Протеаз — Метка (original) (raw)
Патенты с меткой «протеаз»
Способ получения ингибитора протеаз
Номер патента: 377159
Опубликовано: 01.01.1973
Авторы: Вител, Гиллер, Идельчик, Лакин, Най, Рукина, Царенков, Цыганкова
Метки: ингибитора, протеаз
...Изд. Ма 1437 Тираж 467 ПодписноеЦНИИПИ Комитета по делам изобретений и открытий при Совете Министров СССРМосква, Ж, Раушская наб., д. 4(5 Типография, пр. Сапунова, 2 3Жмых после извлечения ингибитора трипсина и промывания экстрагируют 1,5 объемами 0,7 мол. раствора хлористого натра при рН 9 - 9,5 и температуре 55 - 60 в течение 1,5 час. Затем температуру смеси поднимают до 100 С для коагуляции балластных белков, охлаждают до 35 - 40 С и фильтруют. Осадок используют для получения пептона. В полученном фильтрате добавлением 17/о-ного раствора соляной кислоты устанавливают рН 2,5. Выпавший солянокислый осадок гепарина-сырца отделяют центрифугированием и суспендируют в 4 объемах 15%-ного раствора хлористого натра. К суспензии прибавляют...
Питательная среда для выращивания протеаз с фиоринолитической активностью
Номер патента: 579305
Опубликовано: 05.11.1977
Авторы: Аль-Нури, Баранова, Грачев, Егоров, Кривова
МПК: C21B 3/00
Метки: активностью, выращивания, питательная, протеаз, среда, фиоринолитической
...определенияпродуктов гидролиза фиб 1 б рина и 1%-ного раствора казеина в трис -- НСс буфере, рН 9,0, 100 мкг препарата фермента, находящимися в 80 мкл кульотуральной жидкости, при - 37 С. ОпределяяФА, получают после 72 ч, кулнгивирова 20 ния максимальное накопление активности,МКГ ТИРоЗиилравное 7000, ,и возрастаниесоотношения фибринолитической активностик казеийолитической до 0,515,25 В таблице представлены данные по накоплению культурой ДсОпотМсее ерЪеРЬ 1 йее штамм 35 препарата фибринолитических и казеинолйтических ферментов при выращивании культуры на предложенной и извест ной средах. КА,мкг тиФА, м/г ти- розина У дель наяКА,мкг тирозинамгбелка Удельная Фа,мкг тирозина Продуктивностьез,фл Количество белка,мкг альбуминамл,...
Способ получения протеаз
Номер патента: 605826
Опубликовано: 05.05.1978
Авторы: Аль-Нури, Буяк, Егоров
МПК: C12D 13/10
Метки: протеаз
...ращенного на жидком 4 бал, сусле, и 5% по объе му двух. трехсуточного жидкого вегетаттевного ма. териала Аарегд 11 Ьа чептц, выращенного на извест ной синтетической среде, Культивирование смешан. ной культуры осуществляют глубинным способом в колбах на 750 мл со 100 мл среды на качалках при 28 С в течение 56 часов. По истечении этого времени культуральна я житпс ость содержит 1160 усл. ед/мл фибринолитической активности и растворяет тромб за 3 часа, Каэеинолитическая ак . тивность культурапьной жидкости равна 9,8 каз. ед/мл. Для выделения фермента клетки отделяют от культуральной жидкости центрифутированием и прово. дят высаливание фермента сернокислым аммонием при насыщении 0,7 в течение 32 часов при 4 С. Выпавший осадок растворяют в...
Способ получения ингибитора протеаз
Номер патента: 605827
Опубликовано: 05.05.1978
Авторы: Аль-Нури, Буяк, Егоров, Ландау
МПК: C12D 13/10
Метки: ингибитора, протеаз
...жидкого двухсуточного посевного материала Гцзаглитическую активность микробных протеаз, а также цв, охузрогца КМ выращенного на жидком 4 бал, сусле.увеличение выхода ингибитора, 10 Совместное культивирование осуществляется глубинЭта цель достигается тем, что, в способе полу- ным способом в колбах емкостью 750 мл со 100 млчения юггибитора протеаз путем совместного выра. среды на качалках (200 об/мин) цри 28 - 30 С вщивания культуры - продуцентй протеаэ и микро- течение 48 - 72 часов. По ходу развития определяюторганизма неактивного в отношении продуцирова. рН, биомассу, казеинолитическую, фибринолитичесния протеаз на питательной среде с последующим 15 кую и тромболитическую активности. Фибринолитнотделением клеток от культуральиой...
