Protein folding (original) (raw)
Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten. Sie findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins. Bewirkt wird die Faltung durch kleinste Bewegungen der Lösungsmittelmoleküle (Wassermoleküle) und durch elektrische Anziehungskräfte innerhalb des Proteinmoleküls. Einige Proteine können nur mithilfe von bestimmten Enzymen oder Chaperon-Proteinen die richtige Faltung erreichen.
| Property | Value |
|---|---|
| dbo:abstract | تطوي البروتين هو عملية فيزيائية يتخذ فيها البروتين بنية ثلاثية الأبعاد طبيعية تمكنه من القيام بوظيفة بيولوجية محددة. في هذه العملية يتطوى عديد ببتيد من إلى بنية ثلاثية الأبعاد مميزة لها وظيفة خاصة، يتواجد كل بروتين على شكل عديد ببتيد غير متطوي أو متلف بشكل عشوائي حين يُترجم الرنا الرسول إلى سلسلة خطية من الأحماض الأمينية، ولا يملك عديد الببتيد هذا أي بنية مستقرة (ثابتة لمدة طويلة) ثلاثية الأبعاد. بينما يتم تخليق وتركيب سلسلة عديد الببتيد بواسطة الريبوسوم، تبدأ السلسلة بالتطوي إلى بنية ثلاثية الأبعاد. يمكن أن يبدأ تطوي العديد من البروتينات قبل انتهاء ترجمة سلسلة عديد الببتيد، حيث تتآثر الأحماض الأمينية فيما بينها لإنتاج بنية ثلاثية الأبعاد محددة بدقة تُعرف باسم الحالة الواطنة. تُحدد هذه البنية ثلاثية الأبعاد بواسطة تسلسل وترتيب الأحماض الأمينية في سلسلة عديد الببتيد. البنية الصحيحة ثلاثية الأبعاد ضرورية لأداء الوظيفة، رغم أن بعض أجزاء بعض البروتينات الوظيفية قد تبقى غير متطوية، وضرورية لفهم . الفشل في التطوي إلى الهيئة الطبيعية يُنتج في العادة بروتينات غير وظيفية، لكن يمكن أن يكون لدى البروتينات الخاطئة التطوي في بعض الأحيان وظيفة معدلة أو سامة. يُعتقد أن العديد من أمراض التنكس العصبي وغيرها ناتجة من تراكم لييفات نشواني مكونة من بروتينات خاطئة التطوي. سبب العديد من الحساسيات هو التطوي غير الصحيح لبعض البروتينات، لأن جهاز المناعة لا يُنتج أجساما مضادة بعد بٌنى البروتين. تمسخ البروتينات هو العملية العكسية، أي الانتقال من هيئة التطوي إلى هيئة عدم التطوي، وتحدث أثناء الطهي والحرق في الاعتلالات البروتينية والسياقات الأخرى. تختلف مدة التطوي بشكل كبير جدا حسب البروتين، حين يُدرس البروتين خارج الخلية، فإن أبطأ البروتينات في التطوي تحتاج عدة دقائق أو ساعات لتتطوى وذلك بسبب مصاوغة البرولين ويجب أن تمر عبر حالات وسيطة -مثل نقاط التحقق- قبل أن تتم العملية. من ناحية أخرى، عادة ما تتطوى البروتينات أحادية النطاق الصغيرة جدا التي لا يتجاوز طولها مئة حمض أميني في خطوة واحدة. يكون مقياس الزمن بالميليثانية وأسرع تفاعلات تطوي البروتين المعروفة تتم خلال عدة ميكرو ثواني. فهم آليات عملية تطوي البروتين ومحاكاتها هي تحديات مهمة لعلم الأحياء الحاسوبي مند عقد 1960. (ar) El plegament proteic és el procés físic pel qual un polipèptid es replega en la seva característica i funcional. Cada proteïna comença en forma de polipèptid, traduït d'una seqüència d'ARNm com a cadena lineal d'aminoàcids. Aquest polipèptid manca d'estructura tridimensional desenvolupada (a l'esquerra de la imatge). Tanmateix, es pot considerar que cada aminoàcid de la cadena té unes determinades característiques químiques "brutes". Poden ser, per exemple, la hidrofòbia, la hidrofília, o una càrrega elèctrica. Els aminoàcids interaccionen entre ells i amb el seu medi cel·lular per produir una forma tridimensional ben definida, la proteïna replegada (a la dreta de la imatge), coneguda com a . L'estructura tridimensional resultant és determinada per la seqüència d'aminoàcids. El mecanisme del replegament proteic no és comprès del tot. Per a moltes proteïnes l'estructura correcta tridimensional és essencial per a la seva funció. Si la proteïna no es plega en la forma desitjada, normalment es produeixen proteïnes inactives amb propietats diferents incloent prions tòxics. Algunes malalties neurodegeneratives i d'altres es consideren que són la causa de l'acumulació de proteïnes plegades incorrectament. (ca) Skládání proteinů je proces, při kterém primární struktura proteinu zaujímá stabilní prostorové uspořádání (konformaci). Výchozí, primární podoba proteinu je lineární řetězec aminokyselin vzniklý při translaci mRNA. Pokud takto vznikne správný, funkční tvar, dosáhne protein takzvaného nativního stavu. Podle termodynamické hypotézy, nazývané také Anfisenovo dogma, je veškerá informace pro tvorbu terciární struktury proteinů (prostorová konformace) určena specifickým pořadím aminokyselin v proteinu. Správná prostorová struktura je nezbytná pro správnou funkci proteinů, i když některé části funkčních proteinů mohou zůstat neuspořádané. Ve většině případů jsou nesprávně složené proteiny neaktivní, v některých případech mají ovšem odlišnou aktivitu nebo jsou toxické. Předpokládá se, že některé jsou způsobeny akumulací nesprávně uspořádaných proteinů, například Alzheimerova choroba provázená tvorbou amyloidových plaků vytvářených nesprávně složeným proteinem nazývaného amyloid beta. (cs) Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten. Sie findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins. Bewirkt wird die Faltung durch kleinste Bewegungen der Lösungsmittelmoleküle (Wassermoleküle) und durch elektrische Anziehungskräfte innerhalb des Proteinmoleküls. Einige Proteine können nur mithilfe von bestimmten Enzymen oder Chaperon-Proteinen die richtige Faltung erreichen. (de) El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento, el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser espontáneo. Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica. En estos casos, la misma puede ser susceptible de alcanzar estados aberrantes de agregación, que incluyen la formación de apilamientos amiloides causantes de neuropatías, como ocurre con el llamado prion. El proceso inverso del plegamiento es conocido como desnaturalización de proteínas. Una proteína desnaturalizada no es más que una cadena de aminoácidos sin una estructura tridimensional definida ni estable. A menudo, las proteínas desnaturalizadas precipitan, perdiendo de ese modo su solubilidad. En algunos casos los procesos de plegamiento y desnaturalización son reversibles, aunque en otros no. Esta última posibilidad es frecuente cuando la denaturalización conduce a un intermediario que es capaz de formar un agregado regular. (es) Pelipatan protein adalah proses fisik yang menyebabkan rantai protein mendapatkan struktur tiga dimensinya. Pada proses ini, kumparan acak polipetida melipat dengan karakteristik tertentu sehingga membentuk struktur protein yang unik untuk setiap