Heme (original) (raw)

About DBpedia

Hem je prostetická skupina obsahující atom železa (Fe2+) ve středu tetrapyrrolového jádra, na něž jsou navázány substituenty. Červená barva hemu je způsobena konjugovaným systémem dvojných vazeb, kvůli kterému se hem dobře excituje a následně emituje červenou část spektra viditelného světla. Mimo hemoglobin je hem obsažen ještě v dalších organických látkách, jako je myoglobin, cytochrom P450, kataláza, peroxidáza a cytochromy dýchacího řetězce.

thumbnail

Property Value
dbo:abstract Hem je prostetická skupina obsahující atom železa (Fe2+) ve středu tetrapyrrolového jádra, na něž jsou navázány substituenty. Červená barva hemu je způsobena konjugovaným systémem dvojných vazeb, kvůli kterému se hem dobře excituje a následně emituje červenou část spektra viditelného světla. Mimo hemoglobin je hem obsažen ještě v dalších organických látkách, jako je myoglobin, cytochrom P450, kataláza, peroxidáza a cytochromy dýchacího řetězce. (cs) Un grup hemo és un grup prostètic que forma part de diverses proteïnes, com per exemple l'hemoglobina dels eritròcits de la sang dels vertebrats, dels quals és el pigment responsable del color vermell. Tenen una estructura formada per anells que envolten un àtom de ferro, que es pot enllaçar feblement a l'oxigen molecular (O₂), al diòxid de carboni (CO₂) i a altres petites molècules. Als pulmons l'hemoglobina s'uneix feblement amb oxigen i forma oxihemoglobina; a través de la vena pulmonar i el sistema arterial, la sang transporta l'oxihemoglobina fins al conjunt de les cèl·lules del cos, on es dissocia altra vegada en hemoglobina i oxigen, cosa que els farà possible la respiració. I després la mateixa hemoglobina s'associa al diòxid de carboni provinent del metabolisme cel·lular per formar la o carbohemoglobina, que a través del sistema venós i l'artèria pulmonar farà cap als pulmons, on es dissociarà en hemoglobina i diòxid de carboni, que s'expulsarà a l'exterior. (ca) الهيم (Heme) هو الصباغ الذي يعطي اللون الأحمر لخضاب الدم وذلك لاحتوائه على ذرة الحديد. للهيم عدة أنواع منها:- * هيم أ (Heme A) وصيغته الكيميائية C49H56O6N4Fe * هيم ب (Heme B) وصيغته الكيميائية C34H32O4N4Fe * هيم ت (Heme C) وصيغته الكيميائية C34H36O4N4S2Fe * وغيرها وظيفة هذا الجزيء تقوم على الحديد، أنه قادر على الربط بين وجود انعكاس الأكسجين، واستخدامه لنقل الإلكترونات في الجهاز التنفسي، والحد من أنواع الأكسجين التفاعلية أو النقل في الدم (الهيموجلوبين) أو تخزينها في العضلات (الميوجلوبين). لأن الخلايا في الموقع الرئيسي للأكسدة هي الميتوكوندريا، التي تحتوي على العديد من الإنزيماتهيمالمراجعة الحالية (غير مراجعة)مجسم للهيم ب (Heme B)الهيم (Heme) مادة الهيم هي الصبغة الحمراء في هيموغلوبين الدم، وذلك لاحتوائه على ذرة الحديد. ومادة الهيم مهمة في حمل الأوكسجين وثاني أوكسيد الكربون في الدم في أثناء عمليات التنفس. (ar) Η αίμη (haem ή heme) είναι δακτυλιοειδής χημική ένωση που περιέχει ένα ιόν σιδήρου δεσμευμένο στο κέντρο ενός ετεροκυκλικού πορφυρινικού δακτυλίου. Η αίμη συμμετέχει συχνά ως προσθετική ομάδα σε πρωτεΐνες, όπως για παράδειγμα στην αιμοσφαιρίνη και την μυοσφαιρίνη, δίνοντας τόσο στο αίμα όσο και στους μυς το χαρακτηριστικό κόκκινο χρώμα. Ίχνη αίμης, καθώς και χλωροφύλλης εντοπίσθηκαν σε πετρελαϊκά κοιτάσματα και οδήγησαν τους γεωλόγους στο βάσιμο συμπέρασμα για την βιολογική προέλευση του πετρελαίου. (el) Hem(o) estas prefikso grekdevena, signifanta sango. Uzata en kelkaj vortoj sangotemaj. Hemo estas fero-entena kolorigaĵo de la eritrocitoj. Ĝi konstruas kun , la proteino de la eritrocitoj la hemoglobinon, kiu ludas gravan rolon en la oksigenakcepto de la korpoj. * Strukturo de hemo b kun jono Fe2+, kiu returneble oksidiĝas al Fe3+. * Hema sintezo en la citoplasmo kaj mitokondrio. (eo) Häme (von altgriechisch αἷμα haima ‚Blut‘) sind Komplexverbindungen mit einem Eisen-Ion als Zentralatom und einem Porphyrin-Molekül als Ligand. Der bekannteste Vertreter ist das Fe-Protoporphyrin IX, auch Häm b oder einfach Häm genannt.Häme finden sich als prosthetische Gruppe in verschiedenen Gruppen von Proteinen, unter anderem den Globinen und den Cytochromen. Das für die Stoffgruppe namensgebende Häm b ist als eisenhaltiger Farbstoff in roten Blutkörperchen enthalten. Eingebaut in das Protein von Globin-Ketten bildet es Hämoglobin, das in den Erythrozyten für die Sauerstoffaufnahme des Körpers eine zentrale Rolle spielt. Andere Häme als Häm b sind in Bakterien und Pflanzen anzutreffen. (de) El grupo hemo (del griego αἷμα "sangre") es un grupo prostético que forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la hemoglobina, consiste en un ion Fe2+ (ferroso) contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico llamado porfirina, hecho de cuatro grupos pirrólicos unidos entre sí por medio de puentes metileno. No todas las porfirinas contienen hierro, pero una fracción sustancial de las metaloproteínas que contienen el núcleo porfirina, poseen el grupo hemo como grupo prostético; estas proteínas se conocen como hemoproteínas. El grupo hemo es principalmente conocido por formar parte de la