Pepsin (original) (raw)
Pepsin je trávicí enzym, který vzniká v žaludku většiny obratlovců. Rozkládá bílkoviny potravy na a peptony (směs různých peptidů o nízké molekulové hmotnosti). Pepsin se řadí k hydrolázám, konkrétně k proteázám. Vzniká v buňkách žaludeční sliznice jako proenzym pepsinogen. Ten je v žaludku aktivován působením dříve vzniklých molekul pepsinu (jde o tzv. autokatalýzu). Aktivita pepsinu je nejvyšší v silně kyselém prostředí (pH 1,5 – 3,5) – proto je v žaludku přítomna kyselina chlorovodíková.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | La pepsina és una peptidasa, un enzim digestiu que degrada les proteïnes a l'estómac; els altres enzims digestius importants són la tripsina i la quimotripsina. Va ser el primer enzim animal de ser descobert, per Theodor Schwann el 1836. La pepsina es produeix a l'estómac, actua sobre les proteïnes degradades i proporciona pèptids i aminoàcids en un ambient molt àcid. L'acció de l'HCl sobre el pepsinogen, un precursor de la pepsina, li fa perdre aminoàcids i, aleshores, esdevé pepsina, de manera que ja pot actuar com a proteasa. En concret, el proenzim de la pepsina, pepsinogen, s'allibera per les cèl·lules cap gàstriques dins la paret estomacal, i mesclant-se amb l'àcid clorhídric del suc gàstric el pepsinogen s'activa convertint-se en pepsina. La pepsina és més activa amb un pH d'entre 2 i 4. Es desactiva del tot amb un pH superior a 6. La pepsina és més eficient en l'escissió d'enllaços peptídics entre els aminoàcids hidròfobs i sobretot aromàtics, com ara la fenilalanina (F), el triptòfan (thr) i la tirosina (I). (ca) Pepsin je trávicí enzym, který vzniká v žaludku většiny obratlovců. Rozkládá bílkoviny potravy na a peptony (směs různých peptidů o nízké molekulové hmotnosti). Pepsin se řadí k hydrolázám, konkrétně k proteázám. Vzniká v buňkách žaludeční sliznice jako proenzym pepsinogen. Ten je v žaludku aktivován působením dříve vzniklých molekul pepsinu (jde o tzv. autokatalýzu). Aktivita pepsinu je nejvyšší v silně kyselém prostředí (pH 1,5 – 3,5) – proto je v žaludku přítomna kyselina chlorovodíková. (cs) بِبْسين أو هَضْمين (بالإنجليزية: Pepsin) هو إنزيم هضمي يقوم بهضم البروتينات في المعدة. الدرجة المثلى لعمل هذا الإنزيم هي 1.5 أس هيدروجيني وهو وسط شديد الحموضة. يتم إطلاق مولدالببسين، وهو إنزيم ببسينوجين، بواسطة الخلايا الرئيسية في جدار المعدة، وعند الاختلاط مع حمض الهيدروكلوريك في عصير المعدة، ينشط بيبسينوجين ليصبح ببسين ويقوم بوظيفته في تفكيك بروتينات الغذاء إلى جزيئات بسيطة من الأحماض الأمينية. أصل الكلمة يعود إلى الكلمة الإغريقية بيبسس πέψης وتعني هضم. تم اكتشاف الببسين على يد العالم تيودور شوان عام 1836م حيث كان الببسين أول إنزيم حيواني يتم اكتشافه. (ar) Η πεψίνη, (pepsin), είναι ένα ένζυμο που εκκρίνεται σε αδρανή μορφή γνωστή ως πεψινογόνο από κύρια ή πεπτικά κύτταρα των γαστρικών βοθρίων του στομάχου των σπονδυλωτών. To πεψινογόνο μέσα σε όξινο περιβάλλον δραστηριοποιείται σε πεψίνη όπου και διασπά τις πρωτεΐνες σε βραχείες αλυσίδες πολυπεπτιδίων, οι οποίες και στη συνέχεια διασπώνται από τις πεπτιδάσες. (el) Pepsin (von altgriechisch πέψις pepsis, „Verdauung“) ist ein Verdauungsenzym, eine so genannte Peptidase, die in den Hauptzellen des Magenfundus von Wirbeltieren und somit auch dem Menschen gebildet wird. Sie ist für den Abbau von mit der Nahrung aufgenommenen Eiweißen (Proteinen) zuständig. Als Inhaltsstoff in Nahrungsmitteln oder in Pepsinwein soll es die Verdauung fördern. (de) Pepsino aŭ pepsinazo (latine: pepsinum) estas protein-malkonstrua enzimo, transformante proteinojn en asimileblajn substancojn (la racia nomo estas pepsinazo). Ĝi troviĝas ĝenerale en la stomako de la vertebruloj. Ĝi malkonstuas (hidrolizas) ĉefe la peptidajn ligojn apud la amoinokarbonacidoj ĉe la aromataj aminoacidoj. Ĝi estas produktata en la neaktiva formo de pepsinogeno kaj transformiĝas en acida medio (pH < 5,5) aŭtokatalite al aktiva pepsino. La molmaso de pepsinogeno estas 42.500, tiu de la pepsino estas 32.500, starante el longa polipptida ĉeno. La optimuma pH-valoro por la enzimo estas 2, en baza medio ĝi iĝas malaktiva. Oni uzas pepsinon ankaŭ por fermentado de fromaĝo. La nomo de la trinkaĵo Pepsi derivas de pepsino. (eo) Pepsina proteinak degradatzen dituen entzima bat da, urdailean jarduten duena. Urin gastrikoaren entzimarik garrantzitsuena da. Theodor Schwannek aurkitu zuen 1836an, gizakian