Streptavidin (original) (raw)
الستربتافيدين هو بروتين يزن 52.8 كيلو دالتون ويُستخلص من بكتيريا . لدى الستربتافيدينات ألفة عالية نحو البيوتين (يعرف كذلك بفيتامين بي7 أو أو فيتامين H) وثابت انحلال مقداره 10−14 مول/ل ، ارتباط البيوتين بالستربتافيدين هو أحد أقوى الارتباطات غير التكتفؤية المعروفة في الطبيعة. يستخدم الستربتافيدين على نطاق واسع في علم الأحياء الجزيئي وتقنية النانو الحيوية بسبب مقاومة المركب بيوتين-ستربتافيدين للمذيبات العضوية، الممسخات (مثل )، المنظفات (مثل دوديسيل كبريتات الصوديوم ) الإنزيمات المحللة للبروتينات و درجات الحرارة والأس الهيدروجيني العاليين.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | الستربتافيدين هو بروتين يزن 52.8 كيلو دالتون ويُستخلص من بكتيريا . لدى الستربتافيدينات ألفة عالية نحو البيوتين (يعرف كذلك بفيتامين بي7 أو أو فيتامين H) وثابت انحلال مقداره 10−14 مول/ل ، ارتباط البيوتين بالستربتافيدين هو أحد أقوى الارتباطات غير التكتفؤية المعروفة في الطبيعة. يستخدم الستربتافيدين على نطاق واسع في علم الأحياء الجزيئي وتقنية النانو الحيوية بسبب مقاومة المركب بيوتين-ستربتافيدين للمذيبات العضوية، الممسخات (مثل )، المنظفات (مثل دوديسيل كبريتات الصوديوم ) الإنزيمات المحللة للبروتينات و درجات الحرارة والأس الهيدروجيني العاليين. (ar) Streptavidin je protein izolovaný z bakterie Streptomyces avidinii, který je známý především svou silnou vazbou na biotin. Tato vazba je nekovalentního typu a je jednou z nejsilnějších nekovalentních vazeb co v přírodě nalezneme a vyznačuje se disociační konstantou Kd= 10 −14 M. Jedná se o tetramerní protein, který je složen ze čtyř identických podjednotek, každá z nichž váže jeden biotin. Streptavidin se využívá především v imunologii či molekulární biologii pro svoji neobvykle pevnou vazbu na biotin a odolnost této vazby proti denaturačním činidlům, extrémní teplotě a pH. Svou vazbou na biotin je podobný jinému proteinu a to avidinu, který byl izolován z vaječných bílků před streptavidinem. S postupem času bylo objeveno několik homologů u rozdílných organismů - u hub, bakterií a žab. V databázi UniProt k roku 2013 bylo nalezeno 104 statisticky významných sekvancí, které byly podobné streptavidinu. (cs) Streptavidin ist ein Protein, das von Bakterien der Spezies Streptomyces avidinii produziert wird. Das aus vier identischen Protein-Untereinheiten aufgebaute Eiweiß besitzt eine Molekülmasse von etwa 60.000 Dalton; jede der vier Untereinheiten kann mit sehr hoher Affinität (Ka ~ 1014–1015 M−1) jeweils ein Molekül des Vitamins Biotin binden. Die Streptavidin-Biotin-Bindung ist eine der stärksten bekannten nichtkovalenten biologischen Bindungen. Im Gegensatz zu Avidin (vorausberechneter isoelektrischer Punkt von 9.47), das ebenfalls Biotin binden kann, hat Streptavidin einen isoelektrischen Punkt von 6.03 und damit näher dem neutralen Bereich. Wegen seiner geringeren Gesamtladung und weil Streptavidin kein Glykoprotein ist und deshalb nicht an Kohlenhydrat-Rezeptoren bindet, sind unspezifische Bindungen in Streptavidin-Systemen seltener als bei der Verwendung von Avidin. (de) La streptavidine est une protéine de 52,8 kDa purifiée à partir de la bactérie Streptomyces avidinii. Les