Simone Aparecida Galerani Mossini - Academia.edu (original) (raw)
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Papers by Simone Aparecida Galerani Mossini
Journal of the Brazilian Chemical Society, 2013
O presente trabalho reporta um estudo teórico e experimental detalhado das séries inéditas de isô... more O presente trabalho reporta um estudo teórico e experimental detalhado das séries inéditas de isômeros cis-e trans-N,N-dimetilcarbamatos de cicloexila 2-arilaminossubstituídos como potenciais inibidores de colinesterases. Os testes de inibição in vitro, realizados através do método de Ellman em amostras de sangue humano, mostraram que os novos carbamatos apresentaram boa seletividade frente à inibição da enzima butirilcolinesterase (BuChE), com um máximo de inibição de 90% e IC 50 de 6 e 8 mmol L -1 para os compostos mais ativos da série. Os estudos de modelagem molecular apontaram significantes diferenças entre as orientações destes compostos nos sítios ativos das enzimas BuChE e acetilcolinesterase (AChE). Os resultados mostraram que os compostos interagem de forma mais efetiva com o sítio ativo da enzima BuChE, pois o grupo carbamato está próximo aos resíduos chave da tríade catalítica.
Journal of the Brazilian Chemical Society, 2013
O presente trabalho reporta um estudo teórico e experimental detalhado das séries inéditas de isô... more O presente trabalho reporta um estudo teórico e experimental detalhado das séries inéditas de isômeros cis-e trans-N,N-dimetilcarbamatos de cicloexila 2-arilaminossubstituídos como potenciais inibidores de colinesterases. Os testes de inibição in vitro, realizados através do método de Ellman em amostras de sangue humano, mostraram que os novos carbamatos apresentaram boa seletividade frente à inibição da enzima butirilcolinesterase (BuChE), com um máximo de inibição de 90% e IC 50 de 6 e 8 mmol L -1 para os compostos mais ativos da série. Os estudos de modelagem molecular apontaram significantes diferenças entre as orientações destes compostos nos sítios ativos das enzimas BuChE e acetilcolinesterase (AChE). Os resultados mostraram que os compostos interagem de forma mais efetiva com o sítio ativo da enzima BuChE, pois o grupo carbamato está próximo aos resíduos chave da tríade catalítica.