Proline (original) (raw)
برولين (مختصر Pro or P) هي α ، الأحماض الأمينية ، واحدة من 20 الحمض النووي الأحماض الأمينية المشفرة. في codons CCU, CCC, CCA, and CCG . وليس من الأحماض الأمينية الأساسية ، مما يعني أن الجسم البشري يمكن تلخيص ذلك. وهي فريدة من نوعها بين بروتين تشكيل الأحماض الأمينية ال 20 في ذلك إلى مجموعة α الأمينية و الثانوية .
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | La prolina (abreujada Pro o P) és un dels aminoàcids transcripcionals que formen les proteïnes dels éssers vius. A l'ARNm, està codificada com a CCU, CCC, CCA o CCG. No és un aminoàcid essencial perquè l'ésser humà pot sintetitzar-la. El final de la seva cadena lateral s'uneix al grup amino, tot formant una amina secundària; és una característica que no presenta cap altre dels 20 aminoàcids biològics. Aquesta característica confereix a l'enllaç peptídic amb la prolina un gir fix i marcat en l'estructura secundària de la proteïna. La forma L més comuna té estereoquímica S. La prolina juntament amb la glutamina forma part majoritària de la molècula del gluten. (ca) برولين (مختصر Pro or P) هي α ، الأحماض الأمينية ، واحدة من 20 الحمض النووي الأحماض الأمينية المشفرة. في codons CCU, CCC, CCA, and CCG . وليس من الأحماض الأمينية الأساسية ، مما يعني أن الجسم البشري يمكن تلخيص ذلك. وهي فريدة من نوعها بين بروتين تشكيل الأحماض الأمينية ال 20 في ذلك إلى مجموعة α الأمينية و الثانوية . (ar) Prolin (zkratky Pro, P) je jednou z 23 proteinogenních aminokyselin. Řadí se mezi . (cs) Η προλίνη (σύντμηση Pro ή P) είναι ένα α-αμινοξύ. Είναι ένα από τα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα και στο DNA κωδικοποιείται με τα CCU, CCC, CCA, και CCG. Ο ανθρώπινος οργανισμός μπορεί να συνθέσει προλίνη από άλλες ενώσεις, άρα δεν είναι διατροφικώς . Είναι το μοναδικό πρωτεϊνικό αμινοξύ το οποίο ενσωματώνει στο μόριό του μια δευτεροταγή αμίνη, δηλαδή το αμινικό άζωτο ενώνεται με δύο (R1-N(H)-R2). Είναι υδρόφοβο αμινοξύ με σημαντικό ρόλο στον καθορισμό της δομής των πρωτεϊνικών αλυσίδων λόγω της δομικής ιδιαιτερότητας που προσδίδει στο μόριο ο πενταμελής δακτύλιος. (el) L-Prolin, abgekürzt Pro oder P, [systematischer Name: (S)-Pyrrolidin-2-carbonsäure] ist eine nichtessentielle proteinogene heterocyclische sekundäre α-Aminosäure und wird wegen seiner Biosynthese aus [genauer: (S)-3,4-Dihydro-2H-pyrrol-2-carbonsäure] manchmal fälschlich als Iminosäure (eine heute obsolete Klassifizierung) bezeichnet. (de) Prolino (simbolo Pro aŭ P) estas neesenca aminoacido. La ĝusta, al la IUPAC - nomenklaturo konvena nomo estas (S)-Pirolidin-2-karnonacido. La estas C5H9NO2. (eo) Prolina (Pro) proteinen osagaia den aminoazido ez esentzialetako bat da. Azido pirrolidin-2-karboxiliko honen formula kimikoa HO2C(C4NH8) da eta CCU, CCC, CCA, eta CCG kodonen bidez adierazten da. Molekula hidrofobikoa da, hau da, uretan disolbagaitza eta glutamatotik, azido glutamikoaren forma ionizatutik, eratorria da. (eu) La prolina (Pro, P) o prolalina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA, CCG. Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina secundaria en lugar de una . [cita requerida], pues su cadena lateral es cíclica y está compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino. La prolina se puede formar directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial. Es una molécula que posee carga neta 0, por lo tanto es apolar pero no hidrófoba. Su masa molar es 115,13 g/mol. Es un aminoácido apolar no aromático. La prolina está involucrada en la producción del colágeno. Está también relacionada con la reparación y mantenimiento de los músculos y los huesos. La prolina es la que confiere flexibilidad a la molécula de inmunoglobulina en la región de bisagra de esta. La dirección del polipéptido está determinada por la prolina, si está en configuración cis o trans. (es) La proline (abréviations IUPAC-IUBMB : Pro et P) est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CCU, CCC, CCA et CCG. C'est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire et non primaire, ce qui lui confère une géométrie particulière tendant à interrompre les structures secondaires des protéines telles que les hélices α et les feuillets β. La proline forme des résidus apolaires qui en polymérisant peuvent former