homo-tétramères de streptavidine ont une affinité exceptionnellement haute pour la biotine (également appelée vitamine B7, B8 ou H selon les nomenclatures). Ainsi, avec une constante de dissociation (Kd) de l'ordre de 10−14 mol/L, la liaison non covalente de la biotine à la streptavidine est l'une des plus fortes interactions connues dans la nature. La streptavidine est très utilisée en biologie moléculaire et bionanotechnologie en raison de la résistance du complexe streptavidine-biotine aux solvants organiques, dénaturants (ex : chlorure de guanidinium), détergents (ex : SDS, Triton), enzymes protéolytiques et températures et pH extrêmes. (fr) La estreptavidina es una proteína tetramérica que sintetiza la bacteria . Se caracteriza por su elevada afinidad por la biotina, comparable a la de la avidina. La constante de disociación (Kd = 10-14 M) del complejo biotina-estreptavidina la muestra como una de las interacciones no covalentes más fuertes que se conocen. Esta capacidad de unión se mantiene en condiciones extremas de pH, temperatura, disolventes orgánicos, agentes desnaturalizantes, detergentes y peptidasas. Es precisamente esta propiedad la que hace que esta proteína se utilice mucho en biología molecular y biotecnología. (es) Streptavidin /ˌstrɛpˈtævɪdɪn/ is a 66.0 (tetramer) kDa protein purified from the bacterium Streptomyces avidinii. Streptavidin homo-tetramers have an extraordinarily high affinity for biotin (also known as vitamin B7 or vitamin H). With a dissociation constant (Kd) on the order of ≈10−14 mol/L, the binding of biotin to streptavidin is one of the strongest non-covalent interactions known in nature. Streptavidin is used extensively in molecular biology and bionanotechnology due to the streptavidin-biotin complex's resistance to organic solvents, denaturants (e.g. guanidinium chloride), detergents (e.g. SDS, Triton X-100), proteolytic enzymes, and extremes of temperature and pH. (en) ストレプトアビジン（Streptavidin）はストレプトマイセスの一種Streptomyces avidinii により作られるタンパク質であり、性質はアビジンとよく似ている。研究・検査用に利用されている。 アビジンと同様に、ビオチンを非常に強く結合する特性がある。解離定数（Kd）は約10-15 mol/Lで、非共有結合の中では最も強い部類に属す。分子量53,000ダルトン（アビジンより少し小さい）の4量体を形成し、各モノマーがビオチン1分子を結合する。 一方、アビジンとは次のような違いがある。変性により解離するが、ストレプトアビジンの方が変性に強い。アビジンにはついている糖鎖がなく、水溶性が低い。また等電点は弱酸性または中性（アビジンは塩基性）である。これらにより非特異的結合が少ないという利点があり、アビジンよりも多く利用されている。 なお以上の欠点を改良する目的で、糖鎖を除去したアビジン（NeutrAvidin）も使われている。 (ja) Streptawidyna, streptoawidyna – tetrameryczne białko o masie około 60 kDa. Punkt izoelektryczny streptawidyny jest bliski obojętnemu pH (czyli około 7), co czyni ją bardziej użyteczną od awidyny. Uzyskuje się ją z bakterii . Znalazła zastosowanie w biotechnologii do oczyszczania białek. Działa jak awidyna, wiążąc niekowalencyjnie biotynę. (pl) 链亲和素（英語：Streptavidin，亦称为链霉亲和素）是从细菌中纯化出的一种60kDa的蛋白质。链亲和素同源四聚体对生物素（即维生素B7）具有极高的亲和力。生物素与链亲和素的结合是已知自然界中最强的非共价相互作用之一，其解离常数（Kd）大约是10−14 mol/L。因为链亲和素-生物素复合物对有机溶剂、变性剂（如盐酸胍）、洗涤剂（如与曲拉通）、蛋白水解酶类及极端温度和pH具有良好耐受力，故链亲和素被广泛用于分子生物学与生物纳米技术中。 (zh) Стрептавидин /ˌstrɛpˈtævɪdɪn/ представляет собой белок массой 66,0 (тетрамер) кДа, очищенный из бактерии . Гомотетрамеры стрептавидина обладают чрезвычайно высоким сродством к биотину (также известному как витамин B7 или витамин H). При константе диссоциации (Kd) порядка ≈10-14 моль/л связывание биотина со стрептавидином является одним из самых сильных нековалентных взаимодействий, известных в природе. Стрептавидин широко используется в молекулярной биологии и бионанотехнологии из-за устойчивости стрептавидин-биотинового комплекса к органическим растворителям, денатурантам (например, ), детергентам (например, SDS, Triton X-100), протеолитические ферменты и экстремальные значения температуры и pH. (ru) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Streptavidin.png?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | http://www.pdbe.org http://www.ebi.ac.uk/pdbe-apps/quips%3Fstory=avidin https://www.tuni.fi/en/vesa-hytonen http://www.ebi.ac.uk/pdbe/searchResults.html%3Fdisplay=both&term=P22629 https://web.archive.org/web/20120504023113/http:/bio.ucalgary.ca/contact/faculty/wong.html http://faculty.washington.edu/stenkamp/ http://www.acsu.buffalo.edu/~sjpark6/research.html http://www.clinchem.org/cgi/content/abstract/33/9/1502 http://www.howarthgroup.org http://www.expasy.org/uniprot/P22629 |
| dbo:wikiPageID | 1697323 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 20743 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1113463744 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Carbohydrate dbr:Beta_barrel dbr:Biotin dbr:Current_Protocols dbr:DNA_origami dbr:Van_der_Waals_force dbr:Columbia_University dbr:Strep-tag dbr:Horseradish_peroxidase dbr:Protein_Data_Bank dbr:Protein_tag dbr:SpyCatcher dbr:Bacterium dbc:Bacterial_proteins dbr:Triton_X-100 dbr:Dissociation_constant dbr:Cryo-electron_microscopy dbr:Carbon_nanotube dbr:Isoelectric_point dbr:Isopeptide_bond dbr:Fluorophores dbr:Protein dbr:Recombinant_DNA dbr:Ribbon_diagram dbr:Guanidinium_chloride dbr:Atomic_force_microscopy dbr:Atomic_mass_unit dbr:Biotinylation dbr:Homotetramer dbr:Avidin dbr:Sodium_dodecyl_sulfate dbr:Hydrogen_bonds dbr:Hydrophobic dbr:Integrin dbr:NeutrAvidin dbr:Western_blot dbr:Cell_surface_receptors dbr:Nanoscopic_scale dbr:Nanobiotechnology dbr:Tetramer_assay dbr:Streptomyces_avidinii dbr:Ion-exchange_chromatography dbr:File:Defined_Divalent_Streptavidin.jpg dbr:File:Monovalent_and_monomeric_streptavidin_cartoon.jpg dbr:File:Tetramer.png dbr:Nonspecific_binding |
| dbp:caption | Monomeric streptavidin with bound biotin ; (en) |
| dbp:organism | Streptomyces avidinii (en) |
| dbp:uniprot | P22629 (en) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Cite_book dbt:Cite_journal dbt:Clear dbt:IPAc-en dbt:Infobox_nonhuman_protein dbt:MeshName dbt:Refbegin dbt:Refend dbt:Reflist dbt:Short_description dbt:PDB |
| dcterms:subject | dbc:Bacterial_proteins |
| gold:hypernym | dbr:Protein |
| rdf:type | yago:Abstraction100002137 yago:Chemical114806838 yago:Compound114818238 yago:Macromolecule114944888 yago:Material114580897 yago:Matter100020827 yago:Molecule114682133 yago:OrganicCompound114727670 yago:Part113809207 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Protein114728724 yago:Relation100031921 dbo:Protein yago:Substance100019613 yago:Thing100002452 yago:Unit109465459 yago:WikicatProteins |
