Prion (original) (raw)
Un prió o PrP —de l'anglès Prion Protein— és un agent infecciós format principalment per proteïnes. Fins fa poc temps, es pensava que totes les malalties infeccioses eren transmeses per virus, bacteris, fongs o protozous. El descobriment que determinades malalties neurològiques infeccioses eren transmeses per agents semblants als virus, pel que fa a la grandària, però sols formats per proteïnes fou doncs una de les grans sorpreses de la medicina moderna. Aquestes malalties inclouen l'encefalopatia espongiforme bovina (generalment anomenada malaltia de les vaques boges) i malalties anàlogues en altres organismes com la malaltia de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en els éssers humans i la tremolor ovina en les ovelles.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | البريون أو الجزيئات البروتينية المسببة للعدوى أو جسيم مُعْدٍ بروتيني (بالإنجليزية: Prion) (اختصار للعبارة ((بالإنجليزية: proteinaceous infectious particle) (i/ˈpriːɒn/)) تميّز العديد من الأمراض العصبية المميتة في كلا من الحيوانات والبشر.لا يزال سبب هذا الاعتلال غير معروف؛ ويشتبه في البنية ثلاثية الأبعاد الغير طبيعية بأنها السبب وراء الخصائص المعدية للبريون. يُفترض أن البريونات المكونة من هي السبب في اعتلالات الدماغ الإسفنجية المعدية، والتي تشمل قعاص الغنم في الأغنام، والاعتلال الدماغي الإسفنجي البقري في الأبقار (المعروف شعبياً بـ«مرض جنون البقر»). اعتبرت البريونات بشكل فرضي في البشر بأنها السبب في مرض كروتزفيلد جاكوب ، داء غيرستمان-ستراوس، و"الأرق الوراثي المميت"، وداء كورو. تؤثر جميع أمراض البريون المعروفة في الثدييات على بنية الدماغ أو الأنسجة العصبية الأخرى؛ كما أن جميع هذه الأمراض أمراض مستفحلة، وليس لها علاج فعال معروف، وبالتالي فهي دائماً أمراض قاتلة. الضمور الجهازي المتعدد، وهو مرض تآكل عصبي نادر، يتميز بنسخة معتلة من البروتين تسمى ألفا-ساينوكلين، وبالتالي يمكن تصنيفه أيضًا كأحد أمراض البريون. وقد تم تحديد العديد من بروتينات الخميرة على أنها تحتوي على خصائص بريونية. يأخذ الدور المفترض للبروتين كعامل معدي موقف النقيض من جميع العوامل المعدية الأخرى المعروفة مثل الفيروسات والبكتيريا والفطريات والطفيليات، فكلها تحتوي على أحماض نووية (ريبوزي، ريبوزي منقوص الأكسجين أو كلاهما). كما أن البريونات الاصطناعية، التي تم إنشاؤها في المختبر بعيدا عن أي مصدر بيولوجي، كانت قدرتها ضئيلة أو منعدمة على إحداث العدوى بأمراض الاعتلال الدماغي الإسفنجي المعدي. ومع ذلك فعندما تم تناول البريونات الاصطناعية مع عامل مرافق، مثل جزيئات الفوسفاتيديتولانيولامين وجزيئات الحمض النووري الريبوزي، فإن قابلية التسبب في هذه الأمراض أصبحت ممكنة. لا تزال بعض الملاحظات العلمية غير قابلة للتفسير طبقا لفرضية البريون: فمن المعروف أن الفئران التي تعاني من نقص المناعة الوخيم لا تصاب بمرض قعاص الغنم بعد تلقيحها بأنسجة دماغ حيوان مصابة بالمرض، مما يوحي بأنه إما أن دور المناعة في إمراضات البريون غير مفهوم بشكل كامل، وإما أن هناك بعض العيوب الأخرى في الفهم الحالي للفيزيولوجيا المرضية. تبين في الآونة الأخيرة أن مرض قعاص الغنم، وكروتزفيلد - جاكوب قد يتطلبان أحماضًا نووية خاصة بعامل معين لنقل العدوى. ولهذه الأسباب فإن فرضية الاعتلال الدماغي الإسفنجي المعدي/البريون لا تمثل البيانات المرصودة بشكل واف. أما عن جسيمات البريون فهي مستقرة، وتتراكم في الأنسجة المصابة، وتصاحب تلف الأنسجة وموت الخلايا. ويعني هذا الاستقرار الهيكلي للبريونات أنها تقاوم عملية الإفساد بالمواد الكيميائية والعوامل الفيزيائية، مما يجعل التخلص منها ومنع انتشارها أمرًا صعبًا. تختلف بنية البريون قليلاً بين الأنواع المختلفة، ومع ذلك فإن استنساخ البريون يجعله عرضة للتخلق والانتقاء الطبيعي تمامًا مثل الأشكال الأخرى للاستنساخ. (ar) Un prió o PrP —de l'anglès Prion Protein— és un agent infecciós format principalment per proteïnes. Fins fa poc temps, es pensava que totes les malalties infeccioses eren transmeses per virus, bacteris, fongs o protozous. El descobriment que determinades malalties neurològiques infeccioses eren transmeses per agents semblants als virus, pel que fa a la grandària, però sols formats per proteïnes fou doncs una de les grans sorpreses de la medicina moderna. Aquestes malalties inclouen l'encefalopatia espongiforme bovina (generalment anomenada malaltia de les vaques boges) i malalties anàlogues en altres organismes com la malaltia de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en els éssers humans i la tremolor ovina en les ovelles. (ca) Prion, označovaný také jako infekční prionová bílkovina – PrPSc, je odborný název popisující vadnou formu tzv. prionové bílkoviny – PrPc, která se zcela běžně vyskytuje v savčí mozkové tkáni a pravděpodobně se spolupodílí na výkonnosti dlouhodobé paměti. Tyto nakažlivé molekuly jsou poté zodpovědné za vznik transmisivních spongiformních encefalopatií, neboli prionopatií, jejichž ústředními projevy jsou mozečkové poruchy a mimořádně rychle postupující demence. Platí-li tzv. prionová teorie, jsou priony původci celé řady nemocí CNS živočichů (včetně člověka). Priony však hrají úlohu i při dědičných změnách a evoluci. (cs) Τα Prion (πράιον) είναι πρωτεΐνες οι οποίες παρουσιάζουν απόκλιση ή και διαφοροποίηση στην τριτοταγή δομή τους, συγκριτικά με τις φυσιολογικά αναδιπλωμένες πρωτεΐνες όμοιας πεπτιδικής αλληλουχίας. Έχουν την ιδιότητα να επηρεάζουν την φυσιολογική αναδίπλωση των πρωτοταγώς ομοίων πολυπεπτιδικών αλυσίδων με τις οποιες έρχονται σε επαφή, με αποτέλεσμα να οδηγούνται οι γειτονικές αυτές πρωτεΐνες στην ίδια εσφαλμένη διαμόρφωση. Είναι ανθεκτικά στην μετουσίωση και την αποδιάταξη τους είτε με χημικές μεθόδους, πχ παρουσία οξέος, είτε με την αυξηση της θερμοκρασίας, και γιαυτό τον λόγο δεν αδρανοποιούνται με το μαγείρεμα. Η κατανάλωσή Prions μπορει να οδηγήσει σε συσσωμάτωση τους με άλλες λανθασμένα διπλωμένες πρωτεΐνες, δημιουργώντας τα λεγόμενα αμυλοειδή, των οποίων η συσσώρευση στους ιστούς οδηγεί σε ανεπανόρθωτη βλάβη και πιθανή νέκρωση των κυττάρων. H νόσος Κρόιτσφελντ-Γιάκομπ και άλλες σπάνιες νόσοι προκαλούνται από prion. (el) Priono (de la angla proteinaceous infectious particle, proteina infekta partiklo) estas de proteino, kiu aperas en natura formo en la homa kaj alia besta organismoj. Iuj specoj estas danĝeraj por la organismo, kiel la malsano de Creutzfeldt-Jakob kaj kuruo en homoj, skrapio aŭ ŝaftremo en ŝafoj kaj BSE aŭ bovofrenezo. La studado de la malsanoj, el kiuj multaj poste estis nomitaj prionaj, komenciĝis en 1954, kiam resumis la rezultojn de siaj dudekjaraj esploroj pri tiel nomataj malrapidaj infektoj de ŝafoj kaj kaproj, el kiuj la plej konata kaj disvastiĝinta estis ŝaftremo aŭ skrapio. Baldaŭ en tiun grupon de infektoj oni enigis la infektan anemion de ĉevaloj, la afrikan febron de porkoj, la subakutan sklerozigan de homoj (malofta komplikaĵo post morbilo), la malsanon kuruo de aborigenoj de Nov-Gvineo kaj multajn aliajn malsanojn. Komence oni opiniis, ke ĉiuj similaj infektoj estas virusaj, kaj tial ili nomiĝis „malrapidaj virusaj infektoj”. Por ili estis karakterizaj multjara inkubacia periodo, malrapida pligraviĝo de la malsano, neevitebla mortiga fino. Poste, rezulte de esploroj de kaj de aliaj sciencistoj, evidentiĝis, ke kaŭzoj de multaj el malrapidaj infektoj estas ne virusoj, sed prionoj. Nuntempe inter prionaj malsanoj estas multaj malsanoj de bestoj: ŝaftremo, bova spongeca (spongoforma) encefalopatio (bovofrenezo), spongeca encefalopatio de katoj, hufuloj, transdonebla de lutreoloj ktp, kaj kvar malsanoj de homo: malsano de Creutzfeldt-Jakob, kuruo, la sindromo de Gerstmann-Sträussler-Scheinker kaj (sendormeco). Por ĉiuj prionaj malsanoj estas karakterizaj spongecaj kavoj en la cerbo surloke de detruitaj neŭronoj (nervaj ĉeloj). Tial la malsanoj nomiĝas „”. (eo) Prionen sind Proteine, die im tierischen Organismus sowohl in physiologischen (normalen) als auch in pathogenen (gesundheitsschädigenden) Konformationen (Strukturen) vorliegen können. Sie vermehren sich nicht durch Teilung, sondern durch