Chaperone (protein) (original) (raw)
Chaperon (ʃɜpron, z fr. chaperon, gardedáma) je speciální protein, který v buňce pomáhá skládat většinu bílkovin do jejich správného prostorového uspořádání. Tím tedy těmto proteinům umožňují vykonávat jejich funkci v buňce. Chaperony se vyskytují jak v eukaryotických buňkách, tak i u bakterií a v mitochondriích.
| Property | Value |
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| dbo:abstract | Les xaperones són una família de proteïnes que ajuden a aconseguir un correcte plegament d'algunes estructures de polipèptids, amb enllaços no covalents, i que no formen part de l'estructura plegada final en condicions habituals als éssers vius. Aquest ajut que proporcionen les xaperones no és únicament sobre proteïnes de nova formació sinó també a proteïnes que modifiquen la seva funció, traspassen una membrana, o són amenaçades per un xoc tèrmic. A part d'ajudar a un correcte plegament també ajuden a “blindar” la proteïna en certs processos per evitar enllaços amb substàncies indesitjades o la formació d'una conformació no necessària en aquell instant, com per exemple en el transport d'una proteïna fins a l'orgànul on realitza la seva funció.Aquest nou concepte de xaperones moleculars no ha de fer perdre el concepte de la autoconformació de les estructures de les proteïnes, però ens ha de fer pensar que “in vivo” algunes proteïnes necessiten un petit ajut per arribar a la geometria desitjada. Aquestes que necessiten un “ajut” solen ser proteïnes més grans i amb múltiples dominis. (ca) Chaperon (ʃɜpron, z fr. chaperon, gardedáma) je speciální protein, který v buňce pomáhá skládat většinu bílkovin do jejich správného prostorového uspořádání. Tím tedy těmto proteinům umožňují vykonávat jejich funkci v buňce. Chaperony se vyskytují jak v eukaryotických buňkách, tak i u bakterií a v mitochondriích. (cs) الشابرون (بالإنجليزية: chaperone) في علم الأحياء الجزيئي هي بروتينات تساعد في تطوي البروتين التساهمي وفك تطويه، وتساهم في تجميع أو فك تجميع بنى الجزيئات البروتينة الضخمة. تتواجد الشابرونات حين تؤدي الجزيئات الضخمة وظائفها البيولوجية العادية وتنتهي من الطي أو التجميع. مهمة الشابرونات الأساسية هي المساعدة في تطوي البروتين، وأول بروتين أطلق عليه اسم شابرون (مرافق) هو بروتين يساهم في تجميع الجسيم النووي من هستونات وجزيئات دنا متطوية، مثل هذه البروتينات وخاصة في النواة وظيفتها تجميع الوحدات الفرعية المتطوية إلى مركبات قليلة الوحدات. أحد وظائف الشابرونات الأساسية تتمثل في منع كل من سلاسلِ عديدات الببتيد المخلقة حديثا والوحداتِ الفرعية المجمعة من التكدس إلى هياكل غير وظيفية. لهذا السبب معظم الشابرونات -وليس كلها- هي بروتينات صدمات حرارية لأن ميول البروتينات للتكدس يزداد نتيجة تمسخها بارتفاع الحرارة. في هذه الحالة لا تنقل الشابرونات أي معلومات تجسيمية إضافية مطلوبة لتطوي البروتينات، لكن بعض الشابرونات عالية التخصص 'شابرونات تجسيمية'، تنقل معلومات بنيوية فريدة إلى البروتينات، والتي لا يمكنها التطوي تلقائيا. هذه البروتينات تخرق ، الذي ينص على ضرورة لتطويها الصحيح. طُبِّقت العديد من المناهج لدراسة بنية، حركية ووظيفة الشابرونات. أعطت قياساتُ الكتلة البيوكيميائية معلومات حول فعالية تطوي البروتين ومنع التكدس حين تتواجد الشابرونات خلال عملية تطوي البروتين. سلطت تطورات حديثة في الضوء على التغاير البنيوي للشابرونات، وسطاء التطوي وألفة الشابرونات للبروتينات ذات البنية المحددة وغير المحددة (ar) Chaperone (engl. Anstandsdamen) sind Proteine, die neu synthetisierte Proteine bei der Faltung unterstützen. Die Bezeichnung wurde nach der englischen Bezeichnung für Anstandsdame gewählt, „da sie unreife Proteine vor schädlichen Kontakten bewahren“. (de) En biologio, ĉaperonoj estas aro de