Альфа-лактальбумин | это... Что такое Альфа-лактальбумин? (original) (raw)

Альфа-лактальбумин
Доступные структуры: 1a4v, 1alc, 1b9o, 1hml
Идентификаторы
Символ	LALBA; MGC138521; MGC138523
Другие Идентификаторы	OMIM: 149750 MGI: 96742 HomoloGene: 1720
Онтология гена Функция: • синтез лактозы • связывание ионов кальция Компонент клетки: • внеклеточный матрикс • внеклеточное пространство Биологический процесс: • биосинтез лактозы • индукция апоптоза • передача сигнала в клетке • передача сигнала между клетками • защитный ответ к бактериям
Профиль экспрессии РНК
More reference expression data
Ортологи

Альфа-лактальбумин (англ. Lactalbumin, alpha- LALBA) — это важный белок сыворотки коровьего молока, а также молока других млекопитающих, кодируемый в геноме человека геном LALBA.[1][2][3]

У приматов экспрессия гена альфа-лактальбумина повышается в ответ на гормон пролактин и приводит к повышению синтеза лактозы.[4] α-лактальбумин входит в состав гетеродимера регуляторной субъединицы синтетазы лактозы, а β-1,4-галактозилтрансфераза (beta4Gal-T1) является каталитической субъединицей. Эти белки активируют синтетазу лактозы, которая переносит остаток галактозы к молекуле глюкозы, образуя при этом дисахарид лактозу. В мономерной форме альфа-лактальбумин прочно связывает ионы цинка и кальция, что обуславливает бактерицидную и противоопухолевую функцию данного белка. Одна из форм фолдинга альфа-лактальбумина, называемая HAMLET, вызывает апоптоз в опухолевых и недифференцированных клетках.[1]

Молекулярная масса альфа-лактальбумина составляет 14,178 кДа, изоэлектрическая точка имеет значение от 4,2 до 4,5. Отличается от бета-лактглобулина тем, что не имеет в структуре свободных тиоловых групп и может служить начальной точкой для ковалентной агрегации, поэтому чистый α-лактальбумин не образует гель в неденатурированном состоянии в некислой среде.

Эволюция

Сравнение последовательности генов α-лактальбумина указывает на значительное сходство с лизоцимами, особенно с Ca2+-связывающим лизоцимом-c.[5] Предположительно, ген альфа-лактальбумина образовался в результате дупликации гена лизоцима-с.[6] Данный ген появился у общего предка млекопитающих и птиц примерно 300 миллионов лет назад.[7]

Примечания

1. ↑ 1 2 Entrez Gene: LALBA lactalbumin, alpha-.
2. ↑ Hall L, Davies MS, Craig RK (January 1981). «The construction, identification and characterisation of plasmids containing human alpha-lactalbumin cDNA sequences». Nucleic Acids Res. 9 (1): 65–84. DOI:10.1093/nar/9.1.65. PMID 6163135.
3. ↑ Hall L, Emery DC, Davies MS, Parker D, Craig RK (March 1987). «Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene». Biochem. J. 242 (3): 735–42. PMID 2954544.
4. ↑ Kleinberg JL, Todd J, Babitsky G (1983). «Inhibition by estradiol of the lactogenic effect of prolactin in primate mammary tissue: reversal by antiestrogens LY 156758 and tamoxifen.». PNAS 80 (13): 4144–4148. DOI:10.1073/pnas.80.13.4144. PMID 97356016.
5. ↑ Acharya KR, Stuart DI, Walker NP, Lewis M, Phillips DC (1989). «Refined structure of baboon alpha-lactalbumin at 1.7 A resolution. Comparison with C-type lysozyme». J. Mol. Biol. 208 (1): 99–127. DOI:10.1016/0022-2836(89)90091-0. PMID 2769757.
6. ↑ Qasba PK, Kumar S (1997). «Molecular divergence of lysozymes and alpha-lactalbumin». Crit. Rev. Biochem. Mol. Biol. 32 (4): 255–306. DOI:10.3109/10409239709082574. PMID 9307874.
7. ↑ Prager EM, Wilson AC (1988). «Ancient origin of lactalbumin from lysozyme: analysis of DNA and amino acid sequences». J. Mol. Evol. 27 (4): 326–35. DOI:10.1007/BF02101195. PMID 3146643.

