Flavin adenine dinucleotide (original) (raw)
- El dinucleòtid de flavina i adenina o flavina adenina dinucleòtid (FAD) és un cofactor associat a diverses reaccions importants del metabolisme; és una molècula derivada de la riboflavina (també anomenada vitamina B2), unida un pirofosfat (P-P); el qual està unit a una ribosa i aquesta última està unida a una adenina. Per tant, la molècula és en realitat ADP unit a una molècula de riboflavina; o també AMP unit al coenzim FMN. (ca)
- في الكيمياء الحيوية يعد ثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين (بالإنجليزية: flavin adenine dinucleotide أو FAD اختصارا) وهو عامل مرافق تأكسدي-اختزالي منخرط ومشارك في تفاعلات مهمة في عملية الأيض. يتواجد ثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين في صورتين تأكسديتين-اختزاليتين FAD و FADH تتبادلان فيما بينهما عن طريق فقد أو كسب إلكترونات. (ar)
- Flavinadenindinukleotid (FAD či FADH2, riboflavinadenosindifosfát) je koenzym nebo také prostetická skupina obsahující vitamín B2 (riboflavin) navázaný na adenosindifosfát (ADP). Celá molekula tedy obsahuje riboflavinovou skupinu, dva fosfáty, cukr ribózu a adenin. Od příbuzné sloučeniny flavinmononukleotidu (FMN) se liší přítomností adenosinmonofosfátu (AMP). Jako oxidačně-redoxně aktivní sloučenina je řazena mezi flavinové nukleotidy a je součástí mnoha proteinů - flavoproteinů. Je vázaná na mnoho enzymů, včetně ferredoxin-NADP+ reduktázy, monoaminooxidázy, D-aminokyselinoxidázy, glukózoxidázy, xanthinoxidázy a acyl CoA dehydrogenázy. V roce 1937 obdržel Paul Karrer Nobelovu cenu za svou základní práci o skupině flavinů. (cs)
- Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen. FAD kann im Gegensatz zum NAD+ einzelne Elektronen übertragen. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren. (de)
- In biochemistry, flavin adenine dinucleotide (FAD) is a redox-active coenzyme associated with various proteins, which is involved with several enzymatic reactions in metabolism. A flavoprotein is a protein that contains a flavin group, which may be in the form of FAD or flavin mononucleotide (FMN). Many flavoproteins are known: components of the succinate dehydrogenase complex, α-ketoglutarate dehydrogenase, and a component of the pyruvate dehydrogenase complex. FAD can exist in four redox states, which are the flavin-N(5)-oxide, quinone, semiquinone, and hydroquinone. FAD is converted between these states by accepting or donating electrons. FAD, in its fully oxidized form, or quinone form, accepts two electrons and two protons to become FADH2 (hydroquinone form). The semiquinone (FADH·) can be formed by either reduction of FAD or oxidation of FADH2 by accepting or donating one electron and one proton, respectively. Some proteins, however, generate and maintain a superoxidized form of the flavin cofactor, the flavin-N(5)-oxide. (en)
- Flabina adenina dinukleotidoa, FAD era laburtuan, zelula guztietan dagoen koentzima da, erredox erreakzioetan parte hartzen duena. FADen funtzio biokimiko orokorra alkeno gisa alkanoak oxidatzea da, eta NAD+ak (antzeko funtzioa duen koenzima bat), berriz, alkoholak aldehidoetara edo zetonetara oxidatzea. Izan ere, alkano baten oxidazioa (sukzinatoa bezala) alkeno bati (fumaratoa bezala) FADH2ra erreduzitzeko bezain exergonikoa da, baina ez NAD+ NADHra erreduzitzeko. (eu)
- El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción. (es)
- La flavine adénine dinucléotide (FAD) est une coenzyme d'oxydo-réduction dérivant de la riboflavine (vitamine B2). Il est associé aux enzymes de la classe des oxydo-réductases auxquelles il est lié par une liaison covalente : c'est un groupement prosthétique. Ce coenzyme est notamment utilisé par les flavoprotéines du complexe II de la chaîne respiratoire mitochondriale : glycérol 3-P déshydrogénase, acylCoA déshydrogénase, succinate déshydrogénase.Au niveau de cette chaine respiratoire mitochondriale, le FAD permet la formation de 2ATP grâce au pompage de 6 protons dans l'espace inter-membranaire. Le couple rédox est le suivant : Le FAD intervient également dans la β-oxydation des acides gras lors de l'oxydation de l'acylCoA en TransΔ2-3 énoylCoA via l'acylCoA déshydrogénase. Cette réaction est essentielle à la progression de la β-oxydation mais peut être shunté dans certains cas : acide gras insaturé avec une double liaison sur un carbone impaire de type (Δ5, Δ9 ...). (fr)