hemoglobina, el pigmento rojo de la sangre, pero también se encuentra en un gran número de otras hemoproteínas biológicamente importantes tales como la mioglobina, citocromos, catalasa, y la óxido nítrico sintasa endotelial. (es) Heme, or haem (pronounced /hi:m/ HEEM), is a precursor to hemoglobin, which is necessary to bind oxygen in the bloodstream. Heme is biosynthesized in both the bone marrow and the liver. In biochemical terms, heme is a coordination complex "consisting of an iron ion coordinated to a porphyrin acting as a tetradentate ligand, and to one or two axial ligands." The definition is loose, and many depictions omit the axial ligands. Among the metalloporphyrins deployed by metalloproteins as prosthetic groups, heme is one of the most widely used and defines a family of proteins known as hemoproteins. Hemes are most commonly recognized as components of hemoglobin, the red pigment in blood, but are also found in a number of other biologically important hemoproteins such as myoglobin, cytochromes, catalases, heme peroxidase, and endothelial nitric oxide synthase. The word haem is derived from Greek αἷμα haima meaning "blood". (en) L’hème est un cofacteur contenant un atome de métal, souvent du fer, servant à accueillir un gaz diatomique (par exemple du dioxygène O2) au centre d’un large anneau organique appelé porphyrine. Toutes les porphyrines ne contiennent pas nécessairement un atome de fer mais la majorité des métalloprotéines qui contiennent des porphyrines ont en fait l’hème comme sous-unité prosthétique. Il existe trois types d’hème biologiquement importants : * l’hème b est le type d’hème le plus commun. L’hémoglobine et la myoglobine sont des exemples de protéines qui contiennent de l’hème b. L’hème b n’a pas de liaison covalente avec l’apoprotéine, étant coordonné à celle-ci par son cation ferreux ; * l’hème a diffère de l’hème b en ce que sa chaîne latérale méthyle en position 18 est oxydée en aldéhyde et que sa chaîne latérale vinyle en position 3 est remplacée par un terpénoïde. Comme l’hème b, l’hème a n’est pas lié par covalence avec l’apoprotéine. Un exemple de protéine contenant de l’hème a est la cytochrome c oxydase ; * l’hème c diffère de l’hème b en ce que les deux chaînes latérales vinyle sont liées par covalence à la protéine elle-même. Le cytochrome c et le complexe bc1 sont des exemples de protéines qui contiennent de l’hème c. D’une manière générale, le nom des cytochromes tend à refléter — mais ce n’est pas une règle stricte — le type d’hème qu’ils contiennent. Ainsi, le cytochrome a contient de l’hème a, le cytochrome c contient de l’hème c. (fr) Coimpléasc comhordanáidithe is ea haem d'ian iarainn comhordanáidithe le ag gníomhú mar liogann theitridhéadach, agus le ceann amháin nó dhá cheann de lioganna aiseacha . Tá an sainmhíniú scaoilte, agus fágann go leor léirithe na lioganna aiseacha a fhágáil ar lár. Tá go leor meitileapróitéiní a bhfuil porfairin iontu mar a ngrúpaí próistéiteacha ; tugtar haemaphroteiní orthu seo . Is gnách go n-aithnítear haeim mar chomhpháirteanna de haemaglóibin, an lí dearg san fhuil, ach tá siad le fáil freisin i roinnt haemapróitéiní eile atá tábhachtach ó thaobh na bitheolaíochta de amhail , cíteacróim, , heme sárocsaíodáise, agus siontáis ocsaíde nítrí intéilí . Faightear an focal haem ón nGréigis αἷμα haima a chiallaíonn "fuil". (ga) Heme adalah yang terdiri dari atom besi yang terdapat di tengah-tengah cincin organik heterosiklik yang luas yang disebut . Tidak semua porfirin mengandung besi, tetapi fraksi yang mengandung porfirin memiliki heme sebagai gugus protetiknya; ini kemudian dikenal sebagai . Heme banyak dikenal dalam perannya sebagai komponen Hemoglobin, tetapi heme juga merupakan komponen dari sejumlah hemoprotein lainnya. * l * * s (in) 헴(영어: heme)은 포르피린 고리 한가운데 철이 있고 두 축 자리로 다른 분자와 결합할 수 있는 배위화합물이다. 헤모글로빈같은 몇몇 금속단백질은 헴을 보결족으로 가지고 있다. (ko) ヘム(英語: haem、米語: heme 英語: [ˈhiːm], [ˈhɪm]、ドイツ語: Häm)は、2価の鉄原子とポルフィリンから成る錯体である。通常、2価の鉄とプロトポルフィリンIXからなるであるのことをさすことが多い。ヘモグロビン、ミオグロビン、ミトコンドリアの電子伝達系(シトクロム)、薬物代謝酵素(P450)、カタラーゼ、一酸化窒素合成酵素、ペルオキシダーゼなどのヘムタンパク質の補欠分子族として構成する。ヘモグロビンは、ヘムとグロビンから成る。ヘムの鉄原子が酸素分子と結合することで、ヘモグロビンは酸素を運搬している。 や、ヘミンなど、その他のポルフィリンの鉄錯体もヘムと総称されることもある。 (ja) L'eme (o gruppo eme) è un complesso chimico membro di una famiglia di composti chiamati porfirine contenente un atomo di ferro. L'eme costituisce il gruppo prostetico, cioè la parte non proteica, di una serie di proteine tra cui l'emoglobina, la mioglobina e i citocromi. Questa molecola deve la sua importanza al fatto che può legare l'ossigeno, sia in forma molecolare sia in altri composti (diossido di carbonio, monossido di carbonio CO, H2O, ecc.) proprio grazie all'atomo di ferro. (it) Heme é um grupo prostético que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado protoporfirina IX. A protoporfirina consiste de um sistema de anéis heterocíclicos (quatro anéis pirrólicos), unidos com um átomo de Fe(II), no estado ferroso, ocupando a posição central do anel. O átomo de Fe(II) faz seis