proteinoj troveblaj en ĉiuj ĉeloj, kies ĉefa funkcio rilatas al faldebligo de proteinoj tuj post ilia sintezo. Ili plenigas ilian funkcion ekzemple per evitado de nekorektaj asocioj inter proteinoj. Kutime ili havas trueton, kiun devas eniri nefalditaj proteinoj por esti traktitaj. Ĉaperonoj estas troveblaj en preskaŭ ĉiuj specioj, kaj ili estas tre konservitaj, pro tio ke ili estas esencaj por la ebligo de multaj aliaj proteinoj. La proteinoj de tiu ĉi grupo ankaŭ helpas aliajn proteinojn pri ĉel-transportado. (eo) In molecular biology, molecular chaperones are proteins that assist the conformational folding or unfolding of large proteins or macromolecular protein complexes. There are a number of classes of molecular chaperones, all of which function to assist large proteins in proper protein folding during or after synthesis, and after partial denaturation. Chaperones are also involved in the translocation of proteins for proteolysis. The first molecular chaperones discovered were a type of assembly chaperones which assist in the assembly of nucleosomes from folded histones and DNA. One major function of molecular chaperones is to prevent the aggregation of misfolded proteins, thus many chaperone proteins are classified as heat shock proteins, as the tendency for protein aggregation is increased by heat stress. The majority of molecular chaperones do not convey any steric information for protein folding, and instead assist in protein folding by binding to and stabilizing folding intermediates until the polypeptide chain is fully translated. The specific mode of function of chaperones differs based on their target proteins and location. Various approaches have been applied to study the structure, dynamics and functioning of chaperones. Bulk biochemical measurements have informed us on the protein folding efficiency, and prevention of aggregation when chaperones are present during protein folding. Recent advances in single-molecule analysis have brought insights into structural heterogeneity of chaperones, folding intermediates and affinity of chaperones for unstructured and structured protein chains. (en) Las proteínas chaperonas son un conjunto de proteínas presentes en todas las células, cuya función es la de ayudar al plegamiento de otras proteínas recién formadas en la síntesis de proteínas. Muchas de estas proteínas recién formadas son proteínas de choque térmico. Las chaperonas no forman parte de la estructura primaria de la proteína funcional a la que modifican, sino que sólo se unen a ella para ayudar en su plegamiento, ensamblaje y transporte celular a otra parte de la célula donde la proteína realiza su función. Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas. Las chaperonas son un grupo de proteínas que se encuentran tanto en procariotas como en eucariotas de manera abundante y en todos los compartimentos celulares, cuyas funciones principales son: favorecer el plegamiento de proteínas sintetizadas de novo, ayudar en el plegamiento correcto de proteínas después de un proceso de desnaturalización y colaborar en volver a plegar correctamente proteínas que han sido translocadas hacia algún compartimento celular. Las chaperonas no llevan a cabo el plegamiento de las proteínas a su conformación activa funcional, sino que se limitan únicamente a unirse a la superficie hidrofóbica de las proteínas desdobladas o parcialmente plegadas, para evitar de esta manera el plegamiento aberrante, además de conferirles estabilidad para evitar su agregación con otras proteínas y retenerlas en el retículo endoplásmico para darles tiempo para plegarse y adquirir su conformación funcional correcta. Por lo tanto, la información para que las proteínas adquieran la conformación correcta funcional reside en la estructura primaria de las propias proteínas. (es) Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant. (fr) シャペロン（英: chaperone）とは、他のタンパク質分子が正しい折りたたみ（フォールディング）をして機能を獲得するのを助けるタンパク質の総称である。