- Flavin adenina dinukleotida (bahasa Inggris: flavin adenine dinucleotide, FAD) adalah kofaktor redoks yang berperan dalam beberapa lintasan metabolisme yang vital. Molekul FAD terdiri dari riboflavin yang berikat dengan gugus fosfat molekul ADP. Gugus flavin berikat dengan , sejenis , dengan , bukan dengan . Oleh karena itu, riboflavin secara teknis bukan merupakan sebuah nukleotida dan sebutan flavin adenina dinukleotida adalah bentuk Salah kaprah. (in)
- Il flavina adenina dinucleotide (FAD o FADH2), è un importante fattore ossidante nella β-ossidazione degli acidi grassi e nel ciclo di Krebs ed interviene nel trasporto degli elettroni nel processo biochimico chiamato catena di trasporto degli elettroni. È un gruppo prostetico e partecipa a innumerevoli reazioni che comportano il trasferimento di 1 o 2 elettroni. (it)
- ( FAD는 여기로 연결됩니다. 다른 뜻에 대해서는 FAD (동음이의) 문서를 참고하십시오.) 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(영어: flavin adenine dinucleotide, FAD)는 생화학에서 산화환원반응의 조효소이며, 보다 구체적으로 단백질의 보결분자단으로 물질대사에 있어서 몇 가지 중요한 효소 반응에 관여한다. 플라보단백질은 플라빈기를 함유하고 있는 단백질이며, 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD) 또는 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)의 형태일 수 있다. 석신산 탈수소효소 복합체의 구성 성분 외에도 α-케토글루타르산 탈수소효소 및 피루브산 탈수소효소 복합체의 구성 성분을 포함하는 많은 플라보단백질들이 있다. FAD는 플라빈-N(5)-옥사이드, 퀴논, 세미퀴논, 하이드로퀴논의 4가지 서로 다른 산화환원상태로 존재할 수 있다. FAD는 전자를 주거나 받아들임으로써 이들 상태들 사이에서 전환될 수 있다. FAD는 완전히 산화된 형태 또는 퀴논 형태에서 두 개의 전자와 두 개의 양성자를 받아서 FADH2(하이드로퀴논 형태)가 된다. 세미퀴논(FADH·)은 한 개의 전자와 한 개의 양성자를 각각 주거나 받아들임으로써 FADH2의 산화 또는 FAD의 환원에 의해 형성될 수 있다. 그러나 일부 단백질은 플라빈 보조 인자의 초과산화 형태인 플라빈-N(5)-옥사이드를 생성하고 유지한다. (ko)
- フラビンアデニンジヌクレオチド(flavin adenine dinucleotide、FAD)は、いくつかの代謝反応に必要な酸化還元反応の補因子として働く脱水素酵素である。 (ja)
- Flavine-adenine-dinucleotide (FAD) is een co-enzym dat geassocieerd wordt met verschillende eiwitten en die een belangrijke rol spelen in de redoxreacties van het metabolisme. Een flavoproteïne is een eiwit dat een flavinegroep bevat: het eiwit kan voorkomen in twee vormen: FAD of FMN, voluit flavinemononucleotide. Voorbeelden van flavoproteïnen zijn onder meer componenten van het succinaat-dehydrogenasecomplex, α-ketoglutaraatdehydrogenase, en een component van het pyruvaat-dehydrogenasecomplex. FAD kan bestaan in vier redox-toestanden, namelijk als flavine-N(5)-oxide, chinon, en hydrochinon. Het omwisselen tussen deze vormen is mogelijk door het afstaan of opnemen van elektronen. In de volledig geoxideerde vorm, chinon, kan FAD twee elektronen en twee protonen accepteren om FADH2 (hydrochinonvorm) te worden. De semichinon (FADH·) kan ontstaan uit ofwel reductie van FAD, of uit oxidatie van FADH2. In zeldzame gevallen is ook een supergeoxideerde vorm van FAD mogelijk, het zogenaamde flavine-N(5)-oxide. Dit is slechts bij enkele eiwitten nodig. (nl)
- Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD – forma utleniona, FADH2 – forma zredukowana) – organiczny związek chemiczny złożony z mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej ryboflawiny) i adenozynomonofosforanu (AMP). Koenzym oksydoreduktaz pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH2. (pl)
- ФАД — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. ФАД существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами. (ru)
- Inom biokemi är FAD (flavin-adenin-dinukleotid) en prostetisk grupp som i likhet med NAD+ fungerar som i citronsyracykeln. FAD tar upp två väteatomer och bildar FADH2. Väteatomerna kan sedan avges för att bygga upp energibäraren ATP eller i processer där något ämne ska reduceras med väte. * En av byggstenarna i FAD är koenzymet FMN, detta är i sin tur baserat på riboflavin. * I beta-oxidationens andra steg och i citronsyracykelns sjätte steg reduceras FAD till FADH2. * I mitokondriemembranet sitter enzymer som oxiderar FADH2 till FAD. Reaktionen genererar i slutändan 1,5 ATP per FADH2. (sv)