divers types de protéines dans une famille dite des . La présence de nombreux résidus de proline peut être à l'origine d'une hélice à proline; c'est notamment le cas du collagène. Le cycle de la proline est presque plan. Cela peut être montré en considérant les angles de liaison dans ce cycle. (fr) Proline (symbol Pro or P) is an organic acid classed as a proteinogenic amino acid (used in the biosynthesis of proteins), although it does not contain the amino group -NH2 but is rather a secondary amine. The secondary amine nitrogen is in the protonated form (NH2+) under biological conditions, while the carboxyl group is in the deprotonated −COO− form. The "side chain" from the α carbon connects to the nitrogen forming a pyrrolidine loop, classifying it as a aliphatic amino acid. It is non-essential in humans, meaning the body can synthesize it from the non-essential amino acid L-glutamate. It is encoded by all the codons starting with CC (CCU, CCC, CCA, and CCG). Proline is the only proteinogenic secondary amino acid which is a secondary amine, as the nitrogen atom is attached both to the α-carbon and to a chain of three carbons that together form a five-membered ring. (en) Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat. Adanya rantai siklik yang terbentuk antara gugus amina dan residu menyebabkan prolina memiliki karakter yang khas (relatif sangat kaku) dan menentukan konformasi protein secara kuat. Prolina dapat berperan sebagai pengubah struktur α-heliks dan juga sebagai titik belok bagi β-sheets. (in) 프롤린(영어: proline)은 α-아미노산 중 하나이며, 비필수아미노산에 속하고 단백질의 가수분해 과정을 통해 얻는다. 단백질성 아미노산은 보통 1차 아민이지만 프롤린은 2차 아민인 이차 아미노산이며 이전에는 이미노산(imino acid)이라고도 불렀다. 콜라겐 중에 하이드록시프롤린으로 다량 함유된다. (ko) La prolina (simbolo Pro o P) è un amminoacido apolare. È una molecola chirale. Il gruppo laterale è costituito da un anello che non si adatta in una struttura secondaria ordinata, ciò le regala la capacità di formare "cerniere" all'interno di un polipeptide, tendendo ad interromperne la linearità. A pH fisiologico in ambiente acquoso si trova in forma zwitterionica. Forma zwitterionica della Prolina La prolina è uno dei venti amminoacidi usati nelle cellule per la biosintesi di proteine. La prolina è una molecola chirale: possiede un unico centro chirale sul carbonio 2 e quindi due enantiomeri, L e D. L’enatiomero che si trova nelle proteine è la L-prolina. Come tutti gli amminoacidi contiene un gruppo carbossilico e un gruppo amminico in α al carbonio carbossilico. La prolina è però l’unico tra di essi la cui funzione amminica non è primaria ma secondaria: la catena laterale, costituita da un anello pirrolidinico, si chiude sull’atomo di azoto. Per via della catena laterale alifatica, la prolina è classificata come un amminoacido alifatico apolare. Non è considerata un amminoacido essenziale per il corpo umano, in quanto è sintetizzabile a partire dalla glutammina o dal glutammato. La miscela racemica della prolina può essere ottenuta in laboratorio a partire da acrilonitrile e malonato di etile (vedi figura). Un metodo che prevede la reazione di un estere della prolina con fosgene, seguita da idrogenazione e idrolisi, porta alla formazione di L-Prolina. (it) プロリン (proline) はα-アミノ酸の一つ、ピロリジン-2-カルボン酸のこと。略号はProまたはP。タンパク質を構成するアミノ酸は一級アミンであるが、プロリンは唯一例外で二級アミノ酸（かつてはイミノ酸とも呼ばれた。）である。この化学的な特性から、ペプチド鎖の二次構造に重要な意義を有する。糖原性を持ち、表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。コラーゲン中にヒドロキシプロリンとして豊富に含まれる。一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつアミノ酸。体の結合組織、心筋の合成時の主な材料でもある。最近では、アルドール反応の安全かつ効果的な触媒として注目されつつある。コドンはCCU，CCC，CCA及びCCG。 (ja) Proline (afgekort als Pro of P) is een hydrofoob aminozuur met een unieke structuur. Het is een van de twintig natuurlijk voorkomende proteïnogene aminozuren die fungeren als bouwstenen van eiwitten. Proline bevat een pyrrolidine: een ring waarin het stikstofatoom (van de aminogroep) en het α-koolstofatoom van het aminozuur rechtstreeks deel uitmaken van de zijketen. Deze ringstructuur geeft proline een bijzondere conformationele rigiditeit en is van groot belang bij de totstandkoming van de eiwitstructuur. Bij fysiologische pH is proline een apolaire verbinding door de aanwezigheid van de alifatische ring. Het wordt geclassificeerd als een niet-essentieel aminozuur omdat het lichaam (onder normale omstandigheden) voldoende proline kan vormen uit het eveneens niet-essentiële glutaminezuur. Proline wordt gecodeerd door de codons die beginnen met CC, namelijk CCA, CCC, CCG en CCU. (nl) Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą ). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30. Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów). Prolina jest składnikiem wielu białek, wpływającym w znacznym stopniu na ich strukturę trzeciorzędową. Struktura helisy alfa jest niemal pozbawiona proliny. Aminokwas ten obok swojej pochodnej – hydroksyproliny jest głównym składnikiem struktury helisy kolagenu. Przekształcenie proliny w hydroksyprolinę jest katalizowane przez w obecności koenzymu – witaminy C. Zaburzenia tego procesu wskutek niedoboru witaminy C mogą prowadzić do szkorbutu. W mRNA prolina kodowana jest przez kodony CCU, CCC, CCA oraz CCG. (pl) Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть ). Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата. L-пролин — одна из двадцати протеиногенных аминокислот. Считается, что пролин входит в состав белков всех организмов. Особенно богат пролином основной белок соединительной ткани — коллаген. В составе белков атом азота в молекуле пролина не связан с атомом водорода, таким образом, пептидная группировка X-Pro не может быть донором водорода при формировании водородной связи. Обладая конформационно жёсткой структурой, пролин сильно изгибает пептидную цепь. Участки белков с высоким содержанием пролина часто формируют вторичную структуру полипролиновой спирали II типа. (ru) Пролін (Pro, P) (піролідин-α-карбонова кислота) — гетероциклічна амінокислота . Існує в двох оптично ізомерних формах — L і D, а також у вигляді рацематів. L-пролін — одна з двадцяти протеїногенних амінокислот. Вважається, що пролін входить до складу всіх білків всіх організмів[джерело?]. Особливо багатий проліном основний білок сполучної тканини — колаген. Пролін містить атом нітрогену, сполучений з попереднім амінокислотним залишком(якщо амінокислота включена у пептид), амінокислотним радикалом, і групою СН. Залишок проліну у складі пептиду дуже різко згинає пептидний ланцюг. Являє собою безбарвні легко розчинні у воді кристали, що плавляться при температурі близько 220 ° C. Також добре розчинний у етанолі, гірше — в ацетоні і бензолі, не розчинний у ефірі. В організмі пролін синтезується з глутамінової кислоти. Пролін, як і гідроксипролін, на відміну від інших амінокислот, не утворює з пурпуру Руемана, а дає жовте забарвлення. У складі колагену пролін за участю аскорбінової кислоти окислюється в гідроксипролін. Залишки проліну і гідроксипроліну, що чергуються сприяють створенню стабільної триспіральної структури колагену, що додає міцності колагеновому волокну. (uk) Prolin (förkortas Pro eller P) är kemisk förening med summaformeln C5H9NO2. Ämnet är en av de 20 aminosyrorna som är byggstenar i proteiner. Ämnet tillhör gruppen neutrala, hydrofoba, opolära aminosyror. Dess uppbyggnad skiljer sig något från de övriga genom att "R(e)-gruppen" även är bunden till amingruppen, detta bidrar till att ge en stabil struktur åt proteinet. Se artikeln för aminosyror. I den genetiska koden kodas prolin av fyra kodon: CCU, CCC, CCA och CCG. (sv) A prolina (símbolo Pro ou P) é um aminoácido proteinogênico utilizado na biossíntese de proteínas. (pt) 脯氨酸（Proline，縮寫為Pro 或P ）是一個α-氨基酸，又是一個環狀胺基酸，20個DNA編碼的其中之一。虽然属于蛋白胺基酸，并不是伯胺而是仲胺（旧称为亞胺酸），因此具有特殊構象剛性，影響肽的二級結構。其對應密碼子為CCU，CCC，CCA和CCG。 脯氨酸不是一種必需氨基酸，人體可以自行合成。在20個蛋白質形成氨基酸中，其最特別之處在於胺氮被綁定到並非一個而是兩個烷基基團，因此使它具有仲胺，L型較常具有S立體化學。 (zh) |
| dbo:iupacName | Proline (en) Pyrrolidine-2-carboxylic acid (en) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Prolin_-_Proline.svg?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | http://gmd.mpimp-golm.mpg.de/Spectrums/421929e5-2ddf-45bc-a7a3-533eeee502a6.aspx http://www.biocarta.com/pathfiles/prolinePathway.asp https://web.archive.org/web/20110722050400/http:/www.chem.qmul.ac.uk/iubmb/enzyme/reaction/AminoAcid/Pro.html |