jenis kombinasi rantai protein. Pada awalnya, setiap protein hanyalah berupa rantai polipeptida atau kumparan acak (lihat bagian kiri pada gambar pertama) yang merupakan hasil translasi dari sekuens RNA duta. Kumparan acak ini merupakan rantai linear dari asam amino. Rantai ini tidak memiliki struktur yang stabil. Seiring dengan pembentukan rantai polipeptida disistensis oleh ribosom, rantai linear protein mulai melipat membentuk struktur tiga dimensinya. Hal ini dikarenakan asam amino yang sudah terbentuk mulai saling berinteraksi membentuk ikatan sehingga terbentuk struktur protein yang baru, berbentuk tiga dimensi (lihat bagian kanan pada gambar kedua), yang disebut sebagai (native state). Bentuk tiga dimensinya tergantung pada susunan asam amino penyusunnya atau disebut juga struktur primer. Pelipatan protein menjadi struktur tiga dimensinya dalam bentuk yang benar sangatlah penting bagi protein tersebut agar dapat berfungsi walaupun masih ada beberapa bagian protein tersebut yang tidak melipat. Kegagalan suatu protein untuk melipat kedalam kondisi alaminya biasanya menyebabkan protein tersebut menjadi inaktif. Namun, pada beberapa keadaan, kegagalan ini dapat menyebabkan penyakit seperti alzheimer atau penyakit lain yang dipercaya disebabkan oleh akumulasi fibril amiloid yang terbentuk akibat protein yang salah melipat. Selain itu, banyak alergi juga disebabkan oleh salahnya beberapa protein dalam melipat dirinya sehingga sistem imun gagal memproduksi antibodi. Lamanya proses pelipatan tergantung dari proteinnya tersebut. Ketika diamati secara in vitro, pelipatan protein membutuhkan waktu dari beberapa menit hingga beberapa jam karena adanya isomerisasi prolina, sehingga membuat protein tersebut perlu melewati beberapa kondisi intermediat, seperti layaknya checkpoint, sebelum akhirnya proses pelipatan tersebut selesai. Di lain hal, protein domain tunggal yang sangat kecil, dengan panjang maksimal seratus asam amino, dapat melipat hanya dalam satu langkah tanpa adanya kondisi intermediat. Secara umum, biasanya proses pelipatan protein membutuhkan waktu milidetik bahkan hingga beberapa mikrodetik. (in) Protein folding is the physical process by which a protein chain is translated to its native three-dimensional structure, typically a "folded" conformation by which the protein becomes biologically functional. Via an expeditious and reproducible process, a polypeptide folds into its characteristic three-dimensional structure from a random coil. Each protein exists first as an unfolded polypeptide or random coil after being translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. At this stage the polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by a ribosome, the linear chain begins to fold into its three-dimensional structure. Folding of many proteins begins even during translation of the polypeptide chain. Amino acids interact with each other to produce a well-defined three-dimensional structure, the folded protein (the right hand side of the figure), known as the native state. The resulting three-dimensional structure is determined by the amino acid sequence or primary structure (Anfinsen's dogma). The correct three-dimensional structure is essential to function, although some parts of functional proteins may remain unfolded, so that protein dynamics is important. Failure to fold into native structure generally produces inactive proteins, but in some instances misfolded proteins have modified or toxic functionality. Several neurodegenerative and other diseases are believed to result from the accumulation of amyloid fibrils formed by misfolded proteins, infectious varieties of which are known as prions. Many allergies are caused by incorrect folding of some proteins, because the immune system does not produce antibodies for certain protein structures. Denaturation of proteins is a process of transition from the folded to the unfolded state. It happens in cooking, in burns, in proteinopathies, and in other contexts. The duration of the folding process varies dramatically depending on the protein of interest. When studied outside the cell, the slowest folding proteins require many minutes or hours to fold primarily due to proline isomerization, and must pass through a number of intermediate states, like checkpoints, before the process is complete. On the other hand, very small single-domain proteins with lengths of up to a hundred amino acids typically fold in a single step. Time scales of milliseconds are the norm and the very fastest known protein folding reactions are complete within a few microseconds. The folding time scale of a protein depends on its size, contact order and circuit topology. Understanding and simulating the protein folding process has been an important challenge for computational biology since the late 1960s. (en) Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la figure), connue comme l'état natif. La structure tridimensionnelle résultante est déterminée par la séquence des acides aminés.Le mécanisme du repliement des protéines n'est pas encore complètement compris, en particulier l'ordre dans lequel les différentes parties se replient. Le problème est ardu car, par exemple, certaines parties déjà repliées aident au repliement d'autres parties, ce qui rend le problème non linéaire. La détermination expérimentale de la structure tridimensionnelle d'une protéine est souvent très difficile et coûteuse. Cependant, la séquence de cette protéine est connue, en particulier depuis le séquençage complet de génomes et la détection automatiques de séquences codantes. En conséquence, les scientifiques ont essayé d'utiliser plusieurs techniques biophysiques pour replier « manuellement » une protéine, c'est-à-dire de prédire la structure d'une protéine complète à partir de sa séquence. Si cette méthode a apporté des résultats intéressants avec de courtes protéines, l'état actuel de la science achoppe complètement à prédire la structure tridimensionnelle des protéines intégrales de membranes. D'autres protéines échappent à cette analyse, par exemple les protéines possédant de nombreux ponts disulfures ou encore des protéines synthétisées sous forme de pré-protéine, c'est-à-dire sous forme de protéine précurseur clivée par des protéases spécifiques pour acquérir leur maturité. C'est le cas par exemple de l'insuline. La structure tridimensionnelle correcte, ou native, est essentielle pour que la protéine puisse assurer sa fonction au sein de la cellule. L'échec du repliement dans la forme attendue produit des protéines inactives avec des propriétés différentes (par exemple, le prion). De nombreuses maladies neurodégénératives ou autres sont considérées comme résultant d'une accumulation de protéines « mal repliées ». (fr) 단백질 접힘(영어: protein folding)은 선형의 아미노산 복합체인 단백질이 개개의 단백질에 맞게 고유하게 정확히 접힌 구조를 형성하거나 안정화된 구조를 형성하는 과정을 말한다. 