- O dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de flavina-adenina, é um cofator capaz de sofrer ação redox, presente em diversas reações importantes no metabolismo. O FAD pode existir em dois estados de oxidação e o seu papel bioquímico envolve frequentemente alternância entre esses dois estados. O FAD é capaz de se reduzir a 2 FADH, estado em que aceita dois átomos de hidrogénio: O FAD tem uma coloração amarela quando oxidado e incolor após a redução do anel isoaloxazina, a parte da molécula que sofre a ação redox. A reoxidação da forma reduzida, FADH2, pelo oxigénio molecular resulta na formação de peróxido de hidrogénio.O FAD deriva da vitamina riboflavina. Diversas oxidorredutases, designadas flavoenzimas ou flavoproteínas, requerem FAD como grupo prostético, utilizado em reacções de transferência electrónica. O FADH2 é uma molécula transportadora de energia metabólica, sendo utilizada como substrato na fosforilação oxidativa mitocondrial. O FADH2 é reoxidado a FAD, resultando subsequentemente na síntese de duas moléculas de ATP por cada FADH2. As principais fontes de FADH2 no metabolismo eucariótico são o ciclo dos ácidos tricarboxílicos e a beta-oxidação de ácidos gordos. No ciclo dos ácidos tricarboxílicos, o FAD é um grupo prostético da enzima succinato desidrogenase, que oxida succinato a fumarato, enquanto que na beta-oxidação serve como coenzima na reação da . (pt)
- Флавінаденіндинуклеотид, ФАД — кофермент, що бере участь в окисно-відновних метаболічних процесах. Як простетична група входить до складу багатьох ферментів (флавопротеїни можуть містити інший флавіновий кофермент — ФМН). ФАД утворюється із вітаміну B2 (рибофлавіну) шляхом конденсації із аденозиндифосфатом (АДФ). Ізоалоксазинове кільце ФАД може приєднувати електрони та протони, завдяки чому коферемент виконує функцію переносника. На відміну від іншого переносника електронів — НАД — ФАД може відновлюватись повністю (ФАДH2), приєднуючи два електрони та два протони або частково (семіхінон ФАД•), приєднуючи тільки один електрон і протон: Це дозволяє ФАД виконувати ширший спектр функцій, ніж НАД. Окиснення та відновлення ФАД можна відстежити за зміною спектру полглинання: * повністю відновлена форма ФАДH2 має максимум поглинання при 360 нм; * семіхінон ФАД• — при 370 нм; * окиснена форма ФАД — два піки при 370 та 440 нм. Ще однією особливістю ФАД у порівнянні з НАД, є те, що він не переносить електронів дифундуючи від одного ферменту до іншого. Флавінаденіндинуклеотид переважно міцно, інколи навіть ковалентно (як у випадку ), приєднаний до білка і надає йому можливість утримувати електрони під час їх перенесення від донора до акцептора. В залежності від того, з яким білком зв'язаний ФАД його окисно-відновний потенціал може змінюватись. Для вільного коферменту він становить −0,219 В, у складі сукцинатдегідрогенази — близький до 0,0 В, для інших флавопротеїнів змінюється у діапазоні від +0,06 до −0,4 В. Деякі із ферментів, що містять у своєму складі ФАД: * , яка бере участь у жирних кислот; * Дигідроліпоїлдегідрогеназа — складова комплексу; * — один із ферментів циклу Кребса, окиснення ФАДH2, утвореного в реакції каталізованій сукцинатдегідрогеназою, спряжене із синтезом 1,5 молекул АТФ; * , що бере участь у транспорті відновних еквівалентів із цитозолю в мітохондрії у скелетних м'язах та мозку; * , потрібна для відновлення багатьох сполук в організмі, зокрема синтезу дезоксирибонуклеотидів із рибонуклеотидів. (uk)
- 黄素腺嘌呤二核苷酸(英語:FAD),又称活性型维生素B2、核黄素-5'-腺苷二磷酸,是一种参与了重要的代谢反应的氧化还原辅酶。FAD是一种比NAD和NADP更强的氧化剂,能被1个电子或2个电子途径还原。 (zh)
- dbr:Cancer
- dbr:Amine_oxide
- dbr:Purine
- dbr:Pyruvate_dehydrogenase_complex
- dbr:Quinone
- dbr:Electron_paramagnetic_resonance
- dbr:Electron_transport_chain
- dbr:Nucleophilic_addition
- dbr:Nucleotide
- dbr:Shikimate_pathway
- dbr:Beta-oxidation
- dbr:Biochemistry
- dbr:Bioluminescent
- dbr:Biopsy
- dbr:Alkene
- dbr:Aqueous_solution
- dbr:Hugo_Theorell
- dbr:Hydronium
- dbr:Hydroquinone
- dbr:Beta_oxidation
- dbr:Resonance
- dbr:Ribitol
- dbr:Riboflavin
- dbr:Riboflavin_kinase
- dbr:Ribose
- dbr:Cytochrome_P450
- dbr:Cytosol
- dbr:Ubiquinol
- dbr:Valine
- dbr:Ligand_(biochemistry)
- dbr:Nucleophilic_substitution
- dbr:Semiquinone
- dbr:Nucleophile
- dbr:Citric_acid_cycle
- dbr:Coenzyme
- dbr:Coenzyme_A
- dbr:Enzyme
- dbr:Fumarate
- dbr:Mitochondria
- dbr:Mitochondrion
- dbr:Monoamine_oxidase
- dbr:Pigment
- dbr:Optogenetics
- dbr:Oral_cancer
- dbr:Oral_submucous_fibrosis
- dbr:Anemia
- dbr:Apoenzyme
- dbr:Archaea
- dbr:Leucine
- dbr:Lysine
- dbr:Fatty_acid_metabolism
- dbr:Heme
- dbr:Ketone
- dbr:Photoreceptor_cell
- dbr:Photoreceptor_protein
- dbr:Protein_Data_Bank
- dbc:Cofactors
- dbr:Drug_design
- dbr:D-amino_acid_oxidase
- dbr:Nucleic_acid_nomenclature
- dbr:Adenine
- dbr:Adenosine_monophosphate
- dbr:Adenosine_triphosphate
- dbr:Amino_acid
- dbr:Amyotrophic_lateral_sclerosis
- dbc:Nucleotides
- dbr:Eukaryote
- dbr:Flavin_mononucleotide
- dbr:Fluorescence
- dbr:Nicotinamide