| dbo:wikiPageID | 38811 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 23582 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1115470490 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Prolinol dbr:Protein_secondary_structure dbr:Pyrrolidine dbr:Sarcosine dbr:Prolidase_deficiency dbr:Hydrogen_bond dbr:Hydroxyproline dbr:Beta_sheet dbr:Richard_Willstätter dbr:Vitamin_C dbr:1,3-dibromopropane dbr:1-pyrroline-5-carboxylic_acid dbc:Cyclic_amino_acids dbc:Glycine_receptor_agonists dbc:NMDA_receptor_agonists dbc:Pyrrolidines dbr:Genetic_code dbr:Emil_Fischer dbr:Enzyme dbr:Glutamate-5-semialdehyde dbr:Glycine dbr:Connective_tissue dbr:Ornithine_aminotransferase dbr:Ornithine_cyclodeaminase dbr:Osmoprotectant dbr:Skeletal_formula dbr:Zwitterion dbr:Protein_biosynthesis dbr:Bacteria dbr:Ball-and-stick_model dbr:Cis-trans_isomerism dbr:Codon dbr:Ionotropic_glutamate_receptor dbr:Pyrroline-5-carboxylate_reductase dbr:Acrylonitrile dbr:Agonist dbr:Aldol_condensation dbr:Aliphatic dbr:Alpha_helix dbr:Amino_acid dbc:AMPA_receptor_agonists dbc:Kainate_receptor_agonists dbr:Alpha_and_beta_carbon dbr:Fluorine dbr:Ninhydrin dbr:Chromatography dbr:Glutamate-5-semialdehyde_dehydrogenase dbr:Glutamate_5-kinase dbr:Glycine_receptor dbr:Isomerization dbr:Kainate_receptor dbr:Endogenous dbr:Protein_folding dbr:Ramachandran_plot dbr:Hydroxylation dbr:Hyperprolinemia dbr:AMPA_receptor dbc:Glucogenic_amino_acids dbc:Proteinogenic_amino_acids dbr:Biosynthesis dbr:Collagen dbr:Diethyl_malonate dbr:Dihedral_angle dbc:Excitatory_amino_acids dbc:Secondary_amino_acids dbr:Plants dbr:Pollen dbr:Growth_medium dbr:Inborn_error_of_metabolism dbr:Ornithine dbr:Casein dbr:Scurvy dbr:CBS_reduction dbr:Turn_(biochemistry) dbr:Space-filling_model dbr:Ribosome dbr:Plant_tissue_culture dbr:NMDA_receptor dbr:Proline_organocatalysis dbr:Prolyl_isomerase dbr:Proteinogenic_amino_acid dbr:Thermophile dbr:Polyproline_helix dbr:Secondary_amino_acid dbr:Peptide_bond dbr:Racemic dbr:Trans_isomer dbr:Glutamate dbr:Amino_group dbr:Secondary_structure dbr:Prolyl_hydroxylase dbr:Secondary_amine dbr:Carboxyl_group dbr:Deprotonated dbr:Excitotoxin dbr:File:Betain-Proline.png dbr:File:DL-Proline_synth.png dbr:Generative_tissues |
| dbp:date | June 2016 (en) |
| dbp:imagecaption | skeletal formula of proline (en) |
| dbp:imagecaptionl | dbr:Ball-and-stick_model |
| dbp:imagecaptionr | dbr:Space-filling_model |
| dbp:imagefilel | Prolin - Proline.svg (en) Proline-from-xtal-3D-bs-17-view-B.png (en) |
| dbp:imagefiler | L-proline-skeletal.png (en) Proline-from-xtal-3D-sf-view-B.png (en) |
| dbp:imagenamel | Structural formula of proline (en) |
| dbp:iupacname | Proline (en) |
| dbp:reason | Source is a primary study, claiming supplementation improves rice growth. We want a review or book that shows proline supplementation is often used to culture a variety of plants. (en) |
| dbp:systematicname | Pyrrolidine-2-carboxylic acid (en) |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:Amino_acid_metabolism_intermediates dbt:Authority_control dbt:Better_source_needed dbt:Chem dbt:Chembox dbt:Chembox_Hazards dbt:Chembox_Identifiers dbt:Chembox_Properties dbt:Cite_book dbt:Clear_left dbt:Distinguish dbt:Glycine_receptor_modulators dbt:Ionotropic_glutamate_receptor_modulators dbt:Other_uses dbt:Refbegin dbt:Refend dbt:Reflist dbt:Slink dbt:Cascite dbt:Chemspidercite dbt:Drugbankcite dbt:Ebicite dbt:Fdacite dbt:Keggcite dbt:Stdinchicite dbt:Amino_acids |
| dct:subject | dbc:Cyclic_amino_acids dbc:Glycine_receptor_agonists dbc:NMDA_receptor_agonists dbc:Pyrrolidines dbc:AMPA_receptor_agonists dbc:Kainate_receptor_agonists dbc:Glucogenic_amino_acids dbc:Proteinogenic_amino_acids dbc:Excitatory_amino_acids dbc:Secondary_amino_acids |
| gold:hypernym | dbr:Acid |
| rdf:type | owl:Thing dul:ChemicalObject dbo:ChemicalSubstance wikidata:Q11173 dbo:ChemicalCompound |
