Protein (original) (raw)

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البروتينات هي جزيئات حيوية ضخمة تتكون من سلسلة أو أكثر من الأحماض الأمينية. تقوم البروتينات بوظائف كثيرة ومتنوعة داخل أجسام الكائنات منها: تحفيز التفاعلات الأيضية، تضاعف الدنا، الاستجابة للمنبهات، توفير بنية للخلايا والكائنات، ونقل الجزيئات من مكان لآخر. تختلف البروتينات عن بعضها أساسا حسب تسلسل أحماضها الأمينية الذي يحدده تسلسل نوكليوتيدات الجينات المشفرة لها، تسلسل الأحماض الأمينية هذا يحدد تطوي البروتين إلى بنية خاصة ثلاثية الأبعاد تحدد نشاط هذا البروتين. ترتبط الأحماض الأمينية الفردية مع بعضها البعض بواسطة روابط ببتيدية لتشكل سلسلة خطية من الأحماض الأمينية تسمى عديد الببتيد، يحتوي البروتين على الأقل على جزيء عديد ببتيد واحد طويل. عديدات الببتيد القصيرة التي تحوي أقل من 20-30 حمضا أمينيا نادرا ما تُعتبر بروتينات ويطلق عليها في الغالب اسم البيبتيدات وأحيانا قليلات الببتيد. تحدد الشيفرة الجينية 20 حمضا أمينيا مولدا للبروتين لكن يمكن أن تشمل الشيفرة الجينية لبعض الكائنات على السيلينوسيستئين وفي بعض العتائق على بيروليسين. أثناء التخليق الحيوي للبروتين أو بعده بوقت قصير يتم تعديل الأحماض الأمينية المكونة له كيميائيا عبر تعديلات ما بعد الترجمة، والتي تغير الخصائص الفيزيائية والكيميائية، تطوي، استقرار، نشاط، وأخيرا وظيفة هذه البروتينات. يكون للبروتينات في بعض الأحيان مجموعات غير ببتيدية مرتبطة بها، والتي يمكن أن تسمى مجموعات ضميمية أو عوامل مرافقة. يمكن للعدة جزيئات بروتينية أن تعمل معا لتحقيق وظيفة معينة، وغالبا ما تترابط معا لتشكيل مركبات بروتينية مستقرة. لا يمكن للبروتينات البقاء بعد أن يتم تخليقها سوى لفترة محددة ثم يتم تحليلها وإعادة تدويرها بواسطة آلية الخلية عبر عملية تعرف . يُقاس عمر البروتينات حسب عمرها النصفي ويشمل مجالا واسعا، حيث يمكنها التواجد لدقائق فقط أو لسنوات عديدة، متوسط عمر البروتينات هو 1-2 يوم في خلايا الثدييات، تتحلل البروتينات المضطربة أو المتطوية بشكل خاطئ بصفة أسرع بسبب استهدافها لتدميرها أو لكونها غير مستقرة. البروتينات جزيئات مهمة -مثل الجزيئات الضخمة الأخرى كعديدات السكاريد والأحماض النووية- للكائنات وتساهم تقريبا في جميع العمليات داخل الخلايا. العديد من البروتينات هي إنزيمات تحفز التفاعلات الكيميائية الحيوية وهي أساسية لعملية الأيض. للبروتينات وظائف بنائية أو حركية مثل الأكتين والميوسين في العضلات والبروتينات في الهيكل الخلوي، والتي تشكل نظام سقالة يحافظ على شكل الخلية، بعض البروتينات الأخرى مهمة في نقل واستقبال إشارات الخلايا، الاستجابات المناعية، التصاق الخلايا، ودورة الخلية. من الضروري وجود البروتينات في غذاء الحيوانات والإنسان لتوفير الأحماض الأمينية الأساسية التي لا يمكن تخليقها. تفك عملية الهضم البروتينات لاستخدامها في الأيض إن دعت الحاجة. يمكن تنقية البروتينات من المكونات الخلوية الأخرى باستخدام تقنيات عديدة مثل: الطرد المركزي التبايني، الترسيب، الرحلان الكهربائي، والاستشراب. تَقدُّم الهندسة الوراثية جعل تنقية البروتينات أسهل عبر استخدام طرق ذات صلة. من الطرق الشائعة الاستخدام في دراسة بنية البروتين: الكيمياء النسيجية المناعية، التطفر نوعي الموقع، علم البلورات السيني، الرنين المغناطيسي النووي، ومطيافية الكتلة. (ar)
Les proteïnes, també denominades polipèptids, són compostos orgànics fets d'aminoàcids arranjats en una cadena lineal i units per enllaços peptídics entre els grups carboxil i amino de residus adjacents. La seqüència d'aminoàcids d'una proteïna és definida per la seqüència d'un gen, que està codificada al codi genètic. En general, el codi genètic especifica vint aminoàcids estàndard, però en alguns organismes el codi genètic pot incloure la selenocisteïna i – en certs arqueobacteris – pirrolisina. Poc després o fins i tot durant la síntesi, els residus d'una proteïna sovint són modificats químicament per la modificació posttraduccional, que altera les propietats físiques i químiques, el plegament, l'estabilitat, l'activitat i, en última instància, la funció de les proteïnes. Les proteïnes també poden col·laborar per complir una funció determinada, i sovint s'associen per formar complexos estables. Les proteïnes fan moltes funcions, les més importants són la funció metabòlica i també la funció de transportació d'oxigen i d'anticossos. Les proteïnes contenen insulina que s'utilitza en els éssers vius com a dissolució del sucre. Com altres macromolècules biològiques com els polisacàrids i els àcids nucleics, les proteïnes són parts essencials dels organismes i participen en la pràctica totalitat dels processos cel·lulars. Moltes proteïnes són enzims que catalitzen reaccions bioquímiques i són essencials pel metabolisme. Les proteïnes també tenen funcions estructurals o mecàniques, com l'actina i la miosina dels músculs o les proteïnes del citoesquelet, que formen una carcassa que manté la forma de la cèl·lula. Altres proteïnes són importants en la senyalització cel·lular, la resposta immunitària, l'adherència cel·lular i el cicle cel·lular. Les proteïnes també són necessàries en la dieta dels animals, car no poden sintetitzar tots els aminoàcids que necessiten i han d'obtenir aminoàcids essencials del menjar. Mitjançant el procés de la digestió, els animals descomponen les proteïnes que han ingerit en aminoàcids lliures que posteriorment són utilitzats en el metabolisme. Les proteïnes foren descrites i anomenades per primer cop pel químic suec Jöns Jacob Berzelius el 1838. Tanmateix, el paper essencial de les proteïnes en els éssers vius no fou apreciat completament fins al 1926, quan James Batcheller Sumner demostrà que l'enzim ureasa era una proteïna. La primera proteïna que fou seqüenciada fou la insulina, per Frederick Sanger, que guanyà el Premi Nobel pel seu treball el 1958. Les primeres estructures proteiques en ser determinades foren la de l'hemoglobina i la de la mioglobina, per Max Perutz i Sir John Cowdery Kendrew, respectivament, el 1958. L'estructura tridimensional d'ambdues proteïnes fou determinada per primer cop per anàlisi de difracció de rajos X; Perutz i Kendrew compartiren el Premi Nobel de Química del 1962 per aquests descobriments. Les proteïnes es poden purificar de la resta de components cel·lulars mitjançant una varietat de tècniques com ara ultracentrifugació, precipitació, electroforesi i cromatografia; l'arribada de l'enginyeria genètica ha fet possible una sèrie de mètodes per facilitat la purificació. Els mètodes utilitzats habitualment per estudiar l'estructura i el funcionament de les proteïnes inclouen la immunohistoquímica, la mutagènesi dirigida i l'espectrometria de masses. (ca)
Bílkoviny, odborně proteiny (z řeckého πρώτειος próteios „prvotní, primární, hlavní“), patří mezi biopolymery. Proteiny se řadí mezi makromolekuly, které obsahují jeden nebo více dlouhých řetězců aminokyselinových zbytků. Plní v organismech širokou škálu funkcí, včetně katalýzy metabolických reakcí, replikace DNA, reakce na podněty, poskytování struktury buňkám a organismům a také transport molekul z jedné polohy do polohy druhé. Proteiny se od sebe navzájem liší především svou sekvencí aminokyselin, která je dána nukleotidovou sekvencí jejich genů, a které obvykle vede ke sbalení proteinu do specifických 3D struktur, které určují jeho aktivitu. Lineární řetězec aminokyselinových zbytků se nazývá polypeptid. Proteiny obsahují alespoň jeden dlouhý polypeptid. Krátké polypeptidy, obsahující méně než 20–30 zbytků, jsou zřídka považovány za proteiny a často se nazývají peptidy nebo někdy oligopeptidy. Jednotlivé aminokyselinové zbytky jsou spolu vázány peptidovými vazbami a sousedními aminokyselinovými zbytky. Sekvence aminokyselinových zbytků v proteinu je definována sekvencí genu, který je zakódován v genetickém kódu. Obecně genetický kód specifikuje 20 standardních aminokyselin, ale u určitých organismů může genetický kód zahrnovat selenocystein a pyrrolysin. Krátce po syntéze nebo dokonce