Myoglobin (original) (raw)
Myoglobin je monomerický protein obsahující jeden globin a navázanou hemovou skupinu. Vyskytuje se v některých svalech, kde plní v podstatě funkci hemoglobinu, totiž přenáší kyslík. Skládá se z 153 aminokyselin. Myoglobin v lidském těle vzniká v srdeční svalovině a v některých velmi výkonných kosterních svalech. Na druhou stranu bylo zjištěno, že myši s vyřazenými geny pro myoglobin nemají problémy s přežitím a mají stejnou fyzickou kondici, jako jejich protějšky s funkčním myoglobinem.
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| dbo:abstract | الميوغلوبين (رمز Mb أو MB) هو بروتين يربط الحديد والأوكسجين ويوجد في الأنسجة العضلية للفقاريات بصورةٍ عامّة، وجميع الثديات بصورةٍ خاصّة . ؛ وهو ذو صلة بالهيموغلوبين ( بروتين ربط الحديد والأوكسجين في الدم، وتحديدًا في خلايا الدم الحمراء). في البشر، يتم العثور على الميوغلوبين فقط في مجرى الدم بعد إصابة في العضلات. وجود الميوغلوبين في الدم غير طبيعي ويكون مقياس في تشخيص بعض الأمور الطبيّة . الميوغلوبين هو الخاصب الحامل للأوكسجين في الأنسجة العضلية. تركيزات عالية من الميوغلوبين في خلايا العضلات تسمح للكائنات الحية أن تحبس أنفاسها لفترة أطول من الزمن. الثدييات البحرية مثل الحيتان و الفقمات لها عضلات تتوافر فيها كميات عالية من الميوغلوبين. يتم العثور على ميوغلوبين في العضلات من النوع الأول، النوع الثاني أو النوع الثاني ب، ولكن معظم النصوص تعتبر أن الميوغلوبين غير موجود في العضلات الملساء. كان الميوغلوبين أول بروتين تُعرف بنيته ثلاثية الأبعاد بواسطة علم البلورات السيني. تم الإبلاغ عن هذا الإنجاز في عام 1958 من قبل جون كيندرو ومساعديه. وبالنسبة لهذا الاكتشاف، حصل جون كيندرو في عام 1962 على جائزة نوبل في الكيمياء مع ماكس بيروتس. على الرغم من كون الميوغلوبين واحدة من أكثر البروتينات التي تمت دراستها في علم الأحياء، فإن وظيفتها الفسيولوجية لم يتم فهمها بعد بشكل قاطع: فالفئران المعدلة وراثيا لنقص الميوغلوبين يمكن أن تكون قابلة للحياة وخصبة ولكنها تظهر العديد من التكيفات الخلوية والفسيولوجية للتغلب على نقص الميوغلوبين. من خلال ملاحظة هذه التغيرات في الفئران المستنفدة لميوغلوبين، يُفترض أن وظيفة الميوغلوبين تتعلق بزيادة نقل الأوكسجين إلى العضلات وتخزين الأكسجين. في البشر يتم ترميز الميوغلوبين عن طريق جين MB. الميوغلوبين يمكنه البقاء كأوكسهيموغلوبين (MbO2) ، والكربوكسيميوغلوبين (MbCO) ، ولميتميوغلوبين (met-Mb). بشكل مشابه، يمكن للهيموغلوبين أن يأخذ أشكال الأكسيهيموغلوبين (HbO2)، الكربوكسيهيموغلوبين (HbCO) ، والميتهيموغلوبين (met-Hb). (ar) La mioglobina és una proteïna codificada en l'humà pel gen MB. Presenta una estructura globular d'una sola cadena peptídica de 153 aminoàcids i amb un hemo (porfirina que conté ferro) que actua de grup prostètic situat el centre, al voltant del qual es doblega l'apoproteïna. Té vuit hèlixs alfa (de la A a la H) i un nucli hidròfob. Té un pes molecular de 16,700 daltons i és el principal pigment transportador d'oxigen al teixit muscular G. L'any 1958, l'equip de John Kendrew, en varen determinar l'estructura amb una cristal·lografia de la mioglobina de catxalot per mitjà de rajos X d'alta resolució. El motiu principal és que aquesta proteïna es troba al catxalot en grans quantitats (en concentracions 10 vegades més elevades que al múscul dels mamífers terrestres), ja que aquest cetaci la utilitza durant les freqüents immersions submarines com a reserva d'oxigen. Per aquest descobriment, John Kendrew va compartir l'any 1962 el Premi Nobel de Química amb Max Perutz. Tot i que és una de les proteïnes més estudiades en biologia, encara no se n'ha establert la vertadera funció fisiològica. En enginyeria genètica, els ratolins modificats amb una manca de mioglobina són viables, però presenten una reducció del 30% a la sortida sistòlica cardíaca. S'adaptaren a aquesta deficiència per mitjà de mecanismes genètics i incrementant la vasodilatació. (ca) Myoglobin je monomerický protein obsahující jeden globin a navázanou hemovou skupinu. Vyskytuje se v některých svalech, kde plní v podstatě funkci hemoglobinu, totiž přenáší kyslík. Skládá se z 153 aminokyselin. Myoglobin v lidském těle vzniká v srdeční svalovině a v některých velmi výkonných kosterních svalech. Na druhou stranu bylo zjištěno, že myši s