Hofmeister series (original) (raw)
Die Hofmeister-Reihe (auch Hofmeister-Serie oder Lyotrope Serie) beschreibt die unterschiedlichen Fällungswirkungen von Salzen. Der Chemiker Franz Hofmeister untersuchte 1888 die proteinfällende Wirkung von Salzen und damit der in Wasser gelösten Ionen. Er fand dabei empirisch Ionen-Sequenzen, die die Stärke des Einflusses auf die in Wasser gelösten Biomoleküle charakterisiert.
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| dbo:abstract | Die Hofmeister-Reihe (auch Hofmeister-Serie oder Lyotrope Serie) beschreibt die unterschiedlichen Fällungswirkungen von Salzen. Der Chemiker Franz Hofmeister untersuchte 1888 die proteinfällende Wirkung von Salzen und damit der in Wasser gelösten Ionen. Er fand dabei empirisch Ionen-Sequenzen, die die Stärke des Einflusses auf die in Wasser gelösten Biomoleküle charakterisiert. (de) The Hofmeister series or lyotropic series is a classification of ions in order of their lyotrophic properties, which is the ability to salt out or salt in proteins. The effects of these changes were first worked out by Franz Hofmeister, who studied the effects of cations and anions on the solubility of proteins. Hofmeister discovered a series of salts that have consistent effects on the solubility of proteins and (it was discovered later) on the stability of their secondary and tertiary structure. Anions appear to have a larger effect than cations, and are usually ordered (This is a partial listing; many more salts have been studied.)The order of cations is usually given as The mechanism of the Hofmeister series is not entirely clear, but does not seem to result from changes in general water structure, instead more specific interactions between ions and proteins and ions and the water molecules directly contacting the proteins may be more important. Recent simulation studies have shown that the variation in solvation energy between the ions and the surrounding water molecules underlies the mechanism of the Hofmeister series. More recently, a quantum chemical investigation suggests an electrostatic origin to the Hofmeister series. This work provides site-centred radial charge densities of the ions' interacting atoms (to approximate the electrostatic potential energy of interaction), and these appear to quantitatively correlate with many reported Hofmeister series for electrolyte properties, reaction rates and macromolecular stability (such as polymer solubility, and virus and enzyme activities). Early members of the series increase solvent surface tension and decrease the solubility of nonpolar molecules ("salting out"); in effect, they strengthen the hydrophobic interaction. By contrast, later salts in the series increase the solubility of nonpolar molecules ("salting in") and decrease the order in water; in effect, they weaken the hydrophobic effect. The salting out effect is commonly exploited in protein purification through the use of ammonium sulfate precipitation. However, these salts also interact directly with proteins (which are charged and have strong dipole moments) and may even bind specifically (e.g., phosphate and sulfate binding to ribonuclease A). Ions that have a strong 'salting in' effect such as I− and SCN− are strong denaturants, because they salt in the peptide group, and thus interact much more strongly with the unfolded form of a protein than with its native form. Consequently, they shift the chemical equilibrium of the unfolding reaction towards unfolded protein. The denaturing of proteins by an aqueous solution containing many types of ions is more complicated as all the ions can act, according to their Hofmeister activity, i.e., a fractional number specifying the position of the ion in the series (given previously) in terms of its relative efficiency in denaturing a reference protein. The concept of Hofmeister ionicity Ih has been invoked by Dharma-wardana et al. where it is proposed to define Ih as a sum over all ionic species, of the product of the ionic concentration (mole fraction) and a fractional number specifying the "Hofmeister strength" of the ion in denaturing a given reference protein. The concept of (as a measure of the Hofmeister strength) used here has to be distinguished from ionic strength as used in electrochemistry, and also from its use in the theory of solid semiconductors (en) La Serie de Hofmeister o Serie Liotrópica es una clasificación de los iones en orden de su capacidad para generar precipitación salina en las proteínas. Los efectos de estos cambios fueron trabajados por primera vez por Franz Hofmeister, quien estudió los efectos de los cationes y aniones en la solubilidad de las proteínas Hofmeister descubrió una serie de sales que tienen efectos consistentes en la solubilidad de las proteínas y (se descubrió más tarde) en la estabilidad de su estructura secundaria y terciaria. Los aniones parecen tener un efecto mayor que los cationes, y normalmente se ordenan (Esto es un listado parcial ; muchos más las sales han sido estudiadas.)El orden de los cationes podría ser: El mecanismo de la serie de Hofmeister no está del todo claro, pero no parece ser el resultado de los cambios en la estructura general del agua, sino que pueden ser más importantes las interacciones más específicas entre los iones y las proteínas y los iones y las moléculas de agua que están en