Protein tertiary structure (original) (raw)

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بنية البروتين الثالثية هي تطوي ثلاثي الأبعاد لبروتينٍ، ويحتوي على سلسلة عديد ببتيد وحيدة «فقرية» مع بنية ثانوية واحدة أو أكثر (نطاقات بروتينة). يمكن أن تتآثر سلسلة عديد الببتيد وتترابط بطرق عديدة حيث تحدد هذه التآثرات مع روابط السلاسل الجانبية البنية الثالثية لهذا البروتين. تُعرَّف بنية البروتين الثلاثية بواسطة إحداثياتها الذرية، يمكن أن تشير الإحداثيات إلى نطاق بروتين أو إلى البنية الثالثية ككل.. يمكن لعدد من البنيات الثالثية التطوي إلى بنى رابعية.

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| | dbo:abstract | بنية البروتين الثالثية هي تطوي ثلاثي الأبعاد لبروتينٍ، ويحتوي على سلسلة عديد ببتيد وحيدة «فقرية» مع بنية ثانوية واحدة أو أكثر (نطاقات بروتينة). يمكن أن تتآثر سلسلة عديد الببتيد وتترابط بطرق عديدة حيث تحدد هذه التآثرات مع روابط السلاسل الجانبية البنية الثالثية لهذا البروتين. تُعرَّف بنية البروتين الثلاثية بواسطة إحداثياتها الذرية، يمكن أن تشير الإحداثيات إلى نطاق بروتين أو إلى البنية الثالثية ككل.. يمكن لعدد من البنيات الثالثية التطوي إلى بنى رابعية. (ar) L'estructura terciària de les proteïnes, especialment de les que tenen un pes molecular elevat, està constituïda per diversos dominis o unitats compactes de 50 a 300 aminoàcids connectades a través de l'esquelet polipeptídic. Un domini proteic pot concebre's com la unitat estructural bàsica d'una estructura proteica. El nucli de cada domini està compost fonamentalment per un conjunt de làmines β, hèlix α o d'ambdues coses. Aquestes estructures secundàries regulars estan afavorides degut al fet que permeten la formació d'una gran quantitat d'enllaços d'hidrogen entre els àtoms de l'esquelet de la proteïna, la qual cosa és essencial per a estabilitzar l'interior del domini, on l'aigua no és assequible per a forma enllaços d'hidrogen amb l'oxigen polar del carbonil o amb l'hidrogen de l'amida de l'enllaç peptídic. Existeix un nombre limitat de maneres de combinar hèlix α amb làmines β per a formar una estructura globular, pel que determinades combinacions d'aquests elements, denominades motius, es presenten repetidament en el nucli de moltes proteïnes no relacionades entre si. Diverses combinacions de motius formen el domini proteic, en el qual la cadena polipeptídica tendeix a corbar-se dalt i baix al llarg de tota l'estructura, de vegades formant una làmina β o una α-hèlix. Les característiques d'una proteïna i, del que és més important, les funcions biològiques que du a terme depenen de la seva estructura terciària. (ca) Unter Tertiärstruktur versteht man in der Biochemie den übergeordneten räumlichen Aufbau von Proteinen, Nukleinsäuren oder anderen Makromolekülen, die aus einer Einzelnen oder mehreren Ketten bestehen. Sie ist aus mehreren Elementen der Sekundärstruktur zusammengesetzt und ist, genau wie die Sekundärstruktur, bereits in der Primärstruktur codiert. Der Tertiärstruktur übergeordnet ist die Quartärstruktur. Die hierarchische Einteilung in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 durch Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen. (de) Η τριτοταγής δομή πρωτεΐνης είναι το τρισδιάστατο σχήμα μιας πρωτεΐνης. Η τριτοταγής δομή θα έχει μία πολυπεπτιδική αλυσίδα "σκελετού" με μία ή περισσότερες δευτεροταγείς δομές πρωτεΐνης, τις πρωτεϊνικές περιοχές. Οι πλευρικές αλυσίδες του αμινοξέος μπορεί να αλληλεπιδράσουν και να συνδεθούν με διάφορους τρόπους. Οι αλληλεπιδράσεις