zinc es troben dins del grup de les anomenades metal·loproteïnes, degut a la necessitat d'unir un o més , en aquest cas el zinc, per a dur a terme les seves funcions biològiques, regular les seves activitats o estabilitzar les seves estructures terciàries o quaternàries. Els dominis dits de zinc formen estructures úniques molt sòlides, sostingudes en la majoria dels casos per residus aminoacídics de cisteïnes (C) i histidines (H). Estudis experimentals mostren que quan el zinc és mogut del nucli de les estructures, els residus aminoacídics interaccionen entre si formant grans complexos de proteïnes que perden la seva funcionalitat, pel que l'acció coordinada entre la unió del zinc i el correcte plegament de la proteïna té moltes conseqüències tant químiques com biològ (ca) Los dedos de zinc son pequeños motivos estructurales de proteínas que pueden coordinar uno o más iones de zinc para ayudar a estabilizar sus pliegues. Normalmente funcionan como módulos de interacción que unen el ADN, ARN, proteínas y moléculas pequeñas. Estas proteínas tienen un rol estructural esencialmente. Este rol puede consistir en bajar la entalpía de plegamiento de una proteína e inducir una conformación activa, o bien, estabilizar una estructura cuaternaria en particular. El zinc también tiene un rol regulativo, es decir, no participa en los varios pasos catalíticos, pero su presencia sí incrementa la rapidez catalítica. El nombre de "dedo de zinc" fue acuñado para describir la hipótesis de la estructura de la unidad repetida del factor de transcripción IIIA en Xenopus laevis. (es) A zinc finger is a small protein structural motif that is characterized by the coordination of one or more zinc ions (Zn2+) in order to stabilize the fold. It was originally coined to describe the finger-like appearance of a hypothesized structure from the African clawed frog (Xenopus laevis) transcription factor IIIA. However, it has been found to encompass a wide variety of differing protein structures in eukaryotic cells. Xenopus laevis TFIIIA was originally demonstrated to contain zinc and require the metal for function in 1983, the first such reported zinc requirement for a gene regulatory protein followed soon thereafter by the Krüppel factor in Drosophila. It often appears as a metal-binding domain in multi-domain proteins. (en) 아연 집게(영어: zinc finger)는 단백질의 접힌 부분을 안정시키기 위해 하나 이상의 아연 이온(Zn2+)이 존재하는 작은 구조 단백질 모티브다. 원래 아프리카발톱개구리의 전사인자 IIIA로부터 가정된 구조의 집게같은 외관을 설명하기 위해 만들어진 아연 집게는 매우 다양한 단백질 구조를 포괄하게 되었다. 아프리카발톱개구리의 TFIIIA는 원래 아연을 함유하고 기능을 위해 금속을 필요로 하는 것으로 1983년에 입증되었다. 유전자 조절 단백질의 아연이 필요하다는 것이 처음 보고되었다. 다중 도메인 단백질에서 금속 결합 도메인으로 나타나는 경우가 많다. 아연 집게는 인간 게놈의 유전자의 3%에서 발견될 수 있다. 게다가 아연 집게는 다양한 치료와 연구 능력에 매우 유용하게 쓰인다. 