induzierte Veränderung benachbarter Moleküle. Die englische Bezeichnung prion wurde 1982 von Stanley Prusiner vorgeschlagen, der für die Entdeckung der Prionen 1997 den Nobelpreis erhielt. Sie ist ein Kofferwort, abgeleitet von den Wörtern protein und infection und bezieht sich auf die Fähigkeit von Prionen, ihre Konformation auf andere Prionen zu übertragen. Es handelt sich also nicht um Lebewesen, sondern um organische Toxine (Gifte) mit infektiösen Eigenschaften. Körpereigene Prionen kommen vermehrt im Hirngewebe vor, so dass pathologische Veränderungen schwerwiegende Folgen für den Organismus haben können. Die pathogenen Prionen sind mit großer Wahrscheinlichkeit für die Creutzfeldt-Jakob-Krankheit beim Menschen, BSE („Rinderwahn“) beim Rind oder Scrapie („Traberkrankheit“) bei Schafen verantwortlich. Sie gelangen am wahrscheinlichsten durch kontaminierte Nahrung in den Körper (z. B. bei BSE, Chronic Wasting Disease oder Kuru). Andere Infektionswege wie etwa die Schmierinfektion konnten noch nicht ausgeschlossen werden. Pathogene Prionen können aber auch durch die spontane Umfaltung körpereigener Prionen entstehen (z. B. familiäre Variante der Creutzfeldt-Jakob-Krankheit, familiäre Schlaflosigkeit). Auch in der heutigen modernen Medizin ist eine kurative Behandlung von Prionenerkrankungen nicht möglich, so dass Maßnahmen lediglich im palliativmedizinischen Rahmen möglich sind. Alle Krankheiten haben ebenfalls gemein, dass sie zu einem spongiformen (schwammartigen) Zerfall des Gehirns bzw. des vegetativen Nervensystems führen und somit grundsätzlich letal (tödlich) verlaufen. Die pathogene Prävalenz von durch Prionen verursachten Erkrankungen gilt gemeinhin als extrem niedrig. Grundsätzlich sind pathogene Prionen von anderen Krankheitserregern wie Viren, Bakterien oder Pilzen zu unterscheiden, da sie keine DNA oder RNA enthalten. Sie sind nicht nur von großem wissenschaftlichen und medizinischen Interesse, sondern hatten durch die „BSE-Krise“ auch starke Auswirkungen auf Gebiete wie Landwirtschaft, Verbraucherschutz und Politik. (de) Un prion es una proteína mal plegada capaz de transmitir su forma mal plegada a otras variedades de la misma proteína. Produce las encefalopatías espongiformes transmisibles, que son un grupo de enfermedades neurológicas degenerativas tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina. Los priones son considerados agentes infecciosos y su forma intracelular puede no contener ácido nucleico. La proteína priónica (abreviada como PrNp) es una glicoproteína presente de forma natural en muchas células (se denomina PrPc), pero puede convertirse en patogénica (PrPSc) como consecuencia de la alteración de su estructura secundaria, lo que conduce a un incorrecto plegamiento de su estructura terciaria. A diferencia del resto de los agentes infecciosos (hongos, bacterias, virus, viroides, etc.), que contienen ácidos nucleicos (ya sea ADN, ARN, o ambos), un prion solamente está compuesto por aminoácidos y no presenta material genético. En comparación con los otros agentes infecciosos mencionados que son autónomos de su huésped, los priones se originan de la mala síntesis proteica del gen PRNP. Sin embargo, se desconoce por qué se pueden transmitir entre individuos, ya que las enfermedades causadas por priones podrían considerarse un tipo de enfermedad genética. El prion, palabra acuñada en 1982 por Stanley B. Prusiner al investigar una serie de enfermedades de carácter crónico e irreversibles que afectaban al sistema nervioso central, es un acrónimo inglés derivado de las palabras proteína e infección. Los priones son los responsables de las encefalopatías espongiformes transmisibles en una variedad de mamíferos, incluida la encefalopatía espongiforme bovina (EEB, también conocida como «enfermedad de las vacas locas») en el ganado y la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob (ECJ) en humanos. Dichas proteínas mutadas forman agregados supramoleculares y son patógenas con plegamientos anómalos ricos en láminas beta, y autorreproducibles. Los priones se propagan mediante la transmisión de proteínas anómalas con mal plegamiento. Cuando un prion entra en un organismo sano, actúa sobre la forma normal del mismo tipo de proteína existente en el organismo, modificándola y convirtiéndola en prion. Estos priones recién formados pueden pasar a convertir más proteínas, provocando una reacción en cadena que produce grandes cantidades de la proteína prion. Todos los priones conocidos inducen la formación de amiloides plegado, en los que actúan polimerasas formando un agregado que consiste en apretadas hojas β. El período de incubación de las enfermedades prionicas se determina por la tasa de crecimiento exponencial asociados con la replicación de priones, que es un equilibrio entre el crecimiento lineal y la rotura de los agregados (hay que tener en cuenta que la propagación del prion depende de la presencia de la proteína normalmente plegada en la que los priones pueden inducir plegamiento. Los organismos que no expresan la forma normal de la proteína prionica no pueden desarrollar o transmitir la enfermedad). (es) Prioia proteina mota bat da, ugaltzeko edo erreplikatzeko gaitasuna duena, inongo azido nukleikorekin elkartua egon gabe. Prioiek animaliengan zein gizakiarengan nerbio-sistemaren patologia larriak eragiten dituzte. Prioiak partikula infekziosoak dira, hots, ostalari osasuntsu batean sartzerakoan gaixotasuna eragiten dute. Alde horretatik antza dute bakterio edo birus patogenoekin. Baina prioiak ez dira birusak, ezta egitura zelularrak ere. Proteinak dira, eta ez dute informazio genetikorik. Informazio genetikorik gabeko eragile infekziosoak onartzea orain dela gutxi arte astakeria zen biologoentzat. Gauzak aldatu ziren aurreko mendearen 80ko hamarkadan, prioiak aurkitu zirenean. Animalia ugaztunek -gizakiak barne- PrPc izeneko proteina bat dute nerbio-sistemaren neuronetan. Prioiek proteina horren egitura primario berdina dute (250 aminoazido inguru), baina egitura tertziario edo espazial berezia, proteina normaletik bereizten duena. Proteina berezi honi PrPsc deritzo. Prioiek berezko ezaugarria dute: PrPc proteinarekin elkartzerakoan proteina horren egitura aldatzeko gaitasuna, alegia. Elkarrekintzaren ondorioz, PrPc proteina normala PrPsc edo prioia bihurtzen da, bere itxura galdu eta prioiaren egitura espaziala hartzen baitu. Kate-erreakzioa sortzen da, zeinean neuronetan dauden proteinak normalak desagertzen diren, prioiaren kopurua ugalduz. Prioien ugalketa horrek neuronen hondamena eragiten du. Prioiek sortutako gaixotasunak dira, eta barneko zein kanpoko jatorria eduki dezakete. Barneko jatorria genetikoa da: PrPc proteina normalak mutazio bat jasaten du, bere egitura aldatzen duena, PrPsc proteina bihurtuz. Mutazioa hurrengo belaunaldietara transmititzen da Mendelen legeei jarraituz, ohikoa izanik familia batzuetan entzefalopatia espongiformeen iraupena belaunaldietan zehar. Kanpoko jatorria ezaguna da zenbait kasutan, baina argitzeke dago beste askotan. Janarien bitartez hartutako entzefalopatia espongiformeak daude, zeinetan prioiak janariekin sartzen dira ostalariengan, infekzioa sortuz. Hazkuntzaren hormona infektatuak jaso zituzten gaixoengan ere prioi-gaitzen agerpena antzeman da. Eta laborategian egindako saioetan saguak eta tximinoak sarritan infektatu dira entzefalopatiez hildako gaixoen burmuin estraktuak inokulatuz. Prioiek sortutako infekzioek ez dute erantzun immunea eragiten. Horretan datza bakterioekiko eta birusekiko duten beste desberdintasun nabarmenaren bat. Azpimarratu beharrekoa da prioiek eragile fisiko eta kimikoen aurrean duten erresistentzia handia: