| dbo:abstract |
Phosphorylase-Kinase ist ein Enzym, das das Enzym Glycogenphosphorylase phosphoryliert und damit aktiviert. Dadurch spielt sie im kaskadenförmigen Aktivierungsmechanismus des Glykogenabbaus von Tieren und Bakterien eine zentrale Rolle. Sie ist die erste Serin/Threonin-Kinase, die im Jahre 1959 von Edwin Gerhard Krebs und seinen Mitarbeitern entdeckt wurde. (de) La fosforilasa cinasa (PHK) (EC 2.7.11.19) es una serina/treonina proteína cinasa específica que activa la glucógeno fosforilasa para liberar glucosa-1-fosfato procedente del glucógeno. La PHK fosforila la glucógeno fosforilasa en dos residuos serina provocando un cambio conformacional que favorece a la glucógeno fosforilasa "a" más activa que la glucógeno fosforilasa "b" desfosforilada. Glucógeno fosforilasa b + 2 ATP Glucógeno fosforilasa a + 2 ADP La enzima se presenta como un homotetrámero de tetrámeros situados en forma de "mariposa". Cada uno de los cuatro tetrámeros está formado de una subunidad α, una subunidad β, una subunidad γ y una subunidad δ. La subunidad γ contiene el sitio con actividad catalítica mientras que las otras tres subunidades tienen funciones reguladoras. Cuando no están modificadas las subunidades α y β inhiben la catálisis enzimática, pero la fosforilación de ambas unidades por la proteína cinasa A reduce sus actividades inhibidoras. La subunidad δ es la proteína eucariota calmodulina que tiene 4 sitios de unión para el ion calcio. Cuando los niveles citosólicos de Ca2+ suben por encima de ≈10-7 M, la subunidad δ sufre un gran cambio conformacional que activa la actividad cinasa uniéndose a la subunidad γ catalítica. (es) Phosphorylase kinase (PhK) is a serine/threonine-specific protein kinase which activates glycogen phosphorylase to release glucose-1-phosphate from glycogen. PhK phosphorylates glycogen phosphorylase at two serine residues, triggering a conformational shift which favors the more active glycogen phosphorylase “a” form over the less active glycogen phosphorylase b. The protein is a hexadecameric holoenzyme—that is, a homotetramer in which each subunit is itself a tetramer—arranged in an approximate “butterfly” shape. Each of the subunits is composed of an α, β, γ and δ subunit. The γ subunit is the site of the enzyme's catalytic activity while the other three subunits serve regulatory functions. When unmodified, the α and β subunits inhibit the enzyme's catalysis, but phosphorylation of both these subunits by protein kinase A (PKA, or cAMP-dependent protein kinase) reduces their respective inhibitory activities. The δ subunit is the ubiquitous eukaryotic protein calmodulin which itself has 4 calcium ion binding sites. When cytosolic Ca2+ levels rise-to as low as 10−7 M—the δ subunit undergoes a large conformational change that activates the kinase's activity by binding to a complementary hydrophobic patch on the catalytic γ subunit. (en) 磷酸化酶激酶（英語：Phosphorylase kinase），是催化的两种变构形式（磷酸化酶a及b）转换的酶。在ATP存在下，催化无活性的磷酸化酶b的磷酸化，使成为有活性的磷酸化酶a。 (zh) |
| dbo:ecNumber |
2.7.11.19 |
| dbo:thumbnail |
wiki-commons:Special:FilePath/PhK_1QL6_gamma_small.png?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink |
http://biop.ox.ac.uk/www/lj2001/johnson/johnson_02.html |
| dbo:wikiPageID |
7202281 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength |
18407 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID |
1044134104 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink |
dbr:Calmodulin dbr:Protein_kinase_A dbr:Endoplasmic_reticulum dbr:Holoenzyme dbc:EC_2.7.11 dbr:Gene_duplication dbr:Epinephrine dbr:Phosphatases dbr:Allosterically dbr:Catalytic_site dbr:Adenosine_triphosphate dbr:Allosteric dbr:Cyclic_adenosine_monophosphate dbr:Glycogen dbr:Glycogen_phosphorylase dbr:Glycogen_storage_disease_type_IX dbr:Glycogenolysis dbc:Protein_kinases dbr:Phosphate dbr:Hydrophobic dbr:Serine dbr:Serine/threonine-specific_protein_kinase dbr:Sarcoplasmic_reticulum dbr:Nonsense_mutations dbr:PHKB dbr:Phosphorylation dbr:PHKA2 dbr:PHKG1 dbr:PHKG2 dbr:PHKA1 dbr:Missense dbr:Signaling_cascade dbr:Glucose-1-phosphate dbr:Glycogen_storage_disease_type_VIII dbr:Glycogenosis dbr:Α-adrenergic dbr:Β-adrenergic dbr:File:PhK_diagram.png |
