Heme oxygenase (original) (raw)
L'hemo oxigenasae (HO) és un enzim que catalitza la degradació del grup hemo. Aquest procés produeix biliverdina, ferro ferrós, i monòxid de carboni.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | L'hemo oxigenasae (HO) és un enzim que catalitza la degradació del grup hemo. Aquest procés produeix biliverdina, ferro ferrós, i monòxid de carboni. (ca) أكسجيناز الهيم أو مؤكسد الهيم هو (بالإنجليزية: Heme oxygenase or Heam oxygenase or HMOX or HO) هو إنزيم يُحفّز تحليل الهيم إلى بيليفردين، الحديدية، وأحادي أكسيد الكربون. (ar) Hämoxygenase (HMOX) ist der Name für das Enzym, das Häm zu Eisen (in Form von Fe3+-Ionen), Biliverdin und Kohlenstoffmonoxid oxidiert und abbaut. Es kommt in Säugetieren im glatten endoplasmatischen Retikulum der Zellen, aber auch in Cyanobakterien und Rotalgen vor. Mutationen am HMOX-Gen beim Menschen können sehr selten Hämoxygenase-Mangel verursachen. Das Enzym ist nicht nur unverzichtbar für den Porphyrin-Abbau, sondern ist auch an der Signaltransduktion beteiligt. Hämoxygenase existiert in Säugetieren in bis zu drei Isoformen, beim Menschen in zwei, der induzierbaren Isoform Hämoxygenase-1 (HO-1) und konstitutiven Isoform Hämoxygenase-2 (HO-2). Hämoxygenase-1 ist ein Protein mit einer molaren Masse von 32 kDa. Hämoxygenase-1 wird in Geweben von Säugetieren durch eine große Anzahl von Stimuli hochreguliert, wie TGF-β, Platelet-derived growth factor (PDGF), Vascular Endothelial Growth Factor (VEGF), Stromal cell-derived factor 1 (SDF-1), NO, Peroxinitrit, Lipidperoxide, Sauerstoffmangel (Hypoxie), Oxidativer Stress, Zytokine und andere.Hämoxygenase-2 wird konstitutiv, d. h. unabhängig von inneren und äußeren Faktoren in Gehirn, Endothel und Hoden gebildet (exprimiert). Der Abbau von Häm durch das Hämoxygenase-System ist die hauptsächliche Quelle für die Bildung von Kohlenstoffmonoxid im Körper, der die Funktion eines Gasotransmitters hat. Die Hämoxygenase katalysiert die Oxidation von Häm zu Biliverdin unter der Freisetzung von Eisenionen und Kohlenmonoxid. Dabei arbeitet das Enzym am Häm-Molekül „regiospezifisch“. Es wird ausschließlich das α-Isomer des Biliverdins freigesetzt, das in der Folge durch die NADPH-Cytochrom-P450-Oxidoreduktase zum α-Isomer des Bilirubins abgebaut wird. Die Reaktion wird durch die NADPH-abhängige Reduktion des Eisens im Häm-Komplex vervollständigt. (de) Las hemo-oxigenasas, hemooxigenasas, o hemo oxigenasas (abreviada HMOX o HO) son enzimas catalizadoras de la degradación de hemo para producir biliverdina, hierro ferroso, y monóxido de carbono. Hay en la naturaleza muchas enzimas que degradan el hemo. En general, solo enzimas aeróbicas que degradan el hemo son denominadas enzimas afines a HMOX, mientras típicamente se excluye las enzimas anaeróbicas de la familia. (es) Heme oxygenase, or haem oxygenase, (HMOX, commonly abbreviated as HO) is an enzyme that catalyzes the degradation of heme to produce biliverdin, ferrous ion, and carbon monoxide. There are many heme degrading enzymes in nature. In general, only aerobic heme degrading enzymes are referred to as HMOX-like enzymes whereas anaerobic enzymes are typically not affiliated with the HMOX family. (en) L'hème oxygénase (HO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : hème + 3 accepteurs réduits + 3 O2 biliverdine + Fe2+ + CO + 3 accepteurs d'électrons oxydés + 3 H2O. Cette enzyme intervient dans la dégradation de l'hème ; ses produits de dégradation sont la biliverdine, un cation de fer Fe2+ et le monoxyde de carbone CO. Elle scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine est ensuite convertie en bilirubine par la . * Hème * Biliverdine Cette réaction s'observe lors de la formation d'ecchymoses avec les différents changements de couleur, le rouge est dû à l'hème, le vert à la biliverdine, et le jaune à la bilirubine. Dans les conditions physiologiques normales, l'activité de l'hème oxygénase est très importante au niveau de la rate, lorsque les vieux érythrocytes sont séquestrés et détruits. (fr) La eme ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: eme + 3 AH2 + 3 O2 ⇄ biliverdina + FeII + CO + 3 A + 3 H2O Richiede NADH o NADPH e la NADPH-emoproteina reduttasi (numero EC 1.6.2.4). Gli atomi terminali di ossigeno, che sono incorporati nel gruppo carbonilico degli anelli pirrolici A e B della biliverdina derivano da due molecole separate di ossigeno. La terza molecola di ossigeno fornisce l'atomo che converte il carbonioα in CO. Il ferro centrale deriva dallo stato ridotto del NAD(P)H. (it) 헴 산소화효소(영어: heme oxygenase)는 헴의 분해를 촉매하여 빌리베르딘, 제일철, 일산화 탄소를 생성하는 효소이다. 헴 산소화효소는 인체에서 일산화 탄소 생성을 위한 주 촉매제이다. (ko) ヘム酸素添加酵素（ヘムさんそてんかこうそ、Heme oxygenase）は、ヘムの分解を触媒する酵素である。この酵素はビリベルジン、鉄、一酸化炭素を生成する。 (ja) 血红素加氧酶（英語：Heme oxygenase；HO）是一种催化血红素降解的酶。此反应生成胆绿素、铁与一氧化碳。 (zh) Гемоксигеназа (англ. hemoxygenase, HO, К. Ф. 1.14.99.3) — фермент, що в клітинах селезінки, печінки й кісткового мозку каталізує швидкість-лімітуючий етап деградації гему до монооксиду вуглецю (СО) і — при цьому після вивільнення заліза і розщеплення гемового кільця один фрагмент вуглецю звільнюється як СО. Звільнене із гему залізо надалі реутилізується, білівердин за участю ферменту перетворюється на білірубін, який, у свою чергу — на жовчні пігменти, які виводяться із організму. Субстратом гемоксигенази є — компонент молекул гемоглобіну, міоглобіну, а також цитохромів й низки металовмісних ферментів — каталази, пероксидази, триптофанпіролази, розчинної (цитозольної) гуанілатциклази, NO-синтази тощо [1]. Фермент має 3 ізоформи, що кодуються трьома різними генами, для його функціонування необхідні НАДФН, О2 і флавопротеїнредуктаза (цитохром Р-450-редуктаза). (uk) |
| dbo:ecNumber | 1.14.99.3 |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/1twn.jpg?width=300 |
| dbo:wikiPageID | 3568423 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 34279 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1120499129 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Caffeic_acid_phenethyl_ester dbr:Carbon_monoxide dbr:Carbon_suboxide dbr:Carboxyhemoglobin dbr:Carnosol dbr:Catalyst dbr:Probucol dbr:Prokaryotic dbr:Protoporphyrin_IX dbr:Rudi_Schmid dbr:Endoplasmic_reticulum dbr:Epoxyeicosatrienoic_acid dbr:Plasma_membrane dbr:Haber-Weiss_reaction dbr:Methine_group dbr:Benfotiamine dbr:Bilirubin dbr:Biliverdin dbr:Biliverdin_reductase dbr:Apolipoprotein dbr:Hydrogen_peroxide dbr:Josef_von_Fodor