και οι δεσμοί των πλευρικών αλυσίδων μέσα σε μια συγκεκριμένη πρωτεΐνη καθορίζουν την τριτοταγή δομή της. Η τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης ορίζεται από τις ατομικές συντεταγμένες της. Αυτές οι συντεταγμένες μπορεί να αναφέρονται είτε σε μια πρωτεϊνική περιοχή είτε σε ολόκληρη την τριτοταγή δομή. Κάποιες τριτοταγείς περιοχές μπορεί να διπλώνονται σε τεταρτοταγή δομή. (el) Ekzistas kvar tipoj de R-grupaj interagoj kiuj partoprenas en la terciarastrukturo: disulfidaj ligoj, sal-ligoj, hidrogen-ligoj, kaj hidrofobajaltiroj. La disulfida ligo estas kovalenta ligo inter la sulfuratomojde du cisteinaj restaĵoj. La kovalenta naturo de la disulfida ligomalhelpas al ĝi rompiĝi per ŝanĝiĝoj de pH, solvenzo, aŭ koncentrecojde saloj. Tamen, redukto povas rompi ĝin. La sal-ligo estas la rezulto de elektrostatika altiro inter la joniĝintajkarboksilo de asparta aŭ glutama acido, kaj la grupo -NH3+ de arginino,lizino, aŭ histidino. La procenta kiomo de tiuj ĉi grupoj dependas de lapH; la sal-ligo estas, tial, tre sentema al pH-ŝanĝiĝoj. Hidrogenaj ligoj povas estiĝi inter diverseco de flankaj ĉenoj, precipetiuj kiuj posedas la jenajn funkciajn grupojn: O O | | -OH -NH2 -C-OH -C-NH- Eb lasinterago, inter la -OH de serino kaj la oksigeno de asparta acido.Hidrogen-ligoj estas relative malfortaj, kaj facile rompeblaj per ŝanĝiĝoj de pH kaj temperaturo. Hidrofobaj altiroj rezultas kiam du nepolusaj grupoj kuŝas apude. Estantenesolveblaj, ili reciproke forpuŝas la akvan solvenzon, estigante forton,kiu pelas ilin kunen. Tiaj interagoj oftas inter tiaj R-grupoj, kiel lanepolusaj fenilaj ringoj de fenilalanino. La terciaraj strukturoj kiuj rezultas pro interagoj de R-grupoj povas estiimagitaj kiel diversaj aranĝoj de la alfa-helico en specifaj, tridimensiajformoj. Kelkfoje, la alfa-helico estas faldita (aŭ kunpuŝita)en globecan aŭ pilkan formon. Tiaj proteinoj kutime havas notindajnakvosolveblojn ĉar multaj el la nepolusaj R-grupoj (kiuj malhelpasakvosolveblon) enŝoviĝas en la pilko-similan aranĝon. Insulino,hemoglobino, kaj ova albumino estas globecaj proteinoj. La terciara strukturo de aliaj proteinoj implicas ŝnur-similajn faskojn dealfa-helicaj strukturoj. La ĉefa proteino de konektiva histo, kolageno,estas de tia speco. Ĝi estas la proteino kiu donas forton al osto, dentoj,kartilago, tendenoj, kaj haŭto. Strukture, kolageno konsistas el triopa helico - tri proteinaj ĉenoj, ĉiuvolvita ĉirkaŭ komuna akso. Hidrogenligoj kuntenas la ĉenojn. Ankaŭ ekzistas trans-ligiĝo per kovalentaj ligoj inter la ĉenoj. Ĉe la kolageno en viando, la grado de transligiĝo estas funkcio de la aĝo de la besto. Ju pli maljuna la besto, des pli grandala transligiĝo kaj la fortikeco de la viando. La procedo de tanado, kiu ŝanĝas haŭton en ledon, plialtigas la gradon de la transligiĝo. ... ... | | Cys-CH2-SH Cys-CH2-S | | | ppt. → ppt. | disulfido-ligo ĉeno ĉeno | | | | Cys-CH2-SH Cys-CH2-S | | ... ... O O | | _ asp-CH2-C-OH NH2-CH2-lys asp-CH2-C--O +NH3--CH2-lys jona paro (sala ligo) ser-CH2-OH O=C-CH2-asp ser-CH2-OH:::::O=C-CH2-asp hidrogen-ligo | | OH OH (eo) La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular, la cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Entre estos enlaces aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (cisteína) y otras fuerzas hidrófobas. Las dos posibles estructuras terciarias son la estructura globular y la estructura fibrilar. La