310 helix (original) (raw)
A 310 helix is a type of secondary structure found in proteins and polypeptides. Of the numerous protein secondary structures present, the 310-helix is the fourth most common type observed; following α-helices, β-sheets and reverse turns. 310-helices constitute nearly 10–15% of all helices in protein secondary structures, and are typically observed as extensions of α-helices found at either their N- or C- termini. Because of the α-helices tendency to consistently fold and unfold, it has been proposed that the 310-helix serves as an intermediary conformation of sorts, and provides insight into the initiation of α-helix folding.
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| dbo:abstract | Die 310-Helix (3 Aminosäuren pro 360°-Drehung, 10-gliedriger Ring durch Wasserstoffbrückenbindung) ist ein Sekundärstruktur-Motiv von Peptiden und Proteinen. Diese Helix kann an den Enden von α-Helices wie auch separat vorkommen und etwa 10 % des Helix-Anteils von globulären Proteinen ausmachen. Sie ist eine rechtshändige Helix mit drei Aminosäureseitenketten pro Umdrehung. Die 310-Helix wird durch intramolekulare C=O•••H-N Wasserstoffbrückenbindungen zwischen der n-ten und der (n+3)-ten Aminosäure stabilisiert. Durch diese Wasserstoffbrückenbindung wird ein Ring mit zehn Bindungen gebildet, der der Struktur einer β-Schleife des Subtyps III entspricht. Häufig kommen nur kurze 310-Helices mit zwei bis drei Wasserstoffbrückenbindungen vor, denn die Ausbildung von Van-der-Waals-Kontakten und Wasserstoffbrückenbindungen ist weniger günstig als bei einer α-Helix. (de) A 310 helix is a type of secondary structure found in proteins and polypeptides. Of the numerous protein secondary structures present, the 310-helix is the fourth most common type observed; following α-helices, β-sheets and reverse turns. 310-helices constitute nearly 10–15% of all helices in protein secondary structures, and are typically observed as extensions of α-helices found at either their N- or C- termini. Because of the α-helices tendency to consistently fold and unfold, it has been proposed that the 310-helix serves as an intermediary conformation of sorts, and provides insight into the initiation of α-helix folding. (en) Una hélice 310 es un tipo de estructura secundaria de proteínas poco común. Son más estrechas y más lárgas que una hélice alfa. (es) Une hélice 310 est un type de structure secondaire des protéines susceptible de se former aux extrémités des hélices α ou de manière isolée. Les hélices 310 constituent environ 10 % des domaines hélicoïdaux des protéines globulaires. Il s'agit d'une hélice droite dans laquelle chaque tour d'hélice contient trois résidus d'acides aminés et dix atomes dans les cycles formés par les liaisons hydrogène. Une hélice 310 est ainsi définie par la présence d'une liaison hydrogène entre le groupe NH d'un acide aminé et le groupe CO de l'acide aminé situé trois résidus plus tôt ; la répétition de telles liaisons hydrogène i + 3 → i définit l'hélice 310. Il existe d'autres structures du même type, notamment l'hélice α (liaison hydrogène i + 4 → i) et l'hélice π (liaison hydrogène i + 5 → i). Les résidus le long d'une hélice 310 adoptent des angles dièdres (φ, ψ) voisins de (−49°, −26°). Les hélices 310 sont généralement courtes et s'écartent donc de ces valeurs. De manière plus générale, les résidus le long des hélices 310 adoptent des angles dièdres tels que la somme de l'angle dièdre ψ d'un résidu et de l'angle dièdre φ du résidu voisin vaut environ −75° ; à titre de comparaison, la somme de tels angles vaut environ −105° pour une hélice α et −125° pour une hélice π. (fr) 310ヘリックスとは、タンパク質の二次構造にまれに見られる構造の1つである。 (ja) Спираль 310 (спираль 3.10) — тип вторичной структуры, встречающийся в белках и полипептидах. Из множества присутствующих вторичных структур белка 310-спираль является четвёртым наиболее часто наблюдаемым типом после α-спиралей, β-листов и . 310-спирали составляют почти 15-20 % от всех спиралей во вторичных структурах белков и обычно наблюдаются как продолжения α-спиралей, обнаруживаемые либо на их N-, либо на C-концах. 310-спирали в белках обычно имеют длину всего от трёх до пяти остатков по сравнению со средним значением 10-12 остатков для α-спиралей. Из-за тенденции α-спиралей к последовательному сворачиванию и разворачиванию было предложено, что 310-спираль служит своего рода промежуточной конформацией при сворачивании/разворачивании α-спиралей. (ru) 310螺旋是一类蛋白质和多肽中较少见的二级结构。 (zh) |
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| dbp:source | Max Perutz, 1998, pp.173-175. (en) |
| dbp:text | I was thunderstruck by Pauling and Corey's paper. In contrast to Kendrew's and my helices, theirs was free of strain; all of the amide groups were planar and every carbonyl group formed a perfect hydrogen bond with an amino group four residues further along the chain. The structure looked dead right. How could I have missed it? (en) |
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