Deamidation (original) (raw)
脱アミド（だつアミド、Deamidation）は、アミドが有機化合物から取り除かれる化学反応。生化学での脱アミドは、アミノ酸（アスパラギンとグルタミン）のアミドを含む側鎖を分解するため、タンパク質の分解にとって重要な反応である。
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | Deamidation is a chemical reaction in which an amide functional group in the side chain of the amino acids asparagine or glutamine is removed or converted to another functional group. Typically, asparagine is converted to aspartic acid or isoaspartic acid. Glutamine is converted to glutamic acid or pyroglutamic acid (5-oxoproline). In a protein or peptide, these reactions are important because they may alter its structure, stability or function and may lead to protein degradation. The net chemical change is the addition of a water group and removal of an ammonia group, which corresponds to a +1 (0.98402) Da mass increase. Although deamidation occurs on glutamine, glycosylated asparagine and other amides, these are negligible under typical proteolysis conditions. In the deamidation of an asparagine residue under physiological conditions, the side chain is attacked by the nitrogen atom of the following peptide group (in black at top right of Figure), forming an asymmetric succinimide intermediate (in red). The asymmetry of the intermediate results in two products of its hydrolysis, either aspartic acid (in black at left) or isoaspartic acid, which is a beta amino acid (in green at bottom right). However, there is a concern that aspartic acid can be isomerized after deamidation. The deamidation of a glutamine residue may proceed via the same mechanism but at a much slower rate since formation of the six-member-ring glutarimide intermediate is less favoured than the succinimide intermediate for asparagine. In general, deamidation can be eliminated by proteolysis at an acidic pH or at a slightly basic pH (4.5 and 8.0, respectively) using the endoprotease, Glu-C. The rates of deamidation depend on multiple factors, including the primary sequences and higher-order structures of the proteins, pH, temperature, and components in the solutions. Most potential deamidation sites are stabilized by higher order structure. Asn-Gly (NG),is the most flexible and since it is acidic, it is most prone to deamidation with a half-life around 24 h under physiological conditions (pH 7.4, 37 °C). As a free amino acid, or as the N-terminal residue of a peptide or protein, glutamine deamidates readily to form pyroglutamic acid (5-oxoproline). The reaction proceeds via nucleophilic attack of the α-amino group on the side-chain amide to form a γ-lactam with the elimination of ammonia from the side-chain. (en) 脱アミド（だつアミド、Deamidation）は、アミドが有機化合物から取り除かれる化学反応。生化学での脱アミドは、アミノ酸（アスパラギンとグルタミン）のアミドを含む側鎖を分解するため、タンパク質の分解にとって重要な反応である。 (ja) Дезамидирование — это химическая реакция, в которой амидная функциональная группа удаляется из органического соединения. В биохимии реакция играет важную роль в деградации белков, так как повреждает амидосодержащие боковые цепи аминокислот аспарагина и глутамина. Дезамидирование остатка аспарагина происходит в белке при физиологических условиях следующим образом. Боковая цепь аспарагина атакуется азотом следующего аминокислотного остатка, в результате чего образуется промежуточное соединение — асимметрично встроенный в полипептидную цепь сукцинимид. Из-за асимметрии последний может гидролизоваться либо в остаток аспартата, либо в остаток бета-аминокислоты изоаспартата. Этот процесс считается дезамидированием, поскольку амид в боковой цепи аспарагина заменяется карбоксильной группой. В то же время подобная реакция может происходить с участием боковой цепи не только аспарагина, но и аспартата, приводя к его превращению в изоаспартат. Дезамидирование происходит значительно быстрее, если следующий аминокислотный остаток имеет небольшую или гибкую боковую цепь. Примером является глицин, у которого стерическое препятствие атаке пептидной группы минимально. Дезамидированию способствуют высокие значения рН (> 10) и температуры. Предположительно, дезамидирование является одним из факторов, ограничивающих срок функциональности молекул белка. (ru) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Deamidation_Asn_Gly.svg?width=300 |