aurkituriko lehenengo entzima izanik. Liseriketa edo digestioan funtsezko zeregina betetzen du, eta pH oso azidoetan funtzionatzen du hobekien (pH=2-3). Urdaileko guruinetako zelulek ekoizten dute, pro-entzima moduan. Gero, urdailean dagoen azido klorhidrikoak pepsinogenoa pepsina bihurtzen du (HCl horrek pepsinogenoaren aminoazido batzuk deusestatzen ditu, pepsina agertuz): Pepsinogeno → Pepsina Pepsinak proteinak deskonposatzen ditu, polipeptidoak agertuz: Proteina → Polipeptidoak (eu) La pepsine (du grec pepsis, signifiant digestion ; peptein = digérer) est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1. (fr) La pepsina es una enzima digestiva que se crea en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago. Es, por lo tanto, una peptidasa. Es una de las tres peptidasas principales del aparato digestivo humano, junto con la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836. La pepsina es producida por las células principales de las glándulas gástricas como una proenzima, el pepsinógeno, quien por efecto del pH ácido se hidroliza y adquiere su capacidad enzimática. Actúa principalmente sobre enlaces peptídicos de naturaleza hidrófoba, preferentemente aromáticos. La pepsina es más activa con un pH de entre 1,5 y 2,5. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 5. Interactúa con las uniones Phe-Phe y Phe-Tyr. [cita requerida] Es la enzima que degrada los polipéptidos y obtiene oligopéptidos. Las proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y aminopeptidasa) degradarán estos hasta aminoácidos. (es) Einsím díleáite atá i láthair i súlach gastrach na veirteabrach, a dhíleánn an phróitéin sa chothú ina polaipeiptídí d'fhaid éagsúla. Táltar isteach i gcuas an ghoile í i bhfoirm na pró-einsíme neamhghníomhaí, peipsinigin, agus gníomhachtaítear í seo ina peipsin ag an aigéad hidreaclórach (HCl) sa súlach gastrach. Bíonn sí gníomhach i dtimpeallacht aigéadach seo an ghoile. Fuarthas 7 bpeipsin ghaolmhar sa duine. (ga) Pepsin /ˈpɛpsɪn/ is an endopeptidase that breaks down proteins into smaller peptides. It is produced in the gastric chief cells of the stomach lining and is one of the main digestive enzymes in the digestive systems of humans and many other animals, where it helps digest the proteins in food. Pepsin is an aspartic protease, using a catalytic aspartate in its active site. It is one of three principal endopeptidases (enzymes cutting proteins in the middle) in the human digestive system, the other two being chymotrypsin and trypsin. There are also exopeptidases which remove individual amino acids at both ends of proteins (carboxypeptidases produced by the pancreas and aminopeptidases secreted by the small intestine). During the process of digestion, these enzymes, each of which is specialized in severing links between particular types of amino acids, collaborate to break down dietary proteins into their components, i.e., peptides and amino acids, which can be readily absorbed by the small intestine. The cleavage specificity of pepsin is broad, but some amino acids like tyrosine, phenylalanine and tryptophan increase the probability of cleavage. Pepsin's proenzyme, pepsinogen, is released by the gastric chief cells in the stomach wall, and upon mixing with the hydrochloric acid of the gastric juice, pepsinogen activates to become pepsin. (en) Pepsin adalah enzim yang memecah protein menjadi peptida yang lebih kecil (pepsin merupakan salah satu protease). Enzim ini diproduksi di lambung dan merupakan salah satu enzim pencernaan utama dalam sistem pencernaan manusia dan banyak hewan lainnya yang membantu mencerna protein dalam makanan. Pepsin memiliki struktur tiga dimensi, satu atau lebih rantai polipeptida terpelintir dan terlipat, menyatukan sejumlah kecil asam amino untuk membentuk situs aktif, tempat substrat berikatan dan reaksi terjadi. Pepsin merupakan protease aspartat, menggunakan aspartat katalitik pada . Pepsin merupakan salah satu dari tiga protease utama dalam sistem pencernaan manusia, dua lainnya adalah dan . Selama proses pencernaan, enzim-enzim ini, yang masing-masing memiliki spesialisasi dalam memutuskan ikatan antara jenis asam amino tertentu, berkolaborasi untuk memecah protein makanan menjadi komponennya, yaitu peptida dan asam amino, yang dapat segera diserap oleh usus halus. Pepsin paling