O-linked glycosylation (original) (raw)
Die O-Glykosylierung (synonym O-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Hydroxygruppen von Proteinen unter Ausbildung einer Etherbindung (O-) angehängt werden.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | الغلكزة المرتبطة بـO (بالإنجليزية: O-linked glycosylation) هي ارتباط جزيئة سكر بذرة أكسجين الحمض الأميني سيرين أو ثريونين في البروتين. غلكزة O هي تعديل يحدث بعد الترجمة حين يتم تخليق البروتين. في حقيقيات النوى، تحدث غلكزة الأكسجين في الشبكة الإندوبلازمية وجهاز غولجي وأحيانا في السيتوبلازم، وفي بدائيات النوى تحدث في السيتوبلازم. يمكن أن تضاف عدة أنواع من السكر إلى السيرين أو الثريونين وتؤثر هذه السكريات على البروتين بعدة طرق مختلفة عبر تغيير استقراره وتنظيم نشاط البروتينات. تملك جليكانات الأكسجين -وهي سكريات تضاف إلى أكسجين السيرين أو الثريونين- عدة وظائف في مختلف أنحاء الجسم منها: نقل الخلايا في جهاز المناعة، السماح بالتعرف على المواد الأجنبية، التحكم في أيض الخلية وتوفير المرونة للغضروف والوتر. بسبب الوظائف المتعددة التي تملكها، التغيرات في غلكزة O مهمة في العديد من الأمراض مثل: السرطان، السكري ومرض آلزهايمر. تحدث غلكزة O في جميع نطاقات الحياة بما في ذلك حقيقيات النوى، العتائق والعديد من البكتيريا الممرضة مثل: بيركهولدرية بصلية جديدة، نيسرية بنية، وراكدة بومانية. (ar) Die O-Glykosylierung (synonym O-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Hydroxygruppen von Proteinen unter Ausbildung einer Etherbindung (O-) angehängt werden. (de) La O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine. Les glucides proviennent du cytoplasme et arrivent dans la lumière du Golgi par l'intermédiaire d'un transport passif avec la dégradation d'UDP en UMP. La O-glycosylation se réalise dans l'appareil de Golgi médian et trans pour la majorité des protéines. En effet seule la O-glycosylation des (en), des facteurs associés à l'ADN polymérase et les protéines du cytosquelette, se déroule dans le cytosol. (fr) En el campo de la bioquímica se denomina O-glicosilación al añadido de una molécula de azúcar a un átomo de oxígeno presente en un residuo aminoacídico de una proteína. La O-glicosilación es una forma de glicosilación que ocurre en el aparato de Golgi de los organismos eucariotas. También se produce en arqueas y bacterias. (es) O-linked glycosylation is the attachment of a sugar molecule to the oxygen atom of serine (Ser) or threonine (Thr) residues in a protein. O-glycosylation is a post-translational modification that occurs after the protein has been synthesised. In eukaryotes, it occurs in the endoplasmic reticulum, Golgi apparatus and occasionally in the cytoplasm; in prokaryotes, it occurs in the cytoplasm. Several different sugars can be added to the serine or threonine, and they affect the protein in different ways by changing protein stability and regulating protein activity. O-glycans, which are the sugars added to the serine or threonine, have numerous functions throughout the body, including trafficking of cells in the immune system, allowing recognition of foreign material, controlling cell metabolism and providing cartilage and tendon flexibility. Because of the many functions they have, changes in O-glycosylation are important in many diseases including cancer, diabetes and Alzheimer's. O-glycosylation occurs in all domains of life, including eukaryotes, archaea and a number of pathogenic bacteria including Burkholderia cenocepacia, Neisseria gonorrhoeae and Acinetobacter baumannii. (en) O-結合型グリコシル化（O-けつごうがたグリコシルか、英: O-linked glycoylation）または単にO-グリコシル化（O-glycosylation）は、タンパク質のセリンまたはスレオニン残基の酸素原子に対する糖分子の付加である。