| rdfs:comment | برولين (مختصر Pro or P) هي α ، الأحماض الأمينية ، واحدة من 20 الحمض النووي الأحماض الأمينية المشفرة. في codons CCU, CCC, CCA, and CCG . وليس من الأحماض الأمينية الأساسية ، مما يعني أن الجسم البشري يمكن تلخيص ذلك. وهي فريدة من نوعها بين بروتين تشكيل الأحماض الأمينية ال 20 في ذلك إلى مجموعة α الأمينية و الثانوية . (ar) Prolin (zkratky Pro, P) je jednou z 23 proteinogenních aminokyselin. Řadí se mezi . (cs) Η προλίνη (σύντμηση Pro ή P) είναι ένα α-αμινοξύ. Είναι ένα από τα πρωτεϊνογόνα αμινοξέα και στο DNA κωδικοποιείται με τα CCU, CCC, CCA, και CCG. Ο ανθρώπινος οργανισμός μπορεί να συνθέσει προλίνη από άλλες ενώσεις, άρα δεν είναι διατροφικώς . Είναι το μοναδικό πρωτεϊνικό αμινοξύ το οποίο ενσωματώνει στο μόριό του μια δευτεροταγή αμίνη, δηλαδή το αμινικό άζωτο ενώνεται με δύο (R1-N(H)-R2). Είναι υδρόφοβο αμινοξύ με σημαντικό ρόλο στον καθορισμό της δομής των πρωτεϊνικών αλυσίδων λόγω της δομικής ιδιαιτερότητας που προσδίδει στο μόριο ο πενταμελής δακτύλιος. (el) L-Prolin, abgekürzt Pro oder P, [systematischer Name: (S)-Pyrrolidin-2-carbonsäure] ist eine nichtessentielle proteinogene heterocyclische sekundäre α-Aminosäure und wird wegen seiner Biosynthese aus [genauer: (S)-3,4-Dihydro-2H-pyrrol-2-carbonsäure] manchmal fälschlich als Iminosäure (eine heute obsolete Klassifizierung) bezeichnet. (de) Prolino (simbolo Pro aŭ P) estas neesenca aminoacido. La ĝusta, al la IUPAC - nomenklaturo konvena nomo estas (S)-Pirolidin-2-karnonacido. La estas C5H9NO2. (eo) Prolina (Pro) proteinen osagaia den aminoazido ez esentzialetako bat da. Azido pirrolidin-2-karboxiliko honen formula kimikoa HO2C(C4NH8) da eta CCU, CCC, CCA, eta CCG kodonen bidez adierazten da. Molekula hidrofobikoa da, hau da, uretan disolbagaitza eta glutamatotik, azido glutamikoaren forma ionizatutik, eratorria da. (eu) 프롤린(영어: proline)은 α-아미노산 중 하나이며, 비필수아미노산에 속하고 단백질의 가수분해 과정을 통해 얻는다. 단백질성 아미노산은 보통 1차 아민이지만 프롤린은 2차 아민인 이차 아미노산이며 이전에는 이미노산(imino acid)이라고도 불렀다. 콜라겐 중에 하이드록시프롤린으로 다량 함유된다. (ko) プロリン (proline) はα-アミノ酸の一つ、ピロリジン-2-カルボン酸のこと。略号はProまたはP。タンパク質を構成するアミノ酸は一級アミンであるが、プロリンは唯一例外で二級アミノ酸（かつてはイミノ酸とも呼ばれた。）である。この化学的な特性から、ペプチド鎖の二次構造に重要な意義を有する。糖原性を持ち、表皮細胞増殖促進活性、コラーゲン合成促進活性、角質層保湿作用などの生理活性を示す。コラーゲン中にヒドロキシプロリンとして豊富に含まれる。一度破壊されたコラーゲンを修復する力をもつアミノ酸。体の結合組織、心筋の合成時の主な材料でもある。最近では、アルドール反応の安全かつ効果的な触媒として注目されつつある。コドンはCCU，CCC，CCA及びCCG。 (ja) Prolin (förkortas Pro eller P) är kemisk förening med summaformeln C5H9NO2. Ämnet är en av de 20 aminosyrorna som är byggstenar i proteiner. Ämnet tillhör gruppen neutrala, hydrofoba, opolära aminosyror. Dess uppbyggnad skiljer sig något från de övriga genom att "R(e)-gruppen" även är bunden till amingruppen, detta bidrar till att ge en stabil struktur åt proteinet. Se artikeln för aminosyror. I den genetiska koden kodas prolin av fyra kodon: CCU, CCC, CCA och CCG. (sv) A prolina (símbolo Pro ou P) é um aminoácido proteinogênico utilizado na biossíntese de proteínas. (pt) 脯氨酸（Proline，縮寫為Pro 或P ）是一個α-氨基酸，又是一個環狀胺基酸，20個DNA編碼的其中之一。虽然属于蛋白胺基酸，并不是伯胺而是仲胺（旧称为亞胺酸），因此具有特殊構象剛性，影響肽的二級結構。其對應密碼子為CCU，CCC，CCA和CCG。 脯氨酸不是一種必需氨基酸，人體可以自行合成。在20個蛋白質形成氨基酸中，其最特別之處在於胺氮被綁定到並非一個而是兩個烷基基團，因此使它具有仲胺，L型較常具有S立體化學。 (zh) La prolina (abreujada Pro o P) és un dels aminoàcids transcripcionals que formen les proteïnes dels éssers vius. A l'ARNm, està codificada com a CCU, CCC, CCA o CCG. No és un aminoàcid essencial perquè l'ésser humà pot sintetitzar-la. El final de la seva cadena lateral s'uneix al grup amino, tot formant una amina secundària; és una característica que no presenta cap altre dels 20 aminoàcids biològics. Aquesta característica confereix a l'enllaç peptídic amb la prolina un gir fix i marcat en l'estructura secundària de la proteïna. La forma L més comuna té estereoquímica S. (ca) La prolina (Pro, P) o prolalina es uno de los aminoácidos que forman las proteínas de los seres vivos. En el ARN mensajero está codificada como CCU, CCC, CCA, CCG. Se trata del único aminoácido proteinogénico cuya α-amina es una amina secundaria en lugar de una . [cita requerida], pues su cadena lateral es cíclica y está compuesta por 3 unidades de metileno; estos quedan unidos al carbono alfa y al grupo amino, el cual pasa a llamarse imino. La prolina se puede formar directamente a partir de la cadena pentacarbonada del ácido glutámico, y por tanto no es un aminoácido esencial. (es) Proline (symbol Pro or P) is an organic acid classed as a proteinogenic amino acid (used in the biosynthesis of proteins), although it does not contain the amino group -NH2 but is rather a secondary amine. The secondary amine nitrogen is in the protonated form (NH2+) under biological conditions, while the carboxyl group is in the deprotonated −COO− form. The "side chain" from the α carbon connects to the nitrogen forming a pyrrolidine loop, classifying it as a aliphatic amino acid. It is non-essential