během syntézy jsou zbytky v proteinu často chemicky modifikovány posttranslační modifikací, která mění fyzikální a chemické vlastnosti, skládání, stabilitu, aktivitu a nakonec i funkci proteinů. Některé proteiny mají připojené nepeptidové skupiny, které lze nazvat prostetické skupiny nebo kofaktory. Proteiny mohou také spolupracovat na dosažení konkrétní funkce a často se spojují a vytvářejí stabilní proteinové komplexy. Jakmile se proteiny vytvoří, existují pouze po určitou dobu a pak jsou degradovány a recyklovány buněčným aparátem prostřednictvím procesu přeměny proteinů. Životnost proteinu se měří podle jeho poločasu rozpadu a pokrývá široký rozsah. Mohou existovat minuty nebo roky s průměrnou délkou života 1–2 dny v savčích buňkách. Abnormální nebo špatně poskládané proteiny jsou degradovány rychleji buď kvůli tomu, že jsou cíleny pro destrukci, nebo kvůli tomu, že jsou nestabilní. Jedná se o vysokomolekulární přírodní látky s relativní molekulovou hmotností 103 až 106 složené z aminokyselin spojených peptidovou vazbou mezi karboxylem jedné aminokyseliny a aminoskupinou následující aminokyseliny. Proteiny jsou podstatou všech živých organismů. Jejich základní povahu rozpoznal již v roce 1820 při zahřívání klihu s kyselinou sírovou. Podrobněji strukturu bílkovin popsali Hermann Emil Fischer a Linus Pauling. Stejně jako jiné biologické makromolekuly, jako jsou polysacharidy a nukleové kyseliny, jsou proteiny nezbytnou součástí organismů a účastní se prakticky všech procesů v buňkách. Mnoho proteinů jsou enzymy, které katalyzují biochemické reakce a jsou životně důležité pro metabolismus. Proteiny mají také strukturální nebo mechanické funkce, jako je aktin a myosin ve svalu a proteiny v cytoskeletu, které tvoří systém lešení, který udržuje tvar buňky. Jiné proteiny jsou důležité v buněčné signalizaci, imunitních reakcích, buněčné adhezi a buněčném cyklu. U zvířat jsou bílkoviny potřebné ve stravě, aby poskytly esenciální aminokyseliny, které nemohou být syntetizovány. Trávení rozkládá proteiny pro metabolické využití. Proteiny mohou být purifikovány z jiných buněčných složek použitím různých technik, jako je ultracentrifugace, precipitace, elektroforéza a chromatografie; příchod genetického inženýrství umožnil řadu metod pro usnadnění čištění. Metody běžně používané ke studiu struktury a funkce proteinu zahrnují imunohistochemii, místně řízenou mutagenezi, rentgenovou krystalografii, nukleární magnetickou rezonanci a hmotnostní spektrometrii. (cs)
Οι πρωτεΐνες αποτελούν τα πιο διαδεδομένα και πολυδιάστατα, τόσο στη μορφή όσο και στη λειτουργία τους, μακρομόρια. Ακόμη και σε ένα φαινομενικά «απλό» κύτταρο ενός βακτηρίου εντοπίζονται εκατοντάδες διαφορετικές πρωτεΐνες, με την καθεμία εξ αυτών να έχει ιδιαίτερο ρόλο. Οι πρωτεΐνες αποτελούν είτε δομικά συστατικά των μεμβρανών του κυττάρου, είτε συνεργούν σε κάποια συγκεκριμένη λειτουργία, όπως η δημιουργία πρωτεϊνικών συμπλόκων. Είναι μεγάλα σύνθετα βιομόρια, με μοριακό βάρος από 10.000 μέχρι πάνω από 1 εκατομμύριο, αποτελούμενα από αμινοξέα, τα οποία ενώνονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς σχηματίζοντας μια γραμμική αλυσίδα, καλούμενη αλυσίδα πολυπεπτιδίων. Όλες οι πρωτεΐνες περιέχουν άνθρακα, οξυγόνο και άζωτο και οι περισσότερες εξ αυτών και θείο και υδρογόνο, αφού τα αμινοξέα περιέχονται από αυτό. Η ακολουθία αμινοξέων σε μια πρωτεΐνη καθορίζεται από ένα γονίδιο και κωδικοποιείται κατά τον γενετικό κώδικα DNA. Παρόλο που ο γενετικός κώδικας κωδικοποιεί 20 αμινοξέα, τα αμινοξέα που συνιστούν την πρωτεΐνη συχνά υφίστανται χημικές αλλαγές κατά τη : προτού η πρωτεΐνη να μπορέσει να λειτουργήσει είτε στο κύτταρο, είτε ως τμήμα των μηχανισμών ελέγχου. (el)
Proteino estas la komuna nomo de certaj substancoj el la organika kemio. Proteinoj estas nemalhaveblaj komponantoj de ĉiuj vivantaĵoj, inkluzive de la plej simplaj formoj de vivo, kiel bakterioj, algoj, kaj aliaj mikroorganismoj. Ili devas ĉeesti en la nutraĵo de ĉiuj animaloj (bestoj kaj homoj) por sintezi histojn, enzimojn, iujn hormonojn, kaj kelkajn sango-komponantojn. Aldone al tio, ili uziĝas en la subtenado kaj riparo de ekzistantaj histoj kaj kiel fonto de energio por la korpo. La funkcioj de proteinoj estas, inter aliaj: transporta, struktura, protekta, kataliza, stoka, hormona. Proteinoj estas polimeroj kunmetitaj, en diversaj kombinoj, per kunligiĝo de nombro da similaj, sed ne samaj, etaj molekuloj nomataj aminoacidoj. La sinsekvo de aminoacidoj estas karakteriza por la proteinaj specoj; ĝi estas kodita en la genetika kodo, kiu permesas al vivantaj ĉeloj produkti proteinojn. La plej simplaj proteinoj enhavas nur aminoacidojn. Tamen, multe da proteinoj enhavas ankaŭ atomgrupojn (aŭ metaljonojn) kiuj ne estas aminoacidoj (prostetajn grupojn, ktp). La elementoj karbono, oksigeno, nitrogeno kaj hidrogeno troviĝas en ĉiuj aminoacidoj, do en ĉiuj proteinoj. La sulfuro troviĝas nur en kelke da aminoacidoj, sed ĉeestas en multaj proteinoj. Aliaj elementoj, kiel fosforo, jodo, fero, zinko kaj magnezio estas esencaj konsistigantoj de iuj specialigitaj proteinoj. Kazeino, la ĉefa proteino de lakto, entenas fosforon, kiu estas gravega elemento en la nutraĵo de beboj kaj infanoj. Hemoglobino, la proteino en la sango kiu transportas oksigenon, entenas feron, kobalamino (vitamino B12) entenas kobalton: ili estas ekzemploj de proteinoj kun prostetaj grupoj. Proteinoj estas ege grandaj molekuloj kun molekulaj masoj inter ĉirkaŭ 6000 kaj kelkmilionoj da amu. Ilia giganta grando (laŭ la molekula senco) vidiĝas en komparo de glukozo kun hemoglobino, relative malgranda proteino. Glukozo havas molekulan mason de 180 amu, dum la molekula maso de hemoglobino estas nur 65.000 amu.La grandeco de la proteinaj molekuloj permesas al ili alpreni formojn multe pli kompleksajn ol pli malgrandaj molekuloj. La terminoj primara strukturo, sekundara strukturo, terciara strukturo, kaj kvaternara strukturo esprimas ĉi tiun strukturan kompleksecon. Ĉi tiuj terminoj aludas la tipojn de koncernaj ligoj aŭ la formon (figuron) de la proteino. Iujn mallongajn protenojn, enhavantajn ĝis 200-300 aminoacidojn, eblas artefari. Tiaj metodoj pormomente utilas nur en laboratorioj aŭ scienca studado. (eo)
Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet Eiweißstoff) genannt, ist ein biologisches Makromolekül, das aus Aminosäuren aufgebaut wird, die durch Peptidbindungen verknüpft sind. Proteine finden sich in jeder Zelle und machen zumeist mehr als die Hälfte des Trockengewichts aus. Sie dienen ihr als molekulare „Werkzeuge“ und erfüllen je nach der besonderen Struktur unterschiedliche Aufgaben, indem sie beispielsweise Zellbewegungen ermöglichen, Metabolite transportieren, Ionen pumpen, chemische Reaktionen katalysieren oder Signalstoffe erkennen können. Überwiegend aus Proteinen bestehen so auch Muskeln, Herz, Hirn, Haut und Haare. Die Gesamtheit aller Proteine in einem Lebewesen, einem Gewebe, einer Zelle oder einem Zellkompartiment, unter exakt definierten Bedingungen und zu einem bestimmten Zeitpunkt, wird als Proteom bezeichnet. (de)
Proteinak aminoazido kopuru aldakor batez osaturiko polimero handiak dira. Konposizio kimikoari dagokionez, karbono, hidrogeno, oxigeno eta nitrogenoz osaturiko biomolekulak dira. Proteinek berezko aminoazido-sekuentziak dituzte, bakoitzari dagokion gene estrukturalaren nukleotido-sekuentziak determinatzen dituenak. Proteinek zelulen oinarrizko funtzio gehienetan hartzen dute parte, eta bizitzarako ezinbestekoak dira. Izan ere, ehunen pisu lehorraren % 50 osatzen dute. Lehen aminoazidoko karboxilo taldearen (-COOH-) eta bigarren aminoazidoko amino taldearen (-NH2) artean gertatzen den lotura zurrunari lotura peptidiko deritzo. Lotura peptidikoaren bidez loturiko aminoazido taldeari peptido deritzo. Honelaxe sailkatzen dira peptidoak osatzen dituzten aminoazidoen kopuruaren arabera: * Oligopeptidoak (2-20 aminoazido): dipeptidoak, tripeptidoak, tetrapeptidoak, penta... * Polipeptidoak (20 aminoazido baino gehiago). (eu)