estructura globular tiene forma de "ovillo", es soluble, y es típica de las hormonas o los enzimas. La estructura fibrosa se caracteriza por dar a la proteína forma de filamento y ser insoluble; ejemplos de proteínas con esta estructura son la alfa o la beta-queratina y el colágeno. La estructura terciaria de una proteína es la distribución tridimensional de todos los átomos que constituyen la proteína. Se puede afirmar que de la estructura terciaria derivan las propiedades biológicas de estas, puesto que la disposición en el espacio de los diferentes grupos funcionales de la proteína, condiciona su capacidad de interacción con otros grupos y ligandos. De esta manera, la estructura primaria (secuencia de aminoácidos) de la proteína determina la estructura terciaria​ La estructura terciaria de una proteína está generalmente conformada por varios tramos con estructuras secundarias distintas.En cuanto a los niveles de la estructura de las proteínas, en la estructura terciaria generalmente los aminoácidos apolares se sitúan hacia el interior de la proteína y los polares hacia el exterior, de manera que puedan interactuar con el agua circundante. En el caso de , los aminoácidos hidrofóbicos quedan expuestos en el interior de la bicapa lipídica.Por tanto, este tipo de estructura es la que les da a las proteínas sus particularidades fisicoquímicas, como la polaridad o apolaridad de la molécula.​ (es) Protein tertiary structure is the three dimensional shape of a protein. The tertiary structure will have a single polypeptide chain "backbone" with one or more protein secondary structures, the protein domains. Amino acid side chains may interact and bond in a number of ways. The interactions and bonds of side chains within a particular protein determine its tertiary structure. The protein tertiary structure is defined by its atomic coordinates. These coordinates may refer either to a protein domain or to the entire tertiary structure. A number of tertiary structures may fold into a quaternary structure. (en) En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. Une phrase célèbre résume bien ce fait : « si vous ne comprenez pas sa fonction, étudiez sa structure »[réf. nécessaire]. La structure tertiaire correspond au degré d'organisation supérieur aux hélices α ou aux feuillets β. Ces protéines possèdent des structures secondaires associées le long de la chaîne polypeptidique. Le repliement et la stabilisation de protéines à structure tertiaire dépend de plusieurs types de liaisons faibles qui stabilisent l'édifice moléculaire. La structure tertiaire fait intervenir des interactions hydrophobes, des liaisons ioniques, des liaisons de Van der Waals et parfois des liaisons covalentes (comme le pont disulfure) dans le cas d'une protéine de voie de sécrétion. Ces ponts disulfures surviennent dans un milieu oxydant tel que l'espace extra cellulaire ou encore la lumière d'un organite. Ils résultent de l'oxydation de deux cystéines en une cystine (pont disulfure = S-S) et peuvent être détruites par des agents réducteurs comme le B-mercaptoéthanol. (fr) 生化学において三次構造（さんじこうぞう、英: tertiary structure）は、タンパク質やその他の高分子が取る三次元構造で、その空間配置は原子座標によって定義される。 (ja) In biochimica la struttura terziaria di una proteina costituita da una singola catena è la sua disposizione nello spazio tridimensionale. (it) 단백질의 3차 구조(Protein Tertiary Structure)는 3차원 형태의 단백질이다. 