in humans, meaning the body can synthesize it from the non-essential amino acid L-glutamate. It is encoded by all the codons starting with CC (CCU, CCC, CCA, and CCG). (en) Prolina merupakan satu-satunya asam amino dasar yang memiliki dua gugus samping yang terikat satu-sama lain (gugus amino melepaskan satu atom H untuk berikatan dengan gugus sisa). Akibat strukturnya ini, prolina hanya memiliki gugus amina sekunder (-NH-). Beberapa pihak menganggap prolina bukanlah asam amino karena tidak memiliki gugus amina namun imina namun pendapat ini tidak tepat. (in) La prolina (simbolo Pro o P) è un amminoacido apolare. È una molecola chirale. Il gruppo laterale è costituito da un anello che non si adatta in una struttura secondaria ordinata, ciò le regala la capacità di formare "cerniere" all'interno di un polipeptide, tendendo ad interromperne la linearità. A pH fisiologico in ambiente acquoso si trova in forma zwitterionica. Forma zwitterionica della Prolina La miscela racemica della prolina può essere ottenuta in laboratorio a partire da acrilonitrile e malonato di etile (vedi figura). (it) La proline (abréviations IUPAC-IUBMB : Pro et P) est un acide α-aminé dont l'énantiomère L est l'un des 22 acides aminés protéinogènes, encodé sur les ARN messagers par les codons CCU, CCC, CCA et CCG. C'est le seul acide aminé protéinogène ayant une amine secondaire et non primaire, ce qui lui confère une géométrie particulière tendant à interrompre les structures secondaires des protéines telles que les hélices α et les feuillets β. La proline forme des résidus apolaires qui en polymérisant peuvent former divers types de protéines dans une famille dite des . (fr) Prolina (nazwa skrótowa Pro lub P) – organiczny związek chemiczny z grupy α-aminokwasów, zawierającym w swej strukturze pięcioczłonowy pierścień pirolidynowy. Enancjomer L proliny jest aminokwasem naturalnym, endogennym i glukogennym. Ze względu na obecność dodatkowego wiązania węgiel–azot jest czasem nazywana (chociaż niepoprawnie) iminokwasem (z punktu widzenia chemii nie jest iminą, lecz aminą ). Punkt izoelektryczny, pI = 6,30. Prolina ma słodki smak (jak większość aminokwasów). (pl) Proline (afgekort als Pro of P) is een hydrofoob aminozuur met een unieke structuur. Het is een van de twintig natuurlijk voorkomende proteïnogene aminozuren die fungeren als bouwstenen van eiwitten. Proline bevat een pyrrolidine: een ring waarin het stikstofatoom (van de aminogroep) en het α-koolstofatoom van het aminozuur rechtstreeks deel uitmaken van de zijketen. Deze ringstructuur geeft proline een bijzondere conformationele rigiditeit en is van groot belang bij de totstandkoming van de eiwitstructuur. (nl) Проли́н (пирролидин-α-карбоновая кислота) — гетероциклическая аминокислота, в которую атом азота входит в составе вторичного, а не первичного, амина (в связи с чем пролин правильнее называть ). Существует в двух оптически изомерных формах — L и D, а также в виде рацемата. (ru) Пролін (Pro, P) (піролідин-α-карбонова кислота) — гетероциклічна амінокислота . Існує в двох оптично ізомерних формах — L і D, а також у вигляді рацематів. L-пролін — одна з двадцяти протеїногенних амінокислот. Вважається, що пролін входить до складу всіх білків всіх організмів[джерело?]. Особливо багатий проліном основний білок сполучної тканини — колаген. Пролін містить атом нітрогену, сполучений з попереднім амінокислотним залишком(якщо амінокислота включена у пептид), амінокислотним радикалом, і групою СН. Залишок проліну у складі пептиду дуже різко згинає пептидний ланцюг. (uk) |
| rdfs:label | Proline (en) برولين (ar) Prolina (ca) Prolin (cs) Prolin (de) Προλίνη (el) Prolino (eo) Prolina (eu) Prolina (es) Prolina (in) Prolina (it) Proline (fr) 프롤린 (ko) プロリン (ja) Proline (nl) Prolina (pl) Prolina (pt) Пролин (ru) Prolin (sv) 脯氨酸 (zh) Пролін (uk) |
| owl:differentFrom | dbr:Prolene |
