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L'hème de type B est un groupement prosthétique des protéines de transport de l'oxygène, notamment l'hémoglobine et la myoglobine, c'est-à-dire un groupement non protéique de ces protéines. Cette hème contient un atome de fer sous forme ferreux Fe2+ en son centre qui lui permettra d'être liée de façon covalente à la protéine d'hémoglobine et qui lui permettra également de fixer les molécules de dioxygène (O2) afin de permettre à la molécule d'hémoglobine de transporter l'oxygène dans le sang puis dans les tissus où la pression partielle en oxygène sera basse. L’hème b, également appelé protohème IX, est la forme la plus abondante d'hème. L'hémoglobine et la myoglobine sont deux exemples de protéines de transport de l'oxygène qui contiennent de l'hème b. Ce dernier est également présent dans les peroxydases, et les cyclooxygénases COX-1 et COX-2 en contiennent sur l'un de leurs deux sites actifs. L'hème b est généralement lié à l'apoprotéine par une liaison covalente de coordination entre l'ion ferreux et la chaîne latérale d'un résidu d'acide aminé de la protéine. Dans l'hémoglobine et la myoglobine, l'ion ferreux est ainsi coordonné avec un résidu histidine, mais avec un résidu cystéine dans le cytochrome P450 et de l'oxyde nitrique synthase : dans tous ces cas, l'acide aminé de coordination avec l'hème est conservé au cours de l'évolution. (fr) |
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