Active site (original) (raw)
هو جزء صغير من الانزيم، يتشكل من عدد، نوع، ترتيب الأحماض الامنية المحددة وراثيا، حيث يتشكل من موقعين موقع تثبيت(احماض امنية تقوم بتثبيت الركيزة عن طريق تشكيل روابط كميائية غير تكافؤية) ومجموعة من الاحماض الامنية تقوم باجراء التفاعل , وتشكل موقع التفاعل حيث ان الجذور الكيميائية الحرة تتوافق بنيويا من المجاميع الكيميائية للركيزة.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | La zona activa és la regió de l'enzim a la que s'uneix el substrat bioquímic per a ser catalitzat o experimentar una altra reacció química. La majoria dels enzims són proteïnes però també hi ha enzims d'ARN que s'anomenen ribozims. La zona activa d'un enzim es troba generalment en una butxaca que està revestida per residus d'aminoàcids (o nucleòtids en els ribozims) que participen en el reconeixement del substrat. Els residus que participen directament en el mecanisme de reacció catalítica es denominen residus de la zona activa.La reacció específica que un enzim controla depèn d'una àrea de la seva estructura terciària. Aquesta àrea s'anomena zona activa i en ella ocorren les activitats amb altres molècules. Per aquest motiu la zona activa pot sostenir només certes molècules. Les molècules del substrat bioquímic s'uneixen a la zona activa on es produeix la catàlisi. L'estructura tridimensional de la zona activa és la que determina l'especificitat dels enzims. En la zona activa només pot entrar un determinat substrat (ni tan sols els seus isòmers). L'acoblament és de tal manera que E. Fisher (1894) enuncià: "el substrat s'adapta al centre actiu o catalític d'un enzim com una clau a un pany". (ca) هو جزء صغير من الانزيم، يتشكل من عدد، نوع، ترتيب الأحماض الامنية المحددة وراثيا، حيث يتشكل من موقعين موقع تثبيت(احماض امنية تقوم بتثبيت الركيزة عن طريق تشكيل روابط كميائية غير تكافؤية) ومجموعة من الاحماض الامنية تقوم باجراء التفاعل , وتشكل موقع التفاعل حيث ان الجذور الكيميائية الحرة تتوافق بنيويا من المجاميع الكيميائية للركيزة. (ar) Aktivní místo (též aktivní centrum) je oblast enzymu, kde dochází k enzymatické reakci. Je to místo ve struktuře enzymu, kam se váží substráty a kde jsou přeměňovány na produkty. Aktivní místo bývá umístěno na povrchu enzymové molekuly, neboť musí být volně přístupné pro přistupující substráty. Obvykle mívá tvar mělké prohlubně, štěrbiny nebo jamky. Vyskytují se zde katalyticky aktivní aminokyselinové zbytky. Tyto funkční skupiny jsou přesně prostorově rozmístěné a nacházejí se ve vzájemné blízkosti, ač původně mohly ležet na odlišných koncích polypeptidového řetězce enzymu. Některé funkční skupiny se podílejí na vlastní katalýze (katalytické centrum), jiné umožňují vazbu substrátu (vazebné centrum) a další vytvářejí vhodné chemické prostředí pro průběh reakce. Součástí aktivního centra mohou být pevně vázané prosthetické skupiny enzymu (například ionty kovů u metaloenzymů) nebo volně vázané koenzymy, které mohou volně přecházet mezi apoenzymy. (cs) Als aktives Zentrum (engl. active site) bezeichnet man in der Chemie diejenigen Stellen eines Katalysators, an denen die katalysierte Reaktion stattfindet. Vergleichbar wird der Begriff in der Biologie auf Enzyme als Biokatalysatoren verwendet. (de) In biology and biochemistry, the active site is the region of an enzyme where substrate molecules bind and undergo a chemical reaction. The active site consists of amino acid residues that form temporary bonds with the substrate (binding site) and residues that catalyse a reaction of that substrate (catalytic site). Although the active site occupies only ~10–20% of the volume of an enzyme, it is the most important part as it directly catalyzes the chemical reaction. It usually consists of three to four amino acids, while other amino acids within the protein are required to maintain the tertiary structure of the enzymes. Each active site is evolved to be optimised to bind a particular substrate and catalyse a particular reaction, resulting in high specificity. This