| rdfs:comment | الستربتافيدين هو بروتين يزن 52.8 كيلو دالتون ويُستخلص من بكتيريا . لدى الستربتافيدينات ألفة عالية نحو البيوتين (يعرف كذلك بفيتامين بي7 أو أو فيتامين H) وثابت انحلال مقداره 10−14 مول/ل ، ارتباط البيوتين بالستربتافيدين هو أحد أقوى الارتباطات غير التكتفؤية المعروفة في الطبيعة. يستخدم الستربتافيدين على نطاق واسع في علم الأحياء الجزيئي وتقنية النانو الحيوية بسبب مقاومة المركب بيوتين-ستربتافيدين للمذيبات العضوية، الممسخات (مثل )، المنظفات (مثل دوديسيل كبريتات الصوديوم ) الإنزيمات المحللة للبروتينات و درجات الحرارة والأس الهيدروجيني العاليين. (ar) La streptavidine est une protéine de 52,8 kDa purifiée à partir de la bactérie Streptomyces avidinii. Les homo-tétramères de streptavidine ont une affinité exceptionnellement haute pour la biotine (également appelée vitamine B7, B8 ou H selon les nomenclatures). Ainsi, avec une constante de dissociation (Kd) de l'ordre de 10−14 mol/L, la liaison non covalente de la biotine à la streptavidine est l'une des plus fortes interactions connues dans la nature. La streptavidine est très utilisée en biologie moléculaire et bionanotechnologie en raison de la résistance du complexe streptavidine-biotine aux solvants organiques, dénaturants (ex : chlorure de guanidinium), détergents (ex : SDS, Triton), enzymes protéolytiques et températures et pH extrêmes. (fr) La estreptavidina es una proteína tetramérica que sintetiza la bacteria . Se caracteriza por su elevada afinidad por la biotina, comparable a la de la avidina. La constante de disociación (Kd = 10-14 M) del complejo biotina-estreptavidina la muestra como una de las interacciones no covalentes más fuertes que se conocen. Esta capacidad de unión se mantiene en condiciones extremas de pH, temperatura, disolventes orgánicos, agentes desnaturalizantes, detergentes y peptidasas. Es precisamente esta propiedad la que hace que esta proteína se utilice mucho en biología molecular y biotecnología. (es) Streptavidin /ˌstrɛpˈtævɪdɪn/ is a 66.0 (tetramer) kDa protein purified from the bacterium Streptomyces avidinii. Streptavidin homo-tetramers have an extraordinarily high affinity for biotin (also known as vitamin B7 or vitamin H). With a dissociation constant (Kd) on the order of ≈10−14 mol/L, the binding of biotin to streptavidin is one of the strongest non-covalent interactions known in nature. Streptavidin is used extensively in molecular biology and bionanotechnology due to the streptavidin-biotin complex's resistance to organic solvents, denaturants (e.g. guanidinium chloride), detergents (e.g. SDS, Triton X-100), proteolytic enzymes, and extremes of temperature and pH. (en) ストレプトアビジン（Streptavidin）はストレプトマイセスの一種Streptomyces avidinii により作られるタンパク質であり、性質はアビジンとよく似ている。研究・検査用に利用されている。 アビジンと同様に、ビオチンを非常に強く結合する特性がある。解離定数（Kd）は約10-15 mol/Lで、非共有結合の中では最も強い部類に属す。分子量53,000ダルトン（アビジンより少し小さい）の4量体を形成し、各モノマーがビオチン1分子を結合する。 一方、アビジンとは次のような違いがある。変性により解離するが、ストレプトアビジンの方が変性に強い。アビジンにはついている糖鎖がなく、水溶性が低い。また等電点は弱酸性または中性（アビジンは塩基性）である。