Small GTPase (original) (raw)
Die Mitglieder der Proteinfamilie der kleinen GTPasen (auch kleine G-Proteine genannt) sind kleine Proteine, die durch die alternierende Bindung der Nukleotide GDP oder GTP als molekulare „Schalter“ in Signaltransduktionsketten fungieren. Sie haben eine molare Masse von 20–25 kDa und zeichnen sich durch fünf konservierte Strukturelemente aus, aufgrund derer sie leicht identifiziert und zugeordnet werden können. Basierend auf Sequenzvergleichen kann die Familie der kleinen GTPasen in die Subfamilien Ras, Rho, Rab, Sar1/Arf und Ran unterteilt werden. In Pflanzen findet sich das kleine G-Protein Rop („Rho of plants“), das seinen Namen der Homologie zum tierischen Rho verdankt.
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dbo:abstract | Die Mitglieder der Proteinfamilie der kleinen GTPasen (auch kleine G-Proteine genannt) sind kleine Proteine, die durch die alternierende Bindung der Nukleotide GDP oder GTP als molekulare „Schalter“ in Signaltransduktionsketten fungieren. Sie haben eine molare Masse von 20–25 kDa und zeichnen sich durch fünf konservierte Strukturelemente aus, aufgrund derer sie leicht identifiziert und zugeordnet werden können. Basierend auf Sequenzvergleichen kann die Familie der kleinen GTPasen in die Subfamilien Ras, Rho, Rab, Sar1/Arf und Ran unterteilt werden. In Pflanzen findet sich das kleine G-Protein Rop („Rho of plants“), das seinen Namen der Homologie zum tierischen Rho verdankt. (de) Les petite GTPases forment un ensemble de protéines au cœur de nombreuses voies de signalisation moléculaire dans les cellules. Une petite GTPase est une hydrolase qui catalyse la réaction : GTP + H2O GDP + phosphate. Selon la nature du nucléotide qui leur est lié à un instant donné (GTP ou GDP) la conformation tridimensionnelle des petites GTPases change. Une protéine G est considérée active lorsqu'elle est liée au GTP en cela que sa conformation lui permet de se lier à des protéines effectrices, de les activer et de déclencher ainsi une cascade de signalisation moléculaire. À l'inverse, la forme couplée au GDP est considérée comme inactive. De cette dualité (-GDP, -GTP) les petites GTPases reçoivent parfois le nom "d'interrupteurs moléculaires". Ces enzymes font partie des protéines G présentes dans le cytosol et homologues de la sous-unité alpha des protéines G hétérotrimériques. Contrairement à la sous-unité alpha des protéines G, une petite GTPase peut fonctionner comme une hydrolase autonome, sans avoir besoin d'autres éléments. Les membres les plus connus de cette famille d'enzymes sont les GTPases Ras, de sorte que les petites GTPases sont parfois appelées superfamille Ras GTPases. L'hydrolyse du GTP peut être favorisée par des (en) (GAP) tandis que la substitution de GDP par du GTP peut être favorisée par des (en) (GEF). L'activation du GEF conduit généralement à l'activation de sa protéine G cible tandis que l'activation du GAP conduit à l'inactivation de cette protéine G. Les (en) (GDI), quant à eux, maintiennent les petites GTPases à l'état inactif. Il existe plus d'une centaine de protéines appartenant à la superfamille Ras. Cette superfamille est elle-même subdivisée en neuf familles — Ras, Rho, Rab, Rap, Arf, Ran, Rheb, Rad et Rit — elles-mêmes subdivisées en sous-familles. Chaque sous-famille possède le noyau G, responsable de l'activité GTPase et d'échange de nucléotides. Les structures peptidiques environnantes déterminent la spécificité fonctionnelle de l'enzyme : par exemple, la boucle d'insertion — Insert Loop en anglais — de la sous-famille Rho contribue spécifiquement à la fixation de protéines (en) telles que (en) et (en). La famille Ras est généralement responsable de la prolifération cellulaire, Rho de la morphologie cellulaire, Ran du transport nucléaire et Arf du transport vésiculaire. (fr) Small GTPases (EC 3.6.5.2), also known as small G-proteins, are a family of hydrolase enzymes that can bind and hydrolyze guanosine triphosphate (GTP). They are a type of G-protein found in the cytosol that are homologous to the alpha subunit of heterotrimeric G-proteins, but unlike the alpha subunit of G proteins, a small GTPase can function independently as a hydrolase enzyme to bind to and hydrolyze a guanosine triphosphate (GTP) to form guanosine diphosphate (GDP). The best-known members are the Ras GTPases and hence they are sometimes called Ras subfamily GTPases. A typical G-protein is active when bound to GTP and inactive when bound to GDP (i.e. when the GTP is hydrolyzed to GDP). The GDP can be then replaced by free GTP. Therefore, a G-protein can be switched on and off. GTP hydrolysis is accelerated by GTPase activating proteins (GAPs), while GTP exchange is catalyzed by guanine nucleotide exchange factors (GEFs). Activation of a GEF typically activates its cognate G-protein, while activation of a GAP results in inactivation of the cognate G-protein.Guanosine nucleotide dissociation inhibitors (GDI) maintain small GTPases in the inactive state. Small GTPases regulate a wide variety of processes in the cell, including growth, cellular differentiation, cell movement and lipid vesicle transport. (en) 低分子GTPアーゼ(ていぶんしりょうジーティーピーアーゼ)または低分子GTP結合タンパク質は、一群のGTP結合タンパク質で、低分子量(20-25 kDa)のものをいう。グアノシン三リン酸(GTP)を結合し、加水分解してGDP(グアノシン二リン酸)とし、さらにそのGDPをGTPに交換することで、細胞内シグナル伝達のスイッチ機能を果たす。代表的なものとしてがん遺伝子ras(ラス)の産物があり、いずれもこれとの配列類似性が高いので、Rasスーパーファミリーとも呼ぶ。 (ja) |
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