vyřazenými geny pro myoglobin nemají problémy s přežitím a mají stejnou fyzickou kondici, jako jejich protějšky s funkčním myoglobinem. (cs) Η μυοσφαιρίνη (αγγλ. Myoglobin) είναι μια σχετικά μικρού μοριακού μήκους πρωτεΐνη που αποτελείται από μια πολυπεπτιδική αλυσίδα 153 αμινοξέων. Στο μόριο της περιέχει σίδηρο (Fe) και την προσθετική ομάδα της αίμης παρόμοια με αυτή της αιμοσφαιρίνης. Αποστολή της είναι να συνδέεται με το οξυγόνο το οποίο μεταφέρει στους σκελετικούς μύες και τις λείες μυϊκές ίνες, διαμέσου των μυϊκών κυττάρων. (el) Mioglobino estas tiu proteino en la muskoloj, kiu similas al hemoglobino kaj helpas deponadon, ligon de la oksigeniĝon. Ĝia ligiĝkapablo al oksigeno estas pli forta ol tiu de hemoglobino, pro tio ĝi ligas pli efike oksigenon eĉ je pli malgranda oksigen-konentreco. La molekulon konstruas 1 proteina globinparto kaj 1 hema prosteta grupo (tiu proporcio ĉe hemoglobino estas 4:4). La polipetida ĉeno enhavas 153 aminoacidan parton, molekula pezo estas 17000. * (eo) Myoglobin ist ein Muskelprotein (von griech. μῦς, mŷs ‚Muskel‘ und lat. globus ‚Kugel‘) aus der Gruppe der Globine, kugelförmigen Proteinen, die eine sauerstoffbindende Hämgruppe enthalten. Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom Hämoglobin und gibt ihn am Ort der physiologischen Verbrennungsprozesse in den Muskelzellen wieder ab. (de) Mioglobina ornodunen giharretan dagoen heteroproteina da, hemoglobinarekin antza handia duena, egitura kimikoa eta eginkizunari dagokionez. Hemoglobinaren antzera, oxigenoa garraiatzen du, batez ere giharretan (gogoratu hemoglobinak odolean garraiatzen duela). Mioglobina, heteroproteina guztien antzera, talde proteikoz (proteinaz) eta talde prostetikoz (molekula ez-proteikoz) osaturik dago. Mioglobinaren talde prostetikoa eraztun tetrapirrolikoa da, erdian burdin atomoa duena. Talde prostetikoari hemo taldea deritzo. Oxigenoa hemo taldearen burdin atomoari lotzen zaio, itzulgarria den prozesu batean. Hemoglobinaren aldean,baina, mioglobinak oxigenoaren molekula bakarra garraiatzen du bere molekulan (hemoglobinak lau molekula oxigeno garraiatzen duen bitartean). Mioglobinak egitura globularra du, eta 153 aminoazido dituen kate peptidiko bakarrez osatuta dago. Bere pisu molekularra 16.700 Daltonekoa da, hemoglobinaren aldean proteina txikia izanik. Hemoproteina honek garrantzi historikoa du, bera izan baitzen bere egitura tridimentsionala erakutsi zuen lehenengo proteina. Izan ere, 1958an John Kendrew-ek eta bere lankideek kaxalotearen mioglobina estreinakoz aztertu zuten X izpien kristalografiaren bidez, bere egitura tertziarioaren eredua argituz. Mioglobina ugaria da lan handia egiten duten giharretan: eskeleto-giharretan eta bihotz-giharretan, esaterako. Kalte muskularra agertzen denean odolera askatzen da kopuru handitan. Proteina honek gorri kolorea ematen die gihar eta haragiari. Oxigenoa atxikita duenean haragia gorri kolorekoa da, eta mioglobinaren burdin atomoa era ferrosoan (+2) dago. Era ferrikoan (+3) mioglobinak oxigeno atomoa galtzen du eta kolore ilunagoa ematen dio haragiari. (eu) La mioglobina es una heteroproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular. Las mayores concentraciones de mioglobina se encuentran en el músculo esquelético y en el músculo cardíaco, donde se requieren grandes cantidades de O2 para satisfacer la demanda energética de las contracciones. La mioglobina fue la primera proteína cuya estructura tridimensional se determinó experimentalmente. En 1958, John Kendrew y sus colegas determinaron la estructura de la mioglobina empleando cristalografía de rayos X de alta resolución. Por este descubrimiento, John Kendrew obtuvo en 1962 el Premio Nobel de Química, compartido con Max Perutz Es una proteína extremadamente compacta y globular, en la que la mayoría de los aminoácidos hidrófobos se encuentran en el interior y muchos de los residuos polares están expuestos en la superficie. Alrededor del 78% de la estructura secundaria tiene una conformación de hélice alfa; de hecho, existen ocho segmentos de hélice alfa en la