| owl:sameAs | freebase:Proline http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/drugs/DB00172 http://www4.wiwiss.fu-berlin.de/drugbank/resource/drugs/DB02853 wikidata:Proline dbpedia-ar:Proline dbpedia-az:Proline http://azb.dbpedia.org/resource/پرولین dbpedia-bg:Proline http://bn.dbpedia.org/resource/প্রোলিন http://bs.dbpedia.org/resource/Prolin dbpedia-ca:Proline dbpedia-cs:Proline dbpedia-da:Proline dbpedia-de:Proline dbpedia-el:Proline dbpedia-eo:Proline dbpedia-es:Proline dbpedia-eu:Proline dbpedia-fa:Proline dbpedia-fi:Proline dbpedia-fr:Proline dbpedia-gl:Proline dbpedia-he:Proline http://hi.dbpedia.org/resource/प्रोलिन dbpedia-hr:Proline dbpedia-hu:Proline http://hy.dbpedia.org/resource/Պրոլին dbpedia-id:Proline dbpedia-it:Proline dbpedia-ja:Proline dbpedia-kk:Proline dbpedia-ko:Proline dbpedia-ku:Proline dbpedia-lb:Proline http://lt.dbpedia.org/resource/Prolinas http://lv.dbpedia.org/resource/Prolīns dbpedia-mk:Proline dbpedia-ms:Proline dbpedia-nl:Proline dbpedia-nn:Proline dbpedia-no:Proline dbpedia-oc:Proline dbpedia-pl:Proline dbpedia-pt:Proline dbpedia-ro:Proline dbpedia-ru:Proline dbpedia-sh:Proline dbpedia-sk:Proline dbpedia-sl:Proline dbpedia-sr:Proline http://su.dbpedia.org/resource/Prolin dbpedia-sv:Proline http://ta.dbpedia.org/resource/புரோலின் dbpedia-tr:Proline dbpedia-uk:Proline http://uz.dbpedia.org/resource/Prolin dbpedia-vi:Proline dbpedia-zh:Proline https://global.dbpedia.org/id/4VJDw |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Proline?oldid=1115470490&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/Betain-Proline.png wiki-commons:Special:FilePath/DL-Proline_synth.png wiki-commons:Special:FilePath/L-proline-skeletal.png wiki-commons:Special:FilePath/Prolin_-_Proline.svg wiki-commons:Special:FilePath/Proline-from-xtal-3D-bs-17-view-B.png wiki-commons:Special:FilePath/Proline-from-xtal-3D-sf-view-B.png |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Proline |
| is dbo:wikiPageDisambiguates of | dbr:P_(disambiguation) dbr:Pro dbr:Proline_(disambiguation) |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Cis-proline dbr:D-proline dbr:L-Proline dbr:L-proline dbr:Prolyl |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Carl_Woese dbr:Amino_acid_replacement dbr:Aminopeptidase_B dbr:Praseodymium(III)_perchlorate dbr:Pristinamycin_IIA dbr:ProV_RNA_motif dbr:Profilin dbr:Proline_racemase dbr:Prolinol dbr:Prostaglandin_F2alpha dbr:Protein_secondary_structure dbr:Pyoluteorin dbr:Pyroglutamic_acid dbr:Pyrrole dbr:Pyrrole-2-carboxylic_acid dbr:Pyrrolidine dbr:Pyruvate_dehydrogenase_complex dbr:Robinson_annulation dbr:Elastin dbr:Elastin-like_polypeptides dbr:Eleftheria_terrae dbr:Enamine dbr:Enantioselective_synthesis dbr:FAM166C dbr:FAM83H dbr:List_of_biomolecules dbr:List_of_compounds_with_carbon_number_5 dbr:MIPOL1 dbr:MT-ATP6 dbr:Membrane_Pro-X_carboxypeptidase dbr:Mesodinium_nuclear_code dbr:Metacaspase dbr:Metalloproteinase dbr:NPHP4 dbr:Oncostatin_M dbr:Parkia_pendula dbr:Procollagen-proline_dioxygenase dbr:Procyclin dbr:Prodiginines dbr:Prolamin dbr:Prolidase_deficiency dbr:Proline-Rich_Coiled_Coil_1 dbr:Proline-rich_protein_21 dbr:Proline-rich_protein_30 dbr:Benjamin_List dbr:Beta-Endorphin dbr:Beta-Neoendorphin dbr:Biochemistry dbr:Bradley_L._Pentelute dbr:Bradykinin dbr:Breeding_for_drought_stress_tolerance dbr:Brevianamide dbr:Dendrin dbr:Alkaloid dbr:Alkanolamine dbr:Ankyrin-G_binding_motif_of_KCNQ2-3 dbr:Antioxidant dbr:Arachidonate_5-lipoxygenase dbr:Arginine_and_proline_metabolism dbr:Homochirality dbr:Hydroxyproline dbr:Hypoxia-inducible_factor dbr:Beta_hairpin dbr:Beta_sheet dbr:Beta_turn dbr:Peganum_harmala dbr:Pentabromopseudilin dbr:Peptidylprolyl_isomerase_D dbr:Pfizer–BioNTech_COVID-19_vaccine dbr:Phalloidin dbr:Reinecke's_salt dbr:Ribonucleotide_reductase dbr:Cupiennin dbr:Cyclase-associated_protein_family dbr:Cyclin-dependent_kinase dbr:Cyclol dbr:Cyclotide dbr:Cytosol_nonspecific_dipeptidase dbr:DMAC1 dbr:DNA_and_RNA_codon_tables dbr:DNA_methyltransferase dbr:Ubiquitin_ligase dbr:Ullmann_reaction dbr:Undecylprodigiosin dbr:C1orf159 dbr:C1orf94 dbr:C5H9NO2 dbr:CCA dbr:CCC dbr:CCDC121 dbr:CCDC186 dbr:CCG dbr:CCT dbr:CCU dbr:CD2AP dbr:Variants_of_SARS-CoV-2 dbr:Vasopressin dbr:Vitamin_C dbr:Von_Hippel–Lindau_disease dbr:De_Barsy_syndrome dbr:Decapping_complex dbr:Deinococcus_aerius dbr:Α-Amanitin dbr:Α-Ketoglutaric_acid dbr:Deubiquitinating_enzyme dbr:EGLN1 dbr:EGR1 dbr:ELMO_(protein) dbr:ERICH2 dbr:ESCRT dbr:Index_of_biochemistry_articles dbr:Index_of_genetics_articles dbr:Indian_blood_group_system dbr:Infantile_myofibromatosis dbr:Insect_flight