Isotype (immunology) (original) (raw)
Un isotip és un dels cinc tipus d'anticossos, determinants per una de les cinc formes diferents de cadena pesada que els constitueixen. Els isotips d'anticossos són IgM, IgG, IgD, IgA i IgE i cadascun d'ells executa un grup diferent de funcions efectores. Subtipus diferents d'IgG i IgA es caracteritzen per variacions estructurals addicionals.
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| dbo:abstract | Un isotip és un dels cinc tipus d'anticossos, determinants per una de les cinc formes diferents de cadena pesada que els constitueixen. Els isotips d'anticossos són IgM, IgG, IgD, IgA i IgE i cadascun d'ells executa un grup diferent de funcions efectores. Subtipus diferents d'IgG i IgA es caracteritzen per variacions estructurals addicionals. (ca) النمط الإسوي المناعي في علم المناعة يشير إلى الاختلافات الوراثية أو الاختلافات في المناطق الثابتة من السلاسل الثقيلة والخفيفة. والنمط الإسوي المناعي هو عادة ما يشير إلى أي من البروتينات/الجينات المتعلقة من عائلة جينية ما معينة. يوجد في البشر خمسة أنماط إسوية من السلسلة الثقيلة واثنان من السلسلة الخفيفة: * السلسلة الثقيلة * α - IgA 1, 2 * δ - IgD * γ - IgG 1, 2, 3, 4 * ε - IgE * μ - IgM * السلسلة الخفيفة * κ * λ (ar) Izotyp je používáno jako označení pro třídu či skupinu protilátek se stejnou konstantní částí (Fc fragmentem). Izotyp je určen konstantní částí protilátky. Izotyp určuje funkci protilátky, konstantní část zprostředkovává vazbu na receptory a může vytvářet multimery. Produkovaný izotyp protilátek je určen stupněm maturace B-buňky. Formy imunoglobulinů Lidské imunoglobuliny lze rozdělit do 5 izotypových tříd: IgM, IgD, IgG, IgE a IgA. IgG lze dále rozdělit na 4 subtypy (IgG1-4) a IgA na dva (IgA1 a IgA2). Nezralé B-buňky produkují nativně protilátkové izotypy IgM a IgD. K přesměrování produkce na jinou třídu dochází vlivem signálů z prostředí a molekulární mechanismus k tomu využívaný se nazývá . (cs) In immunology, antibodies (immunoglobulins (Ig)) are classified into several types called isotypes or classes.The variable (V) regions near the tip of the antibody can differ from molecule to molecule in countless ways, allowing it to specifically target an antigen (or more exactly, an epitope).In contrast, the constant (C) regions only occur in a few variants, which define the antibody's class.Antibodies of different classes activate distinct effector mechanisms in response to an antigen (triggering different elements of the innate immune system).They appear at different stages of an immune response, differ in structural features, and in their location around the body. Isotype expression reflects the maturation stage of a B cell. Naive B cells express IgM and IgD isotypes with unmutated variable genes, which are produced from the same initial transcript following alternative splicing. Expression of other antibody isotypes (in humans: IgG, IgA, and IgE) occurs via a process of class switching after antigen exposure. Class switching is mediated by the enzyme AID (activation-induced cytidine deaminase) and occurs after the B cell binds an antigen through its B cell receptor. Class-switching usually requires interaction with a T helper cell. In humans, there are five heavy chain isotypes α,δ,γ,ε,μ, corresponding to five antibody isotypes: * α – IgA, further divided into subclasses IgA1 and IgA2 * δ – IgD * γ – IgG, further divided into subclasses IgG1 to IgG4 * ε – IgE * μ – IgM There are also two light chain isotypes κ and λ; however, there is