Lineweaver–Burk plot (original) (raw)
En bioquímica, la representació de Lineweaver-Burk és una representació gràfica de l'equació de Lineweaver-Burk de la cinètica enzimàtica, descrit per i el 1934.La gràfica proporciona un mètode de representació gràfica per a l'anàlisi de l'equació de Michaelis–Menten: Aplicant la fórmula inversa i simplificant-la s'obté: On V és la velocitat de reacció, Km és la constant de Michaelis-Menten, Vmax és la velocitat de reacció màxima i [S] és la concentració de substrat.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | En bioquímica, la representació de Lineweaver-Burk és una representació gràfica de l'equació de Lineweaver-Burk de la cinètica enzimàtica, descrit per i el 1934.La gràfica proporciona un mètode de representació gràfica per a l'anàlisi de l'equació de Michaelis–Menten: Aplicant la fórmula inversa i simplificant-la s'obté: On V és la velocitat de reacció, Km és la constant de Michaelis-Menten, Vmax és la velocitat de reacció màxima i [S] és la concentració de substrat. (ca) En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima. La estimación de los valores de Km y Vmax a partir de la curva hiperbólica de la cinética de Michaelis-Menten es poco intuitiva, ya que se necesita del ajuste no lineal de los puntos en la gráfica para calcular los parámetros cinéticos. En cambio por este método de linealización, se pueden obtener por inspección los valores de Km y Vmax. La ecuación de la cinética de Michaelis-Menten es: Al invertir la ecuación y reagrupar los términos, se obtiene una ecuación de la forma y = mx +b, como se observa a continuación: donde V es la velocidad de reacción, Km es la constante de Michaelis-Menten, Vmax es la velocidad máxima, y [S] es la concentración de sustrato. Se puede apreciar que 1/V corresponde al eje de las ordenadas, 1/[S] corresponde al eje de las abscisas, y la recta ajustada tiene pendiente = Km/Vmax; y la ordenada de origen es 1/Vmax. La representación gráfica de Lineweaver-Burk permite identificar el Km y Vmax; el punto de corte con el eje de ordenadas es el equivalente a la inversa de Vmax, y el de abscisas es el valor de -1/Km. (es) In biochemistry, the Lineweaver–Burk plot (or double reciprocal plot) is a graphical representation of the Lineweaver–Burk equation of enzyme kinetics, described by Hans Lineweaver and Dean Burk in 1934. The Lineweaver–Burk plot for inhibited enzymes can be compared to no inhibitor to determine how the inhibitor is competing with the enzyme. The Lineweaver–Burk plot is correct when the enzyme kinetics obey ideal second-order kinetics, however non-linear regression is needed for systems that do not behave ideally. The double reciprocal plot distorts the error structure of the data, and is therefore not the most accurate tool for the determination of enzyme kinetic parameters. While the Lineweaver–Burk plot has historically been used for evaluation of the parameters, together with the alternative linear forms of the Michaelis–Menten equation such as the Hanes-Woolf plot or Eadie–Hofstee plot, all linearized forms of the Michaelis–Menten equation should be avoided to calculate the kinetic parameters. Non-linear regression methods are significantly more accurate and no longer computationally inaccessible. (en) En biochimie, le diagramme de Lineweaver-Burk est une représentation graphique permettant d'étudier la cinétique de réactions enzymatiques. Il est nommé ainsi d'après les biochimistes américains (en) et Dean Burk, qui ont publié en 1934 leurs