여기서 네이티브 폴딩(native folding)의 의미는 에너지 손실을 최저로 유지하면서 최적화에 도달하는 것을 가리킨다. 이러한 접힘에서의 고유한 형태는 고유한 기능의 결정과 매우 관련이 깊다. (ko) タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパク質鎖がその本来の三次元構造、通常は生物学的に機能するコンホメーション(立体構造)を、迅速かつ再現性のある方法で獲得する物理的なプロセスである。これは、ポリペプチドがランダムコイルからその特徴的で機能的な三次元構造に折りたたまれる物理的な過程である。それぞれのタンパク質は、mRNAの配列からアミノ酸の直鎖に翻訳されるとき、折りたたまれていないポリペプチドまたはランダムコイルとして存在する。そのポリペプチドは、安定した (長続きする) 立体構造を欠いている (第1図の左側)。そのポリペプチド鎖がリボソームで合成されていく過程で、直鎖が三次元構造に折りたたまれる。フォールディングは、ポリペプチド鎖の翻訳中でも始まる。アミノ酸は互いに相互作用して、明確に定義された三次元構造、つまり天然状態として知られている折りたたまれたタンパク質 (図の右側) を生成する。結果として生じる三次元構造は、アミノ酸配列または一次構造 (アンフィンセンのドグマ) によって決定される。 タンパク質が機能を発揮するために正しい三次元構造が不可欠であるが、機能性タンパク質の一部は折りたたまれていない状態のままになっていることがあり、ゆえにが重要となる。本来の構造に折りたたまれないと、一般に不活性なタンパク質が生成されるが、場合によっては、誤って折りたたまれたタンパク質の機能が改変されたり、毒性のある機能性を持つこともある。いくつかの神経変性疾患やその他の疾患は、誤って折りたたまれたタンパク質によって形成されたアミロイド原線維の蓄積に起因すると考えられている。多くのアレルギーは、一部のタンパク質が正しく折りたたまれていないことが原因で、免疫系が特定のタンパク質構造に対する抗体を産生しないために引き起こされる。 タンパク質の変性は、折りたたまれた状態から折りたたまれていない状態に移行するプロセスである。これは、調理、火傷、プロテオパチー、その他の状況で起こる。 フォールディング・プロセスの所要時間は、目的のタンパク質によって劇的に異なる。細胞外で調べたとき、最も遅く折りたたまれるタンパク質は、主にプロリン異性化のために折りたたまれるのに数分から数時間を要し、プロセスが完了するまでにチェックポイントのようないくつかの中間状態を通過する必要がある。一方、長さが100アミノ酸までの非常に小さなシングルドメインタンパク質は、通常、1回のステップで折りたたむことができる。時間スケールはミリ秒が一般的で、非常に速い既知のタンパク質のフォールディング反応は数マイクロ秒以内に完了する。 (ja) Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een specifiek eiwitmolecuul verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch (niet scheikundig) proces waarbij een polypeptide, vanuit een ("statistische keten"), zich vouwt in een karakteristieke en functionele (biologisch actieve) driedimensionale eiwitstructuur. Elk eiwit bestaat aanvankelijk uit een ongevouwen polypeptide of "random coil", die tijdens de eiwitsynthese wordt gevormd uit aminozuren middels de translatie vanuit een mRNA-sequentie: er vormt zich een lineaire polymere keten (sequentie) van aminozuren. Deze polypeptide heeft geen stabiele driedimensionale structuur (links in de figuur). Aminozuren reageren vervolgens met elkaar, zodanig dat een duidelijk omlijnde driedimensionale structuur ontstaat: het gevouwen eiwit (rechts in de figuur). Het gevouwen eiwit wordt het natieve stadium genoemd. De driedimensionale structuur wordt bepaald door de aminozuursequentie. Experimenten in de jaren 80 van de twintigste eeuw laten zien dat het codon voor een aminozuur ook de eiwitstructuur kan beïnvloeden. Het is voor de gezondheid van een organisme van groot belang dat een eiwit zich goed opvouwt. Wanneer dit niet gebeurt werkt het eiwit niet goed, en kan het in uitzonderlijke gevallen zelfs andere effecten veroorzaken, zoals bij de ziekte van Creutzfeldt-Jakob. (nl) Il ripiegamento di proteine o ripiegamento proteico (in inglese protein folding) è il processo di ripiegamento molecolare attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Il ripiegamento avviene sia contemporaneamente alla sintesi proteica sia alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo può essere descritto come un auto-assemblamento intramolecolare dove la proteina è guidata ad assumere una specifica forma attraverso interazioni non covalenti, come legami a idrogeno, coordinazione di metalli, forze idrofobiche, forze di van der Waals, interazioni π-π. Cooperatività è una chiave per affrontare il problema del ripiegamento delle proteine, come è stato notato da Ariel Fernandez. (it) Zwijanie białka, fałdowanie białka – proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji. Przyjmuje się, że każde białko tuż po zakończeniu translacji występuje pod postacią nieustrukturyzowanego łańcucha polipeptydowego. Taki polipeptyd nie wykazuje obecności dobrze zdefiniowanej, stabilnej struktury przestrzennej. Dopiero na skutek interakcji pomiędzy sąsiednimi aminokwasami polipeptyd zaczyna przyjmować określoną konformację, określaną często mianem stanu „natywnego”. Obecnie uważa się, że głównym czynnikiem decydującym o natywnej strukturze danego białka jest jego sekwencja aminokwasowa, jednakże niektóre obserwacje wskazują, że naturalna struktura białek występujących w żywej komórce może być zależna od oddziaływań z innymi białkami lub kwasami nukleinowymi. Należy podkreślić, że dla większości znanych białek prawidłowa struktura przestrzenna jest konieczna dla ich roli fizjologicznej. Niepowodzenie w przyjęciu oczekiwanej struktury zwykle prowadzi do powstania białka o odmiennych właściwościach, które może być nawet toksyczne dla organizmu (przykładem może być wiele białek prionowych). Wiele dowodów wskazuje na to, że pewne choroby neurodegeneracyjne wywołane są akumulacją białek o nieprawidłowej strukturze takich jak amyloidy, formujące długie włókna w komórkach. (pl) Proteinveckning är den process genom vilken ett protein får sin specifika tredimensionella form, i vilken det kan fylla sin funktion. Man skiljer mellan globulära proteiner samt fiber-proteiner. De globulära proteinerna förmedlar cellens funktionalitet, medan ett fibröst protein ofta är ett strukturelement (till exempel kollagen). De flesta globulära proteiner är uppbyggda av flera polypeptidkedjor (subenheter), där varje polypeptidkedja är en linjär sekvens av aminosyror. Det som definierar en subenhet är att den interagerar med elektrostatiska interaktioner med de andra och saknar kovalenta bindningar med dem. (sv) В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную (естественную, от англ. native) пространственную структуру (так называемая третичная структура). Каждая молекула белка начинает формироваться как полипептид, транслируемый из последовательности мРНК в виде линейной цепочки аминокислот. У полипептида нет устойчивой трёхмерной структуры (пример в левой части изображения). Однако все аминокислоты в цепочке имеют определённые химические свойства: гидрофобность, гидрофильность, электрический заряд. При взаимодействии аминокислот друг с другом и клеточным окружением получается хорошо определённая трёхмерная структура — конформация. В результате на внешней поверхности белковой глобулы формируются полости активных центров, а также места контактов субъединиц мультимерных белков друг с другом и с биологическими мембранами. В редких случаях нативными могут быть сразу две конформации белка (т. н. конформеры). Они могут сильно различаться и даже выполнять различные функции. Для этого необходимо, чтобы в разных областях фазового пространства белковой молекулы существовали два примерно равных по энергии состояния, каждое из которых будет встречаться в нативной форме с соответствующей вероятностью. Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации. Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи. Для корректной работы белков весьма важна правильная трёхмерная структура. Ошибки сворачивания обычно приводят к образованию неактивного белка с отличающимися свойствами. Считается, что некоторые болезни происходят от накопления в клетках неправильно свёрнутых белков (более подробно это описано в статье Прионы). В фолдинге участвуют белки-шапероны. И хотя большинство только что синтезированных белков могут сворачиваться и при отсутствии шаперонов, некоторому меньшинству обязательно требуется их присутствие. Механизм сворачивания белков до конца не изучен. Экспериментальное определение трёхмерной структуры белка часто очень сложно и дорого. Однако аминокислотная последовательность белка обычно известна. Поэтому учёные пытаются использовать различные биофизические методы, чтобы предсказать пространственную структуру белка из его аминокислотной последовательности. (ru) O enovelamento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica. O processo contrário chama-se desnaturação, em que uma proteína original é forçada a perder a sua configuração funcional, tornando-se uma cadeia amorfa e não funcional de aminoácidos. As proteínas desnaturadas podem perder a sua solubilidade e precipitar em sólidos insolúveis. Em alguns casos, a desnaturação é reversível e as proteínas podem voltar a enovelar-se. No entanto, a desnaturação é, na maioria dos casos, um processo irreversível. (pt) 蛋白质折叠（英語：Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的物理过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列。蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是安芬森提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构（）。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，即蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译折叠密码的过程。 目前蛋白质的再折叠依然遵从先使用胍或脲变性，然后逐渐降低胍或者脲的浓度，也就是逐渐降低对蛋白质天然“回缩”能力的干扰。使其自然回到天然的最低能量状态。只是这个过程无法很好的控制肽链与肽链之间和肽链内部形成错误折叠的干扰。 (zh) Згортання білків (інколи фолдинг, від англ. Protein folding) — фізичний процес, у якому поліпептидна молекула згортається в характерну для даного білка тривимірну структуру. Кожний білок синтезується як лінійний поліпептид в процесі трансляції послідовності мРНК в лінійну послідовність амінокислот. Цей поліпептид не має ніякої тривимірної структури. Однак кожна амінокислота в ланцюгу має певні характерні для неї хімічні властивості, такі як, наприклад, гідрофобність та електричний заряд. Завдяки цим властивостям амінокислоти взаємодіють одна з одною певним чином, утворюючи чітко визначену для даного поліпептиду тривимірну форму, згорнутий білок або білок у нативному стані. Кінцева тривимірна структура повністю визначається (окрім спеціальних випадків) його амінокислотною послідовністю. Для стабілізації третинної структури багато білків в клітині піддаються посттрансляційній модифікації. Вельми часто зустрічаються дисульфідні містки між просторово близькими ділянками поліпептидного ланцюга. Для багатьох білків правильна тривимірна структура необхідна для функціонування. Неправильна структура приpводить до утворення неактивних білків, які часто блокують роботу своїх потенційних партнерів, порушуючи роботу всієї клітини. В окремих випадках неправильна структура може навіть передаватися іншим білкам, як це трапляється з пріонами. Кілька нейродегенеративних хвороб, як вважається, виникають через накопичення неправильно згорнутих білків. Накопичення неправильно згорнутих білків у цитозолі призводить до запуску сигнального шляху, що називається . Він призводить до збільшення експресії білків-шаперонів, які допомагають надати незгорнутим поліпептидам правильної конформації. У випадку стресу ендоплазматичного ретикулуму, тобто коли спостерігається висока концентрація неправильно згорнутих білків у цій органелі, в клітині запускається так звана відповідь на незгорнуті білки (англ. unfolded protein response). Її завданням є збільшення кількості шаперонів ендоплазматичного ретикулуму, білків, що беруть участь у ретротранслокації поліпептидів у цитозоль, де вони підлягають деградації, та інших білків, що сприяють збільшенню здатності ендоплазматичного ретикулуму здійснювати фолдинг. (uk) |
| dbo:thumbnail | wiki-commons:Special:FilePath/Protein_folding.png?width=300 |
| dbo:wikiPageExternalLink | http://www.worldcommunitygrid.org/research/proteome/overview.do |
| dbo:wikiPageID | 52085 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageLength | 73071 (xsd:nonNegativeInteger) |
| dbo:wikiPageRevisionID | 1087100407 (xsd:integer) |