no significant difference in function between the two. Thus an antibody isotype is determined by the constant regions of the heavy chains only. IgM is first expressed as a monomer on the surface of immature B cells. Upon antigenic stimulation, IgM+ B cells secrete pentameric IgM antibody formed by five Ig monomers are linked via disulfide bonds. The pentamer also contains a polypeptide J-chain, which links two of the monomers and facilitates secretion at mucosal surfaces. The pentameric structure of IgM antibodies makes them efficient at binding antigens with repetitive epitopes (e.g. bacterial capsule, viral capsid) and activation of complement cascade. As IgM antibodies are expressed early in a B cell response, they are rarely highly mutated and have broad antigen reactivity thus providing an early response to a wide range of antigens without the need for T cell help. IgD isotypes are expressed on naive B cells as they leave bone marrow and populate secondary lymphoid organs. The levels of surface expression of IgD isotype has been associated with differences in B cell activation status but their role in serum is poorly understood. The IgG, IgE and IgA antibody isotypes are generated following class-switching during germinal centre reaction and provide different effector functions in response to specific antigens. IgG is the most abundant antibody class in the serum and it is divided into 4 subclasses based on differences in the structure of the constant region genes and the ability to trigger different effector functions. Despite the high sequence similarity (90% identical on the amino acid level), each subclass has a different half-life, a unique profile of antigen binding and distinct capacity for complement activation. IgG1 antibodies are the most abundant IgG class and dominate the responses to protein antigens. Impaired production of IgG1 is observed in some cases of immunodeficiency and is associated with recurrent infections. The IgG responses to bacterial capsular polysaccharide antigens are mediated primarily via IgG2 subclass, and deficiencies in this subclass result in susceptibility to certain bacterial species. IgG2 represents the major antibody subclass reacting to glycan antigens but IgG1 and IgG3 subclasses have also been observed in such responses, particularly in the case of protein-glycan conjugates. IgG3 is an efficient activator of pro-inflammatory responses by triggering the classical complement pathway. It has the shortest half-life compared to the other IgG subclasses and is frequently present together with IgG1 in response to protein antigens after viral infections. IgG4 is the least abundant IgG subclass in the serum and is often generated following repeated exposure to the same antigen or during persistent infections. IgA antibodies are secreted in the respiratory or the intestinal tract and act as the main mediators of mucosal immunity. They are monomeric in the serum, but appear as a dimer termed secretory IgA (sIgA) at mucosal surfaces. The secretory IgA is associated with a J-chain and another polypeptide chain called the secretory component. IgA antibodies are divided into two subclasses that differ in the size of their hinge region. IgA1 has a longer hinge region which increases its sensitivity to bacterial proteases. Therefore, this subclass dominates the serum IgA, while IgA2 is predominantly found in mucosal secretions. Complement fixation by IgA is not a major effector mechanism at the mucosal