Штамм n 166продуцент протеаз
Номер патента: 270661
Опубликовано: 30.09.1979
МПК: C12K 1/00
Метки: 166продуцент, протеаз, штамм
...палочковидномкм, в диаметре окрасполагаются в дКлетки перитрих ожением.имеет выраженнуюости по полюсам. Предлагаемый штамм предназначпродуцирования протеаз, которые спулучшить качество мяса и мясопроа также для использования вцине, ветеринарии и в кожевеннизводстве.Протеазытруднодоступи эластин.Предлагаемый штаммкомплекс протеолитичесширокой субстратной спеХороший рост культурферментов получены наной среде - мясокостномбавлении 5 - 157 о желатиШтамм имеет следующ ку.Органические птонный агар. Колонии ком дчатыми верхушками и во и. Мясопептонный бульон о и осадок.Морфология. К й формы, длиной 3 - 5 оло 1 -1,2 мкм. Палочки линные цепочки - нити. бладают активным двиПлазма клеток зернистость в особенн Спорыовальные.Картофель. Образует...
Способ получения сорбента для выделения и очистки сериновых протеаз
Номер патента: 721449
Опубликовано: 15.03.1980
Авторы: Бендикене, Веса, Глемжа, Палубинскас, Песлякас
МПК: A61K 38/46
Метки: выделения, протеаз, сериновых, сорбента
...при его использовании предлагаемый способ является перспективным, дешевым для применения в крупномасштабном производстве. Предлагаемый способ приготовления хитина позволяет повысить сорбционную емкость сериновых протеаэ, при этом удельная активность сериковых протеаз за одну стадию сорбции-десорбции повышается в 4-5 раэ. Выходы по белку и активности составляют 80-100%.По сущности процесса сорбции сериковых протеаз приготовленный предлагае мым способом хитин является аффинным сор 6 ентом. 9 4П р и м е р 1. Обработка хитина.Хитип (ч.МРТУ 6-09-5 113-68) измельчают, просеивают через набор сит, отбирают фракции с размером частиц 0,3 мм, обрабатывают при комнатной температуре 6 н. НС 1 до прекращения выделения СО .:., перемешивая...
Способ получения сорбентов для аффинной хроматографии сериновых протеаз
Номер патента: 734215
Опубликовано: 15.05.1980
МПК: C08B 15/00
Метки: аффинной, протеаз, сериновых, сорбентов, хроматографии
...используют целлюлозу или ее карбоксиметилпроизводное, а целевые продукты выделяютпромывкой буферными растворами,содержащими 0 5 М ИаС 1, этаноломи высушиванием. 15В качестве носителя для иммобилизации лиганда, Ь-лизина, используют целлюлозу, которую активируютбромцианом,или карбоксиметилцеллюлозу,которую активируют дициклогексилкарбодиимидом. Ь-лизин связывают сносителем. Если в качестве носителяиспользуют активированную ВгСИ целлюзозу, то связывание Ь-лизинапроизводят после отмывания носителяот избытка активатора, Если в качестве носителя используют карбоксиметилцеллюлозу, то ее связываниес Ь-лизином осуществляют в присутствии активатора, в качестве которого используют дициклогексилкарбодиимид.П р и м е р 1. Способ...
Способ определения активности протеаз серина
Номер патента: 736889
Опубликовано: 25.05.1980
МПК: G01N 33/16
Метки: активности, протеаз, серина
...Затем продукт высушивают в замороженном состоянии. Выход 170 мг (75), Продуктбднороден по данным тонкослойной25 хроматограФии,= 0,50 (с. (н минус38,6 (с = 0,5, 50 НОАС/Н, 0),П р и м е р 5, Вт-ил-глю-(О-СНСН Н(СН)-гли-арг-р М А НСГ(мол.в. 859,8).75 г (0,10 ммоля) субстрата5-2222 и 100 мг диметил-аминоэтанола"гидрохлорида растворяют в 1,0 млсухого дистиллированного. ДМФ, затемдобавляют 10 мл лириднна, 10 мгНОВТ и в заключение добавляют 25 мгЭССГ, Образовавшийся дициклогексилкарбамид отФильтровываюг примерночерез 24 ч и диметилформамидныйраствор упаривают при пониженномдавлении. Оставшееся масло растворяют в небольшом количестве 95 МеОН 5 Н, 0 и очищают на колонке, содержащей ионообменник ОАЕв егохлоридной Форме, Ту же самую...