contacto directo con las proteínas. Estudios recientes de simulación han demostrado que la variación de la energía de disolución entre los iones y las moléculas de agua circundantes subyace al mecanismo de la serie de Hofmeister. Los primeros miembros de la serie aumentan la tensión superficial del disolvente y disminuyen la solubilidad de las moléculas no polares ("salting out"); así, refuerzan la interacción hidrofóbica. En cambio, las sales posteriores de la serie aumentan la solubilidad de las moléculas no polares ("salting in") y disminuyen el orden en el agua; así, debilitan el efecto hidrofóbico. El salting out se aprovecha comúnmente en la purificación de las proteínas mediante el uso de sulfato de amonio. Sin embargo, estas sales también interactúan directamente con las proteínas (que están cargadas y tienen fuertes momentos dipolares) e incluso pueden unirse específicamente (por ejemplo, el fosfato y el sulfato se unen a la ribonucleasa A). Los iones que tienen un fuerte efecto de "salazón" como el I- y el SCN- son desnaturalizantes fuertes, porque salan en el grupo de los péptidos, y por lo tanto interactúan mucho más fuertemente con la forma desplegada de una proteína que con su forma nativa. En consecuencia, cambian el equilibrio químico de la reacción de plegamiento hacia la proteína desdoblada. La desnaturalización de las proteínas mediante una solución acuosa que contiene muchos tipos de iones es más complicada, ya que todos los iones pueden actuar, según su actividad de Hofmeister, (un número fraccionario que especifica la posición del ion en la serie) en términos de su eficiencia relativa en la desnaturalización de una proteína de referencia. El concepto de ionicidad de Hofmeister (Ih) ha sido invocado por Dharma-wardana et. al. donde se propone definir la Ih como una suma, sobre todas las especies iónicas, del producto de la concentración iónica (fracción molar) y un número fraccionario que especifica la "fuerza Hofmeister" del ion en la desnaturalización de una determinada proteína de referencia. El concepto de ionicidad (como medida de la fuerza de Hofmeister) que se utiliza aquí debe distinguirse de la fuerza iónica tal como se utiliza en la electroquímica, y también de su uso en la teoría de los semiconductores sólidos (es) De Hofmeister-reeks of lyotropische reeks is een classificatie van ionen op volgorde van hun vermogen om de structuur van water aan te passen. De effecten van deze veranderingen zijn voor het eerst uitgewerkt door , die de effecten van kationen en anionen op de oplosbaarheid van eiwitten bestudeerde. Hofmeister ontdekte een reeks van zouten die consistente effecten hebben op de oplosbaarheid van eiwitten en (zo werd later ontdekt) op de stabiliteit van hun secundaire en tertiaire structuur. Anionen lijken een groter effect te hebben dan kationen en worden gewoonlijk als volgt gesorteerd: Dit is echter een gedeeltelijke lijst: er zijn veel meer zouten onderzocht. De volgorde van kationen wordt gewoonlijk als volgt gegeven: Het mechanisme van de Hofmeister-reeks is niet volledig duidelijk maar lijkt niet te stammen uit veranderingen in de algemene waterstructuur, maar eerder uit specifieke interacties tussen ionen en eiwitten en ionen en de watermoleculen die direct contact hebben met de eiwitten. Vroege leden van de reeks verhogen de oppervlaktespanning van water en verminderen de oplosbaarheid van apolaire moleculen (uitzouten); ze versterken de . Late zouten in de reeks verhogen de oplosbaarheid van apolaire moleculen (inzouten) en verhogen de orde in water; ze verzwakken het . Het uitzout-effect wordt veelal gebruikt in eiwitzuivering door middel van . Echter, deze zouten hebben ook een directe interactie met eiwitten (welke geladen zijn en sterke dipoolmomenten hebben) en kunnen zelfs specifiek binden (bijvoorbeeld fosfaat en sulfaat die aan binden). Ionen met een sterk "inzouteffect" zoals I− en SCN− zijn sterke denatureerders omdat ze de peptidegroep inzouten en dus een sterkere interactie aangaan met de uitgevouwen vorm van een eiwit dan met de oorspronkelijke vorm. Als consequentie verschuiven ze het chemisch evenwicht van de uitvouwreactie naar het ontvouwen eiwit. (nl) ホフマイスターシリーズ (Hofmeister series) とは、水を構造化させる能力の順にイオンを配列したものである。電解質による水の構造の変化は、タンパク質の溶解度に関する陽イオンおよび陰イオンの影響について研究したドイツの化学者によって初めて解明された。ホフマイスター系列、ホフマイスター順列、ホフマイスター序列、離液順列（りえきじゅんれつ、Lyotropic series）とも呼ばれる。 1888年にホフマイスターは、陰イオンにおいて、塩析に要する最小濃度を比較し、次のような順列を得た。 クエン酸イオン > 酒石酸イオン > 硫酸イオン > 酢酸イオン > Cl- > Br- > NO3- > ClO3- > I- > SCN- 陽イオンは、陰イオンほど大きな差は無いが、だいたい次のようになる。 一価イオン Li+ > Na+ > K+ > Rb+ > Cs+二価イオン Mg2+ > Ca2+ > Sr2+ > Ba2+ ホフマイスターシリーズの仕組みはまだ完全に明らかになっていないが、水そのものの構造というよりは、イオンとタンパク質、イオンと水の相互作用が変化していると考えられている。 効果の大きいイオンは溶液の表面張力を増し、非極性溶質の溶解度を下げる。また水の乱雑さを下げて疎水効果を強めている。 効果の小さい I− や SCN− 、グアニジウムのような カオトロピックイオンや尿素は、むしろ水の乱雑さを増して疎水性相互作用によって折りたたまれた構造を伸ばした状態にする。しかし、こうして変性したタンパク質が凝集するための疎水性相互作用も失われた環境にあるため、タンパク質は沈殿しない。尿素のこの効果は等電点電気泳動に利用されている。または温和な条件でタンパク質を変性させつつ可溶化して、生体から核酸を分離するために利用されている。 (ja) Ліотропний ряд (рос. лиотpопный pяд, [ряд Гофмейстера], англ. lyotropic [Hofmeister] serie) — ряд іонiв, що розташованi в порядку пiдсилення чи послаблення їхнього впливу на властивостi розчинника (в'язкість, поверхневий натяг, розчинність i т. п.), а також на швидкiсть реакцiй у даному розчинниковi та iншi фiзико-хімiчнi процеси. 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