Intrinsically disordered proteins (original) (raw)
天然変性タンパク質（てんねんへんせいタンパクしつ、英: intrinsically disordered proteins、略称: IDP）とは、固定された、もしくは整った（「オーダーした」）三次元構造を持たないタンパク質である。IDPは、完全に構造をとらない状態から部分的に構造をとる状態までをカバーし、ランダムコイルや、柔軟なリンカーで連結された複数ドメインタンパク質などが含まれる。IDPはタンパク質の主要なタイプの1つを構成する（ほかは球状タンパク質、線維状タンパク質、膜タンパク質）。 IDPの発見は、タンパク質の機能は固定された三次元構造に依存するというタンパク質構造の伝統的パラダイムに異議を唱えるものであった。2000年代と2010年代を通じて、構造生物学のさまざまな分野からの証拠によってこのドグマに異議が唱えられ、そこにはが深く関係していることが示唆された。IDPは安定した構造をとらないにもかかわらず、非常に大きな、そして機能的にも重要なタンパク質のクラスである。ある場合には、IDPは他の高分子に結合した後に固定された三次元構造をとることもある。全体として、IDPは多くの点で構造をとるタンパク質とは異なっており、機能、構造、配列、相互作用、進化、そして調節の点で異なる傾向を有している。
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| dbo:abstract | البروتين المضطرب ذاتيا واختصارا (IDP) هو بروتين يعوز بنية ثلاثية الأبعاد ثابتة أو منتظمة. البروتينات المضطربة ذاتيا تغطي طيفا من الحالات: من البروتينات عديمة البنية تماما إلى بروتينات ذات بنية جزئية تحتوي على ، (قبل-) ، وبروتينات كبيرة متعددة النطاقات مرتبطة عبر روابط مرنة. تشكل البروتينات المضطربة ذاتيا أحد الأنواع الرئيسية من البروتين (إلى جانب البروتينات الكروية، الليفية والغشائية). مثَّل اكتشاف البروتينات المضطربة تحديا للنموذج الفكري التقليدي الخاص بالبروتينات الذي يقول أن وظيفة البروتينات تعتمد على بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد. تم تحدي هذا المبدأ خلال العقدين 2000 و2010 عبر دلائل متزايدة من مختلف فروع علم الأحياء البنيوي، والتي تقترح أن ربما تكون ذات علاقة أكبر في مثل هذه الأنظمة (البروتينات). رغم انعدام بنية مستقرة لها، البروتينات المضطربة كبيرة جدا وقسم مهم وظيفيا من البروتينات. في بعض الحالات يمكن للبروتينات المضطربة اتخاذ بنية ثابتة ثلاثية الأبعاد بعد الارتباط بجزيئات ضخمة أخرى. بشكل عام تختلف البروتينات المضطربة عن البروتينات ذات البنية المنتظمة في العديد من الأوجه وتميل إلى أن يكون لها خصاص مميزة من حيث الوظيفة، البنية، التسلسل، التآثرات، التطور والتنظيم. (ar) Ein intrinsisch ungeordnetes Protein (Kurzbezeichnung: IDP, englisch: intrinsically disordered protein) ist ein Protein, dem eine feste oder geordnete dreidimensionale Struktur fehlt. IDPs umfassen vollständig unstrukturierte und teilstrukturierte Proteine, die unter anderem Random Coils und (pre-)molten globules enthalten. Dazu zählen auch Proteine mit mehrteiligen Domänen, dessen Domänen mit kurzen Peptidsequenzen (flexible linkers) verbunden sind. In einigen Fällen können IDPs durch das Binden an andere Makromoleküle in eine feste Struktur überführt werden. Sie sind nicht zu verwechseln mit den intrinsisch unstrukturierten Proteinen, die eine Untergruppe der intrinsisch ungeordneten Proteinen darstellt. Jedoch werden die Begriffe in der Literatur manchmal synonym verwendet. (de) Las proteínas intrínsecamente desestructuradas (IUP, IDP o NUP, por sus siglas en inglés) son proteínas que se caracterizan por su falta de estructura terciaria estable cuando está en forma de cadena peptídica aislada bajo condiciones fisiológicas in vitro. Su descubrimiento desafió el paradigma clásico de la estructura de las proteínas, que consideraba que una estructura bien definida era imprescindible para que la proteína pudiese desempeñar su función, así como que es la estructura lo que define esta función. A todas luces éste no es el caso de las proteínas intrínsecamente desestructuradas, que mantienen su funcionalidad a pesar de la falta de una estructura bien definida incluso en condiciones fisiológicas. Tales proteínas, en algunos casos, pueden adoptar una estructura tridimensional definida tras su unión a otras macromoléculas. El 50% de las proteínas de eucariotas tienen al menos una región desestructurada de longitud mayor a 30 aminoácidos. Muchas proteínas no se cristalizan, por lo tanto, no se puede determinar su estructura tridimensional, aún en los casos en que la cristalización se puede llevar a cabo, hay zonas suficientemente desordenadas como para que el cristal no las incluya. La razón es que algunas proteínas o fragmentos de proteína no tienen estructura ordenada en disolución, como es el caso de las IUP, y su forma recuerda a las formas desnaturalizadas de otras proteínas. Estas proteínas son importantes en rutas reguladoras y de señalización celular. Suelen estar en