Protein structure (original) (raw)

About DBpedia

بنية البروتين هي البنية الجزيئية الحيوية لجزيء البروتين. كل بروتين هو بوليمر - وبالتحديد كل بروتين هو عديد الببتيد - وهو تسلسل مكون من عشرين حمضاً أمينياً إل ألفا (تعرف أيضاً بثمالات الأحماض الأمينية). ومن المتعارف عليه تعريف أي سلسلة مكونة من أقل من 40 ثمالة على أنها ببتيد وليس بروتين. حتى تكون البروتينات قادرة على تأدية وظائفها الحيوية، فإنها تطوى لتشكل نركيبات فراغية محددة يقودها عدد من التفاعلات اللاتساهمية، مثل الترابط الهيدروجيني، التفاعلات الأيونية، قوى فان دير فالس والحشو الكاره للماء. من أجل فهم وظائف البروتينات على المستوى الجزيئي، يكون من الضروري عادةً التعرف على بنيتها ثلاثية الأبعاد. وهذا هو موضوع المجال العلمي علم الأحياء البنيوي، وهو يستخدم تقنيات مثل دراسة البلورات بالأشعة السينية، مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين من أجل تحديد بنيات البروتينات.

thumbnail

Property Value
dbo:abstract بنية البروتين هي البنية الجزيئية الحيوية لجزيء البروتين. كل بروتين هو بوليمر - وبالتحديد كل بروتين هو عديد الببتيد - وهو تسلسل مكون من عشرين حمضاً أمينياً إل ألفا (تعرف أيضاً بثمالات الأحماض الأمينية). ومن المتعارف عليه تعريف أي سلسلة مكونة من أقل من 40 ثمالة على أنها ببتيد وليس بروتين. حتى تكون البروتينات قادرة على تأدية وظائفها الحيوية، فإنها تطوى لتشكل نركيبات فراغية محددة يقودها عدد من التفاعلات اللاتساهمية، مثل الترابط الهيدروجيني، التفاعلات الأيونية، قوى فان دير فالس والحشو الكاره للماء. من أجل فهم وظائف البروتينات على المستوى الجزيئي، يكون من الضروري عادةً التعرف على بنيتها ثلاثية الأبعاد. وهذا هو موضوع المجال العلمي علم الأحياء البنيوي، وهو يستخدم تقنيات مثل دراسة البلورات بالأشعة السينية، مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين من أجل تحديد بنيات البروتينات. (ar) Proteina strukturo estas la nomo de stato de proteino deduktebla el la biokemia fenomenoj aludataj ĉi-sube: Proteinoj estas ĉenoj de aminoacidoj konstituita per 20 L-α-amminoacidoj diversaj, nomatai ankaŭ reziduoj, kiuj refaldiĝs en tridimesiaj unikaj strukturoj. La formo en kiu la proteino refaldiĝas estas nomata denaska stato, determinita per sia sekvenco de aminoacidoj. Se la reziduoj estas malpli ol 40 la rezulto ofte nomiĝas peptido anstataŭ proteino. Certa nombro de reziduoj estas bezonata por ke efektiviĝu certa biokemia funkcio; kaj la baza limo por certa finkcia dimensio ŝajnas esti ĉirkaŭ 40/50 reziduoj. La dimensioj de proteino etendiĝas el tiu limo ĝis al diversaj miloj da reziduon en plurdimensiaj kaj strukturitaj proternoj. Ciukaze, la mezura nombro de la lungo de iu proteino entenas ĉirkaŭ 300 reziduojn. Proteinaj agregaĵoj multe pli grandaj povas esti formitaj per multaj proteinaj subunuoj, ekzemple, multaj miloj da molekuloj de kunmuntiĝas en filamento de aktino. Troviĝas krome kompleksaj proteinoj kiel en RNA. en la partikloj ribosomaj kiuj formmas, ĝuste, la ribosomojn. Biokemistoj distingas kvar biokemuajn statojn de la proteina strukturo kaj ilin ties difinas: * Primara strukturo: la sekvenco de aminoacidoj. * Sekundara strukturo: substrukturoj ege modiftlaj – alfa-helico kaj beta-lameno refaldita – aŭ ĉenaj segmentoj kiuj ricevas formon nestabilan. La sekundaraj molekuloj estas plurtipaj eĉ en iu aparta proteina molekulo. * Terciara strukturo: la globala formo de iu aparta proteina molekulo, aŭ la spaca rilato de la modelo de la sekundara strukturo kun alia modelo. * Kvarternara strukturo: la formo aŭ la strukturo kiu rezultas el la unuiĝo de diversaj proteinaj molekuloj, kutime difinitaj proteinaj subunuoj en tiu kunteksto, kies funkcioj partoprenas en la globala funkcio de la granda elemento sŭ proteina komplekso. Aldona al tiuj niveloj de strukturo la proteinoj povas trnaslokiĝi tra diversaj similaj strukturoj dum la realiĝo de sia biologia finkcio. En la kunteksto de tiuj rearanĝoj la transmigroj estas difimitaj konformaciaj ŝanĝiĝoj. La primaja strukturoj estas zubtenata de peptidaj ligiloj kovalentaj kiuj formiĝas dum la procezo de translokiĝo. La sekundaraj strukturoj, male, estas subtenataj de . La terciara strukturo estas subtenata per hidrofobiaj interagoj kaj poste de . jonaj interagoj kaj . (eo) Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in verschiedene Strukturebenen gegliedert. Die Einteilung zu einer Hierarchie in Primärstruktur (Aminosäuresequenz), Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde erstmals 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen. In Bezug auf die räumliche Anordnung eines Proteins wird gleichbedeutend der Begriff Proteinkonformation verwendet. Änderungen der räumlichen Proteinstruktur werden Konformationsänderungen genannt. Dabei ist die Proteinstruktur enorm wichtig für die Funktion des Proteins. Eine fehlerhafte Proteinstruktur kann zum Ausfall der ursprünglichen Proteinfunktion führen. (de) La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. Les protéines sont des macromolécules de la cellule, dont elles constituent la « boîte à outils », lui permettant de digérer sa nourriture, produire son énergie, de fabriquer ses constituants, de se déplacer, etc. Elles se composent d'un enchaînement linéaire d'acides aminés liés par des liaisons peptidiques. Cet