Las proteínas (del griego: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’) o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente (llamados genes estructurales). La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. La síntesis de las proteínas se presenta a través de la traducción ribosomal, es decir que está a cargo de los ribosomas y guiada por la información de una molécula de ARNm que actúa como molde. Muchas proteínas están compuestas por una sola cadena polipeptídica, por lo que se les llama . Por otro lado, las presentan más de una cadena, que puede ser una copia adicional de la misma o una cadena diferente, y a cada cadena polipeptídica se le llama subunidad. Las proteínas oligoméricas presentan estructura cuaternaria. La mioglobina es un ejemplo de proteína monomérica y la hemoglobina de proteína oligomérica. Las proteínas pueden presentar adicionalmente una molécula orgánica o bien uno o más iones para ser completamente funcionales, como es el caso de la mayoría de enzimas. Los grupos prostéticos son estos componentes orgánicos no proteicos que están unidos fuertemente a la proteína y que hacen posibles sus funciones. Por otro lado, los iones unidos a las proteínas son cofactores. Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de proteínas desempeñan más de una función (ver más adelante). Son polímeros constituidas por 3 unidades estructurales llamados aminoácidos. Las proteínas son necesarias para la vida, sobre todo por su función plástica (constituyen el 80 % del protoplasma deshidratado de toda célula), pero también por sus funciones biorreguladoras (forman parte de las enzimas) y de defensa (los anticuerpos son proteínas). Por este motivo el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo dependen de ellas. Representan alrededor del 50 % del peso seco de los tejidos. Se clasifican de acuerdo a diversos criterios de forma general, localización, función, composición o elementos estructurales. A la fecha no existe un sistema único de clasificación. La localización espacial y temporal de las proteínas depende de la regulación de la expresión genética. Por lo tanto, son susceptibles a señales o factores externos. El conjunto de las proteínas expresadas en una circunstancia determinada es denominado proteoma Muchos organismos presentan otras biomoléculas formadas por aminoácidos, pero cuya biosíntesis no depende del ribosoma, tal es el caso de algunos péptidos antimicrobianos de síntesis no ribosomal, los péptidos que entrelazan a los polisacáridos en la peptidoglicana (pared celular bacteriana) y las toxinas de diversos organismos, como las microcistinas. Las moléculas proteicas abarcan una diversidad extraordinaria : presentes en enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento como los huevos de las aves y las de las semillas, proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas de contráctiles como las de los músculos, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de membranas y muchos otros tipos de proteínas estructurales. En relación con sus funciones la diversidad es abrumadora, pero en cuanto a su estructura, todas siguen un mismo plan general muy sencillo porque todas son polímeros de aminoácidos dispuestas en secuencias lineales. (es)
Is comhdhúile bithcheimiceacha iad na próitéiní a bhíonn comhdhéanta de amháin nó níos mó, a bhíonn fillte de ghnáth i gcruth nó , a éascíonn feidhm bhitheolaíochta. (ga)
Protein adalah kelompok biomolekul berukuran besar yang terbentuk dari satu rantai panjang asam amino atau lebih. Protein memiliki banyak fungsi dalam makhluk hidup, di antaranya mempercepat reaksi-reaksi metabolisme, mereplikasi DNA, menanggapi rangsangan, memberi bentuk sel dan tubuh, dan dari satu lokasi ke lokasi lain. Perbedaan utama antara satu protein dan protein lainnya adalah urutan asam amino-asam aminonya, yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen-gennya, dan biasanya menyebabkan lipatan protein menjadi struktur tiga dimensi khusus yang sesuai dengan fungsinya. Sejumlah asam amino membentuk rantai lurus yang disebut polipeptida. Suatu protein terdiri dari minimum satu polipeptida panjang. Polipeptida pendek (dengan kurang dari 20–30 asam amino) biasanya tidak dianggap sebagai protein, tetapi disebut molekul peptida atau . Masing-masing asam amino dalam protein terikat ke asam amino di dekatnya oleh ikatan peptida. Urutan asam amino dalam protein ditentukan oleh urutan gen yang disandi dalam kode genetik. Secara umum, kode genetik menghasilkan 20 asam amino standar, meskipun beberapa organisme memiliki asam amino tambahan. Tak lama setelah atau bahkan selama sintesis, residu dalam protein sering dimodifikasi secara kimiawi melalui proses modifikasi pascatranslasi yang mengubah sifat fisik dan kimia, lipatan, stabilitas, aktivitas, dan fungsi protein. Beberapa protein memiliki gugus nonpeptida (bukan asam amino), yang dapat disebut kofaktor dan . Beberapa protein juga dapat bekerja sama untuk menjalankan fungsi tertentu, dan kelompok seperti ini sering membentuk yang stabil. Begitu terbentuk, protein hanya ada untuk jangka waktu tertentu lalu didegradasi dan didaur ulang dalam sel melalui proses . Umur protein diukur berdasarkan waktu paruhnya dan mencakup rentang yang panjang. Protein bisa berumur beberapa menit hingga beberapa tahun dengan umur rata-rata 1–2 hari dalam sel mamalia. Protein yang abnormal atau salah lipatan terdegradasi lebih cepat, baik karena ditargetkan untuk dihancurkan atau karena tidak stabil. Bersama dengan biomolekul raksasa lainnya seperti polisakarida dan asam nukleat, protein merupakan bagian esensial dari organisme dan terlibat dalam hampir seluruh proses di dalam sel. Sebagian protein adalah enzim yang berfungsi sebagai katalis dalam reaksi-reaksi biokimia dan bersifat vital untuk metabolisme. Sebagian protein memiliki fungsi pembentuk atau penguat, misalnya protein aktin dan miosin dalam otot dan protein-protein dalam sitoskeleton. Protein-protein lainnya memiliki peran penting dalam persinyalan sel, , adhesi sel, dan siklus sel. Hewan memerlukan protein dalam makanannya untuk memperoleh asam amino esensial yang tidak bisa di dalam tubuh. Sistem pencernaan memecah protein dari makanan untuk dapat digunakan dalam metabolisme. Protein dapat dari komponen seluler lainnya menggunakan berbagai teknik seperti ultrasentrifugasi, presipitasi, elektroforesis, dan kromatografi. Rekayasa genetika memungkinkan sejumlah metode untuk memfasilitasi pemurnian ini. Metode yang biasa digunakan untuk mempelajari struktur dan fungsi protein yaitu , , kristalografi sinar-X, resonansi magnetik inti, dan spektrometri massa. (in)