dbr:Insulin_analog dbr:Interferon_tau dbr:Interleukin_4 dbr:Invertebrate_mitochondrial_code dbr:JAK-STAT_signaling_pathway dbr:Jacques_Pouysségur dbr:L-proline_amide_hydrolase dbr:Signal_transducing_adaptor_protein dbr:GLRX2 dbr:GRASP55 dbr:List_of_human_blood_components dbr:List_of_macronutrients dbr:List_of_medical_abbreviations:_A dbr:List_of_medical_mnemonics dbr:P53 dbr:Protein_primary_structure dbr:USP4 dbr:Stephacidin dbr:Pectate_lyase dbr:Proline_isomerization_in_epigenetics dbr:Prolyl_aminopeptidase dbr:Prolyl_endopeptidase dbr:Protein_quality dbr:Protein_structure_prediction dbr:Protein–protein_interaction dbr:Proteoglycan dbr:Pseudin dbr:Pseudoproline dbr:Pterobranchia_mitochondrial_code dbr:MYL4 dbr:1-Pyrroline-5-carboxylic_acid dbr:Conformational_entropy dbr:Coronavirus_envelope_protein dbr:Anabolism dbr:Max_Planck_Institute_for_Coal_Research dbr:Melanocyte-inhibiting_factor dbr:SARS-CoV-2 dbr:SARS-CoV-2_Delta_variant dbr:Essential_amino_acid dbr:Gelatin dbr:Genetic_code dbr:Low-density_lipoprotein_receptor-related_protein_8 dbr:Nest_(protein_structural_motif) dbr:Oligosaccharide dbr:Oligosaccharyltransferase dbr:P_(disambiguation) dbr:Pyroglutamyl-peptidase_I dbr:Serine_hydroxymethyltransferase dbr:Vertebrate_mitochondrial_code dbr:Streptogramin_A dbr:Proteolysis dbr:Teneurin dbr:MYOZ2 dbr:Seaweed_fertiliser dbr:Strep-tag dbr:Organic_acid_anhydride dbr:Transamination dbr:PRRT2 dbr:RBM12 dbr:PPIF dbr:RTL6 dbr:Zhang_Wenhao dbr:Cis-proline dbr:Citric_acid_cycle dbr:Citrulline dbr:Coeliac_disease dbr:Collagen_helix dbr:Elias_James_Corey dbr:Epichloë dbr:Episodic_ataxia dbr:Galactokinase dbr:Gene-for-gene_relationship dbr:Glutamate-5-semialdehyde dbr:Glycocyamine dbr:Gramicidin_S dbr:Bovine_pancreatic_ribonuclease dbr:Branchio-oculo-facial_syndrome dbr:Mitochondrial_carrier dbr:Moderna_COVID-19_vaccine dbr:Moroidin dbr:Murchison_meteorite dbr:N-Acetylglutamic_acid dbr:N-glycosyltransferase dbr:NR58-3.14.3 dbr:Condylostoma_nuclear_code dbr:Conservative_replacement dbr:Corn_sauce dbr:CssII dbr:LOC101059915 dbr:Lactotripeptides dbr:Reaction_progress_kinetic_analysis dbr:Miller–Urey_experiment dbr:Oligopeptidase_B dbr:Testin dbr:Opsin dbr:Organocatalysis dbr:Ornithine_aminotransferase dbr:Ornithine_cyclodeaminase dbr:Osmoprotectant dbr:Antamanide dbr:Aquaporin dbr:Arabinogalactan_protein dbr:Aromatase_deficiency dbr:Lecithin_cholesterol_acyltransferase_deficiency dbr:Linaclotide dbr:Lixisenatide dbr:Lupus dbr:Maltose-binding_protein dbr:Chinese_hamster_ovary_cell dbr:Chlorophycean_mitochondrial_code dbr:Chloroplast_DNA dbr:Cholesterol-dependent_cytolysin dbr:Chondrocalcin dbr:Chou–Fasman_method dbr:Substance_P dbr:Clostridial_aminopeptidase dbr:Colostrinin dbr:Common_descent dbr:Complement_component_1q dbr:Zoltan_Hajos dbr:Fructose_1,6-bisphosphatase dbr:Hajos–Parrish–Eder–Sauer–Wiechert_reaction dbr:Helma_Wennemers dbr:Hemideina_maori dbr:Dock180 dbr:Dock2 dbr:Dock3 dbr:Dock4 dbr:IgA_nephropathy dbr:IgA_specific_serine_endopeptidase dbr:Ketimine_Mannich_reaction dbr:PEST_sequence dbr:PPIE_(gene) dbr:Point_mutation dbr:Post-translational_modification dbr:Pregnancy_zone_protein dbr:Protein_inhibitor_of_activated_STAT dbr:Tanning_(leather) dbr:Thermolysin dbr:Maurotoxin dbr:Michael_reaction dbr:Microtubule_plus-end_tracking_protein dbr:Middle_tumor_antigen dbr:Non-proteinogenic_amino_acids dbr:Phospholipid_scramblase dbr:Sarcosine_dehydrogenase dbr:Rhodococcus_fascians dbr:2,5-Diketopiperazine dbr:Aza-Diels–Alder_reaction dbr:Azetidine dbr:Azetidine-2-carboxylic_acid dbr:CPHPC dbr:Active_site dbr:Adenovirus_early_region_1A dbr:Adipokinetic_hormone dbr:Titin dbr:Trefoil_knot_fold dbr:Trofinetide dbr:William_Howard_Stein dbr:Drosocin dbr:Drought_tolerance dbr:Dry_media_reaction dbr:Fusion_protein dbr:GLIS1 dbr:GNC_hypothesis dbr:GRB2 dbr:GYF_domain dbr:HES1 dbr:HEXA dbr:HIF1A dbr:HIV dbr:HLF_(gene) dbr:DAP_(gene) dbr:Heliconius_erato dbr:Janus_kinase dbr:Karyorelict_nuclear_code dbr:Langerin dbr:Loline_alkaloid dbr:PEPD dbr:Miraculin dbr:Nuclear_localization_sequence dbr:PRP36 dbr:PTPN22 dbr:Proline_rich_protein dbr:Sic1 |
| is dbp:caption of | dbr:Hyperprolinemia |
| is owl:differentFrom of | dbr:Prolene |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Proline |