| dbo:wikiPageWikiLink | dbr:Precipitation_(chemistry) dbr:Prion dbr:Proline dbr:Protein_design dbr:Protein_secondary_structure dbr:Proteopathy dbr:Quantum_chemistry dbr:Rosetta@home dbr:Energy_landscape dbr:Multiple_isomorphous_replacement dbr:Nanosecond dbr:Bengt_Nölting dbr:Anton_(computer) dbr:Hydrogen_bond dbr:Beta_sheet dbr:Peptide dbr:Cystic_fibrosis dbr:De_novo_gene_birth dbr:Downhill_folding dbr:In_vitro dbr:In_vivo dbr:Intramolecular_force dbr:Intrinsically_disordered_proteins dbr:Levinthal's_paradox dbr:Reaction_intermediate dbr:Protein_primary_structure dbr:Protein_dynamics dbr:Protein_misfolding_cyclic_amplification dbr:Protein_structure_prediction dbr:Proteinopathy dbr:MRNA dbr:Conformational_entropy dbr:Creutzfeldt–Jakob_disease dbr:Amyloid dbr:Chemical_kinetics dbr:Chevron_plot dbr:Escherichia_virus_T4 dbr:Nuclear_Overhauser_effect dbr:Proteolysis dbr:Spin_echo dbr:Optical_tweezers dbr:Protein_tertiary_structure dbr:Quantum_yield dbr:Umbrella_sampling dbr:Chris_Dobson dbr:Emphysema dbr:Enthalpy dbr:Entropy dbr:Enzyme dbr:Gibbs_free_energy dbr:Bovine_spongiform_encephalopathy dbr:Configuration_space_(physics) dbr:Contact_order dbr:Cooking dbr:Thermodynamic_free_energy dbr:Equilibrium_unfolding dbr:Linus_Pauling dbr:Amphiphilic dbr:Computational_biology dbr:Denaturation_(biochemistry) dbr:Denaturation_midpoint dbr:José_Onuchic dbr:Self-assembly dbr:Phase_problem dbr:Picosecond dbr:Protein_Data_Bank dbr:Macromolecule dbr:Protein_biosynthesis dbr:Protein_structure dbr:Spontaneous_process dbr:Backbone_chain dbr:Bacteria dbr:Burn dbr:Time-resolved_mass_spectrometry dbr:Translation_(genetics) dbr:Heat_shock_protein dbr:Lattice_protein dbr:Lipid_bilayer dbr:Protein_quaternary_structure dbr:Alan_Fersht dbr:Alpha_helix dbr:Amino_acid dbr:Amyotrophic_lateral_sclerosis dbc:Protein_structure dbr:Cysteine dbr:D._E._Shaw_Research dbr:Alzheimer's_disease dbc:Protein_folding dbr:Escherichia_coli dbr:European_Medicines_Agency dbr:Folding@home dbr:Foldit dbr:Fourier_transform dbr:Anfinsen's_dogma dbr:PH dbr:Parkinson's_disease dbr:Beta_sheets dbr:Disease dbr:Familial_amyloid_cardiomyopathy dbr:Familial_amyloid_polyneuropathy dbr:Fluorescence_spectroscopy dbr:Folding_(chemistry) dbr:Folding_funnel dbr:KaiB dbr:Protein_conformation dbr:Dual_polarisation_interferometry dbr:London_dispersion_force dbr:Protein_domain dbr:Protein dbr:Ramachandran_plot dbr:Relaxation_(NMR) dbr:ASIC dbr:Temperature dbr:Covalent_bond dbr:Hydrophobic_collapse dbr:Hydrophobic_effect dbr:Fibrils dbr:Ab_initio dbr:Tafamidis dbr:Coarse-grained_modeling dbr:Egg_white dbr:Heteronuclear_single_quantum_coherence_spectroscopy dbr:Translation_(biology) dbr:X-ray_diffraction dbr:Disulfide_bond dbr:Martin_Gruebele dbr:C-terminus dbr:Circuit_topology dbr:Circular_dichroism dbr:Circular_polarization dbr:Fibril dbr:GroEL dbr:GroES dbr:Hyperthermophiles dbr:Antitrypsin dbr:FT-IR dbr:Antibodies dbr:Catalysis dbr:Chaperone_(protein) dbr:Sheena_Radford dbr:X-ray_crystallography dbr:Magnetization_transfer dbr:Nuclear_magnetic_resonance dbr:Two-dimensional_nuclear_magnetic_resonance_spectroscopy dbr:Salt_(chemistry) dbr:Solvent dbr:Vibrational_circular_dichroism dbr:Virus dbr:Von_Willebrand_factor dbr:Water dbr:Neutron_scattering dbr:Immune_system dbr:In_silico dbr:Ribosome dbr:Potential_energy_of_protein dbr:N-terminus dbr:Native_state dbr:Lysosomal_storage_diseases dbr:Insoluble dbr:Intrinsically_unstructured_proteins dbr:Peptide_bond dbr:Phi_value_analysis dbr:Temperature_jump dbr:Thermostability dbr:Random_coil dbr:SOD1 dbr:Stopped_flow dbr:Molecular_Dynamics dbr:Neurodegenerative dbr:Protein_structure_prediction_software dbr:Peter_Wolynes dbr:Protein_allergy dbr:Protein_misfolding dbr:Solutes dbr:Van_der_Waals_forces dbr:Harry_Gray_(chemist) dbr:Pharmaceutical_chaperones dbr:Fast_parallel_proteolysis_(FASTpp) dbr:Disulfide_isomerase dbr:Huntington's dbr:Physical_process dbr:Peptidyl-prolyl_isomerase dbr:File:Alpha_helix.png dbr:File:BetaPleatedSheetProtein.png dbr:File:Molecular_Dynamics_Simulation_of_the_Hydrophobic_Solvation_of_Argon.webm dbr:File:PDB_1gme_EBI.jpg dbr:File:Protein_Structural_changes_timescale_matched_with_NMR_experiments.png dbr:Wiktionary:de_novo dbr:File:Protein_structure.png dbr:File:225_Peptide_Bond-01.jpg dbr:File:X_ray_diffraction.png dbr:File:ACBP_MSM_from_Folding@home.tiff dbr:File:Folding_funnel_schematic.svg dbr:File:Protein_folding.png dbr:File:Protein_folding_schematic.png |
| dbp:wikiPageUsesTemplate | dbt:UniProt dbt:Anchor dbt:Authority_control dbt:Div_col dbt:Div_col_end dbt:Main dbt:Reflist dbt:Short_description dbt:Protein_tertiary_structure dbt:Biomolecular_structure dbt:Posttranslational_modification dbt:Protein_topics |
| dcterms:subject | dbc:Protein_structure dbc:Protein_folding |
| gold:hypernym | dbr:Process |
| rdf:type | owl:Thing dbo:Election dbo:MusicGenre |
| rdfs:comment | Die Proteinfaltung ist der Prozess, durch den Proteine ihre dreidimensionale Struktur erhalten. Sie findet während und nach der Synthese der Peptidkette statt und ist Voraussetzung für die fehlerfreie Funktion des Proteins. Bewirkt wird die Faltung durch kleinste Bewegungen der Lösungsmittelmoleküle (Wassermoleküle) und durch elektrische Anziehungskräfte innerhalb des Proteinmoleküls. Einige Proteine können nur mithilfe von bestimmten Enzymen oder Chaperon-Proteinen die richtige Faltung erreichen. (de) 단백질 접힘(영어: protein folding)은 선형의 아미노산 복합체인 단백질이 개개의 단백질에 맞게 고유하게 정확히 접힌 구조를 형성하거나 안정화된 구조를 형성하는 과정을 말한다. 여기서 네이티브 폴딩(native folding)의 의미는 에너지 손실을 최저로 유지하면서 최적화에 도달하는 것을 가리킨다. 이러한 접힘에서의 고유한 형태는 고유한 기능의 결정과 매우 관련이 깊다. (ko) Proteinveckning är den process genom vilken ett protein får sin specifika tredimensionella form, i vilken det kan fylla sin funktion. Man skiljer mellan globulära proteiner samt fiber-proteiner. De globulära proteinerna förmedlar cellens funktionalitet, medan ett fibröst protein ofta är ett strukturelement (till exempel kollagen). De flesta globulära proteiner är uppbyggda av flera polypeptidkedjor (subenheter), där varje polypeptidkedja är en linjär sekvens av aminosyror. Det som definierar en subenhet är att den interagerar med elektrostatiska interaktioner med de andra och saknar kovalenta bindningar med dem. (sv) تطوي البروتين هو عملية فيزيائية يتخذ فيها البروتين بنية ثلاثية الأبعاد طبيعية تمكنه من القيام بوظيفة بيولوجية محددة. في هذه العملية يتطوى عديد ببتيد من إلى بنية ثلاثية الأبعاد مميزة لها وظيفة خاصة، يتواجد كل بروتين على شكل عديد ببتيد غير متطوي أو متلف بشكل عشوائي حين يُترجم الرنا الرسول إلى سلسلة خطية من الأحماض الأمينية، ولا يملك عديد الببتيد هذا أي بنية مستقرة (ثابتة لمدة طويلة) ثلاثية الأبعاد. بينما يتم تخليق وتركيب سلسلة عديد الببتيد بواسطة الريبوسوم، تبدأ السلسلة بالتطوي إلى بنية ثلاثية الأبعاد. فهم آليات عملية تطوي البروتين ومحاكاتها هي تحديات مهمة لعلم الأحياء الحاسوبي مند عقد 1960. (ar) El plegament proteic és el procés físic pel qual un polipèptid es replega en la seva característica i funcional. Cada proteïna comença en forma de polipèptid, traduït d'una seqüència d'ARNm com a cadena lineal d'aminoàcids. Aquest polipèptid manca d'estructura tridimensional desenvolupada (a l'esquerra de la imatge). Tanmateix, es pot considerar que cada aminoàcid de la