specificity is determined by the arrangement of amino acids within the active site and the structure of the substrates. Sometimes enzymes also need to bind with some cofactors to fulfil their function. The active site is usually a groove or pocket of the enzyme which can be located in a deep tunnel within the enzyme, or between the interfaces of multimeric enzymes. An active site can catalyse a reaction repeatedly as residues are not altered at the end of the reaction (they may change during the reaction, but are regenerated by the end). This process is achieved by lowering the activation energy of the reaction, so more substrates have enough energy to undergo reaction. (en) El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación química del sustrato se conocen como residuos catalíticos. El acoplamiento es tal que E. Fisher (1894) enunció: "el sustrato se adapta al centro activo o catalítico de una enzima como una llave a una cerradura". Sin embargo, estudios posteriores han confirmado que el sitio activo es mucho más versátil y dinámico que el ojo de una cerradura. (es) Le site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu. (fr) 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、英: active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。 (ja) Het actieve centrum is het gebied van een enzym waaraan het substraat bindt en waar de chemische reactie plaatsvindt die het enzym katalyseert. Het actieve centrum kan voorgesteld worden als een holte in het enzymmolecuul. Het actieve centrum is gevormd naar analogie van de structuur van het substraat. Als gevolg hiervan kunnen de meeste enzymen alleen een interactie aangaan met een specifiek substraatmolecuul. Deze specificiteit wordt bepaald door de ruimtelijke ordening van aminozuren binnen het actieve centrum. Sommige enzymen moeten binden met bepaalde cofactoren om hun passende structuur aan te nemen of om een redoxreactie mogelijk te maken. In het actieve centrum bevinden zich residuen (bepaalde aminozuren binnen de polypeptideketen) die tijdelijk bindingen aangaan met het substraat. Het substraat wordt daardoor herkend en vastgehouden. Daarnaast zijn er residuen die de reactie van het substraat katalyseren. Dit zijn de residuen van de zogenaamde katalytische triade. Het actieve centrum kan een reactie meermaals katalyseren, omdat de residuen aan het einde van de reactie onveranderd zijn. De residuen kunnen tijdens de reactie veranderen, maar na afloop worden ze geregenereerd. (nl) 활성 자리(영어: active site) 또는 활성 부위는 생물학에서 효소의 한 부분으로서 기질이 결합하여 화학 반응을 거치는 것을 말한다. 대부분의 효소들은 단백질이나, RNA효소는 리보자임이라고 부른다. 효소의 활성 자리는 대개 갈라진 곳에서 발견되는데 아미노산의 잔기 (리보자임에서는 뉴클레오타이드)가 기질을 인식하는 부분이다. 직접적으로 촉매반응을 하는 잔기를 활성 자리 잔기라고 말한다. (ko) Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti. (it) Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadkudużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje bierna. (pl) O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é um arranjo tridimensional de aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sítio ativo que ocorre a reação enzimática. (pt) Aktivt centrum, aktiv yta eller aktivt säte är inom molekylärbiologin den del av ett enzym eller ribozym där substraten binder och den kemiska reaktionen sker. Eventuella kofaktorer binder också till det aktiva centret. Det aktiva centret utgörs generellt sett av en ficka med aminosyror som deltar i igenkänningen av substraten. Det aktiva centret är oftast upp en mycket liten del av enzymets totala volym. Resten av enzymet behövs för att skapa de tredimensionella förutsättningarna för det aktiva centret. Förutom de atomer som krävs för att skapa det aktiva centret får inte för många onödiga atomer finnas i närheten, eftersom det kan medföra steriskt hinder. Resten av enzymet kan i många fall även för reglera dess aktivitet, binda till andra enzym eller transportera substrat till det aktiva centret. (sv) Активний центр — особлива частина молекули ферменту, що визначає його специфічність і каталітичну активність. (uk) В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом (сайт связывания), и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата (каталитический сайт). Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры. Каждый активный центр эволюционно развивался для оптимизации связывания с конкретным субстратом и катализирования конкретной реакции, что приводит к высокой специфичности ферментов. Эта специфичность определяется расположением аминокислот в активном центре и структурой субстратов. Иногда ферментам также необходимо связываться с некоторыми кофакторами для выполнения своей функции. Активный центр обычно представляет собой бороздку или карман у фермента, которые могут располагаться в глубоком туннеле внутри фермента или в межфазных границах у мультимерных ферментов. Активный центр может повторно катализировать реакцию, поскольку его аминокислотные остатки не изменяются в конце реакции (они могут изменяться во время реакции, но регенерируются к её концу). Этот процесс достигается за счет снижения энергии активации реакции, поэтому большее количество субстратов имеет достаточно энергии для прохождения реакции. (ru) 活性位点（英語：Active site），又称活化位置，是指一個酵素中具有催化能力與結合的部位。其結構與化學性質可供受質辨識，並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域，內部含有可與特定受質發生反應的殘基。 (zh) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Enzyme_structure.svg?width=300 |
| dbo:wikiPageID | 188688 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 41233 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1124413664 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Catalytic_triad dbr:Proline dbr:Proteins dbr:Protons dbr:Saquinavir dbr:Electron_acceptor dbr:Electron_donor dbr:Electronegativity dbr:Electrophile dbr:Enzyme_inhibitor dbr:Enzyme_kinetics dbr:Molecular_orbital dbr:Mutation dbr:Nervous_system dbr:Nitrogen dbr:Metal_ions_in_aqueous_solution dbr:Turgor_pressure dbr:Biochemistry dbr:Biology dbr:Hugh_Stott_Taylor dbr:Hydrogen dbr:Hydrogen_bond dbr:Hydrogen_fluoride dbr:Hydroxide dbr:Penicillin dbr:DD-transpeptidase dbr:DNA_polymerase dbr:DNA_replication dbr:Van_der_Waals_force dbr:Vitamins dbr:Intermolecular_force dbr:Electrostatic dbr:Neurotransmitter dbr:Ligand_(biochemistry) dbr:Nucleophilic_substitution dbr:Semiquinone dbr:Nucleophiles dbc:Enzymes dbr:Competitive_inhibition dbr:Chemical_reaction dbr:Chemical_specificity dbr:Nucleophile dbr:Thioester dbr:SitEx dbr:Entropy dbr:Enzyme dbr:Enzyme_catalysis dbr:Epoxides dbr:Fungi dbr:Glutamine dbr:Glutathione dbr:Glycine dbr:Thermodynamic_activity dbr:Organic_redox_reaction dbr:Malonyl-CoA dbr:Sterol dbr:Denaturation_(biochemistry) dbr:Peptidoglycan dbr:Protease_inhibitor_(biology) dbr:Synapse dbr:Protein_kinase dbr:Action_potential dbr:Activation_energy dbr:Acyl_group dbr:Cation dbr:Tryptophan dbr:Tyrosine dbr:Drug_discovery dbr:Cyclohexanedione dbr:Cytochrome_C dbr:Ionization_energy dbr:Lanosterol_14_alpha-demethylase dbr:Protein_quaternary_structure dbr:AIDS dbr:Acetate dbr:Acetyl-CoA dbr:Acetyl-CoA_carboxylase dbr:Acetylcholine dbr:Acetylcholinesterase dbr:Acid_dissociation_constant dbr:Adenosine_triphosphate dbr:Amide dbr:Amine dbr:Amino_acid dbr:4-alpha-glucanotransferase dbr:Cysteine dbr:Cysteine_protease dbr:Daniel_E._Koshland_Jr. dbr:Ergosterol dbr:Ethanol dbr:Flavin_adenine_dinucleotide dbr:Fluorine dbr:Nicotinamide_adenine_dinucleotide_phosphate dbr:Oxygen dbr:PH dbr:Carbonyl_group dbr:Carboxylate dbr:Carboxylation dbr:Carboxylic_acid dbr:Cell_wall dbr:Chymotrypsin dbr:Dimer_(chemistry) dbr:Glutathione_reductase dbr:Hermann_Emil_Fischer dbr:Protein_folding dbr:Reaction_rate dbr:Redox dbr:Residence_time dbr:Guanidine dbr:HIV-1_protease dbr:Halogen dbr:Histidine dbr:Hydride dbr:Hydrolysis dbr:Arginine dbr:Aspartic_protease dbc:Catalysis dbr:Chemical_equilibrium dbr:Chemical_polarity dbr:Chloride_channel dbr:Choline dbr:Alcohol_dehydrogenase