efisien dalam memutus ikatan peptida antara asam amino hidrofobik, khususnya asam amino aromatik seperti fenilalanin, triptofan, dan tirosin. Proenzim pepsin, pepsinogen, dilepaskan oleh sel utama pada dinding lambung, dan saat bercampur dengan asam klorida dari jus lambung, pepsinogen teraktifkan menjadi pepsin. (in) Con il termine generico di pepsina, si fa riferimento ad enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi ed alla sottoclasse . Tali enzimi sono solitamente sintetizzati in forma inattiva (sotto la denominazione di pepsinogeno) e costituiscono ad esempio i succhi gastrici contenuti nello stomaco (insieme ad H2O ed HCl secreti dalle ghiandole dello stomaco, più esattamente dalle cellule parietali). Individuata inizialmente nel 1836 da Theodor Schwann, la pepsina è il primo enzima animale ad essere stato descritto. Essa provvede alla digestione parziale delle proteine (enzima proteolitico), la pepsina rompe le proteine in pezzi più piccoli chiamati peptidi. La digestione delle proteine deve per forza essere svolta con l'aiuto dell'acido cloridrico prodotto dalle ghiandole dello stomaco. Le ghiandole, inoltre, producono un muco che protegge il tessuto muscolare dall'acido cloridrico.La pepsina è contenuta in diverse quantità e concentrazione nel succo gastrico, bile, saliva, intestino e succo pancreatico. Il valore ottimale di pH al quale lavora è attorno a 1,5-3,5, ad una temperatura fra i 37 °C e i 42 °C, condizioni quindi compatibili con l'ambiente in cui opera. Presenta specificità per i residui: tirosina (Tyr), fenilalanina (Phe), triptofano (Trp). Può venire inibita tramite un aumento del pH sopra 4-5 oppure con l'utilizzo di specifici inibitori. La pepsina è il più importante tra gli enzimi digestivi e, attivata dall'acido cloridrico, attacca le proteine e le scompone in frammenti detti polipeptidi che verranno successivamente scomposti nei singoli aminoacidi dalla tripsina.Il precursore della pepsina, che viene prodotto all'interno dello stomaco dalle cellule principali è chiamato pepsinogeno. (it) ペプシン (pepsin,EC.3.4.23.1-3) は動物の胃で働くタンパク質分解酵素の一つ。アスパラギン酸プロテアーゼの一つ。 (ja) 펩신(pepsin)은 위에서 분비되는 소화 효소이다. 위의 주세포에서 분비되는 펩시노젠(pepsinogen)이 염산에 의해 펩신으로 활성화된다. 펩신은 단백질을 폴리펩타이드로 분해하며, pH2정도의 낮은 산성 환경에서 가장 활발하다. (정상인 위의 pH는 2 정도 된다.) 1836년 테오도어 슈반(Theodor Schwann)이 발견하였다. (ko) Pepsine (peptase) is een enzym dat tijdens de vroegste stadia van de spijsvertering in de maag eiwitmoleculen splitst zodat eiwitten kunnen worden afgebroken/verteerd tot enkel nog vrij lange aminozuurketens, polypeptiden genoemd (vertering van eiwitten is nu voltooid). Maagsapklieren produceren geen pepsine maar pepsinogeen, een inactief pro-enzym (pepsine is normaal gezien in de vorm van pepsinogeen aanwezig). Pepsinogeen kan door bepaalde cellen in de maagwand (hoofd- of kliercellen), naast zoutzuur en slijm, worden afgescheiden. Dit vormt samen met gastrine het maagsap/maagzuur. Als de hoeveelheid maagzuur in de maag sterk toeneemt, ontstaat een sterk zuur milieu in de maag waardoor pepsine werkzaam wordt (pepsine is alleen werkzaam in een sterk zuur milieu (pH-optimum 2,5)). Pepsine kan ook zelf pepsinogeen activeren. Het activeren van pepsinogeen is dus een proces dat zichzelf versterkt, een dergelijk proces wordt positieve terugkoppeling genoemd. Wanneer het zure voedsel uit de maag, in kleine hoeveelheden in de twaalfvingerige darm aankomt, stopt de werking van pepsine na enige tijd, aangezien de twaalfvingerige darm het voedsel licht basisch maakt, waardoor pepsine weer het inactieve pepsinogeen wordt. Wanneer pepsinogeen in een milieu terechtkomt met een hoge zuurgraad, wordt het weer omgezet in het actieve pepsine. Pepsine is een agressief enzym dat gemakkelijk de eigen maagwand kan oplossen, de maagwand is echter bekleed met een dikke slijmlaag die de maag ook beschermt tegen andere enzymen zoals lipase en eventueel gal bij galbraken. Pepsine is in 1836 ontdekt door Theodor Schwann en het was het eerste ontdekte dierlijk enzym. (nl) Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) – czynna postać pepsynogenu, enzymu wydzielanego przez komórki gruczołowe (komórki główne) żołądka. W procesie trawienia pepsyna rozkłada białka do łańcuchów polipeptydowych.Pepsyna jest składnikiem soku żołądkowego. Jest enzymem z grupy endopeptydaz, występuje w soku żołądkowym człowieka