ligações coordenadas, quatro em um plano de ligação com a molécula de porfirina e duas ligações perpendiculares ao anel. Uma dessas ligações perpendiculares é feita com os átomos de O2, mas outras moléculas como o monóxido de carbono (CO), óxido nítrico (NO), Cianeto (CN-) e ácido sulfídrico (H2S) podem ocupar essa posição. Esse fato é a causa das propriedades tóxicas dessas substâncias. O grupo heme tem importância biológica por ser grupo prostético de proteínas, conhecidas como hemeproteínas. Uma das hemeproteínas mais conhecidas é a hemoglobina, que é responsável por carrear O2 no sangue e pela coloração vermelha do sangue. Outros exemplos de hemeproteínas são: mioglobina, citocromos, catalases e peroxidases. As hemeproteínas têm diversas funções como: ligação e transporte de oxigênio, transferência de elétrons, catálise e sinalização. A síntese do grupo heme ocorre principalmente nos reticulócitos, última tipagem celular precursora dos eritrócitos, e no fígado. O grupo heme é sintetizado a partir do intermediário da via do ciclo de Krebs, o succinil-CoA e do aminoácido glicina. O heme é degradado a biliverdina. Defeitos genéticos ocorrem na via de síntese do heme causam um grupo de patologias conhecidas como porfirias. (pt) Heemverbindingen (ook wel als haem geschreven) zijn complexe verbindingen met een centraal ijzerion en een porfyrinemolecuul als ligand. De bekendste verbinding is Fe-protoporfyrine IX, ook wel heem b genoemd of kortweg heem. Heemverbindingen komen als co-factor (prosthetische groep) voor in eiwitten, die cytochromen genoemd worden, zoals in cytochroom A3, dat heem a bevat. Ook zijn er heemverbindingen zonder ijzer zoals bij en chlorofyl. Bij chlorofyl of bladgroen is het ijzerion vervangen door een magnesium-ion. (nl) Hemgrupp, hem eller haem (uttalas med långt "e", he:m, från grekiska αἷμα, haima, "blod") eller med en äldre stavning hämgrupp, häm är en organisk heterocyklisk molekyl, som tjänar som kofaktor i ett flertal biokemiska processer. Hemgrupper består av ett skelett av kolväte, porfyrin, som binder metalljoner, ofta järn, i sitt centrum. Hemgruppen är en viktig kofaktor till de syrebindande proteinerna hemoglobin och myoglobin, men ingår även i ett flertal av kroppens enzymer däribland cytokrom c. De organ som främst ansvarar för syntesen av hem är levern och benmärgen. En funktion hos hemgruppen är att binda syremolekyler, O2, och tillhanda dessa för enzymatiska reaktioner. Hem är inte bara en funktionell grupp i diverse redoxproteiner utan är även en reglerande metabolit som har inflytande på uttrycket och aktiviteten hos många heminnehållande proteiner. Eftersom cellens huvudsakliga centrum för oxidation är mitokondrien, innehåller denna många olika enzymer som innehåller hem. En liknande funktion för hemgruppen är i syretransportören hemoglobin, där hemet bär syre från lungorna till vävnaderna och där istället tar upp koldioxid. Dessutom kan hemgruppen fungera som elektrontransportör i till exempel cytokrom c, och som prostetisk grupp i enzym som peroxidaser. I båda dessa fall upptar och avger hemgruppen elektroner. (sv) Hem, żelazoporfiryna – grupa prostetyczna wielu enzymów, występująca między innymi w hemoglobinie, mioglobinie oraz cytochromach. Część organiczna hemu ma budowę analogiczną do porfiryny, która jest płaska. W cząsteczce hemu odpowiednia porfiryna ma związany kation żelaza (Fe2+ lub Fe3+) przez cztery wiązania N-Fe. Formalnie dwa z nich to wiązania kowalencyjne, a dwa koordynacyjne, choć w rzeczywistości są one równocenne. Kation żelaza w strukturze hemu może znajdować się zarówno w płaszczyźnie porfiryny, jak i wystawać ponad płaszczyznę. W cząsteczce hemoglobiny kation ten jest wysunięty ponad płaszczyznę o około 0,04 nm, czyli 0,4 Å natomiast po związaniu cząsteczki tlenu przesuwa się do płaszczyzny. W wyniku delokalizacji wiązań szkieletu porfirynowego cząsteczka hemu silnie absorbuje światło widzialne. Hem nadaje białku i krwi czerwony kolor. Zaburzenia w biosyntezie hemu u człowieka objawiają się nadmiernym wydalaniem porfiryn w moczu (porfiria). W organizmach żywych zidentyfikowano szereg hemów (m.in. hem A, B, C, D, L, M, O, S) różniących się podstawnikami pierścienia porfirynowego. (pl) Гемы (от др.-греч. ἁίμα — «кровь») — комплексные соединения порфиринов с двухвалентным железом, несущие один или два аксиальных лиганда. Гемы выступают в роли простетических групп (небелковых частей) белков — гемопротеинов (гемоглобинов, миоглобина, цитохромов и др.). (ru) 血基質(英語:heme、haem)又称原血紅素、血紅質,是血红蛋白的前体,在骨髓和肝脏中生物合成。 血基質的结构为一种“铁-卟啉”,功能为“含铁的輔因子”;铁原子位于被称为紫質的大杂环化合物中心。并非所有的紫質分子中都含有铁,但含有紫質的金属蛋白都以血基質为輔因子,这些蛋白质即血红蛋白。血基質能够帮助酶催化其底物分子。 (zh) Гем (від дав.