分子シャペロン（英: molecular chaperone）、タンパク質シャペロンともいう。 シャペロンとは元来、西洋の貴族社会において、若い女性が社交界にデビューする際に付き添う年上の女性を意味し、タンパク質が正常な構造・機能を獲得するのをデビューになぞらえた命名である。 (ja) Gli chaperone molecolari sono una classe funzionale di famiglie proteiche, la cui funzione predominante è la prevenzione di associazioni non corrette e aggregazione di catene polipeptidiche non ripiegate, sia in condizioni fisiologiche che in condizioni di stress.Uno dei primi studi sulle condizioni di è stato condotto agli inizi degli anni sessanta esponendo ghiandole salivari di Drosophila melanogaster a temperature leggermente al di sopra di quelle ottimali per la crescita e lo sviluppo del moscerino e notando la formazione di rigonfiamenti localizzati dei cromosomi politenici. Tale evidenza suggeriva uno specifico cambio di espressione genica, con la trascrizione di geni codificanti per particolari proteine, definite “heat shock protein”. (it) Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) – białka odpowiedzialne za prawidłowe zwijanie się innych białek do najkorzystniejszej energetyczniekonformacji. Ich istotną rolą w komórce jest także rozfałdowanie i ponowne sfałdowanie białka przy transporcie kodowanych jądrowo białek przez błony plastydów oraz mitochondriów. Zalicza się do nich również białka szoku cieplnego (hsp). (pl) Eiwitten bestaan uit aminozuren die verschillende interacties met elkaar aan kunnen gaan, waardoor er een driedimensionale structuur ontstaat. Ieder eiwit heeft een specifieke structuur om zijn functie uit te oefenen. Het gebeurt echter vaak dat de aminozuren niet de juiste interacties aangaan waardoor het eiwit onjuist gevouwen wordt. Deze onjuist gevouwen eiwitten kunnen geen functie uitoefenen en kunnen schadelijke aggregaten vormen. Om eiwitten tijdens de vouwing te begeleiden en slecht gevouwen eiwitten te hervouwen zijn zowel pro- als eukaryoten uitgerust met chaperonne-eiwitten. Vooral in een te warme omgeving kunnen eiwitten onjuist vouwen en wordt de productie van chaperonnes door de cel verhoogd. Daarom zijn de meeste chaperonne-eiwitten ook . Ondanks de activiteit van de chaperonnes zal slechts 20% van de nieuw gevormde aminozuurketens zijn juiste vouwing krijgen en als eiwit gaan werken. Chaperonne-eiwitten assisteren ook bij de assemblage van nucleosomen. (nl) Chaperona (do francês chaperon, "dama de companhia") são proteínas do corpo humano. As células incorporaram mecanismos bastante eficientes para evitar que erros na transmissão da informação genética se propaguem na replicação, na transcrição e na tradução. Ainda assim, com todo esse cuidado de assegurar que a sequência de aminoácidos esteja correta, ainda é possível que uma proteína não consiga desempenhar suas funções por erro no enovelamento. Na verdade, uma quantidade significativa de proteínas precisa de ajuda para atingir a configuração terciária correta. Essa ajuda é fornecida por uma família de proteínas que, além de auxiliar oenovelamento proteico, encaminha a proteína à destruição, caso não seja possível atingir a configuração correta. Essas proteínas são chamadas de chaperonas (chaperons são aqueles meninos que ajudavam os nobres renascentistas a vestir