O-グリコシル化はタンパク質が合成された後に起こる翻訳後修飾である。真核生物では、小胞体、ゴルジ体、そして時には細胞質でも行われる。原核生物では細胞質で行われる。セリンまたはスレオニンにはいくつかの異なる糖が付加される場合があり、それらは安定性を変化させたり、活性を調節したりといったいくつかの異なる方法でタンパク質に影響を与える。セリンまたはスレオニンに糖鎖が付加されたO-グリカンは、免疫系細胞の輸送、外来物質の認識、細胞の代謝の制御、軟骨や腱の柔軟性など、体中で多数の機能を持っている。そのため、O-グリコシル化の変化はがん、糖尿病、アルツハイマー病を含む多くの疾患において重要である。O-グリコシル化は、真核生物、古細菌、Burkholderia cenocepacia、Neisseria gonorrhoeae、Acinetobacter baumanniiなど多数の病原性細菌を含む、生命の全てのドメインで生じている。 (ja) O-결합 글리코실화(영어: O-linked glycosylation)는 단백질의 세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr) 잔기의 산소 원자에 당 분자가 부착되는 것이다. O-글리코실화(영어: O-glycosylation) 라고도 한다. O-결합 글리코실화는 단백질이 합성된 후에 일어나는 번역 후 변형 과정이다. 진핵생물에서는 소포체, 골지체 및 때때로 세포질에서 일어나며, 원핵생물에서는 세포질에서 일어난다. 몇 기지 다른 당이 세린이나 트레오닌에 첨가될 수 있으며, 이들은 단백질의 안정성을 변화시키고 단백질의 활성을 조절함으로써 다양한 방식으로 단백질에 영향을 미친다. (ko) O-Гликозилирование (англ. O-linked glycosylation) — биохимическая реакция присоединения молекулы сахара к атому кислорода гидроксильной группы аминокислотного остатка. Обычно присоединение происходит к остаткам серина или треонина. Также соединение может происходить с остатками тирозина у бактерий и с остатками гидроксипролина у растений. O-гликолизирование происходит в аппарате Гольджи у эукариот, а также обнаружено у архей и бактерий. (ru) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Core1,_Core_2_and_Pol...llactosamine_structures.png?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | http://crdd.osdd.net/raghava/glycoep/ |
| dbo:wikiPageID | 29587726 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 28264 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1050673559 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Cancer dbr:Endoplasmic_reticulum dbr:Epidermal_growth_factor dbr:Prokaryote dbr:Hydroxylysine dbr:Pathogenic dbr:Ribitol dbr:Cytoplasm dbr:Dystroglycan dbr:Sphingolipidoses dbc:Post-translational_modification dbr:Notch_proteins dbr:Enzymes dbr:Fucose dbr:Fungi dbr:Galactose dbr:Glucuronic_acid dbr:Glycoproteins dbr:Congenital_muscular_dystrophy dbr:Proteoglycans dbr:Archaea dbr:Leukocyte dbr:Ligands dbr:Lysine dbr:Sugar dbr:Post-translational_modification dbr:Threonine dbr:Tyrosine dbr:Alzheimer's dbr:Cysteine dbr:Eukaryote dbr:Eukaryotes dbr:Oxygen dbr:Glycogenin dbr:Glycosylation dbr:Golgi_apparatus dbr:Precursor_(chemistry) dbr:Receptor_(biochemistry) dbr:Heparan_sulphate dbr:Collagen dbr:Diabetes dbr:Mannose dbr:Glycosaminoglycans dbr:Glycosyltransferases dbr:Inflammatory_bowel_disease dbr:Metabolism dbr:Organ_transplants dbr:Ceramide dbr:Serine dbr:Xylose dbr:Warburg_effect_(oncology) dbr:Extracellular_matrix dbr:N-linked_glycosylation dbr:Sialic_acid dbr:N-acetylgalactosamine dbr:N-acetylglucosamine dbr:Mucin dbr:Phosphorylation dbr:Lectins dbr:Transferases dbr:Microbes dbr:Parkinson’s dbr:Keratan_sulphate dbr:Blood_groups dbr:Alzheimer’s dbr:Glycosphingolipids dbr:Immunoglobulins dbr:O-GlcNAc_transferase dbr:O-GlcNAcase dbr:Clotting_factors dbr:File:Common_O-glycans_found_on_alpha-dystroglycan.png dbr:File:Core1,_Core_2_and_Poly-N-acetyllactosamine_structures.png dbr:File:O-GlcNAc_modification_by_OGT_and_OGA.png dbr:File:PSGL-1_structure_showing_O-glycans_present.png dbr:File:Structure_of_galactosylceramide_and_glyucosylceramide.png dbr:File:Sugars_that_form_the_H,_A_and_B_antigens.png dbr:File:Sugars_that_compose_heparan_sulphate_and_keratan_sulphate.png |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Main dbt:Main_articles dbt:Reflist dbt:Metabolism |
| dcterms:subject | dbc:Post-translational_modification |
| gold:hypernym | dbr:Attachment |