enchaînement possède une organisation tridimensionnelle (ou repliement) qui lui est propre. De la séquence au repliement, il existe quatre niveaux de structuration de la protéine. (fr) La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento específico. (es) Protein structure is the three-dimensional arrangement of atoms in an amino acid-chain molecule. Proteins are polymers – specifically polypeptides – formed from sequences of amino acids, the monomers of the polymer. A single amino acid monomer may also be called a residue indicating a repeating unit of a polymer. Proteins form by amino acids undergoing condensation reactions, in which the amino acids lose one water molecule per reaction in order to attach to one another with a peptide bond. By convention, a chain under 30 amino acids is often identified as a peptide, rather than a protein. To be able to perform their biological function, proteins fold into one or more specific spatial conformations driven by a number of non-covalent interactions such as hydrogen bonding, ionic interactions, Van der Waals forces, and hydrophobic packing. To understand the functions of proteins at a molecular level, it is often necessary to determine their three-dimensional structure. This is the topic of the scientific field of structural biology, which employs techniques such as X-ray crystallography, NMR spectroscopy, cryo electron microscopy (cryo-EM) and dual polarisation interferometry to determine the structure of proteins. Protein structures range in size from tens to several thousand amino acids. By physical size, proteins are classified as nanoparticles, between 1–100 nm. Very large protein complexes can be formed from protein subunits. For example, many thousands of actin molecules assemble into a microfilament. A protein usually undergoes reversible structural changes in performing its biological function. The alternative structures of the same protein are referred to as different conformations, and transitions between them are called conformational changes. (en) Struktur protein adalah susunan tiga dimensi atom-atom dalam molekul protein, yang merupakan rantai asam amino. Untuk menjalankan fungsi biologinya, protein "melipat" menjadi satu atau lebih struktur tiga dimensi yang dipengaruhi oleh sejumlah interaksi non kovalen, seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, gaya van der Waals, dan tumpukan hidrofobik. Untuk mengetahui cara kerja protein dalam level molekul, ilmuwan sering harus mengetahui terlebih dahulu struktur tiga dimensinya. Hal ini menjadi topik dalam bidang biologi struktur, yang menggunakan teknik-teknik seperti kristalografi sinar X, , , dan untuk mencari tahu struktur protein. Struktur protein dapat dijabarkan dalam empat tingkat yang berbeda. Struktur primer protein merupakan urutan asam-asam amino dalam rantai polipeptida. merupakan substruktur lokal teratur dalam rantai utama, contohnya adalah struktur atau . adalah struktur tiga dimensi yang dibentuk dari struktur-struktur sekunder yang melipat bersama. merupakan gabungan dari satu atau lebih rantai polipeptida yang beroperasi sebagai satu satuan. Struktur protein berkisar dari ukuran puluhan hingga ribuan asam amino. Berdasarkan besarnya, protein termasuk ke dalam nanopartikel (ukuruan 1–100 nm). Sejumlah protein juga dapat berkumpul menjadi strukur yang sangat besar, misalnya mikrofilamen yang terdiri dari ribuan molekul protein yang disebut aktin. Protein umumnya dapat mengalami perubahan struktur dalam menjalankan fungsi bologinya. Struktur alternatif dari sebuah protein yang sama disebut sebagai Isomer konformasi (atau konformer), dan perubahan dari satu konformer ke konformer lain disebut . (in) Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche. La forma in cui una proteina si ripiega naturalmente è definita “stato nativo”, che è determinato dalla sua sequenza di amminoacidi. Al di sotto di circa 40 residui è più frequentemente usato il termine peptide anziché proteina. Un certo numero di residui è necessario per eseguire una certa funzione biochimica, ed il limite basilare per una dimensione funzionale sembra essere intorno ai 40-50 residui. Le dimensioni di una proteina vanno da questo limite a diverse migliaia di residui nelle proteine plurifunzionali e strutturali. Comunque, la comune stima per la media della lunghezza di una proteina è intorno ai 300 residui. Aggregati molto grandi possono essere anche formati da subunità proteiche, ad esempio molte migliaia di molecole di actina si assemblano in un filamento di actina. Si ritrovano inoltre grandi proteine complessate con RNA nelle particelle ribosomiali, così da costituire, appunto, i ribosomi. (it) タンパク質構造（タンパクしつこうぞう、英: protein structure）では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。 アミノ酸残基の数は特定の生化学的機能を果たす際に重要で、機能を持ったドメインのサイズとしては40から50残基が下限となる。タンパク質自体の大きさはこの下限から数1000残基のものまで様々で、その平均は約300残基と見積もられている。多くのＧ-アクチンがアクチン繊維（Ｆ-アクチン）を作るように、多くのタンパク質サブユニットが集合して1つの構造を作ることもある。 (ja) 단백질의 구조(영어: protein structure)는 아미노산 사슬에 있는 원자와 분자의 3차원 배열이다. 단백질은 아미노산의 염기서열에서 형성된 생체고분자(폴리펩타이드)이다. 