Trypsin inhibitor (original) (raw)
Un inhibiteur de trypsine (IT) est une protéine et un type d'inhibiteur de protéase à sérine (serpine) qui réduit l' de la trypsine en contrôlant l'activation et les réactions catalytiques des protéines. La trypsine est une enzyme impliquée dans la dégradation de nombreuses protéines, principalement dans le cadre de la digestion chez l'homme et d'autres animaux tels que les monogastriques et les jeunes ruminants. Lorsque l'inhibiteur de la trypsine est consommé, il agit comme un substrat irréversible et compétitif.
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| dbo:abstract | Un inhibiteur de trypsine (IT) est une protéine et un type d'inhibiteur de protéase à sérine (serpine) qui réduit l' de la trypsine en contrôlant l'activation et les réactions catalytiques des protéines. La trypsine est une enzyme impliquée dans la dégradation de nombreuses protéines, principalement dans le cadre de la digestion chez l'homme et d'autres animaux tels que les monogastriques et les jeunes ruminants. Lorsque l'inhibiteur de la trypsine est consommé, il agit comme un substrat irréversible et compétitif. Il entre en compétition avec les protéines pour se lier à la trypsine et la rend donc indisponible pour se lier aux protéines lors du processus de digestion. En conséquence, les inhibiteurs de protéase qui gênent l'activité de la digestion ont un effet antinutritionnel. De ce fait, un inhibiteur anti-trypsine est considéré comme un facteur antinutritionnel. En outre, l'inhibiteur de trypsine interfère partiellement avec la fonction chymotrypsine. Le trypsinogène est une forme inactive de la trypsine. Sa forme inactive garantit que les parties protéiques de l'organisme, telles que le pancréas et les muscles, ne soient pas décomposés. Il est formé dans le pancréas et activé à la trypsine par l'entéropeptidase Le chymotrypsinogène est la forme inactive de la chymotrypsine et a des fonctions similaires à celles de la trypsine. On a constaté que la présence d'inhibiteurs anti-trypsine entraîne un retard de croissance ainsi que des maladies métaboliques et digestives. En outre, l'hypertrophie pancréatique est un phénomène fréquent associé à la consommation d'inhibiteur de trypsine. La présence d'inhibiteurs anti-trypsine dans un produit réduit l'efficacité des protéines et empêche donc l'organisme du consommateur d'utiliser efficacement et pleinement les protéines. (fr) A trypsin inhibitor (TI) is a protein and a type of serine protease inhibitor (serpin) that reduces the biological activity of trypsin by controlling the activation and catalytic reactions of proteins. Trypsin is an enzyme involved in the breakdown of many different proteins, primarily as part of digestion in humans and other animals such as monogastrics and young ruminants. Serpins – including trypsin inhibitors – are irreversible and suicide substrate-like inhibitors. It destructively alters trypsin thereby rendering it unavailable to bind with proteins for the digestion process. As a result, protease inhibitors that interfere with digestion activity have an antinutritional effect. Therefore, trypsin inhibitors are considered an anti-nutritional factor or ANF. Additionally, trypsin inhibitor partially interferes with chymotrypsin function. Trypsinogen is an inactive form of trypsin, its inactive form ensures protein aspects of the body, such as the pancreas and muscles, are not broken down. It is formed in the pancreas and activated to trypsin with enteropeptidase Chymotrypsinogen is the inactive form of chymotrypsin and has similar functions as trypsin. The presence of trypsin inhibitor has been found to result in delayed growth as well as metabolic and digestive diseases. Additionally, pancreatic hypertrophy is a common occurrence with trypsin inhibitor consumption The presence of trypsin inhibitor in a product reduces the protein efficiency and therefore results in the consumers body not being able to efficiently and fully utilize the protein. (en) |
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