Гем С | это... Что такое Гем С? (original) (raw)

Гем С
Общие
Эмпирическая формула	C34H36O4N4S2Fe
Физические свойства
Отн. молек. масса	684,651 а. е. м.
Молярная масса	684,651 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	26598-29-8
Рег. номер PubChem	444125
Безопасность
NFPA 704	0 0 0

Гем С это важный вид гема.

История

Истинная структура гема С была опубликована в середине XX-го века шведским биохимиком К. Г. Паулем.[1] Эта работа подтвердила правильность форулы выведенной ранее великим шведским биохимиком Хуго Теореллем. Окончательно структура гема С была подтверждена в 1975 году в ходе экспериментов с восстановленной формой гема, Fe(II), методом ядерно магнитного резонанса и исследованием его инфракрасного излучения.[2] Впервые структура гема С, включая стереохимическую конфигурацию тиоэфирных связей, была продемонстрирована для белка позвоночного[3], а ныне и для многих других гем С содержащих белков.

Свойства

Гем С отличается от гема В тем, что два боковых винильных радикала заменены двумя ковалентными тиоэфирными связями с ферментом. Эти связи не позволяют ему так легко отсоединится от холопротеина или цитохрома с по сравнению с гемом В, который может отсоединится от гемопротеиновых комплексов даже при мягких условиях. Это делает возможным существование неизмеримо большого числа различных структур цитохромов, выполняющих различные функции, и работающих в основном как переносчики электронов.

Количество молекул гема С, присоединённых к одной молекуле белка достаточно широко варьирует. Для клеток позвоночных животных действует правило: один белок — один гем, но у бактерий обычно бывает 2, 4, 5, 6 или даже 16 гемов С на один холопротеин. Считается, что определённое количество и взаиморасположение гемов, не только связано с функциями белка, но и абсолютно необходимы. Например, белки содержащие несколько гемов С участвуют во множественном переносе электронов, особенно важной является реакция 6-ти электронного восстановления, необходимая для восстановления атмосферного азота до двух молекул аммиака. Для бактериальных гемопротеинов характерно высокое соотношение гемов С к аминокислотам, поэтому внутренняя часть некоторых цитохромов с часто оказываются полностью упакованной большим количеством групп гемов, по сравнению с обычными гемопротеинами. Некоторые из них, обычно из одноклеточных организмов, могут содержать до пяти гемов С.[4] Ещё одним важным ферментом, содержащим гем С, является Коэнзим Q - цитохром c редуктаза.

Тиоэфирные связи, по видимому, многократно увеличивают функциональность холопротеинов. Обычно цитохромы с можно «точно настроить» на большое количество окислительно-восстановительных потенциалов, чем цитохромы b. Возможно именно по этой причине цитохром с практически вездесущ на всех уровнях жизни. Гем С также играет важную роль в апоптозе клеток, когда всего несколько цитоплазматических молекул цитохрома с, содержащих гем С, приводят к программируемой смерти клеток.[5]

В добавок к ковалентным связям, железо в геме С дополнительно координируется двумя аминокислотными цепями по 5-ой и 6-ой координационным связям,, что делает его шестикоординированным. Именно это позволяет железу в цитохроме менять свою валентность, в отличие от железа в гемоглобине, которое в независимости от присоединения или отдачи кислорода остаётся двухвалентным. Например, цитохром с млекопитающих и тунца содержит единственный гем С одновременно скоординированный цепями из гистидина и метионина[6]. Возможно именно из-за двух ковалентных связей, удерживающих гем, железо в геме С иногда лигируется аминогруппой лизина или даже водой.

Источники

1. ↑ Paul, K.G. (1950). «The splitting with silver salts of the cysteine-porphyrin bonds in cytochrome c». Acta Chemica Scandinavica 4: 239–244. DOI:10.3891/acta.chem.scand.04-0239.
2. ↑ Caughey, W.S. et al. (1975). «Heme A of Cytochrome c Oxidase». Journal of Biological Chemistry 250: 7602–7622.
3. ↑ Takano T., Trus B.L., Mandel N., Mandel G., Kallai O.B., Swanson R., Dickerson R.E. (1977). «Tuna cytochrome c at 2.0 A resolution. II. Ferrocytochrome structure analysis.». Journal of Biological Chemistry 252: 776–785. PMID 188826.
4. ↑ Diode or Tunnel-Diode Characteristics? Resolving the Catalytic Consequences of Proton Coupled Electron Transfer in a Multi-Centered Oxidoreductase
5. ↑ Bowman, S.E.J., Bren, K.L. (2008). «The chemistry and biochemistry of heme C: functional bases for covalent attachment». Nat. Prod. Rep. 25 (6): 1118–1130. DOI:10.1039/b717196j. PMID 19030605.
6. ↑ Yeh, S.R., Han, S., and Rousseau, D.L. (1998). «Cytochrome c folding and unfolding». Accounts of Chemical Research 31 (11): 727–735. DOI:10.1021/ar970084p.

См. также

• Гем
• Гем А
• Гем Б
• Гемопротеины

Коферменты
Коферменты	витамины: NAD, NADP (B3) · Кофермент A · Тетрагидрофолат (B9), Дигидрофолат, Метилентетрагидрофолат · Аскорбиновая кислота (C) · Витамин К · Кофермент F420 невитамины: Кофактор F430 · ATP · CTP · S-Аденозилметионин · PAPS · Глутатион · Кофермент B · Кофермент М · Убихинон (Кофермент Q) · Метанофуран · BH4 · H4MPT
Органические простетические группы	витамины: Тиаминпирофосфат (B1) · FMN, FAD (B2) · Пиридоксальфосфат (B6) · Биотин (H, B7) · Метилкобаламин, Кобамамид) невитамины: Гем (A, B, C, O) · Липоат · Молибдоптерин · Хинон пиррохинолина
Металлы — простетические группы	Ca2+ · Cu2+ · Fe2+, Fe3+ · Mg2+ · Mn2+ · Mo · Ni2+ · Se · Zn2+