surface but IgA receptor is expressed on neutrophils which may be activated to mediate antibody-dependent cellular cytotoxicity. sIgA has also been shown to potentiate the immune response in intestinal tissue by uptake of antigen together with the bound antibody by dendritic cells. IgE antibodies are present at lowest concentrations in peripheral blood but constitute the main antibody class in allergic responses through the engagement of mast cells, eosinophils and Langerhans cells. Responses to specific helminths are also characterised with elevated levels of IgE antibodies. (en) En inmunología, el isotipo de inmunoglobulina (Ig) está codificado por los segmentos de región constante del gen de la inmunoglobulina que forman la porción Fc (fragmento cristalizable) de un anticuerpo y la porción inferior del fragmento de unión a antígeno (Fab). La expresión de un isotipo específico determina la función de un anticuerpo a través de la unión específica a los distintos receptores Fc en diferentes células efectoras inmunes. La expresión de isotipos refleja la etapa de maduración de una célula B. Las células B naive expresan isotipos de IgM e IgD con genes variables no mutados, que se producen a partir de la misma transcripción inicial después del empalme alternativo. La expresión de otros isotipos de anticuerpos (IgD, IgM IgG1-4, IgA1-2 e IgE), se produce a través de un proceso de (CSR, del inglés class-switch recombination) después de la exposición al antígeno. El cambio de clase está mediado por la enzima citidina deaminasa inducida por activación (AID, del inglés activation-induced cytidine deaminase) y solo se produce después de que los linfocitos B se unan a un antígeno a través de su receptor de célula B, y se activan aún más a través de la interacción con un linfocito T cooperador. Los anticuerpos de diferentes clases difieren en su ubicación alrededor del cuerpo, aparecen en diferentes etapas de una , y a menudo se especializan para responder predominantemente a tipos específicos de antígenos mediante la participación de distintos factores solubles o células efectoras inmunes. El mecanismo biológico que cambia la producción de isotipo de una célula B de un tipo a otro se llama cambio de isotipo. En humanos, hay cinco isotipos de cadena pesada: * α - IgA * δ - IgD * γ - IgG * ε - IgE * μ - IgM La IgM se expresa primero como un monómero en la superficie de las células B inmaduras. Tras la estimulación antigénica, las células IgM+ B secretan anticuerpos IgM formados por cinco monómeros de Ig unidos por enlaces disulfuro. El pentámero también contiene una cadena J de polipéptidos, que une dos de los monómeros y facilita la secreción en las superficies mucosas. La estructura pentamérica de los anticuerpos IgM los hace eficientes en la unión de antígenos con epítopos repetitivos (por ejemplo, la cápsula bacteriana o la ) y activación de la cascada de activación del sistema del complemento. Como los anticuerpos IgM se expresan temprano en una respuesta de células B, rara vez están altamente mutados y tienen una amplia reactividad antigénica, proporcionando así una respuesta temprana a una amplia gama de antígenos sin la necesidad de ayuda de linfocitos T. Los isotipos de IgD se expresan en las células B naive cuando salen de la médula ósea y migran a los órganos linfoides secundarios. Los niveles de expresión superficial del isotipo IgD se han asociado con diferencias en el estado de activación de las células B, pero su papel en el plasma no se