mioglobina, designados con las letras A a H. Dentro de una cavidad hidrófoba de la proteína se encuentra el grupo prostético hemo. Esta unidad no polipeptídica se encuentra unida de manera no covalente a la mioglobina y es esencial para la actividad biológica de unión de O2 de la proteína. La mioglobina y el citocromo B562 forman parte de las proteínas hémicas, que intervienen en el transporte y fijación de oxígeno, el transporte de electrones y la fotosíntesis. Estas proteínas poseen como grupo prostético un tetrapirrol cíclico o grupo hem, o hemo, formado por cuatro anillos de pirrol planares enlazados por puentes de alfa metileno. En el centro de este anillo existe un hierro ferroso (Fe+2). En el caso del citocromo la oxidación y reducción del átomo de hierro son esenciales para la actividad biológica. Por el contrario, la actividad biológica de mioglobina y hemoglobina se pierde si se oxida el Fe+2. En la mioglobina no oxigenada, el hierro del hemo se encuentra aproximadamente a 0,03 nm fuera del plano del grupo en dirección al residuo de histidina HisF8. La oxigenación de la mioglobina produce el movimiento del átomo de hierro, ya que el oxígeno ocupa la sexta posición de coordinación del hierro y desplaza el residuo HisF8 0,01nm fuera del plano del hemo. Este movimiento de HisF8 produce el cambio conformacional de algunas regiones de la proteína, lo que favorece la liberación de oxígeno en las células deficientes de oxígeno, donde este se requiere para la generación de energía metabólica dependiente de ATP. (es) La myoglobine, couramment symbolisée par Mb, est une métalloprotéine contenant du fer présente dans les muscles des vertébrés, et particulièrement des mammifères. Elle est apparentée structurellement à l'hémoglobine, mais a pour fonction de stocker l'oxygène O2 plutôt que de le transporter. Comme l'hémoglobine, elle utilise l'hème comme groupe prosthétique, et est donc une hémoprotéine ; contrairement à l'hémoglobine, en revanche, la myoglobine est une protéine monomérique, c'est-à-dire qu'elle n'est formée que d'une seule sous-unité globine. Elle ne possède donc qu'un seul site de liaison au dioxygène par molécule, et ne présente pas d'effet coopératif par allostérie. La myoglobine est le principal pigment de liaison à l'oxygène dans le muscle. Une concentration plus élevée en myoglobine dans les myocytes permet aux vertébrés de retenir leur respiration plus longtemps : les muscles des mammifères marins comme les baleines et les pinnipèdes sont ainsi particulièrement riches en myoglobine, ceux des cétacés pouvant ainsi contenir jusqu'à près de 6 g de myoglobine pour 100 g de muscle, c'est-à-dire dix fois plus que chez l'homme. D'une manière générale, la myoglobine est présente dans le myocarde et les muscles striés squelettiques, mais la plupart des sources considèrent que les muscles lisses en sont dépourvus. Chez l'homme, sa présence dans le sang est anormale et résulte d'une lésion musculaire accompagnée de destruction des myocytes, ou rhabdomyolyse ; elle peut d'ailleurs être significative dans certains cas pour aider au diagnostic. La myoglobine présente une affinité pour l'oxygène très supérieure à celle de l'hémoglobine : mesurée par la p50, c'est-à-dire la pression partielle d'oxygène à laquelle la moitié des sites de liaison à l'oxygène sont occupés, celle de la myoglobine vaut typiquement 130 Pa, contre environ 3,5 kPa pour l'hémoglobine. La myoglobine peut ainsi emmagasiner l'oxygène apporté par l'hémoglobine de la circulation sanguine. De même que l'hémoglobine peut prendre les formes oxyhémoglobine HbO2, carboxyhémoglobine HbCO et méthémoglobine mét-Hb, la myoglobine peut prendre les formes oxymyoglobine MbO2, carboxymyoglobine MbCO et métmyoglobine mét-Mb. La myoglobine est apparentée aux cytoglobines, qui sont des globines ubiquitaires dans le cytoplasme des cellules, où elles assurent le stockage de l'oxygène. La myoglobine est la première protéine dont la structure tridimensionnelle a été élucidée par cristallographie aux rayons X ; ce résultat a été publié