Протеиназы — C12N 9/50 — МПК (original) (raw)
Способ получения коллагеназы
Номер патента: 6035
Опубликовано: 31.08.1928
Автор: Садиков
МПК: C12N 9/50
Метки: коллагеназы
...Бечагнин, Ленинград, Международный, 7. при биологической температуре (30 -37.), превращая клейдающие вещества в клей. Даже при продолжительном воздействии коллагеназы на глутин в кислой среде, гл утин не испытывает углуоления гидратации и не превращается в неклеющий и в незастудневающий продукт, .Коллагеназа встре- чается и в других органах помимо панкреатической железы (печень, селезенка и т. д.). Содовые и глицериновые вытяжки селезенки содержат коллагеназу, лишенную примесей трипсина (фибриназы). 1 оллагеназа также обнаружена в препаратах, применяемых для мягчения кожи, например, оропон, эродин, эско и т. п, 11 з подобных препаратов коллагеназа получается по методу фракционированных экстракций растворами соды и глицерином. Этот...
Способ получения фицина
Номер патента: 281745
Опубликовано: 01.01.1970
Авторы: Махарадзе, Мшвидобадзе, Чумбуридзе
МПК: A61K 38/47, C12N 9/50
Метки: фицина
...его на диэтиламиноэтилцеллюлозс с градиентной элюцией в ацетатном буферном растворе при рН 5,5 - 5,7 в присутствии 0,5 М раствора хлорида натрия.Для получения фпцпна предлагаемым способом млечный сок пз листьев и незрелых плодов инжира цептрифугируют при 5000 - 5500 об/мин в течение 40 - 45 лтин и смешивают центрифугат с ацетоном в соотношении 1;3, Выделявшийся фермент отделяют центрифугированием и растворяют в дистиллированной воде, Осаждение фермента ацетоном повторяют еще 3 - 4 раза, отделяя раствори- тель с примесями центрифугированием. Выделившийся сырой фермент растворяют в десятикратном количестве дистиллированной воды. Полученный раствор пропускают черездиэтиламиноэтилцеллголозой пви10 С. Элюцию осуществляют...
327689
Номер патента: 327689
Опубликовано: 01.01.1972
Авторы: Зайдан, Иностранна, Иосиро, Кендзи, Маса, Такааки, Томно, Хамао, Япони
МПК: C12N 9/50
Метки: 327689
...г препарата, обеспечивающего 50% -ное ингнбирование пепсина при добавлении его в экспериментальный раствор в количестве 0,04 лкг, После кристаллизации препарата из метанола получают вещество, обсспе нгвающсс 50%-нос игггггбирование пепсина при добавлении его в экспериментальный раствор в количестгзе 0,02 лгкг.Пример 5, 0,4 г препарата, полученного как описано в примере 2, растворяют в 5 ггл смеси этилацетата и метанола (3;1) и хроматографируют на силикагеле как описано в примере 4, но с использованием в качестве растворителя смеси этплацетата и метанола (3: 1). Фракции элюата, содержащие пепстатин (с 10 по 20), смешивают и упаривают, получая 0,29 г препарата, который кристаллпзугот из метанола и получают 0,14 г иглообразных кристаллов...
Тв-штамм aspergillus awamor1 44-26-продуцент, .; р31рг9т9 пектолитических ферментов “ltllh
Номер патента: 396362
Опубликовано: 01.01.1973
Авторы: Вители, Воронова, Голгер, Калун, Лысиков, Силищенска, Юдин
МПК: C12N 1/14, C12N 15/01, C12N 9/14 ...