dbr:Peptides dbr:Resveratrol dbr:Saccharomyces_cerevisiae dbr:Spleen dbr:Prosthetic_group dbr:Peroxidases dbc:EC_1.14.99 dbr:Contusion dbr:Corynebacterium_diphtheriae dbr:Erythropoiesis dbr:Escherichia_coli_O157:H7 dbr:Gastrointestinal_tract dbr:Natural_selection dbr:Enzyme dbr:Genistein dbr:Ginkgo_biloba dbr:Mitochondria dbr:Lipids dbr:Lipoxin dbr:Ludwik_Karol_Teichmann dbr:Chlorophyll dbr:Sildenafil dbr:Statins dbr:Succinylacetone dbr:Zinc_protoporphyrin dbr:Heme dbr:Hemoprotein dbr:Keto_acid dbr:Auranofin dbr:British_English dbr:Cecil_Watson dbr:Drosophila_melanogaster dbr:HMOX1 dbr:Cytochromes dbr:Heat_shock_protein dbr:Iron(II) dbr:Acetaminophen dbr:Alexander_Gettler dbr:American_and_British_English_spelling_differences dbr:Curcumin dbr:Cytochrome_P450_reductase dbr:Escherichia_coli dbr:Esther_Killick dbr:Ethoxyquin dbr:Eukaryotic dbr:Felix_Hoppe-Seyler dbr:Flavonoids dbr:Formaldehyde dbr:Nimesulide dbr:Nitric_oxide dbr:Nitric_oxide_synthase dbr:Paclitaxel dbr:Paraquat dbr:Carbon_monoxide-releasing_molecules dbr:Cell_nucleus dbr:Chromogen dbr:Glucocorticoid dbr:Isoform dbr:Rate-determining_step dbr:Hans_Fischer dbr:Heavy_metals dbr:Hemin dbr:Hemoglobin dbr:Hippocrates dbr:Iron dbr:Irving_London dbr:Isoliquiritigenin dbr:Jaundice dbr:Humorism dbr:Adrenomedullin dbc:Carbon_monoxide dbr:Homology_(biology) dbr:Diallyl_trisulfide dbr:Dimethyl_fumarate dbr:Bone_marrow dbr:Piceatannol dbr:Porphyrins dbr:Ferritin dbr:Ferrous dbr:Human_microbiome dbr:HMOX2 dbr:HSP32 dbr:Oleanolic_acid dbr:Oltipraz dbr:Opioid dbr:Catalase dbr:Rapamycin dbr:Myoglobin dbr:Soluble_guanylate_cyclase dbr:Phytochemical dbr:Natural_products dbr:Fenton_Reaction dbr:Ubiquitination dbr:Amino_acid_residues dbr:Bilins dbr:Chalcones dbr:PEITC dbr:Phlorotannins dbr:Rosolic_acid dbr:Royd_Ray_Sayers dbr:Fumaric_acid_esters dbr:Erythrocyte dbr:Anthrocyanins dbr:Heme_oxygenase_2 dbr:Hemoproteins dbr:NRF2 dbr:Pseudohemoglobin dbr:File:HO1.jpg dbr:NADPH-cytochrome_P450_reductase |
| dbp:caption | Crystal structures of ferrous and ferrous-no forms of verdoheme in a complex with human heme oxygenase-1: catalytic implications for heme cleavage (en) Heme oxygenase I, homodimer, Human (en) |
| dbp:casNumber | 9059 (xsd:integer) |
| dbp:ecNumber | 1.140000 (xsd:double) |
| dbp:goCode | 4392 (xsd:integer) |
| dbp:interpro | IPR016053 (en) |
| dbp:iubmbEcNumber | 1 (xsd:integer) |
| dbp:membranomeSuperfamily | 532 (xsd:integer) |
| dbp:name | Heme oxygenase (en) heme oxygenase (en) |
| dbp:pfam | PF01126 (en) |
| dbp:pfamClan | CL0230 (en) |
| dbp:prosite | PDOC00512 (en) |
| dbp:scop | 1 (xsd:integer) |
| dbp:symbol | Heme_oxygenase (en) |
| dbp:width | 270 (xsd:integer) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Chem dbt:Dioxygenases dbt:EC_number dbt:Enzyme dbt:Enzymes dbt:Infobox_protein_family dbt:Main dbt:MeshName dbt:Portal_bar dbt:Reflist dbt:See_also dbt:Porphyrin_metabolism_enzymes |
| dct:subject | dbc:EC_1.14.99 dbc:Carbon_monoxide |
| gold:hypernym | dbr:Enzyme |
| rdf:type | owl:Thing dbo:Biomolecule wikidata:Q206229 wikidata:Q8047 yago:Abstraction100002137 yago:Family108078020 yago:Group100031264 yago:Organization108008335 yago:YagoLegalActor yago:YagoLegalActorGeo yago:YagoPermanentlyLocatedEntity dbo:Enzyme dbo:Protein yago:SocialGroup107950920 yago:Unit108189659 |