-гр. ἁίμα — кров) — небілкова простетична група гемоглобіну та цитохромів, що містить йон Fe2+, закріплений координаційними зв'язками в центрі великого гетероциклічного органічного кільця — порфірину. Не всі порфірини містять залізо, проте значна доля металопротеїнів, що містять порфірин, мають гем як свою простетичну групу. Ця група білків називається . Гем — небілковий фрагмент гемоглобіну. Комплекс, який складається з йона феруму, координованого з порфірином, що виступаєяк тетрадентатний ліганд, та з одним або двома аксіальними лігандами. Має майже планарну структуру. Хребетні тварини синтезують порфіринове кільце гему із гліцину та сукциніл-КоА. Йон Феруму походить із резервного залізобілкового комплексу — феритину, який міститься у клітинах селезінки, печінки та червоного кісткового мозку. Гем, виділений з крові різних хребетних тварин, має однаковий хімічний склад. Вільний гем легко окиснюється на повітрі до , в якому атом заліза тривалентний. Багаторічні дослідження структури гемів закінчились синтезом геміну — солянокислого гематину (Герман Фішер, 1929 рік). (uk)
dbo:thumbnail wiki-commons:Special:FilePath/Mboxygenation.png?width=300
dbo:wikiPageExternalLink https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi%3Fcid=444098 https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi%3Fcid=444125 https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi%3Fcid=6323367 https://pubchem.ncbi.nlm.nih.gov/summary/summary.cgi%3Fsid=7888115
dbo:wikiPageID 97503 (xsd:integer)
dbo:wikiPageLength 40468 (xsd:nonNegativeInteger)
dbo:wikiPageRevisionID 1117975332 (xsd:integer)
dbo:wikiPageWikiLink dbr:Carbon_dioxide dbr:Carbon_monoxide dbr:Carbonic_acid dbc:Iron(II)_compounds dbr:Propionic_acid dbr:Pyrrole dbr:Electron_transfer dbr:Endothelial_NOS dbr:Eosinophil_peroxidase dbr:Molecule dbr:Metalloprotein dbr:Bilirubin dbr:Bilirubin_diglucuronide dbr:Bilirubin_metabolism dbr:Biliverdin dbr:Biliverdin_reductase dbr:Bloodstream dbr:Breast_cancer dbr:Homeostasis dbr:Hypobromite dbr:Peroxide dbr:Cytochrome dbr:Uridine_diphosphate_glucuronic_acid dbr:Uridine_monophosphate dbr:Urobilin dbr:Urobilinogen dbr:Variegate_porphyria dbr:Veganism dbr:Vinyl_group dbr:Vitamin_B12 dbr:Dehydratase dbr:Spleen dbr:Binding_affinity dbr:Thyroid_peroxidase dbr:Prosthetic_group dbc:Biomolecules dbc:Iron_complexes dbr:Meat_analogue dbr:Erythropoietic_protoporphyria dbr:Pichia_pastoris dbr:Citric_acid_cycle dbr:Cobalamin dbr:Cofactor_F430 dbr:Globin dbr:Glucuronic_acid dbr:Glycine dbr:Conformational_change dbr:Coordination_complex dbr:Coproporphyrinogen_III_oxidase dbr:Lactoperoxidase dbr:Pigment dbr:Leghemoglobin dbr:Ligand dbr:Liver dbr:Malaria dbr:Bohr_effect dbr:Stercobilin dbr:Stercobilinogen dbr:Succinyl-CoA dbr:Feces dbr:Heme_oxygenase dbr:Hemopexin dbr:Hemoprotein dbr:Peroxidase dbr:Porphyria_cutanea_tarda dbr:Programmed_cell_death dbr:Bacteria dbr:Bromide dbr:Acute_intermittent_porphyria dbc:Cofactors dbr:Gut_flora dbr:Amino_acid dbr:Ancient_Greek_language dbr:Cyanobacteria dbr:Cysteine dbr:Cytochrome_c_oxidase dbr:Farnesene dbr:Formaldehyde dbr:Oxygen dbr:PH dbr:Formyl dbr:Glucuronosyltransferase dbr:HMBS_(gene) dbr:Precursor_(chemistry) dbr:Redox dbr:ALAD dbr:ALAS1 dbr:ALAS2 dbr:Hans_Fischer dbr:Heme_A dbr:Heme_B dbr:Heme_C dbr:Heme_O dbr:Hemoglobin dbr:Histidine dbr:Inversely_proportional dbr:Synthase dbr:Chloride dbr:Kidney dbr:Bile dbr:Blood dbr:Sulfur dbr:Hereditary_coproporphyria dbr:Tissue_(biology) dbr:IUPAC dbr:Tetradentate_ligand dbr:Bone_marrow dbc:Porphyrins dbr:Phosphate dbr:Photosynthesis dbr:Ferrochelatase dbr:Ferrous dbr:Free_radical dbr:Methyl dbr:Impossible_Foods dbr:Inborn_error_of_metabolism dbr:Catalase dbr:Catalysis dbr:Sepsis dbr:Serum_albumin dbr:Myeloperoxidase dbr:Myoglobin dbr:Urine dbr:Neutrophil dbr:Diatomic dbr:Oxidase dbr:Porphyrin dbr:PPOX dbr:Oxidative_stress dbr:Uroporphyrinogen dbr:Spirolactone dbr:Colon_cancer dbr:Fenton_chemistry dbr:Sulfonamides dbr:UROS dbr:UROD dbr:Help:IPA/English dbr:Aspartyl dbr:Acidity dbr:Chemical_mechanism dbr:Heme_oxygenase-1 dbr:Congenital_erythropoetic_porphyria dbr:Glutamyl dbr:NADPH dbr:Decarboxylase dbr:Erythrocytes dbr:Ester_bond dbr:Biologically dbr:Biosynthesized dbr:Heme_peroxidase dbr:Hemoproteins dbr:Living_organisms dbr:Steric dbr:Δ-aminolevulinic_acid dbr:File:Heme_Breakdown.png dbr:File:Heme_b.svg dbr:File:Haem-B-3D-vdW.png dbr:File:Heme_a.svg dbr:File:Heme_synthesis.svg dbr:File:Mboxygenation.png dbr:File:Porphyrine_General_Formula_V.1.svg dbr:File:Succinate_Dehygrogenase_1YQ3_Haem_group.png
dbp:forwardEnzyme dbr:Biliverdin_reductase dbr:Heme_oxygenase-1 UDP-glucuronosyltransferase (en)
dbp:minorForwardProduct(s)_ 2 (xsd:integer) NADP+ (en) NADP+ + CO (en)
dbp:minorForwardSubstrate(s)_ 2 (xsd:integer) H+ + NADPH (en) H+ + NADPH + O2 (en)
dbp:product dbr:Bilirubin dbr:Bilirubin_diglucuronide biliverdin + Fe2+ (en)
dbp:productImage Biliverdin3.svg (en) Bilirubin_ZZ.png (en) Bilirubin_diglucuronide.svg (en)
dbp:productImageSize 150 (xsd:integer) 250 (xsd:integer)
dbp:reactionDirection(forward/reversible/reverse)_ forward (en)
dbp:substrate dbr:Bilirubin dbr:Biliverdin heme (en)
dbp:substrateImage Biliverdin3.svg (en) Bilirubin_ZZ.png (en) Heme_b.svg (en)
dbp:substrateImageSize 150 (xsd:integer)