premiers travaux à ce sujet. Le graphique est aussi appelé "double réciproque", puisque les deux axes du graphique représentent les inverses de grandeurs pertinentes : en abscisse, l'inverse de la concentration du substrat, en ordonnée l'inverse de la vitesse de réaction. L'équation représentée est similaire à l'équation de Michaelis-Menten : Sa réciproque est : où V est la vitesse de réaction, Km est la constante de Michaelis-Menten, Vmax est la vitesse maximale, et [S] est la concentration du substrat. Le diagramme de Lineweaver-Burk permet, en mesurant la vitesse d'une réaction pour différentes concentrations de substrat, d'identifier Km et Vmax : les données forment une droite sur le graphe, qui intersecte l'axe des abscisses au point -1/Km, et l'axe des ordonnées au point 1/Vmax. (fr) 라인위버-버크 방정식 (Lineweaver-Burk equation) 또는 이중-역수 플롯 (Double-reciprocal plot)은 미하엘리스-멘텐 식으로부터 유도된다. 생화학에서 라인위버-버크(Lineweaver–Burk)방정식은 1934년 한스 라인위버(Hans Lineweaver)와 딘 버크(Dean Burk)에 의해 기술된것으로 효소 역학의 미하엘리스-멘텐 식의 곡선을 라인위버-버크 방정식의 직선 그래픽으로의 대수적인 변환 표현이다. 미하엘리스-멘텐 방정식 라인위버-버크 방정식(미하엘리스-멘텐 방정식의 이중 역수 값) (ko) 生化学において、ラインウィーバー＝バークプロット（英: Lineweaver–Burk plot）は、酵素反応速度論のラインウィーバー＝バークの式のグラフ表示である。1934年にとによって記述された。二重逆数プロットとも呼ばれる。 (ja) In biochimica, il diagramma di Lineweaver-Burk (o diagramma dei doppi reciproci) è una rappresentazione grafica dell' della cinetica enzimatica, descritta per la prima volta da e nel 1934. (it) График Лайнвивера — Берка, также Лайнуивера — Берка или график обратных двойных величин — графический метод представления уравнения Лайнвивера — Берка, характеризующее кинетику фермента. Используется в биохимии и энзимологии. Впервые метод был описан Хансом Лайнвивером и Дином Берком в 1934 году. Для более удобного графического представления экспериментальных данных, Лайнвивер и Берк преобразовали уравнение Бриггса — Холдейна (вывод уравнения Михаэлиса — Ментен) по методу двойных обратных величин, исходя из того принципа, что если существует равенство между двумя какими-либо величинами, то и обратные величины также будут равны. График Лайнвивера — Берка верен, когда кинетика фермента подчиняется кинетике идеальным реакциям второго порядка, однако нелинейная регрессия необходима для систем, которые не ведут себя идеально. Двойной обратный график искажает структуру ошибок данных и, следовательно, не является самым точным инструментом для определения кинетических параметров фермента. Для расчёта параметров обычно используются нелинейная регрессия или альтернативные линейные формы уравнения Михаэлиса — Ментен, такие как график Хейнса — Вульфа или график Иди — Хофсти. (ru) A equação de Michaelis-Menten pode ser transformada algebricamente em equações mais práticas para fazer gráficos com dados experimentais. Quando tem valores muito altos, a velocidade inicial aproxima-se assintoticamente a . Na prática, entretanto, é muito difícil obter o valor de com precisão a partir dos gráficos de versus . Mesmo em concentrações tão altas de substrato como , a equação indica que é apenas 91% da de modo que o valor obtido pela extrapolação da assintota será, com toda certeza, subestimado. Uma transformação muito comum é deduzida simplesmente tomando as recíprocas dos dois lados da equação de Michaelis-Menten: Separando os componentes do numerador no lado direito da equação obtém-se: que é simplificado para Essa forma da equação de Michaelis-Menten é um método melhor para determinar os valores de e , que foi formulado por Hans Lineweaver e Dean Burk, sendo a equação denominada Lineweaver-Burk. No