Amyloid beta (original) (raw)
Amyloid beta (Aß) je hlavní složkou senilních plaků a neurofibrilárních klubek, které byly nalezeny v mozku pacientů s Alzheimerovou chorobou (AD). Jeho význam mohl ale nadsadit vědecký podvod. Jedná se o vláknitý bílkovinný agregát nejčastěji složený z 36-43 aminokyselin, patřící do skupiny missfoldních proteinů. Dříve byla nejvíce věnována pozornost neurofibrilárním formám Aβ, dnes díky studiím a experimentům jsou to rozpustné oligomerní struktury Aβ, které mohou hrát důležitou fyziologickou roli při vzniku AD. Jejich toxicita je především spojena s agregačním procesem vedoucím k oligomerům a fibrilám, které jsou toxické pro nervové buňky a rezistentní k enzymatickému odbourávání. Je tvořen enzymatickým štěpením APP (amyloidní prekurzorový protein) ve dvou isoformách 1-40 a 1-42.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | Amyloid beta (Aß) je hlavní složkou senilních plaků a neurofibrilárních klubek, které byly nalezeny v mozku pacientů s Alzheimerovou chorobou (AD). Jeho význam mohl ale nadsadit vědecký podvod. Jedná se o vláknitý bílkovinný agregát nejčastěji složený z 36-43 aminokyselin, patřící do skupiny missfoldních proteinů. Dříve byla nejvíce věnována pozornost neurofibrilárním formám Aβ, dnes díky studiím a experimentům jsou to rozpustné oligomerní struktury Aβ, které mohou hrát důležitou fyziologickou roli při vzniku AD. Jejich toxicita je především spojena s agregačním procesem vedoucím k oligomerům a fibrilám, které jsou toxické pro nervové buňky a rezistentní k enzymatickému odbourávání. Je tvořen enzymatickým štěpením APP (amyloidní prekurzorový protein) ve dvou isoformách 1-40 a 1-42. (cs) La beta amiloide (Aβ o Abeta) és un pèptid de 36-43 aminoàcids processat a partir d'un (APP). Tot i que normalment es relaciona només amb la malaltia d'Alzheimer, intervé en funcions alienes a la malaltia. S'han trobat proves que l'Aβ té múltiples activitats que no tenen res a veure amb l'Alzheimer. (ca) ببتيد بيتا النشواني (بالإنجليزية: Amyloid beta) (اختصارًا Aβ أو Abeta) هو ببتيد يتكون من 39-43 حمضا أمينيا، والتي تشكل المقوّم الأساسي للويحات النشوانية في أدمغة المصابين بمرض آلزهايمر، وهي لويحاتٌ شبيهة تظهر في حالات معينة من الخَرَف المرتبط والتهاب العضلات المشتملي. يشكل الأميلويد بيتا أيضا تكتلات محيطة بالأوعية الدموية، ما يسمى للأميلويد في المخ. تتكون هذه الرقع من تشابك تكتلات ليفية مرتبة بانتظام، والتي تسمى ، وهي طيّات بروتين مشتركة لببتيدات أخرى، مثل البريونات المرتبطة بأمراض يسببها الطي الخاطئ. تظهر لنا البحوث على أن الشكل ثنائي الجزيئات والقابل للذوبان للبتيد هو عامل مسبب لتطور مرض آلزهايمر، وأن الشكل ثنائي الجزيئات هو الذيفان السينابسي الأصغر من نوع الأميلويد بيتا القابل للذوبان. (ar) Amyloid beta (Aβ or Abeta) denotes peptides of 36–43 amino acids that are the main component of the amyloid plaques found in the brains of people with Alzheimer's disease. The peptides derive from the amyloid precursor protein (APP), which is cleaved by beta secretase and gamma secretase to yield Aβ in a cholesterol-dependent process and substrate presentation. Aβ molecules can aggregate to form flexible soluble oligomers which may exist in several forms. It is now believed that certain misfolded oligomers (known as "seeds") can induce other Aβ molecules to also take the misfolded oligomeric form, leading to a chain reaction akin to a prion infection. The oligomers are toxic to nerve cells. The other protein implicated in Alzheimer's disease, tau protein, also forms such prion-like misfolded oligomers, and there is some evidence that misfolded Aβ can induce tau to misfold. A study has suggested that APP and its amyloid potential is of ancient origins, dating as far back as early deuterostomes. (en) β-Amyloid (Aβ, u. a. Amyloid-beta 40 (Aβ40) und Amyloid-beta 42 (Aβ42)) sind Peptide, die durch Zerschneiden des