Способ определения активности протеаз
Номер патента: 1027615
Опубликовано: 07.07.1983
Авторы: Гительзон, Кратасюк, Петушков, Фиш
МПК: G01N 33/48
Метки: активности, протеаз
...инкубирования люциферазы с исследуемойпробой с последующим измерением биолюминесценции инкубационной среды,при котором в инкубационную смесьпредварительно вносят восстановленный никотинамидадениндинуклеотидфланинмононуклеотид оксидоредуктазуи ее субстраты, а исследуемую пробудобавляют после установления стабильного уровня свечения,Способ осуществляется следующимобразомДля определения активности протеаэ сливают вместе люцифераэу,1(аРН,РМИ-оксидоредуктазу, альдегид,ГМБ и БаРН. Ьлагодаря избытку ИаРНи работе ЫаРН.ГМИ-оксидоредуктазысоздается стационарная концентрациясубстрата люциферазы-РЫКНг, как60следствие этого - стабильный уровеньсвечения, После добавления в полученную смесь протеазы наблюдаетсяпадение люминесценции,...
Способ определения активности протеаз
Номер патента: 1067441
Опубликовано: 15.01.1984
Авторы: Гительзон, Кратасюк, Петушков, Фиш
МПК: G01N 33/48
Метки: активности, протеаз
...определяется следующей формулой:45 1 ь -73ОКт,- Кгде Эо - активность люцифераэыв начале инкубирования;3 - активность люциферазычерез время Ф посленачала инкубирования;константа инактивациитрлюциферазы при даннойтемпературе в присутствии протеазы,К - константа инактивациилюцифераэы при даннойтемпературе в отсутст 60 вии протеазыПринимая во внимание, что ошибка в измерении активности люциферазы составляет +5, очевидно, что. Елоэ ог тР 1 тРУчитывая значение констант инакОтивации для температурного диапазона 17-21 РС, минимальное необходимое время совместного инкубирования составляет 9-13 ч.Концентрация препарата люциферазы 50 мкг/мл. Уменьшать концентрацию препарата люцифераэы не следует, так как это приводит к уменьшению светового сигнала...
Способ выделения ферментных препаратов аминоацилазы, амилазы и протеаз из aspergillus oryzae
Номер патента: 1654335
Опубликовано: 07.06.1991
Авторы: Амирханян, Еланян, Миневич, Степанов, Степанян, Субботин
МПК: C12N 9/00
Метки: oryzae, амилазы, аминоацилазы, аспергиллус, выделения, препаратов, протеаз, ферментных
...в течение16 ч. Выпавший осадок отделяют центрифугированием при 3000 об/мин, растворяют в минимальном объеме воды и переносят в целлофановую пленку (сосисочную) и осуществляют диализ противхолодной воды до полного удалениясульфат-иона. Отсутствие сульфат-ионапроверяют 20% хлористого бария. Содержимое диалиэиого мешка сушат лиофил ьноПротеолитическая активность Ферментного препарата 29,0 ед/г. Выходпо активности 23,0%.Супернатант переносят в аппарати в описанных условиях добавляютсульфат аммония до получения 60% насьпцения последнего.Отключают мешалку и оставляют при2-5 С в течение 16 ч.Выпавший осадок, представлякипийсобой ферментный препарат аминоацилазы, подвергают диализу и сушат лио-.фильно, как описано выше.5 165433Аминоацилазная...
Способ выявления сериновых протеаз в слезной жидкости при хронических язвах роговой оболочки глаза
Номер патента: 1686359
Опубликовано: 23.10.1991
Авторы: Доценко, Нахикян, Яровая
МПК: G01N 33/487, G01N 33/74
Метки: выявления, глаза, жидкости, оболочки, протеаз, роговой, сериновых, слезной, хронических, язвах
...плотности пробы проводят каждые 3мин в течение 9 - 15 мин, Расчет активностиведут по той же формуле, после чего рассцитывают ингибирование в процентах,Повторяют измерение с другими ингибиторами по приведенной схеме.Исходя иэ подавления общей БАЭЗ-эстеразной активности ингибиторами, устанавливают соотношение между активностьюплазмина, тканевого и плазменного калликреинов и других протеинаэ,Данные о действии применяемых ингибиторов приведены в габлице, 40П р и м е р 1. Обследован 21 больной сдиагнозом хроническая язва роговой оболочки глаза, из них -12 женщин и 9 мужчинв возрасте от 45 до 68 лет.Общая БАЭЗ-зстеразная активность 45колеблется в значительных пределах; от0,012 до 3,03 мкмоль/мл сл,ж. Доля активности, чувствительная к...