단백질의 3차 구조는 하나 이상의 단백질의 2차 구조인 단백질 도메인을 갖는 단일 폴리펩타이드 사슬 골격을 갖는다. 아미노산의 곁사슬은 다양한 방법으로 상호 작용하고 결합 할 수 있다. 특정 단백질 내 곁사슬의 상호 작용 및 결합은 단백질의 3차 구조를 결정한다. 여러 개의 단백질 3차 구조는 단백질의 4차 구조로 접힌다. (ko) De tertiaire eiwitstructuur is de volledige driedimensionale vouwing van een eiwit. De tertiaire structuur is afhankelijk van de aminozuursequentie van het polypeptide. De zijketens van de aminozuren waaruit het eiwit bestaat gaan interacties aan met elkaar, en zorgen ervoor dat het eiwit zich als geheel ruimtelijk opvouwt. Door elektrostatische, polaire en hydrofobe interacties treedt stabilisatie op van de ruimtelijke vorm. Nadat de tertiaire structuur is aangenomen, kan een eiwit in de meeste gevallen zijn functie vervullen. Sommige eiwitten vormen met andere eiwitten een groot complex: de quaternaire structuur. Belangrijk bij de totstandkoming van de tertaire structuur is de vorming van zwavelbruggen. Dit zijn covalente verbindingen die optreden tussen de zwavelatomen van cysteïne-residuen. Zwavelbruggen zijn vele malen sterker dan de non-covalente interacties en geeft de gevouwen polypeptideketen een grote stabiliteit. In de biofysica wordt de tertiaire structuur van eiwitten gedefinieerd door middel van atomaire coördinaten. Deze coördinaten kunnen ook gebruikt worden om eiwitdomeinen te beschrijven. Een eiwitdomein is een zelfstandig functionerend onderdeel van een eiwit met een geconserveerde tertiaire structuur. (nl) Struktura trzeciorzędowa białka – poziom organizacji, na którym można opisać budowę białka. Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym o działaniu enzymu. Warunkują ją różne wiązania chemiczne oraz oddziaływania międzycząsteczkowe, np.: * Wiązania dwusiarczkowe (mostki disulfidowe) – należą one do najsilniejszych wiązań między resztami aminokwasów. Powstają w wyniku odwodornienia grup tiolowych –SH dwóch cystein znajdujących się w tym samym łańcuchu białkowym. Wiązania te nadają trwałość strukturze trzeciorzędowej. * – mogą występować między zjonizowanymi formami grup aminowych lub guanidynowych łańcuchów bocznych aminokwasów zasadowych a grupami karboksylanowymi aminokwasów kwaśnych (Asp, Glu). * Oddziaływania hydrofobowe – polegają na odpychaniu cząsteczek wody, cząsteczka białka zwija się tak, aby grupy hydrofobowe były jak najdalej od wody, zwykle do wewnątrz * Oddziaływania van der Waalsa Wiązania stabilizujące strukturę trzeciorzędową są dość słabe, dlatego znaczna większość białek to substancje wrażliwe na zmiany temperatury (termolabilne). W warunkach ustrojowych podniesienie temperatury powyżej 40-45 °C prowadzi do zniszczenia struktury trzeciorzędowej. Zachodzi wtedy proces denaturacji. Należy jednak podkreślić, że spora część białek (od 3% do ponad 30% w zależności od organizmu) w całości lub częściowo pozbawiona jest stabilnej struktury trzeciorzędowej. W komórce występują one jako białka w sposób ciągły zmieniające strukturę, adaptując się w ten sposób do środowiska. (pl) En proteinmolekyls storskaliga tredimensionella struktur kallas tertiärstruktur. Tertiärstrukturen beror på hur proteinets sekundärstruktur har veckats, rullats ihop etc. Även om två olika proteiner nästan har samma primärstruktur, kan dess tertiärstrukturer vara helt skilda, vilket ger proteinerna olika funktion, till exempel som enzymer. (sv) Третичная структура (или трёхмерная структура) — пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи. Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена). Однако конфигурация третичной структуры белков еще не дает основания думать, что фибриллярные белки имеют только β-структуру, а глобулярные α-спиральные. Есть фибриллярные белки, имеющие спиральную, а не слоисто-складчатую вторичную структуру. Например, α-кератин и парамиозин (белок запирательной мышцы моллюсков), тропомиозины (белки скелетных мышц) относятся к фибриллярным белкам (имеют палочковидную форму), а вторичная структура у них — α-спираль; напротив, в глобулярных белках может быть большое количество β-структур. Спирализация линейной полипептидной цепи уменьшает ее размеры примерно в 4 раза; а укладка в третичную структуру делает ее в десятки раз более компактной, чем исходная цепь. (ru) 蛋白質三級結構（英語：Protein tertiary structure）是在生物化學裡指蛋白質整體几何形狀，亦稱為其摺疊。蛋白質分子是一連串的胺基酸一條線地接結，基本上假定其會有一可作用其生物功能的。對蛋白質三級結構的研究稱為結構生物學。蛋白质的三级结构是由它的原子坐标定义的。这些坐标可参照或一个蛋白质结构域或整个三级结构。许多三级结构可以折叠形成一个四级结构。 (zh) Третинна структура білків — третинна структура окремих поліпептидних ланцюгів білків, тобто просторова структура, яку приймає єдина білкова молекула. Третинна структура є проміжним рівнем між вторинною (локальне просторове впорядкування амінокислот) і червертинною (структура білкового комплексу) структурами білків. Зазвичай до третинної структури відносять елементи «надвторинної структури», тобто структурні мотиви і домени білків.третинна структура міоглобіну — А-спіраль згорнута нерегулярним чином в компактну глобулу; (uk) | | dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Tertiary_Structure_of_a_Protein.svg?width=300 | | | | | | | | | | | | | | | | | | | dbo:wikiPageExternalLink | https://web.archive.org/web/20150407064348/http:/www.pdb.org/ https://web.archive.org/web/20070911012207/http:/scop.mrc-lmb.cam.ac.uk/scop/ http://pdbwiki.org/ http://ca.expasy.org/spdbv/ http://www.bioch.ox.ac.uk/howarth/alphabet.htm http://www.cathdb.info/ http://swift.cmbi.ru.nl/whatif/ https://archive.today/2006.05.16-235754/http:/predictioncenter.gc.ucdavis.edu/Center.html https://web.archive.org/web/20051125045348/http:/ekhidna.biocenter.helsinki.fi/dali/start https://web.archive.org/web/20081215084435/http:/mozart.bio.neu.edu/topofit/index.php https://web.archive.org/web/20110718132234/http:/swift.cmbi.ru.nl/teach/B1/ | | | | | | | | | | | | | | | | | | | dbo:wikiPageID | 31032 (xsd:integer) | | | | | | | | | | | | | | | | | | | dbo:wikiPageLength | 15047 (xsd:nonNegativeInteger) | | | | | | | | | | | | | | | | | | | dbo:wikiPageRevisionID | 1104907735 (xsd:integer) | | | | | | | | | | | | | | | | | | | dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Prion dbr:Prokaryotic dbr:Protein_data_bank dbr:Protein_secondary_structure dbr:Structural_motif dbr:Membrane_protein dbr:Metastability dbr:Algorithm dbr:Huntington's_disease dbr:Hydrophilic dbr:Cyclol dbr:Cytoplasm dbr:CATH dbr:Dorothy_Maud_Wrinch dbr:Protein_aggregation dbr:List_of_protein_structure_prediction_software dbr:Protein_contact_map dbr:Protein_dynamics dbr:Protein_structure_prediction dbr:Protein_tandem_repeats dbr:Proteopedia dbr:Chemical_kinetics dbr:Proteolysis dbr:Nucleic_acid_tertiary_structure dbr:Energy dbr:Enthalpy dbr:Entropy dbr:Enzyme dbr:Genetic_engineering dbr:Geometry dbr:Gibbs_free_energy dbr:Bovine_spongiform_encephalopathy dbr:Conformational_change dbr:Cryogenic_electron_microscopy dbr:Structural_biology dbr:Angstrom dbr:MPTP dbr:Stanford_University dbr:Protein_disulfide_isomerase