| rdfs:comment | L'hemo oxigenasae (HO) és un enzim que catalitza la degradació del grup hemo. Aquest procés produeix biliverdina, ferro ferrós, i monòxid de carboni. (ca) أكسجيناز الهيم أو مؤكسد الهيم هو (بالإنجليزية: Heme oxygenase or Heam oxygenase or HMOX or HO) هو إنزيم يُحفّز تحليل الهيم إلى بيليفردين، الحديدية، وأحادي أكسيد الكربون. (ar) Las hemo-oxigenasas, hemooxigenasas, o hemo oxigenasas (abreviada HMOX o HO) son enzimas catalizadoras de la degradación de hemo para producir biliverdina, hierro ferroso, y monóxido de carbono. Hay en la naturaleza muchas enzimas que degradan el hemo. En general, solo enzimas aeróbicas que degradan el hemo son denominadas enzimas afines a HMOX, mientras típicamente se excluye las enzimas anaeróbicas de la familia. (es) Heme oxygenase, or haem oxygenase, (HMOX, commonly abbreviated as HO) is an enzyme that catalyzes the degradation of heme to produce biliverdin, ferrous ion, and carbon monoxide. There are many heme degrading enzymes in nature. In general, only aerobic heme degrading enzymes are referred to as HMOX-like enzymes whereas anaerobic enzymes are typically not affiliated with the HMOX family. (en) La eme ossigenasi è un enzima appartenente alla classe delle ossidoreduttasi, che catalizza la seguente reazione: eme + 3 AH2 + 3 O2 ⇄ biliverdina + FeII + CO + 3 A + 3 H2O Richiede NADH o NADPH e la NADPH-emoproteina reduttasi (numero EC 1.6.2.4). Gli atomi terminali di ossigeno, che sono incorporati nel gruppo carbonilico degli anelli pirrolici A e B della biliverdina derivano da due molecole separate di ossigeno. La terza molecola di ossigeno fornisce l'atomo che converte il carbonioα in CO. Il ferro centrale deriva dallo stato ridotto del NAD(P)H. (it) 헴 산소화효소(영어: heme oxygenase)는 헴의 분해를 촉매하여 빌리베르딘, 제일철, 일산화 탄소를 생성하는 효소이다. 헴 산소화효소는 인체에서 일산화 탄소 생성을 위한 주 촉매제이다. (ko) ヘム酸素添加酵素（ヘムさんそてんかこうそ、Heme oxygenase）は、ヘムの分解を触媒する酵素である。この酵素はビリベルジン、鉄、一酸化炭素を生成する。 (ja) 血红素加氧酶（英語：Heme oxygenase；HO）是一种催化血红素降解的酶。此反应生成胆绿素、铁与一氧化碳。 (zh) Hämoxygenase (HMOX) ist der Name für das Enzym, das Häm zu Eisen (in Form von Fe3+-Ionen), Biliverdin und Kohlenstoffmonoxid oxidiert und abbaut. Es kommt in Säugetieren im glatten endoplasmatischen Retikulum der Zellen, aber auch in Cyanobakterien und Rotalgen vor. Mutationen am HMOX-Gen beim Menschen können sehr selten Hämoxygenase-Mangel verursachen. Das Enzym ist nicht nur unverzichtbar für den Porphyrin-Abbau, sondern ist auch an der Signaltransduktion beteiligt. (de) L'hème oxygénase (HO) est une oxydoréductase qui catalyse la réaction : hème + 3 accepteurs réduits + 3 O2 biliverdine + Fe2+ + CO + 3 accepteurs d'électrons oxydés + 3 H2O. Cette enzyme intervient dans la dégradation de l'hème ; ses produits de dégradation sont la biliverdine, un cation de fer Fe2+ et le monoxyde de carbone CO. Elle scinde le noyau de l'hème au niveau d'un pont alpha-méthène pour donner une molécule de biliverdine (ou de si la molécule d'hème est associée à une globine). La biliverdine est ensuite convertie en bilirubine par la . * Hème * Biliverdine (fr) Гемоксигеназа (англ. hemoxygenase, HO, К. Ф. 1.14.99.3) — фермент, що в клітинах селезінки, печінки й кісткового мозку каталізує швидкість-лімітуючий етап деградації гему до монооксиду вуглецю (СО) і — при цьому після вивільнення заліза і розщеплення гемового кільця один фрагмент вуглецю звільнюється як СО. Звільнене із гему залізо надалі реутилізується, білівердин за участю ферменту перетворюється на білірубін, який, у свою чергу — на жовчні пігменти, які виводяться із організму. (uk) |