i wielu gatunków zwierząt; wydzielany przez błonę śluzową żołądka w postaci nieczynnego proenzymu - pepsynogenu, który w środowisku kwaśnym (pH ok. 2) lub pod wpływem samej pepsyny (tzw. autoaktywacja) przechodzi w aktywną postać, hydrolizującą wiązania peptydowe powstałe z udziałem grup aminowych aminokwasów aromatycznych, kwaśnych oraz między leucyną i waliną. Z badań z roku 2015 wynika, że wbrew wcześniejszym poglądom, pepsyna jest także zdolna do hydrolizowania wiązań fosfodiestrowych kwasów nukleinowych, w efekcie czego ich trawienie rozpoczyna się w żołądku. Hydrolizie ulegają jedynie wiązania w niektórych sekwencjach nukleotydów, a produktem reakcji są oligonukleotydy zawierające grupę fosforanową na końcu 3'. Pod wpływem bodźców dodatkowych (jak np. obecność pokarmu w żołądku, zakwaszenie błony śluzowej) następuje wzmożenie jej wydzielania; znajduje zastosowanie w leczeniu nieżytu żołądka, niedokwaśności, braku łaknienia. Jest podstawowym składnikiem preparatu galenowego: Mixtura Pepsini. (pl) Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1) образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека, млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб. Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде. (ru) A pepsina é uma enzima digestiva que é produzida pelas paredes do estômago, sendo ativada pelo suco gástrico, e tem como função desdobrar as proteínas em peptídeos mais simples (aminoácidos). Ela só reage em meio ácido. Por isso, o estômago também produz ácido clorídrico (HCl). Quando em contato com o ácido clorídrico, o pepsinogênio (enzima "inativa" que está presente no suco gástrico) transforma-se na pepsina, que é "ativa". A pepsina atua sobre proteínas no processo de quimificação, dando origem ao quimo. (pt) Pepsin är ett enzym i magsäcken som bryter ned proteiner från födan. Pepsinet bildas i magsäcken; det inaktiva förstadiet till pepsin kallas pepsinogen. Spjälkningen av proteiner i magsäcken med hjälp av pepsin sker främst i den nedersta delen av magsäcken. Pepsin spjälkar cirka 10–15 procent av proteinet i födan, och produkten blir då peptider. Resterande proteiner från födan fortsätter sedan att spjälkas i tunntarmen, av enzymer som trypsin. (sv) Пепси́н (від грец. pepsis — «травлення», 3.4.23.1) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється шлунку з метою перетворення білків їжі на пептиди. Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин. Шванн придумав свою назву від грецького слова πέψις pepsis, що означає «травлення» (від πέπτειν peptein «перетравлювати»). Кислотною речовиною, яка здатна перетворювати продукти на основі азоту у водорозчинний матеріал, було визначено пепсин. У 1928 році він став одним із перших ферментів, які були кристалізовані, коли Джон Х. Нортроп кристалізував його за допомогою діалізу, фільтрації та охолодження. (uk) 胃蛋白酶（英語：pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶的被称为胃蛋白酶原。 (zh) |
| dbo:ecNumber | 3.4.23.1 3.4.23.2 3.4.23.3 |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/1PSO.png?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | https://web.archive.org/web/20150925225859/http:/beemansgum.org/ http://www.rcsb.org/pdb/101/motm.do%3FmomID=12 https://web.archive.org/web/20151130075654/http:/www.rcsb.org/pdb/101/motm.do%3FmomID=12 http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi%3Fid=A01.001 http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi%3Fid=A01.002 http://merops.sanger.ac.uk/cgi-bin/merops.cgi%3Fid=A01.003 |
| dbo:wikiPageID | 169118 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 30772 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1116706341 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Aminopeptidase dbr:Endopeptidase dbr:F(ab')2_fragment dbr:Vagus_nerve dbc:Stomach dbr:Hydrochloric_acid dbr:Hydrogen_bond dbr:Beta_sheet dbr:Pepstatin dbr:Peptide dbr:Small_intestine dbr:Protein_crystallization dbr:Chewing_gum dbr:Gastric_acid dbr:Gastrin dbr:Gene_expression dbr:Gastricsin dbr:Theodor_Schwann dbr:PGA5 dbr:Antibody dbr:Leucine dbr:Lysine dbr:MEROPS dbr:Statine dbr:Substrate_(chemistry) dbr:Sucralfate dbr:Zymogen dbr:Papain dbr:Parietal_cell dbr:Transition_state dbr:Autocatalytic dbr:Active_site dbr:Tryptophan dbr:Tyrosine dbr:Laryngopharyngeal_reflux dbr:Amino_acid dbr:Ancient_Greek dbr:Food dbr:PH dbr:Carboxypeptidase dbr:Chymotrypsin dbr:Digestion dbr:Digestive_enzyme dbr:Protein dbr:Receptor-mediated_endocytosis dbr:Histidine dbr:Arginine dbr:Aspartic_protease dbc:Proteases dbc:EC_3.4.23 dbr:John_Howard_Northrop dbr:Ascaris_suum dbr:Phenylalanine dbr:Methionine dbr:Exopeptidase dbr:Trypsin dbr:Rennet dbr:Beeman's_gum dbr:Digestive_system dbr:Gastric_chief_cells dbr:Primary_structure dbr:File:Adams_Pepsin_Tutti_Frutti_Gum.jpg dbr:File:Beeman's_Pepsin_Gum_DSCF1434.jpg |
