Тимопоэтин | это... Что такое Тимопоэтин? (original) (raw)

Thymopoietin
PDB версия 1gjj.
Доступные структуры: 1gjj, 1h9e, 1h9f
Идентификаторы
Символ	TMPO; TP; LAP2; CMD1T; MGC61508; PRO0868
Другие Идентификаторы	OMIM: 188380 MGI: 106920 HomoloGene: 31144
Онтология гена Функция: • связывание ДНК • связывание с ламиной Компонент клетки: • ядро • оболочка ядра • хромосома • мембрана • встроен в мембрану Биологический процесс: • регуляция транскрипции
Профиль экспрессии РНК
More reference expression data
Ортологи
Человек	Мышь
Entrez	7112	21917
Ensembl	ENSG00000120802	ENSMUSG00000019961
Uniprot	P42167	Q61033
Refseq	NM_001032283 (мРНК) NP_001027454 (белок)	NM_001080129 (мРНК) NP_001073598 (белок)
Хромосомная локализация	Chr 12: 97.43 - 97.47 Mb	Chr 10: 90.58 - 90.61 Mb
Поиск по Pubmed	[1]	[2]

Тимопоэтин (англ. thymopoietin) — это ген человека[1] и его белковый продукт, гормон, который синтезируется в клетках тимуса и принимает участие в контроле дифференцировки Т-лимфоцитов кластера дифференцировки CD90. Пре-мРНК гена тимопоэтина подвергается альтернативному сплайсингу, при этом образуются три различных мРНК, и соответственно, три формы белка -- массой 75 кДа (альфа-форма), 51 кДа (бета-форма) и 39 кДа (гамма-форма), которые экспрессируются во всех клетках. Ген тимопоэтина человека локализован на двенадцатой хромосоме (участок 12q22) и состоит из восьми экзонов.

Альфа-форма белка представлена в ядре лимфоцитов, в то время как бета- и гамма-формы локализованы в ядерной мембране. Бета-форма белка является гомологом мышиного белка LAP2 (полипептид, связанный ламиной 2), который играет роль в регуляции ядерной архитектуры, связывая ламин В1 и хромосомы. Данное взаимодействие регулируется в ходе митоза путем фосфорилирования.

Примечания

1. ↑ Entrez Gene: TMPO thymopoietin.