puntos de conexión en el centro de redes proteicas que constituyen rutas de señalización. (es) In molecular biology, an intrinsically disordered protein (IDP) is a protein that lacks a fixed or ordered three-dimensional structure, typically in the absence of its macromolecular interaction partners, such as other proteins or RNA. IDPs range from fully unstructured to partially structured and include random coil, molten globule-like aggregates, or flexible linkers in large multi-domain proteins. They are sometimes considered as a separate class of proteins along with globular, fibrous and membrane proteins. IDPs are a very large and functionally important class of proteins and their discovery has disproved the idea that three-dimensional structures of proteins must be fixed to accomplish their biological functions. For example, IDPs have been identified to participate in weak multivalent interactions that are highly cooperative and dynamic, lending them importance in DNA regulation and in cell signaling. Many IDPs can also adopt a fixed three-dimensional structure after binding to other macromolecules. Overall, IDPs are different from structured proteins in many ways and tend to have distinctive function, structure, sequence, interactions, evolution and regulation. (en) Les protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : 40 acides aminés[précision nécessaire]). Ces protéines ne sont absolument pas anecdotiques puisque plus de 50 % des protéines des Eucaryotes et plus de 70 % des protéines de signal des cellules du corps humain possèdent ce type de séquences évasif . L'ensemble des protéines intrinsèquement désordonnées connues à ce jour sont reprises dans une base de données appelée . (fr) Una proteina intrinsecamente disordinata (IDP) è una proteina a cui manca una struttura terziaria fissa od ordinata. Le IDP coprono uno spettro di stati da completamente non strutturati a parzialmente strutturati e includono spire casuali, globuli fusi, e grandi proteine multi-dominio collegate in modo flessibile. Costituiscono uno dei principali tipi di proteine (come le globulari e di membrana). La scoperta delle IDP ha cambiato il paradigma della struttura tradizionale delle proteine, la quale funzione dipende da una struttura tridimensionale ordinata. Questo dogma è stato messo in discussione negli anni 2000 e 2010 aumentando le prove da vari rami della biologia strutturale, suggerendo che la dinamica delle proteine potrebbe essere molto rilevante per tali sistemi. Nonostante la mancanza di una struttura stabile, le IDP sono una classe di proteine vastissima e funzionalmente importanti. In alcuni casi, le IDP possono adottare una struttura tridimensionale fissa dopo il legame con altre macromolecole. Nel complesso, le IDP sono diverse dalle proteine strutturate in molti modi e tendono ad avere proprietà distinte in termini di funzione, struttura, sequenza, interazioni, evoluzione e regolazione. (it) 天然変性タンパク質（てんねんへんせいタンパクしつ、英: intrinsically disordered proteins、略称: IDP）とは、固定された、もしくは整った（「オーダーした」）三次元構造を持たないタンパク質である。IDPは、完全に構造をとらない状態から部分的に構造をとる状態までをカバーし、ランダムコイルや、柔軟なリンカーで連結された複数ドメインタンパク質などが含まれる。IDPはタンパク質の主要なタイプの1つを構成する（ほかは球状タンパク質、線維状タンパク質、膜タンパク質）。 IDPの発見は、タンパク質の機能は固定された三次元構造に依存するというタンパク質構造の伝統的パラダイムに異議を唱えるものであった。2000年代と2010年代を通じて、構造生物学のさまざまな分野からの証拠によってこのドグマに異議が唱えられ、そこにはが深く関係していることが示唆された。IDPは安定した構造をとらないにもかかわらず、非常に大きな、そして機能的にも重要なタンパク質のクラスである。ある場合には、IDPは他の高分子に結合した後に固定された三次元構造をとることもある。全体として、IDPは多くの点で構造をとるタンパク質とは異なっており、機能、構造、配列、相互作用、進化、そして調節の点で異なる傾向を有している。 (ja) Een intrinsiek ongestructureerd eiwit (Engels: intrinsically disordered protein of IDP) is een eiwit waarvan de polypeptideketen niet volledig gevouwen is, waardoor het eiwit geen vaste, geordende ruimtelijke structuur heeft. De eiwitten bestaan vaak uit meerdere domeinen die middels flexibele linkers aan elkaar vastgehecht zijn, of bevatten zogenaamde en . Ze vormen een van de belangrijkste typen van eiwitten, naast sferoproteïnen, en membraaneiwitten. De ontdekking van intrinsiek ongestructureerde eiwitten ging in tegen het traditionele paradigma dat de eiwitfunctie afhangt van een vaste driedimensionale structuur. In de jaren 2000 en 2010 kwam steeds meer bewijs vanuit de structuurbiologie dat een ongenuanceerde zienswijze is. IDP's zijn ondanks hun veranderlijkheid een zeer grote en functioneel belangrijke eiwitklasse. In bepaalde gevallen kunnen IDP's een vaste driedimensionale structuur aannemen na binding met andere macromoleculen. IDP's hebben unieke eigenschappen in termen van functie, structuur, interacties, evolutie en regulatie. (nl) Uma proteína intrinsecamente desordenada (PID) é uma proteína que não possui uma fixa ou ordenada, normalmente na ausência de seus parceiros de interação macromolecular, como outras proteínas ou RNA. As PIDs variam de totalmente não estruturadas a parcialmente estruturadas e incluem , agregados semelhantes a ou ligantes flexíveis em grandes proteínas de vários domínios. Elas às vezes são consideradas como uma classe separada de proteínas, juntamente com proteínas globulares, fibrosas e de membrana. A descoberta de PIDs refutou a ideia de que estruturas tridimensionais de proteínas devem ser fixadas para realizar suas funções biológicas. O dogma da estrutura proteica rígida foi abandonado devido à crescente evidência de que a é necessária para as máquinas de proteínas. Apesar de sua falta de estrutura estável, as PIDs são uma classe de proteínas muito grande e funcionalmente importante. Muitos PIDs podem adotar uma estrutura tridimensional fixa após a ligação a outras macromoléculas. Em geral, as PIDs são diferentes das proteínas estruturadas de muitas maneiras e tendem a ter função, estrutura, sequência, interações, evolução e regulação distintas. (pt) Białka pozbawione struktury trzeciorzędowej, białka inherentnie nieuporządkowane, IDP (z ang. intrinsically disordered proteins) – klasa białek w całości lub częściowo pozbawionych struktury trzeciorzędowej. Stan ten dotyczy białek w pełni funkcjonalnych i występuje w fizjologicznych warunkach. Zjawisko to jest obserwowane w 2–33% przypadków (w zależności od organizmu). Odkrycie białek natywnie pozbawionych struktury trzeciorzędowej zakwestionowało jeden z podstawowych paradygmatów biologii, który mówi, że ściśle określona, stabilna struktura trzeciorzędowa jest niezbędna dla prawidłowej funkcji białka. Paradygmat ten nie dotyczy białek pozbawionych struktury trzeciorzędowej, które pomimo braku stabilnej struktury zachowują swoją funkcję. Z drugiej strony białka te czasem przybierają określona strukturę trzeciorzędową, która jest częściowo narzucona przez inną makrocząsteczkę, z którą w danej chwili oddziałują. Właśnie ta cecha (wysoka „elastyczność”) pozwala niejako adaptować się białku do partnera. Z tej przyczyny białka te tworzą liczne interakcje z innymi białkami, oraz uczestniczą w procesach gdzie jest to niezbędne (np. kaskady fosforylacji czy przekazywania sygnału). Na chwilę obecną znanych jest ponad 1500 białek w których w sposób eksperymentalny potwierdzono występowanie regionów nieuporządkowanych. Zebrane zostały one w bazę danych DISPROT. Regiony pozbawione struktury trzeciorzędowej (nieuporządkowane) są istotne także ze względów eksperymentalnych, ponieważ ich obecność często uniemożliwia otrzymanie struktur białek techniką krystalografii rentgenowskiej. W takim przypadku usunięcie regionów nieuporządkowanych niejednokrotnie umożliwia otrzymanie kryształów dobrej jakości dla pozostałego fragmentu białka. Z tego względu duże znaczenie ma komputerowe przewidywanie regionów pozbawionych struktury trzeciorzędowej. Na chwilę obecną istnieje około 60 programów tego typu, a ich dokładność sięga 80–90%. (pl) |