Amyloid-Precursor-Proteins (APP) mit Hilfe der Enzyme Beta- und Gamma-Sekretase entstehen, wobei aber noch weitere Faktoren vorhanden sein müssen. Da insbesondere in senilen Plaques hauptsächlich N-terminal verkürzte Peptide gefunden werden (z. B. Aβ4-42, Aβ2-42), müssen weitere Proteasen involviert sein. Ihre biologische Funktion ist ungeklärt, es wurde jedoch vorgeschlagen, dass sie eine antimikrobielle Funktion haben. Aβ40 und Aβ42 gelten als neurotoxisch. Insbesondere die vom Aβ42 abstammenden Peptide habe eine starke Tendenz, sich aneinander zu lagern und dabei unterschiedlich große Aggregate zu bilden, die auch unlöslich sein können. Im normalen Stoffwechsel werden diese Peptide kontinuierlich erzeugt, lagern sich aber nicht ab. Beide Peptide sind als Ablagerungen in Gehirn und Blutgefäßen von Alzheimerkranken und Down-Syndrom-Patienten zu finden. Man nimmt daher an, dass eine Verhinderung dieser Ablagerungen (dazu gehören auch die senilen Plaques) die Symptome dieser Krankheiten verbessern würden. Des Weiteren finden sich derartige Ablagerungen in den Blutgefäßen von Menschen mit zerebraler Amyloidangiopathie, wo sie zum Schlaganfall führen können. In einer neuen Studie konnte gezeigt werden, dass Beta-Amyloid auch nach einem schweren Schädelhirntrauma im Gehirn abgelagert wird. Von den Ablagerungen ist interessanterweise nicht primär die Läsion betroffen, sondern andere Bereiche des Gehirns, vor allem das Striatum. Dort befinden sich auch bei Morbus Alzheimer häufig Veränderungen. Eine Verbindung zwischen einem schweren Schädelhirntrauma und einer späteren Demenz konnte jedoch noch nicht bewiesen werden. Eine wissenschaftliche Studie hat ergeben, dass Amyloid-beta eine zentrale Funktion bei der Informationsverarbeitung im Gehirn hat. Eine bestimmte Menge des Proteins ist für die Übertragung von Informationen an Neuronen notwendig. Da die derzeitigen Forschungen zur Bekämpfung von Alzheimer hauptsächlich darauf ausgerichtet sind, Medikamente zu entwickeln, die Protein-Plaques abbauen, muss diese neue Erkenntnis miteinbezogen werden. (de) El β-amiloide es un péptido de 36 a 43 aminoácidos que se sintetiza a partir de la proteína precursora amiloidea (APP). Aunque generalmente se alude a su relación con la enfermedad de Alzheimer, se ha encontrado evidencia de que tiene múltiples actividades no asociadas con esta enfermedad. (es) Le peptide amyloïde bêta ou β-amyloïde est un peptide (une petite protéine) appartenant à la famille des substances amyloïdes. Dans certaines circonstances, il est néfaste pour le système nerveux central (sous l’influence de différents facteurs génétiques et environnementaux encore mal compris). L'amyloïde bêta est au centre de l'hypothèse amyloïde qui est la théorie, formulée initialement par JA Hardy et GA Higgins en 1992, selon laquelle la maladie d'Alzheimer est causée par la présence de plaques amyloïdes dans le cerveau. Cette théorie a conduit au développement de nombreuses recherches pour le développement de médicaments. Cependant, une controverse est apparue aux États-Unis en 2021 concernant sa réalité et l'intégrité de certains articles scientifiques la sous-tendant. (fr) アミロイドβ（アミロイドベータ、英: Amyloid beta、略称: Aβ）は、アルツハイマー病患者の脳に見られるアミロイド斑の主成分として、アルツハイマー病に重大な関与を行う36–43アミノ酸のペプチドである。このペプチドはアミロイド前駆体タンパク質 (amyloid precursor protein, APP) に由来し、β-セクレターゼとγ-セクレターゼによる切断によって産生される。Aβ分子は凝集し、いくつかの形態の柔軟な可溶性のオリゴマーを形成する。現在では、特定の誤ったフォールディング（ミスフォールディング）をしたオリゴマー（「シード」として知られる）が他のAβ分子のミスフォールドを誘導し、プリオンの感染と類似した連鎖反応が引き起こされると考えられている。このオリゴマーは神経細胞に対する毒性がある。アルツハイマー病への関与が示唆される他のタンパク質であるタウタンパク質も同様にプリオン様のミスフォールドオリゴマーを形成し、ミスフォールドしたAβがタウのミスフォールドを誘導するという証拠も存在する。 近年の研究は、APPとそのアミロイド形成能の歴史は古く、初期の後口動物にまで遡ることを示唆している。 (ja) 아밀로이드 베타 (Aβ 또는 A베타)는 알츠하이머 환자의 뇌에서 발견되는 의 주성분으로서 알츠하이머 병에 결정적으로 관여하는 36-43개의 아미노산 펩타이드를 의미한다. 