tenperatura altuek, formaldehidoak, izpi ultramoreek eta nukleasa bezalako entzima hidrolitikoek ez diete kaltetzen. (eu) Le prion est un type de protéine dont la conformation ou le repliement est anormal et capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine. Ces prions dits pathogènes caractérisent plusieurs maladies neurodégénératives mortelles et transmissibles chez l'homme et de nombreux autres animaux. On ignore encore ce qui cause le mauvais repliement de la protéine normale, mais la structure tridimensionnelle anormale est soupçonnée de conférer des propriétés infectieuses, en reconfigurant les molécules de protéines voisines dans la même forme.Le rôle infectieux d'une protéine contraste avec tous les autres agents infectieux connus tels que les viroïdes, les virus, les bactéries, les champignons et les parasites, qui eux contiennent tous des acides nucléiques (ADN, ARN ou les deux comme support de l’information infectieuse). Le terme « prion » dont la paternité revient à Stanley Prusiner et remonte à 1982, serait soit l’acronyme de PROteinaceous INfectious particle (particule protéique infectieuse) — « pro-in » étant réarrangé en « prion » pour en simplifier la prononciation —, soit, selon d'autres sources, l'acronyme de PRoteinaceous Infectious ONly. On distingue les prions de mammifères qui infectent l'humain et différentes espèces animales, des prions retrouvés chez les champignons comme chez Saccharomyces cerevisiae (levure de boulanger). Les prions de mammifères sont les agents causaux responsables des encéphalopathies spongiformes transmissibles (EST) ou maladies à prion. Parmi les EST les plus connues, on peut citer : * chez l’humain : * les différentes formes de la maladie de Creutzfeldt-Jakob, * l’insomnie fatale familiale (IFF), * le syndrome de Gerstmann-Sträussler-Scheinker (SGSS), * le Kuru ; * chez l’animal : * la tremblante du mouton et de la chèvre, * l’encéphalopathie spongiforme bovine (ESB), * l’encéphalopathie spongiforme féline, * l’encéphalopathie spongiforme du vison et, * le dépérissement chronique du cervidé (CWD pour Chronic Wasting Disease). L’ensemble de ces maladies se caractérise par une dégénérescence du système nerveux central (cerveau et moelle épinière) liée à la propagation ou multiplication de prions chez l’hôte infecté. D'un point de vue anatomopathologique, on observe ainsi au niveau de l'encéphale la formation de vacuoles (donnant un aspect spongieux au cerveau, d'où le nom de spongiforme dans EST), une mort des neurones, une gliose (multiplication des astrocytes et de la microglie) et l'accumulation d'une protéine de l'hôte, la PrPC (abréviation de protéine prion cellulaire, l'isoforme normale), sous une conformation anormale (ou mal repliée) alors dénommée PrPSc (abréviation de protéine prion de la scrapie). Des prions atypiques, apparemment également pathogènes mais probablement sporadiques, ont aussi été observés au moment de la percée d'ESB de 2011 en Europe, au Japon, aux États-Unis et au Canada. (fr) Prions are misfolded proteins that have the ability to transmit their misfolded shape onto normal variants of the same protein. They characterize several fatal and transmissible neurodegenerative diseases in humans and many other animals. It is not known what causes a normal protein to misfold, but the resulting abnormal three-dimensional structure confers infectious properties by collapsing nearby protein molecules into the same shape. The word prion is derived from the term, "proteinaceous infectious particle". In comparison to all other known infectious agents such as viroids, viruses, bacteria, fungi, and parasites, all of which contain nucleic acids (DNA, RNA, or both), the hypothesized role of a protein as an infectious agent stands in contrast. Prion isoforms of the prion protein (PrP), whose specific function is uncertain, are hypothesized as the cause of transmissible spongiform encephalopathies (TSEs), including scrapie in sheep, chronic wasting disease (CWD) in deer, bovine spongiform encephalopathy (BSE) in cattle (commonly known as "mad cow disease") and Creutzfeldt–Jakob disease (CJD) in humans. All known prion diseases in mammals affect the structure of the brain or other neural tissue; all are progressive, have no known effective treatment, and are always fatal. Until 2015, all known mammalian prion diseases were caused by the prion protein (PrP); however, in 2015 it was hypothesized that multiple system atrophy (MSA) was caused by a prion form of alpha-synuclein. Prions are a type of intrinsically disordered protein, which change their conformation unless they are bound to a specific partner such as another protein. With a prion, two protein chains are stabilized if one binds to another in the same conformation. The probability of this happening is low, but once it does the combination of the two is very stable. Then more units can get added, making a sort of "fibril". Prions form abnormal aggregates of proteins called amyloids, which accumulate in infected tissue and are associated with tissue damage and cell death. Amyloids are also responsible for several other neurodegenerative diseases such as Alzheimer's disease and Parkinson's disease. A prion disease is a type of proteopathy, or disease of structurally abnormal proteins. In humans, prions are believed to be the cause of Creutzfeldt–Jakob disease (CJD), its variant (vCJD), Gerstmann–Sträussler–Scheinker syndrome (GSS), fatal familial insomnia (FFI), and kuru. There is also evidence suggesting prions may play a part in the process of Alzheimer's disease, Parkinson's disease, and amyotrophic lateral sclerosis (ALS); these have been termed prion-like diseases. Several yeast proteins have also been identified as having prionogenic properties, as well as a protein involved in modification of synapses during the formation of memories (see Eric Kandel § Molecular changes during learning). Prion replication is subject to epimutation and natural selection just as for other forms of replication, and their structure varies slightly between species. Prion aggregates are stable, and this structural stability means that prions are resistant to denaturation by chemical and physical agents: they cannot be destroyed by ordinary disinfection or cooking. This makes disposal and containment of these particles difficult. (en) Prion (/ˈpriːɒn/) adalah pembawa penyakit menular yang hanya terdiri dari protein. Prion tidak dapat dimusnahkan dengan panas, radiasi, atau formalin. Prion menyebabkan berbagai penyakit degenerasi seperti kuru, , Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), dan bovine spongiform encephalopathy (BSE atau sapi gila). Semua penyakit ini menyerang otak atau sistem saraf lainnya, mematikan, dan belum dapat disembuhkan. Namun sebuah vaksin telah dikembangkan untuk tikus dan sedang dikembangkan lebih lanjut untuk manusia. Dikisahkan, pada tahun 1997, ilmuwan Amerika Serikat, Stanley B. Prusiner meraih Hadiah Nobel atas penelitiannya terhadap prion ini. Tidak seperti viroid, prion merupakan protein yang tidak dapat bereplikasi namun dapat mengubah protein inang menjadi protein versi prion. Secara hipotetis prion merupakan versi salah lipat dari suatu protein yang umumnya terdapat pada sel otak. Jika prion melakukan kontak dengan protein "kembarannya" (yang normal) prion dapat menginduksi protein normal menjadi bentuk abnormal. Reaksi ini terus berlanjut hingga prion terakumulasi dalam jumlah yang membahayakan, lalu menyebabkan malafungsi seluler dan akhirnya menyebabkan terjadinya degenerasi otak. (in) プリオン（英: prion）は、タンパク質から成る感染性因子である。一般的用法としてプリオンは理論上の感染単位を意味する。