dbr:Binding_site dbr:Cofactor_(biochemistry) dbr:Tertiary_structure dbr:Stereoisomerism dbr:Diisopropyl_fluorophosphate dbr:Disulphide_bond dbr:Asphyxia dbr:Azole dbr:Phenylalanine dbr:Phosphorus dbr:Physostigmine dbr:Polarizability dbr:Free_radical dbr:Hydrogen_bonds dbr:Induced_fit dbr:Methylglucoside dbr:Serine dbr:Methyl_group dbr:Reactive_oxygen_species dbr:Neurotoxin dbr:Oxidation dbr:Pancreatic_juice dbr:Lock_and_key_model dbr:Solvation dbr:Regulatory_site dbr:NADH dbr:Phosphatase dbr:Serine_protease dbr:Non-competitive_inhibition dbr:Peptide_bond dbr:Oxyanion dbr:Thiol dbr:Enzyme_substrate dbr:Glutamate dbr:Aspartate dbr:Hydrophobic_interaction dbr:Hydroxyl_group dbr:Polypeptides dbr:Muscular_contraction dbr:Heme_group dbr:File:Allosteric_Regulation.svg dbr:File:Catalytic_triad_of_TEV_protease.png dbr:File:DIFP_serine_inactivation.svg dbr:File:Enzyme_structure.svg dbr:File:GSR_Catalytic_Cycle.PNG dbr:File:Indinavir,_an_HIV_protease_inhibitor.jpg dbr:File:Mechanism_of_peptide_bond_cleavage_in_a-chymotrypsin.svg dbr:File:Redox_states_of_FAD.png |
| dbp:caption | Hydrophobic and hydrophilic groups tend to assemble with the same kind of molecules. (en) Diagram of the induced fit hypothesis (en) Diagram of the lock and key hypothesis (en) Hydrogen bond between two water molecules. (en) Positively charged sodium ion and negatively charged fluoride ion attract each other to form sodium fluoride under electrostatic interaction. (en) Van der Waals force between two acetone molecules. The lower acetone molecule contains a partially negative oxygen atom that attracts partially positive carbon atom in the upper acetone. (en) |
| dbp:direction | horizontal (en) vertical (en) |
| dbp:image | Acetone dipole-dipole.svg (en) Cartoon of protein hydrophobic interaction.jpg (en) Hydrogen-bonding-in-water-2D.png (en) Inducedfit080.png (en) Lock and key.png (en) NaF.gif (en) |
| dbp:width | 200 (xsd:integer) 300 (xsd:integer) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Commons_category dbt:Enzymes dbt:ISBN dbt:Main dbt:Multiple_image dbt:Portal dbt:Reflist dbt:Rp dbt:See_also dbt:Short_description dbt:PDB |
| dct:subject | dbc:Enzymes dbc:Catalysis |
| gold:hypernym | dbr:Region |
| rdf:type | owl:Thing dbo:Settlement |
| rdfs:comment | هو جزء صغير من الانزيم، يتشكل من عدد، نوع، ترتيب الأحماض الامنية المحددة وراثيا، حيث يتشكل من موقعين موقع تثبيت(احماض امنية تقوم بتثبيت الركيزة عن طريق تشكيل روابط كميائية غير تكافؤية) ومجموعة من الاحماض الامنية تقوم باجراء التفاعل , وتشكل موقع التفاعل حيث ان الجذور الكيميائية الحرة تتوافق بنيويا من المجاميع الكيميائية للركيزة. (ar) Als aktives Zentrum (engl. active site) bezeichnet man in der Chemie diejenigen Stellen eines Katalysators, an denen die katalysierte Reaktion stattfindet. Vergleichbar wird der Begriff in der Biologie auf Enzyme als Biokatalysatoren verwendet. (de) Le site actif désigne en catalyse la partie du catalyseur qui va interagir avec le(s) substrat(s) pour former le(s) produit(s). Cette notion concerne tous les types de catalyseurs, mais on l'associe généralement aux enzymes. Le site actif des catalyseurs fait l'objet d'études poussées dans le cadre de la recherche de nouveaux catalyseurs et de l'étude des mécanismes réactionnels en biochimie.. Or, si la structure du site actif est modifié, la catalyse ne peut avoir lieu. (fr) 分子生物学における活性部位（かっせいぶい、英: active site）は、基質が結合し化学反応が進む酵素の部位のことである。多くの酵素はタンパク質からできているが、リボザイムと呼ばれるリボ核酸でできた酵素も存在する。酵素の活性部位は、基質の認識に関わるアミノ酸（又は核酸）が並んだ溝又はポケットで見られる。触媒反応に直接関わる残基は、活性部位残基と呼ばれる。 (ja) 활성 자리(영어: active site) 또는 활성 부위는 생물학에서 효소의 한 부분으로서 기질이 결합하여 화학 반응을 거치는 것을 말한다. 대부분의 효소들은 단백질이나, RNA효소는 리보자임이라고 부른다. 효소의 활성 자리는 대개 갈라진 곳에서 발견되는데 아미노산의 잔기 (리보자임에서는 뉴클레오타이드)가 기질을 인식하는 부분이다. 