dbr:Polypeptide_chain dbr:Protein_biosynthesis dbr:Protein_structure dbr:Protein_subunit dbr:Cell_(biology) dbr:Translation_(genetics) dbr:Distributed_computing dbr:Heat_shock_protein dbr:Protein_quaternary_structure dbr:Amino_acid dbc:Protein_structure dbr:Cysteine dbr:Alzheimer's_disease dbr:Eukaryotic dbr:Folding@home dbr:PH dbr:Cell_membrane dbr:Dimer_(chemistry) dbr:Folding_(chemistry) dbr:Globular_protein dbr:Protein_complex dbr:Dual_polarisation_interferometry dbr:Protein_domain dbr:Thermodynamics dbr:Hermann_Emil_Fischer dbr:Protease dbr:Protein dbr:Hemagglutinin dbr:Atom dbr:Hypothesis dbr:TIM_barrel dbr:Cofactor_(biochemistry) dbr:Coiled_coil dbr:Homology_(biology) dbr:Toxin dbr:Disulfide_bond dbr:GroEL dbr:GroES dbr:Hydrophobic dbr:Influenza dbr:Chaperone_(protein) dbr:X-ray_crystallography dbr:Structural_Classification_of_Proteins dbr:Water dbr:I-TASSER dbr:Native_state dbr:PDBWiki dbr:Molecular_evolution dbr:Side_chain dbr:PetaFLOPS dbr:Protein_NMR dbr:Secrete dbr:Serpins dbr:Secondary_structure dbr:Disease_model dbr:Polypeptide dbr:Chemical_conformation dbr:Primary_structure dbr:Triosephosphateisomerase dbr:File:Tertiary_Structure_of_a_Protein.svg | | | | | | | | | | | | | | | | | | | dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:About dbt:Colbegin dbt:Colend dbt:Main_article dbt:Refimprove dbt:Reflist dbt:See_also dbt:Short_description dbt:Protein_tertiary_structure dbt:Biomolecular_structure dbt:Protein_structure | | | | | | | | | | | | | | | | | | | dct:subject | dbc:Protein_structure | | | | | | | | | | | | | | | | | | | rdf:type | owl:Thing | | | | | | | | | | | | | | | | | | | rdfs:comment | بنية البروتين الثالثية هي تطوي ثلاثي الأبعاد لبروتينٍ، ويحتوي على سلسلة عديد ببتيد وحيدة «فقرية» مع بنية ثانوية واحدة أو أكثر (نطاقات بروتينة). يمكن أن تتآثر سلسلة عديد الببتيد وتترابط بطرق عديدة حيث تحدد هذه التآثرات مع روابط السلاسل الجانبية البنية الثالثية لهذا البروتين. تُعرَّف بنية البروتين الثلاثية بواسطة إحداثياتها الذرية، يمكن أن تشير الإحداثيات إلى نطاق بروتين أو إلى البنية الثالثية ككل.. يمكن لعدد من البنيات الثالثية التطوي إلى بنى رابعية. (ar) Unter Tertiärstruktur versteht man in der Biochemie den übergeordneten räumlichen Aufbau von Proteinen, Nukleinsäuren oder anderen Makromolekülen, die aus einer Einzelnen oder mehreren Ketten bestehen. Sie ist aus mehreren Elementen der Sekundärstruktur zusammengesetzt und ist, genau wie die Sekundärstruktur, bereits in der Primärstruktur codiert. Der Tertiärstruktur übergeordnet ist die Quartärstruktur. Die hierarchische Einteilung in Primärstruktur, Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde 1952 durch Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen. (de) Η τριτοταγής δομή πρωτεΐνης είναι το τρισδιάστατο σχήμα μιας πρωτεΐνης. Η τριτοταγής δομή θα έχει μία πολυπεπτιδική αλυσίδα "σκελετού" με μία ή περισσότερες δευτεροταγείς δομές πρωτεΐνης, τις πρωτεϊνικές περιοχές. Οι πλευρικές αλυσίδες του αμινοξέος μπορεί να αλληλεπιδράσουν και να συνδεθούν με διάφορους τρόπους. Οι αλληλεπιδράσεις και οι δεσμοί των πλευρικών αλυσίδων μέσα σε μια συγκεκριμένη πρωτεΐνη καθορίζουν την τριτοταγή δομή της. Η τριτοταγής δομή της πρωτεΐνης ορίζεται από τις ατομικές συντεταγμένες της. Αυτές οι συντεταγμένες μπορεί να αναφέρονται είτε σε μια πρωτεϊνική περιοχή είτε σε ολόκληρη την τριτοταγή δομή. Κάποιες τριτοταγείς περιοχές μπορεί να διπλώνονται σε τεταρτοταγή δομή. (el) Protein tertiary structure is the