단일 아미노산 단량체는 중합체의 반복 단위를 나타내는 잔기라고도 할 수 있다. 단백질은 축합 반응을 겪는 아미노산에 의해 형성되는데, 이 과정에서 아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 결합하기 위해 탈수 반응을 통해 물 분자 하나씩을 잃게 된다. 관례상, 아미노산 30개 이하의 사슬은 단백질이 아닌 펩타이드로 식별되는 경우가 많다. 단백질은 생물학적 기능을 수행할 수 있도록 수소 결합, 이온 결합, 판데르발스 힘, 소수성 결합과 같은 다수의 비공유적 상호작용에 의해 구동되는 하나 이상의 특정한 공간적 형태로 접힌다. 단백질의 기능을 분자 수준에서 이해하려면, 단백질의 3차원 구조를 결정하는 것이 중요하다. 엑스선결정학, 핵자기 공명, 이중 편광 간섭법 등의 기법을 채용해 단백질의 구조를 결정한다. 단백질의 구조는 수만~수천 개의 아미노산의 크기를 갖는다. 물리적 크기에 따라 단백질은 1~100nm 사이의 나노입자로 분류된다. 단백질 소단위체로부터 매우 큰 중합체가 형성될 수 있다. 예를 들어 수천 개의 액틴이 결합해 미세섬유로 조립된다. 단백질은 일반적으로 생물학적 기능 수행에서 가역적 구조적 변화를 겪는다. 동일한 단백질의 각기 다른 구조는 다른형태 이성질체로 지칭되며, 이들 사이의 전이를 형태 변화(Comformational Change)라고 한다. (ko) De eiwitstructuur of proteïnestructuur is de ruimtelijke moleculaire structuur van een eiwitmolecuul. Elk eiwit is een polymeer – meer gespecificeerd een polypeptide – bestaande uit α-aminozuren. Het eiwit vouwt zich in een specifieke, driedimensionale structuur onder invloed van non-covalente interacties, zoals waterstofbruggen, ionaire bindingen en vanderwaalskrachten. De uiteindelijk vorm is bepalend voor de functie van het eiwit. Om de moleculaire functies van eiwitten te begrijpen, is het van belang om een idee te hebben van de driedimensionale structuur. Het vaststellen van de eiwitstructuur is een centraal onderwerp binnen de structuurbiologie. Structuurbiologen gebruiken technieken zoals röntgenkristallografie, NMR-spectroscopie en elektronenmicroscopie om de structuur van eiwitten zichtbaar te maken en deze in verband te brengen met een biologische functie. Een eiwitmolecuul kan uit tientallen tot enkele duizenden aminozuren bestaan. Sommige eiwitten bestaan uit verschillende subeenheden en vormen grote complexen die de hele gedeeltes van de cel overspannen. Zo bestaan microfilamenten uit duizenden ineengevlochten actinemoleculen. Een eiwit is dynamisch en kan bij het uitvoeren van zijn functie van structuur of conformatie veranderen. (nl) Структура белков — расположение атомов молекулы белка в трёхмерном пространстве. Белки являются полимерами — полипептидами, последовательностями, составленными из мономеров — различных L-α-аминокислот. Обычно белок, состоящий менее чем из 40 аминокислот, называют пептидом. Для того, чтобы осуществлять свои биологические функции, белки сворачиваются в одну или несколько особых пространственных конфигураций, обусловленных рядом нековалентных взаимодействий, таких, как водородные связи, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса. Для понимания того, как функционируют белки на молекулярном уровне, необходимо определить их трёхмерную структуру. (ru) Estrutura da proteína ou estrutura proteica é o arranjo tridimensional de átomos em uma molécula de cadeia de aminoácidos. Proteínas são polímeros ― especificamente polieptídeos ― formados de sequências de aminoácidos, os monômeros do polímero. Um único monômero de aminoácido também pode ser chamado de um indicando uma unidade de repetição de um polímero. Proteínas formam aminoácidos por reações de condensação, na qual os aminoácidos perdem uma molécula de água por reação a fim de anexar um ao outro com uma ligação peptídica. Por convenção, uma cadeia com menos de 30 aminoácidos é frequentemente identificada como peptídeo, em vez de uma proteína. Para serem capazes de desempenhar sua função biológica, as proteínas se dobram em uma ou mais conformações espaciais específicas dirigidas por um número de interações não covalentes tais como ligação de hidrogênio, interações iônicas, forças de Van der Waals e empacotamento hidrofóbico. Para entender as funções das proteínas em nível molecular, muitas vezes é necessário determinar sua estrutura tridimensional. Este é o tópico do campo científico da biologia estrutural, a qual emprega técnicas tais como cristalografia de raios X, espectroscopia RMN e para determinar a estrutura de proteínas. As estruturas proteicas variam em tamanho de dezenas a vários milhares de aminoácidos. Por tamanho físico, as proteínas são classificadas como nanopartículas, entre 1–100 nm. Agregados muito grandes podem ser formados a partir de subunidades proteicas. Por exemplo, muitos milhares de moléculas de actina formando um microfilamento. Uma proteína geralmente sofre mudanças estruturais reversíveis no desempenho de sua função biológica. As estruturas alternativas da mesma proteína são referidas como diferentes isômeros conformacionais, ou simplesmente, conformações e transições entre eles são chamadas . (pt) Strukturen för ett protein, kallat proteinstrukturen, är mycket viktig både för dess egenskaper och dess funktion. Proteinstrukturer är mycket komplicerade. Ribosomen tillverkar från början bara en lång kedja av aminosyror, som binds ihop en efter en av peptidbindningar. Processen som kedjan sedan genomgår för att finna den form i vilken proteinet kan fylla sin funktion är också mycket komplicerad och kallas proteinveckning. (sv) Білки — важливий клас біологічних макромолекул, що містяться у всіх біологічних організмах, та складаються переважно з вуглецю, водню, азоту, фосфору, кисню і сірки. Всі білки є