dbp:wikiPageUsesTemplate dbt:Tetrapyrroles dbt:Authority_control dbt:Citation_needed dbt:Enzymatic_Reaction dbt:Further dbt:Main dbt:Reflist dbt:Respell dbt:Short_description dbt:PDB dbt:Heme_metabolism_intermediates dbt:Enzyme_cofactors
dcterms:subject dbc:Iron(II)_compounds dbc:Biomolecules dbc:Iron_complexes dbc:Cofactors dbc:Porphyrins
gold:hypernym dbr:Cofactor
rdf:type owl:Thing dbo:ChemicalCompound
rdfs:comment Hem je prostetická skupina obsahující atom železa (Fe2+) ve středu tetrapyrrolového jádra, na něž jsou navázány substituenty. Červená barva hemu je způsobena konjugovaným systémem dvojných vazeb, kvůli kterému se hem dobře excituje a následně emituje červenou část spektra viditelného světla. Mimo hemoglobin je hem obsažen ještě v dalších organických látkách, jako je myoglobin, cytochrom P450, kataláza, peroxidáza a cytochromy dýchacího řetězce. (cs) Η αίμη (haem ή heme) είναι δακτυλιοειδής χημική ένωση που περιέχει ένα ιόν σιδήρου δεσμευμένο στο κέντρο ενός ετεροκυκλικού πορφυρινικού δακτυλίου. Η αίμη συμμετέχει συχνά ως προσθετική ομάδα σε πρωτεΐνες, όπως για παράδειγμα στην αιμοσφαιρίνη και την μυοσφαιρίνη, δίνοντας τόσο στο αίμα όσο και στους μυς το χαρακτηριστικό κόκκινο χρώμα. Ίχνη αίμης, καθώς και χλωροφύλλης εντοπίσθηκαν σε πετρελαϊκά κοιτάσματα και οδήγησαν τους γεωλόγους στο βάσιμο συμπέρασμα για την βιολογική προέλευση του πετρελαίου. (el) Hem(o) estas prefikso grekdevena, signifanta sango. Uzata en kelkaj vortoj sangotemaj. Hemo estas fero-entena kolorigaĵo de la eritrocitoj. Ĝi konstruas kun , la proteino de la eritrocitoj la hemoglobinon, kiu ludas gravan rolon en la oksigenakcepto de la korpoj. * Strukturo de hemo b kun jono Fe2+, kiu returneble oksidiĝas al Fe3+. * Hema sintezo en la citoplasmo kaj mitokondrio. (eo) Heme adalah yang terdiri dari atom besi yang terdapat di tengah-tengah cincin organik heterosiklik yang luas yang disebut . Tidak semua porfirin mengandung besi, tetapi fraksi yang mengandung porfirin memiliki heme sebagai gugus protetiknya; ini kemudian dikenal sebagai . Heme banyak dikenal dalam perannya sebagai komponen Hemoglobin, tetapi heme juga merupakan komponen dari sejumlah hemoprotein lainnya. * l * * s (in) 헴(영어: heme)은 포르피린 고리 한가운데 철이 있고 두 축 자리로 다른 분자와 결합할 수 있는 배위화합물이다. 헤모글로빈같은 몇몇 금속단백질은 헴을 보결족으로 가지고 있다. (ko) ヘム(英語: haem、米語: heme 英語: [ˈhiːm], [ˈhɪm]、ドイツ語: Häm)は、2価の鉄原子とポルフィリンから成る錯体である。通常、2価の鉄とプロトポルフィリンIXからなるであるのことをさすことが多い。ヘモグロビン、ミオグロビン、ミトコンドリアの電子伝達系(シトクロム)、薬物代謝酵素(P450)、カタラーゼ、一酸化窒素合成酵素、ペルオキシダーゼなどのヘムタンパク質の補欠分子族として構成する。ヘモグロビンは、ヘムとグロビンから成る。ヘムの鉄原子が酸素分子と結合することで、ヘモグロビンは酸素を運搬している。 や、ヘミンなど、その他のポルフィリンの鉄錯体もヘムと総称されることもある。 (ja) L'eme (o gruppo eme) è un complesso chimico membro di una famiglia di composti chiamati porfirine contenente un atomo di ferro. L'eme costituisce il gruppo prostetico, cioè la parte non proteica, di una serie di proteine tra cui l'emoglobina, la mioglobina e i citocromi. Questa molecola deve la sua importanza al fatto che può legare l'ossigeno, sia in forma molecolare sia in altri composti (diossido di carbonio, monossido di carbonio CO, H2O, ecc.) proprio grazie all'atomo di ferro. (it) Heemverbindingen (ook wel als haem geschreven) zijn complexe verbindingen met een centraal ijzerion en een porfyrinemolecuul als ligand. De bekendste verbinding is Fe-protoporfyrine IX, ook wel heem b genoemd of kortweg heem. Heemverbindingen komen als co-factor (prosthetische groep) voor in eiwitten, die cytochromen genoemd worden, zoals in cytochroom A3, dat heem a bevat. Ook zijn er heemverbindingen zonder ijzer zoals bij en chlorofyl. Bij chlorofyl of bladgroen is het ijzerion vervangen door een magnesium-ion. (nl) Гемы (от др.-греч. ἁίμα — «кровь») — комплексные соединения порфиринов с двухвалентным железом, несущие один или два аксиальных лиганда. Гемы выступают в роли простетических групп (небелковых частей) белков — гемопротеинов (гемоглобинов, миоглобина, цитохромов и др.). (ru) 血基質(英語:heme、haem)又称原血紅素、血紅質,是血红蛋白的前体,在骨髓和肝脏中生物合成。 血基質的结构为一种“铁-卟啉”,功能为“含铁的輔因子”;铁原子位于被称为紫質的大杂环化合物中心。并非所有的紫質分子中都含有铁,但含有紫質的金属蛋白都以血基質为輔因子,这些蛋白质即血红蛋白。血基質能够帮助酶催化其底物分子。 (zh) الهيم (Heme) هو الصباغ الذي يعطي اللون الأحمر لخضاب الدم وذلك لاحتوائه على ذرة الحديد. للهيم عدة أنواع منها:- * هيم أ (Heme A) وصيغته الكيميائية C49H56O6N4Fe * هيم ب (Heme B) وصيغته الكيميائية C34H32O4N4Fe * هيم ت (Heme C) وصيغته الكيميائية C34H36O4N4S2Fe * وغيرها (ar) Un grup hemo és un grup prostètic que forma part de diverses proteïnes, com per exemple l'hemoglobina dels eritròcits de la sang dels vertebrats, dels quals és el pigment responsable del color vermell. Tenen una estructura formada per anells que envolten un àtom de ferro, que es pot enllaçar feblement a l'oxigen molecular (O₂), al diòxid de carboni (CO₂) i a altres petites molècules. (ca) Häme (von altgriechisch αἷμα haima ‚Blut‘) sind Komplexverbindungen mit einem Eisen-Ion als Zentralatom und einem Porphyrin-Molekül als Ligand. Der bekannteste Vertreter ist das Fe-Protoporphyrin IX, auch Häm b oder einfach Häm genannt.Häme finden sich als prosthetische Gruppe in verschiedenen Gruppen von Proteinen, unter anderem den Globinen und den Cytochromen. (de) El