특정 염기서열에 대한 친화력을 가지는 아연 집게는 활성 연구의 영역이며, 아연 집게 핵산 분해 효소와 아연 집게 전사인자는 현재까지 실현되어야 할 가장 중요한 두 가지 응용 분야이다. (ko) Een zinkvinger is een structuurmotief in eiwitten met een zinkion (Zn2+). Het zinkion stabiliseert de eiwitvouwing. De polypeptideketen vormt door het zinkion een lusvormige structuur: de zogenoemde zinkvinger, die een specifieke wisselwerking kan hebben met het DNA of RNA. De zinkvinger werd in 1985 door Aaron Klug ontdekt bij de transcriptiefactor IIIA in de oöcyten van de klauwkikker (Xenopus laevis). Gedacht werd dat de DNA-bindingslus gevormd door de donor-acceptorbinding van de liganden vingers vertegenwoordigden, vandaar de naam zinkvingers. (nl) Цинковий палець — це невеликий структурний мотив білка, який характеризується координацією одного або декількох іонів цинку (Zn2+) для стабілізації укладки. Спочатку створена для опису гіпотетичної пальцеподібної структури фактора транскрипції IIIA Xenopus laevis, назва цинкового пальця тепер охоплює широкий спектр різних білкових структур. Xenopus laevis TFIIIA спочатку було продемонстровано, що він містить цинк і потребує металу для функціонування в 1983 р., Перше таке повідомлення про необхідність цинку для білка, якщо регулює ген. Він часто з'являється як домен, що зв'язує метал, саме у багатодоменних білках. (uk) Цинковый палец (англ. zinc finger) — небольшой структурный мотив белка, стабилизированный одним или двумя ионами цинка, связанными координационными связями с аминокислотными остатками в составе белка. Как правило, цинковый палец включает около 20 аминокислот, ион цинка связывает 2 гистидина и 2 цистеина. Цинковые пальцы являются белковыми модулями, взаимодействующими с ДНК, РНК, другими белками или небольшими молекулами. (ru) |
| rdfs:label | Dit de zinc (ca) Zinkový prst (cs) Dedo de cinc (es) Dito di zinco (it) Doigt de zinc (fr) ジンクフィンガー (ja) 아연 집게 (ko) Zinkvinger (nl) Palec cynkowy (pl) Цинковый палец (ru) Dedo de zinco (pt) Zinc finger (en) 锌指 (zh) Цинковий палець (uk) |
| owl:sameAs | freebase:Zinc finger yago-res:Zinc finger wikidata:Zinc finger http://bs.dbpedia.org/resource/Cinkov_prst dbpedia-ca:Zinc finger dbpedia-cs:Zinc finger dbpedia-es:Zinc finger dbpedia-fa:Zinc finger dbpedia-fi:Zinc finger dbpedia-fr:Zinc finger dbpedia-gl:Zinc finger dbpedia-it:Zinc finger dbpedia-ja:Zinc finger dbpedia-ko:Zinc finger dbpedia-nl:Zinc finger dbpedia-pl:Zinc finger dbpedia-pt:Zinc finger dbpedia-ru:Zinc finger dbpedia-sh:Zinc finger dbpedia-sk:Zinc finger dbpedia-sr:Zinc finger dbpedia-tr:Zinc finger dbpedia-uk:Zinc finger dbpedia-zh:Zinc finger https://global.dbpedia.org/id/wu6K |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Zinc_finger?oldid=1117353449&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Zinc_finger_DNA_complex.png wiki-commons:Special:FilePath/Zinc_finger_rendered.png wiki-commons:Special:FilePath/PDB_1d66_EBI.jpg wiki-commons:Special:FilePath/PDB_1ncp_EBI.jpg wiki-commons:Special:FilePath/PDB_1pft_EBI.jpg wiki-commons:Special:FilePath/PDB_1pxe_EBI.jpg wiki-commons:Special:FilePath/PDB_1zaa_EBI.jpg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Zinc_finger |
| is dbo:knownFor of | dbr:Edward_Rebar |