полімерами амінокислот. Ці полімери також відомі як поліпептиди і складаються з послідовності 20 різних L-α-амінокислот, що також називаються амінокислотними залишками. Для ланцюжків довжиною приблизно до 40 залишків замість терміну «білок» частіше використовується термін «пептид». Щоб бути здатним виконувати свою біологічну функцію, кожен білок приймає одну або більше конформацій, що утворюються за допомогою ряду нековалентних взаємодій, таких як водневі зв'язки, іонні, вандерваальсівські і гідрофобні взаємодії. Для того, щоб зрозуміти функцію білків на молекулярному рівні, часто необхідно визначити тривимірну структуру білків. Галузь біології, що займається встановленням структури білків, називається структурною біологією та використовує такі методи як рентгеноструктурний аналіз і ЯМР-спектроскопія. Число залишків, необхідне для виконання більшості специфічних біохімічних функцій, становить близько 40—50, що, здається, є нижчою межею розміру переважної більшості доменів. Розміри білків (але не пептидів) змінюються від цієї нижчої межі до кількох тисяч залишків в багатофункціональних або структурних білках. Оцінка середньої довжини більшості білків становить близько 300 залишків. Білки також часто формують білкові комплекси, що складаються з білкових субодиниць, наприклад багато тисяч молекул актину збираються у довгі мікрофіламенти. (uk) 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。 (zh)
dbo:thumbnail wiki-commons:Special:FilePath/Protein_structure.png?width=300
dbo:wikiPageExternalLink https://web.archive.org/web/20180310010556/http:/pedb.vib.be/ http://publications.nigms.nih.gov/psi/timeline_text.html
dbo:wikiPageID 969126 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength 36870 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID 1119948314 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink dbr:Calcium dbr:Calmodulin dbr:Protein_tyrosine_phosphatase dbr:Rossmann_fold dbr:Molecule dbr:Muscle dbr:NIH dbr:Nanoparticle dbr:Nucleotide dbr:Structural_motif dbr:MAP2K7 dbr:Monomer dbr:Beta_barrel dbr:Allosteric_regulation dbr:Beta_sheet dbr:Peptide dbr:Peptide_bonds dbr:Reversible_process_(thermodynamics) dbr:Cytosol dbr:DNA dbr:CATH dbr:Dynein dbr:Intrinsically_disordered_proteins dbr:Mass_spectrometry dbr:Molecular_geometry dbr:Pentamer dbr:Protein_dynamics dbr:Protein_structure_database dbr:Protein_topology dbr:MRNA dbr:Amyloid dbr:Chemical_reaction dbr:Gene_family dbr:Gene_structure dbr:Genetic_code dbr:Proteolysis dbr:Protein_tertiary_structure dbr:Cilia dbr:Electron dbr:Enzyme_catalysis dbr:Frederick_Sanger dbr:Gene dbr:Genetic_engineering dbr:Gibbs_free_energy dbr:Myosin dbr:Condensation_reaction dbr:Conformational_change dbr:Conformational_ensembles dbr:Conformational_isomerism dbr:Cryogenic_electron_microscopy dbr:Structural_biology dbr:Protein_complexes dbr:Linus_Pauling dbr:Computational_biology dbr:Denaturation_(biochemistry) dbr:Horizontal_gene_transfer dbr:Post-translational_modification dbr:Protein_Data_Bank dbr:Polypeptide_chain dbr:Protein_biosynthesis dbr:Protein_subunit dbr:Symmetry_group dbr:Microfilament dbr:C2_domain dbr:Actin dbr:Transcription_(genetics) dbr:Data_modeling dbr:Drug_design dbr:Cryo-electron_microscopy dbr:Crystallized dbr:Helix_bundle dbr:Sic1 dbr:Salt_bridge_(protein_and_supramolecular) dbr:Alpha_helix dbr:Amino_acid dbc:Protein_structure dbr:Eukaryotic dbr:Evolution dbr:Flagella dbr:Anfinsen's_dogma dbr:Cell_division_control_protein_4 dbr:Cell_nucleus dbr:Beta-synuclein dbr:Biological_machine dbr:Dimer_(chemistry) dbr:Edman_degradation dbr:Glycosylation dbr:Kinesin dbr:Knot_theory dbr:Protein_complex dbr:Dual_polarisation_interferometry dbr:Protein_domain dbr:Molecular_dynamics dbr:Protein_family dbr:Protein_folding dbr:Protein dbr:Ramachandran_plot dbr:Redox dbr:Ribbon_diagram dbr:Helix-turn-helix dbr:Hemoglobin dbr:Atom dbr:KIAA0101 dbr:Biomolecular_structure dbr:Homology_(biology) dbr:Homology_modeling dbr:Tertiary_structure dbr:Threading_(protein_sequence) dbr:Translation_(biology) dbr:Trimer_(chemistry) dbr:Disulfide_bond dbr:CDKN1B dbr:Polymer dbr:Circuit_topology dbr:Circular_dichroism dbr:Hydrogen_bonds dbr:Hydrophobic dbr:Insulin dbr:Microtubules dbr:Sequence_motif dbr:X-ray_crystallography dbr:Water dbr:Ribosome dbr:Two-dimensional_infrared_spectroscopy dbr:Nucleic_acid_structure dbr:Nanoscopic_scale dbr:Native_state dbr:Phosphorylation dbr:Sequence_database dbr:Non-covalent_interaction dbr:Peptide_bond dbr:PCRPi-DB dbr:Structural_Classification_of_Proteins_database dbr:Supersecondary_structure dbr:Random_coil dbr:Motor_proteins dbr:Ionic_interaction dbr:Tetramer dbr:Protein_NMR dbr:Protein_sequence dbr:Protein_superfamilies dbr:Water_molecule dbr:Amino_terminus dbr:Van_der_Waals_forces dbr:Secondary_structure dbr:Hydrogen_bonding dbr:Fast_parallel_proteolysis_(FASTpp) dbr:Flexible_linker dbr:Hydrophobic_interactions dbr:Hydrophobic_residues dbr:Polypeptide dbr:Allostery dbr:Globular_structure dbr:Vibrational_spectroscopy dbr:Virus_coat_protein dbr:Chimera_(protein) dbr:Infer dbr:Beta_strand dbr:Carboxyl_terminus dbr:Multimer dbr:Primary_structure dbr:Structural_domain dbr:File:Alpha_helix.png dbr:File:Domain_Homology.png dbr:File:Rate_of_Protein_Structure_Determination-2014.png dbr:File:Schematic_view_of_the_two_main_ensemble_modeling_approaches.jpg dbr:File:Protein_structure.png dbr:File:Protein_structure_examples.png