three dimensional shape of a protein. The tertiary structure will have a single polypeptide chain "backbone" with one or more protein secondary structures, the protein domains. Amino acid side chains may interact and bond in a number of ways. The interactions and bonds of side chains within a particular protein determine its tertiary structure. The protein tertiary structure is defined by its atomic coordinates. These coordinates may refer either to a protein domain or to the entire tertiary structure. A number of tertiary structures may fold into a quaternary structure. (en) 生化学において三次構造（さんじこうぞう、英: tertiary structure）は、タンパク質やその他の高分子が取る三次元構造で、その空間配置は原子座標によって定義される。 (ja) In biochimica la struttura terziaria di una proteina costituita da una singola catena è la sua disposizione nello spazio tridimensionale. (it) 단백질의 3차 구조(Protein Tertiary Structure)는 3차원 형태의 단백질이다. 단백질의 3차 구조는 하나 이상의 단백질의 2차 구조인 단백질 도메인을 갖는 단일 폴리펩타이드 사슬 골격을 갖는다. 아미노산의 곁사슬은 다양한 방법으로 상호 작용하고 결합 할 수 있다. 특정 단백질 내 곁사슬의 상호 작용 및 결합은 단백질의 3차 구조를 결정한다. 여러 개의 단백질 3차 구조는 단백질의 4차 구조로 접힌다. (ko) En proteinmolekyls storskaliga tredimensionella struktur kallas tertiärstruktur. Tertiärstrukturen beror på hur proteinets sekundärstruktur har veckats, rullats ihop etc. Även om två olika proteiner nästan har samma primärstruktur, kan dess tertiärstrukturer vara helt skilda, vilket ger proteinerna olika funktion, till exempel som enzymer. (sv) 蛋白質三級結構（英語：Protein tertiary structure）是在生物化學裡指蛋白質整體几何形狀，亦稱為其摺疊。蛋白質分子是一連串的胺基酸一條線地接結，基本上假定其會有一可作用其生物功能的。對蛋白質三級結構的研究稱為結構生物學。蛋白质的三级结构是由它的原子坐标定义的。这些坐标可参照或一个蛋白质结构域或整个三级结构。许多三级结构可以折叠形成一个四级结构。 (zh) Третинна структура білків — третинна структура окремих поліпептидних ланцюгів білків, тобто просторова структура, яку приймає єдина білкова молекула. Третинна структура є проміжним рівнем між вторинною (локальне просторове впорядкування амінокислот) і червертинною (структура білкового комплексу) структурами білків. Зазвичай до третинної структури відносять елементи «надвторинної структури», тобто структурні мотиви і домени білків.третинна структура міоглобіну — А-спіраль згорнута нерегулярним чином в компактну глобулу; (uk) L'estructura terciària de les proteïnes, especialment de les que tenen un pes molecular elevat, està constituïda per diversos dominis o unitats compactes de 50 a 300 aminoàcids connectades a través de l'esquelet polipeptídic. Un domini proteic pot concebre's com la unitat estructural bàsica d'una estructura proteica. El nucli de cada domini està compost fonamentalment per un conjunt de làmines β, hèlix α o d'ambdues coses. Aquestes estructures secundàries regulars estan afavorides degut al fet que permeten la formació d'una gran quantitat d'enllaços d'hidrogen entre els àtoms de l'esquelet de la proteïna, la qual cosa és essencial per a estabilitzar l'interior del domini, on l'aigua no és assequible per a forma enllaços d'hidrogen amb l'oxigen polar del carbonil o amb l'hidrogen de l'amida (ca) Ekzistas kvar tipoj de R-grupaj interagoj kiuj partoprenas en la terciarastrukturo: disulfidaj ligoj, sal-ligoj, hidrogen-ligoj, kaj hidrofobajaltiroj. La disulfida ligo estas kovalenta ligo inter la sulfuratomojde du cisteinaj restaĵoj. La kovalenta naturo de la disulfida ligomalhelpas al ĝi rompiĝi per ŝanĝiĝoj de pH, solvenzo, aŭ koncentrecojde saloj. Tamen, redukto povas rompi ĝin. Hidrogenaj ligoj povas estiĝi inter diverseco de flankaj ĉenoj, precipetiuj kiuj posedas la jenajn