| is dbo:wikiPageDisambiguates of | dbr:ZF |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:C2H2_zinc-finger dbr:C2H2_zinc_finger dbr:Zinc_finger_antiviral_protein dbr:Zinc_fingers dbr:Z_Finger_Technique dbr:Z_finger_technique dbr:Zfp dbr:Zinc-binding_protein dbr:Zinc-containing_DNA-binding_motif dbr:Zinc-finger dbr:Zinc-finger_protein dbr:Zinc_Fingers dbr:Zinc_binding_protein dbr:Zinc_finger_dna_binding_domain dbr:Zinc_finger_protein dbr:Zinc_finger_protein_domain dbr:Zinc_finger_proteins dbr:Zink_finger_DNA_binding_domains dbr:Zn-finger dbr:Zn-finger_protein dbr:Zn_finger dbr:Zn_finger_protein dbr:Z-finger dbr:Z-finger_protein dbr:ZFP dbr:Z_finger dbr:Z_finger_protein |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:BNC1 dbr:Roxan_(protein) dbr:Rubicon_homology_domain dbr:Sangamo_Therapeutics dbr:Epigenome_editing dbr:List_of_University_of_Pittsburgh_faculty dbr:Neural_crest dbr:Nuclear_receptor dbr:Structural_motif dbr:MAP11 dbr:MATH_domain dbr:MIZ_zinc_finger dbr:MYND_zinc_finger dbr:Metacaspase dbr:Metalloprotein dbr:RC3H1 dbr:Sp1_transcription_factor dbr:ZNF148 dbr:ZNF217 dbr:ZNF423 dbr:RE1-silencing_transcription_factor dbr:C2H2_zinc-finger dbr:C2H2_zinc_finger dbr:Beverly_M._Emerson dbr:Patrick_Charnay dbr:Pfam dbr:DEAF1 dbr:DMRT1 dbr:DNA-binding_domain dbr:DNA-binding_protein dbr:DNAJA3 dbr:DUSP12 dbr:C1orf94 dbr:Dead-end_elimination dbr:Doublesex dbr:EEA1 dbr:EGR1 dbr:EGR4 dbr:ESCRT dbr:Early_growth_response_proteins dbr:In_vitro_compartmentalization dbr:Index_of_genetics_articles dbr:Index_of_molecular_biology_articles dbr:Inorganic_ions dbr:Insert_(molecular_biology) dbr:IκB_kinase dbr:J._Keith_Joung dbr:PRDM16 dbr:ODC_internal_ribosome_entry_site_(IRES) dbr:Nucleoporin_153 dbr:ZNF281 dbr:KAT6A dbr:KIAA2013 dbr:TRIM29 dbr:TRIM37 dbr:Protein_tandem_repeats dbr:RNA_polymerase_II_holoenzyme dbr:TRIM33 dbr:LYAR dbr:SUHW4 dbr:MYT1L dbr:White_Collar-2 dbr:Zinc_finger_protein_157 dbr:Zinc_finger_protein_180 dbr:Zinc_finger_protein_208 dbr:Zinc_finger_protein_226 dbr:Zinc_finger_protein_334 dbr:Zinc_finger_protein_674 dbr:Zinc_finger_protein_749 dbr:Genetics dbr:Genome_editing dbr:LIMK1 dbr:PLAGL2 dbr:ZHX2 dbr:Zinc_finger_transcription_factor dbr:TCEAL1 dbr:PHF1 dbr:ZNF146 dbr:Zinc_deficiency dbr:RNA-binding_protein_database dbr:RNF227 dbr:ZC3H11B dbr:Zinc_compounds dbr:Epigenetics_of_human_development dbr:Gal4_transcription_factor dbr:Glossary_of_genetics dbr:Glossary_of_genetics_(M−Z) dbr:LIG3 dbr:LIN28B_(gene) dbr:LOC101928193 dbr:ZNF687 dbr:TEX55 dbr:TRIM38 dbr:Androgen_insensitivity_syndrome dbr:Chimeric_nuclease dbr:Demethylase dbr:Zinc dbr:Zinc_Finger_Protein_800 dbr:Zinc_finger_antiviral_protein dbr:Zinc_fingers dbr:Zinc_in_biology dbr:Emberger_syndrome dbr:Frasier_syndrome dbr:Fruitless_(gene) dbr:Clef_(disambiguation) dbr:Haematopoiesis dbr:Kruppel-like_factors dbr:PHD_finger dbr:PRC2 dbr:Protein_inhibitor_of_activated_STAT dbr:Macro_domain dbr:Superman_(gene) dbr:Synthetic_biology dbr:Transcription_activator-like_effector_nuclease dbr:Medical_genetics dbr:Sp7_transcription_factor dbr:BRAF_(gene) dbr:BTB/POZ_domain dbr:60S_ribosomal_protein_L37 dbr:60S_ribosomal_protein_L37a dbr:Börjeson–Forssman–Lehmann_syndrome