as roupas complicadas e colocar as perucas enormes, ou também eram acompanhantes que saíam com as moças quando elas saíam com algum rapaz, para evitar que fizessem sexo. Geralmente as chaperonas eram mulheres mais velhas. Essa prática era bastante comum nos EUA. ) e constituem uma família de muitas proteínas diferentes com função semelhante: elas usam energia da hidrólise de ATP para desnovelar proteínas, possibilitando novo enovelamento, dessa vez na forma correta ou no lugar correto. Vamos ver a seguir alguns exemplos desse mecanismo. (pt) Chaperoner är en grupp av proteiner som hjälper till med veckningen av andra proteiner, vissa av dem är så kallade (HSP, heat shock proteins). Chaperonerna är och finns i alla delar av cellen. De delas in i två huvudgrupper: * molekylära chaperoner (-liknande) som bland annat binder och stabiliserar oveckade eller delvis veckade proteiner och därmed skyddar dem från nedbrytning. * chaperoniner som aktivt veckar proteiner inuti sin tunn-liknande struktur. En del proteiner veckas till sin slutgiltiga tertiärstruktur av de molekylära chaperonerna som binder till proteinet allt eftersom det syntetiseras i ribosomen. Andra proteiner behöver ytterligare veckning vilket då sker i chaperoninerna: Proteinet förs in i chaperoninen allteftersom det bildas. HSP70 släpper och följer därmed inte med in. Inne i chaperonen binder proteinet till subenheter i den tunnliknande strukturens väggar vilka genom fås att vrida sig och därmed vecka proteinet. Denna process kan upprepas. (sv) Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. Термин «молекулярный шаперон» впервые был использован в 1978 году в работе Рона Ласки, профессора эмбриологии из Кембриджского университета при описании ядерного белка нуклеоплазмина, способного предотвращать агрегирование белков-гистонов с ДНК при образовании нуклеосом. Шапероны есть во всех живых организмах, и механизм их действия, нековалентное присоединение к белкам и их «расплетение» с использованием энергии гидролиза АТФ, также консервативен. (ru) Шаперони в молекулярній біології — білки, які допомагають нековалентному згортанню/розгортанню або розбиранню/збиранню інших макромолекулярних структур, але не взаємодіють з цими структурами, коли останні виконують свої нормальні біологічні функції. Термін «молекулярний шаперон» був введений в роботі Ласкей та ін. 1978 року для опису здатності ядерного білка запобігати агрегуванню білків-гістонів та правильно взаємодіяти з ДНК при утворенні нуклеосом. Хоча у більшості випадків шаперони взаємодіють з білками, багато з них взаємодіють і з іншими молекулами, зазвичай комплексами білків з нуклеїновими кислотами. Шаперони не містять стеричної інформації про субстрат, згортанню якого вони допомагають. Перш за все шаперони обмежують наявний простір, прискорюючи згортання білків, та запобігають новосинтезованим пептидним ланцюгам взаємодіяти та створювати комплекси з недіючими структурами. У багатьох випадках шаперони також відновлюють структуру білків, що втратили її з часом або в результаті впливу умов навколишнього середовища. Багато шаперонів, хоча і не всі, є білками теплового шоку, через тенденцію білків денатурувати та збільшувати неспецифічну агрегацію під дією тепла. Молекулярні шаперони в основному є білками теплового шоку, що належать до наступних п'яти висококонсервативних родин: Такі, що мають АТФ-азну активність: * Hsp 100 * Hsp 90 * Hsp 70 * Hsp 60 * Не-АТФ-азні малі білки теплового шоку (small Hsps, sHsps, М = 12-43 кДа) Окрім того, нещодавно виявили зв'язаний з рибосомою тригер-фактор (trigger-factor, TF), котрий володіє як шапероновою, так і пептидилпроліл-цис-транс-ізомеразною активністю. Він локалізований в місці виходу ростучого поліпептиду з тунелю рибосоми і спільно з великою субодиницею рибосоми забезпечує його котрансляційне згортання. (uk) 分子伴侣（英語：chaperone，molecular chaperone）又译侣伴蛋白、伴護蛋白、分子伴護蛋白，是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。