| dbp:arm | p (en) q (en) |
| dbp:band | 13 (xsd:integer) ter (en) |
| dbp:caption | Pepsin in complex with pepstatin. (en) |
| dbp:casNumber | 9001 (xsd:integer) 9012 (xsd:integer) 9025 (xsd:integer) |
| dbp:chromosome | 6 (xsd:integer) 11 (xsd:integer) |
| dbp:date | 2015-11-30 (xsd:date) |
| dbp:ecNumber | 3.400000 (xsd:double) |
| dbp:ecnumber | 3.400000 (xsd:double) |
| dbp:entrezgene | 5222 (xsd:integer) 5225 (xsd:integer) 643834 (xsd:integer) 643847 (xsd:integer) |
| dbp:goCode | 4194 (xsd:integer) |
| dbp:hgncid | 8885 (xsd:integer) 8886 (xsd:integer) 8887 (xsd:integer) 8890 (xsd:integer) |
| dbp:iubmbEcNumber | 3 (xsd:integer) |
| dbp:locussupplementarydata | -p21.1 (en) |
| dbp:name | dbr:Gastricsin dbr:PGA5 Pepsin (en) pepsin B (en) pepsin C (en) pepsinogen 3, group I (en) pepsinogen 4, group I (en) |
| dbp:omim | 169710 (xsd:integer) 169720 (xsd:integer) 169730 (xsd:integer) 169740 (xsd:integer) |
| dbp:refseq | NM_001079807 (en) NM_001079808 (en) NM_001166424 (en) NM_014224 (en) |
| dbp:symbol | dbr:Gastricsin dbr:PGA5 PGA3 (en) PGA4 (en) |
| dbp:uniprot | P00790 (en) P20142 (en) |
| dbp:url | https://web.archive.org/web/20151130075654/http:/www.rcsb.org/pdb/101/motm.do%3FmomID=12 |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Authority_control dbt:Col-begin dbt:Col-break dbt:Col-end dbt:Enzyme dbt:Enzymes dbt:IPAc-en dbt:MeshName dbt:Portal_bar dbt:Reflist dbt:Rp dbt:Short_description dbt:Webarchive dbt:Infobox_protein dbt:Gastrointestinal_physiology dbt:Aspartic_acid_proteases dbt:PDBe-KB2 |
| dct:subject | dbc:Stomach dbc:Proteases dbc:EC_3.4.23 |
| gold:hypernym | dbr:Enzyme |
| rdf:type | owl:Thing dbo:Biomolecule wikidata:Q206229 wikidata:Q8047 dbo:Enzyme dbo:Protein umbel-rc:ProteinMolecule |
| rdfs:comment | Pepsin je trávicí enzym, který vzniká v žaludku většiny obratlovců. Rozkládá bílkoviny potravy na a peptony (směs různých peptidů o nízké molekulové hmotnosti). Pepsin se řadí k hydrolázám, konkrétně k proteázám. Vzniká v buňkách žaludeční sliznice jako proenzym pepsinogen. Ten je v žaludku aktivován působením dříve vzniklých molekul pepsinu (jde o tzv. autokatalýzu). Aktivita pepsinu je nejvyšší v silně kyselém prostředí (pH 1,5 – 3,5) – proto je v žaludku přítomna kyselina chlorovodíková. (cs) بِبْسين أو هَضْمين (بالإنجليزية: Pepsin) هو إنزيم هضمي يقوم بهضم البروتينات في المعدة. الدرجة المثلى لعمل هذا الإنزيم هي 1.5 أس هيدروجيني وهو وسط شديد الحموضة. يتم إطلاق مولدالببسين، وهو إنزيم ببسينوجين، بواسطة الخلايا الرئيسية في جدار المعدة، وعند الاختلاط مع حمض الهيدروكلوريك في عصير المعدة، ينشط بيبسينوجين ليصبح ببسين ويقوم بوظيفته في تفكيك بروتينات الغذاء إلى جزيئات بسيطة من الأحماض الأمينية. أصل الكلمة يعود إلى الكلمة الإغريقية بيبسس πέψης وتعني هضم. تم اكتشاف الببسين على يد العالم تيودور شوان عام 1836م حيث كان الببسين أول إنزيم حيواني يتم اكتشافه. (ar) Η πεψίνη, (pepsin), είναι ένα ένζυμο που εκκρίνεται σε αδρανή μορφή γνωστή ως πεψινογόνο από κύρια ή πεπτικά κύτταρα των γαστρικών βοθρίων του στομάχου των σπονδυλωτών. To πεψινογόνο μέσα σε όξινο περιβάλλον δραστηριοποιείται σε πεψίνη όπου και διασπά τις πρωτεΐνες σε βραχείες αλυσίδες πολυπεπτιδίων, οι οποίες και στη συνέχεια διασπώνται από τις πεπτιδάσες. (el) Pepsin (von altgriechisch πέψις pepsis, „Verdauung“) ist ein Verdauungsenzym, eine so genannte Peptidase, die in den Hauptzellen des Magenfundus von Wirbeltieren und somit auch dem Menschen gebildet wird. Sie ist für den Abbau von mit der Nahrung aufgenommenen Eiweißen (Proteinen) zuständig. Als Inhaltsstoff in Nahrungsmitteln oder in Pepsinwein soll es die Verdauung fördern. (de) La pepsine (du grec pepsis, signifiant digestion ; peptein = digérer) est une endoprotéase digestive du suc gastrique. Son N° EC est EC 3.4.23.1. (fr) Einsím díleáite atá i láthair i súlach gastrach na veirteabrach, a dhíleánn an phróitéin sa chothú ina polaipeiptídí d'fhaid éagsúla. Táltar isteach i gcuas an ghoile í i bhfoirm na pró-einsíme neamhghníomhaí, peipsinigin, agus gníomhachtaítear í seo ina peipsin ag an aigéad hidreaclórach (HCl) sa súlach gastrach. Bíonn sí gníomhach i dtimpeallacht aigéadach seo an ghoile. Fuarthas 7 bpeipsin ghaolmhar sa duine. (ga) ペプシン (pepsin,EC.3.4.23.1-3) は動物の胃で働くタンパク質分解酵素の一つ。