これらにより非特異的結合が少ないという利点があり、アビジンよりも多く利用されている。 なお以上の欠点を改良する目的で、糖鎖を除去したアビジン（NeutrAvidin）も使われている。 (ja) Streptawidyna, streptoawidyna – tetrameryczne białko o masie około 60 kDa. Punkt izoelektryczny streptawidyny jest bliski obojętnemu pH (czyli około 7), co czyni ją bardziej użyteczną od awidyny. Uzyskuje się ją z bakterii . Znalazła zastosowanie w biotechnologii do oczyszczania białek. Działa jak awidyna, wiążąc niekowalencyjnie biotynę. (pl) 链亲和素（英語：Streptavidin，亦称为链霉亲和素）是从细菌中纯化出的一种60kDa的蛋白质。链亲和素同源四聚体对生物素（即维生素B7）具有极高的亲和力。生物素与链亲和素的结合是已知自然界中最强的非共价相互作用之一，其解离常数（Kd）大约是10−14 mol/L。因为链亲和素-生物素复合物对有机溶剂、变性剂（如盐酸胍）、洗涤剂（如与曲拉通）、蛋白水解酶类及极端温度和pH具有良好耐受力，故链亲和素被广泛用于分子生物学与生物纳米技术中。 (zh) Стрептавидин /ˌstrɛpˈtævɪdɪn/ представляет собой белок массой 66,0 (тетрамер) кДа, очищенный из бактерии . Гомотетрамеры стрептавидина обладают чрезвычайно высоким сродством к биотину (также известному как витамин B7 или витамин H). При константе диссоциации (Kd) порядка ≈10-14 моль/л связывание биотина со стрептавидином является одним из самых сильных нековалентных взаимодействий, известных в природе. Стрептавидин широко используется в молекулярной биологии и бионанотехнологии из-за устойчивости стрептавидин-биотинового комплекса к органическим растворителям, денатурантам (например, ), детергентам (например, SDS, Triton X-100), протеолитические ферменты и экстремальные значения температуры и pH. (ru) Streptavidin je protein izolovaný z bakterie Streptomyces avidinii, který je známý především svou silnou vazbou na biotin. Tato vazba je nekovalentního typu a je jednou z nejsilnějších nekovalentních vazeb co v přírodě nalezneme a vyznačuje se disociační konstantou Kd= 10 −14 M. Jedná se o tetramerní protein, který je složen ze čtyř identických podjednotek, každá z nichž váže jeden biotin. Streptavidin se využívá především v imunologii či molekulární biologii pro svoji neobvykle pevnou vazbu na biotin a odolnost této vazby proti denaturačním činidlům, extrémní teplotě a pH. Svou vazbou na biotin je podobný jinému proteinu a to avidinu, který byl izolován z vaječných bílků před streptavidinem. S postupem času bylo objeveno několik homologů u rozdílných organismů - u hub, bakterií a žab. V (cs) Streptavidin ist ein Protein, das von Bakterien der Spezies Streptomyces avidinii produziert wird. Das aus vier identischen Protein-Untereinheiten aufgebaute Eiweiß besitzt eine Molekülmasse von etwa 60.000 Dalton; jede der vier Untereinheiten kann mit sehr hoher Affinität (Ka ~ 1014–1015 M−1) jeweils ein Molekül des Vitamins Biotin binden. Die Streptavidin-Biotin-Bindung ist eine der stärksten bekannten nichtkovalenten biologischen Bindungen. Im Gegensatz zu Avidin (vorausberechneter isoelektrischer Punkt von 9.47), das ebenfalls Biotin binden kann, hat Streptavidin einen isoelektrischen Punkt von 6.03 und damit näher dem neutralen Bereich. Wegen seiner geringeren Gesamtladung und weil Streptavidin kein Glykoprotein ist und deshalb nicht an Kohlenhydrat-Rezeptoren bindet, sind unspezifisc (de) |