grupo hemo (del griego αἷμα "sangre") es un grupo prostético que forma parte de diversas proteínas, entre las que destaca la hemoglobina, consiste en un ion Fe2+ (ferroso) contenido en el centro de un gran heterociclo orgánico llamado porfirina, hecho de cuatro grupos pirrólicos unidos entre sí por medio de puentes metileno. No todas las porfirinas contienen hierro, pero una fracción sustancial de las metaloproteínas que contienen el núcleo porfirina, poseen el grupo hemo como grupo prostético; estas proteínas se conocen como hemoproteínas. El grupo hemo es principalmente conocido por formar parte de la hemoglobina, el pigmento rojo de la sangre, pero también se encuentra en un gran número de otras hemoproteínas biológicamente importantes tales como la mioglobina, citocromos, catalasa, (es) Heme, or haem (pronounced /hi:m/ HEEM), is a precursor to hemoglobin, which is necessary to bind oxygen in the bloodstream. Heme is biosynthesized in both the bone marrow and the liver. In biochemical terms, heme is a coordination complex "consisting of an iron ion coordinated to a porphyrin acting as a tetradentate ligand, and to one or two axial ligands." The definition is loose, and many depictions omit the axial ligands. Among the metalloporphyrins deployed by metalloproteins as prosthetic groups, heme is one of the most widely used and defines a family of proteins known as hemoproteins. Hemes are most commonly recognized as components of hemoglobin, the red pigment in blood, but are also found in a number of other biologically important hemoproteins such as myoglobin, cytochromes, cat (en) L’hème est un cofacteur contenant un atome de métal, souvent du fer, servant à accueillir un gaz diatomique (par exemple du dioxygène O2) au centre d’un large anneau organique appelé porphyrine. Toutes les porphyrines ne contiennent pas nécessairement un atome de fer mais la majorité des métalloprotéines qui contiennent des porphyrines ont en fait l’hème comme sous-unité prosthétique. Il existe trois types d’hème biologiquement importants : (fr) Coimpléasc comhordanáidithe is ea haem d'ian iarainn comhordanáidithe le ag gníomhú mar liogann theitridhéadach, agus le ceann amháin nó dhá cheann de lioganna aiseacha . Tá an sainmhíniú scaoilte, agus fágann go leor léirithe na lioganna aiseacha a fhágáil ar lár. Tá go leor meitileapróitéiní a bhfuil porfairin iontu mar a ngrúpaí próistéiteacha ; tugtar haemaphroteiní orthu seo . Is gnách go n-aithnítear haeim mar chomhpháirteanna de haemaglóibin, an lí dearg san fhuil, ach tá siad le fáil freisin i roinnt haemapróitéiní eile atá tábhachtach ó thaobh na bitheolaíochta de amhail , cíteacróim, , heme sárocsaíodáise, agus siontáis ocsaíde nítrí intéilí . (ga) Heme é um grupo prostético que consiste de um átomo de ferro contido no centro de um largo anel orgânico heterocíclico chamado protoporfirina IX. A protoporfirina consiste de um sistema de anéis heterocíclicos (quatro anéis pirrólicos), unidos com um átomo de Fe(II), no estado ferroso, ocupando a posição central do anel. O átomo de Fe(II) faz seis ligações coordenadas, quatro em um plano de ligação com a molécula de porfirina e duas ligações perpendiculares ao anel. Uma dessas ligações perpendiculares é feita com os átomos de O2, mas outras moléculas como o monóxido de carbono (CO), óxido nítrico (NO), Cianeto (CN-) e ácido sulfídrico (H2S) podem ocupar essa posição. Esse fato é a causa das propriedades tóxicas dessas substâncias. (pt) Hem, żelazoporfiryna – grupa prostetyczna wielu enzymów, występująca między innymi w hemoglobinie, mioglobinie oraz cytochromach. Część organiczna hemu ma budowę analogiczną do porfiryny, która jest płaska. W cząsteczce hemu odpowiednia porfiryna ma związany kation żelaza (Fe2+ lub Fe3+) przez cztery wiązania N-Fe. Formalnie dwa z nich to wiązania kowalencyjne, a dwa koordynacyjne, choć w rzeczywistości są one równocenne. Kation żelaza w strukturze hemu może znajdować się zarówno w płaszczyźnie porfiryny, jak i wystawać ponad płaszczyznę. W cząsteczce hemoglobiny kation ten jest wysunięty ponad płaszczyznę o około 0,04 nm, czyli 0,4 Å natomiast po związaniu cząsteczki tlenu przesuwa się do płaszczyzny. W wyniku delokalizacji wiązań szkieletu porfirynowego cząsteczka hemu silnie absorbuje ś (pl) Гем (від дав.-гр. ἁίμα — кров) — небілкова простетична група гемоглобіну та цитохромів, що містить йон Fe2+, закріплений координаційними зв'язками в центрі великого гетероциклічного органічного кільця — порфірину. Не всі порфірини містять залізо, проте значна доля металопротеїнів, що містять порфірин, мають гем як свою простетичну групу. Ця група білків називається . Гем — небілковий фрагмент гемоглобіну. Комплекс, який складається з йона феруму, координованого з порфірином, що виступаєяк тетрадентатний ліганд, та з одним або двома аксіальними лігандами. Має майже планарну структуру. (uk) Hemgrupp, hem eller haem (uttalas med långt "e", he:m, från grekiska αἷμα, haima, "blod") eller med en äldre stavning hämgrupp, häm är en organisk heterocyklisk molekyl, som tjänar som kofaktor i ett flertal biokemiska processer. Hemgrupper består av ett skelett av kolväte, porfyrin, som binder metalljoner, ofta järn, i sitt centrum. Hemgruppen är en viktig kofaktor till de syrebindande proteinerna hemoglobin och myoglobin, men ingår även i ett flertal av kroppens enzymer däribland cytokrom c. De organ som främst ansvarar för syntesen av hem är levern och benmärgen. (sv)