- dbr:Nicotinamide_adenine_dinucleotide
- dbr:Nicotinamide_adenine_dinucleotide_phosphate
- dbr:Norepinephrine
- dbr:Otto_Heinrich_Warburg
- dbr:Oxidative_phosphorylation
- dbr:PH
- dbr:Carbocation
- dbr:Cardiovascular_disease
- dbr:Cellular_respiration
- dbr:Fluorescence_spectroscopy
- dbr:Food_coloring
- dbr:Glucose_oxidase
- dbr:Glutaric_acidemia_type_2
- dbr:Glutaryl-CoA_dehydrogenase
- dbr:Glutathione_reductase
- dbr:Glycerol-3-phosphate_dehydrogenase
- dbr:Glycosidic_bond
- dbr:Isovaleryl-CoA_dehydrogenase
- dbr:Flavoproteins
- dbr:Protein
- dbr:Redox
- dbr:Acyl_CoA_dehydrogenase
- dbr:Isoleucine
- dbr:Hydride
- dbr:Aromatic
- dbr:Adrenodoxin_reductase
- dbr:Chemical_bonds
- dbr:Chorismate_synthase
- dbr:Aldehyde
- dbc:Flavins
- dbr:Cofactor_(biochemistry)
- dbr:Collagen
- dbr:Xanthine_oxidase
- dbr:Dopamine
- dbr:Phosphate
- dbr:Polarizability
- dbr:Spectroscopy
- dbr:Circadian_clock
- dbr:Cytochrome_P-450_reductase
- dbr:Metabolism
- dbr:Migraine
- dbr:Catabolism
- dbr:Radical_(chemistry)
- dbr:Reduction_potential
- dbr:Serotonin
- dbr:Reaction_mechanism
- dbr:Ubiquinone
- dbr:FMN_adenylyltransferase
- dbr:Imine
- dbr:Flavin-containing_monooxygenase
- dbr:Flavin_group
- dbr:Flavoprotein
- dbr:NADH
- dbr:Porphyrin
- dbr:Succinate_dehydrogenase
- dbr:Site-directed_mutagenesis
- dbr:Ultraviolet-visible_spectroscopy
- dbr:Protein_isoforms
- dbr:Transferases
- dbr:Ligases
- dbr:Alpha-ketoglutarate_dehydrogenase
- dbr:Adrenodoxin
- dbr:NAD+
- dbr:Nucleophilic_attack
- dbr:Re_face
- dbr:CoQ
- dbr:Lyases
- dbr:Isomerases
- dbr:Oxidizing
- dbr:Succinate
- dbr:File:Redox_states_of_FAD.png
- dbr:File:Chorismate_synthase_mech.png
- dbr:File:FAD_FADH2_equlibrium.png
- dbr:File:FAD_Synthesis.png
- dbr:File:Flavin_Adenine_Dinucleotide_Spectrum.png
- dbr:File:GOX_mechanism.png
- dbr:File:Hydride_Loss_using_FAD.jpg
- dbr:File:Hydride_Transfer_A.jpg
- dbr:File:Hydride_Transfer_B.jpg
- dbr:File:MAO_mechanisms.png
- dbr:File:MurB_ox_half_rxn.png
- dbr:File:Nucleophilic_Substitution_using_FAD.jpg
- dbr:File:PHBH_mechanism.png
- dbr:File:Prenylcysteine_lyase_mechanism.png
- dbr:File:Radical_Formation_with_FAD.jpg
- dbr:File:Radical_Reaction_with_FAD.jpg
- dbr:File:Reductive_half-reaction_of_glutathione_reductase.png
- Spacefill model of FAD (en)
- Stereo, Kekulé, skeletal formula of FAD (en)
- dbt:Chembox
- dbt:Chembox_Identifiers
- dbt:Chembox_Properties
- dbt:Clear
- dbt:Redirect
- dbt:Reflist
- dbt:Short_description
- dbt:Cascite
- dbt:Chemboximage
- dbt:Drugbankcite
- dbt:Ebicite
- dbt:Fdacite
- dbt:Keggcite
- dbt:Stdinchicite
- dbt:Enzyme_cofactors
- El dinucleòtid de flavina i adenina o flavina adenina dinucleòtid (FAD) és un cofactor associat a diverses reaccions importants del metabolisme; és una molècula derivada de la riboflavina (també anomenada vitamina B2), unida un pirofosfat (P-P); el qual està unit a una ribosa i aquesta última està unida a una adenina. Per tant, la molècula és en realitat ADP unit a una molècula de riboflavina; o també AMP unit al coenzim FMN. (ca)
- في الكيمياء الحيوية يعد ثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين (بالإنجليزية: flavin adenine dinucleotide أو FAD اختصارا) وهو عامل مرافق تأكسدي-اختزالي منخرط ومشارك في تفاعلات مهمة في عملية الأيض. يتواجد ثنائي نيوكليوتيد الفلافين والأدينين في صورتين تأكسديتين-اختزاليتين FAD و FADH تتبادلان فيما بينهما عن طريق فقد أو كسب إلكترونات. (ar)
- Flavin-Adenin-Dinukleotid, abgekürzt FAD ist ein Coenzym. Es hat eine wichtige Bedeutung als Elektronenüberträger in verschiedenen prokaryotischen und eukaryotischen Stoffwechselprozessen, wie der oxidativen Phosphorylierung, der β-Oxidation von Fettsäuren, der Atmungskette und anderen Redoxreaktionen. FAD kann im Gegensatz zum NAD+ einzelne Elektronen übertragen. Oxidoreduktasen können somit mittels FAD molekularen Sauerstoff aktivieren. (de)
- Flabina adenina dinukleotidoa, FAD era laburtuan, zelula guztietan dagoen koentzima da, erredox erreakzioetan parte hartzen duena. FADen funtzio biokimiko orokorra alkeno gisa alkanoak oxidatzea da, eta NAD+ak (antzeko funtzioa duen koenzima bat), berriz, alkoholak aldehidoetara edo zetonetara oxidatzea. Izan ere, alkano baten oxidazioa (sukzinatoa bezala) alkeno bati (fumaratoa bezala) FADH2ra erreduzitzeko bezain exergonikoa da, baina ez NAD+ NADHra erreduzitzeko. (eu)