이 펩타이드는 와 에 의해 분해되어 Aβ를 생성하는, (APP)에서 유도된다. Aβ 분자는 응집되어 여러 형태로 존재할 수 있는 가용성 올리고머를 형성할 수 있다. ("씨앗"이라 알려진) 특정 잘못 접힌 올리고머가, 다른 Aβ 분자가 잘못 접힌 올리고머 형태를 유도하여 프리온 감염과 유사한 연쇄 반응을 유도할 수 있다고 오늘날 믿어진다. 씨앗 또는 그 결과 아밀로이드 플라크는 신경 세포에 독성이 있다. 알츠하이머 병에 관여하는 다른 단백질인 도 프리온처럼 잘못 접힌 올리고머를 형성하며 잘못 접힌 Aβ가 타우를 잘못 변형시킬 수 있다는 증거가 있다. 최근 연구에 따르면 APP와 그 아밀로이드 잠재력은 고대 기원의 것으로, 초기 후구동물 시대까지 거슬러 올라간다. 최근, 베타 아밀로이드 가설 수립에 있어 또 다른 전기를 마련한 비임상 연구 논문에 이미지 데이터 일부가 조작됐다는 의혹이 제기되었다. (ko) Met bèta-amyloïde (Aβ of Abeta) wordt gedoeld op peptiden met 36 tot 43 aminozuren die sterk geassocieerd zijn met de ziekte van Alzheimer. Het vormt het hoofdonderdeel van de amyloïde plaques in de hersenen van patiënten met alzheimer. De peptiden komen van het grotere (afgekort tot APP, naar het Engels "amyloid precursor protein"). Aβ wordt van APP afgesplitst door bèta- en gamma-secretase. Aβ-moleculen kunnen samenklonteren tot flexibele, onoplosbare oligomeren. Het idee is dat zekere verkeerd gevouwen oligomeren ervoor kunnen zorgen dat Aβ ook verkeerd gevouwen wordt, wat leidt tot een kettingreactie die lijkt op prionontsteking. De oligomeren zijn giftig voor zenuwcellen. Het andere eiwit dat betrokken is bij de ziekte van Alzheimer, het tau-eiwit, vormt ook prion-achtige verkeerd gevouwen oligomeren. Er zijn aanwijzingen dat verkeerd gevouwen Aβ ervoor kan zorgen dat tau niet de juiste vorm krijgt. De functie van bèta-amyloïde bij gezonde mensen en dieren is nog niet goed bekend. Aβ vormt plaques in de hersenen bij de ziekte van Alzheimer. (nl) Il peptide betamiloide, o β-amiloide, (Aβ) è il maggior costituente delle placche amiloidi (o senili) ed ha origine dalla proteina APP (Amyloid Precursor Protein) in un processo a due stadi. (it) Beta amiloides (Aβ) são peptídeos com 36-43 aminoácidos e o principal constituinte das placas de amiloide observadas no cérebro de pacientes com doença de Alzheimer. Os peptídeos são um produto da proteína precursora amiloide (PPA), a qual é cortada por determinadas enzimas para formar Aβ. As moléculas beta amiloides podem-se agregar para formar oligómeros solúveis com várias formas. (pt) Бета-амило́иды (англ. amyloid beta, Aβ) — общее название для нескольких пептидов, состоящих из примерно 40 аминокислотных остатков и образующихся из трансмембранного белка — предшественника бета-амилоида. Основными разновидностями являются пептид из 40 аминокислотных остатков (Aβ40) и пептид из 42 аминокислотных остатков (Aβ42). Их роль в нормальной физиологии остаётся неизвестной, но предполагается, что они могут участвовать в антибактериальной и противогрибковой защите. Пептид Aβ40 не имеет патогенных свойств, но пептид Aβ42 считается одним из основных факторов, провоцирующих болезнь Альцгеймера и часто называется просто бета-амилоидом, без уточнения длины аминокислотной цепочки. В мозге пациента, страдающего болезнью Альцгеймера, этот пептид может образовывать так называемые амилоидные бляшки, состоящие из скоплений пептида, свёрнутого в виде . Пептид Aβ42 может также образовывать олигомеры, которые запускают цепные реакции образования амилоидных бляшек и тау-белков по прионному механизму. (ru) Beta-Amyloid är en amyloid som enligt nuvarande kunskap om kroppen verkar vara inblandad i neurologiska åkommor som Alzheimers sjukdom. Detta är dock inte enda funktionen hos Beta-Amyloiden, den är även delaktig i viktiga neurologiska funktioner som inte har med åkommor att göra. (sv) β淀粉样蛋白（Aβ或Abeta）是阿茲海默症患者大脑中发现的淀粉样蛋白斑块的主要成分，為来源于前類澱粉蛋白質的肽，長度介於36-43个氨基酸之間。 (zh) Бета-амілоїдний білок (Aβ або Abeta) — білок з молекулярною масою 4200 Да, що складається з 39-42 амінокислотних залишків. За допомогою протеолізу він (разом з деякими невеликими білками) утворюється з більшого трансмембранного білка-попередника APP, що виконує трофічну і захисну функції. Роль бета-амілоїдного білка в нормі невідома, але відомо, що білок-попередник виконує роль рецептора, взаємодіючи з іншими білками клітинного транспорту. (uk) |