Способ очистки ингибиторов протеаз из морской анемоны
Номер патента: 1789525
Опубликовано: 23.01.1993
Авторы: Гонзалес, Дельфин, Диаз, Казанская, Ларионова, Маркес, Мартинез, Чавес
МПК: C07K 15/08, C07K 3/02
Метки: анемоны, ингибиторов, морской, протеаз
...морской анемоны, и получение ингибиторов в виде одногопика. В некоторых случаях эта смесь инги-биторов может быть непосредственно использована, Испол"ьзование на зт 6 й стадии 20 системы равновесной элюции, которая сочетает в себе бикарбонатный буфер или трис-НС 1 от 0,01 до 0,05 М в присутствии-;,.одновалентной соли и ионов Са+ от 10 до 30 щМ при рН 8, с последующей заменой элю ирующего буфера на кислый раствор с рН1,7 - 2, содержащий хлористый калий в концентрации 0,5 - 1 М, позволяет получить выход свыше 100 70, содержание активных ингибиторсв в препарате 50 - 70 (коммер ческий уровень).Смесь ингибиторов может быть эффективно разделена при однократной гель- фильтрации на сефадексе (3-50. При этом получают каждый ингибитор в...
1-аминонафталин-5-сульфамиды в качестве детектируемых групп для анализа смесей протеаз и 1 бензилоксикарбониламинонафталин-5-сульфамиды в качестве полупродуктов для получения 1-аминонафталин-5-сульфамидов
Номер патента: 1695635
Опубликовано: 15.03.1994
Авторы: Недоспасов, Родина
МПК: C07C 311/15, G01N 33/53
Метки: 1-аминонафталин-5-сульфамидов, 1-аминонафталин-5-сульфамиды, анализа, бензилоксикарбониламинонафталин-5-сульфамиды, групп, детектируемых, качестве, полупродуктов, протеаз, смесей
1. 1-Аминонафталин-5-сульфамиды общей формулыгде R - CH3, н-C3H7, цикло-C6H11,в качестве детектируемых групп для анализа смесей протеаз.2. 1-Бензилоксикарбониламинонафталин-5-сульфамиды общей формулыгде R - CH3, н - C3H7, цикло-C6H11,в качестве полупродуктов для получения 1-аминонафталин-5-сульфамидов.
N, n-дизамещенные 5-аминонафталин-1-сульфамиды в качестве детектируемых групп для аиса-анализа протеаз
Номер патента: 1649787
Опубликовано: 20.04.1996
Авторы: Битене, Недоспасов, Палайма, Янчене
МПК: C07C 305/06, C07C 311/15
Метки: 5-аминонафталин-1-сульфамиды, n-дизамещенные, аиса-анализа, групп, детектируемых, качестве, протеаз
N,N-дизамещенные 5-аминонафталин-1-сульфамиды общей формулыгде группа NR1R2-N(CH3)C2H5; N(CH3)C3H7; N(CH3)-изо-C3H7; N(CH3)C4H9, в качестве детектируемых групп для АИСА-анализа протеаз.
Способ иммобилизации сериновых протеаз
Номер патента: 888544
Опубликовано: 10.01.1998
Авторы: Бурдыгина, Валуев, Гумирова, Платэ, Чупов
МПК: C12N 11/08, C12N 9/50
Метки: иммобилизации, протеаз, сериновых
1. Способ иммобилизации сериновых протеаз на полимерных матрицах путем радиационной привитой сополимеризации полимера с непредельным соединением, содержащим реакционноспособные группы, и обработки полученного привитого сополимера раствором фермента, отличающийся тем, что, с целью повышения ферментативной активности получаемого продукта и упрощения процесса, в качестве непредельного соединения, содержащего реакционноспособные группы, используют хлорангидрид , -ненасыщенных одноосновных карбоновых кислот.2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что в качестве хлорангидридов a,