利用ATP协助蛋白质折叠，只是一部分分子伴侣的功能；分子伴侣如 者，能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链。 分子伴侣与（chaperonin）不同，后者只是分子伴侣中的一种，前者還包括热休克蛋白 Hsp60 和 Hsp10 两个家族。 (zh) |
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Ĉaperonoj estas troveblaj en preskaŭ ĉiuj specioj, kaj ili estas tre konservitaj, pro tio ke ili estas esencaj por la ebligo de multaj aliaj proteinoj. La proteinoj de tiu ĉi grupo ankaŭ helpas aliajn proteinojn pri ĉel-transportado. (eo) Une protéine chaperon est une protéine dont la fonction est d'assister d'autres protéines dans leur maturation en évitant la formation d'agrégats via les domaines hydrophobes présents sur leur surface lors de leur repliement tridimensionnel. Beaucoup de protéines chaperons sont des protéines de choc thermique (Heat shock proteins - Hsp), c'est-à-dire des protéines exprimées en réponse à des variations de température ou d'autres types de stress cellulaire, tel que le stress oxydant. (fr) シャペロン（英: chaperone）とは、他のタンパク質分子が正しい折りたたみ（フォールディング）をして機能を獲得するのを助けるタンパク質の総称である。分子シャペロン（英: molecular chaperone）、タンパク質シャペロンともいう。 シャペロンとは元来、西洋の貴族社会において、若い女性が社交界にデビューする際に付き添う年上の女性を意味し、タンパク質が正常な構造・機能を獲得するのをデビューになぞらえた命名である。 (ja) Gli chaperone molecolari sono una classe funzionale di famiglie proteiche, la cui funzione predominante è la prevenzione di associazioni non corrette e aggregazione di catene polipeptidiche non ripiegate, sia in condizioni fisiologiche che in condizioni di stress.Uno dei primi studi sulle condizioni di è stato condotto agli inizi degli anni sessanta esponendo ghiandole salivari di Drosophila melanogaster a temperature leggermente al di sopra di quelle ottimali per la crescita e lo sviluppo del moscerino e notando la formazione di rigonfiamenti localizzati dei cromosomi politenici. Tale evidenza suggeriva uno specifico cambio di espressione genica, con la trascrizione di geni codificanti per particolari proteine, definite “heat shock protein”. (it) Białka opiekuńcze (z ang. chaperone, pol. szaperon albo czaperon) – białka odpowiedzialne za prawidłowe zwijanie się innych białek do najkorzystniejszej energetyczniekonformacji. Ich istotną rolą w komórce jest także rozfałdowanie i ponowne sfałdowanie białka przy transporcie kodowanych jądrowo białek przez błony plastydów oraz mitochondriów. Zalicza się do nich również białka szoku cieplnego (hsp). (pl) 分子伴侣（英語：chaperone，molecular chaperone）又译侣伴蛋白、伴護蛋白、分子伴護蛋白，是一类协助细胞内分子组装和协助蛋白质折叠的蛋白质。利用ATP协助蛋白质折叠，只是一部分分子伴侣的功能；分子伴侣如 者，能在细胞分裂过程中提升DNA解螺旋酶的活性并且将母链的组蛋白传递到子链。 分子伴侣与（chaperonin）不同，后者只是分子伴侣中的一种，前者還包括热休克蛋白 Hsp60 和 Hsp10 两个家族。 (zh) الشابرون (بالإنجليزية: chaperone) في علم الأحياء الجزيئي هي بروتينات تساعد في تطوي البروتين التساهمي وفك تطويه، وتساهم في تجميع أو فك تجميع بنى الجزيئات البروتينة الضخمة. تتواجد الشابرونات حين تؤدي الجزيئات الضخمة وظائفها البيولوجية العادية وتنتهي من الطي أو التجميع. مهمة الشابرونات الأساسية هي المساعدة في تطوي البروتين، وأول بروتين أطلق عليه اسم شابرون (مرافق) هو بروتين يساهم في تجميع الجسيم النووي من هستونات وجزيئات دنا متطوية، مثل هذه البروتينات وخاصة في النواة وظيفتها تجميع الوحدات الفرعية المتطوية إلى مركبات قليلة الوحدات. (ar) Les xaperones són una família de proteïnes que ajuden a aconseguir un correcte plegament