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Papers by Gustavo Hayar Huallapa Sandoval

Frank Palmer, Teoria gramatical . Barcelona, Ediciones de Bolsillo, 1975 Gustavo Cantero Sandoval

Per Rosengren, Presencia y ausencia de los pronombres personales sujetos en espanol moderno . Es... more Per Rosengren, Presencia y ausencia de los pronombres personales sujetos en espanol moderno . Estocolmo, H. Nilsson-Ehle, 1974 Gustavo Cantero Sandoval

Carmen Ortega Ricaurte, Los estudios sobre lenguas indigenas de Colombia>. Notas historicas y... more Carmen Ortega Ricaurte, Los estudios sobre lenguas indigenas de Colombia>. Notas historicas y bibliografia. Bogota, Instituto Caro y Cuervo, 1978 Gustavo Cantero Sandoval

Jesus Olza Z., El pronombre . Caracas, Universidad Catolica Andres Bello, 1973 Gustavo Cantero S... more Jesus Olza Z., El pronombre . Caracas, Universidad Catolica Andres Bello, 1973 Gustavo Cantero Sandoval

Es bien sabido que, en espanol, puede o no estar expresado el pronombre sujeto. La omision de la ... more Es bien sabido que, en espanol, puede o no estar expresado el pronombre sujeto. La omision de la forma pronominal es, sin embargo, lo mas habitual. En los casos en que el pronombre si se expresa —los cuales constituyen el objeto de este trabajo—se distinguen dos tendencias muy claras: la expresion necesaria y la no necesaria. Con expresion no necesaria me refiero a los casos en que el pronombre resulta eliminable de su contexto sin que se advierta mutilacion o modificacion en el entendimientodel mensaje.

Revista de la Sociedad Química del Perú, 2017

Se ha purificado una enzima coagulante del veneno de la serpiente Bothrops brazili denominada enz... more Se ha purificado una enzima coagulante del veneno de la serpiente Bothrops brazili denominada enzima similar a trombina (TLE) mediante tres pasos cromatográficos sucesivos sobre Sephadex G-75, DEAE Sephadex A-50 y Sephadex G-50, empleando buffer Tris-HCl 0,05 M pH 8,5. La enzima fue purificada 15,9 veces con un rendimiento del 28,6 % y por PAGE-SDS se obtuvo una sola banda proteica de 48 kDa, tanto en condiciones reductoras como no reductoras usando 2β-Mercaptoetanol. Se trata de una proteína con actividad coagulante, tanto sobre plasma humano citratado como sobre fibrinógeno bovino. La enzima mostró actividad amidolítica sobre el sustrato cromogénico Benzoil-Arginil-p-Nitroanilina (BApNA) y la potencia coagulante sobre el fibrinógeno bovino fue calculada en 121 unidades NIH de trombina/mg. La enzima fue inhibida por PMSF y por el inhibidor de tripsina de soya, por lo que se trata de una serinoproteasa; el pH óptimo para la actividad amidolítica fue de 8,5 y la proteína fue estable ...

Homenaje a Andres Bello 1983 Pags 109 118, 1983

Anuario De Letras, May 30, 2013

Actas Del Vi Congreso Internacional De La Asociacion De Linguistica Y Filologia De La America Latina Phoenix Arizona 1988 Isbn 968 36 0485 4 Pags 559 566, 1988

Anuario De Letras, Apr 6, 2013

Anuario De Letras, May 23, 2013

ABSTRACT: This research focuses in assess the environmental flow in Bureo River using the "B... more ABSTRACT: This research focuses in assess the environmental flow in Bureo River using the "Basic Maintenance Flow" (QBM, in Spanish) method, developed by Palau (1994) and then compare it with the minimum flow defined by the General Agency of Water (DGA, in Spanish) in the Decreto 14 (Ministerio Del Medio Ambiente, 2012). A hydrological analysis from the Bureo River's flow data series was made and then was implemented the QBM method. Has been found that de QBM environmental flow regime varies from 60% to 15% of the average monthly flow. Besides a clear similitude between the natural flow regime and the QBM regime is observed. This similitude is lost with the DGA flow regime, where a constant flow value from May to September is observed due to restrictions on the actual standards. The QBM method is quick and simple implementation, but it depends of the existence and reliability of flow data series, for other hand, it has the advantage to be flexible and open to future mo...