| rdf:type | dbo:Weapon |
| rdfs:comment | Die O-Glykosylierung (synonym O-Glycosylierung) ist eine posttranslationale Modifikation, bei der Kohlenhydrate (Glykosylgruppen) an Hydroxygruppen von Proteinen unter Ausbildung einer Etherbindung (O-) angehängt werden. (de) En el campo de la bioquímica se denomina O-glicosilación al añadido de una molécula de azúcar a un átomo de oxígeno presente en un residuo aminoacídico de una proteína. La O-glicosilación es una forma de glicosilación que ocurre en el aparato de Golgi de los organismos eucariotas. También se produce en arqueas y bacterias. (es) O-結合型グリコシル化（O-けつごうがたグリコシルか、英: O-linked glycoylation）または単にO-グリコシル化（O-glycosylation）は、タンパク質のセリンまたはスレオニン残基の酸素原子に対する糖分子の付加である。O-グリコシル化はタンパク質が合成された後に起こる翻訳後修飾である。真核生物では、小胞体、ゴルジ体、そして時には細胞質でも行われる。原核生物では細胞質で行われる。セリンまたはスレオニンにはいくつかの異なる糖が付加される場合があり、それらは安定性を変化させたり、活性を調節したりといったいくつかの異なる方法でタンパク質に影響を与える。セリンまたはスレオニンに糖鎖が付加されたO-グリカンは、免疫系細胞の輸送、外来物質の認識、細胞の代謝の制御、軟骨や腱の柔軟性など、体中で多数の機能を持っている。そのため、O-グリコシル化の変化はがん、糖尿病、アルツハイマー病を含む多くの疾患において重要である。O-グリコシル化は、真核生物、古細菌、Burkholderia cenocepacia、Neisseria gonorrhoeae、Acinetobacter baumanniiなど多数の病原性細菌を含む、生命の全てのドメインで生じている。 (ja) O-결합 글리코실화(영어: O-linked glycosylation)는 단백질의 세린(Ser) 또는 트레오닌(Thr) 잔기의 산소 원자에 당 분자가 부착되는 것이다. O-글리코실화(영어: O-glycosylation) 라고도 한다. O-결합 글리코실화는 단백질이 합성된 후에 일어나는 번역 후 변형 과정이다. 진핵생물에서는 소포체, 골지체 및 때때로 세포질에서 일어나며, 원핵생물에서는 세포질에서 일어난다. 몇 기지 다른 당이 세린이나 트레오닌에 첨가될 수 있으며, 이들은 단백질의 안정성을 변화시키고 단백질의 활성을 조절함으로써 다양한 방식으로 단백질에 영향을 미친다. (ko) O-Гликозилирование (англ. O-linked glycosylation) — биохимическая реакция присоединения молекулы сахара к атому кислорода гидроксильной группы аминокислотного остатка. Обычно присоединение происходит к остаткам серина или треонина. Также соединение может происходить с остатками тирозина у бактерий и с остатками гидроксипролина у растений. O-гликолизирование происходит в аппарате Гольджи у эукариот, а также обнаружено у архей и бактерий. (ru) الغلكزة المرتبطة بـO (بالإنجليزية: O-linked glycosylation) هي ارتباط جزيئة سكر بذرة أكسجين الحمض الأميني سيرين أو ثريونين في البروتين. غلكزة O هي تعديل يحدث بعد الترجمة حين يتم تخليق البروتين. في حقيقيات النوى، تحدث غلكزة الأكسجين في الشبكة الإندوبلازمية وجهاز غولجي وأحيانا في السيتوبلازم، وفي بدائيات النوى تحدث في السيتوبلازم. يمكن أن تضاف عدة أنواع من السكر إلى السيرين أو الثريونين وتؤثر هذه السكريات على البروتين بعدة طرق مختلفة عبر تغيير استقراره وتنظيم نشاط البروتينات. تملك جليكانات الأكسجين -وهي سكريات تضاف إلى أكسجين السيرين أو الثريونين- عدة وظائف في مختلف أنحاء الجسم منها: نقل الخلايا في جهاز المناعة، السماح بالتعرف على المواد الأجنبية، التحكم في أيض الخلية وتوفير المرونة للغضروف والوتر. بسبب الوظائف المتعددة التي تملكها، التغيرات في غلكزة O مهمة في العديد من الأمراض مثل: السرطان، (ar) O-linked glycosylation is the attachment of a sugar molecule to the oxygen atom of serine (Ser) or threonine (Thr) residues in a protein. O-glycosylation is a post-translational modification that occurs after the protein has been synthesised. In eukaryotes, it occurs in the endoplasmic reticulum, Golgi apparatus and occasionally in the cytoplasm; in prokaryotes, it occurs in the cytoplasm. Several different sugars can be added to the serine or threonine, and they affect the protein in different ways by changing protein stability and regulating protein activity. O-glycans, which are the sugars added to the serine or threonine, have numerous functions throughout the body, including trafficking of cells in the immune system, allowing recognition of foreign material, controlling cell metabolis (en) La O-glycosylation est une opération biochimique consistant en l'addition de glucides au niveau de l'O de la chaîne latérale des acides aminés sérine et thréonine des chaînes peptidiques présentes dans la lumière de l'appareil de Golgi et provenant généralement du réticulum endoplasmique où elles ont subi une N-glycosylation. Cette réaction est également catalysée par une enzyme de type glycosyl-transférase, et débute en général par une N-acétyl galactosamine. (fr) |