en 1958 par John Kendrew et al., qui partagea en 1962 le prix Nobel de chimie avec Max Perutz. Chez l'homme, la myoglobine est une protéine de 154 résidus d'acides aminés et 17,2 kDa, codée par le gène MB, situé sur le chromosome 22. Bien que la myoglobine soit l'une des protéines les plus étudiée en biologie, sa fonction physiologique n'est toujours pas pleinement comprise : ainsi, la myoglobine n'est pas indispensable à la vie des mammifères, comme l'illustrent les souris dépourvues de myoglobine, qui sont viables bien qu'elles présentent une réduction de 30 % du volume de sang pompé par le cœur à chaque contraction ; elles compensent cette déficience par les réactions naturelles observées en cas d'hypoxie, notamment la vasodilatation. (fr) Myoglobin (symbol Mb or MB) is an iron- and oxygen-binding protein found in the cardiac and skeletal muscle tissue of vertebrates in general and in almost all mammals. Myoglobin is distantly related to hemoglobin. Compared to hemoglobin, myoglobin has a higher affinity for oxygen and does not have cooperative binding with oxygen like hemoglobin does. In humans, myoglobin is only found in the bloodstream after muscle injury. High concentrations of myoglobin in muscle cells allow organisms to hold their breath for a longer period of time. Diving mammals such as whales and seals have muscles with particularly high abundance of myoglobin. Myoglobin is found in Type I muscle, Type II A, and Type II B; although many texts consider myoglobin not to be found in smooth muscle, this has proved erroneous: there is also myoglobin in smooth muscle cells. Myoglobin was the first protein to have its three-dimensional structure revealed by X-ray crystallography. This achievement was reported in 1958 by John Kendrew and associates. For this discovery, Kendrew shared the 1962 Nobel Prize in chemistry with Max Perutz. Despite being one of the most studied proteins in biology, its physiological function is not yet conclusively established: mice genetically engineered to lack myoglobin can be viable and fertile, but show many cellular and physiological adaptations to overcome the loss. Through observing these changes in myoglobin-depleted mice, it is hypothesised that myoglobin function relates to increased oxygen transport to muscle, and to oxygen storage; as well, it serves as a scavenger of reactive oxygen species. In humans, myoglobin is encoded by the MB gene. Myoglobin can take the forms oxymyoglobin (MbO2), carboxymyoglobin (MbCO), and metmyoglobin (met-Mb), analogously to hemoglobin taking the forms oxyhemoglobin (HbO2), carboxyhemoglobin (HbCO), and methemoglobin (met-Hb). (en) Mioglobin adalah protein dengan bentuk struktur bulat yang menyimpan oksigen dan terbentuk dari rantai polipeptida. (in) Myoglobine (Mb) is een zuurstofbindend eiwit dat in grote hoeveelheden voorkomt in de spieren van gewervelde dieren. Het is een relatief klein eiwit (molecuulgewicht 17.053 Dalton) en verwant aan de vier subeenheden van hemoglobine. Het eiwit bestaat uit één keten van 153 aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit acht alfa-helices. Het actieve centrum van myoglobine is de zogenaamde heemgroep, een ijzerhoudend protoporfyrine. Het ijzerion van de heemgroep is middels een histidine, het zogenaamde proximale histidine, aan een proteïnematrix gebonden. Vier verdere liganden van het ijzerion binden aan de stikstofatomen van de pyrrool-groepen. Op de overblijvende zesde bindingsplaats van het ijzeratoom zit een zuurstofmolecule. In fysiologisch actieve toestand bestaat het ijzer uit het tweewaardige ijzer. In tegenstelling tot hemoglobine bindt myoglobine de zuurstof niet , maar onafhankelijk van de zuurstofconcentratie in de omgeving. Myoglobine komt alleen voor in de hartspier- en skeletspiercellen van gewervelden. Het komt in hoge concentraties in de cellen voor (tot ongeveer 100 µmol/l) en zorgt voor de rode kleur van de spieren. Karakteristiek voor het absorptiespectrum van het eiwit, de zogenaamde , zijn de golflengtes 418 nanometer van de met zuurstof geligandeerde vorm en van 434 nm voor de niet geligandeerde vorm. De soretband is een zeer sterke absorptieband in het blauwe gebied van het optisch absorptiespectrum van een heemeiwit. Aan myoglobine nauw verwant is , dat in bijna alle cellen van de gewervelde dieren voorkomt en waarschijnlijk ook voor zuurstofbinding dient. (nl) 미오글로빈(영어: myoglobin)은 포유류 대부분의 근조직에서 발견되는 철결합·산소결합 단백질이다. 