cadena té unes determinades característiques químiques "brutes". Poden ser, per exemple, la hidrofòbia, la hidrofília, o una càrrega elèctrica. Els aminoàcids interaccionen entre ells i amb el seu medi cel·lular per produir una forma tridimensional ben definida, la proteïna replegada (a la dreta de la imatge), coneguda com a . L'estructura tridimensional resultant és determinada per la seqüència d'aminoàcids. El mecanisme (ca) Skládání proteinů je proces, při kterém primární struktura proteinu zaujímá stabilní prostorové uspořádání (konformaci). Výchozí, primární podoba proteinu je lineární řetězec aminokyselin vzniklý při translaci mRNA. Pokud takto vznikne správný, funkční tvar, dosáhne protein takzvaného nativního stavu. Podle termodynamické hypotézy, nazývané také Anfisenovo dogma, je veškerá informace pro tvorbu terciární struktury proteinů (prostorová konformace) určena specifickým pořadím aminokyselin v proteinu. (cs) El plegamiento de proteínas es el proceso expedito, termodinámicamente no espontáneo (reversible) por el que una proteína soluble alcanza su estructura tridimensional. La función biológica de una proteína depende de su correcto plegamiento, el cual es un proceso termodinámicamente irreversible por ser espontáneo. Si una proteína no se pliega correctamente, la misma no será funcional y, por lo tanto, no será capaz de cumplir con su función biológica. En estos casos, la misma puede ser susceptible de alcanzar estados aberrantes de agregación, que incluyen la formación de apilamientos amiloides causantes de neuropatías, como ocurre con el llamado prion. (es) Protein folding is the physical process by which a protein chain is translated to its native three-dimensional structure, typically a "folded" conformation by which the protein becomes biologically functional. Via an expeditious and reproducible process, a polypeptide folds into its characteristic three-dimensional structure from a random coil. Each protein exists first as an unfolded polypeptide or random coil after being translated from a sequence of mRNA to a linear chain of amino acids. At this stage the polypeptide lacks any stable (long-lasting) three-dimensional structure (the left hand side of the first figure). As the polypeptide chain is being synthesized by a ribosome, the linear chain begins to fold into its three-dimensional structure. (en) Pelipatan protein adalah proses fisik yang menyebabkan rantai protein mendapatkan struktur tiga dimensinya. Pada proses ini, kumparan acak polipetida melipat dengan karakteristik tertentu sehingga membentuk struktur protein yang unik untuk setiap jenis kombinasi rantai protein. (in) Le repliement des protéines est le processus physique par lequel un polypeptide se replie dans sa structure tridimensionnelle caractéristique dans laquelle il est fonctionnel. Chaque protéine commence sous forme de polypeptide, transcodée depuis une séquence d'ARNm en une chaîne linéaire d'acides aminés. Ce polypeptide ne possède pas à ce moment de structure tridimensionnelle développée (voir côté gauche de la figure). Cependant, chaque acide aminé de la chaîne peut être considéré comme ayant certaines caractéristiques chimiques essentielles. Cela peut être l'hydrophobie, l'hydrophilie, ou la charge électrique, par exemple. Elles interagissent entre elles et ces interactions conduisent, dans la cellule, à une structure tridimensionnelle bien définie, la protéine repliée (à droite sur la fi (fr) タンパク質フォールディング (英語: Protein folding) とは、タンパク質鎖がその本来の三次元構造、通常は生物学的に機能するコンホメーション(立体構造)を、迅速かつ再現性のある方法で獲得する物理的なプロセスである。これは、ポリペプチドがランダムコイルからその特徴的で機能的な三次元構造に折りたたまれる物理的な過程である。それぞれのタンパク質は、mRNAの配列からアミノ酸の直鎖に翻訳されるとき、折りたたまれていないポリペプチドまたはランダムコイルとして存在する。そのポリペプチドは、安定した (長続きする) 立体構造を欠いている (第1図の左側)。そのポリペプチド鎖がリボソームで合成されていく過程で、直鎖が三次元構造に折りたたまれる。フォールディングは、ポリペプチド鎖の翻訳中でも始まる。アミノ酸は互いに相互作用して、明確に定義された三次元構造、つまり天然状態として知られている折りたたまれたタンパク質 (図の右側) を生成する。結果として生じる三次元構造は、アミノ酸配列または一次構造 (アンフィンセンのドグマ) によって決定される。 タンパク質の変性は、折りたたまれた状態から折りたたまれていない状態に移行するプロセスである。これは、調理、火傷、プロテオパチー、その他の状況で起こる。 (ja) Il ripiegamento di proteine o ripiegamento proteico (in inglese protein folding) è il processo di ripiegamento molecolare attraverso il quale le proteine ottengono la loro struttura tridimensionale. Il ripiegamento avviene sia contemporaneamente alla sintesi proteica sia alla fine di questa. Soltanto una volta terminato il ripiegamento le proteine possono assumere la loro funzione fisiologica. Il processo può essere descritto come un auto-assemblamento intramolecolare dove la proteina è guidata ad assumere una specifica forma attraverso interazioni non covalenti, come legami a idrogeno, coordinazione di metalli, forze idrofobiche, forze di van der Waals, interazioni π-π. Cooperatività è una chiave per affrontare il problema del ripiegamento delle proteine, come è stato notato da Ariel Fern (it) Zwijanie białka, fałdowanie białka – proces fizyczny polegający na formowaniu przez polipeptyd (posiadający strukturę kłębka statystycznego) wysoko zorganizowanej struktury o charakterystycznej i stabilnej konformacji. (pl) Eiwitvouwing of eiwitopvouwing (Engels: protein folding) is het proces waarbij een specifiek eiwitmolecuul verondersteld wordt zijn driedimensionale functionele vorm of conformatie aan te nemen. Het is een fysisch (niet scheikundig) proces waarbij een polypeptide, vanuit een ("statistische keten"), zich vouwt in een karakteristieke en functionele (biologisch actieve) driedimensionale eiwitstructuur. (nl) O enovelamento de proteínas (em inglês: Protein Folding) é um processo químico em que a estrutura de uma proteína assume a sua configuração funcional. Todas as moléculas de proteínas são cadeias heterogéneas não ramificadas de aminoácidos. Ao dobrar e enrolar-se para tomar uma forma tridimensional específica, as proteínas são capazes de realizar a sua função biológica. (pt) Згортання білків (інколи фолдинг, від англ. Protein folding) — фізичний процес, у якому поліпептидна молекула згортається в характерну для даного білка тривимірну структуру. Кожний білок синтезується як лінійний поліпептид в процесі трансляції послідовності мРНК в лінійну послідовність амінокислот. Цей поліпептид не має ніякої тривимірної структури. Однак кожна амінокислота в ланцюгу має певні характерні для неї хімічні властивості, такі як, наприклад, гідрофобність та електричний заряд. Завдяки цим властивостям амінокислоти взаємодіють одна з одною певним чином, утворюючи чітко визначену для даного поліпептиду тривимірну форму, згорнутий білок або білок у нативному стані. Кінцева тривимірна структура повністю визначається (окрім спеціальних випадків) його амінокислотною послідовністю. (uk) В биохимии и молекулярной биологии фо́лдингом белка (укладкой белка, от англ. folding) называют процесс спонтанного сворачивания полипептидной цепи в уникальную нативную (естественную, от англ. native) пространственную структуру (так называемая третичная структура). Для стабилизации третичной структуры многие белки в клетке подвергаются посттрансляционной модификации. Весьма часто встречаются дисульфидные мостики между пространственно близкими участками полипептидной цепи. (ru) 蛋白质折叠（英語：Protein folding）是蛋白质获得其功能性结构和构象的物理过程。