Proteins are large biomolecules and macromolecules that comprise one or more long chains of amino acid residues. Proteins perform a vast array of functions within organisms, including catalysing metabolic reactions, DNA replication, responding to stimuli, providing structure to cells and organisms, and transporting molecules from one location to another. Proteins differ from one another primarily in their sequence of amino acids, which is dictated by the nucleotide sequence of their genes, and which usually results in protein folding into a specific 3D structure that determines its activity. A linear chain of amino acid residues is called a polypeptide. A protein contains at least one long polypeptide. Short polypeptides, containing less than 20–30 residues, are rarely considered to be proteins and are commonly called peptides. The individual amino acid residues are bonded together by peptide bonds and adjacent amino acid residues. The sequence of amino acid residues in a protein is defined by the sequence of a gene, which is encoded in the genetic code. In general, the genetic code specifies 20 standard amino acids; but in certain organisms the genetic code can include selenocysteine and—in certain archaea—pyrrolysine. Shortly after or even during synthesis, the residues in a protein are often chemically modified by post-translational modification, which alters the physical and chemical properties, folding, stability, activity, and ultimately, the function of the proteins. Some proteins have non-peptide groups attached, which can be called prosthetic groups or cofactors. Proteins can also work together to achieve a particular function, and they often associate to form stable protein complexes. Once formed, proteins only exist for a certain period and are then degraded and recycled by the cell's machinery through the process of protein turnover. A protein's lifespan is measured in terms of its half-life and covers a wide range. They can exist for minutes or years with an average lifespan of 1–2 days in mammalian cells. Abnormal or misfolded proteins are degraded more rapidly either due to being targeted for destruction or due to being unstable. Like other biological macromolecules such as polysaccharides and nucleic acids, proteins are essential parts of organisms and participate in virtually every process within cells. Many proteins are enzymes that catalyse biochemical reactions and are vital to metabolism. Proteins also have structural or mechanical functions, such as actin and myosin in muscle and the proteins in the cytoskeleton, which form a system of scaffolding that maintains cell shape. Other proteins are important in cell signaling, immune responses, cell adhesion, and the cell cycle. In animals, proteins are needed in the diet to provide the essential amino acids that cannot be synthesized. Digestion breaks the proteins down for metabolic use. Proteins may be purified from other cellular components using a variety of techniques such as ultracentrifugation, precipitation, electrophoresis, and chromatography; the advent of genetic engineering has made possible a number of methods to facilitate purification. Methods commonly used to study protein structure and function include immunohistochemistry, site-directed mutagenesis, X-ray crystallography, nuclear magnetic resonance and mass spectrometry. (en)
Les protéines sont des macromolécules biologiques présentes dans toutes les cellules vivantes. Ce sont des polymères, formées d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes est constituée de l'enchaînement de résidus d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. Les protéines assurent une multitude de fonctions au sein de la cellule vivante et dans les tissus. Ce sont des protéines enzymatiques (enzymes) qui catalysent les réactions chimiques de synthèse et de dégradation nécessaires au métabolisme de la cellule. D'autres protéines assurent un rôle structurel au sein du cytosquelette ou des tissus (actine, collagène), certaines sont des moteurs moléculaires qui permettent la mobilité (myosine), d'autres sont impliquées dans le conditionnement de l'ADN (histones), la régulation de l'expression génétique (facteurs de transcription), le métabolisme énergétique (ATP synthase) ou encore la transmission de signaux cellulaires (récepteurs membranaires). Les chaînes protéiques sont synthétisées dans la cellule au niveau du ribosome, à partir de l'information codée dans les gènes, qui déterminent l'ordre dans lequel s'enchaînent les 22 acides aminés, dits protéinogènes, qui sont incorporés directement lors de la biosynthèse des protéines. La succession des acides aminés est appelée séquence du polypeptide. Des modifications post-traductionnelles peuvent intervenir ensuite, une fois la protéine synthétisée, ce qui peut avoir pour effet d'en modifier les propriétés physiques ou chimiques. Il est également fréquent que des molécules non protéiques, appelées groupes prosthétiques, se fixent de manière stable sur des protéines et contribuent de manière déterminante à leurs fonctions biologiques : c'est par exemple le cas de l'hème dans l'hémoglobine, sans lequel cette protéine ne pourrait pas transporter l'oxygène dans le sang. Les protéines adoptent une structure tridimensionnelle qui leur permet d'assurer leur fonction biologique. Cette structure particulière est déterminée avant tout par leur séquence en acides aminés dont les propriétés physico-chimiques diverses conduit la chaîne protéique à adopter un repliement stable. Au laboratoire, elles peuvent être séparées des autres constituants cellulaires à l'aide de diverses techniques telles que l'ultracentrifugation, la précipitation, l'électrophorèse et la chromatographie. Le génie génétique a introduit un grand nombre de méthodes permettant de faciliter la purification des protéines. Leur structure peut être étudiée par immunohistochimie, par mutagenèse dirigée, par cristallographie aux rayons X, par résonance magnétique nucléaire et par spectrométrie de masse. Les protéines sont un composant important de l'alimentation animale, elles sont dégradées dans le tube digestif et les acides aminés libérés sont absorbés au niveau de l'intestin grêle pour ensuite être réutilisés par l'organisme. (fr)
단백질(蛋白質, 문화어: 계란소)은 생화학에서 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기 물질이다. 흰자질이라고도 한다. 단백질 영어명 프로틴(protein)은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질의 한자 표기에서 단(蛋)이 새알을 뜻하는 것에서 알 수 있듯, 단백질은 달걀 등의 새알의 흰자위를 이루는 주요 성분이다. 단백질이라는 한자어는 독일어 아이바이스슈토프(독일어: Eiweißstoff)에서 비롯되었는데, 독일어를 직역하면 "흰자 물질"이라는 뜻이다. 수많은 아미노산의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩타이드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩타이드라고 한다. 여러 가지의 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이루어 고유한 기능을 갖게 되었을 때 비로소 단백질이라고 불리며 단백질과 폴리펩타이드는 엄밀히 말하면 다른 분자이지만 경우에 따라 구분 없이 쓰이기도 한다. 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다. 단백질은 생물체 내의 구성 성분, 세포 안의 각종 화학반응의 촉매 역할(효소), 항체를 형성하여 면역을 담당하는 등 여러 가지 형태로 중요한 역할을 수행한다. 화학식은 (NH2CHRnCOOH)n이다. 단백질은 트립신이라는 단백질 분해효소의 작용에 의해 소화된다. 그런데 콩에는 트립신의 활동을 방해하는 콩트립신 저해제라는 단백질이 들어있어 콩을 날로 먹으면 소화가 잘 되지 않는다. 하지만 콩을 가열할 경우 이 단백질 성분이 변성되어 저해기능을 잃는다. 결국 트립신이 활성화되어 소화효소의 침입이 용이해지는 것이다. 단백질의 변성은 천연단백질이 물리적인 요인(가열, 건조, 교반, 압력, X선, 초음파, 진동, 동결)이나 화학적인 요인(산, 염기, 요소, 유기용매, 중금속, 계면활성제) 혹은 효소의 작용 등으로 원래의 성질을 잃어버리는 현상이다. (ko)
タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、英: protein [ˈproʊtiːn]、独: Protein [proteˈiːn/protain]）とは、20種類のアミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである。構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多くの種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれることが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、各々の英単語の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は筋肉や骨、皮膚などをつくる役割も果たしている。 (ja)