근조직에 산소를 운반하는 주요한 이며, 근육이 붉은 색을 띠게 한다. (ko) ミオグロビン（英語: myoglobin）（略: Mb）は、筋肉中にあって酸素分子を代謝に必要な時まで貯蔵する色素タンパク質である。クジラ、アザラシ、イルカなど水中に潜る哺乳類は大量の酸素を貯蔵しなければならないため、これらの筋肉には特に豊富に含まれている。一般に動物の筋肉が赤いのはこのタンパク質に由来する。 (ja) La mioglobina è una proteina globulare la cui funzione specifica è quella di legare reversibilmente l'ossigeno. Fu studiata dal biochimico vincitore del Premio Nobel John Kendrew analizzando i tessuti di capodoglio. (it) Mioglobina (oznaczana również: Mb) – złożone biorące udział w magazynowaniu tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Jest pojedynczym łańcuchem białkowym, o masie cząsteczkowej 17053 Da, zbudowanym ze 153 reszt aminokwasowych. Jej budowa drugorzędowa i trzeciorzędowa jest bardzo podobna do budowy podjednostki β w hemoglobinie. W 1958 roku John Kendrew i współpracownicy wyznaczyli dokładną strukturę mioglobiny stosując rentgenografię strukturalną. Była to pierwsza poznana struktura białka. Za odkrycie Kendrew otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 1962, dzieląc ją z Maxem Perutzem. (pl) Myoglobin är den viktigaste syrebindande molekylen i muskelvävnad. Det minskar syrekoncentrationens variation i cellen, vilket gör att den fungerar bättre. Mycket av den röda färgen hos kött kommer från myoglobin. Myoglobin är ett protein som består av en enda polypeptidkedja bestående av 153 aminosyror. I mitten har det en hemgrupp, som kan binda en syremolekyl. Hemgruppen binds till aminosyrakedjan efter att denna bildats. Till skillnad från det besläktade proteinet hemoglobin, som finns i de röda blodkropparna i blodkärlen, påverkas inte myoglobinets förmåga att binda syre lika mycket av hur mycket syre som finns i dess omgivning. Myoglobin har lägre syrebindande kapacitet än hemoglobin, men binder syrgasmolekylen med högre affinitet än hemoglobin, vilket är en fördelaktig egenskap när syre ska hämtas från blodet. Myoglobin var det första protein som fick sin atomära struktur bestämd med röntgenkristallografi. Det var John Kendrew och medarbetare som 1957 lyckades med det och för denna upptäckt fick John Kendrew motta 1962 års Nobelpris i kemi, delat med Max Perutz. (sv) Миоглоби́н — кислородосвязывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Функция миоглобина заключается в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода. Миоглобин скелетных мышц и миоглобин миокарда (сердечной мышцы) слегка различны по аминокислотной последовательности. В практической медицине этот факт используется для определения диагноза инфаркта миокарда по появлению специфического «сердечного» изотипа миоглобина (равно как и «сердечных» изотипов некоторых мышечных ферментов) в крови. В нормальных условиях, в отсутствие повреждения или воспаления мышечной ткани, миоглобин в кровь не попадает. Подобно гемоглобину, миоглобин высокотоксичен при его нахождении в свободном состоянии в плазме крови: крупные молекулы миоглобина могут закупоривать канальцы почек и приводить к их некрозу; конкурируя с гемоглобином эритроцитов за связывание с кислородом в лёгких и не выполняя функцию передачи кислорода тканям, свободный миоглобин ухудшает кислородное снабжение тканей и приводит к развитию тканевой гипоксии. Самоотравление организма свободным миоглобином и как следствие острая почечная недостаточность и тканевая гипоксия — одна из главных причин смерти при синдроме длительного сдавления (краш-синдром), встречающемся при тяжёлых травмах со сдавлением или размозжением значительных количеств мышечной ткани. Миоглобин кашалота — первый белок, у которого была исследована третичная структура. (ru) A mioglobina (Mb) é uma proteína globular presente nos vertebrados. Nos humanos, é formada por uma cadeia