- El flavín adenín dinucleótido o dinucleótido de flavina y adenina (abreviado FAD en su forma oxidada y FADH2 en su forma reducida) es una coenzima que interviene en las reacciones metabólicas de oxidación-reducción. (es)
- Flavin adenina dinukleotida (bahasa Inggris: flavin adenine dinucleotide, FAD) adalah kofaktor redoks yang berperan dalam beberapa lintasan metabolisme yang vital. Molekul FAD terdiri dari riboflavin yang berikat dengan gugus fosfat molekul ADP. Gugus flavin berikat dengan , sejenis , dengan , bukan dengan . Oleh karena itu, riboflavin secara teknis bukan merupakan sebuah nukleotida dan sebutan flavin adenina dinukleotida adalah bentuk Salah kaprah. (in)
- Il flavina adenina dinucleotide (FAD o FADH2), è un importante fattore ossidante nella β-ossidazione degli acidi grassi e nel ciclo di Krebs ed interviene nel trasporto degli elettroni nel processo biochimico chiamato catena di trasporto degli elettroni. È un gruppo prostetico e partecipa a innumerevoli reazioni che comportano il trasferimento di 1 o 2 elettroni. (it)
- フラビンアデニンジヌクレオチド(flavin adenine dinucleotide、FAD)は、いくつかの代謝反応に必要な酸化還元反応の補因子として働く脱水素酵素である。 (ja)
- Dinukleotyd flawinoadeninowy (FAD – forma utleniona, FADH2 – forma zredukowana) – organiczny związek chemiczny złożony z mononukleotydu flawinowego (FMN) (pochodnej ryboflawiny) i adenozynomonofosforanu (AMP). Koenzym oksydoreduktaz pełniący funkcję przenośnika elektronów i protonów (kationów wodorowych). Przenosi dwa protony i dwa elektrony, w efekcie czego utleniona forma FAD przechodzi odwracalnie w formę zredukowaną FADH2. (pl)
- ФАД — флавинадениндинуклеотид — кофермент, принимающий участие во многих окислительно-восстановительных биохимических процессах. ФАД существует в двух формах — окисленной и восстановленной, его биохимическая функция, как правило, заключается в переходе между этими формами. (ru)
- Inom biokemi är FAD (flavin-adenin-dinukleotid) en prostetisk grupp som i likhet med NAD+ fungerar som i citronsyracykeln. FAD tar upp två väteatomer och bildar FADH2. Väteatomerna kan sedan avges för att bygga upp energibäraren ATP eller i processer där något ämne ska reduceras med väte. * En av byggstenarna i FAD är koenzymet FMN, detta är i sin tur baserat på riboflavin. * I beta-oxidationens andra steg och i citronsyracykelns sjätte steg reduceras FAD till FADH2. * I mitokondriemembranet sitter enzymer som oxiderar FADH2 till FAD. Reaktionen genererar i slutändan 1,5 ATP per FADH2. (sv)
- 黄素腺嘌呤二核苷酸(英語:FAD),又称活性型维生素B2、核黄素-5'-腺苷二磷酸,是一种参与了重要的代谢反应的氧化还原辅酶。FAD是一种比NAD和NADP更强的氧化剂,能被1个电子或2个电子途径还原。 (zh)
- Flavinadenindinukleotid (FAD či FADH2, riboflavinadenosindifosfát) je koenzym nebo také prostetická skupina obsahující vitamín B2 (riboflavin) navázaný na adenosindifosfát (ADP). Celá molekula tedy obsahuje riboflavinovou skupinu, dva fosfáty, cukr ribózu a adenin. Od příbuzné sloučeniny flavinmononukleotidu (FMN) se liší přítomností adenosinmonofosfátu (AMP). V roce 1937 obdržel Paul Karrer Nobelovu cenu za svou základní práci o skupině flavinů. (cs)
- In biochemistry, flavin adenine dinucleotide (FAD) is a redox-active coenzyme associated with various proteins, which is involved with several enzymatic reactions in metabolism. A flavoprotein is a protein that contains a flavin group, which may be in the form of FAD or flavin mononucleotide (FMN). Many flavoproteins are known: components of the succinate dehydrogenase complex, α-ketoglutarate dehydrogenase, and a component of the pyruvate dehydrogenase complex. (en)
- La flavine adénine dinucléotide (FAD) est une coenzyme d'oxydo-réduction dérivant de la riboflavine (vitamine B2). Il est associé aux enzymes de la classe des oxydo-réductases auxquelles il est lié par une liaison covalente : c'est un groupement prosthétique. Le couple rédox est le suivant : (fr)
- ( FAD는 여기로 연결됩니다. 다른 뜻에 대해서는 FAD (동음이의) 문서를 참고하십시오.) 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(영어: flavin adenine dinucleotide, FAD)는 생화학에서 산화환원반응의 조효소이며, 보다 구체적으로 단백질의 보결분자단으로 물질대사에 있어서 몇 가지 중요한 효소 반응에 관여한다. 플라보단백질은 플라빈기를 함유하고 있는 단백질이며, 플라빈 아데닌 다이뉴클레오타이드(FAD) 또는 플라빈 모노뉴클레오타이드(FMN)의 형태일 수 있다. 석신산 탈수소효소 복합체의 구성 성분 외에도 α-케토글루타르산 탈수소효소 및 피루브산 탈수소효소 복합체의 구성 성분을 포함하는 많은 플라보단백질들이 있다. (ko)
- Flavine-adenine-dinucleotide (FAD) is een co-enzym dat geassocieerd wordt met verschillende eiwitten en die een belangrijke rol spelen in de redoxreacties van het metabolisme. Een flavoproteïne is een eiwit dat een flavinegroep bevat: het eiwit kan voorkomen in twee vormen: FAD of FMN, voluit flavinemononucleotide. Voorbeelden van flavoproteïnen zijn onder meer componenten van het succinaat-dehydrogenasecomplex, α-ketoglutaraatdehydrogenase, en een component van het pyruvaat-dehydrogenasecomplex. (nl)