Метки: 44-26-продуцент, awamor1, ltllh, аспергиллус, пектолитических, р31рг9т9, тв-штамм, ферментов
...от него по морфологическим свойствам и по активности пектолитических ферментов,Полученный штамм Азрегр 1 в;л атОг 44-2 о ха ра ктеризуется следующим;1 свойст- ВЯМИ.Штамм образует конидии размером 3,0 -8.5 .ик, пре.;мушественио 5 - б .ик. Конидиеносцы двухъярусные, уродливой формы. Диаметрголовок конидиеносца 1,0 - 2,2 тк. Стеригмыредкие, Склероций не образует,5 На морковном агаре среды Чалека Вырастают зеленовато-бурые 1(рупные колонии, диаметр, (вторых составляет в среднем 5,0 -5,5 сз. Края колон ш неровные, изрезанные, сглуоокоп Вствистои склядчятостъ 0. ПО пер 1 О ферип ко,о;1:1 проходит белая кайма ириной около 0,80,9 г,1.Отношение к источнику углерода, СбражиВает г;покозу, мяльтозу и арабинозу. Гидролизусг (рахмаг 1 пектин.15...
Способ определения активности протеиназ
Номер патента: 397843
Опубликовано: 01.01.1973
МПК: C11D 3/386, C12N 9/50, C12Q 1/38 ...
Метки: активности, протеиназ
...субстрата птемпературе 40 С, аизмеряют в интервалевлияние компонентовактивность протсиназчину оптической плотитоэлектроколориметреили ФЭКс красньп677 ммк) . Протеоли Опубликовано 17.1 Х.1973 Дата опубликования оп Изобретение относится к способу определения активности протеиназ в составе синтетических моющих средств (СМС) и может применяться для контроля качества последних.Известен способ определения активности протеиназ по степенен гидролиза белкового субстрата, устанавливаемой колориметрически по интенсивности окрашивания образовавшегося в гидролизате тирозина с реактивом Фолина. Гидролиз белка проводят при рН 7,5 - 7,6 и температуре 30 С, а интенсивность окрашивания тирозина определяют в интервале оптической плотности 0,2 - 0,8....
Способ получения гранулированного ферментного препарата
Номер патента: 872549
Опубликовано: 15.10.1981
Авторы: Голгер, Гульман, Калунянц, Мошкин, Рустамбекова
МПК: C12N 9/50
Метки: гранулированного, препарата, ферментного
...Заказ 8950/41 Тираж 531 ВНИИПИ Государственного комитета СССР по делам изобретений и открытий 113035, Москва, Ж, Раушская наб., д. 4/5Подписное Филиал ППП "Патентф, г. Ужгород, ул. Проектная, 4 на виброситах с частотой колебаний 10-20 Гц.Обычно в качестве концентрата фермента используют ультраконцентрат щелочной протеиназы, полученный путем концентрирования культуральной жидкости на ультрафильтрационной установке до заданной кратности, что позволяет получить ферментный препарат с максимальной ферментативной активностью.Распыливание ультраконцентрата 10 раствора фермента в минеральную соль, транспортируемую воздушным потоком по замкнутому контуру, обеспечивает равномерную, постепенную пропитку, что способствует образованию рыхлой...
Способ получения молокосвертывающего ферментного препарата руссулин
Номер патента: 883174
Опубликовано: 23.11.1981
Авторы: Гуцалюк, Евтихов, Епифанов, Каталевский, Круглова, Кулинченко, Нудьга, Ручков
МПК: C12N 9/50
Метки: молокосвертывающего, препарата, руссулин, ферментного
...Фермента 125130 тыс, ед/г. Диаконцентрат дополнительно ультрафильтруют до СВ 4-6750 с последующим доведением рН до 5,05,5 и подачей на сушкуили непосредственно подают на сушку после доведения рН, а диафильтрат и оба ультраФильтрата смешивают (ХПК смеси 350- 5450 мг 02/л, СВ 0,3-0,57.) и используют частично для приготовления исходной питательной среды или подают набиологическую очистку,В таблице приведены данные по выходу промежуточных продуктов по стадиям получения ферментного препаратаРуссулин с применением методов осаждения и ультрафильтрации.Как видно из таблицы, применениеультрафильтрации с последующей распылительной сушкой ультра- или диаконцентрата упрощает технологию получения ферментного препарата и существенно увеличивает его...