d'algunes estructures de polipèptids, amb enllaços no covalents, i que no formen part de l'estructura plegada final en condicions habituals als éssers vius. Aquest ajut que proporcionen les xaperones no és únicament sobre proteïnes de nova formació sinó també a proteïnes que modifiquen la seva funció, traspassen una membrana, o són amenaçades per un xoc tèrmic. A part d'ajudar a un correcte plegament també ajuden a “blindar” la proteïna en certs processos per evitar enllaços amb substàncies indesitjades o la formació d'una conformació no necessària en aquell instant, com per exemple en el transport d'una proteïna fins a l'orgànul on realitza la seva funció.Aquest nou concepte de xaperones moleculars no (ca) In molecular biology, molecular chaperones are proteins that assist the conformational folding or unfolding of large proteins or macromolecular protein complexes. 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Los cambios de conformación tridimensional de las proteínas pueden estar afectados por un conjunto de varias chaperonas que trabajan coordinadas, dependiendo de su propia estructura y de la disponibilidad de las chaperonas. (es) Eiwitten bestaan uit aminozuren die verschillende interacties met elkaar aan kunnen gaan, waardoor er een driedimensionale structuur ontstaat. Ieder eiwit heeft een specifieke structuur om zijn functie uit te oefenen. Het gebeurt echter vaak dat de aminozuren niet de juiste interacties aangaan waardoor het eiwit onjuist gevouwen wordt. Deze onjuist gevouwen eiwitten kunnen geen functie uitoefenen en kunnen schadelijke aggregaten vormen. Chaperonne-eiwitten assisteren ook bij de assemblage van nucleosomen. (nl) Chaperona (do francês chaperon, "dama de companhia") são proteínas do corpo humano. As células incorporaram mecanismos bastante eficientes para evitar que erros na transmissão da informação genética se propaguem na replicação, na transcrição e na tradução. Ainda assim, com todo esse cuidado de assegurar que a sequência de aminoácidos esteja correta, ainda é possível que uma proteína não consiga desempenhar suas funções por erro no enovelamento. Na verdade, uma quantidade significativa de proteínas precisa de ajuda para atingir a configuração terciária correta. (pt) Chaperoner är en grupp av proteiner som hjälper till med veckningen av andra proteiner, vissa av dem är så kallade (HSP, heat shock proteins). Chaperonerna är och finns i alla delar av cellen. De delas in i två huvudgrupper: * molekylära chaperoner (-liknande) som bland annat binder och stabiliserar oveckade eller delvis veckade proteiner och därmed skyddar dem från nedbrytning. * chaperoniner som aktivt veckar proteiner inuti sin tunn-liknande struktur. (sv) Шаперо́ны (англ. chaperones) — класс белков, главная функция которых состоит в восстановлении правильной нативной третичной или четвертичной структуры белков, а также образование и диссоциация белковых комплексов. (ru) Шаперони в молекулярній біології — білки, які допомагають нековалентному згортанню/розгортанню або розбиранню/збиранню інших макромолекулярних структур, але не взаємодіють з цими структурами, коли останні виконують свої нормальні біологічні функції. Термін «молекулярний шаперон» був введений в роботі Ласкей та ін. 1978 року для опису здатності ядерного білка запобігати агрегуванню білків-гістонів та правильно взаємодіяти з ДНК при утворенні нуклеосом. * Hsp 100 * Hsp 90 * Hsp 70 * Hsp 60 * Не-АТФ-азні малі білки теплового шоку (small Hsps, sHsps, М = 12-43 кДа) (uk) |
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