dbp:wikiPageUsesTemplate dbt:Cn dbt:Commonscatinline dbt:Expand_section dbt:Main dbt:More_citations_needed dbt:Reflist dbt:Short_description dbt:Snd dbt:Use_dmy_dates dbt:Prone_to_spam dbt:Biomolecular_structure dbt:Protein_structure dbt:Protein_domains dbt:Protein_topics dbt:Protein_structure_determination
dcterms:subject dbc:Protein_structure
gold:hypernym dbr:Arrangement
rdf:type dbo:MusicalWork yago:Abstraction100002137 yago:Chemical114806838 yago:Compound114818238 yago:Macromolecule114944888 yago:Material114580897 yago:Matter100020827 yago:Molecule114682133 yago:OrganicCompound114727670 yago:Part113809207 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Protein114728724 yago:Relation100031921 yago:Substance100019613 yago:Thing100002452 yago:Unit109465459 yago:WikicatProteins
rdfs:comment بنية البروتين هي البنية الجزيئية الحيوية لجزيء البروتين. كل بروتين هو بوليمر - وبالتحديد كل بروتين هو عديد الببتيد - وهو تسلسل مكون من عشرين حمضاً أمينياً إل ألفا (تعرف أيضاً بثمالات الأحماض الأمينية). ومن المتعارف عليه تعريف أي سلسلة مكونة من أقل من 40 ثمالة على أنها ببتيد وليس بروتين. حتى تكون البروتينات قادرة على تأدية وظائفها الحيوية، فإنها تطوى لتشكل نركيبات فراغية محددة يقودها عدد من التفاعلات اللاتساهمية، مثل الترابط الهيدروجيني، التفاعلات الأيونية، قوى فان دير فالس والحشو الكاره للماء. من أجل فهم وظائف البروتينات على المستوى الجزيئي، يكون من الضروري عادةً التعرف على بنيتها ثلاثية الأبعاد. وهذا هو موضوع المجال العلمي علم الأحياء البنيوي، وهو يستخدم تقنيات مثل دراسة البلورات بالأشعة السينية، مطيافية الرنين المغناطيسي النووي للبروتين من أجل تحديد بنيات البروتينات. (ar) Die Proteinstruktur ist in der Biochemie in verschiedene Strukturebenen gegliedert. Die Einteilung zu einer Hierarchie in Primärstruktur (Aminosäuresequenz), Sekundärstruktur, Tertiärstruktur und Quartärstruktur wurde erstmals 1952 von Kaj Ulrik Linderstrøm-Lang vorgeschlagen. In Bezug auf die räumliche Anordnung eines Proteins wird gleichbedeutend der Begriff Proteinkonformation verwendet. Änderungen der räumlichen Proteinstruktur werden Konformationsänderungen genannt. Dabei ist die Proteinstruktur enorm wichtig für die Funktion des Proteins. Eine fehlerhafte Proteinstruktur kann zum Ausfall der ursprünglichen Proteinfunktion führen. (de) La estructura de las proteínas reúne las propiedades de disposición en el espacio de las moléculas de proteína que provienen de su secuencia de aminoácidos, las características físicas de su entorno y la presencia de compuestos simples o complejos que las estabilicen y conduzcan a un plegamiento específico. (es) タンパク質構造（タンパクしつこうぞう、英: protein structure）では、タンパク質の構造について記す。タンパク質は全ての生物が持つ、重要な生体高分子の1つである。タンパク質は炭素、水素、窒素、リン、酸素、硫黄の原子から構成された、残基と言われるアミノ酸のポリマーである。ポリペプチドとも呼ばれるこのポリマーは20種類のL-α-アミノ酸の配列からできている。40以下のアミノ酸から構成されるものは、しばしばタンパク質ではなくペプチドと呼ばれる。その機能を発現するために、タンパク質は水素結合、イオン結合、ファンデルワールス力、疎水結合などの力によって、特有のコンフォメーションをとるように折り畳まれる。分子レベルのタンパク質の機能を理解するには、その三次元構造を明らかにしなければならない。これは構造生物学の研究分野で、X線回折や核磁気共鳴分光法などの技術が使われる。 アミノ酸残基の数は特定の生化学的機能を果たす際に重要で、機能を持ったドメインのサイズとしては40から50残基が下限となる。タンパク質自体の大きさはこの下限から数1000残基のものまで様々で、その平均は約300残基と見積もられている。多くのＧ-アクチンがアクチン繊維（Ｆ-アクチン）を作るように、多くのタンパク質サブユニットが集合して1つの構造を作ることもある。 (ja) Структура белков — расположение атомов молекулы белка в трёхмерном пространстве. Белки являются полимерами — полипептидами, последовательностями, составленными из мономеров — различных L-α-аминокислот. Обычно белок, состоящий менее чем из 40 аминокислот, называют пептидом. Для того, чтобы осуществлять свои биологические функции, белки сворачиваются в одну или несколько особых пространственных конфигураций, обусловленных рядом нековалентных взаимодействий, таких, как водородные связи, ионные связи, силы Ван-дер-Ваальса. Для понимания того, как функционируют белки на молекулярном уровне, необходимо определить их трёхмерную структуру. (ru) Strukturen för ett protein, kallat proteinstrukturen, är mycket viktig både för dess egenskaper och dess funktion. Proteinstrukturer är mycket komplicerade. Ribosomen tillverkar från början bara en lång kedja av aminosyror, som binds ihop en efter en av peptidbindningar. Processen som kedjan sedan genomgår för att finna den form i vilken proteinet kan fylla sin funktion är också mycket komplicerad och kallas proteinveckning. (sv) 蛋白质结构是指蛋白质分子的空间结构。作为一类重要的生物大分子，蛋白质主要由碳、氢、氧、氮、硫等化学元素组成。所有蛋白质都是由20种不同的L型α氨基酸连接形成的多聚体，在形成蛋白质后，这些氨基酸又被称为残基。蛋白质和多肽之间的界限并不是很清晰，有人基于发挥功能性作用的结构域所需的残基数认为，若残基数少于40，就称之为多肽或肽。要发挥生物学功能，蛋白质需要正确折叠为一个特定构型，主要是通过大量的非共价相互作用（如氢键、离子键、范德华力和疏水作用）来实现；此外，在一些蛋白质（特别是分泌性蛋白质）折叠中，二硫键也起到关键作用。为了从分子水平上了解蛋白质的作用机制，常常需要测定蛋白质的三维结构。由研究蛋白质结构而发展起来了结构生物学，采用了包括X射线晶体学、核磁共振以及冷冻电镜（cryo-EM）等技术来解析蛋白质结构。 一定数量的残基对于发挥某一生物化学功能是必要的；40-50个残基通常是一个功能性结构域大小的下限。蛋白质大小的范围可以从这样一个下限一直到数千个残基。目前估计的蛋白质的平均长度在不同的物种中有所区别，一般约为200-380个残基，而真核生物的蛋白质平均长度比原核生物长约55%。更大的蛋白质聚合体可以通过许多蛋白质亚基形成；如由数千个肌动蛋白分子聚合形成蛋白纤维。 (zh) Proteina strukturo estas la nomo de stato de proteino deduktebla el la biokemia fenomenoj aludataj ĉi-sube: Proteinoj estas ĉenoj de aminoacidoj konstituita per 20 L-α-amminoacidoj diversaj, nomatai ankaŭ reziduoj, kiuj refaldiĝs en tridimesiaj unikaj strukturoj. La formo en kiu la proteino refaldiĝas estas nomata denaska stato, determinita per sia sekvenco de aminoacidoj. Se la reziduoj estas malpli ol 40 la rezulto ofte nomiĝas peptido anstataŭ proteino. Certa nombro de reziduoj estas bezonata por ke efektiviĝu certa biokemia funkcio; kaj la baza limo por certa finkcia dimensio ŝajnas esti ĉirkaŭ 40/50 reziduoj. (eo) Protein structure is the three-dimensional arrangement of atoms in an amino acid-chain molecule. Proteins are polymers – specifically polypeptides – formed from sequences of amino acids, the monomers of the polymer. A single amino acid monomer may also be called a residue indicating a repeating unit of a polymer. Proteins form by amino acids undergoing condensation reactions, in which the amino acids lose one water molecule per reaction in order to attach to one another with a peptide bond. By convention, a chain under 30 amino acids is often identified as a peptide, rather than a protein. To be able to perform their biological function, proteins fold into one or more specific spatial conformations driven by a number of non-covalent interactions such as hydrogen bonding, ionic interactions (en) Struktur protein adalah susunan tiga dimensi atom-atom dalam molekul protein, yang merupakan rantai asam amino. Untuk menjalankan fungsi biologinya, protein "melipat" menjadi satu atau lebih struktur tiga dimensi yang dipengaruhi oleh sejumlah interaksi non kovalen, seperti ikatan hidrogen, interaksi ionik, gaya van der Waals, dan tumpukan hidrofobik. Untuk mengetahui cara kerja protein dalam level molekul, ilmuwan sering harus mengetahui terlebih dahulu struktur tiga dimensinya. Hal ini menjadi topik dalam bidang biologi struktur, yang menggunakan teknik-teknik seperti kristalografi sinar X, , , dan untuk mencari tahu struktur protein. (in) La structure des protéines est la composition en acides aminés et la conformation en trois dimensions des protéines. Elle décrit la position relative des différents atomes qui composent une protéine donnée. (fr) 단백질의 구조(영어: protein structure)는 아미노산 사슬에 있는 원자와 분자의 3차원 배열이다. 단백질은 아미노산의 염기서열에서 형성된 생체고분자(폴리펩타이드)이다. 단일 아미노산 단량체는 중합체의 반복 단위를 나타내는 잔기라고도 할 수 있다. 단백질은 축합 반응을 겪는 아미노산에 의해 형성되는데, 이 과정에서 아미노산은 펩타이드 결합으로 서로 결합하기 위해 탈수 반응을 통해 물 분자 하나씩을 잃게 된다. 관례상, 아미노산 30개 이하의 사슬은 단백질이 아닌 펩타이드로 식별되는 경우가 많다. 단백질은 생물학적 기능을 수행할 수 있도록 수소 결합, 이온 결합, 판데르발스 힘, 소수성 결합과 같은 다수의 비공유적 상호작용에 의해 구동되는 하나 이상의 특정한 공간적 형태로 접힌다. 단백질의 기능을 분자 수준에서 이해하려면, 단백질의 3차원 구조를 결정하는 것이 중요하다. 엑스선결정학, 핵자기 공명, 이중 편광 간섭법 등의 기법을 채용해 단백질의 구조를 결정한다. (ko) Le proteine sono catene di amminoacidi costituite da 20 L-α-amminoacidi diversi, denominati anche residui, che si ripiegano in strutture tridimensionali uniche. La forma in cui una proteina si ripiega naturalmente è definita “stato nativo”, che è determinato dalla sua sequenza di amminoacidi. Al di sotto di circa 40 residui è più frequentemente usato il termine peptide anziché proteina. Un certo numero di residui è necessario per eseguire una certa funzione biochimica, ed il limite basilare per una dimensione funzionale sembra essere intorno ai 40-50 residui. (it) De eiwitstructuur of proteïnestructuur is de ruimtelijke moleculaire structuur van een eiwitmolecuul. Elk eiwit is een polymeer – meer gespecificeerd een polypeptide – bestaande uit α-aminozuren. Het eiwit vouwt zich in een specifieke, driedimensionale structuur onder invloed van non-covalente interacties, zoals waterstofbruggen, ionaire bindingen en vanderwaalskrachten. De uiteindelijk vorm is bepalend voor de functie van het eiwit. (nl) Estrutura da proteína ou estrutura proteica é o arranjo tridimensional de átomos em uma molécula de cadeia de aminoácidos. Proteínas são polímeros ― especificamente polieptídeos ― formados de sequências de aminoácidos, os monômeros do polímero. Um único monômero de aminoácido também pode ser chamado de um indicando uma unidade de repetição de um polímero. Proteínas formam aminoácidos por reações de condensação, na qual os aminoácidos perdem uma molécula de água por reação a fim de anexar um ao outro com uma ligação peptídica. Por convenção, uma cadeia com menos de 30 aminoácidos é frequentemente identificada como peptídeo, em vez de uma proteína. Para serem capazes de desempenhar sua função biológica, as proteínas se dobram em uma ou mais conformações espaciais específicas dirigidas por u (pt) Білки — важливий клас біологічних макромолекул, що містяться у всіх біологічних організмах, та складаються переважно з вуглецю, водню, азоту, фосфору, кисню і сірки. Всі білки є полімерами амінокислот. Ці полімери також відомі як поліпептиди і складаються з послідовності 20 різних L-α-амінокислот, що також називаються амінокислотними залишками. Для ланцюжків довжиною приблизно до 40 залишків замість терміну «білок» частіше використовується термін «пептид». Щоб бути здатним виконувати свою біологічну функцію, кожен білок приймає одну або більше конформацій, що утворюються за допомогою ряду нековалентних взаємодій, таких як водневі зв'язки, іонні, вандерваальсівські і гідрофобні взаємодії. Для того, щоб зрозуміти функцію білків на молекулярному рівні, часто необхідно визначити тривимірну стр (uk)