- O dinucleótido de flavina e adenina (FAD), também conhecido como flavina-adenina dinucleótido e dinucleótido de flavina-adenina, é um cofator capaz de sofrer ação redox, presente em diversas reações importantes no metabolismo. O FAD pode existir em dois estados de oxidação e o seu papel bioquímico envolve frequentemente alternância entre esses dois estados. O FAD é capaz de se reduzir a 2 FADH, estado em que aceita dois átomos de hidrogénio: (pt)
- Флавінаденіндинуклеотид, ФАД — кофермент, що бере участь в окисно-відновних метаболічних процесах. Як простетична група входить до складу багатьох ферментів (флавопротеїни можуть містити інший флавіновий кофермент — ФМН). ФАД утворюється із вітаміну B2 (рибофлавіну) шляхом конденсації із аденозиндифосфатом (АДФ). Це дозволяє ФАД виконувати ширший спектр функцій, ніж НАД. Окиснення та відновлення ФАД можна відстежити за зміною спектру полглинання: Деякі із ферментів, що містять у своєму складі ФАД: (uk)
- freebase:Flavin adenine dinucleotide
- yago-res:Flavin adenine dinucleotide
- http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/drugs/DB03147
- wikidata:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-ar:Flavin adenine dinucleotide
- http://azb.dbpedia.org/resource/افایدی
- dbpedia-bg:Flavin adenine dinucleotide
- http://bs.dbpedia.org/resource/Flavin_adenin-dinukleotid
- dbpedia-ca:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-cs:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-da:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-de:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-es:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-eu:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-fa:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-fi:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-fr:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-gl:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-hu:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-id:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-it:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-ja:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-kk:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-ko:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-mk:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-nl:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-oc:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-pl:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-pt:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-ro:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-ru:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-sh:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-sl:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-sr:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-sv:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-uk:Flavin adenine dinucleotide
- dbpedia-zh:Flavin adenine dinucleotide
- https://global.dbpedia.org/id/2fpyn
- wiki-commons:Special:FilePath/FAD_FADH2_equlibrium.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Redox_states_of_FAD.png
- wiki-commons:Special:FilePath/FAD_Synthesis.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Chorismate_synthase_mech.png
- wiki-commons:Special:FilePath/FADH2.png
- wiki-commons:Special:FilePath/FAD_Raswin.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Flavin_Adenine_Dinucleotide_Spectrum.png
- wiki-commons:Special:FilePath/GOX_mechanism.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Hydride_Loss_using_FAD.jpg
- wiki-commons:Special:FilePath/Hydride_Transfer_A.jpg
- wiki-commons:Special:FilePath/Hydride_Transfer_B.jpg
- wiki-commons:Special:FilePath/MAO_mechanisms.png
- wiki-commons:Special:FilePath/MurB_ox_half_rxn.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Nucleophilic_Substitution_using_FAD.jpg
- wiki-commons:Special:FilePath/PHBH_mechanism.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Prenylcysteine_lyase_mechanism.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Radical_Formation_with_FAD.jpg
- wiki-commons:Special:FilePath/Radical_Reaction_with_FAD.jpg