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(ar) Ein intrinsisch ungeordnetes Protein (Kurzbezeichnung: IDP, englisch: intrinsically disordered protein) ist ein Protein, dem eine feste oder geordnete dreidimensionale Struktur fehlt. IDPs umfassen vollständig unstrukturierte und teilstrukturierte Proteine, die unter anderem Random Coils und (pre-)molten globules enthalten. Dazu zählen auch Proteine mit mehrteiligen Domänen, dessen Domänen mit kurzen Peptidsequenzen (flexible linkers) verbunden sind. In einigen Fällen können IDPs durch das Binden an andere Makromoleküle in eine feste Struktur überführt werden. (de) In molecular biology, an intrinsically disordered protein (IDP) is a protein that lacks a fixed or ordered three-dimensional structure, typically in the absence of its macromolecular interaction partners, such as other proteins or RNA. IDPs range from fully unstructured to partially structured and include random coil, molten globule-like aggregates, or flexible linkers in large multi-domain proteins. They are sometimes considered as a separate class of proteins along with globular, fibrous and membrane proteins. (en) Las proteínas intrínsecamente desestructuradas (IUP, IDP o NUP, por sus siglas en inglés) son proteínas que se caracterizan por su falta de estructura terciaria estable cuando está en forma de cadena peptídica aislada bajo condiciones fisiológicas in vitro. Su descubrimiento desafió el paradigma clásico de la estructura de las proteínas, que consideraba que una estructura bien definida era imprescindible para que la proteína pudiese desempeñar su función, así como que es la estructura lo que define esta función. A todas luces éste no es el caso de las proteínas intrínsecamente desestructuradas, que mantienen su funcionalidad a pesar de la falta de una estructura bien definida incluso en condiciones fisiológicas. Tales proteínas, en algunos casos, pueden adoptar una estructura tridimensio (es) Les protéines intrinsèquement désordonnées ou intrinsèquement non structurées sont des protéines qui manquent de structure tridimensionnelle stable, ce qui leur confère une forte plasticité qui est à l'origine de leur importance dans les phénomènes biologiques. Une protéine peut être totalement désordonnée, mais le cas le plus courant est celui où seulement une partie de la molécule, plus ou moins longue, est désordonnée (exemple : 40 acides aminés[précision nécessaire]). Ces protéines ne sont absolument pas anecdotiques puisque plus de 50 % des protéines des Eucaryotes et plus de 70 % des protéines de signal des cellules du corps humain possèdent ce type de séquences évasif . L'ensemble des protéines intrinsèquement désordonnées connues à ce jour sont reprises dans une base de données app (fr) Una proteina intrinsecamente disordinata (IDP) è una proteina a cui manca una struttura terziaria fissa od ordinata. Le IDP coprono uno spettro di stati da completamente non strutturati a parzialmente strutturati e includono spire casuali, globuli fusi, e grandi proteine multi-dominio collegate in modo flessibile. Costituiscono uno dei principali tipi di proteine (come le globulari e di membrana). (it) Een intrinsiek ongestructureerd eiwit (Engels: intrinsically disordered protein of IDP) is een eiwit waarvan de polypeptideketen niet volledig gevouwen is, waardoor het eiwit geen vaste, geordende ruimtelijke structuur heeft. De eiwitten bestaan vaak uit meerdere domeinen die middels flexibele linkers aan elkaar vastgehecht zijn, of bevatten zogenaamde en . Ze vormen een van de belangrijkste typen van eiwitten, naast sferoproteïnen, en membraaneiwitten. (nl) Białka pozbawione struktury trzeciorzędowej, białka inherentnie nieuporządkowane, IDP (z ang. intrinsically disordered proteins) – klasa białek w całości lub częściowo pozbawionych struktury trzeciorzędowej. Stan ten dotyczy białek w pełni funkcjonalnych i występuje w fizjologicznych warunkach. Zjawisko to jest obserwowane w 2–33% przypadków (w zależności od organizmu). Na chwilę obecną znanych jest ponad 1500 białek w których w sposób eksperymentalny potwierdzono występowanie regionów nieuporządkowanych. Zebrane zostały one w bazę danych DISPROT. (pl) Uma proteína intrinsecamente desordenada (PID) é uma proteína que não possui uma fixa ou ordenada, normalmente na ausência de seus parceiros de interação macromolecular, como outras proteínas ou RNA. As PIDs variam de totalmente não estruturadas a parcialmente estruturadas e incluem , agregados semelhantes a ou ligantes flexíveis em grandes proteínas de vários domínios. 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