Proteïnen of eiwitten vormen een grote klasse van biologische moleculen, die bestaan uit polymere ketens van aminozuren. De aminozuren in deze ketens zijn verbonden door peptidebindingen. Polypeptiden bestaan uit een lange keten van aminozuren die met elkaar verbonden zijn. Pas wanneer polypeptiden nog eens ruimtelijk opgevouwen worden door interacties tussen de atomen van de aminozuren spreekt men van een proteïne. Synthese (aanmaak) van eiwit-polymeren uit monomere aminozuren vindt binnen iedere cel van alle soorten organismen plaats. Eiwitten hebben verschillende functies: ze komen voor als bouwstoffen (celstructuren als ribosomen en het cytoskelet worden (mede) gevormd uit eiwitten), enzymen en afweerstoffen. Voor heterotrofe organismen zijn eiwitten in hun voedsel essentieel. Heterotrofen breken de uit voedsel verkregen eiwitten af tot aminozuren, waaruit ze vervolgens lichaamseigen eiwitten aanmaken. Autotrofe (zelfvoedende) organismen als planten en algen maken hun eigen aminozuren (en daaruit vervolgens eiwitten) aan. Eiwitten zitten in hogere concentraties onder andere in peulvruchten, vlees, gevogelte, eieren, vis, zuivelproducten en noten. (nl)
In chimica, le proteine (o protidi) sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi legati uno all'altro da un legame peptidico (ovvero un legame tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico dell'altro amminoacido, creato attraverso una reazione di condensazione con perdita di una molecola d'acqua). Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni all'interno degli organismi viventi, tra cui la catalisi delle reazioni metaboliche, funzione di sintesi come replicazione del DNA, la risposta agli stimoli e il trasporto di molecole da un luogo ad un altro. Le proteine differiscono l'una dall'altra soprattutto nella loro sequenza di amminoacidi, la quale è dettata dalla sequenza nucleotidica conservata nei geni e che di solito si traduce in un ripiegamento proteico e in una struttura tridimensionale specifica che determina la sua attività. In analogia con altre macromolecole biologiche come i polisaccaridi e gli acidi nucleici, le proteine costituiscono una parte essenziale degli organismi viventi e partecipano praticamente in ogni processo che avviene all'interno delle cellule. Molte fanno parte della categoria degli enzimi, la cui funzione è catalizzare le reazioni biochimiche vitali per il metabolismo degli organismi. Le proteine hanno anche funzioni strutturali o meccaniche, come l'actina e la miosina nei muscoli e le proteine che costituiscono il citoscheletro, che formano una struttura che permette di mantenere la forma della cellula. Altre sono fondamentali per la trasmissione di segnali inter ed intracellulari, nella risposta immunitaria, per l'adesione cellulare e per il ciclo cellulare. Le proteine sono elementi necessari anche nell'alimentazione degli animali, dal momento che essi non possono sintetizzare tutti gli amminoacidi di cui hanno bisogno e devono ottenere quelli essenziali attraverso il cibo. Grazie al processo della digestione, gli animali scindono le proteine ingerite nei singoli amminoacidi, che poi vengono utilizzati nel metabolismo. Una volta sintetizzate nell'organismo, le proteine esistono solo per un certo periodo di tempo per poi venire degradate e riciclate attraverso i meccanismi cellulari per il processo di turnover proteico. La durata di una proteina è misurata in termini di emivita e può essere molto varia. Alcune possono esistere per solo alcuni minuti, altre fino ad alcuni anni, tuttavia la durata media nelle cellule di un mammifero è tra 1 e 2 giorni. Proteine anomale e mal ripiegate possono causare instabilità se non vengono degradate più rapidamente. Le proteine possono essere purificate da altri componenti cellulari utilizzando una varietà di tecniche come l'ultracentrifugazione, la precipitazione, l'elettroforesi e la cromatografia; l'avvento dell'ingegneria genetica ha reso possibile una serie di metodi per facilitare tale purificazione. I metodi comunemente usati per studiare la struttura e la funzione delle proteine includono immunoistochimica, la mutagenesi sito specifica, la cristallografia a raggi X, la risonanza magnetica nucleare. Le proteine si differenziano principalmente per la sequenza degli amminoacidi che le compongono, la quale a sua volta dipende dalla sequenza nucleotidica dei geni che all'interno della cellula ne esprimono la sintesi. Una catena lineare di residui amminoacidici è chiamata "polipeptide" (ovvero una catena di più amminoacidi legati da legami peptidici). Una proteina è generalmente costituita da uno o più polipeptidi lunghi eventualmente coordinati a gruppi non peptidici, chiamati gruppi prostetici o cofattori. Polipeptidi brevi, contenenti meno di circa 20-30 amminoacidi, vengono raramente considerati proteine e sono comunemente chiamati peptidi o talvolta .La sequenza degli aminoacidi in una proteina è definita dalla sequenza presente in un gene, la quale è codificata nel codice genetico. In generale, il codice genetico specifica 20 amminoacidi standard; tuttavia, in alcuni organismi il codice può includere la selenocisteina (SEC), e in alcuni archaea, la pirrolisina ed infine un 23° amminoacido, la N-formilmetionina, un derivato della metionina, che inizia la sintesi proteica di alcuni batteri. Poco dopo o anche durante la sintesi proteica, i residui di una proteina vengono spesso modificati chimicamente mediante la modificazione post traduzionale, che se presente altera le proprietà fisiche e chimiche, la piegatura, la stabilità, l'attività e, in ultima analisi, la funzione della proteina. Le proteine possono anche operare insieme per raggiungere una particolare funzione e spesso associarsi in complessi multiproteici stabili. Proteine che contengono lo stesso tipo e numero di amminoacidi possono differire dall'ordine in cui questi sono situati nella struttura della molecola. Tale aspetto è molto importante perché una minima variazione nella sequenza degli amminoacidi di una proteina (cioè nell'ordine con cui i vari tipi di amminoacidi si susseguono) può portare a variazioni nella struttura tridimensionale della macromolecola che possono rendere la proteina non funzionale. Un esempio ben noto è il caso della catena beta dell'emoglobina umana, che nella sua normale sequenza porta un tratto formato da: valina-istidina-leucina-treonina-prolina-acido glutammico-lisina. (it)
Białka, proteiny – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 tys. do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi −CONH−. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych struktur komórkowych, zwanych rybosomami. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek sąC, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne. Skład ten nie pokrywa się ze składem aminokwasów. Wynika to stąd, że większość białek (są to tzw. białka złożone lub proteidy) ma dołączone do reszt aminokwasowych różne inne cząsteczki. Regułą jest przyłączanie cukrów, a ponadto kowalencyjnie lub za pomocą wiązań wodorowych dołączane może być wiele różnych związków organicznych pełniących funkcje koenzymów oraz jony metali. (pl)