Bothrops bilineatus is a tree snake whose bite causes many accidents in peruvian jungle. Using wh... more Bothrops bilineatus is a tree snake whose bite causes many accidents in peruvian jungle. Using whole venom, we made an exploration of its coagulant activity using citrated plasma and commercial fibrinogen, as well as different chromogenic substrates. In this way, we assayed coagulation time on human citrated plasma and bovine fibrinogen 5 mg/ml in Tris-HCl buffer 0,05 M pH 7,4, and also amidolitic and esterasic activities on BApNA, TAME y BAEE, respectively. On the other hand, this venom was fractionated in a size exclusion chromatography using Sephadex G-100 in ammonium acetate buffer 0,05 M pH 6,0, measuring coagulant and amidolitic activities on each fraction. Furthermore, we obtained electrophoretic profiles using SDS-PAGEgels. As a result of this study, we found B. bilineatus venom has activity on plasma (0,59 U/mg) and fibrinogen (0,17 U/mg), being these values 60% lower in compare with the most coagulant venom studied in Peru (Lachesis muta ). Also, fractions obtained with co...

Immunoglobulins G (IgG) against Bothrops atrox Peruvian snake venom have been obtained by rabbit ... more Immunoglobulins G (IgG) against Bothrops atrox Peruvian snake venom have been obtained by rabbit immunization. IgGs were isolated by affinity chromatography using 1 mg of snake venom linked to a CNBr-activated Sepharose 4B column (0.8 x 6 cm). Blood serum was applied to the affinity column and protein fractions were first eluted with 0.15 M NaCl, pH 6.0 followed by 0.1 M glycine-HCl buffer, pH 2.5. The protein amount was measured by absorbance at 280 nm and purity was analyzed by PAGE-SDS, while its reactivity against B. atrox venom was detected by radial immunodiffusion and ELISA technique. The use of affinity chromatography allowed us to obtain purified IgG anti-B. atrox venom which were eluted with 0.1 M glycine-HCl buffer, pH 2.5 recovering 100 ug of immunoglobulins per mL of serum. In the same way, electrophoretic analysis showed 55 and 27.6 kDa bands, corresponding to heavy and light IgG chains, respectively. In addition, precipitin lines against B. atrox venom were observed b...

Biochemical features and neutralizing capacity of lyophilized bothropic antivenom elaborated by t... more Biochemical features and neutralizing capacity of lyophilized bothropic antivenom elaborated by the Peruvian National Health Institute (Lima, Peru). It was found that the antivenom protein contents is 51.4 mg/mL. Lyophilized preparations can be reconstituted in 10 minutes, reaching Abs 600nm and pH values reported as 0.091 and 7.0, respectively. Regarding toxicity of the venom for mice, LD50 was 3.33 μg, minimal hemorrhagic dose was 4.10 ± 0.64 μg, minimal myotoxic dose was 30.2 ± 2.5 μg, minimal coagulant dose was 4.50 ± 0.6 μg, and the minimal defibrinating dose was 8 μg; and the effective dose values of the antivenom for the aforementioned parameters were 140.48 (120.09-164.33), 230.67 ± 11.78, 316.56 ± 40.31, 105.5 ± 4.2, and 500 μL antivenom/mg venom, respectively, indicating that this preparation has the ability to neutralize each of the parameters tested. For these reasons we conclude that the investigated product complies with the World Health Organization (WHO) requirements...