科学的表記でPrPCは多くの組織に認められる内因型のプリオンタンパク質（PrP）を指し、他方、PrPSCは神経変性を惹起するアミロイド斑形成の原因となるミスフォールド型のPrPを指す。プリオン（prion）の語は、「タンパク質性の」を意味する英語のproteinaceousと「感染性の」を意味するinfectiousの頭文字に加えて、ビリオン（virion）との類似から派生して造られた合成語である。 現時点でこの性質を有する既知因子は、いずれもタンパク質の誤って折りたたまれた（ミスフォールドした）状態を伝達することにより増殖する。ただし、タンパク質そのものが自己複製することはなく、この過程は宿主生物内のポリペプチドの存在に依存している。プリオンタンパク質のミスフォールド型は、ウシのウシ海綿状脳症（BSE、狂牛病）や、ヒトのクロイツフェルト＝ヤコブ病（CJD）といった種々の哺乳類に見られる多くの疾患に関与することが判っている。既知の全プリオン病は脳などの神経組織の構造に影響を及ぼし、現時点でこれらは全て治療法未発見の致死的疾患である。 プリオンは仮説によれば、異常にリフォールドしたタンパク質の構造が、正常型構造を有するタンパク質分子を自身と同じ異常型構造に変換する能力を持つことで伝播、感染するとされる。既知の全プリオンはアミロイドと呼ばれる構造体の形成を誘導する。アミロイドとは、タンパク質が重合することで密集したβシートから成る凝集体である。この変形構造は極めて安定で、感染組織に蓄積することにより組織損傷や細胞死を引き起こす。プリオンはこの安定性により化学的変性剤や物理的変性剤による変性処理に耐性を持ち、除去や封じ込めは難しい。 プリオンの様式を示すタンパク質は菌類でもいくつか発見されているが、哺乳類プリオンの理解を助けるモデルとなることから、その重要性が注目されている。しかし、菌類のプリオンは宿主内で疾患につながるとは考えられておらず、むしろタンパク質による一種の遺伝的形質を介して進化の過程で有利に働くのではないかと言われている。 (ja) Een prion is een verkeerd gevouwen eiwit dat bij mens en dier ernstige neurodegeneratieve ziekten kan veroorzaken. Prionen kunnen hun verkeerde ruimtelijke structuur doorgeven aan andere, goed gevouwen eiwitten. Hierdoor kunnen eiwitklonteringen ontstaan die schadelijk zijn voor de functie van cellen en van het organisme. Enkele nauw verwante hersenziekten – de ziekte van Creutzfeldt-Jakob in mensen, scrapie in schapen en boviene spongiforme encefalopathie in runderen – worden veroorzaakt door een verkeerd gevouwen, geaggregeerde vorm van PrP (een prion-eiwit). Prionen zijn overdraagbaar tussen diersoorten door opname via het voedsel. Prionen gedragen zich hierdoor als ziekteverwekkers zoals bacteriën of virussen, hoewel ze geen apart genetisch materiaal bevatten. (nl) ( 핵물리학에서 말하는 프리온에 대해서는 앞선입자 문서를 참고하십시오.) 프리온 또는 프라이온(영어: prion)은 단백질성 감염성 입자(Proteinaceous Infectious Particle)로 단백질을 뜻하는 'protein'에서 pr을, 감염성을 뜻하는 'infectious'에서 i를, 입자를 뜻하는 접미사-on을 붙여 만들었다. 아직까지 많이 알려진 것이 없는 이론상의 감염원으로, "protein only" 가설에 따르면 단백질로만 이루어져 있다고 한다. 프라이온은 포유류에서 몇 종의 질환을 일으키는 것으로 알려져 있는데 이런 질환 중에는 흔히 광우병(mad cow disease)이라 부르는 소해면상뇌증(bovine spongiform encephalopathy, BSE)과 사람에 발생하는 크로이츠펠트-야코프병(CJD) 등이 있다. 변형된 프라이온의 감염, 전파에 대해서는, 프라이온이 단백질 구조를 다시 접음(refolding)으로써, 정상적인 단백질 분자를 비정상적인 구조를 가진 단백질로 변환시킨다는 가설이 있다. 알려진 모든 프라이온들은 접힘(amyloid fold)을 형성한다. 이렇게 바뀐 구조는 극히 안정적이며 감염된 조직에 축적되어, 조직손상과 세포의 사멸을 일으킨다. 이와 같이 안정성이 매우 높기 때문에 프라이온은 화학약품이나 물리적 방법을 이용하여 변성(denaturation)시키기가 어려워서 폐기나 전파방지가 쉽지 않다. 프라이온과 비슷한 행동양태를 보이는 단백질이 일부 진균류(fungi)에서 관찰되는데 포유류에서 나타나는 프라이온을 이해하는 데 중요한 단서가 된다. 하지만 진균에서의 프라이온은 숙주에게 질병을 일으키지 않는 것으로 보이며, 오히려 단백질에 기반한 유전과정을 통해서 숙주에게 유전적인 이점을 주는 것으로 알려져 있다. 1997년, 미국의 스탠리 프루시너가 프라이온을 발견한 공로로 노벨 생리학·의학상을 수상하였다. (ko) Prione, dall'inglese prion (acronimo di "PRoteinaceous Infective ONly particle" = particella proteica solamente infettiva), è il nome attribuito da Stanley B. Prusiner a una molecola di natura proteica (un isomero conformazionale di una glicoproteina) con la capacità di trasmettere la propria forma mal ripiegata a varianti normali della stessa proteina. PrPres, proteina prionica resistente alle proteasi, e PrPsc, proteina della scrapie, sono la forma alterata di una proteina presente nei mammiferi tra cui l'uomo (PrPsen, proteina sensibile alle proteasi, e PrPc, proteina cellulare), in tutti gli organi ma in particolare sulle cellule del tessuto nervoso. Essendo una glicoproteina, non è un virus o un microrganismo, è quindi privo di acidi nucleici e conseguentemente dell'informazione genetica basata su di essi. Per tutte le sue ricerche, che ancora continuano, Prusiner fu insignito del Premio Nobel per la medicina nel 1997. (it) Príon (português brasileiro) ou Prião (português europeu) é um agente infeccioso composto por proteínas com forma aberrante. Tais agentes não possuem ácidos nucleicos (DNA e/ou RNA) ao contrário dos demais agentes infecciosos conhecidos (vírus, bactérias, fungos e parasitas). O termo prion (partículas infecciosas proteicas com ausência de ácidos nucléicos) foi cunhado em 1982 por Stanley B. Prusiner através de um amálgama entre as palavras proteinaceous (proteica) e infection (infecção). Os príons são responsáveis pelas encefalopatias espongiformes transmissíveis em uma variedade de mamíferos, incluindo os humanos. (pt) Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – białkowe cząsteczki zakaźne, powstają z występujących powszechnie w wielu organizmach i całkowicie niegroźnych białek. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym. (pl) Прио́ны (англ. prion от protein «белок» + infection «инфекция»; слово было предложено в 1982 году Стенли Прузинером) — особый класс инфекционных патогенов, не содержащих нуклеиновые кислоты. Прионы представляют собой белки с аномальной третичной структурой. Это положение лежит в основе прионной гипотезы, однако насчёт состава прионов существуют и другие, маргинальные . Прионы способны увеличивать свою численность, используя функции живых клеток (в этом отношении прионы схожи с вирусами). Прион способен катализировать конформационное превращение гомологичного ему нормального клеточного белка в себе подобный (прион). Как правило, при переходе белка в прионное состояние его α-спирали превращаются в β-слои. Появившиеся в результате такого перехода прионы могут в свою очередь перестраивать новые молекулы белка; таким образом, запускается цепная реакция, в ходе которой образуется огромное количество неправильно свёрнутых молекул. Прионы — единственные известные инфекционные агенты, размножение которых происходит без участия нуклеиновых кислот. Все известные прионы вызывают формирование амилоидов — белковых агрегатов, включающих плотно упакованные β-слои. Амилоиды представляют собой фибриллы, растущие на концах, а разлом фибриллы приводит к появлению четырёх растущих концов. Инкубационный период прионного заболевания определяется скоростью экспоненциального роста количества прионов, а она, в свою очередь, зависит от скорости линейного роста и фрагментации агрегатов (фибрилл). Для размножения приона необходимо исходное наличие нормально уложенного клеточного ; организмы, у которых отсутствует нормальная форма прионного белка, не страдают прионными заболеваниями. Прионная форма белка чрезвычайно стабильна и накапливается в поражённой ткани, вызывая её повреждение и, в конечном счёте, отмирание. Стабильность прионной формы означает, что прионы устойчивы к денатурации под действием химических и физических агентов, поэтому уничтожить эти частицы или сдержать их рост тяжело. Прионы существуют в нескольких формах — штаммах, каждый со слегка отличной структурой. Прионы вызывают заболевания — трансмиссивные губчатые энцефалопатии (ТГЭ) у различных млекопитающих, в том числе губчатую энцефалопатию крупного рогатого скота («коровье бешенство»). У человека прионы вызывают болезнь Крейтцфельдта — Якоба, вариант болезни Крейтцфельдта — Якоба (vCJD), синдром Герстмана — Штраусслера — Шейнкера, фатальную семейную бессонницу и куру. Все известные прионные заболевания поражают головной мозг и другие нервные ткани, в настоящее время неизлечимы и в конечном итоге смертельны. Все известные прионные заболевания млекопитающих вызываются белком PrP. Его форма с нормальной третичной структурой называется PrPC (от англ. common «обычный» или cellular «клеточный»), а инфекционная, аномальная форма называется PrPd (от англ. disease – болезнь), а также встречаются варианты PrPSc (от англ. scrapie [скрепи] «почесуха овец», одно из первых заболеваний с установленной прионной природой) или PrPTSE (от англ. Transmissible Spongiform Encephalopathies). В зарубежной литературе встречаются сокращения с указанием на прионы, полученные от конкретного вида, т.