Kalorische Eigenschaften des gebundenen Wassers in Proteinlösungen (original) (raw)

Summary

In the temperature range from −47°C to 0°C the enthalpy difference_ΔH_ m of bovine serum albumin (BSA)-water-mixtures was measured with a modified Differential Scanning Calorimeter (Fa. Perkin Elmer).ΔH m includes the energy to increase the temperature of the mixtures as well as the melting heat of the water. The plot of_ΔH_ m as a function of the water content gives a value of 0,30 g ± 17% water per g dry BSA for the “caloric bound” water. The theory of binary mixtures applied to the measurements shows that the partial enthalpy difference of BSA in watery mixtures is negative while the partial enthalpy difference of water in this mixtures is equal to the enthalpy of free water. Prom the partial enthalpy difference of water as a function of the composition of the mixture an effective value of 0.28 g water per g dry BSA for the “caloric bound” water was obtained. The total ‚'water atmosphere” around the molecule including the weakly bound water corresponds to a value of 0.54 g water per g dry BSA.

Zusammenfassung

Mit Hilfe eines modifizierten Differential-Scanning-Kalorimeters der Firma Perkin Eimer wurde die mittlere Enthalpiedifferenz_ΔH_ m von Rinderserumalbumin (RSA)-Wasser-Gemischen im Temperaturbereich von −47°C bis 0°C gemessen.ΔH m enthält neben der Energie zur Erwärmung der Mischung auch die Schmelzwärme des Wassers. Aus dem Verlauf von_ΔH_ m als Funktion des Wasseranteils ergibt sich für das an Rinderserumalbumin „kalorisch gebundene” Wasser ein Wert von 0,30 g ± 17% Wasser pro g trockenes Rinderserumalbumin. Aus einer Analyse der Meßergebnisse nach der Theorie binärer Mischungen folgt, daß die partielle Enthalpie des Rinderserumalbumins in wäßrigen Lösungen im Konzentrationsbereich von 0 bis 65% RSA negativ ist, während die partielle Enthalpie des Wassers in diesen Lösungen gleich der Enthalpie des freien Wassers ist. Aus einfachen Modellvorstellungen errechnen sich für das „kalorisch gebundene” Wasser Werte, die innerhalb der oben angegebenen Fehlerbreite liegen. Als oberste Grenze für die gesamte, um das RSA-Molekül ausgebildete “Wasseratmosphäre” ergibt sich ein Wert von 0,54 g Wasser pro g trockenes Rinderserumalbumin.

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Authors and Affiliations

  1. Institut für Physikalische und Medizinische Strahlenkunde der Universität Erlangen-Nürnberg, Deutcshland
    G. Hasl & H. Pauly

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Hasl, G., Pauly, H. Kalorische Eigenschaften des gebundenen Wassers in Proteinlösungen.Biophysik 7, 283–294 (1971). https://doi.org/10.1007/BF01190240

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