| rdfs:label | أكسجيناز الهيم (ar) Hemo oxigenasa (ca) Hämoxygenase (de) Hemo-oxigenasa (es) Heme oxygenase (en) Hème oxygénase (fr) Eme ossigenasi (it) 헴 산소 첨가 효소 (ko) ヘム酸素添加酵素 (ja) Гемоксигеназа (uk) 血红素加氧酶 (zh) |
| rdfs:seeAlso | dbr:Carboxyhemoglobin |
| owl:sameAs | freebase:Heme oxygenase http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/2732 http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/3391 http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/4813 http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/5769 http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/targets/810 wikidata:Heme oxygenase dbpedia-ar:Heme oxygenase dbpedia-ca:Heme oxygenase dbpedia-de:Heme oxygenase dbpedia-es:Heme oxygenase dbpedia-fa:Heme oxygenase dbpedia-fr:Heme oxygenase dbpedia-hr:Heme oxygenase dbpedia-it:Heme oxygenase dbpedia-ja:Heme oxygenase dbpedia-ko:Heme oxygenase dbpedia-sh:Heme oxygenase dbpedia-sr:Heme oxygenase dbpedia-uk:Heme oxygenase http://uz.dbpedia.org/resource/Gem_oksigenaza dbpedia-zh:Heme oxygenase https://global.dbpedia.org/id/3tWUH |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Heme_oxygenase?oldid=1120499129&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/1twn.jpg wiki-commons:Special:FilePath/HO1.jpg wiki-commons:Special:FilePath/PDB_1twr_EBI.jpg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Heme_oxygenase |
| foaf:name | heme oxygenase (en) |
| is dbo:knownFor of | dbr:Rudi_Schmid |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:HSP32 dbr:Haem_oxygenase dbr:Heme_oxygenase-1 dbr:EC_1.14.99.3 dbr:Heme,hydrogen-donor:oxygen_oxidoreduct...pha-methene-oxidizing,_hydroxylating) dbr:Heme_oxygenase_(decyclizing) |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Carbon_monoxide dbr:Carboxyhemoglobin dbr:Protoporphyrin_IX dbr:Rudi_Schmid dbr:VR-RNA dbr:Bilirubin dbr:Biliverdin_reductase dbr:Decarbonylation dbr:Apios_americana dbr:Interleukin_19 dbr:1,2-Dioxetane dbr:Crigler–Najjar_syndrome dbr:Gasotransmitter dbr:Mir-872_microRNA_precursor_family dbr:Fritz_Bach dbr:Geniposide dbr:Anti_small_RNA dbr:Heme dbr:Hemolytic_jaundice dbr:Hemozoin dbr:Hormesis dbr:HMOX1 dbr:Iron_preparation dbr:Cytochrome_P450_reductase dbr:Esther_Killick dbr:Carbon_monoxide-releasing_molecules dbr:Carbon_monoxide_poisoning dbr:Histotoxic_hypoxia dbr:KCNB1 dbr:Hemin dbr:Irving_London dbr:Jaundice dbr:Biliprotein dbr:Human_genetic_resistance_to_malaria dbr:Human_iron_metabolism dbr:HMOX2 dbr:HSP32 dbr:Sickle_cell_nephropathy dbr:NFE2L2 dbr:Haem_oxygenase dbr:Specialized_pro-resolving_mediators dbr:Heme_oxygenase-1 dbr:EC_1.14.99.3 dbr:Heme,hydrogen-donor:oxygen_oxidoreduct...pha-methene-oxidizing,_hydroxylating) dbr:Heme_oxygenase_(decyclizing) |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Heme_oxygenase |