アスパラギン酸プロテアーゼの一つ。 (ja) 펩신(pepsin)은 위에서 분비되는 소화 효소이다. 위의 주세포에서 분비되는 펩시노젠(pepsinogen)이 염산에 의해 펩신으로 활성화된다. 펩신은 단백질을 폴리펩타이드로 분해하며, pH2정도의 낮은 산성 환경에서 가장 활발하다. (정상인 위의 pH는 2 정도 된다.) 1836년 테오도어 슈반(Theodor Schwann)이 발견하였다. (ko) Пепси́н (др.-греч. πέψις — пищеварение) — протеолитический фермент класса гидролаз (КФ 3.4.23.1) образуется из своего предшественника пепсиногена, вырабатываемого главными клетками слизистой оболочки желудка, и осуществляет расщепление белков пищи до пептидов. Присутствует в желудочном соке человека, млекопитающих, птиц, пресмыкающихся и большинства рыб. Открыт Теодором Шванном в 1836 году. Джон Нортроп в 1930 году получил его в кристаллическом виде. (ru) A pepsina é uma enzima digestiva que é produzida pelas paredes do estômago, sendo ativada pelo suco gástrico, e tem como função desdobrar as proteínas em peptídeos mais simples (aminoácidos). Ela só reage em meio ácido. Por isso, o estômago também produz ácido clorídrico (HCl). Quando em contato com o ácido clorídrico, o pepsinogênio (enzima "inativa" que está presente no suco gástrico) transforma-se na pepsina, que é "ativa". A pepsina atua sobre proteínas no processo de quimificação, dando origem ao quimo. (pt) Pepsin är ett enzym i magsäcken som bryter ned proteiner från födan. Pepsinet bildas i magsäcken; det inaktiva förstadiet till pepsin kallas pepsinogen. Spjälkningen av proteiner i magsäcken med hjälp av pepsin sker främst i den nedersta delen av magsäcken. Pepsin spjälkar cirka 10–15 procent av proteinet i födan, och produkten blir då peptider. Resterande proteiner från födan fortsätter sedan att spjälkas i tunntarmen, av enzymer som trypsin. (sv) Пепси́н (від грец. pepsis — «травлення», 3.4.23.1) — протеаза травної системи хребетних, що виділяється шлунку з метою перетворення білків їжі на пептиди. Пепсин був вперше відкритий Теодором Шванном в 1836 році і був першим відкритим ферментом тварин. Шванн придумав свою назву від грецького слова πέψις pepsis, що означає «травлення» (від πέπτειν peptein «перетравлювати»). Кислотною речовиною, яка здатна перетворювати продукти на основі азоту у водорозчинний матеріал, було визначено пепсин. У 1928 році він став одним із перших ферментів, які були кристалізовані, коли Джон Х. Нортроп кристалізував його за допомогою діалізу, фільтрації та охолодження. (uk) 胃蛋白酶（英語：pepsin）是一种消化性蛋白酶，由胃部中的（gastric chief cell）所分泌，功能是将食物中的蛋白质分解为小的肽片段。胃蛋白酶的被称为胃蛋白酶原。 (zh) La pepsina és una peptidasa, un enzim digestiu que degrada les proteïnes a l'estómac; els altres enzims digestius importants són la tripsina i la quimotripsina. Va ser el primer enzim animal de ser descobert, per Theodor Schwann el 1836. La pepsina es produeix a l'estómac, actua sobre les proteïnes degradades i proporciona pèptids i aminoàcids en un ambient molt àcid. L'acció de l'HCl sobre el pepsinogen, un precursor de la pepsina, li fa perdre aminoàcids i, aleshores, esdevé pepsina, de manera que ja pot actuar com a proteasa. (ca) Pepsino aŭ pepsinazo (latine: pepsinum) estas protein-malkonstrua enzimo, transformante proteinojn en asimileblajn substancojn (la racia nomo estas pepsinazo). Ĝi troviĝas ĝenerale en la stomako de la vertebruloj. Ĝi malkonstuas (hidrolizas) ĉefe la peptidajn ligojn apud la amoinokarbonacidoj ĉe la aromataj aminoacidoj. Ĝi estas produktata en la neaktiva formo de pepsinogeno kaj transformiĝas en acida medio (pH < 5,5) aŭtokatalite al aktiva pepsino. La molmaso de pepsinogeno estas 42.500, tiu de la pepsino estas 32.500, starante el longa polipptida ĉeno. (eo) Pepsina proteinak degradatzen dituen entzima bat da, urdailean jarduten duena. Urin gastrikoaren entzimarik garrantzitsuena da. Theodor Schwannek aurkitu zuen 1836an, gizakian aurkituriko lehenengo entzima izanik. Liseriketa edo digestioan funtsezko zeregina betetzen du, eta pH oso azidoetan funtzionatzen du hobekien (pH=2-3). Urdaileko guruinetako zelulek ekoizten dute, pro-entzima moduan. Gero, urdailean dagoen azido klorhidrikoak pepsinogenoa pepsina bihurtzen du (HCl horrek pepsinogenoaren