rdfs:label هيم (ar) Grup hemo (ca) Hem (cs) Häme (Stoffgruppe) (de) Αίμη (el) Hemo (eo) Hemo (es) Haem (ga) Heme (in) Hème (fr) Heme (en) Eme (it) 헴 (ko) ヘム (ja) Heemverbinding (nl) Hem (biochemia) (pl) Hemo (pt) Гем (биохимия) (ru) Гем (біохімія) (uk) Hemgrupp (sv) 血基質 (zh)
owl:sameAs freebase:Heme http://d-nb.info/gnd/4244498-6 wikidata:Heme dbpedia-ar:Heme http://bn.dbpedia.org/resource/হিম http://bs.dbpedia.org/resource/Hem dbpedia-ca:Heme http://ckb.dbpedia.org/resource/ھیم dbpedia-cs:Heme dbpedia-de:Heme dbpedia-el:Heme dbpedia-eo:Heme dbpedia-es:Heme dbpedia-fa:Heme dbpedia-fi:Heme dbpedia-fr:Heme dbpedia-ga:Heme dbpedia-gl:Heme dbpedia-he:Heme dbpedia-hr:Heme dbpedia-hu:Heme http://hy.dbpedia.org/resource/Հեմ dbpedia-id:Heme dbpedia-io:Heme dbpedia-it:Heme dbpedia-ja:Heme dbpedia-kk:Heme dbpedia-ko:Heme http://lv.dbpedia.org/resource/Hēms dbpedia-mk:Heme dbpedia-ms:Heme dbpedia-nl:Heme dbpedia-nn:Heme dbpedia-no:Heme dbpedia-pl:Heme dbpedia-pt:Heme dbpedia-ro:Heme dbpedia-ru:Heme dbpedia-sh:Heme dbpedia-simple:Heme dbpedia-sk:Heme dbpedia-sl:Heme dbpedia-sr:Heme dbpedia-sv:Heme dbpedia-tr:Heme dbpedia-uk:Heme dbpedia-vi:Heme dbpedia-zh:Heme https://global.dbpedia.org/id/pWsb
prov:wasDerivedFrom wikipedia-en:Heme?oldid=1117975332&ns=0
foaf:depiction wiki-commons:Special:FilePath/Heme_synthesis.svg wiki-commons:Special:FilePath/Haem-B-3D-vdW.png wiki-commons:Special:FilePath/Mboxygenation.png wiki-commons:Special:FilePath/Heme_b.svg wiki-commons:Special:FilePath/Heme_Breakdown.png wiki-commons:Special:FilePath/Succinate_Dehygrogenase_1YQ3_Haem_group.png wiki-commons:Special:FilePath/Bilirubin_ZZ.png wiki-commons:Special:FilePath/Bilirubin_diglucuronide.svg wiki-commons:Special:FilePath/Biliverdin3.svg wiki-commons:Special:FilePath/Heme_a.svg wiki-commons:Special:FilePath/Porphyrine_General_Formula_V.1.svg
foaf:isPrimaryTopicOf wikipedia-en:Heme
is dbo:knownFor of dbr:Max_Perutz dbr:John_Kendrew
is dbo:wikiPageRedirects of dbr:Haem dbr:Haem_biosynthesis dbr:Haeme dbr:Hæmin dbr:Heme_D dbr:Heme_I dbr:Heme_L dbr:Heme_M dbr:Heme_S dbr:Heme_biosynthesis dbr:Heme_group dbr:Heme_iron dbr:Heme_m
is dbo:wikiPageWikiLink of dbr:Camphor_5-monooxygenase dbr:Carbon_monoxide dbr:Carboxyhemoglobin dbr:Amicyanin dbr:Amine_dehydrogenase dbr:Aminolevulinic_acid_dehydratase_deficiency_porphyria dbr:Amorpha-4,11-diene_12-monooxygenase dbr:Prostacyclin_synthase dbr:Protectin_D1 dbr:Protoporphyrin_IX dbr:Pyridoxal_phosphate dbr:Pyrrole dbr:Quinine dbr:Sam_Granick dbr:Epoxygenase dbr:FABP1 dbr:List_of_agnostics dbr:List_of_biomolecules dbr:List_of_biophysically_important_macromolecular_crystal_structures dbr:List_of_enzymes dbr:Microbial_electrochemical_technologies dbr:Molecular_orbital_theory dbr:Mössbauer_spectroscopy dbr:Nuclear_receptor dbr:Menaquinol_oxidase_(H+-transporting) dbr:Metalloprotein dbr:Methemoglobin dbr:Methyltetrahydroprotoberberine_14-monooxygenase dbr:Metmyoglobin dbr:Vegetarian_nutrition dbr:OmcS_oxidoreductase dbr:Siderocalin dbr:Thermoplasma_volcanium dbr:2022_in_paleontology dbr:Bilirubin dbr:Biliverdin dbr:Biliverdin_reductase dbr:Biometal_(biology) dbr:Delta-aminolevulinic_acid_dehydratase dbr:Apicoplast dbr:Apolipoprotein_D dbr:Arachidonate_5-lipoxygenase dbr:Hydroxychloroquine dbr:Jonathan_Stamler dbr:Beta-amyrin_24-hydroxylase dbr:List_of_MeSH_codes_(D23) dbr:List_of_chemical_compounds_with_unusual_names dbr:List_of_common_misconceptions dbr:Patrick_O._Brown dbr:Perfect_Day_(company) dbr:Respiratory_system dbr:Rhabdomyolysis dbr:Rieske_protein dbr:Curing_(food_preservation) dbr:Cyanide_poisoning dbr:Cystathionine_beta_synthase dbr:Cysteine_dioxygenase dbr:Cytochrome dbr:Cytochrome_C1 dbr:Cytochrome_P450 dbr:Cytochrome_b dbr:Cytochrome_b559 dbr:Cytochrome_b561 dbr:Cytochrome_c dbr:Cytochrome_c_oxidase_subunit_I dbr:Cytochrome_c_peroxidase dbr:Cytochrome_d dbr:Urobilin dbr:Uroporphyrinogen_I dbr:Uroporphyrinogen_III dbr:Vampire dbr:Variegate_porphyria dbr:Vitamin_B12 dbr:Vitamin_B6 dbr:Dye_decolorizing_peroxidase dbr:EIF2AK1 dbr:Indole-3-acetaldehyde_oxidase dbr:Inner_mitochondrial_membrane dbr:Inositol_oxygenase dbr:Integrated_stress_response dbr:Jacquin_Niles dbr:Kupffer_cell dbr:Neurotransmitter dbr:Spleen dbr:Leucoplast dbr:Leukotriene-B4_20-monooxygenase dbr:Li_Zhang_(biologist) dbr:Lignin_peroxidase dbr:Linalool_8-monooxygenase dbr:List_of_medical_abbreviations:_A dbr:Nucleoside_oxidase_(H2O2-forming) dbr:Pentalenene_oxygenase dbr:Ubiquinol_oxidase_(H+-transporting) dbr:Pentalenic_acid_synthase dbr:Pentalenolactone_synthase dbr:Tryptophan_7-halogenase dbr:Prosthetic_group