직접적으로 촉매반응을 하는 잔기를 활성 자리 잔기라고 말한다. (ko) Il sito attivo (o centro attivo) di un catalizzatore o di un enzima è la porzione di molecola direttamente implicata nel processo di catalisi e nella formazione dei legami con i reagenti. (it) Miejsce aktywne, centrum aktywne, centrum katalityczne – część cząsteczki, która jest bezpośrednio zaangażowana w reakcji chemicznej. W przypadku prostych cząsteczek, takich jak np. kwasy nieorganiczne w reakcję zaangażowana jest cała cząsteczka. W przypadkudużych i złożonych cząsteczek, takich jak np. enzymy, polimery syntetyczne i niektóre rozbudowane związki metaloorganiczne, tylko niewielka część cząsteczki jest rzeczywiście zaangażowana w reakcję, a jej reszta pozostaje bierna. (pl) Активний центр — особлива частина молекули ферменту, що визначає його специфічність і каталітичну активність. (uk) 活性位点（英語：Active site），又称活化位置，是指一個酵素中具有催化能力與結合的部位。其結構與化學性質可供受質辨識，並與受質結合。活化位置通常是酵素表面上一個類似口袋的區域，內部含有可與特定受質發生反應的殘基。 (zh) La zona activa és la regió de l'enzim a la que s'uneix el substrat bioquímic per a ser catalitzat o experimentar una altra reacció química. La majoria dels enzims són proteïnes però també hi ha enzims d'ARN que s'anomenen ribozims. La zona activa d'un enzim es troba generalment en una butxaca que està revestida per residus d'aminoàcids (o nucleòtids en els ribozims) que participen en el reconeixement del substrat. Els residus que participen directament en el mecanisme de reacció catalítica es denominen residus de la zona activa.La reacció específica que un enzim controla depèn d'una àrea de la seva estructura terciària. Aquesta àrea s'anomena zona activa i en ella ocorren les activitats amb altres molècules. Per aquest motiu la zona activa pot sostenir només certes molècules. (ca) Aktivní místo (též aktivní centrum) je oblast enzymu, kde dochází k enzymatické reakci. Je to místo ve struktuře enzymu, kam se váží substráty a kde jsou přeměňovány na produkty. Aktivní místo bývá umístěno na povrchu enzymové molekuly, neboť musí být volně přístupné pro přistupující substráty. Obvykle mívá tvar mělké prohlubně, štěrbiny nebo jamky. Vyskytují se zde katalyticky aktivní aminokyselinové zbytky. Tyto funkční skupiny jsou přesně prostorově rozmístěné a nacházejí se ve vzájemné blízkosti, ač původně mohly ležet na odlišných koncích polypeptidového řetězce enzymu. (cs) In biology and biochemistry, the active site is the region of an enzyme where substrate molecules bind and undergo a chemical reaction. The active site consists of amino acid residues that form temporary bonds with the substrate (binding site) and residues that catalyse a reaction of that substrate (catalytic site). Although the active site occupies only ~10–20% of the volume of an enzyme, it is the most important part as it directly catalyzes the chemical reaction. It usually consists of three to four amino acids, while other amino acids within the protein are required to maintain the tertiary structure of the enzymes. (en) El sitio o centro activo es la zona de la enzima en la que se une el sustrato para ser catalizado. La reacción específica que una enzima controla depende de un área de su estructura terciaria. Dicha área se llama el sitio activo y en ella ocurren las actividades con otras moléculas. Debido a esto, el sitio activo puede sostener solamente ciertas moléculas. Las moléculas del sustrato se unen al sitio activo, donde tiene lugar la catálisis. La estructura tridimensional de este es lo que determina la especificidad de las enzimas. En el sitio activo solo puede entrar un determinado sustrato. Dentro del centro activo hay ciertos aminoácidos que intervienen en la unión del sustrato a la enzima y se denominan residuos de unión, mientras que los que participan de forma activa en la transformación (es) Het actieve centrum is het gebied van een enzym waaraan het substraat bindt en waar de chemische reactie plaatsvindt die het enzym katalyseert. Het actieve centrum kan voorgesteld worden als een holte in het enzymmolecuul. (nl) O sítio ativo ou centro ativo é a pequena região de uma enzima onde ocorrerá uma reação química. Provém de grupamentos de partes da sequência de aminoácidos. As enzimas são muito específicas