Способ получения щелочной протеазы
Номер патента: 899646
Опубликовано: 23.01.1982
Авторы: Медведев, Мирошник, Халабузарь
МПК: C12N 9/50
...содержащей источник углерода в постоянной концентрации, азота,минеральные соли и стимуляторы биосинтеза ферментов при регулируемыхрежимах температуры, рН, аэрации,с последующим выделением ферментаиз культуральной жидкости, в процес.се ,культивирования дополнительнорегулируют и давление в ферментере путем поддержания его впериод интенсивного роста культуры до начала стационарной Фазыв пределах 2,0-0,8 кгс/см, вв период активного синтезаферментов снижая его до 0,50,2 кгс/см,64менения давления активность культу- ральной жидкости в конце ферментации 12000 ед/мл.П р и и е р 2. В ферментер емкостью 63 м загружают 31,5 м стерильной питательной среды, в состав которой входит крахмал, казеин, БВК, кукурузная мука, кукурузный экстракт и...
Способ получения фибринолитического фермента
Номер патента: 907070
Опубликовано: 23.02.1982
Авторы: Денисова, Петрищев, Псурцева, Фалина
МПК: C12N 9/50
Метки: фермента, фибринолитического
...хо. лоду при 3- С 1 созволяет сохранить фермейт в нативиом состоянии. В течение 12-14 ч происходит полное экстрагирование фермента. Вьсделение фермента из экстракта сернокислым аммонием позволяет сконцентрировать в осадке белки, содержащие фермент.При насыщении сериокислым аммонием от 0,75 до 0,80 осаждаются белки с фибринолитической активностью, тогда как при насыщении ниже 0,75 наблюдается потеря фермента, а выше 0,8 в осадок выпадают неактивные балластные белки, что загрязняет продукт и снижает его удельную активность. Шадящий режим осаждения в течение 1-2 ч, за которые полностью формируется осадок, способствует сохранению исходной активности нативного фермента, тогда как более длительная экспозиция осадка приводит к частичной...
Способ одновременной очистки протеолитического фермента и его обратимого ингибитора
Номер патента: 962302
Опубликовано: 30.09.1982
МПК: C12N 9/50
Метки: ингибитора, обратимого, одновременной, протеолитического, фермента
...- экстракцией из клубней картофеля и Фракционированием сульфатомаммония 6,Раствор неочищенного ингибитора,полученный как указано. выше, пропускают через колонку с сефадексом 6-100,уравновешенную 0,1 М ацетатным буФером с 1 М БаС 1(рН 4,0) Юля удаления белковых примесей с большим молекулярным весом, чем ингибитор. Элюцию катепсина Р осуществляют раствором ингибитора катепсина Р из картофеля при тех же случаях, что и сорбцию.Условия элюции Фермент-ингибиторНого комплекса таковы (рН 4,0), что полученный комплекс катепсина Р и его ингибитора из картофеля находится в ассоциированном состоянии и молекулярный вес его равен сумме молекулярных весов фермента и ингибитора,Раствор, содержащий комплекс, отдедяют от низкомолекулярных белковых...
Способ получения комплекса протеолитических ферментов
Номер патента: 1027206
Опубликовано: 07.07.1983
Авторы: Баширова, Богуславский, Вина, Кестере, Мишунин, Трофимова
МПК: C12N 9/50
Метки: комплекса, протеолитических, ферментов
...стрептомицхна, которые упаривают в трех-пятикратном объеме, а очистку осуществляют путем введения хлористой соли кальция или магния в количестве 50 55 г на 1 лупаренных сточных вод.При атом перед упариванием проводятдополнительную стабилизацию фврментного комплекса путем введения хлористойсоли кальция или магния в количестве0,2-4 г на 1 л сточных водПример 1.К 5 лсточныхвод,имеющих следующую характеристику:содержание белка 4,3 5,5 мг/мл; содержание стрептомицина 0,1 6,0 ед/мл; исходная протеолитическ ая активность ( поКунитцу) О 5-11,5 ед/мл; рН 4,5-6,0полученных после отделения стрептомицина, непосредственно перед упариваниемвводят СаС 1 6 НО в количестве 0,001 М.Затем раствор концентрируют на циркуляционном испарителе, который...