conoce bien. Los isotipos de anticuerpos IgG, IgE e IgA se generan después del cambio de clase durante la y proporcionan diferentes funciones efectoras en respuesta a antígenos específicos. La IgG es la clase de anticuerpos más abundante en el plasma y se divide en cuatro subclases según las diferencias en la estructura de los genes de la región constante (Fc) y la capacidad de desencadenar diferentes funciones efectoras. A pesar de la alta similitud de secuencia (90 % idéntico en sus aminoácidos), cada subclase tiene una vida media diferente, un perfil único de unión a antígeno y una capacidad distinta para la activación del complemento. Los anticuerpos son la clase de IgG más abundante y dominan las respuestas a los . Los fallos en la producción de IgG1 se observan en algunos casos de inmunodeficiencia y se asocia con infecciones recurrentes. Las respuestas de IgG a los antígenos del polisacárido capsular bacteriano están mediadas principalmente a través de la subclase , y las deficiencias en esta resultan en susceptibilidad a ciertas especies bacterianas. La IgG2 representa la subclase de anticuerpos principal que reacciona a los antígenos de glucano, pero también se han observado subclases de IgG1 e en tales respuestas, particularmente en el caso de conjugados de proteína-glucano. La IgG3 es un activador eficiente de respuestas proinflamatorias al desencadenar la . Tiene la vida media más corta en comparación con las otras subclases de IgG y con frecuencia está presente junto con IgG1 en respuesta a antígenos proteicos después de infecciones virales. La es la subclase de IgG menos abundante en el suero y a menudo se genera después de la exposición repetida al mismo antígeno o durante infecciones persistentes. Los anticuerpos IgA se secretan en el tracto respiratorio o intestinal y actúan como los principales mediadores de la inmunidad de la mucosa. Son monoméricos en el suero, pero aparecen como un dímero denominado IgA secretora (sIgA) en las superficies mucosas. La IgA secretora está asociada con una cadena J y otra cadena polipeptídica llamada componente secretor. Los anticuerpos IgA se dividen en dos subclases que difieren en el tamaño de su . La tiene una región de bisagra más larga que aumenta su sensibilidad a las proteasas bacterianas. Por lo tanto, esta subclase domina la IgA sérica, mientras que la se encuentra predominantemente en las secreciones de la mucosa. La fijación del complemento por IgA no es un mecanismo efector principal en la superficie de la mucosa, pero el receptor de IgA se expresa en neutrófilos que pueden activarse para mediar la . También se ha demostrado que la IgA secretora potencia la respuesta inmune en el tejido intestinal mediante la absorción de antígeno junto con el anticuerpo unido por las células dendríticas. Los anticuerpos IgE están presentes en las concentraciones más bajas en la sangre periférica, pero constituyen la principal clase de anticuerpos en las respuestas alérgicas a través del compromiso de los mastocitos, los eosinófilos y las células de Langerhans. Las respuestas a helmintos específicos también se caracterizan con niveles elevados de anticuerpos IgE. (es) Du grec « égale, forme », caractéristique retrouvée chez tous les individus d'une même espèce. L'isotype d'une protéine indique la forme spécifique que peut prendre cette protéine au sein d'une même famille. Cette notion a été développée, par Jacques Oudin en particulier, lors de l'étude des spécificités antigéniques des immunoglobulines. Il s'agit alors d'une caractéristique de classe d'immunoglobulines, IgG, IgM, IgA, IgD, IgE, ou de sous classe, IgG1, IgG2, IgG3, IgG4, IgA1 et IgA2, chacune de ces différentes classes représentant un isotype différent. Par commutation isotypique, un lymphocyte B peut, lors de sa maturation et en fonction de sa localisation, changer la classe d'immunoglobuline qu'il exprime. (fr) 免疫学では、抗体（免疫グロブリン（Ig））はアイソタイプ（isotype）またはクラス（class）と呼ばれるいくつかの種類に分類される。