- wiki-commons:Special:FilePath/Reductive_half-reaction_of_glutathione_reductase.png
- wiki-commons:Special:FilePath/Riboflavin_v2.svg
- wiki-commons:Special:FilePath/FAD.png
is dbo:wikiPageWikiLink of
- dbr:Carbohydrate
- dbr:Prodigiosin
- dbr:Pyrroloquinoline_quinone
- dbr:Pyruvate_dehydrogenase_complex
- dbr:Rossmann_fold
- dbr:Electron-transferring-flavoprotein_dehydrogenase
- dbr:Electron-transferring_flavoprotein
- dbr:Electron_transport_chain
- dbr:Endothelial_NOS
- dbr:FBXL3
- dbr:Fad_(disambiguation)
- dbr:List_of_biomolecules
- dbr:Nif_regulon
- dbr:Nucleotide
- dbr:Melilotate_3-monooxygenase
- dbr:Mercury(II)_reductase
- dbr:Methylenetetrahydrofolate—tRNA-(uracil-5-)-methyltransferase
- dbr:Orotate_reductase_(NADH)
- dbr:Prokaryotic_riboflavin_biosynthesis_protein
- dbr:Bioenergetic_systems
- dbr:Anthraniloyl-CoA_monooxygenase
- dbr:Apoptosis-inducing_factor
- dbr:Arginine_2-monooxygenase
- dbr:Hydrogen_peroxide
- dbr:Hypoglycin_A
- dbr:Beta-cyclopiazonate_dehydrogenase
- dbr:Beta_oxidation
- dbr:List_of_University_of_Edinburgh_people
- dbr:Penitrem_A
- dbr:Pentabromopseudilin
- dbr:Riboflavin
- dbr:Ribose
- dbr:Ribose_5-phosphate
- dbr:Cyanocobalamin_reductase_(cyanide-eliminating)
- dbr:Cyclohexylamine_oxidase
- dbr:D-2-hydroxy-acid_dehydrogenase
- dbr:D-arabinono-1,4-lactone_oxidase
- dbr:D-aspartate_oxidase
- dbr:D-glutamate(D-aspartate)_oxidase
- dbr:D-lactate_dehydrogenase_(cytochrome)
- dbr:D-sorbitol_dehydrogenase_(acceptor)
- dbr:Vincent_Massey_(enzymologist)
- dbr:Vitamin
- dbr:Dehydrogenase
- dbr:Dehydrogluconate_dehydrogenase
- dbr:Index_of_biochemistry_articles
- dbr:Index_of_biology_articles
- dbr:Indole-3-acetaldehyde_oxidase
- dbr:L-amino-acid_oxidase
- dbr:L-aspartate_oxidase
- dbr:L-galactonolactone_oxidase
- dbr:L-glutamate_oxidase
- dbr:L-gulonolactone_oxidase
- dbr:List_of_human_blood_components
- dbr:Orotate_reductase_(NADPH)
- dbr:KDM1A
- dbr:Salicylate_1-monooxygenase
- dbr:Trypanothione-disulfide_reductase
- dbr:Taxifolin_8-monooxygenase
- dbr:White_Collar-2
- dbr:Α,β-Unsaturated_carbonyl_compound
- dbr:Δ7-sterol_5(6)-desaturase
- dbr:(R)-6-hydroxynicotine_oxidase
- dbr:(S)-6-hydroxynicotine_oxidase
- dbr:(S)-hydroxynitrile_lyase
- dbr:Computational_Resource_for_Drug_Discovery
- dbr:Anabolism
- dbr:Chemiosmosis
- dbr:Natural_product
- dbr:N-methyl-L-amino-acid_oxidase
- dbr:Oxidative_decarboxylation
- dbr:Tartronate-semialdehyde_synthase
- dbr:SDHAF2
- dbr:Pyranose_oxidase
- dbr:Pyridoxine_4-oxidase
- dbr:Pyridoxine_5-dehydrogenase
- dbr:Pyruvate_oxidase
- dbr:Raghib_syndrome
- dbr:Timeline_of_the_history_of_genetics
- dbr:Citric_acid_cycle
- dbr:Elimination_reaction_of_free_radicals
- dbr:Enzyme
- dbr:Fumarate_reductase_(quinol)
- dbr:Glossary_of_biology
- dbr:Glycolysis
- dbr:Branched-chain_alpha-keto_acid_dehydrogenase_complex
- dbr:Monoamine_oxidase
- dbr:NADH_peroxidase
- dbr:NADPH_dehydrogenase
- dbr:Crista
- dbr:Cryptochrome
- dbr:Orcinol_2-monooxygenase
- dbr:Benzene_1,2-dioxygenase
- dbr:Benzoate_1,2-dioxygenase
- dbr:Magnetoreception
- dbr:Cholesterol_oxidase
- dbr:Choline_oxidase
- dbr:Succinic_acid
- dbr:Demethylase
- dbr:Fatty_acid_degradation
- dbr:Fatty_acid_desaturase
- dbr:Fatty_acid_metabolism
- dbr:Fatty_acid_photodecarboxylase
- dbr:Hemithioacetal
- dbr:Hopanoids
- dbr:Post-translational_modification
- dbr:Protein_film_voltammetry
- dbr:Magnaporthe_grisea
- dbr:Malate_oxidase
- dbr:Sarcosine_dehydrogenase
- dbr:Baeyer–Villiger_oxidation
- dbr:C27H33N9O15P2
- dbr:Active_site
- dbr:Acyl-CoA
- dbr:Acyl-CoA_dehydrogenase
- dbr:Acyl-CoA_oxidase
- dbr:HOTHEAD_(gene)
- dbr:D-amino_acid_oxidase
- dbr:DDO_(gene)
- dbr:Latia-luciferin_monooxygenase_(demethylating)
- dbr:UDP-N-acetylmuramate_dehydrogenase
- dbr:Oxoglutarate_dehydrogenase_complex
- dbr:Pyruvate_oxidase_(CoA-acetylating)
- dbr:Nitrite_reductase_(NAD(P)H)
- dbr:Nitrite_reductase_(NO-forming)
- dbr:Renalase
- dbr:3-Dehydroquinic_acid
- dbr:Acetolactate_synthase
- dbr:Adenine
- dbr:Adenosine_triphosphate
- dbr:Aldehyde_oxidase
- dbr:Aldehyde_oxidase_and_xanthine_dehydrogenase,_a/b_hammerhead_domain
- dbr:Alexander_R._Todd
- dbr:Ancrod
- dbr:3-hydroxy-2-methylpyridinecarboxylate_dioxygenase
- dbr:3-hydroxybenzoate_4-monooxygenase
- dbr:3-hydroxybenzoate_6-monooxygenase
- dbr:3-hydroxyphenylacetate_6-hydroxylase
- dbr:4-Cresol_dehydrogenase_(hydroxylating)
- dbr:4-Hydroxyphenylacetate_3-monooxygenase
- dbr:4-aminobenzoate_1-monooxygenase