| dbp:caption |
Catalytic subunit of phosphorylase kinase (en) |
| dbp:casNumber |
9001 (xsd:integer) |
| dbp:ecNumber |
2.700000 (xsd:double) |
| dbp:iubmbEcNumber |
2 (xsd:integer) |
| dbp:name |
Phosphorylase kinase (en) |
| dbp:width |
250 (xsd:integer) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate |
dbt:EC_number dbt:Enzymes dbt:Infobox_enzyme dbt:MeshName dbt:Portal_bar dbt:Reflist dbt:Serine/threonine-specific_protein_kinases dbt:Glycogenesis_and_glycogenolysis |
| dct:subject |
dbc:EC_2.7.11 dbc:Protein_kinases |
| gold:hypernym |
dbr:Kinase |
| rdf:type |
owl:Thing dbo:Biomolecule wikidata:Q206229 wikidata:Q8047 yago:Abstraction100002137 yago:Activator114723079 yago:Catalyst114723628 yago:Chemical114806838 yago:Cognition100023271 yago:Complex105870365 yago:Compound114818238 yago:Concept105835747 yago:Content105809192 yago:Enzyme114732946 yago:Idea105833840 yago:Macromolecule114944888 yago:Material114580897 yago:Matter100020827 yago:Molecule114682133 yago:OrganicCompound114727670 yago:Part113809207 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Protein114728724 yago:PsychologicalFeature100023100 yago:Relation100031921 dbo:Enzyme dbo:Protein yago:Substance100019613 yago:Thing100002452 yago:Unit109465459 yago:Whole105869584 yago:WikicatProteinComplexes |
| rdfs:comment |
Phosphorylase-Kinase ist ein Enzym, das das Enzym Glycogenphosphorylase phosphoryliert und damit aktiviert. Dadurch spielt sie im kaskadenförmigen Aktivierungsmechanismus des Glykogenabbaus von Tieren und Bakterien eine zentrale Rolle. Sie ist die erste Serin/Threonin-Kinase, die im Jahre 1959 von Edwin Gerhard Krebs und seinen Mitarbeitern entdeckt wurde. (de) 磷酸化酶激酶（英語：Phosphorylase kinase），是催化的两种变构形式（磷酸化酶a及b）转换的酶。在ATP存在下，催化无活性的磷酸化酶b的磷酸化，使成为有活性的磷酸化酶a。 (zh) La fosforilasa cinasa (PHK) (EC 2.7.11.19) es una serina/treonina proteína cinasa específica que activa la glucógeno fosforilasa para liberar glucosa-1-fosfato procedente del glucógeno. La PHK fosforila la glucógeno fosforilasa en dos residuos serina provocando un cambio conformacional que favorece a la glucógeno fosforilasa "a" más activa que la glucógeno fosforilasa "b" desfosforilada. Glucógeno fosforilasa b + 2 ATP Glucógeno fosforilasa a + 2 ADP (es) Phosphorylase kinase (PhK) is a serine/threonine-specific protein kinase which activates glycogen phosphorylase to release glucose-1-phosphate from glycogen. PhK phosphorylates glycogen phosphorylase at two serine residues, triggering a conformational shift which favors the more active glycogen phosphorylase “a” form over the less active glycogen phosphorylase b. (en) |
| rdfs:label |
Phosphorylase-Kinase (de) Fosforilasa cinasa (es) Phosphorylase kinase (en) 磷酸化酶激酶 (zh) |
| owl:sameAs |
freebase:Phosphorylase kinase yago-res:Phosphorylase kinase wikidata:Phosphorylase kinase dbpedia-de:Phosphorylase kinase dbpedia-es:Phosphorylase kinase dbpedia-fi:Phosphorylase kinase dbpedia-sh:Phosphorylase kinase dbpedia-sr:Phosphorylase kinase dbpedia-zh:Phosphorylase kinase https://global.dbpedia.org/id/53nj1 |
| prov:wasDerivedFrom |
wikipedia-en:Phosphorylase_kinase?oldid=1044134104&ns=0 |
| foaf:depiction |
wiki-commons:Special:FilePath/PhK_1QL6_gamma_small.png wiki-commons:Special:FilePath/PhK_diagram.png |
| foaf:isPrimaryTopicOf |
wikipedia-en:Phosphorylase_kinase |
| foaf:name |
Phosphorylase kinase (en) |
| is dbo:wikiPageRedirects of |
dbr:STK17 dbr:Phosphorylase_b_kinase dbr:EC_2.7.1.38 dbr:EC_2.7.11.19 dbr:ATP:phosphorylase-b_phosphotransferase |
| is dbo:wikiPageWikiLink of |
dbr:Calmodulin dbr:Protein_kinase_A dbr:STK17 dbr:Protein_phosphatase dbr:Glucagon_(medication) dbr:Glycogen_storage_disease_type_VI dbr:PHK dbr:Skewed_X-inactivation dbr:Alpha-2_adrenergic_receptor dbr:Glucagon dbr:Glycogen_phosphorylase dbr:Glycogen_storage_disease dbr:Glycogen_storage_disease_type_IX dbr:Glycogen_storage_disease_type_V dbr:List_of_EC_numbers_(EC_2) dbr:List_of_MeSH_codes_(D08) dbr:Adrenaline dbr:Serine/threonine-specific_protein_kinase dbr:Phosphorylase_kinase,_alpha_1 dbr:PYGL dbr:Phosphorylase_b_kinase dbr:EC_2.7.1.38 dbr:EC_2.7.11.19 dbr:ATP:phosphorylase-b_phosphotransferase |
| is foaf:primaryTopic of |
wikipedia-en:Phosphorylase_kinase |
