Thimet oligopeptidase (original) (raw)
甲拌磷寡肽酶（英语：Thimet oligopeptidase，EC编号：EC3.4.24.15），又称TOP，是一种M3金属蛋白酶。 这些酶存在于动植物中，具有独特的功能。在动物和人类中，它们参与肽的降解，如缓激肽、、血管紧张素I和Aβ肽，有助于调节生理过程。 在植物中，它们的作用与靶向肽的降解和通过水杨酸依赖性应激信号传导对病原体的免疫反应有关。在拟南芥中，TOP1和2已被确定为植物中水杨酸结合的靶标。 这些TOP是了解水杨酸介导的信号传导的关键成分，其中存在与不同成分的相互作用并且大多数途径是未知的。
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| dbo:abstract | Thimet oligopeptidases (EC 3.4.24.15), also known as TOPs, are a type of M3 metallopeptidases. These enzymes can be found in animals and plants, showing distinctive functions. In animals and humans, they are involved in the degradation of peptides, such as bradykinin, neurotensin, angiotensin I, and Aβ peptide, helping to regulate physiological processes. In plants, their role is related to the degradation of targeting peptides and the immune response to pathogens through Salicylic Acid (SA)-dependent stress signaling. In Arabidopsis thaliana—recognized as a model plant for scientific studies—two thimet oligopeptidases, known as TOP1 and TOP2, have been identified as targets for salicylic acid binding in the plant. These TOP enzymes are key components to understand the SA-mediated signaling where interactions exist with different components and most of the pathways are unknown. (en) Thimet oligopeptidase (TOP), EC 3.4.24.15 é uma de 78 kDa, zinco dependente responsável pela clivagem de Em mamíferos esta enzimas apresenta um pH ótimo próximo ao neutro, estando localizada na fração solúvel do citoplasma. A clivagem de ligações peptídicas é uma importante modificação química ocorrida em proteínas, sendo essencial para diversas funções biológicas importantes, como a conversão de proteínas inativas em moléculas biologicamente ativas . As enzimas responsáveis pela hidrólise de ligações peptídicas, denominadas peptidases ou são classificadas de acordo com a reação catalisada conforme a natureza química do sítio Os resíduos de aminoácidospresentes no sítio catalítico estabelecem a base para a classificação destas enzimas, podendo ser dividida em sete classes, Aspartil, Serino, Treonil, Glutamil, Cisteíno, Metalo e peptidases com mecanismo catalítico desconhecido. Estes resíduos estão envolvidos diretamente no processo catalítico, as metalo-peptidases contêm um íon metálico no sítio ativo indispensável para seu mecanismo catalítico, sem este íon a enzima perde sua atividade. A enzima Thimet oligopeptidase (TOP), EC 3.4.24.15 é uma metalo-peptidase de 78 kDa, zinco dependente presente em diferentes organismos, apresentando pH ótimo de 7,2 em mamíferos, estando localizada na fração solúvel do citoplasma . Existem evidências de que esta enzima exerce um papel essencial no que se refere à apresentação de peptídeos antigênicos na via de apresentação ao MHC de classe I, além de participarem da degradação de oligopeptídeos no citosol, geralmente produtos provenientes do degradando oligopeptídeos com resíduos entre 5 a 17 aminoácidos, liberando peptídeos menores que atuam como substratos para as aminopeptidases, enzimas que clivam sequências menores liberando aminoácidos para síntese de novas proteínas . Estudos demonstraram que a estrutura da TOP é muito similar a estrutura de sua enzima homóloga, neurolisina, ambas apresentam dois domínios compostos praticamente por estruturas α-hélice, sendo que, entre estes dois domínios, forma-se um canal, uma espécie de túnel onde o sítio ativo fica localizado, isso justifica a restrição ao tamanho dos substratos uma vez que esta enzima é capaz de selecionar apenas oligopeptídeos contendo no máximo 17 resíduos de aminoácidos como substratos, pois esses devem atravessar o túnel para atingir o centro ativo da enzima . (pt) 甲拌磷寡肽酶（英语：Thimet oligopeptidase，EC编号：EC3.4.24.15），又称TOP，是一种M3金属蛋白酶。 这些酶存在于动植物中，具有独特的功能。在动物和人类中，它们参与肽的降解，如缓激肽、、血管紧张素I和Aβ肽，有助于调节生理过程。 在植物中，它们的作用与靶向肽的降解和通过水杨酸依赖性应激信号传导对病原体的免疫反应有关。在拟南芥中，TOP1和2已被确定为植物中水杨酸结合的靶标。 这些TOP是了解水杨酸介导的信号传导的关键成分，其中存在与不同成分的相互作用并且大多数途径是未知的。 (zh) |
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