Литература

• Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW, Mathew S, Siekierka JJ, Goldstein G (1995). «Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2». Genomics 28 (2): 198–205. DOI:10.1006/geno.1995.1131. PMID 8530026.
• Dechat T, Vlcek S, Foisner R (2000). «Review: lamina-associated polypeptide 2 isoforms and related proteins in cell cycle-dependent nuclear structure dynamics.». J. Struct. Biol. 129 (2-3): 335–45. DOI:10.1006/jsbi.2000.4212. PMID 10806084.
• Twomey JJ, Goldstein G, Lewis VM, et al. (1977). «Bioassay determinations of thymopoietin and thymic hormone levels in human plasma.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 74 (6): 2541–5. DOI:10.1073/pnas.74.6.2541. PMID 302007.
• Heavner GA, Audhya T, Goldstein G (1990). «Peptide analogs of thymopentin distinguish distinct thymopoietin receptor specificities on two human T cell lines.». Regul. Pept. 27 (2): 257–62. DOI:10.1016/0167-0115(90)90044-W. PMID 2158125.
• Audhya T, Schlesinger DH, Goldstein G (1987). «Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 84 (11): 3545–9. DOI:10.1073/pnas.84.11.3545. PMID 3473468.
• Fuccello A, Audhya T, Talle MA, Goldstein G (1984). «Immunoassay for bovine serum thymopoietin: discrimination from splenin by monoclonal antibodies.». Arch. Biochem. Biophys. 228 (1): 292–8. DOI:10.1016/0003-9861(84)90070-5. PMID 6364989.
• Harris CA, Andryuk PJ, Cline S, et al. (1994). «Three distinct human thymopoietins are derived from alternatively spliced mRNAs.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (14): 6283–7. DOI:10.1073/pnas.91.14.6283. PMID 7517549.
• Hara H, Hayashi K, Ohta K, et al. (1995). «A new thymopoietin precursor gene from human thymus.». Biochem. Mol. Biol. Int. 34 (5): 927–33. PMID 7703909.
• Goldstein G, Schlesinger DH, Audhya T (1994). «Isolation and complete amino acid sequence of human thymopoietin and splenin.». Proc. Natl. Acad. Sci. U.S.A. 91 (13): 6249. DOI:10.1073/pnas.91.13.6249. PMID 8016147.
• Harris CA, Andryuk PJ, Cline SW, et al. (1996). «Structure and mapping of the human thymopoietin (TMPO) gene and relationship of human TMPO beta to rat lamin-associated polypeptide 2.». Genomics 28 (2): 198–205. DOI:10.1006/geno.1995.1131. PMID 8530026.
• Andersson B, Wentland MA, Ricafrente JY, et al. (1996). «A "double adaptor" method for improved shotgun library construction.». Anal. Biochem. 236 (1): 107–13. DOI:10.1006/abio.1996.0138. PMID 8619474.
• Berger R, Theodor L, Shoham J, et al. (1996). «The characterization and localization of the mouse thymopoietin/lamina-associated polypeptide 2 gene and its alternatively spliced products.». Genome Res. 6 (5): 361–70. DOI:10.1101/gr.6.5.361. PMID 8743987.
• Yu W, Andersson B, Worley KC, et al. (1997). «Large-scale concatenation cDNA sequencing.». Genome Res. 7 (4): 353–8. PMID 9110174.
• Furukawa K, Fritze CE, Gerace L (1998). «The major nuclear envelope targeting domain of LAP2 coincides with its lamin binding region but is distinct from its chromatin interaction domain.». J. Biol. Chem. 273 (7): 4213–9. DOI:10.1074/jbc.273.7.4213. PMID 9461618.
• Furukawa K, Kondo T (1998). «Identification of the lamina-associated-polypeptide-2-binding domain of B-type lamin.». Eur. J. Biochem. 251 (3): 729–33. DOI:10.1046/j.1432-1327.1998.2510729.x. PMID 9490046.
• Dechat T, Gotzmann J, Stockinger A, et al. (1998). «Detergent-salt resistance of LAP2alpha in interphase nuclei and phosphorylation-dependent association with chromosomes early in nuclear assembly implies functions in nuclear structure dynamics.». Embo J. 17 (16): 4887–902. DOI:10.1093/emboj/17.16.4887. PMID 9707448.
• Furukawa K (1999). «LAP2 binding protein 1 (L2BP1/BAF) is a candidate mediator of LAP2-chromatin interaction.». J. Cell. Sci. 112 ( Pt 15): 2485–92. PMID 10393804.
• Weber PJ, Eckhard CP, Gonser S, et al. (1999). «On the role of thymopoietins in cell proliferation. Immunochemical evidence for new members of the human thymopoietin family.». Biol. Chem. 380 (6): 653–60. DOI:10.1515/BC.1999.081. PMID 10430029.
• Dechat T, Korbei B, Vaughan OA, et al. (2000). «Lamina-associated polypeptide 2alpha binds intranuclear A-type lamins.». J. Cell. Sci. 113 Pt 19: 3473–84. PMID 10984438.
• Martins SB, Eide T, Steen RL, et al. (2001). «HA95 is a protein of the chromatin and nuclear matrix regulating nuclear envelope dynamics.». J. Cell. Sci. 113 Pt 21: 3703–13. PMID 11034899.

Эндокринная система: гормоны (Пептидные гормоны · Стероидные гормоны)
Эндокринные железы	Гипоталамус Гонадолиберин (GnRH) · Тиролиберин (TRH) · Дофамин · Кортиколиберин (CRH) · Соматолиберин (GHRH)/Соматостатин Задняя доля гипофиза Вазопрессин (VP, АДГ) · Окситоцин Средняя доля гипофиза Гамма-липотропный гормон Передняя доля гипофиза α (Фолликулостимулирующий гормон (FSH) Фоллитропин бета (FSHB), Лютеинизирующий гормон (LH) LHB, TSH TSHB, CGA) · Пролактин · POMC (CLIP, ACTH, MSH, Эндорфины, Бета-липотропный гормон) · GH
Ось HPA	Кора надпочечников: альдостерон · кортизол · DHEA Мозговое в-во надпочечников: Адреналин · Норадреналин
Ось HPT	Щитовидная железа: тиреоидные гормоны (T3 и T4) · Тиреокальцитонин Паращитовидные: PTH
Ось HPG	Яички: тестостерон · AMH · ингибин**Яичники:** эстрадиол · прогестерон · активин и ингибин · релаксин (беременность) Плацента: hCG · HPL · эстроген · прогестерон
Другие энд.железы	Панкреатические островки: глюкагон · инсулин · соматостатин · панкреатический полипептид · грелин Шишковидное тело: мелатонин Тимус: Тимозин · Тимопоэтин · Тимулин

Не-эндокрин.
железы

Гастроэнтеропанкреатическая эндокринная система: Желудок: гастрин · грелин · 12-перстная: CCK · GIP · секретин · мотилин · Вазоактивный интестинальный пептид (VIP) · Подвздошная кишка: энтероглюкагон · **Печень/**другое: Инсулиноподобный фактор роста (IGF-1, IGF-2)

Жировая ткань: лептин · адипонектин · резистин

Скелет: Остеокальцин

Почки: JGA (ренин) · перитубулярные клетки (EPO) · кальцитриол · простагландин

Сердце: натрийуретический пептид (ANP, BNP)