通过这一物理过程，蛋白质从无规则卷曲折叠成特定的功能性三维结构。在从mRNA序列翻译成线性的氨基酸链时，蛋白质都是以去折叠多肽或无规则卷曲的形式存在。 蛋白質的基本單位為胺基酸，而蛋白質的一級結構指的就是其胺基酸序列。蛋白質會由所含胺基酸残基的親水性、疏水性、帶正電、帶負電等特性通过残基间的相互作用而摺疊成一立體的三级結構。 根据克里斯琴·B·安芬森（1972年的諾貝爾化學獎得主）的研究，蛋白質可由加熱或置於某些化學環境而变性，三级结构解体；而當環境回復到原本的狀態時，蛋白質可於不到一秒的時間折疊至原先的立體結構，不論試驗幾次，蛋白質都僅此一種立體結構，於是安芬森提出一個結論：蛋白质分子的一级结构决定其立體结构（）。 安芬森的研究结果非常重要，因為蛋白質的功能取決於其立體結構，而目前根据已知某基因序列可翻译获得对应蛋白质的胺基酸序列，即蛋白質的一級結構；如果從蛋白質的一級結構就能知道立體結構，那麼即可直接從基因推测其编码蛋白质所對應的生物学功能。虽然蛋白質可在短時間中從一級結構摺疊至立體結構，研究者卻無法在短時間中從胺基酸序列計算出蛋白质結構，甚至无法得到准确的三维结构。因此，研究蛋白质折叠的过程，可以说是破译折叠密码的过程。 (zh) |
| rdfs:label | Protein folding (en) تطوي البروتين (ar) Plegament proteic (ca) Skládání proteinů (cs) Proteinfaltung (de) Plegamiento de proteínas (es) Pelipatan protein (in) Repliement des protéines (fr) Ripiegamento delle proteine (it) 단백질 접힘 (ko) フォールディング (ja) Zwijanie białka (pl) Eiwitvouwing (nl) Enovelamento de proteínas (pt) Фолдинг белка (ru) Proteinveckning (sv) 蛋白质折叠 (zh) Згортання білків (uk) |
| owl:sameAs | freebase:Protein folding http://d-nb.info/gnd/4324567-5 wikidata:Protein folding dbpedia-af:Protein folding dbpedia-ar:Protein folding http://bs.dbpedia.org/resource/Savijanje_proteina dbpedia-ca:Protein folding dbpedia-cs:Protein folding dbpedia-de:Protein folding dbpedia-es:Protein folding dbpedia-fa:Protein folding dbpedia-fi:Protein folding dbpedia-fr:Protein folding dbpedia-gl:Protein folding dbpedia-he:Protein folding http://hy.dbpedia.org/resource/Սպիտակուցի_ֆոլդինգ dbpedia-id:Protein folding dbpedia-it:Protein folding dbpedia-ja:Protein folding dbpedia-ko:Protein folding http://mn.dbpedia.org/resource/Уургийн_нугаралт dbpedia-nl:Protein folding dbpedia-pl:Protein folding dbpedia-pt:Protein folding dbpedia-ro:Protein folding dbpedia-ru:Protein folding dbpedia-sh:Protein folding dbpedia-simple:Protein folding dbpedia-sk:Protein folding dbpedia-sr:Protein folding dbpedia-sv:Protein folding http://ta.dbpedia.org/resource/புரதம்_மடிப்படைதல் dbpedia-th:Protein folding dbpedia-uk:Protein folding http://uz.dbpedia.org/resource/Oqsil_foldingi dbpedia-vi:Protein folding dbpedia-zh:Protein folding https://global.dbpedia.org/id/51QNg |
| skos:closeMatch | http://www.springernature.com/scigraph/things/subjects/protein-folding |
| prov:wasDerivedFrom | wikipedia-en:Protein_folding?oldid=1087100407&ns=0 |
| foaf:depiction | wiki-commons:Special:FilePath/225_Peptide_Bond-01.jpg wiki-commons:Special:FilePath/X_ray_diffraction.png wiki-commons:Special:FilePath/Alpha_helix.png wiki-commons:Special:FilePath/BetaPleatedSheetProtein.png wiki-commons:Special:FilePath/Folding_funnel_schematic.svg wiki-commons:Special:FilePath/PDB_1gme_EBI.jpg wiki-commons:Special:FilePath/Protein_Structural_ch...cale_matched_with_NMR_experiments.png wiki-commons:Special:FilePath/Protein_folding.png wiki-commons:Special:FilePath/Protein_folding_schematic.png wiki-commons:Special:FilePath/Protein_structure.png |
| foaf:isPrimaryTopicOf | wikipedia-en:Protein_folding |
| is dbo:academicDiscipline of | dbr:David_Ron dbr:Chris_Dobson dbr:Alan_Fersht dbr:Jane_Clarke_(scientist) dbr:Sheena_Radford |
| is dbo:genre of | dbr:Foldit |
| is dbo:knownFor of | dbr:Peter_Guy_Wolynes dbr:Vinod_Bhakuni dbr:Jerson_Lima dbr:Jonathan_Weissman dbr:Alan_Fersht dbr:Hans_Frauenfelder dbr:Harold_Scheraga dbr:Jayant_B._Udgaonkar dbr:Susan_Lindquist dbr:Martin_Gruebele dbr:Michele_Vendruscolo dbr:Raghavan_Varadarajan dbr:Rohit_Pappu dbr:Richard_I._Morimoto |
| is dbo:wikiPageDisambiguates of | dbr:Folding |
| is dbo:wikiPageRedirects of | dbr:Correctly_folded_proteins dbr:Mathematical_models_of_protein_folding dbr:Incorrect_foldings dbr:Incorrect_protein_folding dbr:Incorrectly_folded_protein dbr:Incorrectly_folded_proteins dbr:Computer_simulation_of_protein_folding dbr:Misfoldings dbr:Protein-folding dbr:Protein_folding_in_vitro dbr:Protein_folding_in_vivo dbr:Protein_packing dbr:Protein_stability dbr:Proteins_fold dbr:Incorrect_folding dbr:Misfold dbr:Misfold_proteins dbr:Misfolded dbr:Misfolded_protein dbr:Misfolded_proteins dbr:Misfolding dbr:Misfolding_proteins dbr:Misfolds dbr:Folded_protein dbr:Folded_proteins |
| is dbo:wikiPageWikiLink of | dbr:Carol_V._Robinson dbr:Prefoldin dbr:Proline dbr:Proteasome dbr:Protein_design dbr:Protein_secondary_structure dbr:Robert_T._Sauer dbr:Rosetta@home dbr:Sarah_Teichmann dbr:Electrospray_ionization dbr:Endoplasmic-reticulum-associated_protein_degradation dbr:Endoplasmic_reticulum dbr:Endoplasmic_reticulum_membrane_protein_complex dbr:Endoplasmic_reticulum_resident_protein dbr:Energy_landscape dbr:Enhancer_(genetics) dbr:Enterotoxin dbr:Entropic_force dbr:Epistasis dbr:Epitope_mapping dbr:List_of_applications_using_Lua dbr:List_of_biophysically_important_macromolecular_crystal_structures dbr:List_of_biophysicists dbr:List_of_crowdsourcing_projects dbr:List_of_genetic_algorithm_applications dbr:List_of_geneticists dbr:Neprilysin dbr:Neuronal_ceroid_lipofuscinosis dbr:Nuclear_receptor dbr:HSP90AB1 dbr:HYOU1 dbr:Methanococcoides_burtonii dbr:Methyl-CpG-binding_domain dbr:Small-conductance_mechanosensitive_channel dbr:Prokaryotic_large_ribosomal_subunit dbr:Correctly_folded_proteins dbr:2020_in_science dbr:2022_in_science dbr:Beat_Fierz dbr:Bengt_Nölting dbr:Berkeley_Open_Infrastructure_for_Network_Computing dbr:Biometal_(biology) dbr:David_E._Clemmer dbr:David_Ron dbr:David_Tudor_Jones dbr:Decoy dbr:Alireza_Mashaghi dbr:Alison_Ashcroft dbr:Allantoicase dbr:Anne_Bertolotti