抗体の先端付近にある可変（V）領域は分子ごとに無数の違いがあり、それによって抗原（より正確にはエピトープ）を特異的に標的にすることができる。一方、定常（C）領域は幾つかの変異のみ存在し、抗体のクラスを決定する。異なるクラスの抗体は、抗原に応答して異なるを活性化する（自然免疫系の異なる要素を誘発する）。これらは、免疫反応のさまざまな段階で現れ、構造的特徴や体の周りの場所も異なる。 アイソタイプの発現は、B細胞の成熟段階を反映している。ナイーブB細胞は、変異していない可変遺伝子を持つIgMとIgDのアイソタイプを発現しており、これらの遺伝子は、選択的スプライシング後に同じ初期転写物から生成される。他の抗体アイソタイプ（ヒトではIgG、IgA、IgE）の発現は、抗原曝露後のクラススイッチのプロセスを介して行われる。クラススイッチは、酵素AID（活性化誘導シチジンデアミナーゼ）によって行われ、B細胞がB細胞受容体を介して抗原に結合した後に起こる。クラススイッチには、通常、Tヘルパー細胞との相互作用が必要である。 ヒトでは、5つの抗体アイソタイプに対応する5つの重鎖アイソタイプ α, δ, γ, ε, μ がある。 * α – IgA、さらにサブクラス IgA1 と IgA2 に分けられる * δ – IgD * γ – IgG、さらにサブクラス IgG1 から IgG4 に分けられる * ε – IgE * μ – IgM また、軽鎖のアイソタイプには κ および λ もあるが、両者の間に機能上の大きな違いはない。したがって、抗体のアイソタイプは、重鎖の定常領域のみで決定される。 IgMは最初に、未熟B細胞の表面に単量体として発現する。抗原刺激を受け IgM+ B細胞は、5つのIg単量体がジスルフィド結合で結合した五量体のIgM抗体を分泌する。五量体はまた、ポリペプチド J鎖が含まれており、J鎖は2つの単量体を連結し、粘膜表面での分泌を促進する。IgM抗体の五量体構造により、反復エピトープ（例：細菌莢膜、ウイルスのカプシド）を持つ抗原に効率的に結合し、また補体カスケードを活性化する。IgM抗体は、B細胞応答の初期に発現するため、高度に変異することはほとんどなく、幅広い抗原反応性を示すため、T細胞の助けを必要とせずに、幅広い抗原に対して早期に応答することができる。 IgDアイソタイプは、ナイーブB細胞が骨髄から離れ、二次リンパ系器官に移動する際に発現する。IgDアイソタイプの表面発現レベルは、B細胞の活性化状態の違いに関連付けられているが、血清中での役割はよくわかっていない。 IgG、IgE、IgAの各抗体アイソタイプは、胚中心反応の際にクラススイッチに続いて生成され、特定の抗原に応答して異なるエフェクター機能を提供する。IgGは血清中で最も豊富な抗体クラスであり、定常領域遺伝子の構造の違いや、さまざまなエフェクター機能を誘発する能力の違いにより、4つのサブクラスに分類される。各サブクラスは配列の類似性が高い（アミノ酸単位で90％の同一性）にもかかわらず、異なる半減期、固有の抗原結合プロファイル、補体活性化の異なる能力を持っている。IgG1抗体は、最も豊富なIgGクラスであり、タンパク質抗原に対する応答を支配する。免疫不全のいくつかの症例でIgG1の産生障害が認められ、反復感染と関連している。細菌莢膜多糖抗原に対するIgG応答は、主にIgG2サブクラスを介して行われ、このサブクラスが欠損すると、特定の細菌種に対して感染しやすくなる。IgG2は、糖鎖抗原に反応する主要な抗体サブクラスであるが、IgG1およびIgG3サブクラスも、特にタンパク質-糖鎖結合体の場合は、そのような反応が観察されている。 IgG3は、古典的補体経路を誘発することにより、炎症誘発性応答の効率的な活性化因子である。他のIgGサブクラスと比較して半減期が最も短く、ウイルス感染後にタンパク質抗原に反応してIgG1と一緒に存在することが多い。IgG4は、血清中に最も少ないIgGサブクラスであり、同じ抗原に繰り返しさらされたり、または持続性感染症の際に生成されることが多い。 IgA抗体は、呼吸器または腸管で分泌され、の主要なメディエーターとして働く。それらは血清中では単量体であるが、粘膜表面では分泌型IgA（sIgA）と呼ばれる二量体として現れる。分泌型IgAは、と（secretory component、SC）と呼ばれる別のポリペプチド鎖と関連付けられている。IgA抗体は、ヒンジ領域の大きさが異なる2つのサブクラスに分けられる。IgA1は、細菌プロテアーゼに対する感受性を高めるより長いヒンジ領域を持っている。そのため、このサブクラスは血清IgAの大半を占め、IgA2は主に粘膜分泌物で見られる。IgAによる補体結合反応（complement fixation、CF）は、粘膜表面での主要なエフェクター機構ではないが、IgA受容体は好中球に発現しており、抗体依存性細胞傷害を媒介するために活性化される可能性がある。sIgAはまた、樹状細胞が抗原と結合抗体を取り込むことにより、腸組織の免疫応答を増強することも示されている。 IgE抗体は、末梢血中に最も低い濃度で存在するが、肥満細胞、好酸球、ランゲルハンス細胞の関与によるアレルギー反応の主要な抗体クラスを構成する。また、特定の蠕虫（ぜんちゅう）に対する反応は、IgE抗体レベルの上昇によって特徴付けられる。 (ja) In immunologia, il termine isotipo fa riferimento alla classe o sottoclasse di un anticorpo, conferita dalla particolare configurazione della regione costante della catena pesante dell'immunoglobulina. Negli esseri umani sono note 5 tipi di catene differenti che insieme formano i 5 isotipi degli anticorpi: IgA, IgD, IgE, IgG, IgM. Alcune di queste classi presentano anche delle sottoclassi. Nei linfociti B durante la loro attivazione gli anticorpi possono andare incontro al cosiddetto switch isotipico o scambio di classe. (it) 免疫球蛋白的同种型是指免疫球蛋白类型或亚型的重链遗传变化或差异。人类有九种同种型： * * α - IgA 1, 2 * δ - IgD * γ - IgG 1, 2, 3, 4 * ε - IgE * μ - IgM * * κ * λ 免疫球蛋白类型转换可以改变重链的类型，但不会改变轻链。 (zh) |
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