para os seus substratos. Esta especificidade se deve à existência, na superfície da enzima, de um local denominado sítio de ligação do substrato. O sítio de ligação do substrato de uma enzima é um arranjo tridimensional de aminoácidos de uma determinada região da molécula, geralmente complementar à molécula do substrato, e ideal espacial e eletricamente para a ligação do mesmo. O sítio de ligação do substrato é capaz de reconhecer inclusive isômeros óticos "D" e "L" de um mesmo composto. Este sítio pode conter um segundo sítio, chamado sítio catalítico ou sítio ativo, ou estar próximo dele; é neste sít (pt) Aktivt centrum, aktiv yta eller aktivt säte är inom molekylärbiologin den del av ett enzym eller ribozym där substraten binder och den kemiska reaktionen sker. Eventuella kofaktorer binder också till det aktiva centret. Det aktiva centret utgörs generellt sett av en ficka med aminosyror som deltar i igenkänningen av substraten. (sv) В биологии активный центр — это область фермента, где молекулы субстрата связываются и подвергаются химической реакции. Активный центр состоит из аминокислотных остатков, которые образуют временные связи с субстратом (сайт связывания), и остатков, которые катализируют реакцию этого субстрата (каталитический сайт). Хотя активный центр занимает только ~ 10-20 % от объёма фермента он является наиболее важной частью, поскольку он непосредственно катализирует химическую реакцию. Обычно активный центр состоит из трех-четырех аминокислот, в то время как другие аминокислоты в белке необходимы для поддержания его третичной структуры. (ru) |
| rdfs:label | موقع نشط (ar) Zona activa (ca) Aktivní místo (cs) Aktives Zentrum (de) Active site (en) Sitio activo (es) Site actif (fr) Sito attivo (it) 활성 자리 (ko) 活性部位 (ja) Actief centrum (biochemie) (nl) Miejsce aktywne (pl) Sítio ativo (pt) Активный центр фермента (ru) Активний центр (uk) Aktivt centrum (sv) 活性位点 (zh) |
| rdfs:seeAlso | dbr:Catalytic_triad |
| owl:sameAs | freebase:Active site wikidata:Active site dbpedia-ar:Active site http://bs.dbpedia.org/resource/Aktivno_mjesto dbpedia-ca:Active site dbpedia-cs:Active site dbpedia-da:Active site dbpedia-de:Active site dbpedia-es:Active site dbpedia-et:Active site dbpedia-fa:Active site dbpedia-fi:Active site dbpedia-fr:Active site dbpedia-gl:Active site dbpedia-he:Active site dbpedia-hr:Active site http://hy.dbpedia.org/resource/Ֆերմենտի_ակտիվ_կենտրոն dbpedia-it:Active site dbpedia-ja:Active site dbpedia-kk:Active site dbpedia-ko:Active site dbpedia-nl:Active site dbpedia-pl:Active site dbpedia-pt:Active site dbpedia-ru:Active site dbpedia-sh:Active site dbpedia-sl:Active site dbpedia-sr:Active site dbpedia-sv:Active site dbpedia-tr:Active site dbpedia-uk:Active site dbpedia-zh:Active site https://global.dbpedia.org/id/3vW3c |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Active_site?oldid=1124413664&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Allosteric_Regulation.svg wiki-commons:Special:FilePath/Acetone_dipole-dipole.svg wiki-commons:Special:FilePath/Cartoon_of_protein_hydrophobic_interaction.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Catalytic_triad_of_TEV_protease.png wiki-commons:Special:FilePath/DIFP_serine_inactivation.svg wiki-commons:Special:FilePath/GSR_Catalytic_Cycle.png wiki-commons:Special:FilePath/Indinavir,_an_HIV_protease_inhibitor.