TIM barrel (original) (raw)
El barril TIM es un de proteínas muy conservado que consiste en ocho hélices alfa y ocho láminas beta paralelas que se alternan en el esqueleto de la proteína.La estructura debe su nombre a la triosa fosfato isomerasa, una enzima glucolítica muy conservada. Posteriormente se descubrió que los barriles TIM son bastante comunes entre los plegamientos de proteínas conservados.
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| dbo:abstract | Das TIM-Fass (engl. TIM barrel, auch als α/β-Fass oder (β/α)8-Fass bekannt) ist in der Biochemie und Molekularbiologie eine konservierte Proteinfaltung, die aus acht α-Helices und acht parallelen β-Strängen besteht, die sich entlang des Peptidrückgrats abwechseln. Die Struktur ist nach Triosephosphatisomerase, einem konservierten Stoffwechselenzym, benannt. TIM-Fässer sind eine der häufigsten Proteinfaltungen. Eines der Merkmale unter den Mitgliedern dieser Klasse von Proteinen ist, dass obwohl sie alle die gleiche Faltung in ihrer Tertiärstruktur aufweisen, besteht zwischen ihnen nur eine sehr geringe Sequenzähnlichkeit. Mindestens 15 verschiedene Enzymfamilien verwenden das TIM-Fass, um die geeignete Geometrie des aktiven Zentrums zu generieren, und zwar immer am C-terminalen Ende der acht parallelen β-Stränge des Fasses. (de) El barril TIM es un de proteínas muy conservado que consiste en ocho hélices alfa y ocho láminas beta paralelas que se alternan en el esqueleto de la proteína.La estructura debe su nombre a la triosa fosfato isomerasa, una enzima glucolítica muy conservada. Posteriormente se descubrió que los barriles TIM son bastante comunes entre los plegamientos de proteínas conservados. (es) Un tonneau TIM est un motif structurel présent dans un grand nombre de protéines et consistant typiquement en l'alternance de huit hélices α et huit feuillets β le long d'un segment polypeptidique. On parle pour cette raison également de tonneau (β/α)8. Le nom de cette structure provient de la triose-phosphate isomérase, une enzyme de la glycolyse parfois désignée par le trigramme TIM et présente chez un très grand nombre d'espèces, avec une structure très conservée. C'est l'un des motifs structurels les plus courants dans les protéines. L'un des aspects les plus étonnants de cette configuration est qu'elle est observée à l'identique dans de nombreuses protéines dont la séquence ne présente que très peu de similitudes entre elles. Une quinzaine de familles de protéines au moins ont recours à ce type de structure pour assurer la géométrie optimale de leur site actif, toujours situé à l'extrémité C-terminale du huitième feuillet β du tonneau. (fr) The TIM barrel (triose-phosphate isomerase), also known as an alpha/beta barrel, is a conserved protein fold consisting of eight alpha helices (α-helices) and eight parallel beta strands (β-strands) that alternate along the peptide backbone. The structure is named after triose-phosphate isomerase, a conserved metabolic enzyme. TIM barrels are ubiquitous, with approximately 10% of all enzymes adopting this fold. Further, five of seven enzyme commission (EC) enzyme classes include TIM barrel proteins. The TIM barrel fold is evolutionarily ancient, with many of its members possessing little similarity today, instead falling within the twilight zone of sequence similarity. The inner beta barrel (β-barrel) is in many cases stabilized by intricate salt-bridge networks. Loops at the C-terminal ends of the β-barrel are responsible for catalytic activity while N-terminal end loops are important for the stability of the TIM-barrels. Structural inserts ranging from extended loops to independent protein domains may be inserted in place of these loops or at the N-terminus/C-terminals. TIM barrels appear to have evolved through gene duplication and domain fusion events of half-barrel proteins, with a majority of TIM barrels originating from a common ancestor. This led many TIM barrels to possess internal symmetries. Further gene duplication events of this ancestral TIM barrel led to diverging enzymes possessing the functional diversity observed today. TIM barrels have also been a longstanding target for protein designers. Successful TIM barrel designs include both domain fusions of existing proteins and de novo designs. Domain fusions experiments have resulted in many successful designs, whereas de novo designs only yielded successes after 28 years of incremental development. (en) TIMバレル（TIM barrel）は、8つのαヘリックスと8つの平行βシートからなるタンパク質フォールドである。トリオースリン酸イソメラーゼ（Triosephosphateisomerase）の頭文字を取って命名された。現在では、TIMバレルは沢山のタンパク質で見られ、タンパク質の中でも主に酵素中で保存性の高い構造であることが分かっている。 (ja) In biologia molecolare, il barile TIM è un ripiegamento di una sequenza conservata composto di otto α-eliche e otto β-filamenti paralleli che si alternano lungo lo scheletro peptidico. La struttura prende il nome dal trioso fosfato isomerasi, un enzima conservato presente nel metabolismo. I barili TIM sono uno dei ripiegamenti proteici più comuni. Una interessante caratteristica dei membri di questa classe di proteine è che nonostante tutti presentino lo stesso ripiegamento terziario, le loro sequenze sono molto diverse tra loro. Almeno 15 distinte famiglie enzimatiche utilizzano questa struttura per generare la geometria appropriata del sito attivo. Il laccio nella parte C-terminale dei foglietti beta del barile tende a contenere il sito attivo dell'enzima. (it) O conjunto de dobramentos que formam a estrutura quaternária de uma proteína é importante na determinação de suas ligações, afinidades e funções. Até pouco tempo tinha-se como regra que sequências homólogas de proteínas caracterizavam dobramentos similares . Contudo, novas descobertas vêm quebrando esse paradigma ao mostrar que sequências altamente variadas podem gerar o mesmo dobramento, como é o caso dos barris TIM (ou barris αβ) . Foi proposto que os barris TIM (descobertos primeiramente através da estrutura da enzima triosefosfato isomerase) e os sanduíches αβ foram os primeiros a evoluírem, seguidos por sanduíches β (principalmente em eucariotos) . Barris TIM são, portanto, um dos dobramentos mais antigos e fazem parte de muitas enzimas, sendo importantes para reações enzimáticas diversas . (pt) |
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