Способ очистки протеолитических ферментов
Номер патента: 942427
Опубликовано: 07.01.1984
Авторы: Акпаров, Гайда, Руденская, Степанов
МПК: C12N 9/50
Метки: протеолитических, ферментов
...М Г 4 аНСОЗ , рН 10,0, 34 мг п-бензохинона в 2 мл абсолютного диметилформамида и 220 мг бацитрацина.Смесь осторожно перемешивают 4 ч иоставляют на ночь при 5 С, Затемсорбент тщательно промывают 0,1 МКаНСО- с рН 10, водой, спиртом, а7перед опытом всеми элюирующими растворами. Полученный темноокрашенныйсорбент по данным аминокислотногоанализа содержит 46 мкмоль бацитрацина на 1 г сухого сорбента, Дляочистки пенсина 0,1 М ацетатный буФерный раствор с рН 5,0, содержащийнеочищенную протеиназу с удельнойактивностью 23 е,а,/о,е пропускаютчерез хроматографическую колонку(5 х 0,5 см), заполненную Ьацитрацинсилохромом. Затем сорбент промываютисходным буфером. Активный Ферментэлюируют 25%-ным изопропиловым спиртом в 1 М ИаС с рН 5,0....
@ -нитроанилиды пироглутамилсодержащих пептидов в качестве субстратов сериновых протеиназ
Номер патента: 1025091
Опубликовано: 23.02.1984
Авторы: Баландина, Люблинская, Степанов, Хайду
МПК: C07K 5/113, C12N 9/50, C12Q 1/00 ...
Метки: качестве, нитроанилиды, пептидов, пироглутамилсодержащих, протеиназ, сериновых, субстратов
...Ь-лейцина или и-нитроаналида Ь-фенилаланина. Если А - остаток Ь-аланина, в реакционную смесь добавляют Б-оксисукцинимид. П р и м е р . и-Нитроанилид 1-пи- роглутамил-Ь-аланил-Ь-аланил-Ь-лейцина.0,2 г (0,74 ммоль) ь-пироглутамил-Ь-.аланил-Ь-аланина и 0,018 г (0,74 ммоль) и-нитроанилида Ь-лейцина растворяют в 10 мл абсолютного диметилформамида. К раствору при 0 С и при перемешивании добавляют 0,08 г (0,74 ммоль) Б-оксисукциними-да и раствор 0,2 г (0,9 ммоль)Н,И(- дициклогексакарбодимида в 5 мп абсолютного диметилформамида. Реакционную смесь перемешивают 3 ч прио0 С, затем 20 ч при комнатной температуре. Отделяют осадок фильтрованием, Фильтрат упаривают в вакууме досуха. Остаток растворяют при слабом нагревании в 5 мл и -бутилового спирта,...
Способ выделения катепсина в из ткани почки
Номер патента: 1286626
Опубликовано: 30.01.1987
Авторы: Кирпиченок, Щербак
МПК: C12N 9/50
Метки: выделения, катепсина, почки, ткани
...при 22500 я 30 мин. нина.Полученную надосадочную жидкость подвергают афинной хроматографии на ко-При выделении катепсина В осадок лонке 2,31,5 см с папаин-сефарозой. после фракционирования сульфатом амОбработку ВгСИ-активированной сефаро- мония (0,7 до насыщения) ресуспензизы проводят строго по рекомендаций руют в 0,01 М фосфатном буфере рН 6,9 фирмы-изготовителя (Рагшасха Гдпе с 10 мМ ЭДТА и наносят на колонку СЬешЫИв)4,0 г ВгСИ-сефарозы отмы бх 2,3 см/с сефадексом С, уравновают 800,0 мл 1 мМ НС 1 и оставляют вешанную этим же буфером. В резульнабухать 1 сут на фильтреиз матиро- тате хроматографии получают два пика ванного стекла, Приготовление папани- ферментативной активности: первый пик сефарозы проводят по способу (Копапа- содержит...