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Inducedfit080.png wiki-commons:Special:FilePath/Lock_and_key.png wiki-commons:Special:FilePath/Mechanism_of_peptide_bond_cleavage_in_a-chymotrypsin.svg wiki-commons:Special:FilePath/Redox_states_of_FAD.png wiki-commons:Special:FilePath/Enzyme_structure.svg wiki-commons:Special:FilePath/Hydrogen-bonding-in-water-2D.png wiki-commons:Special:FilePath/NaF.gif |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Active_site |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Catalytic_site dbr:Active_sites dbr:Protein_active_site dbr:Catalytic_centre dbr:Catalytic_domain dbr:Functional_site dbr:Binding_pocket |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Carbonic_anhydrase dbr:Catalytic_triad dbr:Catalytically_competent_protonation_state dbr:Amidophosphoribosyltransferase dbr:Aminoacylase dbr:Beer_chemistry dbr:Presenilin dbr:Proctolin dbr:Propionyl-CoA dbr:Proteasome dbr:Protein_C dbr:Protein_phosphatase_2 dbr:Pyrrolysine dbr:RuBisCO dbr:Energy_applications_of_nanotechnology dbr:Enoyl-CoA_hydratase dbr:Enoyl_CoA_isomerase dbr:Enzymatic_biofuel_cell dbr:Enzyme_Function_Initiative dbr:Enzyme_inhibitor dbr:Enzyme_kinetics dbr:Epistasis dbr:Epitranscriptome dbr:Noxiustoxin dbr:MAPK_phosphatase dbr:METAP2 dbr:MMP3 dbr:Meganuclease dbr:Mercury(II)_reductase dbr:Metal_carbonyl_hydride dbr:Metalloprotease_inhibitor dbr:Metalloprotein dbr:Thimet_oligopeptidase dbr:Procollagen-proline_dioxygenase dbr:Prokaryotic_DNA_replication dbr:XDNA dbr:Beta-lactamase_inhibitor_protein dbr:Beta-propeller dbr:Biliverdin_reductase dbr:Allantoicase dbr:Allosteric_enzyme dbr:Allosteric_regulation dbr:Anthranilate_phosphoribosyltransferase dbr:Antioxidant dbr:Archaeosortase dbr:Argininosuccinate_synthase dbr:Hugh_Stott_Taylor dbr:Jonathan_Stamler dbr:Beta-ketoacyl-ACP_synthase dbr:Beta-propeller_phytase dbr:List_of_examples_of_convergent_evolution dbr:Peptidase_1_(mite) dbr:Peptide-N4-(N-acetyl-beta-glucosaminyl)asparagine_amidase dbr:Renin_inhibitor dbr:Retroviral_aspartyl_protease dbr:Riboflavin_synthase dbr:Cyanase dbr:Cyclin-dependent_kinase dbr:Cyclodeaminase_domain dbr:Cyclodipeptide_synthases dbr:Cys/Met_metabolism_PLP-dependent_enzyme_family dbr:Cystathionine_beta-lyase dbr:Cytochrome_P450_engineering dbr:Cytochrome_d dbr:DNA dbr:DNA-3-methyladenine_glycosylase dbr:DNA_polymerase_I dbr:DTDP-4-dehydrorhamnose_3,5-epimerase dbr:UniProt dbr:Uric_acid dbr:VX_(nerve_agent) dbr:C3orf38 dbr:Death_regulator_Nedd2-like_caspase dbr:Degradosome dbr:Derepression dbr:EAL_domain dbr:EPSP_synthase dbr:EZH2 dbr:Index_of_biochemistry_articles dbr:Index_of_biology_articles dbr:Index_of_genetics_articles dbr:Intramembrane_protease dbr:Iodothyronine_deiodinase dbr:Iodotyrosine_deiodinase dbr:L-amino-acid_oxidase dbr:L-ornithine_N5_monooxygenase dbr:L-type_calcium_channel dbr:Molybdenum dbr:Sequence_alignment dbr:Leucyl_aminopeptidase dbr:Limonene-1,2-epoxide_hydrolase dbr:GLRX2 dbr:GSTZ1 dbr:Reuptake_inhibitor dbr:Protein_primary_structure dbr:Nuclease dbr:Nuclease_S1 dbr:Nucleoside-phosphate_kinase dbr:Pyridoxine_5'-phosphate_synthase dbr:Protein_function_prediction dbr:Protein_structure_prediction dbr:RNA_polymerase_II_holoenzyme dbr:UDP-glucose_4-epimerase dbr:(S)-mandelate_dehydrogenase dbr:Competitive_inhibition dbr:Creatine_kinase dbr:Meir_Wilchek dbr:Chemical_reaction dbr:Chemoproteomics dbr:Gelonin dbr:General_anaesthesia dbr:SSI_protease_inhibitor dbr:Nerve_agent dbr:YjeF_N_terminal_protein_domain dbr:Proteorhodopsin dbr:Transcription_factor_II_B dbr:Nucleic_acid_tertiary_structure dbr:Phosphoinositide_phospholipase_C dbr:Small_molecule dbr:Nitrilase dbr:SitEx dbr:Pyridoxine_5′-phosphate_oxidase dbr:Pyruvate_dehydrogenase dbr:Chromium(III)_picolinate dbr:Chymopapain dbr:Cimetidine dbr:Clavulanic_acid dbr:Enzyme dbr:Enzyme_catalysis dbr:Fumarate_reductase_(quinol) dbr:Galactokinase dbr:George_Huntly_Lorimer dbr:Glossary_of_biology dbr:Glucokinase dbr:Glutamic_protease dbr:Branched-chain_alpha-keto_acid_dehydrogenase_complex dbr:Branched-chain_amino_acid_aminotransferase dbr:Mofezolac dbr:Mupirocin dbr:Mycolactone dbr:Myrosinase dbr:Condensation_domain dbr:Condensation_polymer dbr:Convergent_evolution dbr:Crotoxin dbr:UCK2 dbr:Urease dbr:Ornithine_aminotransferase dbr:Ornithine_decarboxylase dbr:Type_I_topoisomerase dbr:TMEM211 dbr:Lichexanthone dbr:Luciferase dbr:MEROPS dbr:Macrophomic_acid dbr:Malonic_acid dbr:Malonyl-CoA_decarboxylase dbr:Manganese dbr:Cholesterol_oxidase dbr:Choline_kinase dbr:Substrate_(chemistry) dbr:Subtilisin