Bacterial expression of full-length and truncated forms of cytokine EMAP-2 and cytokine-like domain of mammalian tyrosyl-tRNA synthetase (original) (raw)
Related papers
Biopolymers and Cell, 1998
Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 Проведено сравнение физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз (КФ 6.1.1.1) из Т. thermophilus и Е. coli Определены величины констант Михаэлиса для тРНК Туг из мезофила и термофила, L-тирозина и АТР в реащии аминоацилирования. тирозил-тРНК синтетазой из Т. thermophilus при 37, 65 и 75 °С, оптимальные концентрации КС1 в реакциях перекрестного аминоацилирования. Осуществлен сравнительньиї анализ аминокислотного состава термофильной и мезофильной тирозил-тРНК синтетаз. Получены температурные зависимости скоростей реакций пирофосфатного обмена и аминоацилирования тРНК, температурные зависимости термостабильности обоих ферментов.
Autoantibodies directed against tyrosyl-tRNA synthetase modulate its aminoacylating activity
Biopolymers and Cell, 1996
Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 При системных аутоиммунных заболеваниях выявляются аутоантитела против многих белков и рибонуклеопротеидов-компонентов аппарата трансляции. Ранее нами было сообщено о выявлении аутоантител против серил-тРНК синтетазы у больных системной красной волчанкой и ревматоидным артритом. В данной работе нами охарактеризованы аутоантитела против другого компонента аппарата трансляции-тирозил-тРНК синтетазы. В то время как поликлональные антитела ингибировали аминоацилирующую активность фермента до 30% базового уровня, аутоантитела из аутоиммунных сывороток активировали фермент до 280 % базового уровня, чего не наблюдалось для других исследованных в этом направлении аминоацил-тРНК синтетаз. Обсуждаются возможные причины подобного феномена.
The immunochemical approach for studies of structure tyrosyl-tRNA synthetase from bovine liver
Biopolymers and Cell
Т. А. Рибкинска, А. И. Корнелюк, С. Ф. Берестень, Г. X. Мацука ИММУНОХИМИЧЕСКИЙ ПОДХОД К ИЗУЧЕНИЮ СТРУКТУРЫ ТИРОЗИЛ-тРНК СИНТЕТАЗЫ ИЗ ПЕЧЕНИ БЫКА В данной работе нами показано, что антигенная детерминанта для мАт T 3 против тирозил-тРНК синтетазы (КФ 6.1.1.1) из печени быка расположена вне активного центра фермента. С помощью мАт T 3 показано, что антигенная детерминанта сохраняется и для функционально активной протеолитически модифицированной формы фермента, в которой отщеплен фрагмент полипептидной цепи длиной 20 ООО. Тирозил-тРНК синтетазы млекопитающих (печень быка, печень кроля) имеют общую антигенную детерминанту линейного типа, которая отсутствует у низших эукариот (дрож<жей) и бактерий, т. е. является эволюционно приобретенной только тирозил-тРНК синтетазой высших эукариот.
Biopolymers and Cell, 1997
Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 Для скрининга к ДНК-библиотеки методом полимеразной цепной реакции осуществлен синтез радиоактивно меченного гибридизационного зонда с высокой удельной активностью (3,5 J0 9 импмин 1 мкг' 1), специфичного к тирозил-тРНК синтетазе млекопитающих. Проведен скрининг к ДНК-библиотеки печени быка и получен клон, соответствующий указанному ферменту. Секвенирование к ДНК-вставки показало, что данный клон кодирует С-концевую часть тирозил-тРНК синтетазы из печени быка Обнаружена гомология аминокислотной последовательности С-концевого некаталитического домена тирозил-тРНК синтетазы с новым цитокином-моноцит-активирующим полипептидом П.