- dbr:4-hydroxybenzoate_1-hydroxylase
- dbr:4-hydroxybenzoate_3-monooxygenase
- dbr:4-hydroxybenzoate_3-monooxygenase_(NAD(P)H)
- dbr:4-hydroxymandelate_oxidase
- dbr:4-hydroxyphenylacetate_1-monooxygenase
- dbr:4-nitrophenol_2-monooxygenase
- dbr:5-pyridoxate_dioxygenase
- dbr:Cyclopiazonic_acid
- dbr:Cytochrome_P450_aromatic_O-demethylase
- dbr:Cytochrome_b5_reductase
- dbr:Flavin_mononucleotide
- dbr:Flavoprotein_pyridine_nucleotide_cytochrome_reductases
- dbr:Fluorescence-lifetime_imaging_microscopy
- dbr:Nitric_oxide_synthase
- dbr:Noscapine
- dbr:Oxidative_phosphorylation
- dbr:Carbohydrate_catabolism
- dbr:Carbon_monoxide_dehydrogenase
- dbr:Cellobiose_dehydrogenase_(acceptor)
- dbr:Dihydrolipoamide_dehydrogenase
- dbr:Dihydroorotate_dehydrogenase
- dbr:Dimethylglycine_dehydrogenase
- dbr:Dimethylglycine_oxidase
- dbr:Gluconate_2-dehydrogenase_(acceptor)
- dbr:Glucose-methanol-choline_oxidoreductase_family
- dbr:Glucose_1-dehydrogenase_(FAD,_quinone)
- dbr:Glucose_oxidase
- dbr:Glucoside_3-dehydrogenase
- dbr:Glutamate_synthase_(NADPH)
- dbr:Glutamate_synthase_(ferredoxin)
- dbr:Glutaryl-CoA_dehydrogenase
- dbr:Glutaryl-CoA_dehydrogenase_(non-decarboxylating)
- dbr:Glutathione_oxidase
- dbr:Glutathione_reductase
- dbr:Glycerol-3-phosphate_dehydrogenase
- dbr:Glycerol-3-phosphate_oxidase
- dbr:Glycerol_phosphate_shuttle
- dbr:Glycine_oxidase
- dbr:Isovaleryl-CoA_dehydrogenase
- dbr:Kinase
- dbr:Flavin
- dbr:Leghemoglobin_reductase
- dbr:2,4-dichlorophenol_6-monooxygenase
- dbr:2,4_Dienoyl-CoA_reductase
- dbr:2,6-dihydroxypyridine_3-monooxygenase
- dbr:2-enoate_reductase
- dbr:2-methyl-branched-chain-enoyl-CoA_reductase
- dbr:2-nitropropane_dioxygenase
- dbr:Guanosine_nucleotide_dissociation_inhibitor
- dbr:Isoalloxazine
- dbr:Jay_Dunlap
- dbr:B_vitamins
- dbr:Tetrahydrocannabinolic_acid_synthase
- dbr:Hydrogen_carrier
- dbr:Hydrogen_dehydrogenase
- dbr:Hydroxylamine_reductase
- dbr:ETFDH
- dbr:Marco_Fraaije
- dbr:Oxalyl-CoA_decarboxylase
- dbr:AIFM1
- dbr:AIFM2
- dbr:Adrenodoxin_reductase
- dbr:Albendazole_monooxygenase
- dbr:Alcohol_oxidase
- dbr:Kedarcidin
- dbr:Kinetic_isotope_effect
- dbr:Bioenergetics
- dbr:Bioinorganic_chemistry
- dbr:Biomolecule
- dbr:Biosynthesis
- dbr:Table_of_standard_reduction_potentials...f-reactions_important_in_biochemistry
- dbr:CoA-glutathione_reductase
- dbr:Cob(II)alamin_reductase
- dbr:Cofactor_(biochemistry)
- dbr:Mitochondrial_matrix
- dbr:Mitochondrial_theory_of_ageing
- dbr:Dihydromaltophilin
- dbr:Autofluorescence
- dbr:BLUF_domain
- dbr:Sphingosine
- dbr:Ferredoxin—NADP(+)_reductase
- dbr:FAD
- dbr:FADH
- dbr:FADH2
- dbr:FADH₂
- dbr:Kynurenine_3-monooxygenase
- dbr:Cannabidiolic_acid_synthase
- dbr:Carotenoid
- dbr:Catecholamine
- dbr:Malate_dehydrogenase_(quinone)
- dbr:SDHA
- dbr:SDHB
- dbr:SDHD
- dbr:Nicotinate_dehydrogenase
- dbr:Siderophore
- dbr:F420H2DH_family
- dbr:FAD-oxidase
- dbr:FAD_dependent_oxidoreductase_family
- dbr:FAD_diphosphatase
- dbr:FMN_adenylyltransferase
- dbr:Imidazoleacetate_4-monooxygenase
- dbr:Lysine_2-monooxygenase
- dbr:L2HGDH
- dbr:Putrescine_oxidase
- dbr:Sulfide:quinone_reductase
- dbr:Pyruvate_dehydrogenase_(cytochrome)
- dbr:Squalene_monooxygenase
- dbr:Rubredoxin—NAD(+)_reductase
- dbr:Thioredoxin_domain
- dbr:Flavin-containing_monooxygenase
- dbr:Flavin_group
- dbr:Flavin_reductase
- dbr:Flavin_reductase_(NADH)
- dbr:Flavoprotein
- dbr:Mandelonitrile_lyase
- dbr:TRNA-dihydrouridine_synthase
- dbr:NAD(P)+_transhydrogenase_(Si-specific)
- dbr:NAD(P)H_dehydrogenase_(quinone)
- dbr:NAD(P)H_dehydrogenase_(quinone_1)
- dbr:NADPH_dehydrogenase_(quinone)
- dbr:NADPH—cytochrome-c2_reductase
- dbr:NADPH—hemoprotein_reductase
- dbr:Proline_dehydrogenase
- dbr:NAD(P)H_dehydrogenase,_quinone_2
- dbr:NOX2
- dbr:Prenylcysteine_oxidase
- dbr:Monoamine_oxidase_A
- dbr:Succinate_dehydrogenase_complex_subunit_C
- dbr:NOS1
- dbr:Polyamine_oxidase
- dbr:Thioredoxin_reductase
- dbr:Phosphoribosylglycinamide_formyltransferase
- dbr:Vanillyl-alcohol_oxidase
- dbr:Phenol_2-monooxygenase
- dbr:Phenylglyoxylate_dehydrogenase_(acylating)
- dbr:Succinate_dehydrogenase
- dbr:Respiratory_complex_I
- dbr:Oxidative_folding
- dbr:P450-containing_systems
- dbr:RNA_world
- dbr:Vitamer
- dbr:Monoamine_oxidase_B
- dbr:Supramolecular_catalysis
- dbr:Thymidylate_synthase_(FAD)
- dbr:Spermidine_dehydrogenase
- dbr:Thiamine_oxidase
- dbr:Flavin-adenine_dinucleotide