rdfs:label Protein structure (en) بنية البروتين (ar) Proteinstruktur (de) Proteina strukturo (eo) Estructura de las proteínas (es) Struktur protein (in) Struttura proteica (it) Structure des protéines (fr) 단백질의 구조 (ko) タンパク質構造 (ja) Eiwitstructuur (nl) Estrutura da proteína (pt) Структура белков (ru) Proteinstruktur (sv) 蛋白质结构 (zh) Структура білків (uk)
owl:sameAs freebase:Protein structure yago-res:Protein structure wikidata:Protein structure dbpedia-ar:Protein structure http://ast.dbpedia.org/resource/Estructura_de_les_proteínes http://bs.dbpedia.org/resource/Struktura_proteina dbpedia-de:Protein structure dbpedia-eo:Protein structure dbpedia-es:Protein structure dbpedia-fa:Protein structure dbpedia-fi:Protein structure dbpedia-fr:Protein structure dbpedia-gl:Protein structure http://hi.dbpedia.org/resource/प्रोटीन_संरचना dbpedia-id:Protein structure dbpedia-it:Protein structure dbpedia-ja:Protein structure dbpedia-ka:Protein structure dbpedia-ko:Protein structure dbpedia-mk:Protein structure http://mn.dbpedia.org/resource/Уургийн_бүтэц dbpedia-nl:Protein structure dbpedia-oc:Protein structure dbpedia-pt:Protein structure dbpedia-ro:Protein structure dbpedia-ru:Protein structure dbpedia-sh:Protein structure dbpedia-simple:Protein structure dbpedia-sq:Protein structure dbpedia-sr:Protein structure dbpedia-sv:Protein structure http://ta.dbpedia.org/resource/புரதக்_கட்டமைப்பு dbpedia-tr:Protein structure dbpedia-uk:Protein structure dbpedia-vi:Protein structure dbpedia-zh:Protein structure https://global.dbpedia.org/id/4uDaU
prov:wasDerivedFrom wikipedia-en:Protein_structure?oldid=1119948314&ns=0
foaf:depiction wiki-commons:Special:FilePath/Protein_structure_examples.png wiki-commons:Special:FilePath/Alpha_helix.png wiki-commons:Special:FilePath/Protein_structure.png wiki-commons:Special:FilePath/Domain_Homology.png wiki-commons:Special:FilePath/Rate_of_Protein_Structure_Determination-2014.png wiki-commons:Special:FilePath/Schematic_view_of_the_two_main_ensemble_modeling_approaches.jpg
foaf:isPrimaryTopicOf wikipedia-en:Protein_structure
is dbo:academicDiscipline of dbr:David_Tudor_Jones dbr:Christine_Orengo dbr:N._Gautham dbr:Structure_(journal) dbr:Alex_Bateman dbr:Hans_Tuppy
is dbo:knownFor of dbr:Edward_Trifonov dbr:G._Marius_Clore dbr:Narayanaswamy_Srinivasan dbr:Noemi_Mirkin
is dbo:wikiPageDisambiguates of dbr:Structure_(disambiguation)
is dbo:wikiPageRedirects of dbr:Protein_Structure dbr:Protein_conformation dbr:Protein_residue dbr:Protein_structure_determination dbr:Amino_acid_residue dbr:Amino_acid_residues dbr:Peptide_conformation dbr:Spatial_conformation
is dbo:wikiPageWikiLink of dbr:Carboxyhemoglobin dbr:Catalytic_triad dbr:Aminoacylase dbr:Power_law dbr:Prion dbr:Proteasome dbr:Protein_Society dbr:Protein_secondary_structure dbr:Robert_T._Sauer dbr:Roger_D._Kornberg dbr:Sarah_Teichmann dbr:Enzyme_inhibitor dbr:Enzyme_kinetics dbr:List_of_biological_databases dbr:Motion dbr:Protein_moonlighting dbr:MMP9 dbr:Membrane_protein dbr:Metaproteomics dbr:Protein_fragment_library dbr:Volume_Area_Dihedral_Angle_Reporter dbr:Beta-Lactamase_Database_(BLDB) dbr:Biopython dbr:Birkbeck,_University_of_London dbr:Biskit dbr:Brian_Matthews_(biochemist) dbr:David_Goodsell dbr:David_S._Wishart dbr:David_Tudor_Jones dbr:Alfonso_Valencia dbr:Allosteric_regulation dbr:Antiparallel_(biochemistry) dbr:Applications_of_quantum_mechanics dbr:Julian_Gough_(scientist) dbr:Pehr_Victor_Edman dbr:Peter_F._C._Gilbert dbr:Richard_Lerner dbr:Cyclol dbr:Cystatin_C dbr:Cytochrome_f dbr:Cytoskeleton dbr:DNA-binding_domain dbr:UTOPIA_(bioinformatics_tools) dbr:Death_fold dbr:Debye–Waller_factor dbr:Α-Bungarotoxin dbr:Β-Bungarotoxin dbr:Κ-Bungarotoxin dbr:Dorothy_Maud_Wrinch dbr:E2F dbr:EVA_(benchmark) dbr:Index_of_protein-related_articles dbr:Internal_environment dbr:Intrinsically_disordered_proteins dbr:Johan_Jansonius dbr:GRASP55 dbr:GRASP65 dbr:List_of_life_sciences dbr:Louis-Jeantet_Prize_for_Medicine dbr:ProSAS dbr:Protein_primary_structure dbr:Substitution_model dbr:O-GlcNAc dbr:OMPdb dbr:Nutritious_Rice_for_the_World dbr:Peripheral_chemoreceptors dbr:Pyridoxine_5'-phosphate_synthase dbr:Pseudoplectania_nigrella dbr:Protein_contact_map dbr:Protein_function_prediction dbr:Protein_mass_spectrometry dbr:Protein_phosphorylation dbr:Protein_structure_database dbr:Protein_structure_reconstruction dbr:Protein_tandem_repeats dbr:Protein_topology dbr:Protein–DNA_interaction_site_predictor dbr:Protein–protein_interaction dbr:Proteopedia dbr:Computational_Resource_for_Drug_Discovery dbr:Conotoxin dbr:Copper_fist dbr:Amyloid dbr:Amyloid-beta_precursor_protein_secretase dbr:Anders_Krogh dbr:Membrane_potential dbr:Membranome_database dbr:S1_domain dbr:Chemical_file_format dbr:Esterase dbr:Gene_expression dbr:Genetic_code dbr:Low_complexity_regions_in_proteins