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс. Функции белков в клетках живых организмов более разнообразны, чем функции других биополимеров — полисахаридов и ДНК. Так, белки-ферменты катализируют протекание биохимических реакций и играют важную роль в обмене веществ. Некоторые белки выполняют структурную или механическую функцию, образуя цитоскелет, поддерживающий форму клеток. Также белки играют ключевую роль в сигнальных системах клеток, при иммунном ответе и в клеточном цикле. Белки — важная часть питания животных и человека (основные источники: мясо, птица, рыба, молоко, орехи, бобовые, зерновые; в меньшей степени: овощи, фрукты, ягоды и грибы), поскольку в их организмах не могут синтезироваться все незаменимые аминокислоты и часть должна поступать с белковой пищей. В процессе пищеварения ферменты разрушают потреблённые белки до аминокислот, которые используются для биосинтеза собственных белков организма или подвергаются дальнейшему распаду для получения энергии. Определение аминокислотной последовательности первого белка — инсулина — методом секвенирования белков принесло Фредерику Сенгеру Нобелевскую премию по химии в 1958 году.Первые трёхмерные структуры белков гемоглобина и миоглобина были получены методом дифракции рентгеновских лучей, соответственно, Максом Перуцем и Джоном Кендрю в конце 1950-х годов, за что в 1962 году они получили Нобелевскую премию по химии. (ru)
Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosina nos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. Outras proteínas são importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência de aminoácidos, que é determinada pela sua sequência genética e que geralmente provoca o seu enovelamento numa estrutura tridimensional específica que determina a sua atividade. Ao contrário das plantas, os animais não conseguem sintetizar todos os aminoácidos de que necessitam para viver. Os aminoácidos que o organismo não é capaz de sintetizar por si próprio são denominados aminoácidos essenciais e devem ser obtidos pelo consumo de alimentos que contenham proteínas, as quais são transformadas em aminoácidos durante a digestão. As proteínas podem ser encontradas numa ampla variedade de alimentos de origem animal e vegetal. A carne, os ovos, o leite e o peixe são fontes de proteínas completas. Entre as principais fontes vegetais ricas em proteína estão as leguminosas, principalmente o feijão, as lentilhas, a soja ou o grão-de-bico. A grande maioria dos aminoácidos está disponível na dieta humana, pelo que uma pessoa saudável com uma dieta equilibrada raramente necessita de suplementos de proteínas. A necessidade é também maior em atletas ou durante a infância, gravidez ou amamentação, ou quando o corpo se encontra em recuperação de um trauma ou de uma operação. Quando o corpo não recebe as quantidades de proteínas necessárias verifica-se insuficiência e desnutrição proteica, a qual pode provocar uma série de doenças, entre as quais atraso no desenvolvimento em crianças ou kwashiorkor. Uma proteína contém pelo menos uma cadeia polímérica linear derivada da condensação de aminoácidos, ou polipeptídeo. Os resíduos individuais de aminoácidos estão unidos entre si através de ligações peptídicas. A sequência dos resíduos de aminoácidos em cada proteína é definida pela sequência de um gene, a qual está codificada no código genético. Durante ou após o processo de síntese, os resíduos de uma proteína são muitas vezes alterados quimicamente através de modificação pós-traducional, a qual modifica as propriedades físicas e químicas das proteínas, o seu enovelamento, estabilidade, atividade e, por fim, a sua função. Nalguns casos as proteínas têm anexados grupos não peptídicos, os quais são denominados cofatores ou grupos prostéticos. As proteínas podem também trabalhar em conjunto para desempenhar determinada função, agrupando-se em complexos proteicos. As proteínas podem ser purificadas a partir de outros componentes celulares recorrendo a diversas técnicas, como a precipitação, ultracentrifugação, eletroforese e cromatografia. Entre os métodos usados para estudar a estrutura e funções das proteínas estão a imuno-histoquímica, mutagénese sítio-dirigida, ressonância magnética nuclear e espectrometria de massa. (pt)
Proteiner, tidigare ofta äggviteämnen, är organiska ämnen med relativt hög molekylvikt. Tillsammans med kolhydrater, lipider och nukleinsyror utgör proteinerna huvudbeståndsdelen i allt levande. Kemiskt består proteinerna av långa kedjor av aminosyror ihopbundna genom peptidbindningar. Om kedjan består av färre än 50 aminosyror använder man oftast benämningen peptid eller peptidkedja istället för protein. Det finns exempel på proteiner med upp till 27 000 aminosyror. Proteiner och deras beståndsdelar studeras i den del av biokemin som kallas proteinkemi. De flesta proteiner innehåller även andra beståndsdelar än aminosyresekvenser. De flesta är mer eller mindre glykosylerade, det vill säga de har genomgått en (av flera typer av) posttranslationell modifiering där längre eller kortare kedjor av kolhydrat bundit kovalent till proteinet. Dessa kallas för glykoproteiner. En grupp proteiner som innehåller mycket stora mängder kolhydrat är proteoglykaner. Proteiner kan även binda andra typer av molekyler till sig, som behövs för att proteinet ska kunna utföra sin uppgift. I de fall då proteinet även innehåller delar som inte är protein, till exempel i hemoglobin som även innehåller en organisk molekyl kallad hemgrupp, benämnes den egentliga proteindelen . Andra proteiner kan binda väsentliga beståndsdelar mer eller mindre löst till sig, och kallas då konjugerade proteiner. De benämns i allmänhet efter vad proteinet bundit, till exempel , och lipoproteiner. Proteinernas betydelse för de levande organismerna beror framförallt på deras komplexa och varierande tredimensionella form och därmed varierande funktion. Proteiner förekommer i praktiskt taget alla cellens olika maskinerier och processer. Namnet protein användes första gången av den svenske kemisten Jöns Jakob Berzelius i ett brev till dennes holländska kollega Gerardus Johannes Mulder. (sv)
Білки́ — великі біомолекули та макромолекули, які містять один або кілька довгих ланцюгів амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками. Білки виконують широкий спектр функцій всередині організмів, включаючи каталізацію метаболічних реакцій, реплікацію ДНК, реагування на подразники, створення структури клітин і організмів і транспортування молекул з одного місця в інше. Білки відрізняються один від одного насамперед своєю послідовністю амінокислот, яка диктується послідовністю нуклеотидів їхніх генів і яка зазвичай призводить до згортання білків в специфічну тривимірну структуру, яка визначає його активність. В однині (білок) термін найчастіше використовують для посилання на білок як речовину, коли неважливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (білки) — для посилання на певну кількість білків, коли точний склад важливий. Лінійний ланцюг із амінокислотних залишків називається поліпептидом. Білок містить принаймні один довгий поліпептид. Короткі поліпептиди, що містять менше 20-30 залишків, рідко вважаються білками і їх зазвичай називають пептидами, а іноді і олігопептидами. Окремі амінокислотні залишки з’єднані між собою пептидними зв’язками та сусідніми амінокислотними залишками. Послідовність амінокислотних залишків у білку визначається послідовністю гена, яка закодована в генетичному коді. Загалом, генетичний код визначає 20 стандартних амінокислот; але у деяких організмів генетичний код може включати селеноцистеїн і — у деяких архей — піролізин. Незабаром після або навіть під час синтезу залишки в білку часто хімічно модифікуються шляхом посттрансляційної модифікації, яка змінює фізичні та хімічні властивості, згортання, стабільність, активність і, зрештою, функцію білків. Деякі білки мають приєднані непептидні групи, які можна назвати простетичними групами або кофакторами. Білки також можуть працювати разом для досягнення певної функції, і часто з’єднуються, утворюючи стабільні білкові комплекси. Після утворення білки існують лише протягом певного періоду, а потім розкладаються та