е. из тканей определенного животного или человека (PrPSc, PrPBSE, PrPCJD, PrPCWD, PrPСSE – от овец, коров, человека, оленей, кошек). Белки, образующие прионы, обнаружены и у некоторых грибов. Большинство прионов грибов не имеют заметного отрицательного влияния на выживаемость, но до сих пор идёт дискуссия о роли грибных прионов в физиологии организма-хозяина и роли в эволюции. Выяснение механизмов размножения прионов грибов оказалось важным для понимания аналогичных процессов у млекопитающих. В 2016 году появилось сообщение о наличии у растения Arabidopsis thaliana (резуховидка Таля) белков с прионными свойствами. (ru) En prion är en infektiös partikel bestående av protein, så kallat prionprotein. Prion är resistent mot inaktivering och orsakar neurodegenerativa sjukdomar bland däggdjur, bland annat galna ko-sjukan hos nötkreatur, scrapie hos får samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor För närvarande finns det inga behandlingsmetoder mot prionsjukdomar, som alltid är dödliga. Prionsjukdomar beror på en felaktig veckning i det normala prionproteinet vilket leder till att den antar en annan form, som därefter fungerar som en mall för att sprida den felaktiga formen till andra prionproteiner. Till slut kan flera felaktigt veckade proteiner (se proteinveckning) bilda komplex genom att de har gemensamma kontaktytor, varvid risken finns att de bildar en utfällning i cellen. Ett infektivt prionprotein kan utvecklas på tre huvudsakliga sätt: spontan felveckning av prionprotein, mutation i den kodande genen (PRNP) och förvärvning från utsidan, t.ex. genom föda. (sv) 朊（ruǎn）毒體（英語：prion，i/ˈpriːˌɑːn/；又譯為普里昂、朊粒、毒朊、蛋白质侵染因子、蛋白侵染子、传染性蛋白颗粒、普恩蛋白等）是一種具感染性的致病因子，能引發哺乳动物的傳染性海綿狀腦病。朊毒體疾病（傳染性海綿狀腦病）和阿茲海默症、帕金森氏症同屬於神經退化性疾病，擁有類似的致病機制。朊毒体在过去有时也被称为朊病毒。但現在已知它不是病毒，而是僅由蛋白質構成的致病因子。它雖然不含核酸，但可自我複製且具有感染性。 朊毒體最早發現於哺乳動物的傳染性海綿狀腦病，包括羊搔癢症、疯牛病、慢性消耗病，以及人類的克雅二氏病（包含散發性、家族性、與变异型克-雅二氏病）、致死性家族失眠症，和于食人部落发现的庫魯病。所有傳染性海綿狀腦病目前均無法医治。变异型克-雅二氏病为由牛传染人的跨物种疾病，透過食用已感染狂牛症的牛隻的肉或其內臟製品感染。該病原體由飲食攝入后會穿越血腦屏障，缓慢破坏脑组织结构，最终导致患者死亡。 朊毒體由錯誤折疊的朊毒體蛋白（prion protein, PrP）聚集組成。它能够诱导在神经细胞上原本是正常结构的朊毒體蛋白转变为错误结构并进行，藉由这个机制引入新的朊毒體蛋白，不断自我复制并传递至邻近细胞，最终扩散至整个脑部。由组织染色法发现，聚集的朊毒體蛋白会于神经细胞外形成，并伴随神经细胞死亡，造成脑组织空洞化。朊毒體雖然是由蛋白質構成，但相较于普通蛋白质更为稳定，无法以一般物理或化學消毒法去除感染性。以120 ~ 130℃加热4小时、紫外线照射、甲醛均不能将这种蛋白质变性。它对蛋白酶有抗性，但不能抵抗高浓度的蛋白质强变性剂，如苯酚、尿酸。 (zh) Пріони (від англ. proteinaceous infectious particles — білкові заразні частинки) — особливий клас інфекційних патогенів, суто білкових (тобто таких, що не містять нуклеїнових кислот), що спричиняють тяжкі захворювання центральної нервової системи у людей і ряду вищих тварин — пріонові хвороби, що, в свою чергу, входять до групи повільних інфекцій. Пріони здатні збільшувати свою чисельність, використовуючи функції живих клітин (в цьому пріони схожі із вірусами). Пріонний білок має аномальну тривимірну структуру і здатний прямо каталізувати структурне перетворення гомологічного йому нормального клітинного білка в собі подібний (пріоновий), приєднуючись до білка-мішені і змінюючи його конформацію. Як правило, пріонний стан білка характеризується переходом α-спіралей білка в β-складчатість. (uk) |
| dbo:icd10 | A81. |
| dbo:icd9 | 046 |
| dbo:medicalSpecialty | dbr:Infectious_disease_(speciality) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Spongiform_degenerati...eutzfeldt-Jakob_disease.jpg?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | https://web.archive.org/web/20050309165550/http:/www.who.int/zoonoses/diseases/prion_diseases/en/ https://www.cdc.gov/prions/index.html http://webarchive.nationalarchives.gov.uk/20090505194948/http:/bseinquiry.gov.uk http://webarchive.nationalarchives.gov.uk/20110316162913/http:/www.seac.gov.uk/ |
| dbo:wikiPageID | 23048 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 90473 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1124923016 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Camel dbr:Cat dbr:Prion_pseudoknot dbr:Proteopathy dbr:Schwann_cells dbr:Micron dbr:Mink dbr:Prion_(bird) dbc:Prions dbr:David_Baltimore dbr:Dementia dbr:Animal_testing dbr:Antigen dbr:Howard_Martin_Temin dbr:Huntington's_disease dbr:Beta_sheet dbr:Rheumatoid_arthritis dbr:DNA dbr:University_of_California,_San_Francisco dbr:Urea dbr:Decontamination dbr:Detergent dbr:In_vitro dbr:In_vivo dbr:Incubation_period dbr:Inflammation dbr:Kuru_(disease) dbr:Saccharomyces_cerevisiae dbr:Nucleic_acid dbr:Protein_misfolding_cyclic_amplification dbr:Protein_topology dbr:Proteinase_K dbr:Proteinopathy dbr:Innate_immunity dbr:Creutzfeldt–Jakob_disease dbr:Crohn's_disease dbr:Amyloid dbr:Amyloidosis dbr:Gastrointestinal_tract dbr:Natural_selection dbr:Neuron dbr:Oryx dbr:Vacuole dbr:Protein_tertiary_structure dbr:Enzyme dbr:Fungi dbr:Fungus dbr:Gene dbr:Goat dbr:Bovine_spongiform_encephalopathy dbr:Brain dbr:Convulsion dbr:Cooperativity dbr:Copper dbr:Thiourea dbr:Equivalent_concentration dbr:Transmissible_spongiform_encephalopathies dbr:Antibody dbr:Amyloids dbr:Mammals dbr:Manfred_Eigen dbr:Stanley_B._Prusiner dbr:Subtilisin dbr:Denaturation_(biochemistry) dbr:Fatal_insomnia dbr:Feline_spongiform_encephalopathy dbr:Frontotemporal_lobar_degeneration dbr:Fungal_prion dbr:Hematopoietic_stem_cell dbr:Iatrogenesis dbr:Pathogen dbr:Protein_structure dbr:Synapse dbr:Transmissible_mink_encephalopathy dbr:Transmissible_spongiform_encephalopathy dbr:Phospholipase_C dbr:Bacteria dbc:Proteins dbr:Cell_(biology) dbr:Tikvah_Alper dbr:Transgenic_mice dbr:Tuberculosis dbr:Whitehead_Institute dbr:Creutzfeldt-Jakob_disease dbr:HIV dbr:Ion dbr:Fatal_familial_insomnia dbr:Linear_function dbr:Long-term_memory dbr:Long-term_potentiation dbr:Greater_Kudu dbr:Aerosol dbr:Alpha_helix dbr:Amino_acid dbr:Amyotrophic_lateral_sclerosis dbr:Daniel_Carleton_Gajdusek dbr:Alpha-synuclein dbr:Alzheimer's_disease dbr:Formaldehyde dbr:Francis_Crick dbr:Nobel_Prize_in_Physiology_or_Medicine dbr:Nobel_prize dbr:Ostrich dbr:Ozone dbr:Parasite dbr:Parkinson's_disease dbr:Cattle dbr:Cell_membrane dbr:Central_dogma_of_molecular_biology dbr:Central_nervous_system dbr:Chronic_wasting_disease dbr:Diseases_of_abnormal_polymerization dbr:Gerstmann–Sträussler–Scheinker_syndrome dbr:Glycolipid dbr:Hippocampus dbr:John_Stanley_Griffith dbr:Knockout_mouse dbr:Median_lethal_dose dbr:Protein_dimer dbr:Isoform dbr:PRNP dbr:Prion_protein dbr:Protease dbr:Protein dbr:RNA dbr:Guanidinium_chloride dbr:HIV/AIDS dbr:Astrogliosis dbr:Ataxia dbr:Ionizing_radiation dbr:Hydrolysis dbr:Hypothesis dbr:E.J._Field dbr:Laboratory_mice dbr:Atomic_mass_unit dbr:AA_amyloidosis dbc:Amyloidosis dbc:Genetics dbr:Biological_agent dbr:Susan_Lindquist dbr:TARDBP dbr:Heterokaryon dbr:Homograph dbr:Tau_protein dbr:Tissue_(biology) dbr:Yeast dbr:Disulfide_bond dbr:Domestic_sheep dbr:Autoclave dbr:Bone_marrow dbr:CPEB dbr:Platelets dbr:Podospora_anserina dbr:Sodium_hydroxide dbr:Sodium_hypochlorite dbr:Square_root dbr:Fibril dbr:Hsp104 dbr:Glycophosphatidylinositol dbr:H&E dbr:Infertility dbr:Nyala dbr:Camel_spongiform_encephalopathy dbr:Cerebral_cortex dbr:Chaperone_(protein) dbr:World_Health_Organization dbr:Multiple_system_atrophy dbr:Scrapie dbr:Virus dbr:Exotic_ungulate_encephalopathy dbr:Exponential_growth dbr:Immune_response dbr:Myelin dbr:Ure2 dbr:Reed_Wickner dbr:Variably_protease-sensitive_prionopathy dbr:Sup35p dbr:Viroid dbr:Polydisperse dbr:Variant_Creutzfeldt–Jakob_disease dbr:Neurodegenerative_diseases dbr:Reverse_transcription dbr:Intrinsically_disordered_protein dbr:Yeast_prion dbr:Epimutation dbr:Transmembrane dbr:Infectious_disease_(speciality) dbr:The_University_of_Texas_Health_Science_Center_at_Houston dbr:Human_menopausal_gonadotropin dbr:Polyanions dbr:Subviral_agents dbr:File:Prion_Replication.png dbr:File:Prion_propagation.svg dbr:File:Scrapie_prions.jpg |
| dbp:b | General_Biology/Classification_of_Living_Things/Viruses (en) |