caso das enzimas que obedecem a relação de Michaelis-Menten, um gráfico de versus (o “duplo-recíproco” de um gráfico de versus é usado) produz uma linha reta. Essa linha tem uma inclinação de Km/Vmáx no eixo e uma intersecção de no eixo . A representação duplo-recíproca, também denominada gráfico de Lineweaver-Burk, tem a grande vantagem de permitir uma determinação mais acurada de que pode ser obtida apenas aproximadamente nos gráficos simples de versus . No entanto, este gráfico tem uma desvantagem. Uma vez que a maioria das medições experimentais envolve concentrações relativamente altas de , os pontos, portanto, acumulam-se no lado esquerdo do gráfico. Assim, para valores pequenos de , pequenos erros na levam a grandes erros em e, consequentemente, a grandes erros em e . Outras transformações da equação de Michaelis-Menten são feitas, cada uma com uma vantagem específica para a análise de dados cinéticos. Com o advento dos computadores, entretanto, os dados cinéticos são geralmente analisados por tratamentos estatísticos matematicamente sofisticados. Contudo, os gráficos de Lineweaver Burk são inestimáveis tanto para a apresentação visual dos dados cinéticos como também são úteis para analisar dados cinéticos de enzimas que usam mais do que um substrato. O gráfico duplo-recíproco das velocidades de uma reação enzimática é muito útil para diferenciar entre certos tipos de mecanismos de reação enzimática e na análise da inibição de enzimas. (pt) 双倒数图也稱為莱恩威弗-伯克作图，是生物化學用来描述酶动力学的莱恩威弗-伯克方程的圖示法，由和于1934年提出。 (zh) Гра́фік Лайнві́вера — Бе́рка (рос. график Лайнуивера— Бэрка, англ. Lineweaver — Burk plot) — графік оберненої швидкості каталізовaної ферментом реакції (ордината) відносно оберненої концентрації субстрату (абсциса). Використовується для визначення максимальної швидкості каталізованої реакції та константи Міхаеліса. (uk) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Lineweaver-Burke_plot.svg?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | https://www.ncbi.nlm.nih.gov/books/NBK92007/%23eabasics.Measurement_of_Km_and_Vmax |
| dbo:wikiPageID | 538532 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 10635 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1124165383 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Cartesian_coordinate_system dbr:Enzyme_kinetics dbr:Biochemistry dbr:Dean_Burk dbr:Eadie–Hofstee_diagram dbr:Competitive_inhibition dbr:Hanes–Woolf_plot dbr:Nonlinear_regression dbr:Hans_Lineweaver dbr:Hanes-Woolf_plot dbc:Enzyme_kinetics dbc:Plots_(graphics) dbr:Michaelis–Menten_kinetics dbr:Uncompetitive_inhibition dbr:Non-competitive_inhibition dbr:Michaelis_constant dbr:Eadie–Hofstee_plot dbr:File:Enzyme_Inhibition_lineweaver-burk_plots.gif dbr:File:Lineweaver-Burke_plot.svg |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Enzymes dbt:Reflist dbt:Short_description |
| dct:subject | dbc:Enzyme_kinetics dbc:Plots_(graphics) |
| gold:hypernym | dbr:Representation |
| rdfs:comment | En bioquímica, la representació de Lineweaver-Burk és una representació gràfica de l'equació de Lineweaver-Burk de la cinètica enzimàtica, descrit per i el 1934.La gràfica proporciona un mètode de representació gràfica per a l'anàlisi de l'equació de Michaelis–Menten: Aplicant la fórmula inversa i simplificant-la s'obté: On V és la velocitat de reacció, Km és la constant de Michaelis-Menten, Vmax és la velocitat de reacció màxima i [S] és la concentració de substrat. (ca) 라인위버-버크 방정식 (Lineweaver-Burk equation) 또는 이중-역수 플롯 (Double-reciprocal plot)은 미하엘리스-멘텐 식으로부터 유도된다. 