de 154 aminoácidos. Com um peso molecular de 16.700 daltons, é uma das proteínas mais simples que transporta oxigênio molecular (O2), sendo o principal transportador intracelular de oxigênio nos tecidos musculares, além de estocar oxigênio nos músculos. Entretanto, não realiza o transporte de oxigênio da mesma forma que a hemoglobina - à qual se assemelha estruturalmente. Isto porque, à diferença da hemoglobina, a mioglobina não tem com o oxigênio, por ser monomérica, isto é, formada de uma só subunidade. Contém no seu núcleo porfírico um átomo de ferro. No seu core hidrofóbico, constituído basicamente de aminoácidos apolares, com exceção de duas histidinas, situa-se o grupo prostético hemo. Sua função depende de sua capacidade de ligar-se ao oxigênio e também de liberá-lo quando e onde for necessário. Possui apenas um grupo hemo - planar e "enterrado" em um bolso hidrofóbico. A principal função da mioglobina é a transportação de oxigênio nos músculos dos mamíferos. É particularmente abundante nos músculos de mamíferos que mergulham como focas e baleias, pois é capaz de reter O2 por longos períodos, enquanto o animal está submerso. Os músculos desses animais possuem uma cor amarronzada devido à grande concentração de mioglobina. A cor vermelha e a abundância da mioglobina em certos músculos ou em certas espécies explicam a diferença da aparência entre carnes brancas e carnes vermelhas. A mioglobina também está envolvida na degradação do óxido nítrico(NO), molécula muito reativa e oxidante produzido por ocasião do processo de respiração oxidativa. Seu teor no sangue aumenta sempre que há destruição muscular. Após uma lesão isquêmica da fibra muscular, a mioglobina é liberada precocemente na circulação, razão pela qual sua dosagem ajuda o médico no diagnóstico de infarto do miocárdio. (pt) Міоглобін (англ. Myoglobin) – білок, який кодується геном MB, розташованим у людей на довгому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 154 амінокислот, а молекулярна маса — 17 184. Послідовність амінокислот Цей білок за функціями належить до , хромопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. (uk) 肌红蛋白（英語：Myoglobin; Mb; MB），又稱肌紅素，是由153个胺基酸环绕中央的血基質组成的蛋白质。分子量为16,700道尔顿。其对氧气的亲合力大于血红蛋白，所以在肌肉组织中有儲存氧气的功能。因為只需要一點氧分壓便可以使其對氧氣的結合力達到飽和，所以比血红蛋白更適合儲存氧氣。血基質對一氧化碳的親和力比氧氣大20,000倍，但是因為肌紅蛋白三級結構上His64（His E7）胺基酸不但可以與氧氣產生氫鍵還可以使一氧化碳偏離原來的結合時的自然狀態，在這一來一往的情形下，使得肌紅蛋白對一氧化碳的親和力只比氧氣高出200倍。由於不具有四級構造，所以不像血紅素一樣，產生協同效應。 若严重过度运动，有可能使肌细胞溶解并导致肌红蛋白进入血液，在肾脏堵住肾小管，引起肾损伤，称为横纹肌溶解症。肌细胞溶解还会释放出大量的钾，引起高钾血症。 (zh) |
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| rdfs:comment | Myoglobin je monomerický protein obsahující jeden globin a navázanou hemovou skupinu. Vyskytuje se v některých svalech, kde plní v podstatě funkci hemoglobinu, totiž přenáší kyslík. Skládá se z 153 aminokyselin. Myoglobin v lidském těle vzniká v srdeční svalovině a v některých velmi výkonných kosterních svalech. Na druhou stranu bylo zjištěno, že myši s vyřazenými geny pro myoglobin nemají problémy s přežitím a mají stejnou fyzickou kondici, jako jejich protějšky s funkčním myoglobinem. (cs) Η μυοσφαιρίνη (αγγλ. Myoglobin) είναι μια σχετικά μικρού μοριακού μήκους πρωτεΐνη που αποτελείται από μια πολυπεπτιδική αλυσίδα 153 αμινοξέων. Στο μόριο της περιέχει σίδηρο (Fe) και την προσθετική ομάδα της αίμης παρόμοια με αυτή της αιμοσφαιρίνης. Αποστολή της είναι να συνδέεται με το οξυγόνο το οποίο μεταφέρει στους σκελετικούς μύες και τις λείες μυϊκές ίνες, διαμέσου των μυϊκών κυττάρων. (el) Mioglobino estas tiu proteino en la muskoloj, kiu similas al hemoglobino kaj helpas deponadon, ligon de la oksigeniĝon. Ĝia ligiĝkapablo al oksigeno estas pli forta ol tiu de hemoglobino, pro tio ĝi ligas pli efike oksigenon eĉ je pli malgranda oksigen-konentreco. La molekulon konstruas 1 proteina globinparto kaj 1 hema prosteta grupo (tiu proporcio ĉe hemoglobino estas 4:4). La polipetida ĉeno enhavas 153 aminoacidan parton, molekula pezo estas 17000. * (eo) Myoglobin ist ein Muskelprotein (von griech. μῦς, mŷs ‚Muskel‘ und lat. globus ‚Kugel‘) aus der Gruppe der Globine, kugelförmigen Proteinen, die eine sauerstoffbindende Hämgruppe enthalten. Myoglobin kann Sauerstoff aufnehmen und wieder abgeben und ist verantwortlich für den intramuskulären Sauerstofftransport. Es übernimmt den Sauerstoff aus dem Blut vom Hämoglobin und gibt ihn am Ort der physiologischen Verbrennungsprozesse in den Muskelzellen wieder ab. (de) Mioglobin adalah protein dengan bentuk struktur bulat yang menyimpan oksigen dan terbentuk dari rantai polipeptida. (in) 미오글로빈(영어: myoglobin)은 포유류 대부분의 근조직에서 발견되는 철결합·산소결합 단백질이다. 