переробляються механізмами клітини в процесі . Тривалість життя білка вимірюється з точки зору його періоду напіврозпаду і охоплює широкий діапазон. Білки можуть існувати протягом хвилин або років із середньою тривалістю життя 1-2 дні в клітинах ссавців. Аномальні або неправильно згорнуті білки деградують швидше через те, що вони націлені на руйнування, або через їхню нестабільність. Як і інші біологічні макромолекули, такі як полісахариди та нуклеїнові кислоти, білки є невід'ємними частинами організмів і беруть участь практично в кожному процесі всередині клітин. Багато білків є ферментами, які каталізують біохімічні реакції і є життєво важливими для метаболізму. Білки також мають структурні або механічні функції, такі як актин і міозин в м’язах і білки в цитоскелеті, які утворюють систему каркасів, що підтримує форму клітини. Інші білки мають важливе значення в передачі сигналів у клітинах, антитілах, адгезії клітин і клітинному циклі. У тварин білки необхідні в раціоні для забезпечення незамінних амінокислот, які не синтезуються. Травлення розщеплює білки для використання в обміні речовин. Білки можуть бути очищені від інших клітинних компонентів за допомогою різноманітних методів, таких як ультрацентрифугування, преципітація, електрофорез та хроматографія; Поява генної інженерії зробила можливим ряд методів для полегшення процесу очищення. Методи, які зазвичай використовуються для вивчення структури та функції білка, включають імуногістохімію, , рентгенівську кристалографію, ядерний магнітний резонанс та мас-спектрометрію. (uk)
蛋白质（英語：protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由α-氨基酸残基组成的长链条组成。α-氨基酸分子呈线性排列，相邻α-氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起，最後經過折疊形成有功能的立體結構。蛋白质的α-氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些α-氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质和礦物質可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，這樣的大分子結構就像機械一樣，來发挥某一特定功能。与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。蛋白酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有蛋白氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。 (zh)

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October 2022 (en)

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Is comhdhúile bithcheimiceacha iad na próitéiní a bhíonn comhdhéanta de amháin nó níos mó, a bhíonn fillte de ghnáth i gcruth nó , a éascíonn feidhm bhitheolaíochta. (ga)
タンパク質（タンパクしつ、蛋白質、英: protein [ˈproʊtiːn]、独: Protein [proteˈiːn/protain]）とは、20種類のアミノ酸が鎖状に多数連結（重合）してできた高分子化合物であり、生物の重要な構成成分のひとつである。構成するアミノ酸の数や種類、また結合の順序によって種類が異なり、分子量約4000前後のものから、数千万から億単位になるウイルスタンパク質まで多くの種類が存在する。連結したアミノ酸の個数が少ない場合にはペプチドと言い、これが直線状に連なったものはポリペプチドと呼ばれることが多いが、名称の使い分けを決める明確なアミノ酸の個数が決まっているわけではないようである。タンパク質は、炭水化物、脂質とともに三大栄養素と呼ばれ、各々の英単語の頭文字を取って「PFC」とも呼ばれる。タンパク質は筋肉や骨、皮膚などをつくる役割も果たしている。 (ja)
蛋白质（英語：protein，旧称“朊”）是大型生物分子，或高分子，它由一个或多个由α-氨基酸残基组成的长链条组成。α-氨基酸分子呈线性排列，相邻α-氨基酸残基的羧基和氨基通过肽键连接在一起，最後經過折疊形成有功能的立體結構。蛋白质的α-氨基酸序列是由对应基因所编码。除了遗传密码所编码的20种“标准”氨基酸，在蛋白质中，某些α-氨基酸残基还可以被改變原子的排序而发生化学结构的变化，从而对蛋白质进行激活或调控。多个蛋白质和礦物質可以一起，往往是通过结合在一起形成稳定的蛋白质复合物，這樣的大分子結構就像機械一樣，來发挥某一特定功能。与其他生物大分子（如多糖和核酸）一样，蛋白质是地球上生物体中的必要组成成分，参与了细胞生命活动的每一个进程。蛋白酶是最常见的一类蛋白质，它们催化生物化学反应，尤其对于生物体的代谢至关重要。除了酶之外，还有许多结构性或机械性蛋白质，如肌肉中的肌动蛋白和肌球蛋白，以及细胞骨架中的微管蛋白（参与形成细胞内的支撑网络以维持细胞外形）。另外一些蛋白质则参与细胞信号传导、免疫反应、和细胞周期调控等。同时，蛋白质也是动物饮食中必需的营养物质，这是因为动物自身无法合成所有蛋白氨基酸，动物需要和必须从食物中获取必需氨基酸。通过消化过程将蛋白质降解为自由氨基酸，动物就可以将它们用于自身的代谢。 (zh)
البروتينات هي جزيئات حيوية ضخمة تتكون من سلسلة أو أكثر من الأحماض الأمينية. تقوم البروتينات بوظائف كثيرة ومتنوعة داخل أجسام الكائنات منها: تحفيز التفاعلات الأيضية، تضاعف الدنا، الاستجابة للمنبهات، توفير بنية للخلايا والكائنات، ونقل الجزيئات من مكان لآخر. تختلف البروتينات عن بعضها أساسا حسب تسلسل أحماضها الأمينية الذي يحدده تسلسل نوكليوتيدات الجينات المشفرة لها، تسلسل الأحماض الأمينية هذا يحدد تطوي البروتين إلى بنية خاصة ثلاثية الأبعاد تحدد نشاط هذا البروتين. (ar)
Les proteïnes, també denominades polipèptids, són compostos orgànics fets d'aminoàcids arranjats en una cadena lineal i units per enllaços peptídics entre els grups carboxil i amino de residus adjacents. La seqüència d'aminoàcids d'una proteïna és definida per la seqüència d'un gen, que està codificada al codi genètic. En general, el codi genètic especifica vint aminoàcids estàndard, però en alguns organismes el codi genètic pot incloure la selenocisteïna i – en certs arqueobacteris – pirrolisina. Poc després o fins i tot durant la síntesi, els residus d'una proteïna sovint són modificats químicament per la modificació posttraduccional, que altera les propietats físiques i químiques, el plegament, l'estabilitat, l'activitat i, en última instància, la funció de les proteïnes. Les proteïnes (ca)
Bílkoviny, odborně proteiny (z řeckého πρώτειος próteios „prvotní, primární, hlavní“), patří mezi biopolymery. Proteiny se řadí mezi makromolekuly, které obsahují jeden nebo více dlouhých řetězců aminokyselinových zbytků. Plní v organismech širokou škálu funkcí, včetně katalýzy metabolických reakcí, replikace DNA, reakce na podněty, poskytování struktury buňkám a organismům a také transport molekul z jedné polohy do polohy druhé. (cs)
Ein Protein, umgangssprachlich Eiweiß (veraltet Eiweißstoff) genannt, ist ein biologisches Makromolekül, das aus Aminosäuren aufgebaut wird, die durch Peptidbindungen verknüpft sind. Proteine finden sich in jeder Zelle und machen zumeist mehr als die Hälfte des Trockengewichts aus. Sie dienen ihr als molekulare „Werkzeuge“ und erfüllen je nach der besonderen Struktur unterschiedliche Aufgaben, indem sie beispielsweise Zellbewegungen ermöglichen, Metabolite transportieren, Ionen pumpen, chemische Reaktionen katalysieren oder Signalstoffe erkennen können. Überwiegend aus Proteinen bestehen so auch Muskeln, Herz, Hirn, Haut und Haare. (de)
Οι πρωτεΐνες αποτελούν τα πιο διαδεδομένα και πολυδιάστατα, τόσο στη μορφή όσο και στη λειτουργία τους, μακρομόρια. Ακόμη και σε ένα φαινομενικά «απλό» κύτταρο ενός βακτηρίου εντοπίζονται εκατοντάδες διαφορετικές πρωτεΐνες, με την καθεμία εξ αυτών να έχει ιδιαίτερο ρόλο. Οι πρωτεΐνες αποτελούν είτε δομικά συστατικά των μεμβρανών του κυττάρου, είτε συνεργούν σε κάποια συγκεκριμένη λειτουργία, όπως η δημιουργία πρωτεϊνικών συμπλόκων. Είναι μεγάλα σύνθετα βιομόρια, με μοριακό βάρος από 10.000 μέχρι πάνω από 1 εκατομμύριο, αποτελούμενα από αμινοξέα, τα οποία ενώνονται μεταξύ τους με πεπτιδικούς δεσμούς σχηματίζοντας μια γραμμική αλυσίδα, καλούμενη αλυσίδα πολυπεπτιδίων. (el)
Proteino estas la komuna nomo de certaj substancoj el la organika kemio. Proteinoj estas nemalhaveblaj komponantoj de ĉiuj vivantaĵoj, inkluzive de la plej simplaj formoj de vivo, kiel bakterioj, algoj, kaj aliaj mikroorganismoj. Ili devas ĉeesti en la nutraĵo de ĉiuj animaloj (bestoj kaj homoj) por sintezi histojn, enzimojn, iujn hormonojn, kaj kelkajn sango-komponantojn. Aldone al tio, ili uziĝas en la subtenado kaj riparo de ekzistantaj histoj kaj kiel fonto de energio por la korpo. La funkcioj de proteinoj estas, inter aliaj: transporta, struktura, protekta, kataliza, stoka, hormona. (eo)
Las proteínas (del griego: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’) o prótidos son macromoléculas formadas por cadenas lineales de aminoácidos. Las proteínas están formadas por aminoácidos y esta secuencia está determinada por la secuencia de nucleótidos de su gen correspondiente (llamados genes estructurales). La información genética determina qué proteínas tiene una célula, un tejido y un organismo. Son biomoléculas muy diversas y son esenciales para la vida. La mayoría de proteínas desempeñan más de una función (ver más adelante). (es)