| dbo:arm | q |
| dbo:band | 21.2 |
| dbo:chromosome | 21 |
| dbo:entrezgene | 351 |
| dbo:hgncid | 620 |
| dbo:omim | 104760 (xsd:integer) |
| dbo:refseq | NM_000484 |
| dbo:symbol | APP AD1 |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Abeta_2lfm.jpg?width=300 |
| dbo:uniprot | P05067 |
| dbo:wikiPageID | 1958222 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 61595 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1123204524 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Calcium dbr:Cancer dbr:Carbenoxolone dbr:4-hydroxynonenal dbr:Prion dbr:Endoplasmic_reticulum dbr:Enzyme_inhibitor dbr:NMR dbr:Hepatic_cancer dbr:Hereditary dbr:Homeostasis dbr:Beta-secretase_1 dbr:Peptide dbr:Cyclin-dependent_kinase_5 dbr:DNA_damage_(naturally_occurring) dbr:Down_syndrome dbr:ELISA dbr:Inflammation dbr:Atomic_force_microscope dbc:Biomarkers dbr:Colorectal_cancer dbr:Crenezumab dbr:Amyloid dbr:Amyloid_plaques dbr:Memantine dbr:Oligomer dbr:TPM21 dbr:Proteolysis dbr:Enzyme dbr:Gantenerumab dbr:Brain dbr:Thioflavin dbr:Apomorphine dbr:Apoptosis dbr:Lecanemab dbr:Lung_cancer dbr:Deuterostomes dbr:Bapineuzumab dbr:Gamma_secretase dbr:Ion_channel dbr:Ion_channel_hypothesis_of_Alzheimer's_disease dbr:Familial_Alzheimer_disease dbr:Lipid_peroxidation dbr:Aducanumab dbr:Amino_acid dbr:Amyloid_precursor_protein dbr:Alpha_secretase dbr:Alzheimer's_disease dbr:Esophageal_cancer dbr:Glycoprotein dbr:Glymphatic_system dbr:Golgi_apparatus dbr:Kinase dbr:Dual_polarisation_interferometry dbr:Molecular_dynamics dbr:Transcription_factor dbr:Protein_folding dbr:Tarenflurbil dbr:Transmembrane_protein dbc:Alzheimer's_disease dbc:Amyloidosis dbc:Peptides dbc:Molecular_neuroscience dbr:Cholesterol dbr:Sylvain_Lesné dbr:Tau_protein dbr:C-terminus dbr:Pittsburgh_compound_B dbr:Positron_emission_tomography dbr:Solanezumab dbr:Glutamate_transporters dbr:Immunotherapy dbr:Antibodies dbr:Cerebral_amyloid_angiopathy dbr:Semagacestat dbr:Chromosome_21_(human) dbr:Intrinsically_unstructured_protein dbr:Reactive_oxygen_species dbr:White_matter dbr:Neurite dbr:Etiology dbr:PSEN1 dbr:Substrate_presentation dbr:NMDA dbr:Oxidative_stress dbr:Random_coil dbr:BACE dbr:Amyloid_hypothesis dbr:Amyloid_plaque dbr:Cerebral_blood_vessel dbr:Gamma-Secretase dbr:Secondary_structure dbr:Parenchymal dbr:Alpha_synuclein dbr:Replica_exchange dbr:Peptidase dbr:Glucose_transporters dbr:Immunostain dbr:Vibrational_spectroscopy dbr:Nerve_cell dbr:CAD106 dbr:File:Cerebral_amyloid_angiopathy_-2b-_amyloid_beta_-_intermed_mag_-_cropped.jpg dbr:London_Mutation dbr:UB-311 |
| dbp:altsymbols | AD1 (en) |
| dbp:arm | q (en) |
| dbp:band | 21.200000 (xsd:double) |
| dbp:caption | A partially folded structure of amyloid beta in an aqueous environment (en) Processing of the amyloid precursor protein (en) |
| dbp:chromosome | 21 (xsd:integer) |
| dbp:ensembl | ENSG00000142192 (en) |
| dbp:entrezgene | 351 (xsd:integer) |
| dbp:hgncid | 620 (xsd:integer) |
| dbp:interpro | IPR013803 (en) |
| dbp:membranomeSuperfamily | 45 (xsd:integer) |
| dbp:name | Amyloid beta peptide (en) amyloid beta precursor protein (en) |
| dbp:omim | 104760 (xsd:integer) |
| dbp:opmFamily | 304 (xsd:integer) |
| dbp:opmProtein | 2 (xsd:integer) |
| dbp:pfam | PF03494 (en) |
| dbp:refseq | NM_000484 (en) |
| dbp:scop | 2 (xsd:integer) |
| dbp:symbol | dbr:Amyloid_precursor_protein APP (en) |
| dbp:tcdb | 1 (xsd:integer) |
| dbp:uniprot | P05067 (en) |
| dbp:width | 300 (xsd:integer) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Citation_needed dbt:Details dbt:Infobox_protein_family dbt:Reflist dbt:See_also dbt:Short_description dbt:Wiktionary dbt:OMIM dbt:Infobox_protein dbt:Amyloidosis |
| dct:subject | dbc:Biomarkers dbc:Alzheimer's_disease dbc:Amyloidosis dbc:Peptides dbc:Molecular_neuroscience |