Способ очистки протеиназ цистеинового типа
Номер патента: 1377292
Опубликовано: 28.02.1988
Авторы: Зимачева, Иевлева, Мосолов
МПК: C12N 9/00, C12N 9/50
Метки: протеиназ, типа, цистеинового
...спротеолитической активностью 38 ед/мгбелка.П р и м е р 2. 140 мг латексарастворяли в 40 мп 0,1 М фосфатногобуфера, рН 7,5 и пропускали черезколонку с Ь мл сорбента. После отмывания колонки тем же буфером от несорбированного белка проводили элюцию О, 1 М фосфатным буфером, рН 7,5,содержащим 0,6 М ИаС 1. Полученныйраствор содержал 120 мг белка с протеолитической активностью 30 ед/мгбелка,П р и м е р 3. Через колонку с6 мл сорбента пропускали раствор140 мг латекса в 40 мл О, М фосфатного буфера, рН 7,0. После отмыванияколонки от несорбированного белкаосуществляли элюцию сорбированногобелка с помощью 0,5 М ИаС 1 в О, 1 Мфосфатном буфере, рН 7,0. Получили107 мг белкового материала с протеолитической активностью 38 ед/мгП р и м е р 4. 50...
Способ получения ингибиторов протеиназ серой гнили подсолнечника
Номер патента: 1386659
Опубликовано: 07.04.1988
Авторы: Балаян, Левицкий, Погорлецкая
МПК: C12N 9/50
Метки: гнили, ингибиторов, подсолнечника, протеиназ, серой
...(пипеткой 0,4-0,5 мл) и заражали среду спорами патогена. В течение 14-15 сут наблюдали рост культуры серой гнили. 0 биологической активности ингибиторов судили по размерам грибницы патогена и количеству заросших лунок.П р и м е р 1. Используют семена подсолнечника, которые замачивают указанным способом, а полученный раствор ингибитора и ингибитор, полученный по известному способу, сравнивают по антиферментному действию и биологической активности, помещая раствор (1 мг препарата в 1 мп) в лунки на питательной среде (табл. 3). Ингибиторную активность определяют по гидролизу кззеина, а удельную активность рассчитывают на единицу белка в исследуемом растворе, Высокая удельная ингибиторная активность объясняется отсутствием в экстрактах...
Штамм бактерий еsснеriснiа coli продуцент нейтральной протеиназы
Номер патента: 1390241
Опубликовано: 23.04.1988
Авторы: Смирнова, Усманова, Федорова, Хайтлина
МПК: C12N 9/50
Метки: бактерий, еsснеriснiа, нейтральной, продуцент, протеиназы, штамм
...среде, из расчета 1 млкультуры на 100 мл свежей среды. Культивирование проводят в термостатепри 37 С в течение 5 дней,Ежедневно из колбы отбирают 10 млбактериальной культуры для определения количества клеток и ферментативной активности, О количестве бактерий в отобранных пробах судят по оптической плотности суспенэии приЯ ==600 нм, количеству колоний, выросшихи;, твердой среде, и концентрации об"щего белка в бактериальном экстракте.Для определения ферментативнойактивности клетки осаждают центрифугированием при 5000 об/мин в течение 20 мин, суспендируют в 3 мл раствора для экстракции актина (0,5 мМАТФ, 0,2 мМ СаС 1 , рН 7,5) и разрушают 3 циклами замораживания - размораживания, Полученный экстракт осветляют центрифугированием при 12000...
Способ получения вещества, обладающего фибринолитической активностью иили активностью активатора плазминогена
Номер патента: 1507204
Опубликовано: 07.09.1989
Авторы: Джон, Патрик, Петер, Эми, Энтони, Эсгар
МПК: A61K 38/46, C12N 9/50
Метки: «и—или», активатора, активностью, вещества, обладающего, плазминогена, фибринолитической
...растворов стандартной урокиназы и фибринолитического энзима были при 5 10 15 20 25 30 35 40 45 50 55 готовлены в указанном буферном растворе. Все другие реагецты разбавлялись в том же самом буферном растворе и держались на холоде перед смешением 0,2 мл разбавленной урокиназы или растворов. эцзима помещались в серию трубок, размером 10 х 50 мм. Далее в трубки вводилось 0,05 мп человеческого плазмицогена (3 мг/мл), 0,5 мл человеческого фибриногена (0,25 вес.Х/объемным) и 0,05 мл тром- бина (40 И 1 Н ед/мл). Содержимое трубок подвергалось быстрому перемешиванйю и затем трубки помещались в водяную баню, имеющую температуруо37,5 С. Сразу же производилось включение секундомера, и время, соответствующее окончанию лизиса, фиксировалось при...