Proteinak aminoazido kopuru aldakor batez osaturiko polimero handiak dira. Konposizio kimikoari dagokionez, karbono, hidrogeno, oxigeno eta nitrogenoz osaturiko biomolekulak dira. Proteinek berezko aminoazido-sekuentziak dituzte, bakoitzari dagokion gene estrukturalaren nukleotido-sekuentziak determinatzen dituenak. Proteinek zelulen oinarrizko funtzio gehienetan hartzen dute parte, eta bizitzarako ezinbestekoak dira. Izan ere, ehunen pisu lehorraren % 50 osatzen dute. (eu)
Proteins are large biomolecules and macromolecules that comprise one or more long chains of amino acid residues. Proteins perform a vast array of functions within organisms, including catalysing metabolic reactions, DNA replication, responding to stimuli, providing structure to cells and organisms, and transporting molecules from one location to another. Proteins differ from one another primarily in their sequence of amino acids, which is dictated by the nucleotide sequence of their genes, and which usually results in protein folding into a specific 3D structure that determines its activity. (en)
Les protéines sont des macromolécules biologiques présentes dans toutes les cellules vivantes. Ce sont des polymères, formées d'une ou de plusieurs chaînes polypeptidiques. Chacune de ces chaînes est constituée de l'enchaînement de résidus d'acides aminés liés entre eux par des liaisons peptidiques. Les protéines sont un composant important de l'alimentation animale, elles sont dégradées dans le tube digestif et les acides aminés libérés sont absorbés au niveau de l'intestin grêle pour ensuite être réutilisés par l'organisme. (fr)
Protein adalah kelompok biomolekul berukuran besar yang terbentuk dari satu rantai panjang asam amino atau lebih. Protein memiliki banyak fungsi dalam makhluk hidup, di antaranya mempercepat reaksi-reaksi metabolisme, mereplikasi DNA, menanggapi rangsangan, memberi bentuk sel dan tubuh, dan dari satu lokasi ke lokasi lain. Perbedaan utama antara satu protein dan protein lainnya adalah urutan asam amino-asam aminonya, yang ditentukan oleh urutan nukleotida dari gen-gennya, dan biasanya menyebabkan lipatan protein menjadi struktur tiga dimensi khusus yang sesuai dengan fungsinya. (in)
단백질(蛋白質, 문화어: 계란소)은 생화학에서 생물의 몸을 구성하는 고분자 유기 물질이다. 흰자질이라고도 한다. 단백질 영어명 프로틴(protein)은 그리스어의 proteios(중요한 것)에서 유래된 것이다. 단백질의 한자 표기에서 단(蛋)이 새알을 뜻하는 것에서 알 수 있듯, 단백질은 달걀 등의 새알의 흰자위를 이루는 주요 성분이다. 단백질이라는 한자어는 독일어 아이바이스슈토프(독일어: Eiweißstoff)에서 비롯되었는데, 독일어를 직역하면 "흰자 물질"이라는 뜻이다. 수많은 아미노산의 연결체로 20가지의 서로 다른 아미노산들이 펩타이드 결합이라고 하는 화학 결합으로 길게 연결된 것을 폴리펩타이드라고 한다. 여러 가지의 폴리펩타이드 사슬이 4차 구조를 이루어 고유한 기능을 갖게 되었을 때 비로소 단백질이라고 불리며 단백질과 폴리펩타이드는 엄밀히 말하면 다른 분자이지만 경우에 따라 구분 없이 쓰이기도 한다. 일반적으로는 분자량이 비교적 작으면 폴리펩타이드라고 하며, 분자량이 매우 크면 단백질이라고 한다. (ko)
In chimica, le proteine (o protidi) sono macromolecole biologiche costituite da catene di amminoacidi legati uno all'altro da un legame peptidico (ovvero un legame tra il gruppo amminico di un amminoacido e il gruppo carbossilico dell'altro amminoacido, creato attraverso una reazione di condensazione con perdita di una molecola d'acqua). Le proteine svolgono una vasta gamma di funzioni all'interno degli organismi viventi, tra cui la catalisi delle reazioni metaboliche, funzione di sintesi come replicazione del DNA, la risposta agli stimoli e il trasporto di molecole da un luogo ad un altro. Le proteine differiscono l'una dall'altra soprattutto nella loro sequenza di amminoacidi, la quale è dettata dalla sequenza nucleotidica conservata nei geni e che di solito si traduce in un ripiegamento (it)
Proteïnen of eiwitten vormen een grote klasse van biologische moleculen, die bestaan uit polymere ketens van aminozuren. De aminozuren in deze ketens zijn verbonden door peptidebindingen. Polypeptiden bestaan uit een lange keten van aminozuren die met elkaar verbonden zijn. Pas wanneer polypeptiden nog eens ruimtelijk opgevouwen worden door interacties tussen de atomen van de aminozuren spreekt men van een proteïne. Synthese (aanmaak) van eiwit-polymeren uit monomere aminozuren vindt binnen iedere cel van alle soorten organismen plaats. (nl)
Proteínas são macromoléculas biológicas constituídas por uma ou mais cadeias de aminoácidos. As proteínas estão presentes em todos os seres vivos e participam em praticamente todos os processos celulares, desempenhando um vasto conjunto de funções no organismo, como a replicação de ADN, a resposta a estímulos e o transporte de moléculas. Muitas proteínas são enzimas que catalisam reações bioquímicas vitais para o metabolismo. As proteínas têm também funções estruturais ou mecânicas, como é o caso da actina e da miosina nos músculos e das proteínas no citoesqueleto, as quais formam um sistema de andaimes que mantém a forma celular. Outras proteínas são importantes na sinalização celular, resposta imunitária e no ciclo celular. As proteínas diferem entre si fundamentalmente na sua sequência (pt)
Białka, proteiny – wielkocząsteczkowe (masa cząsteczkowa od ok. 10 tys. do kilku mln Daltonów) biopolimery, a właściwie biologiczne polikondensaty, zbudowane z aminokwasów połączonych ze sobą wiązaniami peptydowymi −CONH−. Występują we wszystkich żywych organizmach oraz wirusach. Synteza białek odbywa się przy udziale specjalnych struktur komórkowych, zwanych rybosomami. Głównymi pierwiastkami wchodzącymi w skład białek sąC, O, H, N, S, także P oraz niekiedy kationy metali Mn2+, Zn2+, Mg2+, Fe2+, Cu2+, Co2+ i inne. (pl)
Proteiner, tidigare ofta äggviteämnen, är organiska ämnen med relativt hög molekylvikt. Tillsammans med kolhydrater, lipider och nukleinsyror utgör proteinerna huvudbeståndsdelen i allt levande. Kemiskt består proteinerna av långa kedjor av aminosyror ihopbundna genom peptidbindningar. Om kedjan består av färre än 50 aminosyror använder man oftast benämningen peptid eller peptidkedja istället för protein. Det finns exempel på proteiner med upp till 27 000 aminosyror. Proteiner och deras beståndsdelar studeras i den del av biokemin som kallas proteinkemi. (sv)
Белки́ (протеи́ны, полипепти́ды) — высокомолекулярные органические вещества, состоящие из альфа-аминокислот, соединённых в цепочку пептидной связью. В живых организмах аминокислотный состав белков определяется генетическим кодом, при синтезе в большинстве случаев используется 20 стандартных аминокислот. Множество их комбинаций создают молекулы белков с большим разнообразием свойств. Кроме того, аминокислотные остатки в составе белка часто подвергаются посттрансляционным модификациям, которые могут возникать и до того, как белок начинает выполнять свою функцию, и во время его «работы» в клетке. Часто в живых организмах несколько молекул разных белков образуют сложные комплексы, например фотосинтетический комплекс. (ru)
Білки́ — великі біомолекули та макромолекули, які містять один або кілька довгих ланцюгів амінокислотних залишків, сполучених пептидними зв'язками. Білки виконують широкий спектр функцій всередині організмів, включаючи каталізацію метаболічних реакцій, реплікацію ДНК, реагування на подразники, створення структури клітин і організмів і транспортування молекул з одного місця в інше. Білки відрізняються один від одного насамперед своєю послідовністю амінокислот, яка диктується послідовністю нуклеотидів їхніх генів і яка зазвичай призводить до згортання білків в специфічну тривимірну структуру, яка визначає його активність. В однині (білок) термін найчастіше використовують для посилання на білок як речовину, коли неважливий її конкретний склад, та на окремі молекули або типи білків, у множині (uk)

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