| dbp:c | category:Prions (en) |
| dbp:caption | Micrograph showing spongiform degeneration in the cerebral cortex of a patient who had died of a prion disease . H&E stain. Scale bar = 30 microns . (en) |
| dbp:d | y (en) |
| dbp:date | August 2018 (en) |
| dbp:display | Prions (en) |
| dbp:icd | 46 (xsd:integer) (en) A81. (en) |
| dbp:m | no (en) |
| dbp:mw | no (en) |
| dbp:n | no (en) |
| dbp:name | Prion diseases (en) |
| dbp:pronounce | , (en) |
| dbp:q | no (en) |
| dbp:reason | this is gobbledygook jargon to the uninitiated (en) |
| dbp:s | no (en) |
| dbp:specialty | dbr:Infectious_disease_(speciality) |
| dbp:species | prion (en) |
| dbp:v | no (en) |
| dbp:voy | no (en) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:About dbt:Authority_control dbt:Contradict-inline dbt:Convert dbt:Explain dbt:Good_article dbt:IPAc-en dbt:Infobox_medical_condition_(new) dbt:Main dbt:Medical_resources dbt:Portal dbt:Reflist dbt:See_also dbt:Short_description dbt:Sisterlinks dbt:Slink dbt:TOC_limit dbt:Use_mdy_dates dbt:Prion_diseases dbt:Gene_expression dbt:Organisms_et_al. dbt:Self-replicating_organic_structures |
| dbp:wikt | prion (en) |
| dbp:wordnet_type | http://www.w3.org/2006/03/wn/wn20/instances/synset-disease-noun-1 |
| dcterms:subject | dbc:Prions dbc:Proteins dbc:Amyloidosis dbc:Genetics |
| gold:hypernym | dbr:Agent |
| rdf:type | owl:Thing wikidata:Q12136 dbo:Disease |
| rdfs:comment | Un prió o PrP —de l'anglès Prion Protein— és un agent infecciós format principalment per proteïnes. Fins fa poc temps, es pensava que totes les malalties infeccioses eren transmeses per virus, bacteris, fongs o protozous. El descobriment que determinades malalties neurològiques infeccioses eren transmeses per agents semblants als virus, pel que fa a la grandària, però sols formats per proteïnes fou doncs una de les grans sorpreses de la medicina moderna. Aquestes malalties inclouen l'encefalopatia espongiforme bovina (generalment anomenada malaltia de les vaques boges) i malalties anàlogues en altres organismes com la malaltia de Creutzfeldt-Jakob (CJD) en els éssers humans i la tremolor ovina en les ovelles. (ca) Prion, označovaný také jako infekční prionová bílkovina – PrPSc, je odborný název popisující vadnou formu tzv. prionové bílkoviny – PrPc, která se zcela běžně vyskytuje v savčí mozkové tkáni a pravděpodobně se spolupodílí na výkonnosti dlouhodobé paměti. Tyto nakažlivé molekuly jsou poté zodpovědné za vznik transmisivních spongiformních encefalopatií, neboli prionopatií, jejichž ústředními projevy jsou mozečkové poruchy a mimořádně rychle postupující demence. Platí-li tzv. prionová teorie, jsou priony původci celé řady nemocí CNS živočichů (včetně člověka). Priony však hrají úlohu i při dědičných změnách a evoluci. (cs) Príon (português brasileiro) ou Prião (português europeu) é um agente infeccioso composto por proteínas com forma aberrante. Tais agentes não possuem ácidos nucleicos (DNA e/ou RNA) ao contrário dos demais agentes infecciosos conhecidos (vírus, bactérias, fungos e parasitas). O termo prion (partículas infecciosas proteicas com ausência de ácidos nucléicos) foi cunhado em 1982 por Stanley B. Prusiner através de um amálgama entre as palavras proteinaceous (proteica) e infection (infecção). Os príons são responsáveis pelas encefalopatias espongiformes transmissíveis em uma variedade de mamíferos, incluindo os humanos. (pt) Priony (ang. prion, od proteinaceous infectious particle) – białkowe cząsteczki zakaźne, powstają z występujących powszechnie w wielu organizmach i całkowicie niegroźnych białek. Dopiero w sytuacji, gdy zmieniają one swoją naturalną konformację, stają się białkiem prionowym infekcyjnym. (pl) البريون أو الجزيئات البروتينية المسببة للعدوى أو جسيم مُعْدٍ بروتيني (بالإنجليزية: Prion) (اختصار للعبارة ((بالإنجليزية: proteinaceous infectious particle) (i/ˈpriːɒn/)) تميّز العديد من الأمراض العصبية المميتة في كلا من الحيوانات والبشر.لا يزال سبب هذا الاعتلال غير معروف؛ ويشتبه في البنية ثلاثية الأبعاد الغير طبيعية بأنها السبب وراء الخصائص المعدية للبريون. يُفترض أن البريونات المكونة من هي السبب في اعتلالات الدماغ الإسفنجية المعدية، والتي تشمل قعاص الغنم في الأغنام، والاعتلال الدماغي الإسفنجي البقري في الأبقار (المعروف شعبياً بـ«مرض جنون البقر»). (ar) Τα Prion (πράιον) είναι πρωτεΐνες οι οποίες παρουσιάζουν απόκλιση ή και διαφοροποίηση στην τριτοταγή δομή τους, συγκριτικά με τις φυσιολογικά αναδιπλωμένες πρωτεΐνες όμοιας πεπτιδικής αλληλουχίας. Έχουν την ιδιότητα να επηρεάζουν την φυσιολογική αναδίπλωση των πρωτοταγώς ομοίων πολυπεπτιδικών αλυσίδων με τις οποιες έρχονται σε επαφή, με αποτέλεσμα να οδηγούνται οι γειτονικές αυτές πρωτεΐνες στην ίδια εσφαλμένη διαμόρφωση. Είναι ανθεκτικά στην μετουσίωση και την αποδιάταξη τους είτε με χημικές μεθόδους, πχ παρουσία οξέος, είτε με την αυξηση της θερμοκρασίας, (el) Prionen sind Proteine, die im tierischen Organismus sowohl in physiologischen (normalen) als auch in pathogenen (gesundheitsschädigenden) Konformationen (Strukturen) vorliegen können. Sie vermehren sich nicht durch Teilung, sondern durch induzierte Veränderung benachbarter Moleküle. (de) Priono (de la angla proteinaceous infectious particle, proteina infekta partiklo) estas de proteino, kiu aperas en natura formo en la homa kaj alia besta organismoj. Iuj specoj estas danĝeraj por la organismo, kiel la malsano de Creutzfeldt-Jakob kaj kuruo en homoj, skrapio aŭ ŝaftremo en ŝafoj kaj BSE aŭ bovofrenezo. (eo) Un prion es una proteína mal plegada capaz de transmitir su forma mal plegada a otras variedades de la misma proteína. Produce las encefalopatías espongiformes transmisibles, que son un grupo de enfermedades neurológicas degenerativas tales como la tembladera, la enfermedad de Creutzfeldt-Jakob y la encefalopatía espongiforme bovina. Los priones son considerados agentes infecciosos y su forma intracelular puede no contener ácido nucleico. (es) Prioia proteina mota bat da, ugaltzeko edo erreplikatzeko gaitasuna duena, inongo azido nukleikorekin elkartua egon gabe. Prioiek animaliengan zein gizakiarengan nerbio-sistemaren patologia larriak eragiten dituzte. Prioiak partikula infekziosoak dira, hots, ostalari osasuntsu batean sartzerakoan gaixotasuna eragiten dute. Alde horretatik antza dute bakterio edo birus patogenoekin. Baina prioiak ez dira birusak, ezta egitura zelularrak ere. Proteinak dira, eta ez dute informazio genetikorik. (eu) Prions are misfolded proteins that have the ability to transmit their misfolded shape onto normal variants of the same protein. They characterize several fatal and transmissible neurodegenerative diseases in humans and many other animals. It is not known what causes a normal protein to misfold, but the resulting abnormal three-dimensional structure confers infectious properties by collapsing nearby protein molecules into the same shape. (en) Prion (/ˈpriːɒn/) adalah pembawa penyakit menular yang hanya terdiri dari protein. Prion tidak dapat dimusnahkan dengan panas, radiasi, atau formalin. Prion menyebabkan berbagai penyakit degenerasi seperti kuru, , Creutzfeldt-Jakob disease (CJD), dan bovine spongiform encephalopathy (BSE atau sapi gila). Semua penyakit ini menyerang otak atau sistem saraf lainnya, mematikan, dan belum dapat disembuhkan. Namun sebuah vaksin telah dikembangkan untuk tikus dan sedang dikembangkan lebih lanjut untuk manusia. (in) Le prion est un type de protéine dont la conformation ou le repliement est anormal et capable de transmettre cette forme mal repliée à des variantes normales de la même protéine. Ces prions dits pathogènes caractérisent plusieurs maladies neurodégénératives mortelles et transmissibles chez l'homme et de nombreux autres animaux. On ignore encore ce qui cause le mauvais repliement de la protéine normale, mais la structure tridimensionnelle anormale est soupçonnée de conférer des propriétés infectieuses, en reconfigurant les molécules de protéines voisines dans la même forme.Le rôle infectieux d'une protéine contraste avec tous les autres agents infectieux connus tels que les viroïdes, les virus, les bactéries, les champignons et les parasites, qui eux contiennent tous des acides nucléiques ( (fr) Prione, dall'inglese prion (acronimo di "PRoteinaceous Infective ONly particle" = particella proteica solamente infettiva), è il nome attribuito da Stanley B. Prusiner a una molecola di natura proteica (un isomero conformazionale di una glicoproteina) con la capacità di trasmettere la propria forma mal ripiegata a varianti normali della stessa proteina. Essendo una glicoproteina, non è un virus o un microrganismo, è quindi privo di acidi nucleici e conseguentemente dell'informazione genetica basata su di essi. (it) ( 핵물리학에서 말하는 프리온에 대해서는 앞선입자 문서를 참고하십시오.) 