| rdf:type | owl:Thing dbo:Biomolecule wikidata:Q206229 wikidata:Q8054 yago:WikicatMetabolicDisorders yago:Abstraction100002137 yago:Activator114723079 yago:Amide114724264 yago:Arrangement107938773 yago:Attribute100024264 yago:Catalyst114723628 yago:Chemical114806838 yago:Compound114818238 yago:Condition113920835 yago:Disorder114052403 yago:Enzyme114732946 yago:Gene105436752 yago:Group100031264 yago:Macromolecule114944888 yago:Material114580897 yago:Matter100020827 yago:MetabolicDisorder114084502 yago:Molecule114682133 yago:Ordering108456993 yago:OrganicCompound114727670 yago:Part113809207 yago:Peptide114743046 yago:PhysicalCondition114034177 yago:PhysicalEntity100001930 yago:Protein114728724 yago:Relation100031921 yago:WikicatGenes yago:WikicatIntegralMembraneProteins dbo:Protein yago:Sequence108459252 yago:Series108457976 yago:State100024720 yago:Substance100019613 yago:Thing100002452 yago:Unit109465459 yago:WikicatEnzymes yago:WikicatPeptides umbel-rc:ProteinMolecule |
| rdfs:comment | Amyloid beta (Aß) je hlavní složkou senilních plaků a neurofibrilárních klubek, které byly nalezeny v mozku pacientů s Alzheimerovou chorobou (AD). Jeho význam mohl ale nadsadit vědecký podvod. Jedná se o vláknitý bílkovinný agregát nejčastěji složený z 36-43 aminokyselin, patřící do skupiny missfoldních proteinů. Dříve byla nejvíce věnována pozornost neurofibrilárním formám Aβ, dnes díky studiím a experimentům jsou to rozpustné oligomerní struktury Aβ, které mohou hrát důležitou fyziologickou roli při vzniku AD. Jejich toxicita je především spojena s agregačním procesem vedoucím k oligomerům a fibrilám, které jsou toxické pro nervové buňky a rezistentní k enzymatickému odbourávání. Je tvořen enzymatickým štěpením APP (amyloidní prekurzorový protein) ve dvou isoformách 1-40 a 1-42. (cs) La beta amiloide (Aβ o Abeta) és un pèptid de 36-43 aminoàcids processat a partir d'un (APP). Tot i que normalment es relaciona només amb la malaltia d'Alzheimer, intervé en funcions alienes a la malaltia. S'han trobat proves que l'Aβ té múltiples activitats que no tenen res a veure amb l'Alzheimer. (ca) ببتيد بيتا النشواني (بالإنجليزية: Amyloid beta) (اختصارًا Aβ أو Abeta) هو ببتيد يتكون من 39-43 حمضا أمينيا، والتي تشكل المقوّم الأساسي للويحات النشوانية في أدمغة المصابين بمرض آلزهايمر، وهي لويحاتٌ شبيهة تظهر في حالات معينة من الخَرَف المرتبط والتهاب العضلات المشتملي. يشكل الأميلويد بيتا أيضا تكتلات محيطة بالأوعية الدموية، ما يسمى للأميلويد في المخ. تتكون هذه الرقع من تشابك تكتلات ليفية مرتبة بانتظام، والتي تسمى ، وهي طيّات بروتين مشتركة لببتيدات أخرى، مثل البريونات المرتبطة بأمراض يسببها الطي الخاطئ. تظهر لنا البحوث على أن الشكل ثنائي الجزيئات والقابل للذوبان للبتيد هو عامل مسبب لتطور مرض آلزهايمر، وأن الشكل ثنائي الجزيئات هو الذيفان السينابسي الأصغر من نوع الأميلويد بيتا القابل للذوبان. (ar) El β-amiloide es un péptido de 36 a 43 aminoácidos que se sintetiza a partir de la proteína precursora amiloidea (APP). Aunque generalmente se alude a su relación con la enfermedad de Alzheimer, se ha encontrado evidencia de que tiene múltiples actividades no asociadas con esta enfermedad. (es) アミロイドβ（アミロイドベータ、英: Amyloid beta、略称: Aβ）は、アルツハイマー病患者の脳に見られるアミロイド斑の主成分として、アルツハイマー病に重大な関与を行う36–43アミノ酸のペプチドである。このペプチドはアミロイド前駆体タンパク質 (amyloid precursor protein, APP) に由来し、β-セクレターゼとγ-セクレターゼによる切断によって産生される。Aβ分子は凝集し、いくつかの形態の柔軟な可溶性のオリゴマーを形成する。現在では、特定の誤ったフォールディング（ミスフォールディング）をしたオリゴマー（「シード」として知られる）が他のAβ分子のミスフォールドを誘導し、プリオンの感染と類似した連鎖反応が引き起こされると考えられている。このオリゴマーは神経細胞に対する毒性がある。アルツハイマー病への関与が示唆される他のタンパク質であるタウタンパク質も同様にプリオン様のミスフォールドオリゴマーを形成し、ミスフォールドしたAβがタウのミスフォールドを誘導するという証拠も存在する。 近年の研究は、APPとそのアミロイド形成能の歴史は古く、初期の後口動物にまで遡ることを示唆している。 (ja) 아밀로이드 베타 (Aβ 또는 A베타)는 알츠하이머 환자의 뇌에서 발견되는 의 주성분으로서 알츠하이머 병에 결정적으로 관여하는 36-43개의 아미노산 펩타이드를 의미한다. 