| rdfs:label | غلكزة O (ar) O-Glykosylierung (de) O-glicosilación (es) O-glycosylation (fr) O-결합 글리코실화 (ko) O-結合型グリコシル化 (ja) O-linked glycosylation (en) O-Гликозилирование (ru) |
| owl:sameAs | freebase:O-linked glycosylation wikidata:O-linked glycosylation dbpedia-ar:O-linked glycosylation http://bs.dbpedia.org/resource/O-vezana_glikozilacija dbpedia-de:O-linked glycosylation dbpedia-es:O-linked glycosylation dbpedia-fr:O-linked glycosylation dbpedia-ja:O-linked glycosylation dbpedia-ko:O-linked glycosylation dbpedia-ru:O-linked glycosylation dbpedia-sr:O-linked glycosylation https://global.dbpedia.org/id/35rAK |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:O-linked_glycosylation?oldid=1050673559&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Common_O-glycans_found_on_alpha-dystroglycan.png wiki-commons:Special:FilePath/Core1,_Core_2_and_Poly-N-acetyllactosamine_structures.png wiki-commons:Special:FilePath/O-GlcNAc_modification_by_OGT_and_OGA.png wiki-commons:Special:FilePath/PSGL-1_structure_showing_O-glycans_present.png wiki-commons:Special:FilePath/Structure_of_galactosylceramide_and_glyucosylceramide.png wiki-commons:Special:FilePath/Sugars_that_form_the_H,_A_and_B_antigens.png wiki-commons:Special:FilePath/Sugars_that_compose_heparan_sulphate_and_keratan_sulphate.png |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:O-linked_glycosylation |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:O-glycosylated dbr:O-glycosylation |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Endoglycosidase dbr:MAPK15 dbr:MIPOL1 dbr:Archaeosortase dbr:CCDC186 dbr:Carbonic_anhydrase_9 dbr:O-GlcNAc dbr:Protein_O-GlcNAcase dbr:Proteoglycan_4 dbr:VLDL_receptor dbr:Wrinkly_skin_syndrome dbr:Coronavirus_membrane_protein dbr:Coronavirus_spike_protein dbr:Notch_proteins dbr:Oligosaccharide dbr:Protein_O-GlcNAc_transferase dbr:RNF128 dbr:Protein_FAM46B dbr:ZC3H11B dbr:Gideon_Davies dbr:TCAIM dbr:TMEM221 dbr:Arabinogalactan_protein dbr:Low-density_lipoprotein_receptor_gene_family dbr:Post-translational_modification dbr:Protein_biosynthesis dbr:Spike_protein dbr:Threonine dbr:GalNAc-T_activation_pathway dbr:Galectin dbr:K._Christopher_Garcia dbr:KIAA1704 dbr:Chromosome_4_open_reading_frame_50 dbr:Glutamate-rich_protein_4 dbr:Glycoprotein dbr:Glycosaminoglycan dbr:Glycosylation dbr:KRBA1 dbr:ARMH3 dbr:Atrial_natriuretic_peptide dbr:Sharon_Tooze dbr:Bump_and_hole dbr:C11orf86 dbr:C15orf39 dbr:C16orf46 dbr:C17orf53 dbr:C17orf75 dbr:C19orf67 dbr:C1orf141 dbr:C22orf23 dbr:C22orf31 dbr:C2orf81 dbr:C7orf50 dbr:C8orf82 dbr:Glutamate_rich_5 dbr:Chromosome_9_open_reading_frame_43 dbr:SLC46A3 dbr:VXN dbr:FAM155B dbr:FHAD1 dbr:Lysine_carboxypeptidase dbr:Podocalyxin dbr:Tetratricopeptide_repeat_domain_16_isoform_1 dbr:N-linked_glycosylation dbr:NBPF1 dbr:TMCO4 dbr:TMEM267 dbr:Mucin-16 dbr:Mucin_short_variant_S1 dbr:PGM3_deficiency dbr:PRR16 dbr:Sucrase-isomaltase dbr:SAAL1 dbr:SHOC1 dbr:Thomsen–Friedenreich_antigen dbr:O-glycosylated dbr:O-glycosylation |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:O-linked_glycosylation |