A protein of high molecular weight was purified from the venom of Bothrops atrox Peruvian snake, ... more A protein of high molecular weight was purified from the venom of Bothrops atrox Peruvian snake, using DEAE Sephadex A-50 anion exchange chromatography and Sephadex G-50 gel molecular filtration, with 0,05M ammonium acetate, pH 5.0. It showed hyaluronidase activity, and was obtained until homogeneous state with a 145-fold, 72% of yield and a 0.5% of recovery of active protein. The enzyme showed a molecular weight of 110 kDa by SDS-PAGE under reducing and non reducing conditions. The stability assays indicated that hyaluronidase lost 60% of its activity after 150 hours at pH 5.0 and it was quickly inactivated by heat treatment above 40 ºC. The optimum pH was 6.0 using hyaluronic acid and some inhibitors such as TLCK, iodoacetate and dexamethasone (5 mM), caused 60, 40 and 75% of inactivation, respectively. On the other hand, this enzyme is capable to increase hemolysis into agar plates. Furthermore, treatment of the enzyme with human blood-serum, as well as lachesic and bothropic com...

Revista Peruana de Biología, 2011

En el presente trabajo se ha realizado la identificación molecular de la enzima similar a trombin... more En el presente trabajo se ha realizado la identificación molecular de la enzima similar a trombina (EST) del veneno de Bothrops atrox y se ha evaluado su actividad enzimática sobre diversos sustratos sintéticos. La enzima fue purificada utilizando tres pasos cromatrográficos, sobre Sephadex G-75, CM-Sephadex C-50 y Agarosa-PAB, determinándose su peso molecular por PAGE-SDS. La identificación molecular de la enzima aislada se realizó por la técnica de peptide mass fingerprinting basada en espectrometría de masas MALDI-TOF y posterior análisis in silico. Las actividades fibrinocoagulante y amidolítica fueron ensayadas sobre fibrinógeno bovino y BApNA, respectivamente, así como la hidrólisis sobre los sustratos cromogénicos específicos S-2238, S-2251 y S-2266. Como resultado de los ensayos bioquímicos y estructurales, la EST del veneno de B. atrox, presentó un peso molecular de 29,6 kDa. El análisis mediante espectrometría de masas de los péptidos obtenidos, permitió identificar a esta enzima como una venombina A, presentando una identidad del 75%. Del análisis de actividad enzimática, se obtuvo que la EST de B. atrox produjo coagulación del fibrinógeno bovino y presentó actividad sobre BApNA, S-2238 y S-2266, siendo incapaz de hidrolizar el sustrato S-2251. El empleo de estas aproximaciones estructurales y funcionales ha permitido lograr la identificación molecular del principal componente del veneno de B. atrox relacionado con su acción coagulante, así como evaluar en detalle la naturaleza de su actividad enzimática sobre diversos sustratos.

Revista Peruana de Medicina Experimental y Salud Pública, 2012

Objetivos. Desarrollar un protocolo de inmunización para producir inmunoglobulinas Igy de origen ... more Objetivos. Desarrollar un protocolo de inmunización para producir inmunoglobulinas Igy de origen aviar contra el veneno de la serpiente peruana Bothrops atrox y evaluar la capacidad neutralizante. Materiales y métodos. Se inmunizaron seis gallinas de postura de la raza hy line brown con 500 µg/dosis de veneno de B. atrox en un periodo de dos meses. Cada semana, los huevos fueron colectados para el aislamiento de inmunoglobulinas Igy a partir de la yema, usando dos pasos consecutivos con ácido caprílico y sulfato de amonio. La detección de anticuerpos se realizó por inmunodifusión doble mientras que el título y reactividad cruzada se determinaron por las técnicas de ELISA y Western blot. El cálculo de DL 50 y de la DE 50 del antiveneno Igy producido se realizó utilizando el método de Probits. Resultados. La masa de anticuerpos aislados fue de 8,5 ± 1,35 mg de Igy/mL de yema. Asimismo, la DE 50 del antiveneno aviar fue calculada en 575 µL de antiveneno/mg de veneno. Adicionalmente, los ensayos de reactividad cruzada mostraron que el veneno de B. atrox comparte mas epítopes comunes con el veneno de B. brazili (47%) que con otros veneno del mismo género, en tanto que los venenos de Lachesis muta (19%) y Crotalus durissus (12%) mostraron una baja reactividad cruzada. Conclusiones. Se ha obtenido Igy purificada contra el veneno de B. atrox con capacidad neutralizante y se ha demostrado su utilidad como herramienta inmunoanalítica para evaluar la reactividad cruzada con venenos de otras especies.