Способ получения кератиназы
Номер патента: 1565888
Опубликовано: 23.05.1990
МПК: C12N 9/50
Метки: кератиназы
...Способ ппредусматрпродуцентадержащей миуглеродногоду, при оптдостиженияфермента, отем, что, сфермента иния процессиспользуют Сощусез с ЛИА 0832, ствляют и рН 10-11,пособ п пример Начальнозначение Протеолитическая активностьед/мл мя кульир ова.ния,атиназнаяивность,ед/мл01,10 8 т су 7,8 7,8 78 9,0 10,0 1 5 0,142 0,996 О, 158 1,956 2,622 3,111 6,044 5 5 5 2,8 11,0 78(из В ест ный За единицу протеолитической акивности принимают такое количество ермента, которое за 1 мин при 30 С атализирует переход в неосаждаемое ТХУ состояние количество каэеина, содержащее микроэквивалент тирозина.За единицу кератинаэной активности принимают такое количество фермента, которое в результате протеоли а 200 мг кератина при 37 С в течее 3 ч в присутствии 5 мл...
Способ получения экзогенного активатора протеина с
Номер патента: 1565889
Опубликовано: 23.05.1990
Авторы: Аавиксаар, Коган, Струкова, Тара
МПК: C12N 9/50
Метки: активатора, протеина, экзогенного
...не активирует плазминоген и не обладает фибринолитической (плазменно-подобной) активностью. Таким образом, препарат является селективным и эффективным активатором протеина С, так как не активирует другие белки при их физиологической концентрации. О 0 5 0 45 50 55 Препарат можно использовать вкачестве экзогенного активатора протеина С в определении его функциональной активности в крови.П р и м е р 1. К 1,0 г яда щитомордника добавляют 5 мл 0,19 М раствора уксуснокислого аммония, смесьмедленно перемешивают в течение 4 чопри 4 С, Растворенный яд центрифуги"руют при 5000 об/мин при 4 С в течение 30 мин, Осадок выбрасывают, надосадочную жидкость используют длягель-фильтрации. Гель-Фильтрацию проводят на колонке сефадекса 6-100тонкий, размеры...
Способ отбора мутантов sтrертомyсеs sрнеrоidеs продуцентов экзопротеазы с фибринолитической активностью
Номер патента: 1631082
Опубликовано: 28.02.1991
Авторы: Аль-Нури, Прянишникова
МПК: C12N 15/01, C12N 9/50
Метки: sрнеrоidеs, sтrертомyсеs, активностью, мутантов, отбора, продуцентов, фибринолитической, экзопротеазы
...для выращивания стрептомицетов, уже густо засеянные моноспоровой суспензией спор, содержащей 2 10 -2.10 спор стрептомицета7 8в 1 мл фосфатного буфера 0,005 М, рН 7, подвергшейся предварительно облучению УФ-лучами в оптимальной для получения "+" вариантов дозе. Через 5 дней инкубации просматривают засеянные чашки Петри (среду в чашках Петри приготавливают с агаром в концентрации 1 Х, что обеспечивает лучшую диффузию Фрагмента в агар, а посев густым газоном исключает стадию подбора концентраций высеваемых на чашки Петри суспензий, необходимую 25 при рассеве на фибриновые среды что значительно упрощает селекционную работу)Зона подавления роста стрептомицета при этом составляет 30-40 мм ,вокруг цилиндров с Ферментом, и толь-, ко единичные...