dbr:Clostridium_difficile_toxin_A dbr:Demethylation dbr:Denaturation_(biochemistry) dbr:Dendrimer dbr:Zanamivir dbr:Zinc dbr:Zymogen dbr:Fructose-bisphosphate_aldolase dbr:Fukui_function dbr:Fumarase dbr:Fungal_ribotoxin dbr:Haemadin dbr:Receptor_antagonist dbr:PTEN_(gene) dbr:Papain dbr:Papain-like_protease dbr:Pepsin dbr:Peroxidase dbr:Phenylalanine_ammonia-lyase dbr:Phosphoribulokinase dbr:Polygalacturonase dbr:Protease_inhibitor_(biology) dbr:Protein_kinase_C dbr:Malate_synthase dbr:Protein_biosynthesis dbr:Transketolase dbr:Tyrosine_hydroxylase dbr:Matrix_metalloproteinase dbr:TP53-inducible_glycolysis_and_apoptosis_regulator dbr:2-sec-Butyl-4,5-dihydrothiazole dbr:Baeyer–Villiger_oxidation dbr:CYP17A1 dbr:Actin dbr:Activation_energy dbr:Activity-based_proteomics dbr:Acyl-protein_thioesterase dbr:Adenine_phosphoribosyltransferase dbr:Adenylosuccinate_lyase dbr:Three-finger_toxin dbr:Trefoil_knot_fold dbr:Twister_ribozyme dbr:U4_spliceosomal_RNA dbr:U6_spliceosomal_RNA dbr:Catalytic_site dbr:Drug_discovery dbr:DsbC_protein_family dbr:GABAA_receptor dbr:GABAA_receptor_positive_allosteric_modulator dbr:Gamma_secretase dbr:HUH-tag dbr:DUT_(gene) dbr:Helicoverpa_zea_nudivirus_2 dbr:Iron_deficiency_(plant_disorder) dbr:Iron–nickel_clusters dbr:Lanosterol_14_alpha-demethylase dbr:Lanosterol_synthase dbr:Lipoprotein_lipase dbr:Lipoxygenase dbr:Long-chain-fatty-acid—CoA_ligase dbr:PEPD dbr:Seminal_RNase dbr:SOD2 dbr:Nitrite_reductase dbr:PON1 dbr:SET_domain dbr:21-Hydroxylase dbr:3C-like_protease dbr:4-Aminophenylmercuric_acetate dbr:AEBSF dbr:Acetyl-CoA_carboxylase dbr:Acetylcholinesterase dbr:Adenosine_triphosphate dbr:Alan_R._Battersby dbr:Alpha-galactosidase dbr:Amy_Rosenzweig dbr:3-Hydroxy-3-methylglutaryl-CoA_lyase dbr:4-aminobutyrate_transaminase dbr:4-hydroxybenzoate_3-monooxygenase dbr:Cutinase dbr:Cyclic_guanosine_monophosphate dbr:Cyclin dbr:Cysteine_protease dbr:Alpha-2-Macroglobulin dbr:Alpha-tubulin_N-acetyltransferase dbr:Alpha_amylase_inhibitor dbr:Farnesyl-diphosphate_farnesyltransferase dbr:Filamentous_carbon dbr:Flavocytochrome_c_sulfide_dehydrogenase dbr:Flippin–Lodge_angle dbr:Folding@home dbr:Nickel dbr:Oxamic_acid dbr:PA_clan_of_proteases dbr:PDZ_domain dbr:PETase dbr:PIN_domain dbr:Paclobutrazol dbr:Capping_enzyme dbr:Carbamoyl_phosphate_synthetase dbr:Carbon_monoxide_dehydrogenase dbr:Diffusion-limited_enzyme dbr:Dihydrodipicolinate_synthase dbr:Dihydrolipoamide_dehydrogenase dbr:Dimethylargininase dbr:Directed_evolution dbr:Discovery_and_development_of_ACE_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_HIV-protease_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_bisphosphonates dbr:Discovery_and_development_of_cyclooxygenase_2_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_dipeptidyl_peptidase-4_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_direct_thrombin_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_gastrointestinal_lipase_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_non-nucleoside_reverse-transcriptase_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_phosphodiesterase_5_inhibitors dbr:Discovery_and_development_of_statins dbr:Fluorescence_recovery_protein dbr:Formate_C-acetyltransferase dbr:Formate–tetrahydrofolate_ligase dbr:Formylglycine-generating_enzyme dbr:Formylmethanofuran—tetrahydromethanopterin_N-formyltransferase dbr:Frameshift_mutation dbr:Glutaredoxin_2_(bacterial) dbr:Glutaryl-CoA_dehydrogenase dbr:Glutathione_S-transferase dbr:Glutathione_synthetase dbr:Glyceraldehyde_3-phosphate_dehydrogenase dbr:Glycogen_debranching_enzyme dbr:Glycogen_synthase dbr:Glycomimetic dbr:Glycoside_hydrolase_family_24 dbr:Glycoside_hydrolase_family_44 dbr:Glycoside_hydrolase_family_97 dbr:Granzyme_B dbr:Hin_recombinase dbr:Histidine_decarboxylase dbr:Histidinol_dehydrogenase dbr:History_of_RNA_biology dbr:Isocitrate_dehydrogenase |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Active_site |