근조직에 산소를 운반하는 주요한 이며, 근육이 붉은 색을 띠게 한다. (ko) ミオグロビン（英語: myoglobin）（略: Mb）は、筋肉中にあって酸素分子を代謝に必要な時まで貯蔵する色素タンパク質である。クジラ、アザラシ、イルカなど水中に潜る哺乳類は大量の酸素を貯蔵しなければならないため、これらの筋肉には特に豊富に含まれている。一般に動物の筋肉が赤いのはこのタンパク質に由来する。 (ja) La mioglobina è una proteina globulare la cui funzione specifica è quella di legare reversibilmente l'ossigeno. Fu studiata dal biochimico vincitore del Premio Nobel John Kendrew analizzando i tessuti di capodoglio. (it) Mioglobina (oznaczana również: Mb) – złożone biorące udział w magazynowaniu tlenu w mięśniach czerwonych (poprzecznie prążkowanych). Jest pojedynczym łańcuchem białkowym, o masie cząsteczkowej 17053 Da, zbudowanym ze 153 reszt aminokwasowych. Jej budowa drugorzędowa i trzeciorzędowa jest bardzo podobna do budowy podjednostki β w hemoglobinie. W 1958 roku John Kendrew i współpracownicy wyznaczyli dokładną strukturę mioglobiny stosując rentgenografię strukturalną. Była to pierwsza poznana struktura białka. Za odkrycie Kendrew otrzymał Nagrodę Nobla w dziedzinie chemii w roku 1962, dzieląc ją z Maxem Perutzem. (pl) Міоглобін (англ. Myoglobin) – білок, який кодується геном MB, розташованим у людей на довгому плечі 22-ї хромосоми. Довжина поліпептидного ланцюга білка становить 154 амінокислот, а молекулярна маса — 17 184. Послідовність амінокислот Цей білок за функціями належить до , хромопротеїнів. Задіяний у таких біологічних процесах, як транспорт, транспорт кисню. Білок має сайт для зв'язування з іонами металів, іоном заліза, гемом. (uk) 肌红蛋白（英語：Myoglobin; Mb; MB），又稱肌紅素，是由153个胺基酸环绕中央的血基質组成的蛋白质。分子量为16,700道尔顿。其对氧气的亲合力大于血红蛋白，所以在肌肉组织中有儲存氧气的功能。因為只需要一點氧分壓便可以使其對氧氣的結合力達到飽和，所以比血红蛋白更適合儲存氧氣。血基質對一氧化碳的親和力比氧氣大20,000倍，但是因為肌紅蛋白三級結構上His64（His E7）胺基酸不但可以與氧氣產生氫鍵還可以使一氧化碳偏離原來的結合時的自然狀態，在這一來一往的情形下，使得肌紅蛋白對一氧化碳的親和力只比氧氣高出200倍。由於不具有四級構造，所以不像血紅素一樣，產生協同效應。 若严重过度运动，有可能使肌细胞溶解并导致肌红蛋白进入血液，在肾脏堵住肾小管，引起肾损伤，称为横纹肌溶解症。肌细胞溶解还会释放出大量的钾，引起高钾血症。 (zh) الميوغلوبين (رمز Mb أو MB) هو بروتين يربط الحديد والأوكسجين ويوجد في الأنسجة العضلية للفقاريات بصورةٍ عامّة، وجميع الثديات بصورةٍ خاصّة . ؛ وهو ذو صلة بالهيموغلوبين ( بروتين ربط الحديد والأوكسجين في الدم، وتحديدًا في خلايا الدم الحمراء). في البشر، يتم العثور على الميوغلوبين فقط في مجرى الدم بعد إصابة في العضلات. وجود الميوغلوبين في الدم غير طبيعي ويكون مقياس في تشخيص بعض الأمور الطبيّة . (ar) La mioglobina és una proteïna codificada en l'humà pel gen MB. Presenta una estructura globular d'una sola cadena peptídica de 153 aminoàcids i amb un hemo (porfirina que conté ferro) que actua de grup prostètic situat el centre, al voltant del qual es doblega l'apoproteïna. Té vuit hèlixs alfa (de la A a la H) i un nucli hidròfob. Té un pes molecular de 16,700 daltons i és el principal pigment transportador d'oxigen al teixit muscular G. (ca) La mioglobina es una heteroproteína muscular, estructuralmente y funcionalmente muy parecida a la hemoglobina. Es una proteína relativamente pequeña constituida por una cadena polipeptídica de 153 residuos aminoácidos y por un grupo hemo que contiene un átomo de hierro. La función de la mioglobina es almacenar oxígeno. Menos comúnmente se la ha denominado también miohemoglobina o hemoglobina muscular. (es) Mioglobina ornodunen giharretan dagoen heteroproteina da, hemoglobinarekin antza handia duena, egitura kimikoa eta eginkizunari dagokionez. Hemoglobinaren antzera, oxigenoa garraiatzen du, batez ere giharretan (gogoratu hemoglobinak odolean garraiatzen duela). Mioglobina, heteroproteina guztien antzera, talde proteikoz (proteinaz) eta talde prostetikoz (molekula ez-proteikoz) osaturik dago. Mioglobinaren talde prostetikoa