Способ получения пепсина рыб
Номер патента: 1652342
Опубликовано: 30.05.1991
МПК: C12N 9/50
...активности целевого продукта и его выхода.Время инкубации пепсина при кислых рН выбрано на основании того факта, что при инкубации меньше 15 мин удельная активность пепсина невысока. Вместе с теминкубация в течение более 300 мин (по-видимому, за счет инактивации) понижает величину активности целевого продукта.П р и м е р 1. 175 г внутренних органов мойвы гомогенизируют в 500 мл 5 мМ ацетатного буфера, рН 5, Гомогенат инкубируют в течение 20 ч при комнатной температуре, а затем центрифугируют в те, чение 30 мин при 19000 9, 4 С, Для активации пепсиногена рН гомогената доводят до 2 с помощью 2 н. НС и инкубируют 30 мин при комнатной температуре. Для окончания реакции активации рН поднимают до 4,4 с помощью 4 М раствора ацетата натрия,...
Штамм базидиального гриба coprinus dомеsтiсus (fr)gray вкм f 2459 д продуцент фибринолитических и тромболитических ферментов.
Номер патента: 1137762
Опубликовано: 07.08.1991
Авторы: Денисова, Киянов, Петрищев, Псурцева, Фалина
МПК: C12N 15/00, C12N 9/50
Метки: coprinus, dомеsтiсus, fr)gray, базидиального, вкм, гриба, продуцент, тромболитических, ферментов, фибринолитических, штамм
...солодоворостковым и кукурузным экстрактами.Соргхпця Йошевгсцв - культурадереворазрушающего гриба, относитсяк возбудителям бурой гнили древесины,дает отрицательный тест на реакциюБавендамма на среде с таннином,Штамм-продуцент выращивают глубинно в колбах на 0,5 л, содержащих100 мл питательной среды, при 25 лСна качалке при 130-160 об/мин. Посевной материал вносят в виде суспензии(иэмельченная пленка мицелия) в количестве 107. от объема среды. Для посевного материала и для культивирования гриба, используют питательную среду следующего состава, г/л: глюкоза, 11310, пелтон 2,5; КНРО 0,6; КНРО0,4; МдБО 4 НдО 0,05; ИаС 1 О,5; СаС 120,05; РеБО 4 0,005; ЕпБ 04 0,001;МпБ 04 0,003; солодово-ростковый экстракт 0,17 (по сух. весу), вода...
Способ выделения растительных клеточных ядер
Номер патента: 1701747
Опубликовано: 30.12.1991
МПК: C12N 9/50
Метки: выделения, клеточных, растительных, ядер
...среде для выделения клеточных ядер, очистку которьх производят через пятислойный (50, 60, 70, 80, 90 мас.%/обьем) забуференный глицериновый градиент,Ядра из растительн х тканеи выдел путем трехступенчатойомогенизации ни 7 с, 15 с, 45 с при 15000 об/мин в глицерине, содержащем 0,02 М триэтан мин (ТЗА). НС рН 6,8; 0,005 М Мц 0,025 М КС; 0,003 СаС 2, 0,005 М М 0,004 М н-октиловый спирт и 0,004 М,о-мер каптоэтанол. Растительный материал, отфильтрованный через 4 слоя капрона размером пор в 70 мк, центрифугировали при 500 об/мин в течение 5 мин с целью освобождения от грубых неразоушенных тканей и целых клеток, затем надосадок центрифугировали при 2700 об/мин в течение 20 мин. Осадок ядер бьл очищен через пятислойный глицериновый градиент...
Способ получения пепсина
Номер патента: 1723123
Опубликовано: 30.03.1992
МПК: C12N 9/50
Метки: пепсина
...дополнительное соосаждение балластных белков, что приводит к понижению удельной активности целевого продукта,Нижняя граница концентрации сульфата аммония при осаждении пепсина обусловлена тем, что при концентрации ниже 35 не удается количественно выделить пепсин,Верхняя граница концентрации сульфата аммония при осаждении балластных веществ обусловлена тем, что при концентрации выше 17 наблюдается дополнительное соосаждение пепсина, что приводит к понижению выхода целевого продукта.Нижняя граница концентрации сульфата аммония при осаждении балластных веществ обусловлена тем, что при концентрации ниже 12 не удается полностью отделиться от примесных веществ.Предлагаемый способ заключается в следующем. 200 г внутренних органов рыб...