Литература

• Heine WE, Klein PD, Reeds PJ (1991). «The importance of alpha-lactalbumin in infant nutrition.». J. Nutr. 121 (3): 277–83. PMID 2002399.
• Permyakov EA, Berliner LJ (2000). «alpha-Lactalbumin: structure and function.». FEBS Lett. 473 (3): 269–74. DOI:10.1016/S0014-5793(00)01546-5. PMID 10818224.
• Hall L, Emery DC, Davies MS, et al. (1987). «Organization and sequence of the human alpha-lactalbumin gene.». Biochem. J. 242 (3): 735–42. PMID 2954544.
• Davies MS, West LF, Davis MB, et al. (1987). «The gene for human alpha-lactalbumin is assigned to chromosome 12q13.». Ann. Hum. Genet. 51 (Pt 3): 183–8. DOI:10.1111/j.1469-1809.1987.tb00869.x. PMID 3479943.
• Findlay JB, Brew K (1972). «The complete amino-acid sequence of human -lactalbumin.». Eur. J. Biochem. 27 (1): 65–86. DOI:10.1111/j.1432-1033.1972.tb01812.x. PMID 5049057.
• Hall L, Craig RK, Edbrooke MR, Campbell PN (1982). «Comparison of the nucleotide sequence of cloned human and guinea-pig pre-alpha-lactalbumin cDNA with that of chick pre-lysozyme cDNA suggests evolution from a common ancestral gene.». Nucleic Acids Res. 10 (11): 3503–3515. DOI:10.1093/nar/10.11.3503. PMID 6285305.
• Håkansson A, Zhivotovsky B, Orrenius S, et al. (1995). «Apoptosis induced by a human milk protein.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (17): 8064–8068. DOI:10.1073/pnas.92.17.8064. PMID 7644538.
• Stacey A, Schnieke A, Kerr M, et al. (1995). «Lactation is disrupted by alpha-lactalbumin deficiency and can be restored by human alpha-lactalbumin gene replacement in mice.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 92 (7): 2835–2839. DOI:10.1073/pnas.92.7.2835. PMID 7708733.
• Fujiwara Y, Miwa M, Takahashi R, et al. (1997). «Position-independent and high-level expression of human alpha-lactalbumin in the milk of transgenic rats carrying a 210-kb YAC DNA.». Mol. Reprod. Dev. 47 (2): 157–63. DOI:10.1002/(SICI)1098-2795(199706)47:2<157::AID-MRD5>3.0.CO;2-L. PMID 9136116.
• Lindner RA, Kapur A, Carver JA (1997). «The interaction of the molecular chaperone, alpha-crystallin, with molten globule states of bovine alpha-lactalbumin.». J. Biol. Chem. 272 (44): 27722–9. DOI:10.1074/jbc.272.44.27722. PMID 9346914.
• Giuffrida MG, Cavaletto M, Giunta C, et al. (1998). «The unusual amino acid triplet Asn-Ile-Cys is a glycosylation consensus site in human alpha-lactalbumin.». J. Protein Chem. 16 (8): 747–53. DOI:10.1023/A:1026359715821. PMID 9365923.
• Chandra N, Brew K, Acharya KR (1998). «Structural evidence for the presence of a secondary calcium binding site in human alpha-lactalbumin.». Biochemistry 37 (14): 4767–4772. DOI:10.1021/bi973000t. PMID 9537992.
• Håkansson A, Andréasson J, Zhivotovsky B, et al. (1999). «Multimeric alpha-lactalbumin from human milk induces apoptosis through a direct effect on cell nuclei.». Exp. Cell Res. 246 (2): 451–60. DOI:10.1006/excr.1998.4265. PMID 9925761.
• Svensson M, Sabharwal H, Håkansson A, et al. (1999). «Molecular characterization of alpha-lactalbumin folding variants that induce apoptosis in tumor cells.». J. Biol. Chem. 274 (10): 6388–6396. DOI:10.1074/jbc.274.10.6388. PMID 10037730.
• Harata K, Abe Y, Muraki M (1999). «Crystallographic evaluation of internal motion of human alpha-lactalbumin refined by full-matrix least-squares method.». J. Mol. Biol. 287 (2): 347–58. DOI:10.1006/jmbi.1999.2598. PMID 10080897.
• Last AM, Schulman BA, Robinson CV, Redfield C (2001). «Probing subtle differences in the hydrogen exchange behavior of variants of the human alpha-lactalbumin molten globule using mass spectrometry.». J. Mol. Biol. 311 (4): 909–19. DOI:10.1006/jmbi.2001.4911. PMID 11518539.
• Bai P, Peng Z (2001). «Cooperative folding of the isolated alpha-helical domain of hen egg-white lysozyme.». J. Mol. Biol. 314 (2): 321–9. DOI:10.1006/jmbi.2001.5122. PMID 11718563.
• Andrews P. «Purification of lactose synthetase a protein from human milk and demonstration of its interaction with alpha-lactalbumin.» 9 (5): 297–300. PMID 11947697.