프리온 또는 프라이온(영어: prion)은 단백질성 감염성 입자(Proteinaceous Infectious Particle)로 단백질을 뜻하는 'protein'에서 pr을, 감염성을 뜻하는 'infectious'에서 i를, 입자를 뜻하는 접미사-on을 붙여 만들었다. 아직까지 많이 알려진 것이 없는 이론상의 감염원으로, "protein only" 가설에 따르면 단백질로만 이루어져 있다고 한다. 프라이온은 포유류에서 몇 종의 질환을 일으키는 것으로 알려져 있는데 이런 질환 중에는 흔히 광우병(mad cow disease)이라 부르는 소해면상뇌증(bovine spongiform encephalopathy, BSE)과 사람에 발생하는 크로이츠펠트-야코프병(CJD) 등이 있다. 1997년, 미국의 스탠리 프루시너가 프라이온을 발견한 공로로 노벨 생리학·의학상을 수상하였다. (ko) プリオン（英: prion）は、タンパク質から成る感染性因子である。一般的用法としてプリオンは理論上の感染単位を意味する。科学的表記でPrPCは多くの組織に認められる内因型のプリオンタンパク質（PrP）を指し、他方、PrPSCは神経変性を惹起するアミロイド斑形成の原因となるミスフォールド型のPrPを指す。プリオン（prion）の語は、「タンパク質性の」を意味する英語のproteinaceousと「感染性の」を意味するinfectiousの頭文字に加えて、ビリオン（virion）との類似から派生して造られた合成語である。 現時点でこの性質を有する既知因子は、いずれもタンパク質の誤って折りたたまれた（ミスフォールドした）状態を伝達することにより増殖する。ただし、タンパク質そのものが自己複製することはなく、この過程は宿主生物内のポリペプチドの存在に依存している。プリオンタンパク質のミスフォールド型は、ウシのウシ海綿状脳症（BSE、狂牛病）や、ヒトのクロイツフェルト＝ヤコブ病（CJD）といった種々の哺乳類に見られる多くの疾患に関与することが判っている。既知の全プリオン病は脳などの神経組織の構造に影響を及ぼし、現時点でこれらは全て治療法未発見の致死的疾患である。 (ja) Een prion is een verkeerd gevouwen eiwit dat bij mens en dier ernstige neurodegeneratieve ziekten kan veroorzaken. Prionen kunnen hun verkeerde ruimtelijke structuur doorgeven aan andere, goed gevouwen eiwitten. Hierdoor kunnen eiwitklonteringen ontstaan die schadelijk zijn voor de functie van cellen en van het organisme. Enkele nauw verwante hersenziekten – de ziekte van Creutzfeldt-Jakob in mensen, scrapie in schapen en boviene spongiforme encefalopathie in runderen – worden veroorzaakt door een verkeerd gevouwen, geaggregeerde vorm van PrP (een prion-eiwit). (nl) En prion är en infektiös partikel bestående av protein, så kallat prionprotein. Prion är resistent mot inaktivering och orsakar neurodegenerativa sjukdomar bland däggdjur, bland annat galna ko-sjukan hos nötkreatur, scrapie hos får samt Creutzfeldt–Jakobs sjukdom hos människor För närvarande finns det inga behandlingsmetoder mot prionsjukdomar, som alltid är dödliga. Ett infektivt prionprotein kan utvecklas på tre huvudsakliga sätt: spontan felveckning av prionprotein, mutation i den kodande genen (PRNP) och förvärvning från utsidan, t.ex. genom föda. (sv) Прио́ны (англ. prion от protein «белок» + infection «инфекция»; слово было предложено в 1982 году Стенли Прузинером) — особый класс инфекционных патогенов, не содержащих нуклеиновые кислоты. Прионы представляют собой белки с аномальной третичной структурой. Это положение лежит в основе прионной гипотезы, однако насчёт состава прионов существуют и другие, маргинальные . В 2016 году появилось сообщение о наличии у растения Arabidopsis thaliana (резуховидка Таля) белков с прионными свойствами. (ru) 朊（ruǎn）毒體（英語：prion，i/ˈpriːˌɑːn/；又譯為普里昂、朊粒、毒朊、蛋白质侵染因子、蛋白侵染子、传染性蛋白颗粒、普恩蛋白等）是一種具感染性的致病因子，能引發哺乳动物的傳染性海綿狀腦病。朊毒體疾病（傳染性海綿狀腦病）和阿茲海默症、帕金森氏症同屬於神經退化性疾病，擁有類似的致病機制。朊毒体在过去有时也被称为朊病毒。但現在已知它不是病毒，而是僅由蛋白質構成的致病因子。它雖然不含核酸，但可自我複製且具有感染性。 朊毒體最早發現於哺乳動物的傳染性海綿狀腦病，包括羊搔癢症、疯牛病、慢性消耗病，以及人類的克雅二氏病（包含散發性、家族性、與变异型克-雅二氏病）、致死性家族失眠症，和于食人部落发现的庫魯病。所有傳染性海綿狀腦病目前均無法医治。变异型克-雅二氏病为由牛传染人的跨物种疾病，透過食用已感染狂牛症的牛隻的肉或其內臟製品感染。該病原體由飲食攝入后會穿越血腦屏障，缓慢破坏脑组织结构，最终导致患者死亡。 (zh) Пріони (від англ. proteinaceous infectious particles — білкові заразні частинки) — особливий клас інфекційних патогенів, суто білкових (тобто таких, що не містять нуклеїнових кислот), що спричиняють тяжкі захворювання центральної нервової системи у людей і ряду вищих тварин — пріонові хвороби, що, в свою чергу, входять до групи повільних інфекцій. Пріони здатні збільшувати свою чисельність, використовуючи функції живих клітин (в цьому пріони схожі із вірусами). (uk) |
| rdfs:label | بريون (ar) Prió (ca) Prion (cs) Prion (de) Πράιον (el) Priono (eo) Prion (es) Prioi (eu) Prion (in) Prion (protéine) (fr) Prione (it) 프리온 (ko) プリオン (ja) Priony (pl) Prion (en) Prion (nl) Прионы (ru) Príon (pt) Prion (sv) 朊毒體 (zh) Пріони (uk) |
| rdfs:seeAlso | dbr:PRNP |
| owl:sameAs | freebase:Prion http://d-nb.info/gnd/4353535-5 wikidata:Prion dbpedia-af:Prion dbpedia-ar:Prion http://ast.dbpedia.org/resource/Prión dbpedia-az:Prion dbpedia-be:Prion dbpedia-bg:Prion http://bn.dbpedia.org/resource/প্রিয়ন dbpedia-br:Prion http://bs.dbpedia.org/resource/Prion dbpedia-ca:Prion dbpedia-cs:Prion dbpedia-da:Prion dbpedia-de:Prion dbpedia-el:Prion dbpedia-eo:Prion dbpedia-es:Prion dbpedia-et:Prion dbpedia-eu:Prion dbpedia-fa:Prion dbpedia-fi:Prion dbpedia-fr:Prion dbpedia-gl:Prion dbpedia-he:Prion dbpedia-hr:Prion http://ht.dbpedia.org/resource/Priyon dbpedia-hu:Prion http://hy.dbpedia.org/resource/Պրիոններ http://ia.dbpedia.org/resource/Prion dbpedia-id:Prion dbpedia-is:Prion dbpedia-it:Prion dbpedia-ja:Prion http://jv.dbpedia.org/resource/Prion dbpedia-kk:Prion dbpedia-ko:Prion dbpedia-lmo:Prion http://lt.dbpedia.org/resource/Prionas http://ml.dbpedia.org/resource/പ്രിയോൺ dbpedia-ms:Prion dbpedia-nl:Prion dbpedia-nn:Prion dbpedia-no:Prion dbpedia-oc:Prion http://or.dbpedia.org/resource/ପ୍ରିଅନ୍ dbpedia-pl:Prion dbpedia-pnb:Prion dbpedia-pt:Prion dbpedia-ro:Prion dbpedia-ru:Prion dbpedia-sh:Prion dbpedia-simple:Prion dbpedia-sk:Prion dbpedia-sl:Prion dbpedia-sr:Prion dbpedia-sv:Prion http://ta.dbpedia.org/resource/புரதப்பீழை dbpedia-th:Prion dbpedia-tr:Prion dbpedia-uk:Prion http://ur.dbpedia.org/resource/پری_اون dbpedia-vi:Prion dbpedia-zh:Prion https://global.dbpedia.org/id/4MeBZ |
| skos:closeMatch | http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/prions |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Prion?oldid=1124923016&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Prion_Replication.png wiki-commons:Special:FilePath/Prion_propagation.svg wiki-commons:Special:FilePath/Scrapie_prions.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Spongiform_degeneration_in_Creutzfeldt-Jakob_disease.jpg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Prion |
| foaf:name | Prion diseases (en) |
| is dbo:academicDiscipline of | dbr:Giovanna_Mallucci |
| is dbo:knownFor of | dbr:Stanley_B._Prusiner dbr:Daniel_Carleton_Gajdusek dbr:Susan_Lindquist |
| is dbo:medicalCause of | dbr:Bovine_spongiform_encephalopathy dbr:Transmissible_spongiform_encephalopathy dbr:Chronic_wasting_disease dbr:Gerstmann–Sträussler–Scheinker_syndrom...mann–Sträussler–Scheinker_syndrome__1 dbr:Variant_Creutzfeldt–Jakob_disease__Variant_Creutzfeldt–Jakob_disease__1 dbr:Infection dbr:Variably_protease-sensitive_prionopathy dbr:Creutzfeldt–Jakob_disease__Creutzfeldt–Jakob_disease__1 |