aminoazido batzuk deusestatzen ditu, pepsina agertuz): Pepsinogeno → Pepsina Proteina → Polipeptidoak (eu) La pepsina es una enzima digestiva que se crea en el estómago y que hidroliza las proteínas en el estómago. Es, por lo tanto, una peptidasa. Es una de las tres peptidasas principales del aparato digestivo humano, junto con la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836. Es la enzima que degrada los polipéptidos y obtiene oligopéptidos. Las proteasas pancreáticas (tripsina, quimotripsina, carboxipeptidasa y aminopeptidasa) degradarán estos hasta aminoácidos. (es) Pepsin /ˈpɛpsɪn/ is an endopeptidase that breaks down proteins into smaller peptides. It is produced in the gastric chief cells of the stomach lining and is one of the main digestive enzymes in the digestive systems of humans and many other animals, where it helps digest the proteins in food. Pepsin is an aspartic protease, using a catalytic aspartate in its active site. Pepsin's proenzyme, pepsinogen, is released by the gastric chief cells in the stomach wall, and upon mixing with the hydrochloric acid of the gastric juice, pepsinogen activates to become pepsin. (en) Pepsin adalah enzim yang memecah protein menjadi peptida yang lebih kecil (pepsin merupakan salah satu protease). Enzim ini diproduksi di lambung dan merupakan salah satu enzim pencernaan utama dalam sistem pencernaan manusia dan banyak hewan lainnya yang membantu mencerna protein dalam makanan. Pepsin memiliki struktur tiga dimensi, satu atau lebih rantai polipeptida terpelintir dan terlipat, menyatukan sejumlah kecil asam amino untuk membentuk situs aktif, tempat substrat berikatan dan reaksi terjadi. Pepsin merupakan protease aspartat, menggunakan aspartat katalitik pada . (in) Con il termine generico di pepsina, si fa riferimento ad enzimi appartenenti alla classe delle idrolasi ed alla sottoclasse . Tali enzimi sono solitamente sintetizzati in forma inattiva (sotto la denominazione di pepsinogeno) e costituiscono ad esempio i succhi gastrici contenuti nello stomaco (insieme ad H2O ed HCl secreti dalle ghiandole dello stomaco, più esattamente dalle cellule parietali). (it) Pepsine (peptase) is een enzym dat tijdens de vroegste stadia van de spijsvertering in de maag eiwitmoleculen splitst zodat eiwitten kunnen worden afgebroken/verteerd tot enkel nog vrij lange aminozuurketens, polypeptiden genoemd (vertering van eiwitten is nu voltooid). Pepsine is een agressief enzym dat gemakkelijk de eigen maagwand kan oplossen, de maagwand is echter bekleed met een dikke slijmlaag die de maag ook beschermt tegen andere enzymen zoals lipase en eventueel gal bij galbraken. Pepsine is in 1836 ontdekt door Theodor Schwann en het was het eerste ontdekte dierlijk enzym. (nl) Pepsyna (ATC: A 09 AA 03) – czynna postać pepsynogenu, enzymu wydzielanego przez komórki gruczołowe (komórki główne) żołądka. W procesie trawienia pepsyna rozkłada białka do łańcuchów polipeptydowych.Pepsyna jest składnikiem soku żołądkowego. Pod wpływem bodźców dodatkowych (jak np. obecność pokarmu w żołądku, zakwaszenie błony śluzowej) następuje wzmożenie jej wydzielania; znajduje zastosowanie w leczeniu nieżytu żołądka, niedokwaśności, braku łaknienia. Jest podstawowym składnikiem preparatu galenowego: Mixtura Pepsini. (pl) |
| rdfs:label | ببسين (ar) Pepsina (ca) Pepsin (cs) Pepsin (de) Πεψίνη (el) Pepsino (eo) Pepsina (es) Pepsina (eu) Peipsin (ga) Pepsine (fr) Pepsin (in) Pepsina (it) ペプシン (ja) 펩신 (ko) Pepsin (en) Pepsine (nl) Pepsyna (pl) Pepsina (pt) Pepsin (sv) Пепсин (ru) Пепсин (uk) 胃蛋白酶 (zh) |
| owl:sameAs | freebase:Pepsin http://d-nb.info/gnd/4126305-4 wikidata:Pepsin dbpedia-als:Pepsin dbpedia-ar:Pepsin dbpedia-be:Pepsin dbpedia-bg:Pepsin http://bs.dbpedia.org/resource/Pepsin dbpedia-ca:Pepsin dbpedia-cs:Pepsin dbpedia-cy:Pepsin dbpedia-da:Pepsin dbpedia-de:Pepsin dbpedia-el:Pepsin dbpedia-eo:Pepsin dbpedia-es:Pepsin dbpedia-eu:Pepsin dbpedia-fa:Pepsin dbpedia-fi:Pepsin dbpedia-fr:Pepsin dbpedia-ga:Pepsin dbpedia-gl:Pepsin dbpedia-he:Pepsin http://hi.dbpedia.org/resource/पेप्सिन http://ht.dbpedia.org/resource/Pepsin dbpedia-hu:Pepsin http://hy.dbpedia.org/resource/Պեպսին http://ia.dbpedia.org/resource/Pepsina dbpedia-id:Pepsin dbpedia-io:Pepsin dbpedia-it:Pepsin dbpedia-ja:Pepsin dbpedia-ka:Pepsin dbpedia-kk:Pepsin dbpedia-ko:Pepsin