생화학에서 라인위버-버크(Lineweaver–Burk)방정식은 1934년 한스 라인위버(Hans Lineweaver)와 딘 버크(Dean Burk)에 의해 기술된것으로 효소 역학의 미하엘리스-멘텐 식의 곡선을 라인위버-버크 방정식의 직선 그래픽으로의 대수적인 변환 표현이다. 미하엘리스-멘텐 방정식 라인위버-버크 방정식(미하엘리스-멘텐 방정식의 이중 역수 값) (ko) 生化学において、ラインウィーバー＝バークプロット（英: Lineweaver–Burk plot）は、酵素反応速度論のラインウィーバー＝バークの式のグラフ表示である。1934年にとによって記述された。二重逆数プロットとも呼ばれる。 (ja) In biochimica, il diagramma di Lineweaver-Burk (o diagramma dei doppi reciproci) è una rappresentazione grafica dell' della cinetica enzimatica, descritta per la prima volta da e nel 1934. (it) 双倒数图也稱為莱恩威弗-伯克作图，是生物化學用来描述酶动力学的莱恩威弗-伯克方程的圖示法，由和于1934年提出。 (zh) Гра́фік Лайнві́вера — Бе́рка (рос. график Лайнуивера— Бэрка, англ. Lineweaver — Burk plot) — графік оберненої швидкості каталізовaної ферментом реакції (ордината) відносно оберненої концентрації субстрату (абсциса). Використовується для визначення максимальної швидкості каталізованої реакції та константи Міхаеліса. (uk) In biochemistry, the Lineweaver–Burk plot (or double reciprocal plot) is a graphical representation of the Lineweaver–Burk equation of enzyme kinetics, described by Hans Lineweaver and Dean Burk in 1934. The Lineweaver–Burk plot for inhibited enzymes can be compared to no inhibitor to determine how the inhibitor is competing with the enzyme. (en) En bioquímica, el diagrama de Lineweaver-Burk se emplea como herramienta gráfica para calcular los parámetros cinéticos de una enzima. La estimación de los valores de Km y Vmax a partir de la curva hiperbólica de la cinética de Michaelis-Menten es poco intuitiva, ya que se necesita del ajuste no lineal de los puntos en la gráfica para calcular los parámetros cinéticos. En cambio por este método de linealización, se pueden obtener por inspección los valores de Km y Vmax. La ecuación de la cinética de Michaelis-Menten es: (es) En biochimie, le diagramme de Lineweaver-Burk est une représentation graphique permettant d'étudier la cinétique de réactions enzymatiques. Il est nommé ainsi d'après les biochimistes américains (en) et Dean Burk, qui ont publié en 1934 leurs premiers travaux à ce sujet. Le graphique est aussi appelé "double réciproque", puisque les deux axes du graphique représentent les inverses de grandeurs pertinentes : en abscisse, l'inverse de la concentration du substrat, en ordonnée l'inverse de la vitesse de réaction. L'équation représentée est similaire à l'équation de Michaelis-Menten : (fr) A equação de Michaelis-Menten pode ser transformada algebricamente em equações mais práticas para fazer gráficos com dados experimentais. Quando tem valores muito altos, a velocidade inicial aproxima-se assintoticamente a . Na prática, entretanto, é muito difícil obter o valor de com precisão a partir dos gráficos de versus . Mesmo em concentrações tão altas de substrato como , a equação indica que é apenas 91% da de modo que o valor obtido pela extrapolação da assintota será, com toda certeza, subestimado. Separando os componentes do numerador no lado direito da equação obtém-se: (pt) График Лайнвивера — Берка, также Лайнуивера — Берка или график обратных двойных величин — графический метод представления уравнения Лайнвивера — Берка, характеризующее кинетику фермента. Используется в биохимии и энзимологии. Впервые метод был описан Хансом Лайнвивером и Дином Берком в 1934 году. (ru) |
| rdfs:label | Representació de Lineweaver-Burk (ca) Diagrama de Lineweaver-Burk (es) Diagramme de Lineweaver–Burk (fr) Diagramma di Lineweaver-Burk (it) Lineweaver–Burk plot (en) ラインウィーバー＝バークプロット (ja) 라인위버-버크 방정식 (ko) Diagrama de Lineweaver-Burke (pt) График Лайнвивера — Берка (ru) Графік Лайнвівера — Берка (uk) 双倒数图 (zh) |