dbr:Hsien_Wu dbr:Huda_Zoghbi dbr:Huntington's_disease dbr:Hydrogen_bond dbr:Joseph_Sambrook dbr:Beta_hairpin dbr:Beta_sheet dbr:List_of_unsolved_problems_in_chemistry dbr:Paul_Cremer dbr:Peptidylprolyl_isomerase_D dbr:Peter_Guy_Wolynes dbr:Phage_P22_tailspike_protein dbr:Ribozyme dbr:Robert_Dirks dbr:Cyanase dbr:Cyanobacterial_clock_proteins dbr:Cyclodeaminase_domain dbr:Cyclol dbr:Cystic_fibrosis dbr:Cystic_fibrosis_transmembrane_conductance_regulator dbr:DFFA dbr:DNAJA3 dbr:DNAJC5 dbr:DNA_methyltransferase dbr:DNA_nanotechnology dbr:DNA_origami dbr:DUTP_diphosphatase dbr:Ubiquitin_ligase dbr:Venki_Ramakrishnan dbr:Vinod_Bhakuni dbr:De_novo_protein_structure_prediction dbr:Degeneracy_(biology) dbr:Dek_Woolfson dbr:Deubiquitinating_enzyme dbr:Dorothy_Maud_Wrinch dbr:Downhill_folding dbr:Duplodnaviria dbr:DyP-type_peroxidase_family dbr:EF-Tu dbr:EGF-like_domain dbr:EIF-W2_protein_domain dbr:ELFV_dehydrogenase dbr:EMI_domain dbr:Inclusion_bodies dbr:Index_of_biochemistry_articles dbr:Index_of_protein-related_articles dbr:Inertial_confinement_fusion dbr:Infologs dbr:Institute_for_Biocomputation_and_Physics_of_Complex_Systems dbr:Institute_of_Biophysics,_Chinese_Academy_of_Sciences dbr:Integrated_stress_response dbr:Interferon_regulatory_factors dbr:Interleukin-4_receptor dbr:Interleukin_4 dbr:Johannes_Buchner dbr:Molecular_geometry dbr:Nanotechnology dbr:Protein_aggregation dbr:Structural_alignment dbr:Levinthal's_paradox dbr:Life_with_PlayStation dbr:Limonene-1,2-epoxide_hydrolase dbr:Protein_primary_structure dbr:Nucleic_acid_design dbr:Osmolyte dbr:Paula_Booth dbr:Predictor@home dbr:Prefoldin_subunit_3 dbr:Pressure_perturbation_calorimetry dbr:Proline_isomerization_in_epigenetics dbr:Protein_I-sites dbr:Protein_disulfide-isomerase dbr:Protein_structure_prediction dbr:Protein_tandem_repeats dbr:Protein_topology dbr:Proteinopathy dbr:Pseudogene dbr:Plasmodesma dbr:Starlab dbr:Thylakoid dbr:Timeline_of_the_COVID-19_pandemic_in_the_United_Kingdom_(July–December_2020) dbr:Conformational_entropy dbr:Congenital_disorder_of_glycosylation dbr:Cosm_(software) dbr:Creutzfeldt–Jakob_disease dbr:Amyloid_(journal) dbr:Amyloid_beta dbr:Ancient_protein dbr:Mathematical_models_of_protein_folding dbr:Chevron_plot dbr:Elizabeth_Rhoades dbr:Estrada_index dbr:Gel_electrophoresis_of_proteins dbr:Gene_expression dbr:Gene_structure dbr:Gene_therapy_of_the_human_retina dbr:Genetics dbr:Geometric_Folding_Algorithms dbr:Geometric_separator dbr:Oligosaccharyltransferase dbr:Self-organization dbr:SSI_protease_inhibitor dbr:PSMB6 dbr:Proteolysis dbr:Ydc2_protein_domain dbr:PPIF dbr:Science_and_technology_in_Iran dbr:QPNC-PAGE dbr:Chris_Dobson dbr:Colin_Raston dbr:Edward_Trifonov dbr:Emergence dbr:Franz-Ulrich_Hartl dbr:Frederic_M._Richards dbr:Functional_cloning dbr:GROMACS dbr:Gene dbr:Giovanna_Mallucci dbr:Globin dbr:Google_Toolbar dbr:Bovine_pancreatic_ribonuclease dbr:Mortimer_Louis_Anson dbr:Conformational_isomerism dbr:Conserved_sequence dbr:Contact_order dbr:Copeptin dbr:Cro_repressor_family dbr:Crystallopathy dbr:Epsilon_antitoxin dbr:Equilibrium_unfolding dbr:LOC101928193 dbr:La_domain dbr:Lacritin dbr:Victor_Muñoz_(biochemist) dbr:Structural_biology dbr:WH1_domain dbr:Stirrup_protein_domain dbr:2020 dbr:2020_in_the_United_Kingdom dbr:2020s_in_science_and_technology dbr:2011_in_science dbr:Androgen_insensitivity_syndrome dbr:Ankyrin_repeat dbr:Ant_colony_optimization_algorithms dbr:Applications_of_artificial_intelligence dbr:Aprotinin dbr:Ari_Helenius dbr:Luis_Moroder dbr:Lumacaftor dbr:Lumacaftor/ivacaftor dbr:Maharaja_Sayajirao_University_of_Baroda dbr:Maltose-binding_protein dbr:Cache_domain dbr:Calnexin dbr:Calumenin dbr:Cambridge_Biomedical_Campus dbr:Chloroplast_DNA dbr:Shneior_Lifson dbr:Siddhartha_Roy dbr:Stefan_Langerman dbr:Sterile_alpha_motif dbr:Steven_Chu dbr:Clusterin dbr:Competition_model dbr:Complementarity_plot dbr:Computational_model dbr:Denaturation_(biochemistry) dbr:Denaturation_midpoint dbr:Denis_Rousseau dbr:Zymogen dbr:Fructose_1,6-bisphosphatase dbr:Fukui_function dbr:Fungal_fruit_body_lectin_family dbr:Fungal_fucose-specific_lectin dbr:Haemolymph_juvenile_hormone-binding_protein dbr:Hopp–Woods_scale dbr:Dock4 dbr:Ibercivis dbr:PPIE_(gene) dbr:Parallel_computing dbr:Periodic_boundary_conditions dbr:Phosphoribulokinase dbr:Post-translational_modification dbr:Protease_inhibitor_(biology) dbr:Vincent_L._Pecoraro dbr:Machine_learning_in_bioinformatics dbr:Macro_domain dbr:Macromolecular_crowding dbr:Magnetic_dipole–dipole_interaction dbr:Magnetotactic_bacteria dbr:Protein_biosynthesis dbr:Protein_structure dbr:Protein_targeting dbr:Soil_steam_sterilization dbr:SpyCatcher dbr:Synonymous_substitution dbr:Transition_path_sampling dbr:Type_three_secretion_system dbr:Mark_Peeples dbr:Massry_Prize dbr:Michel_E._Goldberg dbr:Micrococcal_nuclease dbr:Microfluidic_diffusional_sizing dbr:Microsecond dbr:Protein_footprinting dbr:2,2,2-Trifluoroethanol dbr:Azetidine-2-carboxylic_acid dbr:CBS_domain dbr:Actin dbr:Active_site dbr:Adaptive_sampling dbr:Adaptor_complexes_medium_subunit_domain dbr:Adenylosuccinate_synthase dbr:Aggresome dbr:Time-resolved_mass_spectrometry dbr:Timeline_of_biotechnology dbr:Timeline_of_computing_2020–present dbr:Timeline_of_the_21st_century dbr:Titin dbr:Tracy_Palmer dbr:Trefoil_knot_fold dbr:Trimethylamine_N-oxide dbr:Type_1_diabetes dbr:UBA_protein_domain dbr:Washington_University_in_St._Louis dbr:William_Astbury dbr:Dispersion_stabilized_molecules dbr:Fusion_protein dbr:Förster_resonance_energy_transfer dbr:GHMP_kinase_family dbr:Gamma_secretase dbr:Collapse dbr:HMA_domain dbr:HPN_(gene) dbr:HSPA8 dbr:HdeA_family dbr:Heat_shock_response dbr:Helix–coil_transition_model dbr:James_B._Anderson dbr:January–March_2020_in_science dbr:Jerson_Lima dbr:Jonathan_Weissman dbr:Lattice_protein dbr:Lipase dbr:List_of_Brown_University_alumni dbr:Protein_quaternary_structure dbr:Minimal_genome dbr:Synthetic_genomics dbr:VP40 dbr:NXF1 |
| is dbp:field of | dbr:Alan_Fersht |
| is dbp:genre of | dbr:Foldit |
| is dbp:knownFor of | dbr:Peter_Guy_Wolynes dbr:Jonathan_Weissman dbr:Alan_Fersht dbr:Susan_Lindquist dbr:Martin_Gruebele dbr:Raghavan_Varadarajan dbr:Rohit_Pappu dbr:Richard_I._Morimoto |
| is foaf:primaryTopic of | wikipedia-en:Protein_folding |