http://lt.dbpedia.org/resource/Pepsinas dbpedia-mk:Pepsin dbpedia-nl:Pepsin dbpedia-nn:Pepsin dbpedia-no:Pepsin dbpedia-oc:Pepsin http://pa.dbpedia.org/resource/ਪੈਪਸਿਨ dbpedia-pl:Pepsin dbpedia-pt:Pepsin dbpedia-ru:Pepsin dbpedia-simple:Pepsin dbpedia-sk:Pepsin dbpedia-sl:Pepsin dbpedia-sv:Pepsin dbpedia-th:Pepsin dbpedia-tr:Pepsin dbpedia-uk:Pepsin http://ur.dbpedia.org/resource/پیپسن http://uz.dbpedia.org/resource/Pepsin dbpedia-vi:Pepsin dbpedia-zh:Pepsin https://global.dbpedia.org/id/ps8F |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Pepsin?oldid=1116706341&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/1PSO.png wiki-commons:Special:FilePath/Adams_Pepsin_Tutti_Frutti_Gum.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Beeman's_Pepsin_Gum_DSCF1434.jpg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Pepsin |
| foaf:name | Pepsin (en) pepsin B (en) pepsin C (gastricsin) (en) |
| is dbo:wikiPageDisambiguates of | dbr:Pepsi_(disambiguation) |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Pepsinogen dbr:ATC_code_A09AA03 dbr:ATCvet_code_QA09AA03 dbr:Pepsin_a dbr:Pepsinogen_a dbr:Pepsinogen_c dbr:Pepsinogens dbr:Peptein dbr:Peptin dbr:Peptine |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Caleb_Bradham dbr:Carl_Schmidt_(chemist) dbr:Beemans_gum dbr:Rudolf_Heidenhain dbr:Endopeptidase dbr:Enzyme_Commission_number dbr:List_of_biomolecules dbr:List_of_company_name_etymologies dbr:List_of_enzymes dbr:1916_New_York_City_polio_epidemic dbr:1934_in_science dbr:Bird_anatomy dbr:Antacid dbr:Antinutrient dbr:Hydrochloric_acid dbr:Joseph_S._Fruton dbr:List_of_Ultraman_Leo_characters dbr:Pentagastrin dbr:Pepsi dbr:Pepsinogen dbr:Pepsodent dbr:Pepstatin dbr:Renin_inhibitor dbr:Retroviral_aspartyl_protease dbr:Cyclol dbr:Vitamin_B12 dbr:Earthworm dbr:Insectivorous_Plants_(book) dbr:Intrinsic_factor dbr:Mass_spectrometry dbr:Protein_catabolism dbr:Protein_crystallization dbr:Proteose dbr:-ine dbr:Anavip dbr:Maurice_Hilleman dbr:Chemotaxonomy dbr:Gastric_acid dbr:Gastric_chief_cell dbr:Gastric_glands dbr:Gastric_mucosal_barrier dbr:Gastrin dbr:Gastrointestinal_physiology dbr:Gastrointestinal_tract dbr:NAPSA dbr:Proteolysis dbr:Q-FISH dbr:Timeline_of_biology_and_organic_chemistry dbr:Timeline_of_the_history_of_genetics dbr:1836_in_science dbr:Enzyme dbr:Gastric_mucosa dbr:Monticello,_Illinois dbr:Moses_Kunitz dbr:The_Pepsodent_Show dbr:Theodor_Schwann dbr:Equine_anatomy dbr:LRP1 dbr:Lactoferricin dbr:Ostertagia_ostertagi dbr:Statine dbr:Sucralfate dbr:Zymogen dbr:Parietal_cell dbr:Pepsi_(disambiguation) dbr:Microcystin dbr:Pepsin_B dbr:Laryngopharyngeal_reflux dbr:Taenia_solium dbr:Amino_acid dbr:Angel_food_cake dbr:Chymosin dbr:Digestion dbr:Digestive_enzyme dbr:Foodomics dbr:Foveolar_cell dbr:Fragment_antigen-binding dbr:Gertrude_Perlmann dbr:Gluten_immunochemistry dbr:Histamine_liberators dbr:History_of_biochemistry dbr:History_of_polio dbr:Stomach dbr:List_of_German_inventions_and_discoveries dbr:Protease dbr:Protein_(nutrient) dbr:ATC_code_A09AA03 dbr:ATCvet_code_QA09AA03 dbr:Gustavus_Franklin_Swift dbr:Helicobacter_pylori dbr:Hepatitis_B_vaccine dbr:History_of_Biology_(video_game) dbr:Atrophic_gastritis dbr:J._D._Bernal dbr:James_B._Sumner dbr:Technetium_(99mTc)_arcitumomab dbr:Cream_cheese dbr:The_EVERY_Company dbr:Hydrogen_potassium_ATPase dbr:Hydrogen–deuterium_exchange dbr:Uterine_serpin dbr:Snake_antivenom dbr:Aspartic_protease dbr:Athel_Cornish-Bowden dbr:ATC_code_A09 dbr:Acid dbr:Jeremy_R._Knowles dbr:John_Howard_Northrop dbr:Coke_Fatwa dbr:Dog_food dbr:Dorothy_Hodgkin dbr:Artificial_digestion dbr:Ascaris dbr:Bond_cleavage dbr:Plasmepsin dbr:Human_digestive_system dbr:Kunitz_STI_protease_inhibitor dbr:Nasogastric_intubation dbr:Cathepsin_D dbr:Redback_spider dbr:Xanthine dbr:Moritz_Schiff dbr:Nepenthesin dbr:Wilhelm_Olivier_Leube dbr:Exoenzyme dbr:Extracellular_space dbr:Michaelis–Menten_kinetics dbr:Textbook_of_Biochemistry dbr:Yapsin_1 dbr:Protein_sequencing dbr:Exhaled_breath_condensate dbr:Myxobolus_cerebralis dbr:Protein_metabolism dbr:Proteinogenic_amino_acid dbr:Paul_Grützner dbr:Motilin dbr:Trichinosis dbr:Pepsin_A dbr:Rennet dbr:Ranitidine_bismuth_citrate dbr:Xenoma dbr:Tsou_plot dbr:Pepsin_a dbr:Pepsinogen_a dbr:Pepsinogen_c dbr:Pepsinogens dbr:Peptein dbr:Peptin dbr:Peptine |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Pepsin |