dbr:Orientations_of_Proteins_in_Membranes_database dbr:The_Proteolysis_Map dbr:Relaxase dbr:Variant_surface_glycoprotein dbr:TP53BP2 dbr:Template_modeling_score dbr:Phospholipase_A2 dbr:Protein_tertiary_structure dbr:QPNC-PAGE dbr:Zinc_transporter_ZIP9 dbr:Christine_Orengo dbr:Alexander_Tropsha dbr:Edward_Trifonov dbr:Elkan_Blout dbr:Frederic_M._Richards dbr:G._Marius_Clore dbr:Gareth_A._Morris dbr:Genomics dbr:Molecular_graphics dbr:N._Gautham dbr:Conserved_sequence dbr:Cryomicroscopy dbr:Equilibrium_unfolding dbr:LSm dbr:LYPLAL1 dbr:Marta_Filizola dbr:PDBREPORT dbr:Open_protein_structure_annotation_network dbr:Protein_Structure dbr:Andrej_Šali dbr:Aplysioviolin dbr:Aprotinin dbr:Bernhard_Kadenbach dbr:Lysine dbr:Cambridge_Structural_Database dbr:Sigma-Aldrich dbr:Structure_(journal) dbr:Computational_immunology dbr:Zinc dbr:Zinc_in_biology dbr:Fungal_ribotoxin dbr:Pampas_cat dbr:Papain-like_protease dbr:Protease_inhibitor_(biology) dbr:Protein_Data_Bank dbr:Protein_inhibitor_of_activated_STAT dbr:Machine_learning_in_bioinformatics dbr:Protein_biosynthesis dbr:Protein_superfamily dbr:STRIDE dbr:Structure dbr:Structure_(disambiguation) dbr:Transmissible_spongiform_encephalopathy dbr:Mark_Peeples dbr:Matrix_metalloproteinase dbr:Microcrystal_electron_diffraction dbr:Microfluidic_modulation_spectroscopy dbr:Murid_gammaherpesvirus_68 dbr:MutS-1 dbr:Protein_footprinting dbr:Virus_Pathogen_Database_and_Analysis_Resource dbr:Bruce_E._Maryanoff dbr:Actin dbr:Acyl-protein_thioesterase dbr:Centre_for_Cellular_and_Molecular_Biology dbr:UGENE dbr:Database_of_protein_conformational_diversity dbr:Walter_Kauzmann dbr:William_Astbury dbr:Docking_(molecular) dbr:Dodecameric_protein dbr:Dollo's_law_of_irreversibility dbr:Domain_(biology) dbr:Fuzzy_complex dbr:Förster_resonance_energy_transfer dbr:G_alpha_subunit dbr:H.M._Krishna_Murthy dbr:HIVToolbox dbr:HMA_domain dbr:DAK_(gene) dbr:Ion_channel dbr:Lattice_protein dbr:Protein_quaternary_structure dbr:PTPN22 dbr:Threonine_ammonia-lyase dbr:Prestin dbr:XMAP215-Dis1_family dbr:SET_domain dbr:Ad_Bax dbr:Adenosine_triphosphate dbr:Afegostat dbr:Ahmad_Salahuddin dbr:Albumin_I dbr:Alex_Bateman dbr:Amino_acid dbr:Amy_Gladfelter dbr:Anaritide dbr:3did dbr:Darshan_Ranganathan dbr:Ecdysone_receptor dbr:Alpha-2-Macroglobulin dbr:Alpha_sheet dbr:Alphabody dbr:Ambiguity dbr:Eric_Gouaux dbr:Evolution dbr:Expedition_1 dbr:Foldit dbr:Francisco_J._Blanco dbr:Anfinsen's_dogma dbr:Brix_(database) dbr:PA_clan_of_proteases dbr:PSIPRED dbr:Cavitand dbr:Cell-free_protein_synthesis dbr:DiProDB dbr:Direct_coupling_analysis dbr:Directed_evolution dbr:Families_of_Structurally_Similar_Proteins_database dbr:Fast_parallel_proteolysis dbr:FoldX dbr:Forisome dbr:Formyl_peptide_receptor dbr:Global_distance_test dbr:Glutamate_receptor dbr:Glycoside_hydrolase_family_89 dbr:Graphical_models_for_protein_structure dbr:Graphlets dbr:Histidine_decarboxylase dbr:Kazal_domain dbr:Kenneth_Andrew_Walsh dbr:Kodkod dbr:Supramolecular_chemistry dbr:Protein_conformation dbr:Protein_domain dbr:Molecular_dynamics dbr:Protein_family dbr:Protein_folding dbr:PRNP dbr:Protein dbr:Ramachandran_plot dbr:Residual_dipolar_coupling dbr:Ribbon_diagram dbr:Guanidinium_chloride dbr:Hans_Tuppy dbr:Hartmut_Oschkinat dbr:Jacquelyn_S._Fetrow dbr:James_Naismith_(chemist) dbr:Jane_S._Richardson dbr:Jeffrey_Skolnick dbr:Jeffrey_Vinokur dbr:BRENDA dbr:Babycurus_toxin_1 dbr:Bacteriorhodopsin dbr:Hydrogenase_maturation_protease_family dbr:Hydrogen–deuterium_exchange dbr:Hydrophobic_collapse dbr:Jens_Meiler dbr:Protein_Structure_Evaluation_Suite_&_Server dbr:Structure-based_combinatorial_protein_engineering dbr:APBS_(software) dbr:ATOX1 dbr:Acriflavine_resistance_protein_family dbr:Advanced_Light_Source dbr:LeDock dbr:Bioinformatics dbr:Biological_target dbr:Biomolecular_engineering dbr:Biomolecular_structure dbr:Biophysical_chemistry dbr:Bivariate_von_Mises_distribution dbr:Blackboard_(design_pattern) dbr:Blood dbr:Heredity dbr:Heteronuclear_single_quantum_coherence_spectroscopy dbr:Homologous_desensitization dbr:Threading_(protein_sequence) dbr:ZZ_zinc_finger dbr:Receptor_theory dbr:Diane_Barber dbr:Dihedral_angle dbr:Arthur_M._Lesk dbr:B-box_zinc_finger dbr:BASys dbr:CAMEO3D dbr:CENPH dbr:CING_(biomolecular_NMR_structure) dbr:St_John's_College,_Cambridge dbr:Circular_permutation_in_proteins dbr:Fibrous_protein dbr:Human_interactome dbr:Michael_Levitt dbr:Michael_Sternberg dbr:Narayanaswamy_Srinivasan dbr:Carlson_curve dbr:Carolyn_Cohen dbr:Catalase dbr:Cation–π_interaction dbr:S._Patricia_Becerra dbr:Robustness_(evolution) dbr:Statistical_coupling_analysis dbr:Secondary_structure_prediction dbr:Sjors_Scheres dbr:Soft_matter dbr:Solenoid_protein_domain dbr:Vibrational_circular_dichroism dbr:Ángel_Ortiz_(scientist)
is dbp:description of dbr:Protein_Data_Bank dbr:Worldwide_Protein_Data_Bank dbr:PDBe-KB
is dbp:discipline of dbr:Structure_(journal)
is dbp:field of dbr:Hans_Tuppy
is rdfs:seeAlso of dbr:Enzyme dbr:Denaturation_(biochemistry) dbr:Polypeptide_antibiotic
is foaf:primaryTopic of wikipedia-en:Protein_structure