| dbo:wikiPageID | 5110843 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 7787 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 993128628 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbc:Substitution_reactions dbr:Pyroglutamic_acid dbr:Peptide dbr:Glutamic_acid dbr:Glutamine dbr:Glutarimide dbr:Glycine dbr:Succinimide dbr:Functional_group dbr:Post-translational_modification dbr:Amide dbr:Amino_acid dbr:PH dbr:Isoaspartate dbr:Protein dbr:Temperature dbr:Asparagine dbr:Aspartic_acid dbr:Side_chain dbr:Peptide_bond dbr:Beta_amino_acid dbr:Steric dbr:File:Deamidation_Asn_Gly.svg |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Cite_journal dbt:OCLC dbt:Reflist dbt:Protein_primary_structure |
| dcterms:subject | dbc:Substitution_reactions |
| gold:hypernym | dbr:Reaction |
| rdf:type | yago:WikicatSubstitutionReactions yago:ChemicalProcess113446390 yago:ChemicalReaction113447361 yago:NaturalProcess113518963 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Process100029677 dbo:Disease |
| rdfs:comment | 脱アミド（だつアミド、Deamidation）は、アミドが有機化合物から取り除かれる化学反応。生化学での脱アミドは、アミノ酸（アスパラギンとグルタミン）のアミドを含む側鎖を分解するため、タンパク質の分解にとって重要な反応である。 (ja) Deamidation is a chemical reaction in which an amide functional group in the side chain of the amino acids asparagine or glutamine is removed or converted to another functional group. Typically, asparagine is converted to aspartic acid or isoaspartic acid. Glutamine is converted to glutamic acid or pyroglutamic acid (5-oxoproline). In a protein or peptide, these reactions are important because they may alter its structure, stability or function and may lead to protein degradation. The net chemical change is the addition of a water group and removal of an ammonia group, which corresponds to a +1 (0.98402) Da mass increase. Although deamidation occurs on glutamine, glycosylated asparagine and other amides, these are negligible under typical proteolysis conditions. (en) Дезамидирование — это химическая реакция, в которой амидная функциональная группа удаляется из органического соединения. В биохимии реакция играет важную роль в деградации белков, так как повреждает амидосодержащие боковые цепи аминокислот аспарагина и глутамина. Дезамидирование происходит значительно быстрее, если следующий аминокислотный остаток имеет небольшую или гибкую боковую цепь. Примером является глицин, у которого стерическое препятствие атаке пептидной группы минимально. Дезамидированию способствуют высокие значения рН (> 10) и температуры. (ru) |
| rdfs:label | Deamidation (en) 脱アミド (ja) Дезамидирование (ru) |
| owl:sameAs | freebase:Deamidation yago-res:Deamidation wikidata:Deamidation dbpedia-da:Deamidation dbpedia-fa:Deamidation dbpedia-ja:Deamidation dbpedia-ru:Deamidation dbpedia-sh:Deamidation dbpedia-sr:Deamidation https://global.dbpedia.org/id/4WC6q |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Deamidation?oldid=993128628&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Deamidation_Asn_Gly.svg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Deamidation |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Pyridoxal_phosphate dbr:MYL2 dbr:Omega-amidase dbr:Cytotoxic_necrotising_factor_family dbr:Protein_primary_structure dbr:Ancient_protein dbr:Transfer_RNA dbr:Coeliac_disease dbr:Monoclonal_antibody dbr:Post-translational_modification dbr:Transglutaminase dbr:Microfluidic_modulation_spectroscopy dbr:Triticeae_glutens dbr:Gap_junction_modulation dbr:Isoaspartate dbr:Citrullination dbr:Insulin_glargine dbr:Myelin_basic_protein dbr:Tissue_transglutaminase dbr:Phenotypic_testing_of_mycobacteria |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Deamidation |