| is dbo:wikiPageDisambiguates of | dbr:Prion_(disambiguation) |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Pr_P dbr:Prions dbr:PRPres dbr:Prion_diseases dbr:Protease-resistant_PrP dbr:Proteinaceous_Infectious_Particle dbr:Proteinaceous_and_infection dbr:Proteinaceous_infectious_particle dbr:Protineacous_infectious_particles dbr:PrpSc dbr:Prpc dbr:Prpsc dbr:Cellular_prion_protein dbr:Human_and_Animal_Prions dbr:Prion_(infectious_agent) dbr:Prion_disease dbr:PrPC dbr:PrPSc |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:American_mink dbr:Pr_P dbr:Prion_pseudoknot dbr:Prions dbr:Progressive_inflammatory_neuropathy dbr:Electrophysiology dbr:Encephalopathy dbr:Endocannibalism dbr:Endoplasmic_reticulum dbr:Epigenetics dbr:List_of_biomolecules dbr:List_of_geneticists dbr:Mutation dbr:MD–PhD dbr:Morpheein dbr:Procollagen-proline_dioxygenase dbr:2008_US_beef_protest_in_South_Korea dbr:Biochemistry dbr:David_R._Brown_(neuroscientist) dbr:Dementia dbr:Alkaline_hydrolysis_(body_disposal) dbr:Antarctic_prion dbr:Human_food dbr:List_of_Mutant_X_episodes dbr:List_of_ReGenesis_episodes dbr:List_of_University_of_Pennsylvania_people dbr:List_of_fictional_diseases dbr:List_of_infections_of_the_central_nervous_system dbr:List_of_portmanteaus dbr:Pentosan_polysulfate dbr:Rho(D)_immune_globulin dbr:Ribozyme dbr:Richard_Rhodes dbr:Ultramicrobacteria dbr:United_Kingdom_BSE_outbreak dbr:University_of_California,_San_Francisco dbr:Virino dbr:Deaths_in_February_1995 dbr:Deaths_in_June_2013 dbr:Dundee_Cell_Products dbr:E._J._Field dbr:Index_of_biochemistry_articles dbr:Index_of_biology_articles dbr:Index_of_genetics_articles dbr:Intercellular_cleft dbr:International_Society_for_NeuroVirology dbr:Introduction_to_viruses dbr:J._Bart_Classen dbr:Kuru_(disease) dbr:Protein_aggregation dbr:List_of_human_disease_case_fatality_rates dbr:List_of_laboratory_biosecurity_incidents dbr:List_of_neurological_conditions_and_disorders dbr:Protein_misfolding_cyclic_amplification dbr:Proteinopathy dbr:Timeline_of_women_in_science dbr:Creutzfeldt–Jakob_disease dbr:Amyloid dbr:Amyloid_beta dbr:Amyloid_plaques dbr:Mathias_Jucker dbr:Memory dbr:Ernst-Ludwig_Winnacker dbr:Ernst_Sträussler dbr:Gene_expression dbr:Genetics_of_amyotrophic_lateral_sclerosis dbr:Genome_(book) dbr:Ventria_Bioscience dbr:Richard_Lathe dbr:Protein_tertiary_structure dbr:QPNC-PAGE dbr:Protein_FAM46B dbr:Timeline_of_biology_and_organic_chemistry dbr:Elk dbr:Giovanna_Mallucci dbr:Bovine_spongiform_encephalopathy dbr:Brain dbr:Mite dbr:Crystallopathy dbr:The_Tale_of_the_Dueling_Neurosurgeons dbr:Theef dbr:This_Podcast_Will_Kill_You dbr:Organ-limited_amyloidosis dbr:2013_in_Brazil dbr:2013_in_science dbr:Malu_Rocha dbr:Body_substance_isolation dbr:Stanley_B._Prusiner dbr:Zoonosis dbr:Feline_spongiform_encephalopathy dbr:Frank_O._Bastian dbr:Fringe_theory dbr:Fulmar_prion dbr:Fungal_prion dbr:Hop_(protein) dbr:Pathogen dbr:Pathology dbr:Patient_Zero:_A_Joe_Ledger_Novel dbr:Piron dbr:Sleep_spindle dbr:Sterilization_(microbiology) dbr:Transmissible_spongiform_encephalopathy dbr:Meat_on_the_bone dbr:Medical_microbiology dbr:Michael_Coulthart dbr:Michael_Homer dbr:Microfold_cell dbr:Structural_inheritance dbr:Obex dbr:Agricultural_safety_and_health dbr:Tikvah_Alper dbr:Timeline_of_the_San_Francisco_Bay_Area dbr:Tromsø dbr:Domain_(biology) dbr:GURPS_Infinite_Worlds dbr:Hazards_of_synthetic_biology dbr:Ion_channel_hypothesis_of_Alzheimer's_disease dbr:Jerson_Lima dbr:Lary_Walker dbr:Laura_Manuelidis dbr:Linear_dichroism dbr:Molecular_self-assembly dbr:The_Last_Dog_on_Earth dbr:24_(season_7) dbr:2008_in_science dbr:Agricultural_policy dbr:Alfons_Maria_Jakob dbr:Aminothiazole dbr:Amyotrophic_lateral_sclerosis dbr:Daniel_Carleton_Gajdusek dbr:Durham_University dbr:Alpha-synuclein dbr:Alpha_sheet dbr:Evolution dbr:Folding@home dbr:Food dbr:Forensic_Files_(season_3) dbr:Anfinsen's_dogma dbr:Nikita_(season_3) dbr:Nobel_Prize_controversies dbr:PRPres dbr:Cattle_feeding dbr:Cell_culture dbr:Central_dogma_of_molecular_biology dbr:Central_nervous_system_disease dbr:Chronic_wasting_disease dbr:Disappearing_polymorphs dbr:Discovery_of_disease-causing_pathogens dbr:Disease dbr:Diseases_of_abnormal_polymerization dbr:Familial_sleep_traits dbr:Fodder dbr:Foodborne_illness dbr:Fore_people dbr:Formyl_peptide_receptor_2 dbr:Gerstmann–Sträussler–Scheinker_syndrome dbr:Global_catastrophe_scenarios dbr:Glossary_of_medicine dbr:Glossary_of_psychiatry dbr:Glossary_of_sheep_husbandry dbr:John_Stanley_Griffith dbr:Karen_Ashe dbr:List_of_Jewish_Nobel_laureates dbr:List_of_Nobel_laureates_in_Physiology_or_Medicine dbr:List_of_Perelman_School_of_Medicine_at_the_University_of_Pennsylvania_alumni dbr:Protein_folding dbr:PRNP dbr:PrP dbr:Prion_(disambiguation) dbr:Prion_diseases dbr:Self-replication dbr:2015_in_science dbr:ATP7A dbr:Guanidinium_chloride dbr:Gummy_bear dbr:Hans_Gerhard_Creutzfeldt dbr:Hepatitis_B_immune_globulin dbr:Hikurangi_Marine_Reserve dbr:International_Committee_on_Taxonomy_of_Viruses dbr:Intrabody_(protein) dbr:Taxonomy_(biology) dbr:The_Arrival_(novel) dbr:Humic_substance dbr:ENOX2 dbr:2018_in_science dbr:Acquired_characteristic dbr:Advisory_Committee_on_the_Virological_Safety_of_Blood dbr:Charles_Weissmann dbr:Biocrystallization dbr:Bioinformatics dbr:Biosafety dbr:Bistability dbr:Susan_Lindquist dbr:Jean_Manson dbr:Tau_protein dbr:Transgenerational_epigenetic_inheritance dbr:Smalahove dbr:Real-time_quaking-induced_conversion dbr:Recombinant_subunit_vaccine dbr:Artificial_induction_of_immunity dbr:Ascaris_lumbricoides dbr:Autoclave dbr:Martin_Nowak dbr:C-terminus dbr:C7orf50 dbr:COVID-19_vaccine_misinformation_and_hesitancy dbr:CPEB dbr:Podospora_anserina dbr:Spiroplasma dbr:Cladonia_rangiferina dbr:Human_cannibalism dbr:Human_pathogen dbr:Glypican_1 dbr:Infection dbr:Insomnia dbr:Mepacrine dbr:Microbiology_Society dbr:Microbiome dbr:Neanderthal dbr:Neurocracy dbr:Camel_spongiform_encephalopathy dbr:Cannibalism dbr:Catherine_Vidal dbr:Quiz_bowl dbr:Cerebellar_degeneration dbr:Serbian_Academy_of_Sciences_and_Arts dbr:Serpin dbr:Sheep dbr:Mechanically_separated_meat dbr:Robert_Bakewell_(agriculturalist) dbr:Stress_granule dbr:Scrapie dbr:Sleepless_(novel) dbr:Smokie_(food) dbr:Unfolded_protein_response dbr:Van_Andel_Institute dbr:Neurodegenerative_disease dbr:Neuroepigenetics dbr:Neurological_disorder dbr:Neuroscience dbr:New_Brunswick_neurological_syndrome_of_unknown_cause dbr:Exotic_ungulate_encephalopathy dbr:Expression_vector dbr:List_of_virus_species dbr:The_Lost_World_(Crichton_novel) dbr:Offal dbr:SDD-AGE dbr:Ure2_internal_ribosome_entry_site_(IRES) dbr:Nanobacterium dbr:Nanobe dbr:Native_state dbr:Subiculum dbr:TAR_DNA-binding_protein_43 dbr:Moist_heat_sterilization dbr:Molecular_neuroscience dbr:Poly(amidoamine) dbr:Thalamus dbr:Ure2p dbr:Non-cellular_life dbr:Nonsense_suppressor dbr:Patrizia_Casaccia dbr:Ure2 dbr:Reed_Wickner dbr:Variably_protease-sensitive_prionopathy dbr:Tree_squirrel dbr:Systematic_evolution_of_ligands_by_exponential_enrichment dbr:Universal_precautions dbr:Outline_of_biology dbr:PC12_cell_line dbr:Protein_adsorption dbr:Sup35p dbr:Slow_virus dbr:Virus_classification dbr:SNX8 dbr:Viroid dbr:Tunneling_nanotube dbr:Virus_inactivation dbr:Variant_Creutzfeldt–Jakob_disease dbr:Surround_optical-fiber_immunoassay dbr:Protease-resistant_PrP dbr:Proteinaceous_Infectious_Particle dbr:Proteinaceous_and_infection dbr:Proteinaceous_infectious_particle dbr:Protineacous_infectious_particles dbr:PrpSc dbr:Prpc dbr:Prpsc dbr:Cellular_prion_protein dbr:Human_and_Animal_Prions dbr:Prion_(infectious_agent) dbr:Prion_disease dbr:PrPC dbr:PrPSc |
| is dbp:causes of | dbr:Creutzfeldt–Jakob_disease dbr:Transmissible_spongiform_encephalopathy dbr:Gerstmann–Sträussler–Scheinker_syndrome dbr:Infection dbr:Variably_protease-sensitive_prionopathy |
| is gold:hypernym of | dbr:Fungal_prion |
| is owl:differentFrom of | dbr:PRNP |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Prion |
