Pi helix (original) (raw)
Die π-Helix ist eine in der Natur nur äußerst selten vorkommende Sekundärstruktur von Proteinen. Im Vergleich zur allgegenwärtigen α-Helix, die pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch wird die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix. In Proteinen findet man gelegentlich α-Helices, an deren Ende sich eine Umdrehung π-Helix anschließt. Längere π-Helices finden sich nicht. Die Struktur der π-Helix wurde von Linus Pauling entdeckt.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | Die π-Helix ist eine in der Natur nur äußerst selten vorkommende Sekundärstruktur von Proteinen. Im Vergleich zur allgegenwärtigen α-Helix, die pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch wird die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix. In Proteinen findet man gelegentlich α-Helices, an deren Ende sich eine Umdrehung π-Helix anschließt. Längere π-Helices finden sich nicht. Die Struktur der π-Helix wurde von Linus Pauling entdeckt. (de) Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr) Una hélice pi (o hélice π) es un tipo de estructura secundaria de proteínas encontrada particularmente en proteínas de membrana. (es) A pi helix (or π-helix) is a type of secondary structure found in proteins. Discovered by crystallographer Barbara Low in 1952 and once thought to be rare, short π-helices are found in 15% of known protein structures and are believed to be an evolutionary adaptation derived by the insertion of a single amino acid into an α-helix. Because such insertions are highly destabilizing, the formation of π-helices would tend to be selected against unless it provided some functional advantage to the protein. π-helices therefore are typically found near functional sites of proteins. (en) πヘリックスは、タンパク質中に見られる二次構造の一つである。 (ja) Пи-спираль (или π-спираль) — это тип вторичной структуры, обнаруженной в белках. Открытые кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15 % известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты в α-спираль. Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют белковую цепь, образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть подверженными эволюционному отбору, если только это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков. (ru) Helisa pi (helisa π, helisa 4.416) – rodzaj struktury drugorzędowej występujący w białkach i peptydach. Została zaproponowana na początku lat 50. XX wieku. Charakteryzuje się występowaniem wiązań wodorowych pomiędzy resztami aminokwasowymi oraz w strukturze, w przeciwieństwie do alfa helisy, w której wiązania występują między resztami oraz . (pl) Пі-спіраль (або π-спіраль) — вид вторинної структури, що інколи утворюється в білках. (uk) π螺旋（π-helix），蛋白质二级结构之一，它在膜蛋白中尤其多见。 (zh) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Pi_helix_neg55_neg70_sideview.png?width=300 |
| dbo:wikiPageID | 5198607 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 8972 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1115051332 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Hydrogen_bond dbr:Ribonucleotide_reductase dbr:Carbonyl dbr:Glycine dbr:Chirality_(chemistry) dbr:Protein_Data_Bank dbr:Barbara_Low_(biochemist) dbr:DSSP_(protein) dbr:Helix dbr:Alpha_helix dbr:Amine dbr:Amino_acid dbr:310_helix dbc:Helices dbc:Protein_structural_motifs dbr:Protein dbr:Bacterioferritin dbr:Dihedral_angle dbr:Ferritin dbr:Methane_monooxygenase dbr:Rubrerythrin dbr:Α-helix dbr:Secondary_structure dbr:3_10_helix dbr:File:Pi-helix_within_an_alpha-helix.jpg dbr:File:Pi_helix_neg55_neg70_sideview.png dbr:File:Pi_helix_topview.png |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Cvt dbt:Reflist dbt:Small dbt:Protein_secondary_structure dbt:Spirals |
| dct:subject | dbc:Helices dbc:Protein_structural_motifs |
| gold:hypernym | dbr:Structure |
| rdf:type | yago:Artifact100021939 yago:Decoration103169390 yago:Design103178782 yago:Motif103789014 yago:Object100002684 yago:PhysicalEntity100001930 dbo:Building yago:Whole100003553 yago:WikicatProteinStructuralMotifs |
