Functional role of C-terminal domain of Thermus thermophilus leucyl-tRNA synthetase (original) (raw)
Related papers
The primary structure of tRNASer from Thermus thermophilus
Biopolymers and Cell, 1997
Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 Изучена первичная последовательность двух изоакцепторных тРНК*™ из Т. thermophllus, содержа щих различные антикодоны. При сравнении первичных последовательностей было установлено, что гомология составляет 60 %. Основные отличия наблюдаются в вариабельных ветвях и антикодоновых стеблях, в то время, как акцепторные стебли и Т-ветви полностью идентичны, а. D-ветви отличаются лить одной парой нуклеотидов.
Biopolymers and Cell, 1998
Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 Проведено сравнение физико-химических свойств тирозил-тРНК синтетаз (КФ 6.1.1.1) из Т. thermophilus и Е. coli Определены величины констант Михаэлиса для тРНК Туг из мезофила и термофила, L-тирозина и АТР в реащии аминоацилирования. тирозил-тРНК синтетазой из Т. thermophilus при 37, 65 и 75 °С, оптимальные концентрации КС1 в реакциях перекрестного аминоацилирования. Осуществлен сравнительньиї анализ аминокислотного состава термофильной и мезофильной тирозил-тРНК синтетаз. Получены температурные зависимости скоростей реакций пирофосфатного обмена и аминоацилирования тРНК, температурные зависимости термостабильности обоих ферментов.
Study of tertiary structure elements of tRNASer from Thermus thermophilus in solution
Biopolymers and Cell, 2000
Інститут молекулярної біології і генетики ИЛИ України Вул. Академіка Заболотного, 150, Киї», 03143, Україна Методами хімічної модифікації вивчено реакційну здатність залишків фосфорної кислоти та азотистих основ, що входять до складу mPHJC* 1 ' з Т. thermophilus. Отримані результати свідчать про надзвичайну близкість просторової структури inPIffC Str у розчині до такої в кристалі комплексу тРНК 3 * 1 Т. thermophilus з серші-тРНК синтета:юю.
Biopolymers and Cell, 1997
Институт молекулярной биологии и генетики НАН Украины 252143, Киев, ул. Академика Заболотного, 150 Для скрининга к ДНК-библиотеки методом полимеразной цепной реакции осуществлен синтез радиоактивно меченного гибридизационного зонда с высокой удельной активностью (3,5 J0 9 импмин 1 мкг' 1), специфичного к тирозил-тРНК синтетазе млекопитающих. Проведен скрининг к ДНК-библиотеки печени быка и получен клон, соответствующий указанному ферменту. Секвенирование к ДНК-вставки показало, что данный клон кодирует С-концевую часть тирозил-тРНК синтетазы из печени быка Обнаружена гомология аминокислотной последовательности С-концевого некаталитического домена тирозил-тРНК синтетазы с новым цитокином-моноцит-активирующим полипептидом П.
Biopolymers and Cell, 2006
Не каталітичний С-модуль тирозил-тРНК синтетази ссавців має подвійну функцію: бере участь у зв 1 язу ванні тРНК як цис-фактор та після протеолітичного відщеплення від каталітичного кора синтетази проявляє иитокінову активність подібно до цитокіну ЕМАР II. С-модуль TyrRS містить залишок триптофану Тгр144, який є флуоресцентним зондом у структурі білка, однак локалізований поза сайтом зв'язування РНК. Для дослідження взаємодії ізольованого С-модуля з тРНК консервативний ароматичний залишок PheI27 у РНК-зв' язу вальному центрі методами сайт-спрямованого мутагенезу було замінено на флуорофор ТгрІ27. Це дозволило суттєво підвищити квантовий вихід флуоресценції білка та визначити параметри зв'язування С-модуля з тРНК. На основі даних спектрофлуориметричного титрування визначено величину константи дисоціації комплексу С-модуля з mPHK phe , яка складає 2,9-10~8 М, та стехіометрію комплексу (п-1,2).