| owl:sameAs | freebase:Lineweaver–Burk plot wikidata:Lineweaver–Burk plot http://bs.dbpedia.org/resource/Lineweaver–Burkov_dijagram dbpedia-ca:Lineweaver–Burk plot dbpedia-da:Lineweaver–Burk plot dbpedia-es:Lineweaver–Burk plot dbpedia-fa:Lineweaver–Burk plot dbpedia-fi:Lineweaver–Burk plot dbpedia-fr:Lineweaver–Burk plot dbpedia-he:Lineweaver–Burk plot dbpedia-hr:Lineweaver–Burk plot http://hy.dbpedia.org/resource/Լայնովեր-Բերգի_դիագրամ dbpedia-it:Lineweaver–Burk plot dbpedia-ja:Lineweaver–Burk plot dbpedia-ko:Lineweaver–Burk plot dbpedia-no:Lineweaver–Burk plot dbpedia-pt:Lineweaver–Burk plot dbpedia-ru:Lineweaver–Burk plot dbpedia-sh:Lineweaver–Burk plot dbpedia-sl:Lineweaver–Burk plot dbpedia-sr:Lineweaver–Burk plot dbpedia-uk:Lineweaver–Burk plot dbpedia-zh:Lineweaver–Burk plot https://global.dbpedia.org/id/3AD2m |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Lineweaver–Burk_plot?oldid=1124165383&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Enzyme_Inhibition_lineweaver-burk_plots.gif wiki-commons:Special:FilePath/Lineweaver-Burke_plot.svg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Lineweaver–Burk_plot |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Lineweaver-Burk_plot dbr:Lineweaver-Burk dbr:Lineweaver-Burk_diagram dbr:Lineweaver-Burk_diagrams dbr:Lineweaver-Burk_equation dbr:Lineweaver-Burk_equations dbr:Lineweaver-Burk_plots dbr:Lineweaver-Burke-diagram dbr:Lineweaver-Burke_diagram dbr:Lineweaver-Burke_equation dbr:Lineweaver-Burke_plot dbr:Lineweaver_Burk dbr:Lineweaver_Burk_diagram dbr:Lineweaver_Burk_diagrams dbr:Lineweaver_Burk_equation dbr:Lineweaver_Burk_equations dbr:Lineweaver_Burk_plot dbr:Lineweaver_Burk_plots dbr:Lineweaver_Burke dbr:Lineweaver–Burk_diagram dbr:Double-reciprocal dbr:Double-reciprocal_plot dbr:Double-reciprocal_plots dbr:Double-reciprocally dbr:Double-reciprocity dbr:Double_reciprocal dbr:Double_reciprocal_plot dbr:Double_reciprocal_plots dbr:Double_reciprocally dbr:Double_reciprocity |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Enzyme_inhibitor dbr:Enzyme_kinetics dbr:Non-linear_least_squares dbr:Monod_equation dbr:Dean_Burk dbr:Eadie–Hofstee_diagram dbr:RNA_polymerase_II_holoenzyme dbr:Competitive_inhibition dbr:N-acyl_phosphatidylethanolamine-specific_phospholipase_D dbr:Plot_(graphics) dbr:Hanes–Woolf_plot dbr:List_of_George_Washington_University_alumni dbr:Nonlinear_regression dbr:Hans_Lineweaver dbr:Xylazine dbr:Secondary_plot_(kinetics) dbr:Michaelis–Menten_kinetics dbr:Lineweaver-Burk_plot dbr:Uncompetitive_inhibition dbr:Lineweaver-Burk dbr:Lineweaver-Burk_diagram dbr:Lineweaver-Burk_diagrams dbr:Lineweaver-Burk_equation dbr:Lineweaver-Burk_equations dbr:Lineweaver-Burk_plots dbr:Lineweaver-Burke-diagram dbr:Lineweaver-Burke_diagram dbr:Lineweaver-Burke_equation dbr:Lineweaver-Burke_plot dbr:Lineweaver_Burk dbr:Lineweaver_Burk_diagram dbr:Lineweaver_Burk_diagrams dbr:Lineweaver_Burk_equation dbr:Lineweaver_Burk_equations dbr:Lineweaver_Burk_plot dbr:Lineweaver_Burk_plots dbr:Lineweaver_Burke dbr:Lineweaver–Burk_diagram dbr:Double-reciprocal dbr:Double-reciprocal_plot dbr:Double-reciprocal_plots dbr:Double-reciprocally dbr:Double-reciprocity dbr:Double_reciprocal dbr:Double_reciprocal_plot dbr:Double_reciprocal_plots dbr:Double_reciprocally dbr:Double_reciprocity |
| is rdfs:seeAlso of | dbr:Enzyme_kinetics |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Lineweaver–Burk_plot |