| rdfs:comment | Die π-Helix ist eine in der Natur nur äußerst selten vorkommende Sekundärstruktur von Proteinen. Im Vergleich zur allgegenwärtigen α-Helix, die pro Windung durchschnittlich 3,6 Aminosäuren benötigt, sind es bei der π-Helix 4,4 Aminosäuren. Dadurch wird die π-Helix energetisch instabiler als die α-Helix. In Proteinen findet man gelegentlich α-Helices, an deren Ende sich eine Umdrehung π-Helix anschließt. Längere π-Helices finden sich nicht. Die Struktur der π-Helix wurde von Linus Pauling entdeckt. (de) Une hélice π est un type de structure secondaire des protéines. Cette structure secondaire, supposée rare, est en réalité observée dans 15 % des structures de protéines sous forme d'hélices π courtes. Elles sont formées par l'insertion d'un seul résidu d'acide aminé dans une hélice α et correspondrait à une adaptation évolutive. L'insertion d'un acide aminé au sein d'une hélice est énergétiquement déstabilisante ; les hélices π sont conservées lorsqu'elles apportent un avantage fonctionnel à la protéine, ce qui explique également leur position généralement à proximité du site actif des protéines. (fr) Una hélice pi (o hélice π) es un tipo de estructura secundaria de proteínas encontrada particularmente en proteínas de membrana. (es) A pi helix (or π-helix) is a type of secondary structure found in proteins. Discovered by crystallographer Barbara Low in 1952 and once thought to be rare, short π-helices are found in 15% of known protein structures and are believed to be an evolutionary adaptation derived by the insertion of a single amino acid into an α-helix. Because such insertions are highly destabilizing, the formation of π-helices would tend to be selected against unless it provided some functional advantage to the protein. π-helices therefore are typically found near functional sites of proteins. (en) πヘリックスは、タンパク質中に見られる二次構造の一つである。 (ja) Пи-спираль (или π-спираль) — это тип вторичной структуры, обнаруженной в белках. Открытые кристаллографом Барбарой Лоу в 1952 году и когда-то считавшиеся редкостью, короткие π-спирали обнаруживаются в 15 % известных белковых структур и считаются эволюционной адаптацией, полученной путем вставки одной аминокислоты в α-спираль. Поскольку такие вставки сильно дестабилизируют белковую цепь, образование π-спиралей будет иметь тенденцию быть подверженными эволюционному отбору, если только это не обеспечит некоторые функциональные преимущества для белка. Следовательно, π-спирали обычно находятся рядом с функциональными сайтами белков. (ru) Helisa pi (helisa π, helisa 4.416) – rodzaj struktury drugorzędowej występujący w białkach i peptydach. Została zaproponowana na początku lat 50. XX wieku. Charakteryzuje się występowaniem wiązań wodorowych pomiędzy resztami aminokwasowymi oraz w strukturze, w przeciwieństwie do alfa helisy, w której wiązania występują między resztami oraz . (pl) Пі-спіраль (або π-спіраль) — вид вторинної структури, що інколи утворюється в білках. (uk) π螺旋（π-helix），蛋白质二级结构之一，它在膜蛋白中尤其多见。 (zh) |
| rdfs:label | Π-Helix (de) Hélice pi (es) Hélice pi (fr) Πヘリックス (ja) Pi helix (en) Helisa pi (pl) Пи-спираль (ru) Π螺旋 (zh) Пі-спіраль (uk) |
| owl:sameAs | freebase:Pi helix yago-res:Pi helix wikidata:Pi helix dbpedia-de:Pi helix dbpedia-es:Pi helix dbpedia-fr:Pi helix dbpedia-ja:Pi helix dbpedia-mk:Pi helix dbpedia-pl:Pi helix dbpedia-ru:Pi helix dbpedia-sh:Pi helix dbpedia-sr:Pi helix dbpedia-uk:Pi helix dbpedia-zh:Pi helix https://global.dbpedia.org/id/2g9TH |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Pi_helix?oldid=1115051332&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Pi-helix_within_an_alpha-helix.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Pi_helix_neg55_neg70_sideview.png wiki-commons:Special:FilePath/Pi_helix_topview.png |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Pi_helix |
| is dbo:knownFor of | dbr:Barbara_Low_(biochemist)__Barbara_Low__1 |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:P-helices dbr:P-helixes dbr:P_helices dbr:P_helix dbr:Pi-helices dbr:Pi-helix dbr:Pi-helixes dbr:Pi_helixes dbr:Π-helices dbr:Π-helixes dbr:Π_helices dbr:Π_helix |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Protein_secondary_structure dbr:Lifson–Roig_model dbr:STRIDE dbr:Barbara_Low_(biochemist) dbr:Gamma_helix dbr:Lipoxygenase dbr:Alpha_helix dbr:310_helix dbr:DSSP_(hydrogen_bond_estimation_algorithm) dbr:Polyproline_helix dbr:P-helices dbr:P-helixes dbr:P_helices dbr:P_helix dbr:Pi-helices dbr:Pi-helix dbr:Pi-helixes dbr:Pi_helixes dbr:Π-helices dbr:Π-helixes dbr:Π_helices dbr:Π_helix |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Pi_helix |