| rdfs:label | ستربتافيدين (ar) Streptavidin (cs) Streptavidin (de) Estreptavidina (es) Streptavidine (fr) ストレプトアビジン (ja) Streptawidyna (pl) Streptavidin (en) Стрептавидин (ru) 链亲和素 (zh) |
| owl:sameAs | freebase:Streptavidin yago-res:Streptavidin wikidata:Streptavidin dbpedia-ar:Streptavidin dbpedia-cs:Streptavidin dbpedia-de:Streptavidin dbpedia-es:Streptavidin dbpedia-et:Streptavidin dbpedia-fr:Streptavidin dbpedia-gl:Streptavidin dbpedia-ja:Streptavidin dbpedia-pl:Streptavidin dbpedia-ru:Streptavidin dbpedia-sh:Streptavidin dbpedia-sr:Streptavidin dbpedia-tr:Streptavidin dbpedia-zh:Streptavidin https://global.dbpedia.org/id/3uQfx |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Streptavidin?oldid=1113463744&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Defined_Divalent_Streptavidin.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Monovalent_and_monomeric_streptavidin_cartoon.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Streptavidin.png wiki-commons:Special:FilePath/Tetramer.png |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Streptavidin |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Streptavidine |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Electrophoretic_mobility_shift_assay dbr:Epitranscriptome dbr:Nanoparticle dbr:MHC_multimer dbr:Pretargeting_(imaging) dbr:Biotin dbr:Ribozyme dbr:DNA dbr:DNA-encoded_chemical_library dbr:DNA_microarray dbr:DNA_nanotechnology dbr:Deterministic_Barcoding_in_Tissue_for_Spatial_Omics_Sequencing dbr:Dynabeads dbr:In_vitro_compartmentalization dbr:Index_of_molecular_biology_articles dbr:Index_of_oncology_articles dbr:O-GlcNAc dbr:Proximity_labeling dbr:Northern_blot dbr:Robotic_sensing dbr:Ancient_pathogen_genomics dbr:Chemoproteomics dbr:ChiRP-Seq dbr:Strep-tag dbr:Pyrosequencing dbr:Contrast-enhanced_ultrasound dbr:Polony_sequencing dbr:Streptococcus_iniae dbr:Luciferase dbr:Deoxyribozyme dbr:Helmut_Ringsdorf dbr:Magnetic_tweezers dbr:Protein_tag dbr:Transcriptome_in_vivo_analysis_tag dbr:Microbead_(research) dbr:90Y-DOTA-biotin dbr:Fusion_protein dbr:Janus_particles dbr:Molecular_self-assembly dbr:Zinc_finger_chimera dbr:3,3'-Diaminobenzidine dbr:454_Life_Sciences dbr:DOTA_(chelator) dbr:Cell-free_protein_array dbr:Centrifugal_micro-fluidic_biochip dbr:Chromogenic_in_situ_hybridization dbr:Dictyostelium_discoideum dbr:Fluorescence_in_situ_hybridization dbr:List_of_MeSH_codes_(D12.776.097) dbr:Restriction_site_associated_DNA_markers dbr:Bacterial_display dbr:Chem-seq dbr:Jmol dbr:Biotinylation dbr:Hi-C_(genomic_analysis_technique) dbr:Artificial_metalloenzyme dbr:Avidin dbr:BEAMing dbr:BLESS dbr:Ferrofluid dbr:Time-resolved_RNA_sequencing dbr:Microswimmer dbr:NeutrAvidin dbr:Molecular_binding dbr:SBP-tag dbr:Stress_granule dbr:Tetrameric_protein dbr:FANTOM dbr:IBA_Lifesciences dbr:Immunohistochemistry dbr:Immunoperoxidase dbr:Immunostaining dbr:Molecular-weight_size_marker dbr:Polyhistidine-tag dbr:SNP_genotyping dbr:Solid_phase_sequencing dbr:Paleogenomics dbr:P-bodies dbr:SIGLEC6 dbr:Single-molecule_magnetic_sequencing dbr:Streptomyces_avidinii dbr:Streptavidine |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Streptavidin |