이 펩타이드는 와 에 의해 분해되어 Aβ를 생성하는, (APP)에서 유도된다. Aβ 분자는 응집되어 여러 형태로 존재할 수 있는 가용성 올리고머를 형성할 수 있다. ("씨앗"이라 알려진) 특정 잘못 접힌 올리고머가, 다른 Aβ 분자가 잘못 접힌 올리고머 형태를 유도하여 프리온 감염과 유사한 연쇄 반응을 유도할 수 있다고 오늘날 믿어진다. 씨앗 또는 그 결과 아밀로이드 플라크는 신경 세포에 독성이 있다. 알츠하이머 병에 관여하는 다른 단백질인 도 프리온처럼 잘못 접힌 올리고머를 형성하며 잘못 접힌 Aβ가 타우를 잘못 변형시킬 수 있다는 증거가 있다. 최근 연구에 따르면 APP와 그 아밀로이드 잠재력은 고대 기원의 것으로, 초기 후구동물 시대까지 거슬러 올라간다. 최근, 베타 아밀로이드 가설 수립에 있어 또 다른 전기를 마련한 비임상 연구 논문에 이미지 데이터 일부가 조작됐다는 의혹이 제기되었다. (ko) Il peptide betamiloide, o β-amiloide, (Aβ) è il maggior costituente delle placche amiloidi (o senili) ed ha origine dalla proteina APP (Amyloid Precursor Protein) in un processo a due stadi. (it) Beta amiloides (Aβ) são peptídeos com 36-43 aminoácidos e o principal constituinte das placas de amiloide observadas no cérebro de pacientes com doença de Alzheimer. Os peptídeos são um produto da proteína precursora amiloide (PPA), a qual é cortada por determinadas enzimas para formar Aβ. As moléculas beta amiloides podem-se agregar para formar oligómeros solúveis com várias formas. (pt) Beta-Amyloid är en amyloid som enligt nuvarande kunskap om kroppen verkar vara inblandad i neurologiska åkommor som Alzheimers sjukdom. Detta är dock inte enda funktionen hos Beta-Amyloiden, den är även delaktig i viktiga neurologiska funktioner som inte har med åkommor att göra. (sv) β淀粉样蛋白（Aβ或Abeta）是阿茲海默症患者大脑中发现的淀粉样蛋白斑块的主要成分，為来源于前類澱粉蛋白質的肽，長度介於36-43个氨基酸之間。 (zh) Бета-амілоїдний білок (Aβ або Abeta) — білок з молекулярною масою 4200 Да, що складається з 39-42 амінокислотних залишків. За допомогою протеолізу він (разом з деякими невеликими білками) утворюється з більшого трансмембранного білка-попередника APP, що виконує трофічну і захисну функції. Роль бета-амілоїдного білка в нормі невідома, але відомо, що білок-попередник виконує роль рецептора, взаємодіючи з іншими білками клітинного транспорту. (uk) Amyloid beta (Aβ or Abeta) denotes peptides of 36–43 amino acids that are the main component of the amyloid plaques found in the brains of people with Alzheimer's disease. The peptides derive from the amyloid precursor protein (APP), which is cleaved by beta secretase and gamma secretase to yield Aβ in a cholesterol-dependent process and substrate presentation. Aβ molecules can aggregate to form flexible soluble oligomers which may exist in several forms. It is now believed that certain misfolded oligomers (known as "seeds") can induce other Aβ molecules to also take the misfolded oligomeric form, leading to a chain reaction akin to a prion infection. The oligomers are toxic to nerve cells. The other protein implicated in Alzheimer's disease, tau protein, also forms such prion-like misfold (en) β-Amyloid (Aβ, u. a. Amyloid-beta 40 (Aβ40) und Amyloid-beta 42 (Aβ42)) sind Peptide, die durch Zerschneiden des Amyloid-Precursor-Proteins (APP) mit Hilfe der Enzyme Beta- und Gamma-Sekretase entstehen, wobei aber noch weitere Faktoren vorhanden sein müssen. Da insbesondere in senilen Plaques hauptsächlich N-terminal verkürzte Peptide gefunden werden (z. B. Aβ4-42, Aβ2-42), müssen weitere Proteasen involviert sein. Ihre biologische Funktion ist ungeklärt, es wurde jedoch vorgeschlagen, dass sie eine antimikrobielle Funktion haben. Aβ40 und Aβ42 gelten als neurotoxisch. Insbesondere die vom Aβ42 abstammenden Peptide habe eine starke Tendenz, sich aneinander zu lagern und dabei unterschiedlich große Aggregate zu bilden, die auch unlöslich sein können. Im normalen Stoffwechsel werden diese P (de) Le peptide amyloïde bêta ou β-amyloïde est un peptide (une petite protéine) appartenant à la famille des substances amyloïdes. Dans certaines circonstances, il est néfaste pour le système nerveux central (sous l’influence de différents facteurs génétiques et environnementaux encore mal compris). L'amyloïde bêta est au centre de l'hypothèse amyloïde qui est la théorie, formulée initialement par JA Hardy et GA Higgins