Гем А | это... Что такое Гем А? (original) (raw)

Гем А
Общие
Традиционные названия	Железо-цитопорфирин IX, формилпорфирин
Эмпирическая формула	C49H56O6N4Fe
Физические свойства
Отн. молек. масса	852.837 а. е. м.
Молярная масса	852.837 г/моль
Классификация
Рег. номер CAS	18535-39-2
Рег. номер PubChem	5288529
SMILES	C/C(C)=C\CCC(\C)=C\CCC(\C)=C\CCC(O)c1c2/C=C\3C (\C)=C(\C=C)/C=4/C=C8/C(/C)=C(/CCC(O)=O)\C7=C\C5C (\CCC(O)=O)=C(\C=O)/C6=C/c(c1C)n2[Fe-2]([N+]/3=4)(N56)N78
Безопасность
NFPA 704	0 0 0

Гем А это вид гема, представляющий собой вид гема, координационный комплекс макроциклического лиганда порфирина и атома железа.

Связь с другими гемами

Гем А отличается от гема В тем, что его боковая метильная цепь в восьмой позиции окислена до альдегидной группы, а гедроксиметилфарнезильная группа, присоединена к боковой винильной цепи в позиции три. Гем А похож по строению на гем О: оба содержат фарнезеновый радикал в позиции три, но у гема О нет альдегидной группы, вместо неё он сохраняет метильную. Точная структура гема А, основанная на исследовании восстановленного гема с Fe(II) методом ядерно магнитного резонанса и инфракрасного излучения, была опубликована в 1975 году.[1]

История

Гем А был впервые изолирован великим немецким биохимиком Отто Варбургом в 1951 году. Им же было доказано, что он является активным компонентом встроенного в мембрану металлопротиином цитохром c оксидазы.[2]

Стереохимия

До последнего времени вопрос о полной химической структуре гема С был не разрешён, до конца оставалось неясным геометрическое положения атома углерода в 3-й позиции кольца I. Недавно было опубликовано исследование, установившее его принадлежность к хиральной S конфигурации.[3]

Как и гем В, гем А обычно связан с аппопротеином через координационные связи между гемом железа и боковыми цепочками аминокислот. Он содержится гемоглобине, миоглобине, а также в важном ферменте дыхательной цепи — цитохром с оксидазе.[4]

Гем А в цитохром оксидазе с(ЦСО), крепится двумя боковыми гистидиновыми цепочками (показаны розовым)[5]

Примером металлопротеина, содержащего гем А, является цитохром с оксидаза. Этот очень сложный белок содержит гем А на двух сайтах, выполняющих различные функции. Железо гема А в цитохроме а шестикоординированно, поскольку связано с шестью другими атомами, а в цитохроме а3 (другое название ЦСО) оно соединено только с пятью атомами, что делает шестую связь доступной для связывания с молекулярным кислородом.[5] К тому же, фермент несёт на себе три иона меди и несколько ионов калия и натрия. Полагают, что оба гема А в ЦСО с лёгкостью обмениваются электронами между собой, а также ионами меди и близко расположенным цитохромом с.

Согласно современным представлением две формильные группы и изопреноидная боковая цепь играют важную роль в сохранении энергии восстановления кислорода цитохром с оксидазой. ЦСО, по видимому, ответсвенна за сохранение этой энергии и перекачку протонов во внутримитохондриальное пространство.[6]

См. также

• Гем
• Гемопротеин
• Цитохром с-оксидаза (IV комплекс цепи клеточного дыхания)

Источники

1. ↑ Caughey, W.S. et al. (1975). «Heme A of Cytochrome c Oxidase». Journal of Biological Chemistry 250: 7602–7622.
2. ↑ Warburg, O and Gewitz H S. (1951). «». Zeitschrift für Physiologische Chemie 288: 1–4.
3. ↑ Yamashita E, Aoyama H, Yao M, Muramoto K, Shinzawa-Itoh K, Yoshikawa S, Tsukihara T. (2005). «Absolute configuration of the hydroxyfarnesylethyl group of heme A, determined by X-ray structural analysis of bovine heart cytochrome c oxidase using methods applicable at 2.8 Angstrom resolution». Acta Crystallographica D 61 (10): 1373–1377. DOI:10.1107/S0907444905023358.
4. ↑ Tsukihara T, Shimokata K, Katayama Y, Shimada H, Muramoto K, Aoyama H, Mochizuki M, Shinzawa-Itoh K, Yamashita E, Yao M, Ishimura Y, Yoshikawa S. (2003). «The low-spin heme of cytochrome c oxidase as the driving element of the proton-pumping process». PNAS 100 (26): 15304–15309. DOI:10.1073/pnas.2635097100. PMID 14673090.
5. ↑ 1 2 (1998) «Redox-Coupled Crystal Structural Changes in Bovine Heart Cytochrome c Oxidase». Science 280 (5370): 1723–1729. DOI:10.1126/science.280.5370.1723. PMID 9624044.
6. ↑ Shimokata K, Katayama Y, Murayama H, Suematsu M, Tsukihara T, Muramoto K, Aoyama H, Yoshikawa S, Shimada H. (2007). «The proton pumping pathway of bovine heart cytochrome c oxidase». PNAS 104 (10): 4200–4205. DOI:10.1073/pnas.0611627104. PMID 17360500.

Коферменты
Коферменты	витамины: NAD, NADP (B3) · Кофермент A · Тетрагидрофолат (B9), Дигидрофолат, Метилентетрагидрофолат · Аскорбиновая кислота (C) · Витамин К · Кофермент F420 невитамины: Кофактор F430 · ATP · CTP · S-Аденозилметионин · PAPS · Глутатион · Кофермент B · Кофермент М · Убихинон (Кофермент Q) · Метанофуран · BH4 · H4MPT
Органические простетические группы	витамины: Тиаминпирофосфат (B1) · FMN, FAD (B2) · Пиридоксальфосфат (B6) · Биотин (H, B7) · Метилкобаламин, Кобамамид) невитамины: Гем (A, B, C, O) · Липоат · Молибдоптерин · Хинон пиррохинолина
Металлы — простетические группы	Ca2+ · Cu2+ · Fe2+, Fe3+ · Mg2+ · Mn2+ · Mo · Ni2+ · Se · Zn2+