dbr:Activator_(genetics) dbr:Transcription_activator-like_effector dbr:DnaG dbr:GATA1 dbr:GATA2 dbr:GATA2_deficiency dbr:GATA3 dbr:GATA4 dbr:GATA_zinc_finger dbr:GC_box dbr:GLI1 dbr:GLI2 dbr:GLI3 dbr:GLIS1 dbr:GTF3A dbr:H2TH_domain dbr:HAT_transposon dbr:HHV_Latency_Associated_Transcript dbr:HIVEP2 dbr:HR_(gene) dbr:ZNF238 dbr:Mineral_(nutrient) dbr:PRP36 dbr:TRIM6 dbr:PHF16 dbr:TRIM21 dbr:JAZF1 dbr:ZNRF1 dbr:5-Methylcytosine dbr:5S_ribosomal_RNA dbr:Alpha_helix dbr:40S_ribosomal_protein_S27 dbr:40S_ribosomal_protein_S27a dbr:40S_ribosomal_protein_S29 dbr:Cysteine dbr:Daclatasvir dbr:Daniela_Rhodes dbr:FokI dbr:Chromosome_21 dbr:Ci_protein dbr:Discovery_and_development_of_NS5A_inhibitors dbr:Edward_Rebar dbr:Germline_mutation dbr:Glutamate-rich_protein_4 dbr:Histone_acetylation_and_deacetylation dbr:KAT5 dbr:KDM3A dbr:KDM5D dbr:KIX_domain dbr:KLF1 dbr:KLF13 dbr:KLF14 dbr:KLF2 dbr:KLF3 dbr:KLF9 dbr:Protein_domain dbr:Transcription_factor dbr:Rejuvenation dbr:ABLIM3 dbr:ADNP_(gene) dbr:AEBP2 dbr:ANKFY1 dbr:HIV_gag_stem_loop_3_(GSL3) dbr:Helix-turn-helix dbr:Histone_acetyltransferase dbr:Dystrobrevin dbr:ZFP161 dbr:APOBEC3A dbr:ARID2 dbr:Jeremy_M._Berg dbr:Binding_domain dbr:Ectoderm_specification dbr:Homing_endonuclease dbr:Signal_transduction dbr:Tet_methylcytosine_dioxygenase_1 dbr:Y_chromosome dbr:ZF dbr:Zinc_finger_nuclease dbr:RMND5B dbr:ZHX3 dbr:TRIM32 dbr:ZFPM2 dbr:ZNF346 dbr:Zinc_finger_protein_165 dbr:ZNF598 dbr:ZNF746 dbr:Didier_Trono dbr:Artificial_transcription_factor dbr:B-box_zinc_finger dbr:BAZ1A dbr:BAZ1B dbr:BCL11B dbr:BCL6 dbr:C-Raf dbr:C7.GAT_protein dbr:C7_protein dbr:C8orf34 dbr:CCDC142 dbr:CCDC180 dbr:CRISPR dbr:CRISPR_gene_editing dbr:CRZ1 dbr:CSRP2BP dbr:CTCF dbr:Citron_kinase dbr:ZC4H2_deficiency dbr:ZNF548 dbr:ZNF821 dbr:Metallothionein dbr:Cancer_epigenetics dbr:Cas12a dbr:RING_finger_domain dbr:RNA-binding_protein dbr:Sequence_motif dbr:Christine_Merlin dbr:CGGBP1 dbr:CIZ1 dbr:CREB5 dbr:CRIP1 dbr:CSRP1 dbr:CTCFL dbr:Chromosome_9_open_reading_frame_43 dbr:Long_interspersed_nuclear_element dbr:MTA2 dbr:Mdm2 dbr:RAR-related_orphan_receptor_alpha dbr:Rubicon_(protein) dbr:SALL1 dbr:SALL4 dbr:SKI_protein dbr:Situs_ambiguus dbr:Vasa_gene dbr:WRKY_transcription_factor dbr:Steroid_hormone_receptor dbr:ZNF16 dbr:FAM200A dbr:FHL1 dbr:FHL2 dbr:FHL3 dbr:FLYWCH_zinc_finger dbr:FOXP2 dbr:FPG_IleRS_zinc_finger dbr:IFFO1 dbr:IKZF1 dbr:IKZF2 dbr:IKZF3 dbr:ISLR dbr:WDR90 dbr:Pioneer_factor dbr:ZNF300 dbr:Plant–fungus_horizontal_gene_transfer dbr:ZNF350 dbr:Zinc_finger_protein_516 dbr:Trace_metal_stable_isotope_biogeochemistry dbr:Transmembrane_protein_151A dbr:SNAI2 dbr:ZC3HC1 dbr:RNF113A dbr:ZBTB32 dbr:ZFP64 dbr:Sobp dbr:Zinc_finger_protein_804A dbr:ZFY dbr:ZNF384 dbr:Paxillin dbr:TRIM55 dbr:ZCCHC17 dbr:Poly_(ADP-ribose)_polymerase dbr:Zinc_finger_and_BTB_domain-containing_protein_16 dbr:ZIC2 dbr:ZNF367 dbr:MARCH5 dbr:SAP30 dbr:ZEB1 dbr:POGZ dbr:Ubiquitin-binding_domain dbr:ZFP57 dbr:Squamosa_promoter_binding_protein dbr:Period_4_element |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Zinc_finger |