Способ получения ядерных фракций, обладающих протеиназной и ингибирующей активностью
Номер патента: 1733471
Опубликовано: 15.05.1992
МПК: C12N 9/50
Метки: активностью, ингибирующей, обладающих, протеиназной, фракций, ядерных
...компоненты экстрагировали 0,5 н МаОН (ядерный матрикс ). Все фракции ядерных компонентов получали путем трех посл едовател ьн ых экстра кций. Достаточность экстракций контролировали по выходу белка, Ядерные фракции хранили при -196 в азоте,Аффинную хроматографию проводили на колонках(1 Х 0,5 см) либо с иммобилизованным трипсином("СПОФА", ЧССР), либо ингибитором трипсина ("Кеапа", Венгрия), ковалентно присоединенных к СИВг-активированной агарозе(Институт химии АН ЭССР).Протеиназную активность трипсина и трипсиноподобных протеиназ опредегяли по расщеплению низкомолекулярного белка протамина ("СаВослеп", США),Количество освободившегося аргинина рассчитывали, пользуясь калибровочным графиком, В качестве стандарта использовали О,...
Способ получения бромелаина
Номер патента: 1804855
Опубликовано: 30.03.1993
Авторы: Во, Зимачева, Иевлева, Мосолов, Фунг
МПК: A61K 35/78, C12N 9/50
Метки: бромелаина
...высоком разбавлении усложняется процесс сушки, а при меньшем количестве экстрагента на единицу сырья не достигает ся полная экстракция. Грубо измельченное сырье с экстрагентом помещают в гомогенизатор, где осуществляют дальнейшее измельчение и экстракцию. Полученную массу отжимают, центрифугируют и высушивают супернатант лиофильно, Активность полученного препарата - 1,0 - 1:2 ед/мг белка.Изобретение поясняется следующими примерами,П р и м е р 1 К двум образцам по 250 г измельченной массы верхушек ананаса добавляют по 500 мл воды или 0,05 М раствора бикарбоната аммония и проводят дальнейшее измельчение и экстракцию в гомогениэаторе. Полученную массу отжимают через несколько слоев марли, центрифугируют при 5500 об/мин и супернатант...
Способ получения химопапаина
Номер патента: 1838407
Опубликовано: 30.08.1993
Авторы: Бенце, Йожеф, Ласло, Тибор, Шандор, Эржебет
МПК: A61K 37/54, C12N 9/50
Метки: химопапаина
...величину рН 6,5,Первый пик (обозначенный на фиг, 2при помощи А) содержит химопапаин, около1,3 г. Пик В содержит образующее с хлористым барием осадок, неприятно пахнущее,неактивное вещество,Находящийся в пике А фермент фильтруют а стерильных условиях и подвергаютлиофилизации.Активность химоп."паина в любом случае определяли при насыщении субстратом(сложном бензилоксикарбонилглицин-рнитрофениловом эфире (ЮЙ) в следующейреакционной смеси:100 рл приготовленного с ацетонитрилом 20 й-раствора с концентрацией 1л 1 гl мл,2,8 мл 0,1 М ацетатного буферного раствора с величиной рН 5,5 который содержит1 мМ ЕОТа,100 Йл химопапаина.Для характеристики препаратов указывают ниже измеряемое при 25 ОС в течение1 мин при длине волны 340 нм...
Способ иммобилизации сериновых протеаз
Номер патента: 888544
Опубликовано: 10.01.1998
Авторы: Бурдыгина, Валуев, Гумирова, Платэ, Чупов
МПК: C12N 11/08, C12N 9/50
Метки: иммобилизации, протеаз, сериновых
1. Способ иммобилизации сериновых протеаз на полимерных матрицах путем радиационной привитой сополимеризации полимера с непредельным соединением, содержащим реакционноспособные группы, и обработки полученного привитого сополимера раствором фермента, отличающийся тем, что, с целью повышения ферментативной активности получаемого продукта и упрощения процесса, в качестве непредельного соединения, содержащего реакционноспособные группы, используют хлорангидрид , -ненасыщенных одноосновных карбоновых кислот.2. Способ по п. 1, отличающийся тем, что в качестве хлорангидридов a,