eraztun tetrapirrolikoa da, erdian burdin atomoa duena. Talde prostetikoari hemo taldea deritzo. (eu) La myoglobine, couramment symbolisée par Mb, est une métalloprotéine contenant du fer présente dans les muscles des vertébrés, et particulièrement des mammifères. Elle est apparentée structurellement à l'hémoglobine, mais a pour fonction de stocker l'oxygène O2 plutôt que de le transporter. Comme l'hémoglobine, elle utilise l'hème comme groupe prosthétique, et est donc une hémoprotéine ; contrairement à l'hémoglobine, en revanche, la myoglobine est une protéine monomérique, c'est-à-dire qu'elle n'est formée que d'une seule sous-unité globine. Elle ne possède donc qu'un seul site de liaison au dioxygène par molécule, et ne présente pas d'effet coopératif par allostérie. (fr) Myoglobin (symbol Mb or MB) is an iron- and oxygen-binding protein found in the cardiac and skeletal muscle tissue of vertebrates in general and in almost all mammals. Myoglobin is distantly related to hemoglobin. Compared to hemoglobin, myoglobin has a higher affinity for oxygen and does not have cooperative binding with oxygen like hemoglobin does. In humans, myoglobin is only found in the bloodstream after muscle injury. In humans, myoglobin is encoded by the MB gene. (en) Myoglobine (Mb) is een zuurstofbindend eiwit dat in grote hoeveelheden voorkomt in de spieren van gewervelde dieren. Het is een relatief klein eiwit (molecuulgewicht 17.053 Dalton) en verwant aan de vier subeenheden van hemoglobine. Het eiwit bestaat uit één keten van 153 aminozuren. De secundaire structuur bestaat uit acht alfa-helices. Het actieve centrum van myoglobine is de zogenaamde heemgroep, een ijzerhoudend protoporfyrine. Het ijzerion van de heemgroep is middels een histidine, het zogenaamde proximale histidine, aan een proteïnematrix gebonden. Vier verdere liganden van het ijzerion binden aan de stikstofatomen van de pyrrool-groepen. Op de overblijvende zesde bindingsplaats van het ijzeratoom zit een zuurstofmolecule. In fysiologisch actieve toestand bestaat het ijzer uit het tw (nl) Myoglobin är den viktigaste syrebindande molekylen i muskelvävnad. Det minskar syrekoncentrationens variation i cellen, vilket gör att den fungerar bättre. Mycket av den röda färgen hos kött kommer från myoglobin. Myoglobin har lägre syrebindande kapacitet än hemoglobin, men binder syrgasmolekylen med högre affinitet än hemoglobin, vilket är en fördelaktig egenskap när syre ska hämtas från blodet. (sv) A mioglobina (Mb) é uma proteína globular presente nos vertebrados. Nos humanos, é formada por uma cadeia de 154 aminoácidos. Com um peso molecular de 16.700 daltons, é uma das proteínas mais simples que transporta oxigênio molecular (O2), sendo o principal transportador intracelular de oxigênio nos tecidos musculares, além de estocar oxigênio nos músculos. Entretanto, não realiza o transporte de oxigênio da mesma forma que a hemoglobina - à qual se assemelha estruturalmente. Isto porque, à diferença da hemoglobina, a mioglobina não tem com o oxigênio, por ser monomérica, isto é, formada de uma só subunidade. (pt) Миоглоби́н — кислородосвязывающий белок скелетных мышц и мышцы сердца. Функция миоглобина заключается в создании в мышцах кислородного резерва, который расходуется по мере необходимости, восполняя временную нехватку кислорода. Миоглобин скелетных мышц и миоглобин миокарда (сердечной мышцы) слегка различны по аминокислотной последовательности. В практической медицине этот факт используется для определения диагноза инфаркта миокарда по появлению специфического «сердечного» изотипа миоглобина (равно как и «сердечных» изотипов некоторых мышечных ферментов) в крови. (ru) |
| rdfs:label | ميوغلوبين (ar) Mioglobina (ca) Myoglobin (cs) Myoglobin (de) Μυοσφαιρίνη (el) Mioglobino (eo) Mioglobina (eu) Mioglobina (es) Mioglobin (in) Myoglobine (fr) Mioglobina (it) 미오글로빈 (ko) Myoglobin (en) ミオグロビン (ja) Mioglobina (pl) Myoglobine (nl) Mioglobina (pt) Myoglobin (sv) Миоглобин (ru) Міоглобін (uk) 肌红蛋白 (zh) |
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