funkciajn grupojn: O O | | -OH -NH2 -C-OH -C-NH- (eo) La estructura terciaria de las proteínas se forma sobre la disposición de la estructura secundaria de un polipéptido al plegarse sobre sí misma originando una conformación globular, la cual se mantiene estable debido a la existencia de enlaces entre los radicales R de los aminoácidos. Entre estos enlaces aparecen los puentes disulfuro entre los radicales de aminoácidos que tienen azufre (cisteína) y otras fuerzas hidrófobas. (es) En biochimie, la structure tertiaire ou tridimensionnelle est le repliement dans l'espace d'une chaîne polypeptidique. Ce repliement donne sa fonctionnalité à la protéine, notamment par la formation du site actif des enzymes. Une phrase célèbre résume bien ce fait : « si vous ne comprenez pas sa fonction, étudiez sa structure »[réf. nécessaire]. (fr) De tertiaire eiwitstructuur is de volledige driedimensionale vouwing van een eiwit. De tertiaire structuur is afhankelijk van de aminozuursequentie van het polypeptide. De zijketens van de aminozuren waaruit het eiwit bestaat gaan interacties aan met elkaar, en zorgen ervoor dat het eiwit zich als geheel ruimtelijk opvouwt. Door elektrostatische, polaire en hydrofobe interacties treedt stabilisatie op van de ruimtelijke vorm. Nadat de tertiaire structuur is aangenomen, kan een eiwit in de meeste gevallen zijn functie vervullen. Sommige eiwitten vormen met andere eiwitten een groot complex: de quaternaire structuur. (nl) Struktura trzeciorzędowa białka – poziom organizacji, na którym można opisać budowę białka. Określa się tu wzajemny układ w przestrzeni elementów struktury drugorzędowej, bez uwzględniania zależności od sąsiednich cząsteczek. Kształt, wielkość i właściwości danej podjednostki decydują o aktywności biochemicznej, w tym o działaniu enzymu. Warunkują ją różne wiązania chemiczne oraz oddziaływania międzycząsteczkowe, np.: (pl) Третичная структура (или трёхмерная структура) — пространственное строение (включая конформацию) всей молекулы белка или другой макромолекулы, состоящей из единственной цепи. Третичной структурой белка называется способ укладки полипептидной цепи в пространстве. По форме третичной структуры белки делятся в основном на глобулярные и фибриллярные. Глобулярные белки чаще всего имеют эллипсовидную форму, а фибриллярные (нитевидные) белки — вытянутую (форма палочки, веретена). (ru) | | | | | | | | | | | | | | | | | | rdfs:label | بنية بروتين ثالثية (ar) Estructura terciària de les proteïnes (ca) Tertiärstruktur (de) Τριτοταγής δομή πρωτεΐνης (el) Terciara strukturo (eo) Estructura terciaria de las proteínas (es) Structure tertiaire (fr) Struttura terziaria (it) 三次構造 (ja) 단백질의 3차 구조 (ko) Struktura trzeciorzędowa białka (pl) Tertiaire structuur (eiwitten) (nl) Protein tertiary structure (en) Tertiärstruktur (sv) Третичная структура (ru) 蛋白質三級結構 (zh) Третинна структура білків (uk) | | | | | | | | | | | | | | | | | | | rdfs:seeAlso | dbr:Equilibrium_unfolding | | | | | | | | | | | | | | | | | | | owl:sameAs | freebase:Protein tertiary structure wikidata:Protein tertiary structure dbpedia-ar:Protein tertiary structure http://bs.dbpedia.org/resource/Tercijarna_struktura_proteina dbpedia-ca:Protein tertiary structure dbpedia-de:Protein tertiary structure dbpedia-el:Protein tertiary structure dbpedia-eo:Protein tertiary structure dbpedia-es:Protein tertiary 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