en 1992, selon laquelle la maladie d'Alzheimer est causée par la présence de plaques amyloïdes dans le cerveau. (fr) Met bèta-amyloïde (Aβ of Abeta) wordt gedoeld op peptiden met 36 tot 43 aminozuren die sterk geassocieerd zijn met de ziekte van Alzheimer. Het vormt het hoofdonderdeel van de amyloïde plaques in de hersenen van patiënten met alzheimer. De peptiden komen van het grotere (afgekort tot APP, naar het Engels "amyloid precursor protein"). Aβ wordt van APP afgesplitst door bèta- en gamma-secretase. Aβ-moleculen kunnen samenklonteren tot flexibele, onoplosbare oligomeren. Het idee is dat zekere verkeerd gevouwen oligomeren ervoor kunnen zorgen dat Aβ ook verkeerd gevouwen wordt, wat leidt tot een kettingreactie die lijkt op prionontsteking. De oligomeren zijn giftig voor zenuwcellen. Het andere eiwit dat betrokken is bij de ziekte van Alzheimer, het tau-eiwit, vormt ook prion-achtige verkeerd ge (nl) Бета-амило́иды (англ. amyloid beta, Aβ) — общее название для нескольких пептидов, состоящих из примерно 40 аминокислотных остатков и образующихся из трансмембранного белка — предшественника бета-амилоида. Основными разновидностями являются пептид из 40 аминокислотных остатков (Aβ40) и пептид из 42 аминокислотных остатков (Aβ42). Их роль в нормальной физиологии остаётся неизвестной, но предполагается, что они могут участвовать в антибактериальной и противогрибковой защите. Пептид Aβ40 не имеет патогенных свойств, но пептид Aβ42 считается одним из основных факторов, провоцирующих болезнь Альцгеймера и часто называется просто бета-амилоидом, без уточнения длины аминокислотной цепочки. В мозге пациента, страдающего болезнью Альцгеймера, этот пептид может образовывать так называемые амилоидные (ru) |
| rdfs:label | ببتيد بيتا النشواني (ar) Beta amiloide (ca) Amyloid beta (cs) Beta-Amyloid (de) Amyloid beta (en) Beta-amiloide (es) Bêta-amyloïde (fr) Betamiloide (it) 아밀로이드 베타 (ko) アミロイドβ (ja) Bèta-amyloïd (nl) Beta amiloide (pt) Бета-амилоиды (ru) Beta-Amyloid (sv) Бета-амілоїд (uk) Β淀粉样蛋白 (zh) |
| rdfs:seeAlso | dbr:Amyloid_precursor_protein |
| owl:sameAs | freebase:Amyloid beta yago-res:Amyloid beta wikidata:Amyloid beta dbpedia-ar:Amyloid beta dbpedia-ca:Amyloid beta dbpedia-cs:Amyloid beta dbpedia-de:Amyloid beta dbpedia-es:Amyloid beta dbpedia-fa:Amyloid beta dbpedia-fi:Amyloid beta dbpedia-fr:Amyloid beta dbpedia-gl:Amyloid beta dbpedia-he:Amyloid beta dbpedia-it:Amyloid beta dbpedia-ja:Amyloid beta dbpedia-ko:Amyloid beta dbpedia-la:Amyloid beta dbpedia-mk:Amyloid beta dbpedia-nl:Amyloid beta dbpedia-pt:Amyloid beta dbpedia-ru:Amyloid beta dbpedia-sv:Amyloid beta dbpedia-th:Amyloid beta dbpedia-uk:Amyloid beta dbpedia-zh:Amyloid beta https://global.dbpedia.org/id/3sfGE |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Amyloid_beta?oldid=1123204524&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/APP_processing.png wiki-commons:Special:FilePath/Abeta_2lfm.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Cerebral_amyloid_angi...oid_beta_-_intermed_mag_-_cropped.jpg |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Amyloid_beta |
| foaf:name | amyloid beta (A4) precursor protein (peptidase nexin-II, Alzheimer disease) (en) |
| is dbo:knownFor of | dbr:David_M._Holtzman |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:A_beta dbr:A_beta_peptide dbr:Beta-amyloid dbr:Amyloid_B dbr:Beta_amyloid dbr:A-beta dbr:Aβ dbr:B-amyloid dbr:Amyloid-Beta dbr:Amyloid-beta dbr:Amyloid-beta_peptide dbr:Amyloid-β dbr:Amyloid_beta-peptides dbr:Amyloid_beta_peptide dbr:Amyloid_beta_protein dbr:Amyloid_β dbr:Abeta dbr:Islet_amyloid_precursor_protein dbr:Β-amyloid dbr:ΒA dbr:Β_amyloid |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:A_beta dbr:A_beta_peptide dbr:BCL2L2 dbr:BCL3 dbr:Pramlintide dbr:Presenilin dbr:Rosetta@home dbr:Roskamp_Institute