dbr:Protein_contact_map dbr:Protein_fold_class dbr:Proton-coupled_folate_transporter dbr:Protoporphyrinogen_IX_dehydrogenase_(menaquinone) dbr:Pseudobaptigenin_synthase dbr:Vitamin_D3_24-hydroxylase dbr:Superficial_siderosis dbr:(+)-Menthofuran_synthase dbr:(S)-2-hydroxypropylphosphonic_acid_epoxidase dbr:(S)-limonene_3-monooxygenase dbr:(S)-limonene_6-monooxygenase dbr:(S)-limonene_7-monooxygenase dbr:1,2-Dioxetane dbr:1,8-Cineole_2-endo-monooxygenase dbr:1,8-Cineole_2-exo-monooxygenase dbr:Coproporphyrinogen_I dbr:Coproporphyrinogen_III dbr:Crigler–Najjar_syndrome dbr:Andrea_Armani dbr:Max_Perutz dbr:Erythropoietic_porphyria dbr:Erythropoietic_protoporphyria dbr:Gas_exchange dbr:Gaseous_signaling_molecules dbr:Gasotransmitter dbr:Gel_electrophoresis_of_proteins dbr:Natural_product dbr:Oxygen_reduction_reaction dbr:Rev-ErbA_beta dbr:Respiratory_pigment dbr:Q_cycle dbr:Radical_SAM dbr:Christine_Orengo dbr:Cimetidine dbr:Coenzyme_A dbr:Enzyme dbr:Fred_Sherman_(scientist) dbr:Fumarate_reductase_(quinol) dbr:Givosiran dbr:Globin dbr:Glutamate-1-semialdehyde dbr:Glycated_hemoglobin dbr:Mitochondrion dbr:Namandjé_Bumpus dbr:Conjugated_protein dbr:Conjugated_system dbr:CooA dbr:Coordination_complex dbr:Copper_deficiency dbr:Coproporphyrinogen_III_oxidase dbr:Crystallopathy dbr:Equilibrium_chemistry dbr:Lactiplantibacillus_plantarum dbr:Lactoperoxidase dbr:Tyrosine_N-monooxygenase dbr:Organic_mineral dbr:Anemia dbr:Animal_coloration dbr:Antimalarial_medication dbr:Arc_system dbr:Aromaticity dbr:Leghemoglobin dbr:Leptospira dbr:Letrozole dbr:Ligand dbr:Lipocalin dbr:Liver_function_tests dbr:Magnesium dbr:Bohr_effect dbr:Cage_effect dbr:Chloride_peroxidase dbr:Chlorophyll dbr:Cholest-4-en-3-one_26-monooxygenase dbr:Cholesterol_7_alpha-hydroxylase dbr:Cholesterol_7alpha-monooxygenase dbr:Sideroblastic_anemia dbr:Sirohydrochlorin dbr:Stercobilin dbr:Stercobilinogen dbr:Stool_guaiac_test dbr:Succinyl_coenzyme_A_synthetase dbr:Dendrimer dbr:Denticity dbr:Zinc_protoporphyrin dbr:Zyklon_B dbr:Emma_Raven dbr:Fatty-acid_peroxygenase dbr:Fecal_occult_blood dbr:Haem_carrier_protein_1 dbr:Haloperoxidase dbr:Hematuria dbr:Heme-transporting_ATPase dbr:Heme_ligase dbr:Heme_oxygenase dbr:Heme_transporter dbr:Hemoglobin_A dbr:Hemoglobin_M_disease dbr:Hemolysis dbr:Hemolytic_jaundice dbr:Hemopexin dbr:Hemoprotein dbr:Hemosiderin dbr:Hemozoin dbr:Horseradish_peroxidase dbr:Metabolic_pathway dbr:Peroxidase dbr:Phagocyte dbr:Porphyria_cutanea_tarda dbr:Protein_film_voltammetry dbr:Macrocyclic_ligand dbr:Protein_targeting dbr:March_1917 dbr:Microcytic_anemia dbr:Microsome dbr:SUCLA2 dbr:Theories_of_general_anaesthetic_action dbr:Premnaspirodiene_oxygenase dbr:20-Hydroxyeicosatetraenoic_acid dbr:Bacon dbr:7-Methylxanthine_demethylase dbr:9,12-octadecadienoate_8-hydroperoxide_8R-isomerase dbr:9,12-octadecadienoate_8-hydroperoxide_8S-isomerase dbr:CYP17A1 dbr:Acute_intermittent_porphyria dbr:Tim_Hunt dbr:Triatominae dbr:Dokdonia dbr:Dual_oxidase_1 dbr:GATA1 dbr:GLRX5 dbr:HMOX1 dbr:Iron-responsive_element-binding_protein dbr:Iron_deficiency dbr:Iron_deficiency_(plant_disorder) dbr:Iron_in_biology dbr:Iron_overload dbr:Iron_preparation dbr:Kastle–Meyer_test dbr:Lan_blood_group_system dbr:Lanosterol_14_alpha-demethylase dbr:Lead_poisoning dbr:Lead_poisoning_in_raptors dbr:Lipoprotein dbr:Lipoxygenase dbr:Lone_pair dbr:Long-chain-alcohol_oxidase dbr:Porphobilinogen_deaminase dbr:Sulfite_oxidase dbr:Nitric-oxide_reductase dbr:Nitric-oxide_synthase_(NAD(P)H-dependent) dbr:Nitrite_reductase dbr:21-Hydroxylase dbr:5-Hydroxyeicosatetraenoic_acid dbr:5-Oxo-eicosatetraenoic_acid dbr:ATP-binding_cassette_transporter dbr:Alan_R._Battersby dbr:Aldehyde_deformylating_oxygenase dbr:American_and_British_English_spelling_differences dbr:Amino_acid dbr:Aminolevulinic_acid dbr:3,9-dihydroxypterocarpan_6a-monooxygenase dbr:4'-methoxyisoflavone_2'-hydroxylase dbr:5-epiaristolochene_1,3-dihydroxylase dbr:Cyanocobalamin dbr:Cytochrome_P450_aromatic_O-demethylase dbr:Cytochrome_P450_reductase dbr:Cytochrome_c_family dbr:Cytochrome_c_oxidase dbr:Alpha-1-microglobulin dbr:Exemestane dbr:Fermentation dbr:Fetal_hemoglobin dbr:Flavin_adenine_dinucleotide dbr:Angomonas_deanei dbr:Breathing dbr:Nitric_oxide dbr:Nitric_oxide_synthase dbr:Nitroglycerin_(medication) dbr:Oxidative_phosphorylation dbr:Oxygen dbr:PAS_domain dbr:Paclobutrazol dbr:Carbon_monoxide-releasing_molecules dbr:Carbon_monoxide_poisoning dbr:Chelatase dbr:Chromoprotein dbr:Diet_and_cancer dbr:Dioxins_and_dioxin-like_compounds dbr:Dioxygenase dbr:Geranylgeraniol_18-hydroxylase dbr:Germacrene_A_hydroxylase dbr:Haptoglobin dbr:Harderoporphyria dbr:Histidine-rich_glycoprotein dbr:History_of_malaria dbr:Isoflavone_3'-hydroxylase dbr:Isoleucine_N-monooxygenase dbr:Terpene dbr:Vanadium dbr:Leghemoglobin_reductase dbr:List_of_MeSH_codes_(D03) dbr:List_of_MeSH_codes_(D04) dbr:HCCS_(gene)
is dbp:cofactors of dbr:Fetal_hemoglobin dbr:Hemoglobin
is gold:hypernym of dbr:Heme_A
is foaf:primaryTopic of wikipedia-en:Heme