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Zingibain, zingipain, or ginger protease (EC 3.4.22.67) is a cysteine protease enzyme found in ginger (Zingiber officinale) rhizomes. It catalyses the preferential cleavage of peptides with a proline residue at the P2 position. It has two distinct forms, ginger protease I (GP-I) and ginger protease II (GP-II). As a member of the papain-like protease family of cysteine proteases, zingibain shares several structural and functional similarities with more well-studied enzymes such as papain, bromelain, and actinidin. These peptidases contain an active cysteine residue in their centers that catalyzes the hydrolytic cleavage of peptide bonds. Zingibain is noted for its activity as a proteinase and a collagenase. It was first isolated, purified, and reported in 1973 by Ichikawa et al. at Japan Women's University. Recently, zingibain was found to exist as two isozymes, GP-I and GP-II, which were isolated by chromatography, with molecular weights of approximately 22,500 Da. (en) ジンギパイン（英: zingipain）、ジンギバイン（英: zingibain）またはショウガプロテアーゼ（英: ginger protease、略称: GP、EC 3.4.22.67）は、ショウガ（Zingiber officinale）の地下茎に含まれるシステインプロテアーゼである。P2位にプロリン残基を持つペプチドの選択的切断を触媒する。GP-I、GP-IIという2つのアイソザイムが存在する。 システインプロテアーゼのパパインファミリーのメンバーであるため、パパイン、ブロメライン、アクチニジンなどのより研究が進んだ酵素との構造的・機能的類似性がみられる。これらのペプチダーゼの中心には活性部位となるシステイン残基が存在し、加水分解によるペプチド結合の切断を触媒する。ジンギバインはプロテイナーゼやとしての活性も記されている。 ジンギバインは日本女子大学の市川芳江らによって1973年に最初に単離、精製と報告が行われ、クロマトグラフィーによる単離によって、ジンギバインはGP-IとGP-IIという約22,500 Daの2つのアイソザイムとして存在することが判明した。 (ja) |
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ジンギパイン（英: zingipain）、ジンギバイン（英: zingibain）またはショウガプロテアーゼ（英: ginger protease、略称: GP、EC 3.4.22.67）は、ショウガ（Zingiber officinale）の地下茎に含まれるシステインプロテアーゼである。P2位にプロリン残基を持つペプチドの選択的切断を触媒する。GP-I、GP-IIという2つのアイソザイムが存在する。 システインプロテアーゼのパパインファミリーのメンバーであるため、パパイン、ブロメライン、アクチニジンなどのより研究が進んだ酵素との構造的・機能的類似性がみられる。これらのペプチダーゼの中心には活性部位となるシステイン残基が存在し、加水分解によるペプチド結合の切断を触媒する。ジンギバインはプロテイナーゼやとしての活性も記されている。 ジンギバインは日本女子大学の市川芳江らによって1973年に最初に単離、精製と報告が行われ、クロマトグラフィーによる単離によって、ジンギバインはGP-IとGP-IIという約22,500 Daの2つのアイソザイムとして存在することが判明した。 (ja) Zingibain, zingipain, or ginger protease (EC 3.4.22.67) is a cysteine protease enzyme found in ginger (Zingiber officinale) rhizomes. It catalyses the preferential cleavage of peptides with a proline residue at the P2 position. It has two distinct forms, ginger protease I (GP-I) and ginger protease II (GP-II). It was first isolated, purified, and reported in 1973 by Ichikawa et al. at Japan Women's University. Recently, zingibain was found to exist as two isozymes, GP-I and GP-II, which were isolated by chromatography, with molecular weights of approximately 22,500 Da. (en) |