dbr:Epigenetics_of_neurodegenerative_diseases dbr:Neprilysin dbr:Nicastrin dbr:Priyanka_Joshi dbr:Prevention_of_dementia dbr:2022_in_science dbr:Bennet_Omalu dbr:Beta-Methylamino-L-alanine dbr:Dementia_with_Lewy_bodies dbr:Homotaurine dbr:Beta-secretase_1 dbr:Urtė_Neniškytė dbr:Vascular_dementia dbr:David_M._Holtzman dbr:Default_mode_network dbr:Donanemab dbr:Down_syndrome dbr:Down_syndrome_research dbr:Insulin-degrading_enzyme dbr:Intracerebral_hemorrhage dbr:Intracranial_hemorrhage dbr:Li-Huei_Tsai dbr:RNA_interference dbr:Pyruvate_dehydrogenase_lipoamide_kinase_isozyme_1 dbr:Proteinopathy dbr:LILRA5 dbr:Superficial_siderosis dbr:Beta-amyloid dbr:Complement_deficiency dbr:Connie_C._Lu dbr:Amyloid-beta_precursor_protein dbr:Amyloid_plaques dbr:Meldonium dbr:Meningoencephalitis dbr:Sacubitril/valsartan dbr:Chemoproteomics dbr:Porphyromonas_gingivalis dbr:QPNC-PAGE dbr:Colin_L._Masters dbr:G._Marius_Clore dbr:Gambierol dbr:Bradlee_Heckmann dbr:Brain-derived_neurotrophic_factor dbr:Mission_Discovery dbr:Copper_in_biology dbr:Crystallopathy dbr:Thioflavin dbr:LILRB2 dbr:LRP1 dbr:Organ-limited_amyloidosis dbr:Apomorphine dbr:Lecanemab dbr:Levuglandin dbr:Li_Gan dbr:Lipoxin dbr:Amyloid_B dbr:Computational_neurogenetic_modeling dbr:Haemodynamic_response dbr:Monoclonal_antibody_therapy dbr:Peroxidase dbr:Protein_kinase_R dbr:Macular_degeneration dbr:Maiken_Nedergaard dbr:Agrin dbr:WIN_55,212-2 dbr:Gamma_secretase dbr:Gamma_wave dbr:DKK1 dbr:Ion_channel_hypothesis_of_Alzheimer's_disease dbr:Ming_Tatt_Cheah dbr:Neuroscience_of_sleep dbr:TPI1 dbr:Aducanumab dbr:Alev_Erisir dbr:Cymserine dbr:Czech_Brain_Ageing_Study dbr:Alpha-7_nicotinic_receptor dbr:Alpha_secretase dbr:Alpha_sheet dbr:Alzheimer's_Disease_Neuroimaging_Initiative dbr:Alzheimer's_disease dbr:Alzheimer's_disease_biomarkers dbr:Experimental_models_of_Alzheimer's_disease dbr:Folding@home dbr:Angiotensin-converting_enzyme dbr:Nitromemantine dbr:Beta_amyloid dbr:Formyl_peptide_receptor_2 dbr:Granulin dbr:Granulocyte_colony-stimulating_factor dbr:Isabelle_Aubert dbr:Ka_Yee_Christina_Lee dbr:PRNP dbr:RAGE_(receptor) dbr:2016_in_science dbr:A-beta dbr:APBB2 dbr:APPBP1 dbr:HEPPS_(buffer) dbr:HU-210 dbr:Ataxin_1 dbr:Isolichenan dbr:JWH-133 dbr:Hyperintensity dbr:Sodium_oligomannate dbr:Asparagine_endopeptidase dbr:APH-1 dbr:Biochemistry_of_Alzheimer's_disease dbr:Sylvain_Lesné dbr:Cognitive_genomics dbr:Eicosanoid_receptor dbr:Herpes_simplex_virus dbr:Transcytosis dbr:Remote_ischemic_conditioning dbr:Bulbocapnine dbr:CALHM1 dbr:CHI3L1 dbr:Cabernet_Sauvignon dbr:Plasma_gelsolin dbr:Plastoquinone dbr:Solanezumab dbr:Human_alphaherpesvirus_1 dbr:Humanin dbr:HIGD1A dbr:Krtin_Nithiyanandam dbr:Campenot_chamber dbr:Cathepsin dbr:Cerebral_amyloid_angiopathy dbr:Cerebral_organoid dbr:Meningeal_lymphatic_vessels dbr:Slow-wave_sleep dbr:Sjors_Scheres dbr:Neurodegenerative_disease dbr:Neuroscience_of_aging dbr:Neurotrophin_mimetics dbr:Sleep_disorder dbr:Type_3_diabetes dbr:Extracellular_vesicle dbr:List_of_therapeutic_monoclonal_antibodies dbr:PSEN1 dbr:VPS35 dbr:Parvulin dbr:N-Acylethanolamine dbr:NLRP dbr:TRPM2 dbr:Visual_selective_attention_in_dementia dbr:Molecular_neuroscience dbr:Neurotoxicity dbr:Photo-induced_cross-linking_of_unmodified_proteins dbr:Phenserine dbr:Renã_A._S._Robinson dbr:Reticulon dbr:TMEM106B dbr:P3_peptide dbr:PLD3 dbr:Monoamine_oxidase_B dbr:PEDF dbr:Sleep_debt dbr:SNX8 dbr:Tara_Spires-Jones dbr:YoungSoo_Kim dbr:Aβ dbr:B-amyloid dbr:Amyloid-Beta dbr:Amyloid-beta dbr:Amyloid-beta_peptide dbr:Amyloid-β dbr:Amyloid_beta-peptides dbr:Amyloid_beta_peptide dbr:Amyloid_beta_protein dbr:Amyloid_β dbr:Abeta dbr:Islet_amyloid_precursor_protein dbr:Β-amyloid dbr:ΒA dbr:Β_amyloid |
| is dbp:target of | dbr:Donanemab dbr:Aducanumab |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Amyloid_beta |
